生物化学简答题
生化简答题与名词解释
生物化学（仅供参考）简答题：一、蛋白质的二级结构，主要有哪几种？答：二级结构既肽链主链的局部构象，尤其是那些有规律的周期性的结构，其中有一些非常的稳定，而且在蛋白质中广泛存在，常见的二级结构包括α-螺旋、β–折叠、β–转折，另外把那些没有规律性的局部构象称为无规则卷曲。
二：何为蛋白质的两性电离？答：蛋白质是两性电解质，在蛋白质分子中可解离的基团除再每条肽链上的氨基末端和羧基的末端外，还有肽链侧链上那些可电离的基团。
蛋白质分子在溶液中是解离成正离子还是解离成负离子，既取决于其分子上酸性基团还是碱性基团的多少以及俩者的相对比例，同时还受该溶液PH值影响。
在酸性较强的溶液中，碱性基团被抑制，则蛋白质分子解离成正离子，带正电荷，在碱性较强的溶液中，碱性基团解离被抑制，则蛋白质分子解离成负电荷，带负电。
这种现象被称为蛋白质的俩性电离。
三、简述DNA双螺旋结构的特点？答：1、两个链平行，核苷酸绕同轴但方向相反。
2、磷酸脱氧核糖主链位于螺旋的外侧，碱基位于螺旋内侧。
3、每10个核苷酸螺旋上升一圈，螺距3.4nm直径2nm。
4、两条链之间形成氢键有碱基互补配对规律5、双螺旋稳定性氢键与碱基堆积力。
四、蛋白质的α-螺旋结构？答：是单股右手螺旋，主链由-C-Cα、-N-重复构成，在螺旋的内侧，侧链在氨基酸侧链，在螺旋外侧，每个螺距5.4nm ,含3.6个氨基酸残基。
五、生物体内RNA种类以及功能？答：RNA有rRNA、tRNA 和mRNA三种。
rRNA与蛋白质构成核蛋白体，是蛋白质合成的场所；tRNA携带、运输活化的氨基酸；mRNA是蛋白质合成的模板，三种RNA均参与蛋白质的生物合成。
六、比较DNA与RNA在分子组成和结构的异同点？答：相同点：分子组成都含有碱基、戊糖和磷酸，碱基A、G、C。
分子结构上单核苷酸是基本结构单位，并以3′5′-磷酸二脂键相连成一级结构。
不同点：比较项目DNA RNA化学组成戊糖脱氧核糖核糖碱基AGCT AGCU分子结构二级结构的双螺旋，真核生物三级结构为核小体RNA为单链发夹形结构tRNA的二级结构为三叶草型结构，三级结构为倒L型细胞内分布细胞核其次为线粒体细胞浆其次为细胞仁生理功能遗传信息的储存与传递遗传信息传递参与蛋白质合成七、底物浓度对酶促反应的影响？答：在底物浓度较低时，反应速度随着底物浓度的提高而加快，两者成正比例关系；此后，随着底物浓度继续提高，反应速度还在加快，但是变化幅度越来越小，不再成正比例关系；最后，即使底物浓度在提高，反应速度也已经基本不变。
(整理)生物化学简答题
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
6 核酸杂交技术的基础是什么？有哪些应用价值？7 简述蛋白质的一、二、三、四级结构。
8 固定化酶的概念、优点、制备方法。
9 酶的特点及其高效作用机理。
10 酶的活性中心和必需基团及其关系。
11 辅酶与辅基有何不同？维生素（3种以上）与辅酶（辅基）的关系？在代谢中的应用。
12 简述蛋白质酶和修饰酶在新药研究中的应用以及核酶和抗体酶对新药设计的指导意义。
13 请从各个方面比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
14 比较糖酵解和糖的有氧氧化的异同。
15 比较DNA、RNA在化学组成、结构、功能上各有何特点、16 比较原核细胞的mRNA和真核细胞的mRNA的结构特点。
17 比较哺乳动物脂肪酸β氧化和合成的主要区别。
18 脂肪酸β氧化和合成。
19 糖酵解和糖的有氧氧化。
20 糖在机体内主要代谢途径及重要生物学意义。
21 酮体的生成、利用和意义。
22 简述乙酰CoA的体内来源与去路及其细胞定位。
23 什么是尿素循环、过程？有什么生理意义？24 大肠杆菌DNA复制过程。
25 蛋白质生物合成过程。
26 何谓抗代谢物？简述磺胺药、氨甲喋呤等药物作用机制。
27 生物技术主要研究内容及在现代药学新药研究应用。
28 简述基因工程的基本原理和一般过程及在制药领域应用。
29 有哪些生物化学研究成果被用于新药设计和筛选研究？试分别举例说明之。
30 简述蛋白质纯化的常用方法及其基本原理。
31 利用蛋白质电离性质可采用哪些方法将其分离纯化？举例说明。
2 什么是蛋白质的二级结构，主要包括哪几种，各有什么结构特征？3 变性概念、本质、特征及在日常生活中应用。
4 热变性DNA具有什么特征？5 试说明DNA双螺旋结构模型的要点及与DNA生物学功能的关系。
生物化学(名词解释及简答题)
生物化学(名词解释及简答题)生物化学1、生物化学的主要内容是什么？答：（一）生物体的化学组成、分子结构及功能（二）物质代谢及其调控（三）遗传信息的贮存、传递与表达2、氨基酸的两性电离、等电点是什么？答：氨基酸两性电离和等电点，氨基酸的结构特征为含有氨基和羧基。
氨基可以接受质子而形成NH4+，具有碱性。
羧基可释放质子而解成COO—，具有酸性。
因此氨基酸具有两性解离的性质。
在酸性溶液中，氨基酸易解离成带正电荷的阳离子，在碱性溶液中，易解成带负电的阴离子，因此氨基酸是两性电解质。
当氨基酸解离成阴、阳离子趋势相等，净电荷为零时，此时溶液和PH值为氨基酸的等电点。
3、什么是肽键、蛋白质的一级结构？答：在蛋白质分子中，一个氨基酸的a羧基与另一个氨基酸的a氨基，通过脱去一分子的H2O所形成化学键（---CO—NH--- ）称为肽键。
蛋白质肽链中的氨基酸排列顺序称为蛋白质一级结构。
4、维持蛋白质空间结构的化学键是什么？答：维持蛋白质高级结构的化学键主要是次级键，有氢键、离子键、疏水键、二硫键以及范德华引力。
5、蛋白质的功能有哪些？答：蛋白质在体内的多种生理功能可归纳为三方面：1.构成和修补人体组织蛋白质是构成细胞、组织和器官的主要材料。
