氨基酸多肽与蛋白质PPT讲稿
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蛋白质、多肽、氨基酸概述及分类重点 PPT
步进行 ❖ 组氨酸可在生理条件解离、结合质子
❖ 咪唑环形成质子传递体系
亲核试剂:给出电子
(3)Neutral Amino Acids中性氨基酸
❖ 中性氨基酸侧链不提供也不接受质子
❖ (1) Glysine甘氨酸 最简单、没有光学活性的氨基
酸
❖ (abbreviation:Gly)
❖ 显然与这种氨基酸相关的化学反应比较少,在生物学 上的意义主要是作为结构成份,大量的结构蛋白质如: 胶原和丝素中含有大量的甘氨酸。
CO2H H2N C H
R
R的结构
－H －CH3 －CH(CH3)2 －CH2CH(CH3)2 －CH(CH3)CH2CH3
N H
CO2H
－CH2C6H5
CH2
OH
CH2
N H
－CH2OH －CH(OH)CH3 －CH2CO2H －CH2CH2CO2H －CH2CONH2 －CH2CH2CONH2
－CH2SH －CH2CH2SCH3 －CH2CH2CH2CH2NH2 －CH2CH2CH2NHC(＝NH)NH2
❖ 亲水性特别好,但第二个羟基(仲羟基)形成氢键能力弱、
HOOC
NH2
CCHH来自OH CH3❖ (3) Cysteine半胱氨酸 ❖ (abbreviation:Cys)
NH2 HOOC C CH2 SH
H
用 sulfur(硫) 取代丝氨酸的氧,较高pH值下能够给出质子 离 解
硫原子是特别好的亲核试剂
❖ α-,β-,γ-,orδ-氨基酸、
❖ γ-aminobutyric acid γ－氨基丁酸 (GABA):
❖ 神经传递素
❖ 2,5－diiodotyrosine 2, 5－二碘酪氨酸 ❖ 甲状腺激素前体
❖ 咪唑环形成质子传递体系
亲核试剂:给出电子
(3)Neutral Amino Acids中性氨基酸
❖ 中性氨基酸侧链不提供也不接受质子
❖ (1) Glysine甘氨酸 最简单、没有光学活性的氨基
酸
❖ (abbreviation:Gly)
❖ 显然与这种氨基酸相关的化学反应比较少,在生物学 上的意义主要是作为结构成份,大量的结构蛋白质如: 胶原和丝素中含有大量的甘氨酸。
CO2H H2N C H
R
R的结构
－H －CH3 －CH(CH3)2 －CH2CH(CH3)2 －CH(CH3)CH2CH3
N H
CO2H
－CH2C6H5
CH2
OH
CH2
N H
－CH2OH －CH(OH)CH3 －CH2CO2H －CH2CH2CO2H －CH2CONH2 －CH2CH2CONH2
－CH2SH －CH2CH2SCH3 －CH2CH2CH2CH2NH2 －CH2CH2CH2NHC(＝NH)NH2
❖ 亲水性特别好,但第二个羟基(仲羟基)形成氢键能力弱、
HOOC
NH2
CCHH来自OH CH3❖ (3) Cysteine半胱氨酸 ❖ (abbreviation:Cys)
NH2 HOOC C CH2 SH
H
用 sulfur(硫) 取代丝氨酸的氧,较高pH值下能够给出质子 离 解
硫原子是特别好的亲核试剂
❖ α-,β-,γ-,orδ-氨基酸、
❖ γ-aminobutyric acid γ－氨基丁酸 (GABA):
❖ 神经传递素
❖ 2,5－diiodotyrosine 2, 5－二碘酪氨酸 ❖ 甲状腺激素前体
氨基酸、肽和蛋白质PPT26页
胰岛素
人胰岛素由51个氨基酸组成的蛋白质。
蛋白质的组成分类
依据蛋白质中必需氨基酸的种类和数量 分类
完全蛋白质 半完全蛋白质 不完全蛋白质
蛋白质消化率修正的氨基酸分
(PDCAAS)
PDCAAS是 1990年由FAO／WHO蛋 白质评价联合专家委员会推荐的方法。 PDCAAS值：1.0~0 1.0为蛋白质质量的上限。
