338《生物化学》考试大纲
东华大学硕士研究生入学考试大纲-338生物化学
东华大学硕士研究生入学考试大纲科目编号：338科目名称：生物化学一、考试总体要求生物化学是生物工程专业最重要的一门基础学科，是生命科学及其相关学科专业技术人员必须掌握的基础课程。
生物化学旨在从分子水平阐明生命现象的化学本质，揭示生物体的物质组成、化学变化（代谢）及其调节，以及它们与生理机能的关系。
主要涉及内容包括重要生物大分子的结构与功能、物质与能量代谢、遗传信息传递等。
要求考生熟悉并掌握生物化学的基本理论知识，熟知生物化学研究领域的基本实验技术，并具有运用所学生化知识解析问题的能力。
本考试大纲根据研究生培养要求特点，更强调基本概念掌握的灵活性及知识的综合利用能力。
二、考试内容及相对比例（以下比例为大概比例，会根据当年题目内容略有调整）（一）蛋白质化学（10%）【考试内容】●蛋白质的生物学功能●蛋白质的分子结构及组成●蛋白质结构与功能的关系●蛋白质的理化性质、分离纯化及定量定性技术●蛋白质一级结构测定方法【考试要求】●理解蛋白质生理功能对于生命活动的重要意义●熟记蛋白质元素组成特点，20种常见氨基酸三字缩写符号、结构式及理化性质●熟练描述蛋白质各级结构的特征及意义●理解蛋白质结构与功能的关系●掌握蛋白质变性理论●了解蛋白质一级结构的测定方法（二）核酸化学（10%）【考试内容】●核酸的化学组成、分类、分布及生物学意义●核苷酸的分子结构及理化性质●DNA的分子结构类型及特征●RNA的结构与功能●核酸的主要理化特性●核酸酶的分类原则及作用特点●核酸的核苷酸序列测定基本原理【考试要求】●全面了解核酸的分子组成、分子结构及其理化性质●全面了解核苷酸组成、结构及其理化性质●掌握DNA二级结构模型及核酸杂交技术●掌握RNA的类型、结构特点及功能特性●了解核苷酸序列测定的基本原理（三）酶（10%）【考试内容】●酶的化学本质、分子结构及生物学功能●酶促反应的特点及作用机理●酶促反应的影响因素●酶活性的测定●酶的国际命名与分类原则●固定化酶、抗体酶及核酶的基本概念及作用特点【考试要求】●了解酶的基本概念和化学本质●熟知酶的结构与功能的关系●熟知影响酶促反应的重要因素及其动力学特点，理解酶促反应动力学特点及意义●了解酶的分类提纯基本方法●了解同工酶的概念及特性●掌握酶活力定义及其测定方法●了解特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶的催化机理●了解抗体酶、核酶的基本概念●掌握固定化酶的应用技术原理（四）糖类化学（5%）【考试内容】●糖的概念与分类●代表性单糖、寡聚糖的结构及生物学功能●糖蛋白、蛋白聚糖的生物学意义【考试要求】●了解糖的概念与分类●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功能●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质●熟悉糖蛋白、蛋白聚糖的结构与功能（五）脂质与生物膜（5%）【考试内容】●脂质的概念、分类及结构特点●单纯脂质、复合脂质及衍生脂质的类型和理化性质●生物膜的化学组成与结构特性【考试要求】●了解脂质的定义、类型及功能●掌握重要脂肪酸、磷脂、糖脂的结构特性及功用●了解代表性萜类和固醇类的化学本质及特性●掌握生物膜“流动镶嵌模型”要点（六）维生素与辅酶（3%）【考试内容】●维生素的定义、分类及生物学特性●各种维生素的活化形式、生理功能【考试要求】●熟悉各种维生素所属类型、功能相关的活化形式及其缺乏病症●了解B族维生素与辅酶的关系（七）糖代谢（10%）【考试内容】●糖的主要生理功能、主要消化和吸收途径●糖的代谢途径，包括物质代谢、能量代谢及其关键酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●糖酵解、三羧酸循环、磷酸戊糖途径的反应途径及其关键酶●糖异生作用的概念、原料、场所及主要途径●糖原合成与分解途径【考试要求】●全面掌握糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢及其关键酶●熟知糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程●重点掌握糖酵解、丙酮酸氧化脱羧和三羧酸循环的反应途径及其限速酶调控位点●掌握磷酸戊糖途径的反应途径及其限速酶调控位点●了解糖异生作用的概念、原料、场所及主要途径●了解糖原合成与分解过程及其限速酶●了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程（八）生物氧化（5%）【考试内容】●新陈代谢的概念、类型及其特点●生物氧化的概念、特点及物质氧化方式●线粒体氧化体系●非线粒体氧化体系类型、特点、组成及功能【考试要求】●了解新陈代谢的概念、类型及其特点●了解生物氧化的概念及生物学意义●了解高能磷酸化合物的概念和种类●理解ATP的生物学功能●掌握呼吸链的组成、各组分作用及其传递体的排列顺序●熟记底物水平磷酸化和氧化磷酸化的概念●熟记氧化磷酸化偶联部位及电子传递抑制剂的作用部位●熟记两种穿梭机制，解释其对线粒体外NADH氧化磷酸化的意义。
338生物化学 - 浙江工业大学研究生招生网
1.了解糖的合成代谢，尤其要熟悉淀粉、糖元的合成及糖异生作用（生糖作用） 2.基本掌握糖代谢的调节控制，建立糖代谢动态平衡的整体观念，了解糖蛋白和蛋白聚糖的组成和 生理功用。
第 25 章 光合作用（本章内容不在本次考试范围） 1.了解光合作用原理
1.掌握核酸的主要理化性质，包括两性解离、等电点、紫外吸收特点、克原子磷消光系数 2.掌握核酸变性、复性、杂交的特点及解链温度与结构的关系
第 15 章 激 素 1.了解激素的概念及化学本质 2.初步了解激素的作用机理
第 16 章 生物膜的组成与结构 1.掌握生物膜的组成，理解其不对称性 2.了解生物膜的流动性 3.熟悉生物膜的分子结构，掌握流体镶嵌模型
浙江工业大学研究生入学考试自命题科目考试大纲
2.熟悉有关 DNA 复制的酶类，掌握复制子、复制叉、冈崎片段、前导链、后续链的概念 第 31 章 RNA 的生物合成和加工
1.熟悉 RNA 的合成过程及其所需酶类，掌握有义链、启动子、终止子、模板的概念 2.掌握 RNA 分类及各 RNA 的作用，掌握顺反子、外显子、内含子的概念，了解不对称转录和 RNA
划线部分为主要内容，黑体部分为重要内容。
第 1 章 糖 类（Saccharides）
1.掌握糖类、单糖、寡糖（双糖、低聚糖）、多糖以及单糖衍生物的概念 2.掌握单糖、多糖的特点、结构及表示法，尤其是葡萄糖、果糖、核糖、蔗糖、麦芽糖、
淀粉、糖原、纤维素
第 2 章 脂 类 (Lipids)
1.了解脂类的概念、分类及其功能 2.掌握脂肪的结构特点 3.掌握天然脂肪酸的结构特点和表示法 4.理解皂化价、酸价、碘价的定义及这些参数与油脂组成的关系
338生物化学2023年考试大纲
338生物化学2023年考试大纲一、考试性质338生物化学是一门重要的专业基础课程，其考试旨在评价考生对生物化学基本理论、基本知识和基本技能的掌握程度，以及运用所学知识分析问题、解决问题的能力。
本大纲适用于报考本校生物化学及相关专业的硕士研究生。
二、考试目标1. 掌握生物化学的基本概念、基本原理和基本方法，了解生物化学的发展历程、研究内容和应用领域。
2. 掌握蛋白质、核酸、糖类、脂质等生物分子的结构、性质和功能，了解它们在生命活动中的作用。
3. 掌握酶的结构、性质和作用机制，了解酶促反应动力学及其影响因素。
