酶的概念和生理功能.
酶的概念及特点
2. 变构酶
二. 酶的结构与活性
变构酶（别构酶）是指一些含有2个或2个以 上亚基的寡聚酶，在变构酶分子上，别构效应剂 的调节部位一般远离活性中心，但活性部位与调 节部位之间或者活性部位之间，存在着相互作用 （变构效应，协同效应）。调节物与酶分子的调 节部位结合之后，引起酶分子构象发生变化，从 而提高或降低活性部位的酶活性
L 氨基酸
H2O + O2 L 氨基酸氧化酶
酮酸 + NH3 + H2O2
三、酶的专一性的类型
C 立体专一性(stereo specificity)—一种酶只能对一种 立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用的特 性。B.几何异构专一性 :
HOOC CH
延胡索酸酶
CH2COOH
HC COOH
HO CHCOOH
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与活性
指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接 有关的部位。 （1）酶活性中心的组成：
由一些氨基酸残基的侧链基团组成。
这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可 能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼 此靠近，形成具有一定空间结构的区域。
对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。
2. 酶的聚合状态
一. 酶的结构
由酶的聚合状态，酶可分为三类：
单体酶 —— 酶蛋白仅有一条多肽链。 寡聚酶 —— 酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个
亚基组成，以非共价键连接。 多酶复合体 —— 由几个酶聚合而成的复合体。一般
由在系列反应中功能相关的酶组成，有 利于一系列反应的连续进行。
3. 同工酶
3. 诱导酶
二. 酶的结构与活性
光 70
密 度
酶的功能研究与利用
酶的功能研究与利用酶是一种重要的生物催化剂，由于其特异性、高效性和可控性等优点，在生物学、化学、医学等不同领域中具有广泛的应用。
酶的功能研究与利用已成为生物技术、工业化学和医学研究的热点领域之一。
一、酶的基本概念酶是一种具有催化作用的蛋白质，它能够促进化学反应的进行，而不改变反应物和产物的自由能。
酶是具有高度立体结构的生物大分子，不同酶具有不同的催化活性和特异性，因此在生物代谢和生物合成过程中起着重要的作用。
二、酶的分类酶可以按其催化反应类型进行分类，主要包括氧化还原酶、水解酶、转移酶、异构酶等。
其中，氧化还原酶能够转移电子，参与氧化还原反应；水解酶可以水解分子中的化学键，分解分子；转移酶能够将化学基团从一种分子转移到另一种分子上；异构酶则可以改变分子的空间构型。
酶还可以按其来源进行分类，包括天然酶和人工合成的酶。
天然酶根据其来源可以分为细胞内酶和细胞外酶，其中细胞内酶包括胞浆酶和细胞器酶，细胞外酶包括分泌酶和膜结合酶。
三、酶的功能研究1. 酶的催化机理酶的催化作用通过相互作用、活化剂作用、过渡状态稳定等过程实现。
酶与底物结合形成酶底物复合物，进而通过事件耦合（即结构相应、活性变化）发挥催化作用，催化过程中形成合成反应中间体，形成产物与脱离酶。
2. 酶的特异性酶的特异性包括底物特异性和立体特异性两种。
底物特异性是指酶对一组具有相似化学结构的底物的选择性，而立体特异性是指酶对立体异构体的选择性。
这些特性使得酶成为非常重要的工具，例如在药物发现、基因工程、生物传感器等领域中广泛应用。
3. 酶的异质酶异质酶是指同种酶在不同组织或物种中表现出的不同性质。
异质酶可能引起生物化学反应的差异，从而影响细胞代谢和生理功能。
对异质酶的表达、调控和酶活性的影响机制的研究，在疾病的发生和药物治疗等方面具有重要意义。