2.调节身体功能3. 供给能量6、蛋白质变性的概念及其本质是什么？答：天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，如酶失去催化活力，激素丧失活性称之为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质只有空间构象的破坏，一般认为蛋白质变性本质是次级键，二硫键的破坏，并不涉及一级结构的变化。
7、酶的特点有哪些？答：1、酶具有极高的催化效率2、酶对其底物具有较严格的选择性。
3、酶是蛋白质，酶促反应要求一定的PH、温度等温和的条件。
4、酶是生物体的组成部分，在体内不断进行新陈代谢。
8、名词解释：酶活性中心、必需基团、结合基团、催化基团答：酶活性中心：对于不需要辅酶的酶来说，活性中心就是酶分子在三维结构上比较靠近的少数几个氨基酸残基或是这些残基上的某些基团，它们在一级结构上可能相距甚远，甚至位于不同的肽链上，通过肽链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近；对于需要辅酶的酶来说，辅酶分子，或辅酶分子上的某一部分结构往往就是活性中心的组成部分。
生物化学简答题
2．简述三羧酸循环的生理意义是什么？它有哪些限速步骤？生理意义：三羧酸循环是机体获取能量的主要方式；为生物合成提供原料；影响果实品质糖；脂肪和蛋白质代谢的枢纽限速步骤：1)在柠檬酸合酶的作用下，由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸2)在异柠檬酸脱氢酶催化下，异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。
3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下，α-酮戊二酸氧化、脱羧，生成琥珀酰-CoA、 NADH＋H+和CO2。
4．什么是转氨作用？简述转氨作用的两步反应过程？为什么它在氨基酸代谢中有重要作用？概念：转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α－酮酸，生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。
磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶，起到携带NH2基的作用。
这一过程分为两步反应：-H2O+H2O+H2O-H 2O转氨作用的生理意义：a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量，以满足体内蛋白质合成时对非必需氨基酸的需求。
b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸，因此，对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。
c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶，而且转氨酶的活性又较强，故转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式。
d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加，测定病人血清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。
转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分，从而加速了体内氨的转变和运输，勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。
5．简述磷酸戊糖途径概念及生理意义概念：以6-磷酸葡萄糖开始，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸，进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物，故将此过程称为磷酸戊糖途径。
1)产生大量的NADPH，为细胞的各种合成反应提供还原力2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料：PPP途径可以产生多种磷酸单糖，如磷酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。
生物化学各章节简答题归纳总结
生物化学第一章蛋白质的结构与功能1、用凯氏定氮法测得0.1g大豆中氮含量为4.4mg，试计算100g大豆中含多少克蛋白质？答：0.1g大豆中氮含量为 4.4mg，即0.044g/1g，则100g大豆含蛋白质含量为0.044x100x6.25=27.5g。
2、氨基酸侧链上可解离的功能基团有哪些？试举例说明之？答：不同的氨基酸侧链上具有不同的功能基团，如丝氨酸和苏氨酸残基上有羟基，半胱氨酸残基上有巯基，谷氨酸和天冬氨酸残基上有羧基，赖氨酸残基上有氨基，精氨酸残基上有胍基，酪氨酸残基上有酚羟基等。
3、使蛋白质沉淀的方法有哪些？简述之。
答：使蛋白质沉淀的方法主要有四种：①中性盐沉淀蛋白质，即盐析法。
②有机溶剂沉淀蛋白质。
③重金属盐沉淀蛋白质。
④有机酸沉淀蛋白质。
4、何谓蛋白质的变性作用？有何实际意义。
答：蛋白质的变性作用是指蛋白质在某些理化因素的作用下，其空间结构发生改变（不改变其一级结构），因而失去天然蛋白质的特性，这种现象称为蛋白质的变性作用。