4. 掌握生物氧化、糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢等基本代谢过程，了解各代谢途径的调节机制和代谢网络。
5. 掌握基因表达的调控机制，了解基因组学和蛋白质组学的基本概念和应用。
6. 具备运用所学知识分析问题、解决问题的能力，能够运用生物化学原理和方法解决实际问题。
三、考试内容1. 生物分子结构与功能：蛋白质的结构与功能，核酸的结构与功能，糖类、脂质和维生素的种类、结构和功能。
2. 酶促反应动力学：酶的结构与性质，酶促反应动力学及其影响因素。
3. 生物氧化：电子传递链，氧化呼吸链，氧化磷酸化作用。
4. 糖代谢：糖的消化吸收，糖的分解代谢，糖原合成与分解，血糖的调节。
5. 脂代谢：脂肪的消化吸收，脂肪的合成与分解，胆固醇的合成与代谢，磷脂的合成与分解。
6. 蛋白质代谢：蛋白质的消化吸收，蛋白质的合成与分解，氨基酸的代谢，氨的转运与解毒。
7. 核酸代谢：DNA的复制与修复，RNA的合成与种类，基因表达的调控。
8. 细胞信号转导：细胞信号转导的基本概念和途径，受体介导的信号转导，细胞因子和生长因子的信号转导。
9. 细胞周期与细胞分裂：细胞周期的概念与组成，细胞分裂的过程与调控。
10. 分子遗传学基础：DNA的组成与结构，DNA的复制与修复，基因组的组成与结构，基因表达的调控。
11. 分子生物学技术：基因克隆与表达，基因敲除与点突变，基因组编辑，蛋白质组学技术。
青岛大学2020年338 生物化学
生物工程专业硕士入学考试大纲
考试科目代码及名称：338生物化学
一、考试要求
掌握构成生物体的各类化学物质的结构、性质和功能，以及这些化学物质代谢的基本概念、基本理论和基本规律，具备从事同生物化学有关的生产实践和科学研究的基本能力。
二、考试内容
（1）糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶及维生素的组成、结构、性质、功能；
（2）生物大分子分离纯化的一般步骤与方法；
（3）糖代谢、脂代谢、蛋白质代谢、核酸代谢的概念、途径、相互联系、能量变化及其在生产、生活和日常保健实践中的应用；
（4）生物氧化的基本概念、作用机制、能量的产生和转移等。
三、试卷结构（题型分值）
1.本科目满分为150分，考试时间为180分钟。
2.题型结构
（1）概念题：占总分20%
（2）判断题：占总分的15%
（2）简答题：占总分的35%
（3）论述题：占总分的30%
四、参考书目
《生物化学（第四版）》：朱圣庚，徐长法主编，高等教育出版社，2016年。
西北师范大学2024年硕士研究生招生考试自命题科目参考大纲 338生物化学初试科目考试大纲
硕士研究生招生考试《生物化学》考试大纲(科目代码：338)学院名称(盖章)：生命科学学院学院负责人(签字)：编制时间：2023年6月12日西北师范大学硕士研究生入学考试初试科目《生物化学》考试大纲(科目代码：338)一、考核要求《生物化学》是为生物与医药专业学位硕士研究生设置的具有选拔性质的初试考试科目。
其目的是科学、公平、有效地测试考生掌握《生物化学》课程的基础知识、基本理论、基本方法的水平和分析问题、解决问题的能力，为择优录取、确保专业学位硕士研究生的入学质量。
在考试形式和试卷结构等方面有如下要求：（一）试卷满分及考试时间试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
（二）答题方式答题方式为闭卷、笔试。
（三）试卷内容结构题型：名词解释、选择题、判断题、填空题、问答题、计算题和论述题。
二、评价目标《生物化学》在考查考生对生物化学基础知识、基本理论理解的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。
正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案；准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述。
三、参考书1. 魏民等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社（第六版），2020。
2. 朱圣庚徐长法主编，《生物化学》，高等教育出版社（第四版），2017年。
四、考核内容第1章氨基酸、肽和蛋白质考核要点：氨基酸的结构、酸碱性质及氨基酸的化学反应，氨基酸的光学活性；氨基酸混合物分析分离的原理及技术。
肽的结构、蛋白质的一级结构及其测定方法。
主要考核内容：1.氨基酸—蛋白质的单体亚基蛋白质的水解；α-氨基酸的一般结构2.氨基酸的酸碱性质氨基酸的解离；氨基酸的等电点3.氨基酸的化学反应α-羧基参加的反应；α-氨基参加的反应；α-氨基和羧基共同参加的反应4.氨基酸的旋光性和光谱性质氨基酸的旋光性和立体化学；氨基酸的光谱性质6. 氨基酸混合物的分析和分离分配层析法的一般原理；分配柱层析；纸层析；薄层层析；离子交换层析7. 肽肽和肽键的结构；肽的物理和化学性质8. 蛋白质的组成、分类、分子大小和结构层次蛋白质的化学组成和分类；蛋白质分子的形状和大小；蛋白质分子结构的组织层次9. 蛋白质的一级结构蛋白质的氨基酸序列决定蛋白质的功能；蛋白质化学测序的策略10. 蛋白质测序的一些常用方法末端残基分析；二硫键的断裂；氨基酸组成的分析；多肽链的部分裂解；肽段氨基酸序列的测定；肽段在原多肽链中的次序的确定；二硫键位置的确定11. 氨基酸序列与生物进化序列的同源性、同源蛋白质和蛋白质家族；同源蛋白质氨基酸序列的物种差异；同源蛋白质具有共同的进化起源第2章蛋白质的三维结构考核要点：肽键的性质、蛋白质的二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构和亚基缔合；蛋白质的变性主要考核内容：1.蛋白质三维结构的概述蛋白质构象主要由弱相互作用稳定；肽键具有刚性和平面的性质；多肽主链的折叠受到空间位阻的限制2.蛋白质的二级结构α螺旋；氨基酸序列影响α螺旋的稳定性；β构象；β转角和Ω环；无规卷曲3.纤维状蛋白质α-角蛋白；丝心蛋白和β-角蛋白：胶原蛋白；弹性蛋白4.蛋白质超二级结构和结构域超二级结构；结构域5.球状蛋白质与三级结构三级结构的形成；球状蛋白质三级结构的特征；球状蛋白质三级结构/结构域的类型6.四级结构和亚基缔合有关四级结构的一些概念；四级缔合的驱动力；亚基相互作用的方式7.蛋白质的变性、折叠和结构预测蛋白质的变性；氨基酸序列规定蛋白质的三维结构；蛋白质肽链折叠的动力学和蛋白质结构的预测第3章蛋白质的生物学功能考核要点：通过学习血红蛋白、肌红蛋白结构与功能的关系，理解蛋白质结构与功能的关系主要考核内容：1. 蛋白质功能的多样性2. 氧结合蛋白质—肌红蛋白：贮存氧肌红蛋白的三级结构；辅基血红素；O2与肌红蛋白的结合；O2的结合改变肌红蛋白的构象3. 氧结合蛋白质—血红蛋白：转运氧血红蛋白的结构；氧结合引起的血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响4. 血红蛋白分子病分子病是遗传的；镰刀状细胞贫血病第4章蛋白质的性质、分离纯化和鉴定考核要点：蛋白质酸碱性质、胶体性质和蛋白质沉淀，蛋白质分离纯化的方法与原理主要考核内容：1.蛋白质在水溶液中的行为蛋白质的酸碱性质；蛋白质的胶体性质和蛋白质沉淀2. 蛋白质分离纯化的一般程序3. 蛋白质分离纯化的方法等电点沉淀和盐析、有机溶剂分级分离、透析和超滤、密度梯度超速离心、凝胶过滤、凝胶电泳、等电聚焦和双向电泳、离子交换层析、疏水相互作用层析、亲和层析和高效液相层析4. 