四、酶的利用1. 工业利用酶在工业化学中的应用非常广泛，例如用于食品加工、酶解纤维素、生产乳酸、氯化酰胺、生产生物柴油等方面。
酶
加入斐林试剂
振荡
约60℃水浴2min
实验 出现砖红色沉淀 不出现砖红色沉淀 现象 结论 淀粉酶只能催化淀粉水解，不能催化蔗糖水解。
三、影响酶活性的因素：
酶活性的大小可用底物分解速度或产物生成速 度表示。 1、温度:
在一定范围内，酶活性随温度的升高而升高； 最适温度时，酶活性最高；超过最适温度，酶 活性随温度的升高而降低，直至失活。大多数 酶在60~70度时会失去活性。
如何设计实验验证淀粉酶只催化淀粉水解，不 能催化蔗糖水解？说出你的设计思路。
已知：淀粉水解的产物为麦芽糖 蔗糖水解的产物为果糖和葡萄糖
探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用
淀粉溶液 一 1号试管中加入2mL 蔗糖溶液
2号试管中加入2mL 蔗糖溶液
实 验二 步 骤 三
淀粉溶液
加入淀粉酶2滴，振荡，试管下半部浸入60℃ 左右的热水中，反应5min
一、酶的概念： 1、产生部位:活细胞
酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物大分子。
判断：是否所有的活细胞都可以产生酶 2、生理作用: 生物催化作用 催化作用的实质：降低化学反应的活化能
3、化学本质: 大部分是蛋白质，少数是RNA 酶的组成单位？酶的合成场所？ 如何确定某种酶是蛋白质还是RNA？ 4、作用场所: 体内或体外 细胞内或细胞外
2、pH: 三、影响酶活性的因素： 最适PH值： 唾液淀粉酶？ 胃蛋白酶？ 胰蛋白酶？
大多数酶的最适PH值为中性，在过酸或过碱条 件下会变性而完全失去活性。 思考：唾液淀粉酶随食糜进入胃液后有无活性？ 胃蛋白酶进入小肠后有无活性？ 课后巩固提高题1、2
酶 促 反 应 速 度
酶 促 反 应 速 度
0
温度
0
酶的概念和作用机理
酶的概念和作用机理酶是一类生物大分子催化剂，主要在生物体内发挥着重要的生物催化作用。
酶能够加速生物体内各种化学反应的速度，而在反应结束时酶本身并不参与反应，因此酶在反应结束后能够继续保持其结构和活性。
酶在生物体内扮演着一种重要的角色，如同生命的调味剂一般，没有酶，生命中各种反应的进行都将变得缓慢或无法完成。
酶的起源可以追溯到生命的起源，最早的生命形式即单细胞生物也拥有酶这类生物催化剂。
从单细胞生物的酶发展到多细胞生物，酶在生物体内的作用机理也越发复杂和多样化。
酶可分为七大类，包括氧化还原酶、转移酶、水解酶、合成酶、异裂合酶、畸形酶和隐形酶。
每一类酶都有其独特的催化作用和作用机理，下面将详细介绍酶的概念和各类酶的作用机理。
首先，氧化还原酶是一类催化氧化还原反应的酶。
在氧化还原反应中，酶能够促进底物的氧化或还原反应，将底物中的电子转移给其他物质或从其他物质中接受电子，从而实现氧化还原反应的进行。
常见的氧化还原酶包括过氧化物酶、还原酶、过氧化氢酶等。
这些酶能够将一些底物中的氧化剂或还原剂转化为无毒的产物，保护生物体不受有毒氧自由基的侵害。
其次，转移酶是一类催化转移反应的酶。
在转移反应中，酶能够将一些功能团从一个底物转移到另一个底物上，实现功能团的转移。
转移酶主要包括羧基甲酸激酶、乙酰基转移酶等。
这些酶能够调节生物体内各种代谢途径的进行，促进有机物的合成和降解。
接着，水解酶是一类催化水解反应的酶。
在水解反应中，酶能够将一些底物中的化学键水解为两个或多个底物，从而实现底物的水解。
水解酶在生物体内发挥着重要的作用，如淀粉酶能够将淀粉水解为葡萄糖；蛋白酶能够将蛋白质水解为氨基酸等。
水解酶在维持生物体体内物质的平衡和代谢过程中都发挥着不可或缺的作用。
再者，合成酶是一类催化合成反应的酶。
在合成反应中，酶能够将一些小分子底物合成为大分子产物，如核糖核酸合成酶能够将核苷酸合成为RNA分子。
合成酶在生物体内发挥着重要作用，推动生物体内代谢途径的进行，促进生命活动的进行。