意义：利用变性原理，如用乙醇、加热和紫外线消毒灭菌，用热凝固法检查尿蛋白等；防止蛋白质变性，如制备或保存酶、疫苗、免疫血清等蛋白质制剂时，应选择适当条件，防止其变性失活。
5、什么是蛋白质的两性电离和等电点？答：蛋白质分子中既有能解离成阴离子的基团，所以蛋白质是两性电解质。
在某一pH溶液中，蛋白质分子可成为带正电荷和负电荷相等的兼性离子，即蛋白质分子的净电荷为零，此时溶液的pH称为该蛋白质的等电点。
6、为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
7、蛋白质的α-螺旋结构有何特点？答：α-螺旋结构特点有：①多肽链主链绕中心轴旋转，形成螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距有0.54nm，氨基酸之间的轴心距为0.15nm。
生物化学简答题
生物化学简答题1. 产生ATP的途径有哪些？试举例说明。
答：产生ATP的途径要紧有氧化磷酸化和底物水平磷酸化两条途径。
氧化磷酸化是需氧生物ATP生成的要紧途径，是指与氢和电子沿呼吸链传递相偶联的ADP磷酸化进程。
例如三羧酸循环第4步，α-酮戊二酸在α-酮戊二酸脱氢酶系的催化下氧化脱羧生成琥珀酰CoA的反映，脱下来的氢给了NAD+而生成NADH+H+，1分子NADH+H+进入呼吸链，通过呼吸链递氢和递电子，可有个ADP磷酸化生成ATP的偶联部位，这确实是通过氧化磷酸化产生了ATP。
底物水平磷酸化是指直接与代谢底物高能键水解相偶联使ADP磷酸化的进程。
例如葡萄糖无氧氧化第7步，1,3-二磷酸-甘油酸在磷酸甘油酸激酶的催化下生成3-磷酸甘油酸，在该反映中由于底物1,3-二磷酸-甘油酸分子中的高能磷酸键水解断裂能释放出大量能量，可偶联推动ADP磷酸化生成ATP，这确实是通过底物水平磷酸化产生了ATP。
2．简述酶作为生物催化剂与一样化学催化剂的共性及其特性。
（1）共性：用量少而催化效率高；仅能改转变学放映速度，不能改转变学反映的平稳点，酶本身在化学反映前后也不改变；可降低化学反映的活化能。
（2）特性：酶作为生物催化剂的特点是催化效率更高，具有高度专一性，容易失活，活力受条件的调剂操纵，活力与辅助因子有关。
3．什么是乙醛酸循环，有何生物学意义？乙醛酸循环是一个有机酸代谢环，它存在于植物和微生物中，在动物组织中尚未发觉。
乙醛酸循环反映分为五步（略）。
总反映说明，循环每转1圈需要消耗两分子乙酰辅酶A，同时产生一分子琥珀酸。
琥珀酸产生后，可进入三羧酸循环代谢，或变成葡萄糖乙醛酸循环的意义分为以下几点：（1）乙酰辅酶A经乙醛酸循环可生成琥珀酸等有机酸，这些有机酸可作为三羧酸循环中的基质。
（2）乙醛酸循环是微生物利用乙酸作为碳源建造自身机体的途径之一。
（3）乙醛酸循环是油料植物将脂肪酸转变成糖的途径。
3. 简述氨基酸代谢的途径。
生物化学试题及答案
生物化学试题及答案一、选择题1. 生物化学是一门研究生物体内化学物质及其相互作用的学科，其研究的对象主要是：A. 有机物B. 无机物C. 生物大分子D. 化学反应答案：C2. 下列哪个是人体内最重要的有机物质？A. 脂肪B. 糖类C. 蛋白质D. 维生素答案：C3. 生物大分子中，起着遗传信息传递作用的是：A. 蛋白质B. 糖类C. 脂肪D. 核酸答案：D4. 下列哪种物质是构成细胞膜的主要组成成分？A. 糖类B. 脂肪C. 蛋白质D. 核酸答案：B5. 酶是一类催化生物化学反应的蛋白质，其催化作用会受到以下哪一个因素的影响？A. 温度B. pH值C. 底物浓度D. 以上都是答案：D二、简答题1. 请简要介绍核酸的结构和功能。
答：核酸是生物体内重要的生物大分子，包括DNA和RNA。
其结构由糖类、磷酸和碱基组成。
核酸的功能包括存储、传递和表达遗传信息等。
其中，DNA负责存储生物体的遗传信息，而RNA参与遗传信息的传递和蛋白质合成过程。
2. 请解释酶的作用原理及其在生物体内的重要性。
答：酶是一类特殊的蛋白质，可以催化生物体内的化学反应，降低反应所需的能量垒，从而加速反应速率。
酶的作用原理基于“锁与钥”模型，即酶与底物的结合是高度特异性的，类似于钥匙与锁的配对。
生物体内有数千种不同的酶，在代谢、合成、降解等众多生物化学反应中发挥着关键的作用。
三、论述题生物化学的研究对理解生命的本质、人体健康和疾病的发生发展起着重要的作用。
通过研究生物体内的分子机制和代谢途径，可以揭示生物体的结构与功能之间的关联，为新药开发和疾病治疗提供理论基础。
1. 生物体内化学物质的结构与功能之间的关系生物体内的化学物质包括蛋白质、核酸、糖类和脂肪等，它们的结构决定了它们的功能。
例如，蛋白质的三维结构决定了其特定的功能，如酶的催化活性和抗体的识别能力。
另外，核酸的碱基序列决定了遗传信息的编码和传递，而糖类和脂肪则在细胞膜的构建和维护中发挥着重要作用。
生物化学考研考博简答题及名词解释总结
生物化学考研考博简答题及名词解释总结引言生物化学是研究生物体分子组成、结构和功能，以及这些分子如何相互作用的科学。
本文档旨在为生物化学考研考博的考生提供一份简答题和名词解释的复习总结。
1. 蛋白质化学名词解释蛋白质（Protein）：由氨基酸组成的大分子，是生命活动的主要承担者。
氨基酸（Amino Acid）：蛋白质的基本组成单位，含有氨基和羧酸。
肽键（Peptide Bond）：连接氨基酸的化学键，由-CO-NH-组成。
简答题蛋白质的四级结构是什么？答：蛋白质的四级结构是指多肽链间的相互作用形成的三维空间结构。
它包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋和β-折叠）、三级结构（多肽链的折叠）和四级结构（亚基间的相互作用）。