这海带里面一定有奥妙！”池田菊苗自言 间，他终于从海带中提取出 一种叫谷氨酸钠的物质，将它放进菜肴里， 能够使鲜味大大提高。
他把这种物质定名为”味精”后来，他还 发现了用小麦和脱脂大豆做原料提取味精 的方法，使味精的生产在全世界迅速普及 开来。
羟脯氨酸、羟赖氨酸
羟脯氨酸是胶原组织的主要成分之一， 且为胶原中特有的氨基酸，约占胶原氨 基酸总量的13%。
胶原蛋白是体内含量最多的蛋白质，约 占人体蛋白质总量1/3。
精氨酸
精氨酸是氧化氮（NO）前体物质，在机 体内可以转化为氧化氮。
2019年《氧化氮的研究与功能》获得诺 贝尔医学奖
氧化氮对血管的作用
使血管更有弹性、血液更流畅 使血小板、白血球更稳定，避免粘附血
管内皮 调节细胞里的酶，避免氧化发生 放慢脂肪累积，融化或缩小已经存在的
脂肪累积，避免心脏疾病的发生 减少肌肉细胞阻塞血管内皮
精氨酸的作用
扭转心脏疾病的后果 降低胆固醇和脂肪酸 逆转与降低高血压 改进心脏手术后的健康 改进性功能 改进运动的忍耐力 改进肌肉吸收糖份的功能 改进哮喘 改进细胞免疫力 改进肌肉功能 改进糖尿病及转变危害
精氨酸的作用
减少血凝块 改进肠胃问题 改进骨质疏松症 改进前列腺功能 改进癌症的治疗 改进老人痴呆症 改进记忆力和神经功能
人胰岛素由51个氨基酸组成的蛋白质。
蛋白质的组成分类
依据蛋白质中必需氨基酸的种类和数量 分类
完全蛋白质 半完全蛋白质 不完全蛋白质
蛋白质消化率修正的氨基酸分
(PDCAAS)
PDCAAS是 1990年由FAO／WHO蛋 白质评价联合专家委员会推荐的方法。 PDCAAS值：1.0~0 1.0为蛋白质质量的上限。
这海带里面一定有奥妙！”池田菊苗自言 间，他终于从海带中提取出 一种叫谷氨酸钠的物质，将它放进菜肴里， 能够使鲜味大大提高。
他把这种物质定名为”味精”后来，他还 发现了用小麦和脱脂大豆做原料提取味精 的方法，使味精的生产在全世界迅速普及 开来。
羟脯氨酸、羟赖氨酸
羟脯氨酸是胶原组织的主要成分之一， 且为胶原中特有的氨基酸，约占胶原氨 基酸总量的13%。
胶原蛋白是体内含量最多的蛋白质，约 占人体蛋白质总量1/3。
精氨酸
精氨酸是氧化氮（NO）前体物质，在机 体内可以转化为氧化氮。
2019年《氧化氮的研究与功能》获得诺 贝尔医学奖
氧化氮对血管的作用
使血管更有弹性、血液更流畅 使血小板、白血球更稳定，避免粘附血
管内皮 调节细胞里的酶，避免氧化发生 放慢脂肪累积，融化或缩小已经存在的
脂肪累积，避免心脏疾病的发生 减少肌肉细胞阻塞血管内皮
精氨酸的作用
扭转心脏疾病的后果 降低胆固醇和脂肪酸 逆转与降低高血压 改进心脏手术后的健康 改进性功能 改进运动的忍耐力 改进肌肉吸收糖份的功能 改进哮喘 改进细胞免疫力 改进肌肉功能 改进糖尿病及转变危害
精氨酸的作用
减少血凝块 改进肠胃问题 改进骨质疏松症 改进前列腺功能 改进癌症的治疗 改进老人痴呆症 改进记忆力和神经功能
S-15氨基酸多肽蛋白质ppt课件
R C H = C H C O O H + N H 3
③ γ-氨基酸和δ -氨基酸受热则分子内氨基与羧 基失水形成内酰胺。
CH 2 △ CHCH O 2 +H CH CH COOH R 2 R CH 2 2 HNC H N 2 O γ氨 基 酸 γ内 酰 胺 O C H H 2C 2 R C H C H C H C H C O H 2 2 2 + R C H H O C H 2 2 N HH N HC
H H NCH C N 2
CH 3O
CH 2 COOH
丙 氨 酰 -甘 氨 酸 ， 简 写 为 丙 -甘 （ A l a -G l y ） （ Ⅱ ）
三肽含由6种异构体；四肽有24种；五肽有120 种；… …
命名原则： 以含 C—端的氨基酸为母体，把肽链中其它氨 基酸名称中的酸字改为酰字，将含N—端的氨基 酸写在最前，然后按它们在链中的顺序依次排列 至最后含C—端的氨基酸。除C-端氨基酸保留原 名，其它都用“酰”来代替“酸”。