第一节：酶的概念及作用特点
2．专一性 Specificity
酶的专一性 Specificity又称为特异性，是 指酶在催化生化反应时对底物的选择性， 即一种酶只能作用于某一类或某一种特 定的物质。亦即酶只能催化某一类或某 一种化学反应。
例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉 的水解；核酸酶催化核酸的水解。
２. 立体化学（异构）专一性
Stereochemical Specificity，stereospecificity
（１） 旋光异构专一性
酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结 合并催化这类底物发生反应。即当底物具有旋 光异构体时，酶只能作用于其中的一种。
例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成 的1，4－糖苷键；L-氨基酸氧化酶只能催化L氨基酸氧化；乳酸脱氢酶只对L-乳酸是专一的。
酵母醇脱氢酶。
▪ 酶的立体化学专一性的实践意义
四、酶的分离与制备
选材 破碎细胞 抽提 分离与提纯
3．反应条件温和
酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行， 反应温度范围为20-40C。
高温或其它苛刻的物理或化学条件，将 引起酶的失活。
４．酶易失活
凡能使蛋白质变性的因素如强酸、强碱 高温等条件都能使酶破坏而完全失去活 性。所以酶作用一般都要求比较温和的 条件如常温、常压和接近中性的酸硷度。
1928年，Cech对四膜虫的研究中发现RNA具有 催化作用。
第一节 酶的概念及作用特点
一、酶（Enzyme）的概念
▪ 酶是活细胞产生的一类具有催化功能的蛋
白质，亦称为生物催化剂Biocatalysts 。
▪ 绝大多数的酶都是蛋白质(Enzyme和
酶的概念及作用特点.ppt
➢ 活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
活性中心外的必需基团
位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象所必需。
活性中心以外 的必需基团
第1大类，氧化还原酶
第1亚类，氧化基团CHOH 第1亚亚类，H受体为NAD+
该酶在亚亚类中的流水编号
5.2 酶的活力单位
(1)酶的活力单位：1961年，提出用“国际单位”（IU） 表示酶活力，即：1个酶活力单位，是指在标准条件 (25C,最适底物浓度和最适pH）下，1分钟内催化底 物中1微摩尔有关基团的酶量。1IU=mol/min
27第1大类氧化还原酶第1亚类氧化基团choh第1亚亚类h受体为nad该酶在亚亚类中的流水编号每一种酶在酶表中的位置可用一个统一的编号来表示这种编号包括四个数字第1个数字表示此酶所属的大类第2个数字表示此大类中的某一亚类第3个数字表示亚类中的某一亚亚类第4个数字表示此酶在此亚亚类中的顺序号
5酶
酶的概念及作用特点
❖ 它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学 反应平衡。酶本身在反应前后也不发生变化。
❖ 酶能够降低反应的活化能，从而加速反应的进行。
酶作为生物催化剂的特性
1、高效性 ❖酶的催化作用可使反应速度提高10７ –101３倍。
例如：过氧化氢分解
2H2O2 —————— 2H2O + O2
❖用Fe3+催化，效率为6X10-4 mol/mol.S，而用过氧 化氢酶催化，效率为6X106 mol/mol.S。
OH
OH
酶的性质概念
酶的性质概念酶是一种生物催化剂，广泛存在于生物系统中，能够加速化学反应的速率而不参与反应本身。
其功能主要是通过降低活化能来促进反应的进行。
酶能够在体内或体外高效催化化学反应，具有高度选择性和专一性。
以下将对酶的性质进行详细阐述。