酶的工作原理是什么？答：酶作为生物催化剂，通过降低化学反应的活化能，加速反应速率。
酶通常具有活性部位，能够与底物特异性结合，形成酶-底物复合物，促进反应进行。
2. 核酸化学名词解释核酸（Nucleic Acid）：包括DNA和RNA，是遗传信息的载体。
碱基（Base）：核酸分子中的含氮碱基，包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T）或尿嘧啶（U）。
互补配对（Complementary Base Pairing）：DNA双螺旋结构中，腺嘌呤（A）与胸腺嘧啶（T）之间形成两个氢键，鸟嘌呤（G）与胞嘧啶（C）之间形成三个氢键。
简答题DNA复制的基本原则是什么？答：DNA复制遵循半保留复制原则，即每个新合成的DNA分子包含一个原始链和一个新合成的互补链。
转录和翻译过程中涉及哪些关键组分？答：转录过程中涉及RNA聚合酶、启动子、终止子等。
翻译过程中涉及mRNA、tRNA、核糖体、氨基酸活化酶等。
3. 代谢生物化学名词解释代谢途径（Metabolic Pathway）：细胞内一系列有序的化学反应。
能量货币（Energy Currency）：ATP是细胞内能量传递和储存的主要分子。
生物化学简答题
⽣物化学简答题第⼆章蛋⽩质1、组成蛋⽩质的基本单位是什么？结构有何特点？氨基酸是组成蛋⽩质的基本单位。
结构特点：①组成蛋⽩质的氨基酸仅有20种,且均为α-氨基酸②除⽢氨酸外,其Cα均为不对称碳原⼦③组成蛋⽩质的氨基酸都是L-α-氨基酸2、氨基酸是如何分类的？按其侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为四类：①⾮极性疏⽔性氨基酸7种②极性中性氨基酸8种③酸性氨基酸2种④碱性氨基酸3种3、简述蛋⽩质的分⼦组成。
蛋⽩质是由氨基酸聚合⽽成的⾼分⼦化合物，氨基酸之间通过肽键相连。
肽键是由⼀个氨基酸的α-羧基和另⼀个氨基酸的α-氨基脱⽔缩合形成的酰胺键4、蛋⽩质变性的本质是什么？哪些因素可以引起蛋⽩质的变性？蛋⽩质特定空间结构的改变或破坏。
化学因素（酸、碱、有机溶剂、尿素、表⾯活性剂、⽣物碱试剂、重⾦属离⼦等）和物理因素（加热、紫外线、X射线、超声波、⾼压、振荡等）可引起蛋⽩质的变性5、简述蛋⽩质的理化性质。
①两性解离-酸碱性质②⾼分⼦性质③胶体性质④紫外吸收性质⑤呈⾊反应6、蛋⽩质中的氨基酸根据侧链基团结构及其在⽔溶液中的性质可分为哪⼏类？各举2-3例。
①⾮极性疏⽔性氨基酸7种：蛋氨酸，脯氨酸，缬氨酸②极性中性氨基酸8种：丝氨酸，酪氨酸，⾊氨酸③酸性氨基酸2种：天冬氨酸，⾕氨酸②碱性氨基酸3种：赖氨酸，精氨酸，组氨酸第三章核酸1.简述DNA双螺旋结构模型的要点。
①两股链是反向平⾏的互补双链，呈右⼿双螺旋结构②每个螺旋含10bp，螺距3.4nm，直径2.0nm。
每个碱基平⾯之间的距离为0.34nm，并形成⼤沟和⼩沟——为蛋⽩质与DNA相互作⽤的基础③脱氧核糖和磷酸构成链的⾻架，位于双螺旋外侧④碱基对位于双螺旋内侧，碱基平⾯与双螺旋的长轴垂直；两条链位于同⼀平⾯的碱基以氢键相连，满⾜碱基互补配对原则：A=T，G≡C⑤双螺旋的稳定：横向—氢键，纵向—碱基堆积⼒⑥DNA双螺旋的互补双链预⽰DNA 的复制是半保留复制2、从组成、结构和功能⽅⾯说明DNA和RNA的不同。
生物化学简答题
1、酮体生成和利用的生理意义。
（1）酮体是脂酸在肝内正常的中间代谢产物，是甘输出能源的一种形式；（2）酮体是肌肉尤其是脑的重要能源。
酮体分子小，易溶于水，容易透过血脑屏障。
体内糖供应不足（血糖降低）时，大脑不能氧化脂肪酸，这时酮体是脑的主要能源物质。
2、试述人体胆固醇的来源与去路?来源:⑴从食物中摄取⑵机体细胞自身合成去路:⑴在肝脏可转换成胆汁酸⑵在性腺,肾上腺皮质可以转化为类固醇激素⑶在欺负可以转化为维生素D3⑷用于构成细胞膜⑸酯化成胆固醇酯，储存在细胞液中⑹经胆汁直接排除肠腔，随粪便排除体外。
3、酶的催化作用有何特点？①具有极高的催化效率,如酶的催化效率可比一般的催化剂高108~1020 倍；②具有高度特异性：即酶对其所催化的底物具有严格的选择性，包括：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性；③酶促反应的可调节性：酶促反应受多种因素的调控，以适应机体不断变化的内外环境和生命活动的需要。
4、何谓酶的不可逆抑制作用？试举例说明某些抑制剂通常以共价键与酶蛋白中的必需基团结合，而使酶失活，抑制剂不能用透析、超滤等物理方法除去，有这种作用的不可逆抑制剂引起的抑制作用称不可逆抑制作用举例：①有机磷抑制胆碱酯酶：与酶活性中心的丝氨酸残基结合，可用解磷定解毒②重金属离子和路易士气抑制巯基酶：与酶分子的巯基结合，可用二巯丙醇解毒。
5、试述竞争性抑制作用的特点，并举例其临床应用特点：①抑制剂与底物化学结构相似②抑制剂以非抑制剂可逆地结合酶的活性中心，但不被催化为产物③由于抑制剂与酶的结合是可逆的，抑制作用大小取决于抑制剂浓度与底物浓度的相对比例④当抑制剂浓度不变时，逐渐增加底物浓度，抑制作用减弱，甚至解除，因而酶的V不变⑤抑制剂的存在使酶的km的值明显增加。
说明底物和酶的亲和力明显下降。
举例：①磺胺类药物与对氨基苯甲酸竞争抑制二氢叶酸合成酶②丙二酸与琥珀酸竞争抑制琥珀酸脱氢酶③核苷酸的抗代谢物与抗肿瘤药物6、何谓酶原及酶原激活？简述其生理意义有些酶在细胞内合成时，或初分泌时，没有催化活性，这种无活性状态的酶的前身物称为酶原，酶原向活性的酶转化的过程称为酶原的激活。
生物化学简答题
一、何谓蛋白质的变性作用?引起蛋白质变性的因素有哪些?蛋白质变性的本质是什么?变性后有何特性?（P51）1.是由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成二三四级结构被破坏，导致其天然部分或完全破坏，理化性质改变，活性丧失2.因素：物理（加热，紫外线，X射线，高压，超声波），化学：极端Ph即强酸或强碱，重金属离子，丙酮等有机溶剂。