蛋白质相对分子质量的测定凝胶过滤法测定相对分子质量、SDS-PAGE测定相对分子质量和沉降速度法测定相对分子质量5. 蛋白质的含量测定与纯度鉴定第5章酶的催化作用考核要点：酶的化学本质及其分类和命名；酶的专一性；酶的活力测定；核酶的概念主要考核内容：1.酶是生物催化剂酶与一般催化剂的共同点；酶作为生物催化剂的特点2.酶的化学本质及其组成酶的化学本质；酶的化学组成；单体酶、寡聚酶、多酶复合物3.酶的命名和分类习惯命名法；国际系统命名法；国际系统分类法及酶的编号；六大类酶的特征和举例4.酶的专一性酶的专一性；有关酶作用的专一性的假说5.酶的活力测定和分离纯化酶活力的测定；酶的分离纯化6. 非蛋白质生物催化剂—核酶核酶（ribozyme）的概念；核酶的种类；核酶的研究意义及应用前景第6章酶动力学考核要点：米氏方程和米氏常数的意义；酶的抑制作用；温度、PH及激活剂对酶促反应的影响主要考核内容：1.化学动力学基础化学反应速率及其测定；反应分子数和反应级数；各级反应特征2.底物浓度对酶促反应速率的影响中间复合物学说；酶促反应的动力学方程式；多底物的酶促反应动力学3.酶的抑制作用抑制程度的表示方法；抑制作用的类型；可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别；可逆抑制作用动力学；一些重要的抑制剂4.温度对酶促反应的影响5.PH对酶促反应的影响6.激活剂对酶促反应的影响第7章酶作用机制和酶活性调节考核要点：酶活性部位的概念和特点；酶促反应机制及酶活性的别构调节；酶活性的共价调节；同工酶的概念主要考核内容：1.酶的活性部位酶活性部位的特点；研究酶活性部位的方法2.酶催化反应的独特性质3.酶促反应机制酸碱催化；共价催化；金属离子催化；底物和酶的邻近效应与定向效应；底物的形变和诱导契合；多元催化和协同效应；活性部位微环境的影响4.酶活性的别构调节酶的别构效应和别构酶的性质5.酶活性的共价调节酶的可逆共价修饰类型；酶的不可逆共价调节—酶原的激活6.同工酶第8章核酸的结构和功能考核要点：核酸和核苷酸的组成和结构；DNA的结构和功能；RNA的结构与功能主要考核内容：1.核酸的发现2.核酸的种类和分布3.核酸的化学组成4.DNA的结构和功能5.RNA的结构与功能第9章核酸的物理化学性质和研究方法考核要点：核酸的水解；核酸的紫外吸收；核酸的变性、复性及杂交；核酸的分离纯化主要考核内容：1.核酸的水解2.核酸的酸碱性质3.核酸的紫外吸收4.核酸的变性、复性和杂交5.核酸的分离和纯化第10章维生素和辅酶考核要点：维生素的概念、分类及生物学功能；B族维生素与其相应辅酶的关系主要考核内容：1.维生素概论2.脂溶性维生素维生素A；维生素D；维生素E；维生素K3.水溶性维生素维生素B1和硫胺素焦磷酸；维生素PP和烟酰胺辅酶；维生素B2和黄素辅酶；泛酸和辅酶A；维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺；维生素B12（氰钴胺素）及其辅酶；生物素；叶酸和四氢叶酸；硫辛酸；维生素C第11章新陈代谢总论考核要点：新陈代谢的基本概念和原理；新陈代谢的研究方法主要考核内容：1. 新陈代谢的基本概念和原理2. 新陈代谢的研究方法第12章生物能学考核要点：自由能的概念和标准自由能，生物体内ATP与磷酰基转移主要考核内容：1. 自由能的概念2. 标准自由能变化3. ATP与磷酰基转移第13章六碳糖的分解和糖酵解作用考核要点：糖酵解作用的反应机制及能量转变；丙酮酸的去路及糖酵解作用的调节主要考核内容：1. 糖酵解过程概述2. 糖酵解第一阶段的反应机制葡萄糖的磷酸化；葡萄糖-6-磷酸异构化形成果糖-6-磷酸；果糖-6-磷酸形成果糖-1，6-二磷酸；果糖-1，6-二磷酸转变成甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸；二羟丙酮磷酸转变为甘油醛-3-磷酸3. 糖酵解第二阶段的反应机制甘油醛-3-磷酸氧化成1，3-二磷酸甘油酸；1，3-二磷酸甘油酸转移高能磷酸键基团形成ATP；3-磷酸甘油酸转变为2-二磷酸甘油酸；2-二磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸并产生一个ATP分子4. 由葡萄糖转变为两分子丙酮酸能量转变的估算5. 丙酮酸的去路6. 糖酵解作用的调节磷酸果糖激酶是关键酶；2，6-二磷酸果糖对酵解的调节作用；己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用第14章柠檬酸循环考核要点：丙酮酸的脱氢脱羧过程及柠檬酸循环过程；能量转换及调控主要考核内容：1. 丙酮酸转化成乙酰辅酶A的过程2. 柠檬酸循环草酰乙酸与乙酰-CoA缩合形成柠檬酸；柠檬酸异构化形成异柠檬酸；异柠檬酸氧化形成α-酮戊二酸；α-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-CoA；琥珀酰-CoA 转化成琥珀酸并产生一个高能磷酸键；琥珀酸脱氢形成延胡索酸；延胡索酸水合形成L-苹果酸；L-苹果酸脱氢形成草酰乙酸3. 柠檬酸循环的化学总结算4. 柠檬酸循环的调控5. 柠檬酸循环在代谢中的双重角色6. 乙醛酸途径第15章氧化磷酸化作用考核要点：电子传递和氧化磷酸化作用主要考核内容：1.氧化还原电势氧化-还原电势；生物体中某些重要的氧化-还原电势；电势和自由能的关系；标准电动势和平衡常数的关系2.电子传递和氧化呼吸链呼吸链概念的建立；电子传递链；电子传递过程；电子传递的抑制剂3. 氧化磷酸化作用氧化磷酸化作用机制；质子梯度的形成；ATP合成机制；氧化磷酸化的解偶联和抑制；细胞溶胶内NADH的再氧化；氧化磷酸化的调控；一个葡萄糖分子彻底氧化产生ATP分子数的总结算第16章戊糖磷酸途径考核要点：戊糖磷酸途径及其生物需意义主要考核内容：1.戊糖磷酸途径的主要反应2.戊糖磷酸途径反应速率的调控3.戊糖磷酸途径的生物学意义第17章糖异生和糖的其他代谢途径考核要点：糖异生作用的途径及其调控主要考核内容：1.糖异生作用糖异生作用的途径；糖异生途径总览；由丙酮酸形成葡萄糖的能量消耗及意义；糖异生作用的调节；乳酸的再利用和可立氏循环2.乙醛酸途径第18章糖原的分解和生物合成考核要点：糖原的降解和合成过程主要考核内容：1.糖原的生物学意义2.糖原的降解糖原磷酸化酶；糖原脱支酶；磷酸葡萄糖变位酶的作用；6-磷酸葡糖磷酸酶3.糖原的生物合成催化糖原合成的三种酶4.糖原代谢的调控糖原磷酸化酶的调节机制；糖原合酶的调节机制；G蛋白及其对激素信号的传递作用第19章脂质的代谢考核要点：脂肪酸的氧化；不饱和脂肪酸的氧化；酮体的生成；脂质的生物合成主要考核内容：1.脂肪酸的氧化脂肪酸的活化；脂肪酸转入线粒体；β-氧化；脂肪酸氧化是高度放能过程2.不饱和脂肪酸的氧化不饱和脂肪酸的氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化生成丙酰-CoA；脂肪酸还可发生α-或ω-氧化3.酮体乙酰-CoA的代谢结局；肝中酮体的形成；肝外组织使用酮体作为燃料4.脂肪酸代谢的调节5.脂质的生物合成贮存脂肪；脂肪酸的生物合成；脂酰甘油的生物合成；磷脂类的生物合成；其他脂类的生物合成第20章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢考核要点：蛋白质的降解，氨基酸的分解代谢、尿素的形成过程；氨基酸碳骨架的氧化途径；生糖氨基酸和生酮氨基酸；氨基酸与一碳单位主要考核内容：1.蛋白质降解蛋白质降解的特性；蛋白质的降解的反应机制；机体对外源蛋白质的需要及其消化作用2.