1. 酶具有高效催化作用：酶能够将化学反应的速率提高数亿倍，加速反应的进行。
这是因为酶通过降低反应的活化能，使反应能够在较低的温度和压力下发生。
这种高效催化作用使生物体内的代谢过程能够快速进行，并且适应了温和的生理条件。
2. 酶具有高度专一性：酶对于反应底物的选择性非常高，能够对特定的底物发生催化作用。
这是因为酶与底物之间存在特定的配位和识别作用，使得酶只能与特定底物结合并催化其反应。
这种高度专一性使酶能够高效地催化生物体内的代谢反应，而不发生对其他底物的催化作用。
3. 酶具有底物浓度依赖性：酶的催化速率通常与底物浓度成正比。
当底物浓度较低时，酶与底物的碰撞机会较少，催化作用的速率较低；当底物浓度较高时，酶与底物的碰撞机会增加，催化作用的速率增加。
酶的底物浓度依赖性使得酶能够根据底物浓度的变化来调节反应速率，从而适应细胞内外环境的变化。
4. 酶具有酶活性：酶的催化作用与其分子结构密切相关。
酶通过其特定的三维结构和活性位点与底物结合，并通过物理作用力（如氢键、离子键等）来催化反应。
酶分子的三维结构和活性位点的特异性决定了酶所能催化的反应类型和底物的特异性。
5. 酶具有酶动力学特性：酶的催化作用可被描述为酶动力学过程。
酶动力学是研究酶反应速率与底物浓度之间关系的学科。
酶动力学常用的参数包括酶的催化速率常数（Kcat），酶的亲和力常数（Km），酶的最大催化速率（Vmax）等。
通过定量研究酶动力学参数，可以揭示酶催化机制和酶的催化效率。
6. 酶具有温度和pH依赖性：酶的催化活性受温度和pH值调节。
温度的升高可以增加酶分子的运动和碰撞频率，促进酶催化反应的进行。
然而，过高的温度会导致酶的活性失去和构象失稳。
酶的作用及特点
酶的作用及特点
一、酶的基本概念
酶是一类生物催化剂，通常是蛋白质形成的，可以加速细
胞内多种生物化学反应的进行，而不自身受影响。
酶作为生物体中的工程师，对维持生物体内的平衡起着至关重要的作用。
二、酶的作用机制
酶通过特定的亲合力选择性地结合底物，形成酶-底物复合物。
酶通过在底物分子上施加一定的作用力，促使底物分子发生构象变化，使反应发生。
酶不参与反应本身，也不改变反应的平衡常数，但却能加快化学反应的速度。
三、酶的特点
1.高效性：酶作为生物催化剂，可以在较温和的条件
下加速化学反应速率，提高生物体的代谢效率。
2.特异性：酶对底物有高度的选择性，能够选择性地
作用于特定的底物，避免不必要的反应发生。
3.可再生性：酶在催化反应中并不参与反应本身，因
此在反应完成后可以继续催化其他底物分子，表现出较好
的可再生性。
4.适应性：酶具有一定的适应性，可以根据环境的变
化对其催化性质进行调整和调节，以适应周围环境的变化。
5.催化速率受限：酶的催化速率受到多种因素的影响，
例如温度、pH值等都能影响酶的催化速率。
四、酶在生物体内的作用
在生物体内，酶广泛参与于各种生物化学反应，比如代谢反应、合成反应、分解反应等。
在细胞内，酶扮演着调节代谢平衡的角色，帮助生物体维持内部环境的稳定。
五、结语
总而言之，酶作为生物体内不可或缺的催化剂，发挥着重要的作用。
其高效性、特异性、可再生性使其在生物体内发挥着重要的催化作用，促进了生物体的正常代谢过程。
我们应该深入了解酶的工作原理和特性，以更好地理解生物体内复杂的代谢网络。
4酶
4.酶原激活的生理意义
⑴使酶在特定时侯、特 定部位发挥作用；⑵自我保护
胰蛋白酶对各种胰脏蛋白酶的激活作用
胰蛋白酶原 肠 激 酶
六肽
胰凝乳蛋白酶原
羧肽酶原弹性蛋白酶原
胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 羧肽酶原弹性蛋白酶
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（三）同工酶与变构酶 1.同工酶
概念：指能催化相同的化学反应，但酶蛋白本身的 分子结构、理化性质（如电泳行为）乃至免疫学性 质不同的一组酶。 例子:乳酸脱氢酶(LDH)