+ NH 3 （ Ⅰ ）
+ NH 3
H
NH 2 （ Ⅱ ） 负 离 子
正 离 子
两 性 离 子
氨基酸在强 酸性溶液中 以正离子存 在。
在等电点时， 氨基酸主要 以两性离子 存在。
在强碱性 溶液中以 负离子存 在。
说明结晶状态的氨基酸的高熔点、易溶于水、 难溶于非极性有机溶剂等物理性质的原因。
（3）等电点 等电点：当溶液调节至一定的pH值时，氨基酸可以两 性离子的形式存在，将此溶液置于电场中，氨基酸不 向电场的任何一极移动，即处于电中性状态，这时溶 液的pH值称为氨基酸的等电点。 中性氨基酸的等电点略小于7，一般在5～6.3之间。 酸性氨基酸的等电点小于7，一般在2.8～3.2之间。 碱性氨基酸的等电点大于7，一般在7.6～10.8之间。
氨基酸多肽和蛋白质专家讲座
氨基2酸02多4肽/1和0/蛋2白质
第2页 2
第一节 氨基酸
氨基2酸02多4肽/1和0/蛋2白质
第3页 3
氨基酸(Amino Acid)是分子内同时含有氨基和羧基 化合物。依据氨基和羧基相对位置, 有α、β、γ-氨基酸等。
不一样起源蛋白质在酸、碱和酶作用下可完全水解, 得到最终产物是各种不一样-氨基酸混合物, 所以-氨基 酸是组成蛋白质基本单位。
C O O -
C O O N +
+ N H 3C H+ N H 3C H
H H
C H 2 SSC H 2
L-羟脯氨酸
L-胱氨酸
氨基2酸02多4肽/1和0/蛋2白质
第18页 18
H3N+CH2CHCH2CH2CHCOO-
OH
NH2
L-羟赖氨酸
N H 2 + H 3 N C H 2 C H 2 C H 2 C H C O O - 鸟氨酸
CO2H
CO2H
CH
R
NH2
COO-
H H2N
C R
COO-
+
H 3N
Cห้องสมุดไป่ตู้
H
+
H
C
NH3
R
R
生物体内含有旋光活性-氨基酸均为L型。
氨基2酸02多4肽/1和0/蛋2白质
第11页 11
18种氨基酸绝对构型为 S-构型, 只有半胱氨酸为R构型。
CO2H 小
C
H
中
R
NH2 大
氨基2酸02多4肽/1和0/蛋2白质
55..4411
5.80
HH22NN——COCO--CC+HH22CCHHC22NNCOCHHHHO33-－ -＋＋CCOOOO－－6.3550..6655
16氨基酸、多肽、蛋白质 97页PPT文档
pI ＜4.0 5.0~6.5 ＞7.5
（2）溶液酸碱度的影响
R CH COOH OH- R CH COO- OH-
NH3+
H+
NH3+
H+
阳离子
两性离子
pH<PI
pH=PI
R CH COONH2
阴离子 pH>PI
pKa COOH : 2.2 pKb : 11.8 pKa NH3+ : 9.4 pKb : 4.6
L-谷氨酸
γ- 氨基丁酸
3、与HNO2反应
根据放氮的体积，可测定氨基酸和多肽的的含量。 此种方法称为van Slyke 氨基 氮测定法
4、与茚三酮(ninhydrin)反应
茚三酮 α-氨基酸 蓝紫色(Ruhemann’s purple)
•鉴别：α-氨基酸
5、成肽反应
O C R-CHNH HN CHR C
定义：不参与构成蛋白质但却以各种形式分布于 植物、细菌和动物体内的这些氨基酸。
形式存在：以游离或结合形式存在的氨基酸。
包括：-氨基酸 -氨基酸 -氨基酸 -氨基酸 D-氨基酸
例子
非蛋白质氨基酸 鸟氨酸 瓜氨酸 -氨基丁酸 -丙氨酸
D-丙氨酸 D-谷氨酸 D-赖氨酸 D-鸟氨酸
氨基酸
三肽C(tHri3peptide)。 CH2SH
CH2CH(CH3)2
丙氨酰半胱氨酰亮氨酸 缩写成：丙-半胱-亮 或 Ala-Cys-Leu 简写成：A-C-L 思考题： Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu 与 Leu-Ala-Tyr-Gly-Ser 相同吗?