氨基酸的分解代谢氨基酸的脱氨基作用；氧化脱氨基作用：其他的脱氨基作用；联合脱氨基作用；氨基酸的脱羧基作用；氨的命运3.尿素的形成尿素循环的发现；尿素循环；尿素循环的调节4.氨基酸碳骨架的氧化途径形成乙酰-CoA的途径；α-酮戊二酸途径；形成琥珀酰-CoA的途径；形成延胡索酸途径；形成草酰乙酸途径5.生糖氨基酸和生酮氨基酸6.由氨基酸衍生的其他重要物质氨基酸与一碳单位；氨基酸与生物活性物质第21章氨基酸的生物合成和生物固氮考核要点：氨基酸的生物合成主要考核内容：1.氨的同化作用—氨通过谷氨酸和谷氨酰胺掺入生物分子2.氨基酸的生物合成由α-酮戊二酸形成的氨基酸—谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、精氨酸、赖氨酸；由草酰乙酸形成的氨基酸—天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸；由丙酮酸族的氨基酸—丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸；丝氨酸族的氨基酸—丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸；芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成3.氨基酸生物合成的调节第22章核酸的降解和核苷酸代谢考核要点：核酸和核苷酸的分解代谢，核苷酸的生物合成主要考核内容：1.核酸和核苷酸的分解代谢核酸的降解；核苷酸的分解；嘌呤碱的分解；嘧啶碱的分解2.核苷酸的生物合成嘌呤核糖核苷酸的合成；嘧啶核糖核苷酸的合成；核苷一磷酸转变成核苷三磷酸；脱氧核糖核苷酸的合成。
天津科技大学338生物化学2020年考研专业课初试大纲
科目代码：338复习大纲科目名称：生物化学
1.熟练运用蛋白质的概念、组成特点；氨基酸的定义与分类、必需
氨基酸定义与种类；20种编码氨基酸的分子结构式、组成分类特点、三字母缩写；氨基酸的两性解离和等电点及其应用；氨基酸分离方
法及其原理；氨基酸常用检测方法与原理；蛋白质的一级结构与空
间各级结构定义、类型、特点、维持的化学键；蛋白质的变性与沉
淀关系；蛋白质分离纯化方法及其原理；蛋白质含量测定方法及其
原理；蛋白质结构与功能的关系。
2.熟练运用生物催化剂酶的定义、化学本质；酶与一般催化剂的共
性及其作为生物催化剂的特性；酶蛋白与辅助因子定义与功能；活
性中心与必需集团；酶具有高催化效率的因素；酶的催化作用机理；影响酶活性的因素及其作用机理；酶促反应动力学；米氏方程及其
应用；可逆抑制与不可逆抑制特点与类型判断；酶活力与比活力的
概念和计算。
3.了解辅酶与维生素的关系及其在代谢中的功能。
4.掌握生物氧化、无氧氧化和有氧氧化、高能键概念；高能磷酸化合物概念与种类；氧化磷酸化偶联学说；呼吸链种类与P/O比关系；底物水平磷酸化概念，氧化磷酸化的抑制剂和电子传递抑制剂。
5.掌握EMP与TCA代谢途径及代谢特点（包括物质代谢过程特点；能量代谢分析及其依据）；TCA代谢回补途径；HMP代谢途径的生理意义；糖异生代谢方式与生理意义；乙醛酸。
吉首大学2024年硕士研究生入学考试自命题考试大纲 初试科目-338生物化学
吉首大学硕士研究生入学考试自命题考试大纲考试科目代码：【338】考试科目名称：生物化学一、考试形式与试卷结构（1）试卷成绩及考试时间本试卷满分150分，考试时间180分钟。
（2）答题方式：闭卷、笔试。
（3）题型结构a：判断题，10小题，每小题2分，共20分b：填空题，10小题，20空，每空1分，共20分c：单项选择题，10小题，每小题2分，共20分d：名词解释题，9小题，每小题5分，共45分e：问答题，3小题，每小题15分，共45分二、考试内容与考试要求（一）考试内容1、绪论考试内容：（1）生物化学概念和研究内容；（2）生物分子概念、生物大分子的概念和结构特点。
2、氨基酸和蛋白质考试内容：（1）蛋白质生物学意义；（2）蛋白质元素组成；（3）蛋白质氨基酸的结构和分类（重点）；（4）氨基酸的理化性质和分离；（5）肽的概念和重要的肽生理活性；（6）蛋白质一级结构概念和结构特点（重点）；（7）多肽链、肽键、酰胺平面的概念；（8）蛋白质二级结构概念、型式和结构特点（重点）；（9）超二级结构、结构域、三级结构和四级结构的概念和结构特点（重点）；（10）维持蛋白质空间结构的作用力（重点）；（11）蛋白质结构与其功能的关系（重点）；（12）蛋白质的性质（重点）；（13）分离纯化蛋白质的原理和方法。
3、酶考试内容：（1）酶的概念、化学本质和作用特点（重点）；（2）酶的命名与分类；（3）酶的化学组成（重点）；（4）酶的活性中心和必需基团的概念、酶的活性中心结构特点（重点）；（5）多酶复合体的概念；（6）酶促反应动力学原理（重点）；（7）酶的作用机制原理（重点）；（8）酶活性调节机制（重点）；（9）变构酶，共价调节酶，同工酶概念。
4、维生素与辅酶考试内容：（1）维生素的概念、生理功能和分类；（2）维生素与辅酶或辅基的关系：结构、功能（重点）。
5、核苷酸和核酸考试内容：（1）核酸的概念、种类、分布和功能；（2）核酸的化学组成（重点）；（3）核酸一级结构概念和结构特点（重点）；（4）DNA二级结构概念、型式及结构特点（重点）；（5）DNA的三级结构概念、型式；（6）核蛋白体；（7）RNA的分类和生理功能（重点）；（8）RNA的二级结构、三级结构概念和结构特点：tRNA的结构（重点）；（9）核酸理化性质、应用（重点）。
2020年郑州大学338生物化学
附件6：郑州大学2020年硕士生入学考试初试自命题科目考试大纲明栏里加备注。
郑州大学硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲命题学院（盖章）：生命科学学院考试科目代码及名称：338生物化学一、考试基本要求及适用范围概述本《生物化学》考试大纲适用于郑州大学生命科学学院相关专业的硕士研究生入学考试。
生物化学是生物学的重要组成部分，是动物学、植物学、遗传学、生理学、医学、农学、药学及食品等学科的基础理论课程，主要内容：探讨生物体的物质组成以及分子结构、性质与功能，物质代谢的规律、能量转化及其调节控制等。
要求考生系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论，掌握各类生化物质的结构、性质和功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径及调控方法，理解基因表达调控和基因工程的基本理论，了解生物化学的最新进展，能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
二、考试形式硕士研究生入学生物化学考试为闭卷，笔试，考试时间为180分钟，本试卷满分为150分。
试卷结构（题型）：名词解释、单项选择题、判断题、简答题、问答题三、考试内容1.蛋白质化学考试内容：蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号氨基酸的理化性质及化学反应蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）蛋白质一级结构测定蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法蛋白质的变性作用蛋白质结构与功能的关系考试要求：了解氨基酸、肽的分类掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质了解蛋白质一级结构的测定方法（建议了解即可）理解氨基酸的通式与结构理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基掌握肽键的特点掌握蛋白质的变性作用掌握蛋白质结构与功能的关系。