可逆性抑制：抑制剂以非共价键与酶结合， 引起酶活性的降低或丧失，可用透析、超 滤等物理方法去除抑制剂，使酶恢复活性。
1.有机磷农药中毒
中 毒 机 制
正常生理状态下：乙酰胆碱
有机磷化合物 +
水解
胆碱酯酶
乙酸+胆碱
磷酰化胆碱酯酶
常用解毒药物：解磷定、氯磷定等
2.巯基酶的抑制
SH ／ 酶 + Hg2+ ＼ SH S ／＼ 酶 Hg + 2H+ ＼／ S
Back
A：在［S］很低时，V∝［S］; B：当［S］继续增加时，随［S］ 增加，V增加渐渐趋缓; C：当［S］继续增加到一定程 度，达到最大反应速度(Vm)时， V趋向恒定。
1913年，德国化学家Michaelis 和 Menten 根据中 间产物学说，提出V与[S]关系的数学方程式——即 著名的米—曼氏方程式：
影响底物分子解离状态 影响酶分子解离状态 过酸过碱导致酶蛋白变性
pH对酶活性的影响 Back
五、激活剂对酶促反应速度的影响
凡能提高酶活性的物质都称为激活剂。
1.无机离子激活剂： 金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+ 、 Mn2+ 、 Zn2+ 、 Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br- 、PO432.简单有机分子激活剂： 还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽 （活性中心含—SH的酶） 金属螯合剂：EDTA（去除酶中重金属，解除抑制）
酶
酶对于其所催化的反应类型和底物种类具有高度的 专一性。酶的活性位点和底物，它们的形状、表面 电荷、亲疏水性都会影响专一性。酶的催化可以具 有很高的立体专一性、区域选择性和化学选择性。 具体来说，酶只对具有特定空间结构的某种或某类 底物起作用。例如，麦芽糖酶只能使α-葡萄糖苷键 断裂而对β-葡萄糖苷键无影响。此外，酶具有对底 物对映异构体的识别能力，只能于一种对映体作用， 而对另一对映体不起作用。例如，胰蛋白酶只能水 解由L-氨基酸形成的肽键，而不能作用于D-氨基酸 形成的肽键；酵母中的酶只能对D-构型糖(如D-葡萄 糖)发酵，而对L-构型无效。
1897年，德国科学家爱德华· 比希纳 开始对不含细胞的酵母提取液进行 发酵研究，通过在柏林洪堡大学所 做的一系列实验最终证明发酵过程 并不需要完整的活细胞存在。他将 其中能够发挥发酵作用的酶命名为 发酵酶（zymase）。这一贡献打开 了通向现代酶学与现代生物化学的 大门，其本人也因“发现无细胞发 酵及相应的生化研究”而获得了 1907年的诺贝尔化学奖
酶催化机理多种多样，殊途同归的是最终都能够降低 反应的ΔG：创造稳定过渡态的微环境。例如，通过与 反应的过渡态分子产生更高的亲和力（与底物分子相 比），提高其稳定性；或扭曲底物分子，以使得底物 更趋向于转化为过渡态；或提供不同的反应途径，例 如，暂时性地激活底物，形成酶-底物复合物的中间态。 将反应中不同底物分子结合到一起，并固定其方位至 反应能够正确发生的位臵，从而降低反应的“门槛”。
酶催化专一性的机理
三种酶催化机制模式图：A. “锁-钥匙”模式；B. 诱导契 合模式； C. 群体移动模式。
Hale Waihona Puke “锁-钥匙”模式（“Lock and key”）
该模式由赫尔曼· 埃米尔· 费歇尔于1894年提 出，基于的理论是酶和底物都有一定的外 形，当且仅当两者之间的外形能够精确互 补时，催化反应才可以发生。这一模式通 常被形象地称为“锁-钥匙”模式。虽然这 一模式能够解释酶的专一性，但却无法说 明为什么酶能够稳定反应的过渡态
举例说明酶的概念和作用
举例说明酶的概念和作用酶是一类催化生物化学反应的蛋白质。
它们在生物体内起着至关重要的作用，能够加速生物化学反应的速率，而不参与反应本身。
酶由氨基酸组成，具有特定的分子结构，因此可以与特定的底物结合，形成酶-底物复合物，从而促进生物化学反应的进行。