3.本质：天然蛋白质特定的空间构象被破坏（从有序的空间结构变为无序的空间结构）4.特性：理化性质改变：溶解度降低，不对称性增加，溶液黏度增加，易被蛋白酶降解，结晶能力丧失生物活性丧失：酶蛋白丧失催化活性，蛋白类激素丧失调节能力，细菌，病毒等蛋白丧失免疫原性二、比较DNA和RNA分子组成的异同。
(P58）相同：DNA和RNA分子组成上都含有磷酸戊糖和碱基不同：戊糖种类不同，DNA中为脱氧核糖，RNA中为核糖。
个别碱基不同，二者除都含有AGC外，DNA还有的胸腺嘧啶T，RNA还含有鸟嘌呤U三、.酶的竞争性抑制作用有何特点?（P88）1.抑制剂和底物结构相似，都能与酶的活性用心结合2.抑制剂与底物存在竞争，即两者不能同时结合活性中心3.抑制剂结合抑制底物，从而抑制酶促反应4.增加底物浓度理论上可以消除竞争性抑制的抑制作用5.动力学参数Km增大，Vmax不变。
四、.氰化物为什么能引起细胞窒息死亡?其解救机理是什么?（1）氰化钾的毒性是因为它进入人体内时，CNT的N原子含有孤对电子能够与细胞色素aas的氧化形式——高价铁Fe3"以配位键结合成氰化高铁细胞色素aa，使其失去传递电子的能力，阻断了电子传递给02，结果呼吸链中断，细胞因室息而死亡。
（2）亚硝酸在体内可以将血红蛋白的血红素辅基上的Fe2十氧化为Fe3"。
部分血红蛋白的血红素辅基上的Fe^被氧化成Fe？*——高铁血红蛋白，且含量达到20%～30%时，高铁血红蛋白（Fe3*）也可以和氰化钾结合，这就竞争性抑制了氰化钾与细胞色素aax 的结合，从而使细胞色素aas的活力恢复；但生成的氰化高铁血红蛋白在数分钟后又能逐渐解离而放出CN~。
生物化学复习题简答题答案
生物化学复习题第一章绪论1.简述生物化学的定义及生物化学的研究范围。
(P1)答：定义：生物化学就是从分子水平上阐明生命有机体化学本质的一门学科。
研究范围：第一方面是关于生命有机体的化学组成、生物分子，特别的生物大分子的结构、相互关系及其功能。
第二方面是细胞中的物质代谢与能量代谢，或称中间代谢，也就是细胞中进行的化学过程。
第三方面是组织和器官机能的生物化学。
2.简述生物化学的发展概况(了解)答：生物化学经历了静态生化—动态生化—机能生化这几个历程。
生物化学的发展经历了真理与谬误斗争的曲折道路，同时也是化学、微生物学、遗传学、细胞学和其他技术科学互相交融的结果。
展望未来，以生物大分子为中心的结构生物学、基因组学和蛋白质组学、生物信息学、细胞信号传导等研究显示出无比广阔的前景。
现代生物化学从各个方面融入生命科学发展的主流当中，同时也为动物生产实践和动物疫病防治提供了必不可缺的基本理论和研究技术。
３、简述生物化学与其他学科的关系。
(了解)答：生物化学的每个进步与其他学科，如物理学、化学等的发展紧密联系，先进的技术和研究手段，如电子显微镜，超离心、色谱、同位素示踪、X-射线衍射、质谱以及核磁共振等技术为生物化学的发展提供了强有力的工具。
4.简述动物生物化学与动物健康和动物生产的关系。
答：1）在饲养中，了解畜禽机体内物质代谢和能量代谢状况，掌握体内营养物质间相互转变和相互影响的规律，是提高饲料营养作用的基础。
2)在兽医中可有效防治疾病，如：代谢的紊乱可导致疾病，所以了解紊乱的环节并纠正之，是有效治疗疾病的依据;通过生化的检查，可帮助疾病的诊断。
第二章蛋白质1.蛋白质在生命活动中的作用有哪些？(了解)答：1.催化功能。
2.贮存于运输功能。
3.调节功能.。
4.运动功能。
5.防御功能。
6.营养功能。
7.作为结构成分。
8.作为膜的组成成分。
9.参与遗传活动2.何谓简单蛋白和结合蛋白？(P23-24)答：简单蛋白：（又称单纯蛋白质）经过水解之后，只产生各种氨基酸。
(完整word版)生物化学简答题
描述DNAA的双螺旋结构提出的依据,模型特点并分析说明这一结构所包含的重要的生物学意义.答：DNA双螺旋结构提出的主要依据:1.chargaff规则。
Chargaff规则指出所有生物的DNA中，不考虑种属，嘌呤的总数与嘧啶的总数总是相等，即A+G=T+C。
该规则是建立在DNA三维结构的关键，提供了线索去探寻DNA遗传信息是如何被编码的以及如何从亲代传递到子代的.2.DNA特异X线衍射图谱.Rosalind Franklin 和Maurice Wilkins 采用X射线分析DNA,通过图谱推测,分子是双螺旋，在其长轴的方向上，两个碱基的距离为0。
34nm,双螺旋的螺距为3.4nm.双螺旋结构模型特点:1。
两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，两条链均为右手螺旋，螺旋表面具有大沟和小沟,螺旋直径为2nm2.磷酸与脱氧核糖在外侧,DNA形成分子的骨架结构，嘌呤与嘧啶碱基位于双螺旋内侧，碱基平面与纵轴近似垂直，糖环的平面与纵轴平行。
3.碱基平面之间相距0。
34nm,两个核苷酸之间的夹角为36度，则中心轴每旋转一周有10.5个核苷酸，每一转的高度为3.4nm4。
两条核苷酸链依靠彼此碱基之间形成的氢键结合在一起。
A与T配对，形成两个氢键，G与C配对，形成三个氢键。
因此之间的链接较稳定.5.碱基在一条链上的排列顺序不受任何限制。
但根据碱基配对原则，一条多核苷酸链的序列被确定后,另一条互补链序列也就确定了.生物学意义:1.说明了遗传信息是由双螺旋结构碱基的序列所携带.2.两条链严格的碱基互补配对暗示了遗传信息精确传递的方式—-半保留复制。
简述底物水平磷酸化和氧化磷酸化的区别答1。
底物水平磷酸化是有机物质在分解代谢过程中形成的高能中间产物促使ADP生成ATP的过程，与氧的存在与否无关。