2. 核酸化学考试内容：核酸的基本化学组成及分类核苷酸的结构DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构RNA的分类及各类RNA的生物学功能核酸的主要理化特性核酸的研究方法考试要求：全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术3. 糖类结构与功能考试内容：糖的主要分类及其各自的代表糖聚合物及其代表和它们的生物学功能糖链和糖蛋白的生物活性考试要求：掌握糖的概念及其分类掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用理解旋光异构掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质掌握糖的鉴定原理4. 脂质与生物膜考试内容：生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。
济南大学自命题科目考试大纲338生物化学
338生物化学一、参考书目《生物化学》第三版，王镜岩，高等教育出版社二、考试题型与分值1．单项选择题：每小题1分，共30分2．填空题：每空1分，共20分3．是非题：每小题1分，共10分4．名词解释题：每小题4分，共20分5．简答题：每小题8分，共40分6．论述与实验题：每小题15分，共30分。
三、考试内容绪论1．熟练掌握什么是生物化学；了解生物化学的发展；掌握生物化学的研究方法第一章糖第一节旋光异构（了解）第二节单糖的结构（熟练掌握）第三节单糖的性质（了解）第四节重要的单糖和单糖衍生物（了解）第五节寡糖与多糖（掌握）第二章脂类第一节脂肪酸1．脂肪酸的种类（掌握）2．天然脂肪酸的结构特点（了解）第二节三酰甘油和蜡（了解）第三节磷脂1．甘油磷脂的结构（掌握）2．常见的甘油磷脂（掌握）第三章氨基酸第一节氨基酸——蛋白质的构件分子1．了解蛋白质的水解；熟练掌握α-氨基酸的一级结构第二节氨基酸的分类1．熟练掌握常见的蛋白质氨基酸不常见的蛋白质氨基酸；了解非蛋白质氨基酸第三节氨基酸的酸碱化学1．熟练掌握氨基酸的解离和氨基酸的等电点；了解氨基酸的甲醛滴定第四节氨基酸的化学反应1．掌握α-氨基、α-羧基、α-氨基和α-羧基共同参加的反应第五节氨基酸的光学活性和光谱性质1．了解氨基酸的光学活性和立体化学；掌握氨基酸的光谱性质第六节氨基酸混合物的分析分离1．熟练掌握分配层析的原理及操作方法；掌握离子交换层析的原理及操作；了解高效液相色谱简介；能够运用所学的知识解决实验问题第四章蛋白质的共价结构第一节蛋白质通论1．掌握蛋白质的化学组成和分类；了解蛋白质分子的形状和大小；熟练掌握蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次；了解蛋白质功能的多样性第二节肽1．熟练掌握肽和肽键的结构；了解肽的物理和化学性质；掌握天然存在的活性肽第三节蛋白质一级结构的测定1．了解蛋白质测序的策略及蛋白质测序的具体步骤第四节蛋白质的氨基酸序列与生物功能1．掌握同源蛋白质的物种差异与生物进化（以细胞色素C为例）；了解血液凝固与氨基酸序列的局部断裂第五节肽和蛋白质的人工合成1．了解肽的人工合成；了解胰岛素的人工合成第五章蛋白质的三维结构第一节研究蛋白质构象的方法1．了解X射线衍射法第二节稳定蛋白质三维结构的作用力1．熟练掌握稳定蛋白质三维结构的作用力：氢键、范德华力、疏水作用、盐键、二硫键第三节多肽主链折叠的空间限制1．掌握酰胺平面与α-碳原子的二面角；了解拉氏构象图第四节二级结构——多肽链折叠的规则方式1．熟练掌握蛋白质的二级结构α-螺旋、β-折叠片、β-转角和β-凸起、无规卷曲第五节纤维状蛋白质1．了解α-角蛋白、丝心蛋白和其他β-角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、肌球蛋白和原肌球蛋白第六节超二级结构和结构域1．掌握超二级结构和结构域的定义和分类第七节球形蛋白质与三级结构1．了解球形蛋白质的分类；了解球形蛋白质三维结构的特征第八节蛋白质折叠和结构预测1．熟练掌握蛋白质的变性；了解蛋白质结构的预测方法第九节亚基缔合和四级结构1．熟练掌握四级结构的概念；了解四级缔合的驱动力及亚基相互作用的方式第六章蛋白质结构与功能的关系第一节肌红蛋白的结构与功能1．熟练掌握肌红蛋白的三级结构；熟练掌握O2与肌红蛋白的结合及O2的结合改变肌红蛋白的构象；熟练掌握肌红蛋白结合氧的定量曲线第二节血红蛋白的结构与功能1．了解血红蛋白的结构2．熟练掌握氧结合引起的血红蛋白构象变化3．熟练掌握血红蛋白的协同性氧结合第三节血红蛋白分子病1．了解分子病的定义和举例；熟练掌握镰刀状细胞贫血病的发病机理及症状第四节免疫系统和免疫球蛋白1．了解免疫系统简介第五节肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩（了解）第六节蛋白质的结构与功能的进化（了解）第七章蛋白质的分离纯化和表征第一节蛋白质的酸碱性质（了解）第二节蛋白质分子的大小与形状1．熟练掌握蛋白质的相对分子质量的测定方法，并能运用所学知识解决实验问题第三节蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（了解）第四节蛋白质分离纯化的原则与方法1．了解蛋白质分离纯化的原则；掌握蛋白质分离纯化的常用方法，并能运用所学知识解决实验问题第五节蛋白质的含量测定与纯度测定1．了解蛋白质含量和纯度测定方法，并能运用所学知识解决实验问题第八章酶通论第一节酶催化作用的特点1．熟练掌握酶和一般催化剂的比较；掌握酶作为生物催化剂的特点第二节酶的化学本质及其组成（掌握）第三节酶的命名和分类（掌握）第四节酶的专一性（掌握）第五节酶的活力测定和分离纯化1．熟练酶的活力测定方法，并能运用所学知识进行计算2．熟练掌握酶的分离纯化方法，并能运用所学知识解决实验问题第六节核酶1．熟练掌握核酶的定义；掌握核酶的种类；了解核酶的研究意义和应用前景第九章酶促反应动力学第一节化学动力学基础1．了解反应速率及其测定2．了解反应分子数和反应级数及各级反应的特征第二节底物浓度对酶反应速率的影响1．掌握中间络合物学说2．熟练掌握酶促反应的动力学方程式3．了解多底物的酶促反应动力学第三节酶的抑制作用1．了解抑制程度的表示方法2．熟练掌握抑制作用的类型3．了解可逆抑制和不可逆抑制的鉴别4．了解可逆抑制作用动力学5．了解一些重要的抑制剂第四节温度对酶反应的影响（掌握）第五节pH对酶反应的影响（掌握）第六节激活剂对酶反应的影响（了解）第十章酶的作用机制和酶的调节第一节酶的活性部位1．熟练掌握酶活性部位的特点2．了解研究酶活性部位的方法第二节酶催化反应的独特性质（了解）第三节影响酶催化效率的有关因素（了解）1．底物和酶的邻近效应和定向效应2．底物的形变和诱导契合3．酸碱催化4．共价催化5．金属离子催化6．多元催化和协同效应7．活性部位微环境的影响第四节酶催化反应机制的实例（了解）第五节酶活性的调节控制1．掌握别构调控的定义和举例2．掌握酶原的激活3．了解可逆的共价修饰第六节同工酶（了解）第十一章维生素与辅酶第一节维生素概论1．掌握维生素的概念；掌握维生素的分类与辅酶的关系；掌握常见维生素的生物学功能与缺乏症第十二章核酸通论第一节核酸的发现和研究简史（了解）第二节核酸的种类和分布（熟练掌握）1．