酶在生物体内有多种作用，主要包括：1. 促进代谢反应：酶在各种化学代谢过程中起着重要的作用，如有些酶负责将底物催化变成产物，从而帮助维持生物体的正常代谢。
例如，淀粉酶可以将淀粉分解为葡萄糖，使得生物体能够更好地吸收和利用食物中的养分。
2. 调节生物体内的化学平衡：酶能够帮助生物体维持内部环境的稳定，通过促进合成和降解反应来维持体内的化学平衡。
例如，酶可以加速葡萄糖的合成和分解，从而确保细胞内糖代谢的平衡。
3. 参与免疫和防御：酶在生物体内还起着免疫和防御作用，可以帮助分解病原体或有害物质，进而保护生物体免受外界环境的侵害。
例如，白细胞中的酶可以帮助消化并清除入侵的病原体。
4. 信号传导：酶还可以参与细胞内的信号传导过程，对细胞的生长、分化和凋亡等过程起着重要作用。
例如，激酶能够通过添加磷酸基团来调节其他蛋白质的活性，从而影响细胞的生理功能。
总之，酶在生物体内起着多种重要的作用，不仅是化学反应的催化剂，还参与调节生物体的代谢、免疫和信号传导等多个方面。
下面以消化酶为例，详细说明酶的作用原理和作用过程。
消化酶是一类重要的酶，主要在消化系统中发挥作用，帮助生物体分解食物中的各种营养物质。
消化酶主要包括蛋白酶、淀粉酶和脂肪酶等。
这些酶可以帮助生物体分解蛋白质、淀粉和脂肪，从而使得食物中的营养物质能够被生物体吸收和利用。
消化酶的作用过程如下：当食物进入胃部后，消化酶开始发挥作用。
蛋白酶能够将蛋白质分解为氨基酸，淀粉酶可以将淀粉分解为葡萄糖，脂肪酶则能帮助分解脂肪。
这些分解过程是在酶的催化作用下进行的，加速了食物的消化过程。
随后，这些被消化分解的营养物质被吸收进入血液循环系统，供给生物体各个部位的细胞使用。
酶的概念及特点 (1)0613
2. 构
二. 酶的构与活性
完整的酶分子 (活性形式)
催化基 基 (三聚体) (二聚体)
E.coli ATCase(天冬氨酸氨甲 )中基排列及全与基的关系
2. 构
二. 酶的构与活性
3.
二. 酶的构与活性
（ inducenzyme）是胞内在正常状 下一很少存在或没有的，当胞中因加入了 物后而被生的，它的含量在物存在 下著增高，种物往往是底物的似物 或底物本身。
3.
二. 酶的构与活性
E.coli二度生象
a：葡萄糖50 μg/mL，山梨糖醇150 μg/mL；b：葡萄 糖100 μg/mL，山梨糖醇100μg/mL；C：葡萄糖 150μg/mL；山梨糖醇50 μg/mL）
具有 构效 的酶叫 构 ， 引起构的 小分子物叫 构 (物 )。
二. 酶的构与活性
使酶活性升高的构叫正构，此的 构叫 正构 (正物 )；
使酶活性降低的构叫构，此的 构叫 构 (物 )。
2. 构
二. 酶的构与活性
构（构）是指一些含有 2个或2个以 上基的寡聚 ，在构分子上，构效 的部位一般离活性中心，但活性部位 与部位之或者活性部位之，存在着相 互作用（构效，同效）。物与 分子的部位合之后，引起分子构象 生化，从而提高或降低活性部位的活性
由酶底物的格程度，可将的一性分 多种型：
1. 性 —除一种底物外，酶都不能催化其它 反的特性
三、酶的一性的 型
三、酶的一性的 型
2 相一性 — 酶能催化在构上似的一系列化合物 反特怔。
A 基一性 (group specificity)— 在催化 A-B 化合 物中，酶其中的一个基具有高度甚至是 一性，而另一个基具有相一性的特性。
酶的概念和作用机理
酶的概念和作用机理酶是一类生物大分子催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，而又不参与反应本身。
酶在维持生物体内的代谢平衡、调节生理功能、促进生长发育等方面发挥着不可或缺的作用。
本文将对酶的概念和作用机理进行探讨。
一、酶的概念1.1 酶的定义酶是一种蛋白质，具有特定的立体构象，能够在生理条件下催化化学反应的进行，并且在反应结束后不发生永久性改变。
1.2 酶的分类酶可以根据其作用方式和反应类型进行分类，包括氧化还原酶、水解酶、合成酶等。
不同类型的酶能够催化不同种类的化学反应。