它也是厌氧生物获取能量的唯一方式。
2.电子传递体系磷酸化是电子经呼吸链传递到达氧而生成水时，所释放的能量偶联ADP磷酸化生成ATP 过程，是需氧生物生成ATP的主要方式。
生物化学简答题整理
⽣物化学简答题整理⽣物化学简答题⼀、糖类化合物1、糖类物质在⽣物体内起什么作⽤？（1）糖类物质是异氧⽣物的主要能源之⼀，糖在⽣物体内经⼀系列的降解⽽释放⼤量的能量，供⽣命活动的需要。
（2）糖类物质及其降解的中间产物，可以作为合成蛋⽩质脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。
（3）在细胞中糖类物质与蛋⽩质核酸脂肪等常以结合态存在，这些复合物分⼦具有许多特异⽽重要的⽣物功能。
（4）糖类物质还是⽣物体的重要组成成分。
2、⾎糖正常值是 3.89～6.11mmol/L ，机体是如何进⾏调节的？⑴肝脏调节：⽤餐后⾎糖浓度增⾼是，肝糖原合成增加，是⾎糖⽔平不致因饮⾷⽽过度升⾼；空腹时肝糖原分解，提供葡萄糖；饥饿或禁⾷，肝脏的糖异⽣作⽤加强，提供葡萄糖。
⑵肾脏调节：肾⼩管重吸收葡萄糖，但是不要超过肾糖阈。
⑶神经调节：⽤电刺激交感神经系的视丘下部腹内侧核或内脏神经，能促使肝糖原分解，⾎糖升⾼；⽤电刺激副交感神经系的视丘下部外侧或迷⾛神经时，肝糖原合成增加，⾎糖浓度升⾼。
⑷激素调节：若是⾎糖浓度过⾼，则胰岛素起作⽤，若⾎糖浓度过低，有肾上腺素、胰⾼⾎糖素、糖⽪质激素、⽣长素、甲状腺激素等起作⽤。
3、简述⾎糖的来源和去路。
⑴⾎糖的来源：①⾷物经消化吸收的葡萄糖；②肝糖原分解；③糖异⽣⑵⾎糖的去路：①糖酵解或有氧氧化产⽣能量；②合成糖原；③转变为脂肪及某些⾮必需氨基酸；④进⼊磷酸戊糖途径等转变为其它⾮糖类物质。
4、试述成熟红细胞糖代谢特点及其⽣理意义。
⑴成熟红细胞不仅⽆细胞核，⽽且也⽆线粒体、核蛋⽩体等细胞器，不能进⾏核酸和蛋⽩质的⽣物合成，也不能进⾏有氧氧化，不能利⽤脂肪酸。
⾎糖是其唯⼀的能源。
红细胞摄取葡萄糖属于易化扩散，不依赖胰岛素。
成熟红细胞保留的代谢通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及2.3⼀⼆磷酸⽢油酸⽀路。
⑵通过这些代谢提供能量和还原⼒(NADH，NADPH)以及⼀些重要的代谢物，对维持成熟红细胞在循环中约120的⽣命过程及正常⽣理功能均有重要作⽤。
生物化学简答题及答案
1．说明动物体内氨的来源、转运和去路。
答:（一）体内氨的来源1.氨基酸脱氨氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源。
2.肠道吸收的氨一是肠道细菌通过腐败作用分解蛋白质和氨基酸产生氨，二是血中尿素扩散入肠道后经细菌尿素酶作用下水解产生氨。
3.肾小管上皮细胞分泌氨在肾小管上皮细胞内，谷氨酰胺酶催化谷氨酰胺水解生成谷氨酸和氨。
肠道和原尿中的pH对氨的来源有一定的影响，NH3易吸收入血，NH+4不易透过生物膜，在碱性环境中，NH+4易转变为NH3，所以肠道pH 偏碱时，氨的吸收增加。
（二）氨的转运1.丙氨酸一葡萄糖循环肌肉中的氨基酸经转氨基作用将氨基转给丙酮酸生成丙氨酸，丙氨酸经血液运到肝。
在肝中，丙氨酸通过联合脱氨基作用，释放出氨，用于合成尿素。
转氨基后生成的丙酮酸可经糖异生途径生成葡萄糖，葡萄糖由血液输送到肌组织，沿糖分解途径转变成丙酮酸，后者再接受氨基而生成丙氨酸。
这一途径称为丙氨酸一葡萄糖循环。
通过这个循环，即使肌肉中的氨以无毒的丙氨酸形式运输到肝。
2.谷氨酰胺的生成作用在脑、心脏及肌肉等组织中，谷氨酸与氨由谷氨酰胺合成酶催化生成谷氨酰胺。
谷氨酰胺生成后可及时经血液运向肾、小肠及肝等组织，以便利用。
在肾由谷氨酰胺酶水解为谷氨酸与氨，氨被释放到肾小管腔中和肾小管腔的H’以增进机体排泄多余的酸。
所以，谷氨酰胺是氨的解毒产物，也是氨的储存及运输的形式。
（三）氨的去路1.尿素合成这是氨的主要代谢去路。
肝是合成尿素最主要的器官，通过鸟氨酸循环过程完成的。
首先NH3和CO2在ATP、Mg2+及N\|乙酰谷氨酸存在时，合成氨基甲酰磷酸，氨基甲酰磷酸在线粒体中与鸟氨酸氨在鸟氨酸氨基甲酰基转移酶催化下，生成瓜氨酸，然后瓜氨酸与另一分子的氨结合生成精氨酸，最后在精氨酸酶的作用下，水解生成尿素和鸟氨酸。
鸟氨酸再重复上述反应。
尿素合成是一个耗能过程，每生成一分子尿素需要4个高能键，尿素中的两个氮原子，一个来自氨基酸脱氨基生成的氨，另一个则来自天冬氨酸。
生物化学-简答题总结
1生物化学-简答题总结(总13页)--本页仅作为文档封面，使用时请直接删除即可----内页可以根据需求调整合适字体及大小--1．什么是蛋白质的一级结构为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。
2．什么是蛋白质的空间结构蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。
蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。
空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。
3．蛋白质的α- 螺旋结构有何特点？答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有个氨基酸残基，螺距为,氨基酸之间的轴心距为.。
（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。
（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。