肽键平面
肽单元（-C-CO-NH-C-） 特征： （1）肽单元是平面结构。 （2）肽键具有局部双键性质。 （3）肽键呈反式构型 与C-N键相连的O与H或两个C原子之间一般呈较稳定
氨基酸多肽和蛋白质类药物课件
氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
水解法 发酵法
以糖为碳源，以氨或尿素为氮源，通过微生物的 发酵繁殖，直接生产氨基酸，或利用菌体的酶系， 加入前体物质合成特定氨基酸的方法。
菌种的培养、接种发酵、产品的提取及分离纯化
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
半必需氨基酸 精氨酸和组氨酸
基本知识
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
二、氨基酸基本知识
氨基酸 功能
合成蛋白质
氮平衡作用
转变为糖或脂肪
参与酶、激素及部分维 生素的组成
基本知识
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
三、多肽基本知识
氨酸对肝细胞内三羧酸循环代谢过程的间接促 进作用，促进了肝细胞的能量生成，使得被损 伤的肝细胞的各项功能得以迅速恢复。
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文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
个
中国药科大学生物制药专业
人
山东大学制药工程硕士
山东药品食品职业学院制药工程
简 系生物制药教研室主任 副教授
介 生物制药技术专业负责人
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
目 录
01 / 氨基酸、多肽及 蛋白质基本知识
水解法 发酵法 化学合成法
化学合成法是利用有机合成和化学工程相结合的 技术生产氨基酸的方法。
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
水解法 发酵法
以糖为碳源，以氨或尿素为氮源，通过微生物的 发酵繁殖，直接生产氨基酸，或利用菌体的酶系， 加入前体物质合成特定氨基酸的方法。
菌种的培养、接种发酵、产品的提取及分离纯化
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氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
半必需氨基酸 精氨酸和组氨酸
基本知识
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二、氨基酸基本知识
氨基酸 功能
合成蛋白质
氮平衡作用
转变为糖或脂肪
参与酶、激素及部分维 生素的组成
基本知识
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三、多肽基本知识
氨酸对肝细胞内三羧酸循环代谢过程的间接促 进作用，促进了肝细胞的能量生成，使得被损 伤的肝细胞的各项功能得以迅速恢复。
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个
中国药科大学生物制药专业
人
山东大学制药工程硕士
山东药品食品职业学院制药工程
简 系生物制药教研室主任 副教授
介 生物制药技术专业负责人
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目 录
01 / 氨基酸、多肽及 蛋白质基本知识
水解法 发酵法 化学合成法
化学合成法是利用有机合成和化学工程相结合的 技术生产氨基酸的方法。
文档仅供参考，不能作为科学依据，请勿模仿；如有不当之处，请联系本人改正。
氨基酸药物 二、氨基酸药物生产
第2章氨基酸和蛋白质优秀课件
第2章氨基酸和蛋白质
一、氨基酸 ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
（一） 蛋白质水解
蛋白质——多肽——肽——AA
1*104
1000 200 100
-500
➢蛋白质和多肽的肽键可被催化水解
➢酸/碱能将蛋白完全水解
得到各种AA的混合物 ➢酶水解一般是部分水解
得到多肽片段和AA的混合物
CN键长比较:
O -C-N-
H
-C=N-C-N-
0.132nm
0.127nm 0.149nm
肽键性质：
1，刚性，不可旋转 2，反式排列 3，处于同一平面上，与前后-C构成肽单元
二硫键
牛胰岛素的空间结构
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
第二节 肽、蛋白质的高级结构
四、蛋白质的结构
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级结构 或 空间构象
(conformation)
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
多肽链从氨基末端走向羧基末端。
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
肽是根据由N-端至C-端参与其组成的氨基酸残基命名的
O
O
NH2-CH-C
NH-CH-C
H OH + H H OH甘来自酸甘氨酸-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