1.3 酶的命名酶的命名通常采用“底物-酶-反应”这样的方式，例如葡萄糖氧化酶。
二、酶的作用机理2.1 酶的活性中心酶分子中的活性中心是催化反应的关键部位，通常由氨基酸残基组成。
活性中心能够与底物发生特定的作用，形成酶底物复合物。
2.2 酶的催化过程酶通过调整底物分子的构象，降低活化能，加速反应速率。
酶会在反应结束后释放产物，同时保持其自身的结构不变。
2.3 酶的特异性酶对底物的选择性很高，能够与特定的底物发生作用，形成亲合力较强的酶底物复合物。
这种特异性是由酶的结构决定的。
三、酶的应用3.1 生物工程领域酶在生物工程领域有着广泛的应用，例如在药物合成、食品加工等方面起着关键作用。
3.2 医学领域酶在医学诊断、治疗等方面具有很高的应用价值，能够帮助提高诊断的准确性和治疗的效果。
3.3 环境保护酶在环境保护领域也有重要意义，可以用于处理废水、减少污染物排放等。
四、结语酶作为生物体内的重要催化剂，在生命的各个层面都扮演着重要的角色。
通过对酶的概念和作用机理的深入了解，我们能更好地认识和利用这一生物学上的重要组成部分。
希望本文的内容能够帮助读者对酶有更清晰的认识。
酶的概念及特点
A 50%
[S]90%V [S]10%V
=81
B [[SS]]9100%%VV=3
1 2 3 4 5 6 7 8 [S]
别构酶动力学曲线 A.为非调节酶的曲线 B.为别构酶的S形曲线
2. 变构酶
二. 酶的结构与活性
完整的酶分子 (活性形式)
催化亚基 调节亚基 (三聚体) (二聚体)
E.coli ATCase(天冬氨酸转氨甲酰酶 )中亚基排列及全酶与亚基的关系
3. 同工酶
一. 酶的结构
同工酶的作用： 对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常 重要；是代谢调节的一种重要方式。
同工酶物理性质差异： 1. Aa组成和顺序不同
2. 催化特性不同
3. 电泳行为不同
4. 组织、器官中分布不同
5. 生理功能不同
3. 同工酶
一. 酶的结构
LDH1(H4) LDH2(H3M)
调节中心可以与小分子的代谢物相结合，使 酶分子的构象发生改变，从而影响酶的活性。这 种作用叫变构效应(又叫别构效应)；
具有变构效应的酶叫变构酶，引起变构的小 分子物质叫变构剂(调节物)。
二. 酶的结构与活性
使酶活性升高的变构叫正变构，此时的变 构剂叫正变构剂(正调节物)；
使酶活性降低的变构叫负变构，此时的变 构剂叫负变构剂(负调节物)。
辅基 —— 与酶蛋白结合较紧密，常常以共价键 结合，小分子有机物及金属离子
2. 酶的聚合状态
一. 酶的结构
由酶的聚合状态，酶可分为三类：
单体酶 —— 酶蛋白仅有一条多肽链。
寡聚酶 —— 酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个 亚基组成，以非共价键连接。
多酶复合体 —— 由几个酶聚合而成的复合体。一般 由在系列反应中功能相关的酶组成，有 利于一系列反应的连续进行。
酶
米氏方程对底物浓度和反应速度关系的解释：
根据方程： V
底物浓度很低时，Ｋm
Vmax×［S］ Ｋm＋［S］
[S],方程式分母中[S]可忽略不计。
反应速度与底物浓度成正比，符合一级反应。 底物浓度很高时， [S] Ｋm,方程式分母中Ｋm可忽略不计。 反应速度达最大，符合零级反应。
反应速度V
V
最大反应速度
1V 2
零级反应（反应速率与底物浓度无关，底 物总是过量的，反应速率决定于酶浓度） 一级反应
Km
底物浓度S
例1.如果有一酶促反应，其［S］＝1/2Km，则V值应等于多 少Vmax
A.0.25
B.0.33
C.0.50
D.0.67
例2.根据米氏方程，有关[S]与Km之间关系的说法不正确的是 A.当[S]<<Km时，V与[S]成正比； B.当[S]＝Km时，V＝Vmax
2．酶只能催化热力学上允许进行的反应， 而不能使本来不能进行的反应发生。 3．酶只能使反应加快达到平衡，而不能改 变达到平衡时反应物和产物的浓度。