脱氧核糖核酸（DNA）2．核糖核酸（RNA）第三节核酸的生物功能（熟练掌握）1．DNA是主要的遗传物质2．RNA参与蛋白质的生物合成3．RNA功能的多样性第十三章核酸的结构第一节核酸的共价结构（熟练掌握）1．核酸中核苷酸的连接方式2．DNA的一级结构3．RNA的一级结构第二节DNA的高级结构（熟练掌握）1．DNA碱基组成的Chargaff规则2．DNA的二级结构3．DNA的三级结构4．DNA与蛋白质复合物的结构第三节RNA的高级结构（熟练掌握）1．tRNA的高级结构2．rRNA的高级结构3．其他RNA的高级结构第十四章核酸的物理化学性质第一节核酸的水解（掌握）1．酸水解2．碱水解3．酶水解第二节核酸的酸碱性质（了解）第三节核酸的紫外吸收（掌握）第四节核酸的变性、复性及杂交（掌握）第十五章核酸的研究方法第一节核酸的分离、提纯和定量测定（掌握）第二节核酸的超速离心（了解）第三节核酸的凝胶电泳（掌握）第四节核酸的核苷酸序列测定（掌握）第五节聚合酶链式反应（熟练掌握）第六节DNA的化学合成（了解）第十六章新陈代谢总论一、分解代谢与合成代谢（掌握）二、新陈代谢的调节（了解）三、新城代谢中的高能化合物（掌握）第十七章生物能学一、热力学基本概念（了解）二、自由能的变化和意义（掌握）第十八章氧化磷酸化作用一、氧化还原电势（了解）二、电子传递和氧化呼吸链（熟练掌握）三、氧化磷酸化作用（熟练掌握）第二十章糖酵解作用一、糖酵解作用的研究历史（了解）二、糖酵解过程概述（熟练掌握）三、糖酵解与生醇发酵过程图解（熟练掌握）四、糖酵解反应机制（熟练掌握）五、糖酵解作用的能量计算与调控机制（熟练掌握）六、其它六碳糖进入糖酵解途径（了解）第二十一章柠檬酸循环一、柠檬酸循环途径（熟练掌握）二、柠檬酸循环的化学结算（熟练掌握）三、柠檬酸循环的调控（熟练掌握）四、柠檬酸循环的双重作用（掌握）五、柠檬酸循环的发现历史（了解）第二十二章戊糖磷酸途径一、戊糖磷酸途径的发现（了解）二、戊糖磷酸途径的主要反应（掌握）三、戊糖磷酸途径的调控及生物学意义（掌握）第二十三章糖异生和糖的其它代谢途径一、熟练掌握糖异生作用的定义、反应过程及生物学意义二、葡萄糖的转运（了解）三、乙醛酸途径（掌握）第二十四章糖原的分解和生物合成一、糖原的生物学意义（了解）二、糖原的降解（掌握）三、糖原的生物学合成（掌握）第二十五章脂质的代谢一、三酰甘油的消化、吸收和转运（了解）二、脂肪酸的氧化（熟练掌握）三、不饱和脂肪酸的氧化（掌握）四、酮体（熟练掌握）五、脂肪酸代谢的调节（了解）六、脂质的生物合成（掌握）第二十六章蛋白质降解和氨基酸的分解一、蛋白质的降解（了解）二、氨基酸分解代谢（掌握）三、尿素的形成（熟练掌握）四、氨基酸碳骨架的氧化途径（了解）五、生糖氨基酸和生酮氨基酸（掌握）六、由氨基酸衍生的其它重要物质（掌握）七、氨基酸代谢缺陷症（了解）第二十七章氨基酸的生物合成一、氨的同化作用（了解）二、氨基酸的生物合成（了解）三、氨基酸生物合成的调节（了解）四、氨基酸转化为其他氨基酸及其他代谢物（了解）第二十八章核酸的降解和核苷酸代谢一、核酸和核苷酸的分解代谢（熟练掌握）二、核苷酸的生物合成（了解）三、辅酶核苷酸的生物合成（了解）第二十九章新陈代谢的调节控制一、细胞代谢调节控制的基本原理（了解）二、酶活性和酶量的调节（掌握）三、细胞对代谢途径的分隔与控制（了解）四、代谢紊乱疾病（了解）第三十章基因和染色体一、基因和基因组的结构（了解）二、染色体的结构（掌握）第三十一章DNA的复制和修复一、DNA的复制（熟练掌握）二、DNA的损伤修复（掌握）三、DNA的突变（掌握）第三十二章RNA的生物合成和加工一、DNA指导下的RNA合成（熟练掌握）二、RNA的转录后加工（熟练）三、RNA指导下RNA和DNA的合成（了解）第三十三章蛋白质合成、加工和定位一、遗传密码（熟练掌握二、蛋白质合成有关RNA和装置（熟练掌握三、蛋白质合成的步骤（熟练掌握）四、蛋白质合成的忠实性（了解）五、蛋白质的定位（了解第三十四章基因表达调节一、基因表达调节的基本原理（掌握）二、原核生物基因表达调节（掌握）三、真核生物基因表达调节（了解）。
338-生物化学2022
338-《生物化学》考试大纲一、考试性质《生物化学》是生物工程研究领域的重要基础课程，它是研究生命物质的化学组成、结构及生命活动过程中各种化学变化的基础生命科学学科。
生物化学原理和方法既是生物学后续课程学习的基础，也是现代生物学的核心，为生物学在工程领域的运用提供重要的基础理论和技术支持。
二、考试要求要求学生比较系统地理解并掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握生命组成物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；并能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
三、考试分值本科目满分150分，考试时间180分钟。
四、试题结构选择题 40分填空题 30分名词解释 20分问答分析题 60分五、考查内容第一章糖类的结构与功能要求：了解糖的基本结构，性质，生物学意义。
难点: 糖的结构第一节糖的主要分类及其各自的代表第二节糖聚合物及其代表和它们的生物学功能第三节糖链和糖蛋白的生物活性第二章脂类化学要求：了解脂类的种类，结构，生物学功能。
难点: 化学性质及其功能第一节脂肪酸一、脂肪酸的结构特征二、脂肪酸的种类，生物体内常见的脂肪酸三、脂肪酸的理化性质第二节甘油三酯一、甘油三酯的结构二、甘油三酯的生物学意义第三节其它酯类一、磷脂磷脂的结构，种类，性质，生物学意义二、甾体类化合物甾体化合物的结构、性质和生物学意义三、糖酯糖酯的结构、生物学意义第三章氨基酸要求：掌握氨基酸的基本结构，20种氨基酸的简写符号，氨基酸的理化性质，尤其是酸碱性质；层析技术的基本原理；理论上掌握氨基酸分离分析的基本技术。
难点:氨基酸的酸碱性质；等电点的计算；分配层析原理第一节氨基酸的结构一、蛋白质的水解性质二、氨基酸的分类和结构特点第二节氨基酸的性质一、物理性质二、光学性质，包括光吸收性质、旋光性质三、酸碱性质，等电点概念及其意义四、氨基酸的化学性质，包括氨基、羧基和侧链基团的反应特性。
生物化学代码338考试大纲
《生物化学》（代码：338）考试大纲I. 考查目标《生物化学》是为我校招收生物学及相关专业的硕士研究生而设置的具有选拔性质的基础考试科目。
该课程是研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科。
其任务主要是从分子水平阐明生物体的化学组成，及其在生命活动中所进行的化学变化与其调控规律等生命现象的本质。
由于生物化学与分子生物学的迅速发展，其已成为新世纪生命科学领域的前沿学科。
考试要求是测试考生掌握生物大分子的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系，并讲授它们的理化性质在生产中的应用。
物质的代谢变化，重点阐述主要代谢途径、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律。
阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译、基因表达等。
基本技能使学生掌握一些生物化学的基本实验方法（离心法、分光光度法、电泳法、层析法）和一些常见仪器（离心机、电泳仪、天平等）的使用及掌握一些与生命科学研究与生物技术产品生产的基本实验技能。
能用所学技术与方法进行某些生物成分的分离、提取、定性、定量测量。