一、氨基酸 ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
（一） 蛋白质水解
蛋白质——多肽——肽——AA
1*104
1000 200 100
-500
➢蛋白质和多肽的肽键可被催化水解
➢酸/碱能将蛋白完全水解
得到各种AA的混合物 ➢酶水解一般是部分水解
得到多肽片段和AA的混合物
CN键长比较:
O -C-N-
H
-C=N-C-N-
0.132nm
0.127nm 0.149nm
肽键性质：
1，刚性，不可旋转 2，反式排列 3，处于同一平面上，与前后-C构成肽单元
二硫键
牛胰岛素的空间结构
一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能 的基础，但不是决定蛋白质空间构象的唯一因素。
第二节 肽、蛋白质的高级结构
四、蛋白质的结构
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure) 三级结构(tertiary structure) 四级结构(quaternary structure)
高级结构 或 空间构象
(conformation)
第一节
肽和蛋白质的一级结构
Primary Structure of Peptides and Proteins
多肽链从氨基末端走向羧基末端。
N末端
C末端
牛核糖核酸酶
肽是根据由N-端至C-端参与其组成的氨基酸残基命名的
O
O
NH2-CH-C
NH-CH-C
H OH + H H OH甘来自酸甘氨酸-HOH
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
第15章 氨基酸、多肽和蛋白质 ppt课件
ppt课件 4
COOH H C R NH 2 NH2
COOH C R H
天然氨基酸（出甘氨酸外）其他所有 α- 碳原子都是手性的，都有旋光性，而 且发现主要是 L 型的（也有 D 型的，但很 少）。
ppt课件 5
存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。
CH3-CH-COO NH3
+
丙氨酸
HO2C(CH 2)2-CH-COO NH3
C
O
NK C O
(1) H3O (2) CO 2
COOC 2H5 N CH C COOC 2H5 O C
C C O N CH COOH O CH 2Ph
O
NH 2NH 2
C C
O NH NH O
+
NH 2
CH COOH CH 2Ph
合成法合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才 能得到D-合L-氨基酸。
ppt课件 19
ppt课件 12
2、氨基酸氨基的反应 （1）氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基 能酰基化成酰胺。
R R' COCl + NH 2 CH COOH R R' C NH CH COOH + HCl O
乙酰氯、醋酸酐、苯甲酰氯邻苯二甲酸 酐等都可用作酰化剂。在蛋白质的合成过程 中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。
R CH COOH NH2 OH R CH COO NH 2 H H OH
R CH COO NH 3
R CH COOH NH 3
11
溶液pH>等电点
等电点(pI)
ppt课件
溶液pH<等电点
注：1°等电点为电中性而不是中性（即 pH=7），在溶液中加入电极时其电荷迁 移为零。 中性氨基酸 pI = 4.8~6.3 酸性氨基酸 pI = 2.7~3.2 碱性氨基酸 pI = 7.6~10.8 2°等电点时，偶极离子在水中的溶解 度最小，易结晶析出。
COOH H C R NH 2 NH2
COOH C R H
天然氨基酸（出甘氨酸外）其他所有 α- 碳原子都是手性的，都有旋光性，而 且发现主要是 L 型的（也有 D 型的，但很 少）。
ppt课件 5
存在形式：氨基酸都以偶极离子的形式存在。
CH3-CH-COO NH3
+
丙氨酸
HO2C(CH 2)2-CH-COO NH3
C
O
NK C O
(1) H3O (2) CO 2
COOC 2H5 N CH C COOC 2H5 O C
C C O N CH COOH O CH 2Ph
O
NH 2NH 2
C C
O NH NH O
+
NH 2
CH COOH CH 2Ph
合成法合成的氨基酸是外消旋体，拆分后才 能得到D-合L-氨基酸。
ppt课件 19
ppt课件 12
2、氨基酸氨基的反应 （1）氨基的酰基化 氨基酸分子中的氨基 能酰基化成酰胺。
R R' COCl + NH 2 CH COOH R R' C NH CH COOH + HCl O
乙酰氯、醋酸酐、苯甲酰氯邻苯二甲酸 酐等都可用作酰化剂。在蛋白质的合成过程 中为了保护氨基则用苄氧甲酰氯作为酰化剂。
R CH COOH NH2 OH R CH COO NH 2 H H OH
R CH COO NH 3
R CH COOH NH 3
11
溶液pH>等电点
等电点(pI)
ppt课件
溶液pH<等电点
注：1°等电点为电中性而不是中性（即 pH=7），在溶液中加入电极时其电荷迁 移为零。 中性氨基酸 pI = 4.8~6.3 酸性氨基酸 pI = 2.7~3.2 碱性氨基酸 pI = 7.6~10.8 2°等电点时，偶极离子在水中的溶解 度最小，易结晶析出。