（三）酶的特性：
1．高效性： 酶催化反应速度比一般无机催化剂 大107～1013倍。 如：CO2＋H2O
碳酸酐酶
H2CO3
是已知催化反应最快的酶之一，每一个酶分子每 秒钟能催化6×105个CO2分子与H2O结合成H2CO3。 2. 专一性：酶对它作用的底物有高度选择性。 一种酶只能作用于一些结构近似的化合物，甚至 只能作用一种化合物而发生一定的反应。
聚酶多为糖代谢酶。
几个酶嵌合而成的复合物。一般 3.多酶复合物：
由2～6个功能相关的酶组成。
如：丙酮酸脱氢酶复合物、 脂肪酸合成酶复合物
酶的概念及作用
5,用纯唾液和用稀释10倍的唾液做唾液淀粉酶 ,用纯唾液和用稀释 倍的唾液做唾液淀粉酶 的催化实验,其效果完全相同,这说明酶具有 的催化实验,其效果完全相同, A,专一性 B,多样性 , , 6,能水解脂肪酶的酶是 , A,淀粉酶 , C,脂肪酶 , B,蛋白酶 , D,麦芽糖酶 , C,高效性 D,多变性 , ,
酶的概念及作用
是活细胞产生的,具有催化作用 催化作用的 酶:是活细胞产生的,具有催化作用的 一类特殊蛋白质. 一类特殊蛋白质. 1.产生部位: 活细胞 1.产生部位: 产生部位 2.作 2.作 用: 催化 ; ; .
3.化学本质: 有机物 化学本质:
绝大多数酶是蛋白质,少数酶是RNA. 绝大多数酶是蛋白质,少数酶是RNA. 蛋白质 RNA
B)
C)
3,关于酶的特性,下列表述中错误的是 ,关于酶的特性, A,酶是活细胞产生的具有催化能力的有机物 , B,化学反应前后,酶的化学性质和数量不变 ,化学反应前后, C,酶的催化效率很高,但易受温度和酸碱度影响 ,酶的催化效率很高, D,一旦离开活细胞,酶就失去催化能力 ,一旦离开活细胞,
4.下图表示人体内的图解,其中英语字母代表物质 下图表示人体内的图解, 下图表示人体内的图解 数字代表反应前, 后的过程,请据图说明.
A B C D 1 2 A 3
反应前后本身 不变
A C
A
E
F
1)图中代表酶的是——,做出判断的依据是———— (1)图中代表酶的是——,做出判断的依据是———— 反应出酶具有——,做出判断的依据是 (2)图中 ,2反应出酶具有 )图中1, 反应出酶具有 , ———————————. . 葡萄糖 葡萄糖 是麦芽糖, 分别是——和——, (3)如果 是麦芽糖,那么 和F分别是 )如果C是麦芽糖 那么E和 分别是 和 , 则A是——. 是 .
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化学反应中催化剂的作用 “生物催化剂”—— 酶
酶的发现（1）
斯帕兰扎尼研究鹰的消化作用
酶的发现（2）
1836年，[德]施旺——发现胃液中消化蛋白质的物 质
1926年，[美]萨姆纳——提取出脲酶的结晶，并证 明是一种蛋白质。
右图 显微镜下的胃蛋白酶的结晶
什么是酶？
定义：酶是活细胞所产生的具有催化能力 的一类特殊的蛋白质。
酶的定义
酶是活细胞产生的一类具有生物催化功能 的有机物，其中绝大多数是蛋白质，少数的 酶是RNA
看看图中哪部分代表酶？ 简要说一下反应过程？
练习题
1.下列功能与酶无直接作用的是（ ）
A.胃的消化作用
B.肠的吸收功能
C.加速合成反应
D.减慢氧化分解
2.除了下列哪种因素外，都可破坏酶的分子 结构，从而使酶失去活性（ ）
酶是细胞中促进化学反应速度的催化剂 现已发现的酶约有3000种以上
RNA作为酶的发现历程：
1982年，T.Cech发现一种原生动物四膜虫的26S rRNA前体在没有蛋白质的情况下பைடு நூலகம்可进行反应。 当时因为只是了解它有这种自我催化的活性，没 有把它与酶等同看待。
然而，1983年Atman和Pace分别提取了在上述RNA 前体加工过程起催化作用的酶，发现除去它的 20%的蛋白质部分后，留下的RNA同样具有催化 活性，这是说明RNA具有酶活性的第一例证。
A.强碱
B.强酸
C.低温
D.高温