能准确观察实验现象，记录、分析实验结果和数据。
II. 考试形式和试卷结构一、试卷满分及考试时间试卷满分为150分，考试时间180分钟。
二、答题方式答题方式为闭卷、笔试三、试卷题型结构1. 名词解释(10题，每题3分，共30分)2. 选择题(20题，每题2分，共40分)3. 填空题(20空，每空1分，共20分)4. 问答题(6题，每题10分，共60分)III. 考试内容第一单元：绪论(一)生物化学定义；(二)生物化学研究内容；(三) 生物体内生物大分子的种类；(四) 生物体内生物大分子的组成特点。
第二单元蛋白质化学(一) 氨基酸的分类；(二) 氨基酸的酸碱性质和等电点；(三) 蛋白质各级结构概念及特点；(四) 蛋白质的结构与功能的关系。
第三单元蛋白质代谢(一) 氨基酸的分解代谢；(二) 尿素循环。
华南农业大学-2018年-硕士研究生入学-《生物化学(338)》考试大纲
1.全面了解糖的各种代谢途径，包括物质代谢、能量代谢和酶的作用
2.理解糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位和过程
3.了解糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶
4.掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧和三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点
5.了解磷酸戊糖途径
6.了解单糖、蔗糖和淀粉的形成过程
（八）脂类的代谢与合成
(一)蛋白质化学
考试内容
蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号氨基酸的理化性质及化学反应蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）蛋白质的理化性质蛋白质的变性作用蛋白质结构与功能的关系
考试要求
1.了解氨基酸、肽的分类
2.掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质
3.理解氨基酸的通式与结构
4.理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基
考试要求
1.理解DNA的复制和DNA损伤的修复基本过程
2.掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质和种类
3.掌握DNA复制的特点
4.掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点
5.掌握DNA的损伤与修复的机理
6.全面了解RNA转录与复制的机制
7.掌握转录的一般规律
8.掌握RNA聚合酶的作用机理
9.理解原核生物的转录过程
考试要求
1.全面了解蛋白质生物合成的分子基础
2.掌握翻译的步骤
3.理解真核生物与原核生物蛋白质合成的区别
4.理解蛋白质合成抑制因子的作用机理
5.掌握脂肪酸的生物合成途径
（九）DNA，RNA和遗传密码
考试内容
DNA复制的一般规律参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类核作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）DNA复制的基本过程真核生物与原核生物DNA复制的比较转录基本概念；参与转录的酶及有关因子原核生物的转录过程RNA转录后加工的意义mRNA、tRNA、rRNA的后加工逆转录的过程逆转录病毒的生活周期RNA的复制：单链RNA病毒的RNA复制，双链RNA病毒的RNA复制RNA传递加工遗传信息染色体与DNA
兰州理工大学338生物化学2020年考研专业初试大纲
《生物化学》考试大纲考试科目代码：338适合专业：生物与医药（0860）课程性质和任务：生物化学是生命科学中最重要的一门基础学科，它是用化学的理论和方法研究生物体的化学组成以及生命活动过程中的化学变化，从而揭示生命的奥秘。
重点研究糖类、脂类、蛋白质、核酸等生物分子的化学组成、结构、性质和功能及其在生物体内经历的各种代谢变化和相互联系。
主要内容和基本要求：1.糖类化学掌握重要的单糖（葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖）的结构和性质；熟悉几种重要的双糖（蔗糖、麦芽糖和乳糖）的结构和性质；了解同多糖和杂多糖的种类。
2.脂质化学掌握必需脂肪酸的概念和种类；熟悉磷脂、糖脂和胆固醇的结构和功能。
3.蛋白质化学掌握蛋白质的基本结构单位-氨基酸的结构和性质；熟悉蛋白质的化学结构（一、二、三、四级结构）和蛋白质的理化性质；了解蛋白质结构与功能的关系。
4.酶化学掌握酶的结构与功能和酶反应动力学机理；熟悉酶的组成、分类、命名、酶活力测定；理解调节酶、同工酶、诱导酶、抗体酶和固定化酶概念。
5.核酸化学掌握核酸和核苷酸的理化性质；熟悉核酸的化学组成及其化学结构；了解核酸研究简史。
6.代谢总论与生物氧化掌握新陈代谢的内涵和生物氧化的过程；理解生物氧化的特点及能量代谢在新陈代谢中的重要地位；了解新陈代谢的研究方法。
7.糖代谢掌握糖代谢（无氧和有氧条件）过程；熟悉戊糖磷酸循环、乙醛酸循环、糖的合成代谢和光合作用的关键步骤；理解糖代谢的调控机理；了解糖代谢的研究历史。
8.脂代谢掌握脂肪酸的β-氧化和脂肪的生物合成过程；熟悉脂肪酸代谢的调节；了解磷脂代谢和胆固醇代谢途径。
9.氨基酸代谢掌握蛋白质的酶促分解过程和氨基酸的分解代谢途径；。
338生物化学考试大纲
生物化学考试大纲一、考试的基本要求生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
二、考试方式和考试时间闭卷考试，总分，考试时间为小时。
三、参考书目（仅供参考）《生物化学原理》第二版，杨荣武主编，高等教育出版社《生物化学原理》第二版，张楚富主编，高等教育出版社《生物化学实验多媒体教程》第二版，谢宁昌主编，华东理工大学出版社四、试题类型主要包括填空题、选择题、名词解释、计算与简答题、论述题等类型，并根据每年的考试要求做相应的调整。
五、考试内容及要求第一部分生物分子掌握包括糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、维生素与辅酶以及激素等的分子组成、结构、主要理化性质，能在分子水平上阐述其结构与功能的关系。
糖类化学：掌握糖的概念、分类和物理性质及其用途，重要单糖的构型、分子互变和化学性质，寡糖的单体单位、糖苷键类型、主要功能及性质。
熟悉杂多糖、结合糖的基本概、结构特点及生理功能。
脂类化学：掌握脂类的定义、分类、特点及功能，重要脂肪酸、油脂、磷脂的结构（通式）以及脂肪酸的特性、油脂的理化性质。
熟悉脂的前体及衍生物的结构特点，固醇类脂的基本结构及生物学功能。
掌握生物膜结构特点，熟悉生物膜与物质运输的关系。
蛋白质化学：掌握蛋白质的组成、分类及生物学功能，种氨基酸的结构特点，氨基酸的重要物理、化学性质，等电点的计算，小肽结构特点及重要理化性质，蛋白质性质及各级结构特点。
掌握氨基酸、蛋白质的分离纯化方法及相应原理。
熟悉蛋白质一级测定的一般步骤、相应方法，蛋白质结构与功能的关系。
酶与辅酶：掌握酶的基本概念（分类、命名），酶活性的调节及酶活力测定、计算方法，酶分离纯化一般步骤、相应方法及判断标准，特殊的酶种类及功能。
802生物化学或338生物化学或804植物生理学与生物化学(生物化学部分)