4．蛋白质的β- 折叠结构有何特点？答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。
（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。
（2）氨基酸之间的轴心距为（反平行式）和（平行式）。
（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。
5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。
答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。
一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。
6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用蛋白质变性后哪些性质会发生改变答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。
生物化学常用简答题
生物化学简答题细胞传导信号的基本方式：改变细胞内各种信号转导分子的构象，改变信号转导分子的定位，促进各种信号转导分子复合物的形成或结聚，改变小分子信使的细胞浓度或分布。
蛋白激酶C（pkc）的作用：1、对代谢的调节：PKC被激活后可引起一系列靶蛋白的丝残基发生磷酸化，改变靶蛋白的活性和性质，影响细胞内信息的传递，启动一系列生理生化反应。
2、对基因表达的调节：PKC能使立早基因的反式作用因子磷酸化，加速立早基因的表达。
立早基因的表达产物具有跨越核膜传递信息的功能，又称第三信使。
第三信使受磷酸化修饰后，可活化晚起反应基因并导致细胞增生或核型变化。
蛋白激酶对代谢和对基因表达调节的异同？相同点：①均为激素水平的调节；②均以激素-受体复合物形式参与信号转导。
不同点：尿液生成的基本过程尿生成包括三个过程：（一）肾小球的滤过血液流经肾小球时，血浆中水、无机盐和小分子有机物在有效滤过压的推动下，透过滤过膜进入肾小囊生成滤液，即原尿。
滤过膜具有较大的通透性和有效面积，而滤过的原动力为较高的肾小球的毛细血管血压，减去血浆胶体渗透压和囊内压的阻力，即有效滤过压。
在正常的肾血浆流量和有效滤过压的驱使下，每日可生成原尿约180升。
（二）肾小管和集合管的重吸收原尿进入肾小管后成为小管液。
小管液经小管细胞的选择性重吸收，将对机体有用的能源物质如葡萄糖、氨基酸等全部重吸收；水、Na+、Cl-、HCO3-等大部分重吸收，对尿素等小部分重吸收；对机体无用的肌酐等代谢物质不被重吸收，反被分泌。
重吸收的物质，进入小管周围毛细血管，再入血循环。
在水和离子的重吸收中，ADH和醛固酮等体液因子其重要调节作用。
（三）肾小管和集合管的分泌和排泄由肾小管分泌的物质有H+、K+和NH3等；排泄的物质有肌酐、对氨基马尿酸以及进入机体的某些药物如青霉素、酚红等。
由肾小球滤出的原尿，经肾小管和集合管的重吸收和分泌，使原尿的质和量都发生了很大变化，最后形成终尿排出。
生物化学考试题及答案
生物化学考试题及答案
1. 问题：什么是生物化学？
答案：生物化学是研究生物体中分子和化学反应的科学领域。
2. 问题：生物体中最常见的有机分子是什么？
答案：蛋白质是生物体中最常见的有机分子之一。
3. 问题：什么是酶？
答案：酶是一种催化剂，可以加速化学反应的速度。
4. 问题：DNA是什么？
答案：DNA是一种储存遗传信息的分子。
5. 问题：ATP在细胞中的作用是什么？
答案：ATP在细胞中作为能量分子，用于驱动各种代谢过程。
6. 问题：什么是氧化还原反应？
答案：氧化还原反应是电子的转移过程，其中一种物质（氧化剂）失去电子，另一种物质（还原剂）获得电子。
7. 问题：什么是光合作用？
答案：光合作用是植物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物质的过程。
8. 问题：DNA复制是什么过程？
答案：DNA复制是指将一个DNA分子复制成两个完全相同的DNA分子的过程，发生在细胞分裂前。
9. 问题：什么是脂质？
答案：脂质是一类生物分子，具有较高的疏水性，包括脂肪、脂肪酸和磷脂等。
10. 问题：什么是核酸？
答案：核酸是一类生物分子，包括DNA和RNA，它们在细胞中承担遗传信息传递和蛋白质合成的功能。
以上是一些常见的生物化学考试题及答案。
希望对你的学习有所帮助！。
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生化习题
简答题
1.试简三羧酸循环的意义
是氧化功能的主要代谢途径，是三大物质（糖，脂肪，氨基酸）代谢相互联系的枢纽，是三大物质代谢最终的共同通道。
2.与酶高效催化作用有关的因素有哪些？
1）.邻近定向效应
2）.底物的形变和诱导契合
3）.亲核催化/亲电催化（共价催化
4）.酸碱催化
5）.微环境的影响
3.酶的辅因子按照化学本质可分哪几类,请举例说明？
1)无机金属元素，如镁离子，己糖激酶的辅因子
2)小分子有机物，如NAD+,脱氢酶的辅因子
3)蛋白质类辅酶，如硫氧还蛋白，而磷酸核糖核苷酸还原酶的辅因子
4.请列举遗传密码的基本特点，并分别予以解释。
1)连续性:mRNA的读码方向从5'端至3'端方向，两个密码子之间无任何核苷酸隔开。
mRNA链上碱基的插入、缺失和重叠，均造成框移突变。
2)简并性:指一个氨基酸具有两个或两个以上的密码子。
密码子的第三位碱基改变往往不影响氨基酸翻译。