十七章氨基酸多肽和蛋白质ppt课件
天冬氨酸（PI=2.98）和精氨酸（PI=10.76） 写出其存在形式以及在电场中的移动方向。
存在： 偶极离子 移动：不移动
负离子 正极
正离子 负极
试用电泳法（缓冲溶液 pH=6.0）分 离赖氨酸、谷氨酸和甘氨酸的混合物
赖氨酸 谷氨酸 甘氨酸 pI=6.0 电中性 不移动
pI=9.7
阳离子 负极
固态氨基酸通常以内盐（偶极离子） 形式存在：
H H3N C COO R
离子型化合物：
熔点高（分解） 难溶于有机溶剂
二、化学性质
-
(一) 两性与等电点
H2O
OH + R CH COOH
+ NH3 （Ⅰ）
R CH COO
+ NH3
-
H2O
R CH COO + H3O NH2 （Ⅱ） 负离子
-
+
正离子
H3N CHCOO 酰基化 R
R'OH 酯化
H H2N C COOR' R
电泳：带电颗粒在电场中向其相反方向的电极移动 的现象。
加酸，平衡左移，以正离子存在，电场中向负极移动。
加碱，平衡右移，以负离子存在，电场中向阳极移动。
等电点：当溶液调节至一定的 pH 值时，氨基酸 以偶极离子的形式存在，将此溶液置于电场中 ，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电 中性状态，这时溶液的 pH 值称为氨基酸的等 电点。 常利用上述性质分离氨基酸。
3
O C
O NH CH C CH2SH 半胱氨酸残基
NH CH2 COO 甘氨酸残基
-
谷氨酸残基
γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸 γ-谷-半胱-甘 γ-Glu-Cys-Gly 谷胱甘肽（GSH——还原型谷胱甘肽）
存在： 偶极离子 移动：不移动
负离子 正极
正离子 负极
试用电泳法（缓冲溶液 pH=6.0）分 离赖氨酸、谷氨酸和甘氨酸的混合物
赖氨酸 谷氨酸 甘氨酸 pI=6.0 电中性 不移动
pI=9.7
阳离子 负极
固态氨基酸通常以内盐（偶极离子） 形式存在：
H H3N C COO R
离子型化合物：
熔点高（分解） 难溶于有机溶剂
二、化学性质
-
(一) 两性与等电点
H2O
OH + R CH COOH
+ NH3 （Ⅰ）
R CH COO
+ NH3
-
H2O
R CH COO + H3O NH2 （Ⅱ） 负离子
-
+
正离子
H3N CHCOO 酰基化 R
R'OH 酯化
H H2N C COOR' R
电泳：带电颗粒在电场中向其相反方向的电极移动 的现象。
加酸，平衡左移，以正离子存在，电场中向负极移动。
加碱，平衡右移，以负离子存在，电场中向阳极移动。
等电点：当溶液调节至一定的 pH 值时，氨基酸 以偶极离子的形式存在，将此溶液置于电场中 ，氨基酸不向电场的任何一极移动，即处于电 中性状态，这时溶液的 pH 值称为氨基酸的等 电点。 常利用上述性质分离氨基酸。
3
O C
O NH CH C CH2SH 半胱氨酸残基
NH CH2 COO 甘氨酸残基
-
谷氨酸残基
γ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸 γ-谷-半胱-甘 γ-Glu-Cys-Gly 谷胱甘肽（GSH——还原型谷胱甘肽）
氨基酸多肽及蛋白质
O
N H 2
O O+R C H 2C H C O O H
荧 光 胺
C O O H
RC H
N
+H 2 O
O O
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
生物活性肽也称作功能肽，是近年来非常活泼的研究领域，其应用涉及 到生物学、医药学、化学等多种学科，在食品科学研究及功能食品开发中 也显示出美好的前景。
去除正电荷
琥珀酸酐
O R NHCCH3
在Lys上引入正电荷
硫代仲康酸**
O C O O H 在Lys残基引入巯基
R N H C C H 2C H C H 2SH
*
食品化学 第六章 食品中的氨基酸、多肽及蛋白质类物质
官能团及反应
试剂及条件
产物
评价
6.芳基化
FDNB***
NO2
R NH
NO2
氨基酸序列测定
官能团及反应
氨基酸和蛋白质中官能团的化学反响性
试剂和条件
产物
评论
A.非α氨基 1.还原甲基化 2.胍基化 3.乙酰化 4.琥珀酰化 5.巯基化
甲醛、NaBH4 邻甲基异脲*，pH10.6,4℃,4d
+
R NHCH 32
+
NH2
R NHCNH2 O
蛋白放射性标记 Lys转换成Arg
乙酸酐
R NHCCH3
感染性疾病曾一度是人类生存所面临的最大威胁。随着抗生素的创造 和广泛使用，感染性疾病得到了一定程度的控制，但仍然是人类死亡的 一个重要原因。据WHO报告，2000年全球死亡人数5570万，其中 1440万由感染性疾病引起，占总死亡人数的15.9%。过去的几十年里， 耐药性微生物的不断产生和生物耐药性问题的日益恶化，开发新的抗感 染药物已成为治疗感染疾病的必由之路。昆虫抗菌肽因其独特的抗菌、 杀菌效果和良好的应用前景近来成为抗感染新药开发的热点。*目前国外
氨基酸、肽和蛋白质ppt课件
➢ 含pro,HO-pro多不易变性凝固； 亚氨基酸，阻止支链交联
温度
蔗糖
水分含量
pH
2、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）
➢ 冰结晶，蛋白质变性 水化作用降低；
➢ 快速冷冻法。
蛋白质与氧化剂之间的相互作用
食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰 次氯酸钠
影响因素