802生物化学或338生物化学或804植物生理学与生物化学(生物化学部分)生物化学考试大纲一、《生物化学》课程说明生物化学亦即生命的化学，是从分子水平上研究生命现象化学本质的一门科学，是生命科学的核心课程。
通过本课程的学习，使学生掌握现代生物化学及分子生物学的基本理论，基础知识、基本技能，为进一步学习植物生理学，植物病理学，遗传与育种，微生物学等课程打好基础，并能运用生物化学及分子生物学的理论和技术指导专业实践。
二、《生物化学》考试大纲（一）绪论1、生物化学的概念，研究对象和主要内容。
2、生物化学发展简史。
3、生物化学与其他学科的关系。
4、生物化学的应用与发展前景。
基本论点：1、生物化学是生命的化学。
2、工农业生产推动了生物化学的发展。
3、生物化学是生命科学的领头科学。
（二）蛋白质1、蛋白质的生物学意义和化学组成。
2、氨基酸。
3、肽。
4、蛋白质的分子结构。
5、蛋白质分子结构与功能的关系。
6、蛋白质的重要性质。
7、蛋白质的分类。
基本论点：1、蛋白质是由氨基酸构成的。
2、氨基酸具有解离特性、两性性质和特殊的物理化学性质。
3、蛋白质的结构具有层次性。
4、蛋白质的初级结构决定高级结构。
5、蛋白质的结构决定功能。
6、蛋白质具有两性解离、胶体、变性和沉淀的特性。
（三）酶1、概述。
2、酶的化学本质。
3、酶的分类及命名。
4、酶的专一性。
5、酶的作用机理。
6、影响酶促反映速度的因素。
7、调节酶基本论点：1、酶是一种具有生物活性的大分子。
2、酶可以降低反应活化能，增加反应速度。
3、酶催化作用具有条件温和，催化效率高，专一性强，可调节等特点。
4、酶催化反应要先形成中间产物。
5、酶促催化作用的锁钥学说和诱导契合学说。
6、底物浓度与酶促反应速度呈线性关系。
7、Km值可近似地表示底物与酶的亲和力。
8、竞争性抑制作用最大反应速度不变，Km增加，非竞争性抑制作用最大反应速度减少，Km不变，反竞争性抑制作用最大反应速度减少，Km减少。
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338《生物化学》考试大纲
一、考试题型
1、名词解释
2、简答题
3、论述题
4、综合分析题
二、考试参考用书
《生物化学》，王永敏、姜华主编，中国轻工业出版社，2017 年2月第1版
三、考试内容
绪论
了解：生物化学的概念、研究对象和内容；了解生化发展的历史以及在生化发展过程中起关键作用的几位科学家所做的贡献。
第一章糖类化学
了解：近年来复合多糖研究的新进展；一些多糖在生化实验技术如电泳、层析中的应用原理。
熟悉：糖的概念和分类；主要的单糖，如葡萄糖、果糖、核糖、脱氧核糖，一些双糖，如麦芽糖、蔗糖、乳糖等，以及重要的植物多糖（淀粉）、微生物多糖（透明质酸）分子的结构。
掌握：单糖的主要理化性质；重要双糖（蔗糖，麦芽糖，乳糖）的主要性质；重要的植物多糖（淀粉）、微生物多糖（透明质酸）的功能及应用。
第二章脂类化学
了解：脂类化合物的概念、主要类别及理化性质；甘油三酯的结构特点及性质；天然脂肪酸的结构特点及特性；必需脂肪酸的概念及多不饱和脂肪酸的功能特点。
熟悉：油脂重要的化学特征值（皂化值，碘值，酸价及过氧化值）及反映的油脂指标。
第三章蛋白质
了解：蛋白质的分类方法、主要类别及功能。
掌握：蛋白质的化学组成、常见氨基酸的种类、名称、符号、结构和性质以及氨基酸分离制备、分析鉴定的技术原理；弄清楚氨基酸的pK 值，并且会求pI；掌握
肽键、蛋白质一级结构概念，几种主要蛋白酶的作用部位和蛋白质氨基酸序列确定的方法；掌握α-螺旋、β-折叠的结构特征，二级、三级和四级结构概念，维持蛋白质空间结构的主要作用力；）蛋白质结构（包括一级结构与高级结构）与功能的关系；蛋白质的一些重要理化性质及其实践意义；几种蛋白质分子量测定方法的基本原理。
第四章核酸化学
了解：主要的嘌呤、嘧啶、核苷、核苷酸的结构；从生物材料中进行核酸提取的方法和注意事项。
熟悉：DNA的分子结构（包括一级结构及有关术语，二级结构－双螺旋结构模型，三级结构以及染色体结构）；DNA和RNA在组成、结构和功能上的差异。
掌握：核酸两性解离性质、紫外吸收性质、变性、复性和分子杂交等性质及定性定量测定等技术的原理、方法。
第五章酶
了解：固定化酶、抗体酶、核酶的含义。
熟悉：酶的化学本质及催化作用的特点以及酶促作用具有高效性和专一性的机理。
掌握：酶分子组成及结构以及酶活中心、必需基团、变构酶的概念；有关理化因素对酶促反应速度的影响；不可逆抑制作用、可逆性抑制作用、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制的概念；酶活单位、酶活力、比活力、总活力、回收率、纯化倍数等概念的含义；酶的活力和比活力的计算；酶活力的测定方法及注意事项。
第六章维生素与辅酶
了解：维生素的概念和类别；脂溶性维生素的生物学功能。
掌握：B族维生素的结构特点及其组成辅酶的特点和应用。
第七章激素化学
了解：激素的概念、分类及作用特点，重要的动物激素的分泌、种类及功能。
第八章新陈代谢总论与生物氧化
了解：新陈代谢的概念与特征，中间代谢的实验研究方法，分解代谢和合成代谢的一般发生过程。
熟悉：ATP 的结构特性；ATP 在能量转运中的地位和作用。
掌握：不需氧脱氢酶类、需氧脱氢酶类、氧化酶类、电子传递体的概念；呼吸链的
类型、电子传递和ATP形成的偶联及机理；电子传递抑制剂、氧化磷酸化抑制剂、解偶联剂、呼吸链及氧化磷酸化的概念。
第九章糖代谢
了解：纤维素及果胶质酶的种类及其作用特点；糖质原料发酵、产品生成的生化机理和实现大量积累的条件。
熟悉：淀粉水解酶的种类和作用特点。
掌握：糖酵解-三羧酸循环生化过程、途径调节和生理意义；TCA循环在物质合成与分解中的重要作用；丙酮酸羧化支路，乙醛酸循环支路反应历程及生理意义；戊糖磷酸途径的生理意义；糖异生的概念及意义。
第十章脂质代谢
了解：脂类化合物的概念；甘油三酯生物合成的过程和生理意义；磷脂及胆固醇的代谢过程。
熟悉：甘油三酯生物合成的生化过程，生物素在脂肪酸合成过程中的作用及其影响发酵产品产量的机理。
掌握：甘油三酯分解和脂肪酸β-氧化降解途径的生化过程和生理意义；软脂酸合成途径与脂肪酸β-氧化降解途径的不同。
第十一章蛋白质的降解及氨基酸代谢
了解：个别氨基酸的分解代谢、氨基酸生物合成的公共途径及其与糖、脂代谢的关系，谷氨酸生产菌的生理特点及代谢积累谷氨酸的生化机理。
熟悉：机体中氨基酸的来源与去向；蛋白酶的类别及某些性能；谷氨酸发酵的有关生化机理；氨基酸代谢与糖、脂代谢的关系。
掌握：氨基酸的脱氨基作用；氧化脱氨、转氨作用、联合脱氨作用；鸟氨酸循环。
第十二章核酸降解及核苷酸代谢
了解：嘌呤环、嘧啶环各元素的来源；次黄嘌呤核苷酸、乳清苷酸向其它核苷酸及脱氧核苷酸转化的机理；脱氧核苷酸的合成。
熟悉：几种重要核酸酶的作用特点。
第十三章DNA的生物合成
了解：DNA半保留复制的概念、有关酶类和其基本复制过程、实验证据；反转录酶的性质、反转录过程及反转录酶的作用特点及意义。
第十四章RNA的生物合成
了解：转录的概念；RNA聚合酶的结构特点、功能及RNA转录合成的过程；RNA 转录后的加工过程。
第十五章蛋白质的生物合成
了解：遗传密码特性；核糖体的基本组成；各种RNA在蛋白质生物合成过程中的作用及蛋白质合成过程。
第十六章物质代谢的调节与控制
了解：膜结构在代谢调节方面所起的作用。
熟悉：原核生物酶量调节机理，包括操纵子的概念、基因的类型和功能、诱导型和阻遏型操纵子的异同，酶合成的诱导机理和阻遏机理，分解代谢产物阻遏及衰减作用机理。
掌握：酶的变构调节和共价修饰调节机理。