3)摆动性:mRNA上的密码子与转移RNA（tRNA)J上的反密码子配对辨认时，大多数情况遵守间几乎不配对原则，但也可出现不严格配对，尤其是密码子的第三位碱基与反密码子的第一位碱基配对时常出现不严格碱基互补，这种现象称为摆动配对。
4)通用性:不论高等或低等生物，从细菌到人类都拥有一套共同的遗传密码
5.真核细胞与原核细胞DNA复制过程的主要区别有哪些？
1）真核生物有多个复制起始位点——复制原点，而原核只有一个复制原点。
2）真核生物复制一旦启动，在完成本次复制前，不能在再启动新的复制，而原核复制起始位点可以连续开始新的复制，特别是快速繁殖的细胞。
3）真核生物和原核生物的复制调控不同。
原核生物的调控集中在复制子（一个复制单位）水平的调控，而真核生物不但有复制子水平的调控还有染色体水平的调控和细胞水平的调控。
4）原核的DNA聚合酶III复制时形成二聚体复合物，而真核的聚合酶保持分离状态。
5）真核生物的聚合酶没有5'-3'外切酶活性，需要一种叫FEN1的蛋白切除5'端引物，原核的DNA聚合酶I具有5'-3'外切酶活性。
6.简述体内氨的来源、去路。
来源：氨基酸脱氨基作用产生的氨是体内氨的主要来源；肠道吸收的氨。
包括尿素分解和肠道细菌的腐败作用产生的氨；肾小管上皮细胞分泌的氨。
去路：合成尿素（主要）；合成非必要氨基酸；合成其他非蛋白含氮化合物；以NH4+的形式从肾脏排出
7.人体内有几条呼吸链？比较它们的异同点。
人体有两条呼吸链，两条呼吸链均在线粒体中发生
同：生物学作用都是将底物脱下的氢传递给氧，生成水，将产生的能量传递给ATP。
氧化呼吸链（或称为FAD呼吸链）电子传递体的排列顺序为：FAD（FeS）异：（1）FADH
2
→CoQ→Cytb→CytC1→Cyta→Cytaa3→O
，底物脱下的氢，经过FAD呼吸链传递给氧时，
2
生成2分子ATP
（2）NADH氧化呼吸链（或称为NAD呼吸链）电子传递体的排列顺序为：NAD→FMN（FeS）
→CoQ→Cytb→CytC1→Cyta→Cytaa3→O
2
底物脱下的氢，经过NAD呼吸链传递给氧时，生成3分子ATP
8.写出下列英文缩写所对应的中文名称：PRPP、FMN、GSH、HSL、K。
m
1-焦磷酸-5-磷酸核糖，黄素单核甘酸，谷胱甘肽，激素敏感性甘油三酯脂肪酶，米氏常数
9.叙述蛋白质二级结构α螺旋模型要点。
（1）多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为，含个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为；每个AA残基沿轴旋转100度。
（2）肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每个氨基酸残基的C=O氧与其后第四个氨基酸残基的N-H氢形成氢键。
（3）绝大多数天然蛋白质中的α-螺旋几乎都是右手螺旋。
（4）α-螺旋都是由L-型氨基酸构成的（Gly除外）。
10.体内脱氨基作用有哪些方式？最主要方式是什么？为什么？
氧化脱氨、转氨、联合脱氨和非氧化脱氨等方式，以联合脱氨基为最重要。
11.参与DNA复制的主要酶和蛋白因子有哪些？各有什么功能？
DNA解旋酶：将DNA双螺旋结构解除。
DNA聚合酶I：切除引物，DNA修复；II：DNA修复；III：DNA复制。
引物酶：催化引物的形成。
DNA连接酶：催化双链DNA分子中单链切刻处的5'-磷酸基和3'-羟基生成磷酸二酯键，将两个单链末端之间连接起来。
拓扑异构酶I：切断DNA的一条链，解除超螺旋结构；拓扑异构酶II：切断DNA两条链，待正超螺结构解除后再使两条链重新接上。
单链DNA结合蛋白：防止解开的DNA单链被酶水解以及重新结合成双链。
复制能够保持高保真度的原因有哪些?
碱基互补配对原则，DNA聚合酶的3'→5'外切酶活性的校对功能，DNA的损伤修复系统。
13.请列举转录与复制过程的异同
相同点：都以DNA为模板，遵循碱基互补配对原则，都在细胞核内进行。
不同点：（1）转录以DNA单链为模版而复制以双链为模板。
（2）转录用的无引物而复制以一段特异的RNA为引物。
（3）转录和复制体系中所用的酶体系不同。
（4）转录和复制的配对的碱基不完全一样，转录中A对U，而复制中A对T，而且转录体系中有次黄嘌呤碱基的引入。
14.蛋白质二级结构的类型及特点是什么？
1.?-螺旋：
特点是（1）多肽链中的各个肽平面围绕同一轴旋转，形成螺旋结构，螺旋一周，沿轴上升的距离即螺距为,含个氨基酸残基；两个氨基酸之间的距离为; 每个aa残基沿轴旋转100度.
（2）肽链内形成氢键，氢键的取向几乎与轴平行，每个氨基酸残基的C=O氧与其后第四个氨基酸残基的N-H氢形成氢键。
（3）绝大多数天然蛋白质中的?-螺旋几乎都是右手螺旋。
（4）?-螺旋都是由L-型氨基酸构成的（Gly除外）。
2.?-折叠：
特点是由两条或多条几乎完全伸展的多肽链平行排列，通过链间的氢键进行交联而形成的，或一条肽链内的不同肽段间靠氢键而形成的。
肽链的主链呈锯齿状折叠构象。
?-折叠结构几乎所有肽键都参与链间氢键的形成，氢键与链的长轴接近垂直。
3.?-转角：
特点是在?-转角部分，由四个氨基酸残基组成;弯曲处的第一个氨基酸残基的 -C=O 和第四个残基的–N-H 之间形成氢键，形成一个不很稳定的环状结构；这类结构主要存在于球状蛋白分子中；肽链回折180度。
4.无规卷曲或自由回转：
特点是在一般球蛋白分子中，往往含有大量的无规则卷曲，它使蛋白质肽链从整体上形成球状构象。
15.写出糖酵解过程中的三个不可逆反应及催化该反应进行的酶
（1）葡萄糖 ------------------- 6-磷酸-葡萄糖
己糖激酶
（2） 6-磷酸-果糖 1，6-二磷酸-果糖
磷酸果糖激酶
（3）磷酸烯醇式丙酮酸丙酮酸
丙酮酸激酶
16.画出简图，说明糖、脂类以及蛋白质在体内代谢的联系。