有机溶剂
导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分
丧失而引起的聚集反应。
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反
离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
蛋白质浓度 ➢ 5－10％，浓度，水合作用
➢ 15－20％，Pr沉淀
pH
➢ pH＝ pI 水合作用最低 ➢ 高于或低于pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加） ➢ pH 9-10时水合能力较大
温度
温度，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力一般比天然
蛋白质高约10％）
起泡性质的评价
蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的分子性质
有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的
起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的浓度
2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。 超过10％，气泡变小，泡沫变硬。
用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相 互作用。
温度
蔗糖
水分含量
pH
2、低温处理下的变化
食品的低温贮藏可延缓或阻止微生物的生 长并抑制酶的活性及化学变化。 冷却（冷藏） 冷冻（冻藏）
➢ 冰结晶，蛋白质变性 水化作用降低；
➢ 快速冷冻法。
蛋白质与氧化剂之间的相互作用
食品常用氧化剂 H2O2 过氧苯甲酰 次氯酸钠
影响因素
有机溶剂
导致蛋白质溶解度下降或沉淀
降低水介质的介电常数 提高静电作用力 静电斥力导致分子结构的展开 促进氢键的形成和反电荷间的静电吸引
4、蛋白质的胶凝作用(Gelation)
沉淀作用：是指由于蛋白质的溶解性完全或部分
丧失而引起的聚集反应。
絮凝：是指蛋白质未发生变性时的无规则聚集反
离子强度
影响蛋白质结合水的环境因素
蛋白质浓度 ➢ 5－10％，浓度，水合作用
➢ 15－20％，Pr沉淀
pH
➢ pH＝ pI 水合作用最低 ➢ 高于或低于pI，水合作用增强
（净电荷和推斥力增加） ➢ pH 9-10时水合能力较大
温度
温度，蛋白质结合水的能力 （变性蛋白质结合水的能力一般比天然
蛋白质高约10％）
起泡性质的评价
蛋白质的起泡力 测定泡沫稳定性
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的分子性质
有良好起泡力的蛋白质不具有稳定泡沫的能力， 而能产生稳定泡沫的蛋白质往往不具有良好的
起泡力。
影响泡沫形成和稳定性的因素:
蛋白质的浓度
2％一8％，随着浓度增加起泡性增加。 超过10％，气泡变小，泡沫变硬。
用、乳化和起泡性等，都取决于水-蛋白质的相 互作用。
第2章2蛋白质的构件氨基酸及多肽ppt课件
含羟基氨基酸
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
2019/12/29
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
2019/12/29
含酰胺氨基酸
O H 2 N CH C OH
CH 2 CO NH 2
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine 谷酰胺 Glutamine
2019/12/29
• [a]=100a/lc，[a]为比旋度、a为旋度值、l为旋光管长（ 单位为dm）、c为每100ml溶液中的样品重量（单位为g ）
2019/12/29
氨基酸的光吸收
• 构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光 吸收，但在远紫外区(<220nm)均有光吸收。
• 在近紫外区(220-300nm)只有酪氨酸、苯丙氨 酸和色氨酸有吸收光的能力。
2019/12/29
2.1 氨基酸
• 2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分类 • 除甘氨酸和脯氨酸外，其他均具有如下
结构通式。
-氨基酸
2019/12/29
2.1.1蛋白质氨基酸的一般结构及其分 类
• 氨基酸分类的方法有多种，目前常以氨基酸的R基团的 结构和性质作为氨基酸分类的基础。
• 根据R基团的结构可将20种氨基酸分为七类：①R为脂 肪族基团的氨基酸；②R为芳香族基团的氨基酸；③R 为含硫基团的氨基酸；④R为含羟基基团的氨基酸；⑤ R为碱性基团的氨基酸；⑥R为酸性基团的氨基酸；⑦ R为含酰胺基团的氨基酸。
甘氨酸 Glycine 丙氨酸 Alanine 缬氨酸 Valine 亮氨酸 Leucine 异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸 Proline 甲硫氨酸 Methionine
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氨基酸的光谱性质
酪氨酸、色氨酸在近紫外区的吸收光谱
氨基酸的其它生理功能
氨基酸
功能
医学应用
赖氨酸
调节人体代谢平衡；刺激胃蛋白 作为利尿剂的辅助药物；抑 酶与胃酸的分泌，增进食欲；提 制重症高血压病；加速疱疹 高钙的吸收及其在体内的，中和肾上腺 抗闷剂、抗痉挛剂、胃分泌
反应类型 第一反应物 第二反应物
应用
酚基的亲电取 代反应
咪唑基的亲电 取代反应
胍基的缩合反 应
吲哚基的氧化 反应
巯基的络合反 应
硫醇－二硫化 物交换反应
酪氨酸的酚基
组氨酸的咪唑 基
精氨酸的侧链 胍基
色氨酸的吲哚 基
半胱氨酸的巯 基
半胱氨酸的巯 基
重氮化合物
重氮化合物
1,2-环己二酮
N-溴代琥珀酰 亚胺
氨基酸的酸碱化学
氨基酸的酸碱化学
氨基酸的酸碱化学
氨基酸的化学反应
－氨基参加的反应
反应类型 第二反应物
应用
形成西佛碱反应 醛类化合物 生物体内转氨基反应的重要组成部分
脱氨基反应
生物体内重要的新陈代谢反应
与甲醛反应
甲醛
氨基酸定量分析—甲醛滴定法（间接 滴定）
氨基酸的化学反应
补充：美拉德反应
反应类型 第二反应物
氨基酸的化学反应
二硫键的打开和生成是烫发的基础
氨基酸的光谱性质
氨基酸的光谱性质
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区都没有光吸收，但在 远紫外区（<200nm）均有光吸收。在近紫外区（200400nm）只有酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸有吸收光的能力， 因为它们的R基含有苯环共轭 键系统。
芳香族氨基酸（酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸） 在紫外区呈现较弱的荧光，色氨酸可呈现磷光。
应用
亚硝酸
Van Slyke法测定氨基氮的基础
酰氯或酸酐
在多肽和蛋白质的人工合成中用于保 护氨基
丹磺酰氯(DNS)
多肽链N-末端氨基酸的分析
2,4-二硝基氟苯 (DNFB)
苯异硫氰酸酯 (PITC)
Sanger试剂，用于多肽链N-末端氨基 酸的分析和鉴定
Edman降解法中用于降解和鉴定多肽 链N-末端氨基酸
用于多肽人工合成
脱羧基反应
生物体内重要的新陈代谢反应
氨基酸的化学反应
（三）－氨基和－羧基共同参加的反应
反应类型 第二反应物
茚三酮显色反应
茚三酮
成肽反应
应用
测定氨基酸含量 形成多肽与蛋白质
氨基酸的化学反应
茚三酮显色反应
五、氨基酸的化学反应
－氨基和－羧基的聚合反应（成肽反应）
氨基酸的化学反应
（五）侧链R基参加的反应
巧克力香
奶油糖果
蛋氨酸
马铃薯
马铃薯
丝氨酸
枫糖浆
半胱氨酸
硫化物肉香
氨基酸与葡萄糖的美拉德反应
氨基酸的化学反应
（二）－羧基参加的反应
反应类型 第二反应物
应用
成酰氯反应 成盐和成酯反应
二氯亚砜、五 氯化磷 碱
乙醇
用于多肽人工合成
在特定的化学反应中保护羧基，活化 氨基
制备氨基酸的酰胺或酰肼；同上
叠氮反应
肼和亚硝酸
单糖羰基和氨基 单糖（如核糖、
酸氨基的反应
葡萄糖）
应用
面食烘烤时产生棕黄色和香味 食用香料合成的途径之一
氨基酸的化学反应
各种不同糖类 和氨基酸的美 拉德反应，能 获得各种不同 的风味
氨基酸
甘氨酸
1000C
焦糖味
1800C
烧糊的糖
缬氨酸 苯丙氨酸
黑麦面包 紫罗兰玫瑰香
沁鼻巧克力 紫罗兰紫丁香
谷氨酰胺
有机汞制剂
二硫硝基苯甲 酸(DTNB)
Pauly反应中检测酪氨酸
检测组氨酸
用于氨基酸序列分析
测定蛋白质中色氨酸的含量
蛋白质结晶学中制备重原子 衍生物
测定巯基含量
氨基酸的化学反应
侧链R基参加的反应：二硫键的形成和打开
氧化反应 氧气， 氧化剂
还原反应 巯基乙醇， 二硫苏糖醇
氨基酸的化学反应
二硫键在稳定蛋白质的构象上起很大的作用（如上图 中的核糖核酸酶）
氨基酸多肽与蛋白质课件
氨基酸的化学反应
chemical properties of the common amino acids
氨基酸的化学反应
－氨基参加的反应
氨基酸的化学反应
－羧基参加的反应
侧链功能基团参加的反应
氨基酸的化学反应
（一）－氨基参加的反应
反应类型
与亚硝酸反应 酰化反应
烃基化反应
第二反应物
氨基酸的味道
鲜味，第5种味道
氨基酸的味道
味精即谷氨酸钠，人的味觉器官中存在着专门的氨 基酸的受体，当味精用于菜肴或其他食品当中被人 们食用时，刺激位于舌部味蕾的氨基酸的受体，就 能使人感受到可口的鲜味。
2002年2月25日发表在自然杂志上 的一项研究表明，一种对氨基酸的 味道产生应答的受体分子日前已被 发现。美国圣地亚哥加州大学的 Charles Zuker博士及其同事发现了 一种名为T1R1+3的受体，该受体 可参与对谷氨酸钠的特征性“鲜味” 的应答。而且，关于甜味和苦味的 报告已得到证实。T1R1+3能够应 答大多数天然存在的氨基酸。
富含氨基酸的食品
氨基酸
食品
图
赖氨酸 乳类、瘦肉、鱼、蛋、黄豆及豆 制品
色氨酸
小米、牛奶、香菇、葵花子、海 蟹、黑芝麻、黄豆、南瓜子、肉
松、油豆腐、鸡蛋
甘氨酸
猪蹄、海参
精氨酸
冻豆腐、豆腐干、豆腐皮、花生、 核桃、大豆、芝麻、紫菜、豌豆、 鳝鱼、章鱼、木松鱼、海参、鳗
鱼
氨基酸的味道
氨基酸的味道
氨基酸的味道
素与去甲肾上腺素，收缩血管， 调节剂、胃粘膜保护剂和强
止血
抗昏迷剂
甘氨酸
参与嘌呤类、卟啉类、肌酸和乙 醛酸的合成；与种类繁多的物质 结合，使之由胆汁或尿中排出。
对防治前列腺肥大并发症、 排尿障碍、频尿、残尿等症
状有效果
精氨酸 促进胶原组织的合成，修复伤口； 提高动物免疫功能，抗肿瘤 免疫调节功能，防止胸腺的退化， 提高吞噬细胞的活力