酶的概念.
酶的概念及特点
2. 变构酶
二. 酶的结构与活性
变构酶（别构酶）是指一些含有2个或2个以 上亚基的寡聚酶，在变构酶分子上，别构效应剂 的调节部位一般远离活性中心，但活性部位与调 节部位之间或者活性部位之间，存在着相互作用 （变构效应，协同效应）。调节物与酶分子的调 节部位结合之后，引起酶分子构象发生变化，从 而提高或降低活性部位的酶活性
L 氨基酸
H2O + O2 L 氨基酸氧化酶
酮酸 + NH3 + H2O2
三、酶的专一性的类型
C 立体专一性(stereo specificity)—一种酶只能对一种 立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用的特 性。B.几何异构专一性 :
HOOC CH
延胡索酸酶
CH2COOH
HC COOH
HO CHCOOH
1. 酶的活性中心
二. 酶的结构与活性
指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接 有关的部位。 （1）酶活性中心的组成：
由一些氨基酸残基的侧链基团组成。
这些基团在一级结构上可能相距很远，甚至可 能不在一条肽链上，但在蛋白质空间结构上彼 此靠近，形成具有一定空间结构的区域。
对于结合酶，辅因子常常是活性中心的组成部分。
2. 酶的聚合状态
一. 酶的结构
由酶的聚合状态，酶可分为三类：
单体酶 —— 酶蛋白仅有一条多肽链。 寡聚酶 —— 酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个
亚基组成，以非共价键连接。 多酶复合体 —— 由几个酶聚合而成的复合体。一般
由在系列反应中功能相关的酶组成，有 利于一系列反应的连续进行。
3. 同工酶
3. 诱导酶
二. 酶的结构与活性
光 70
密 度
第5章 酶
目录
1．绝对特异性(absolute specificity)：
一种酶只能作用于一种化合物，以 催化一种化学反应，称为绝对特异 性，如脲酶。
目录
绝对专一性
O 脲酶 H2N—C—NH2 + H2O 2NH3 + CO2
NH2 O C NH2 尿素 NH CH3 O C NH2 甲基尿素 + H2O
Ｋm：米氏常数(Michaelis constant)
目录
（二）Km与Vmax的意义
Km值 ① Km等于酶促反应速度为最大反应速度一半 时的底物浓度。 ② 意义：
a) Km是酶的特征性常数之一；
b) Km可近似表示酶对底物的亲和力；
c) 同一酶对于不同底物有不同的Km值。
目录
Vmax
定义：Vm是酶完全被底物饱和时的 反应速度，与酶浓度成正比。 意义：Vmax=K3 [E] 如果酶的总浓度已知，可从Vmax
唾液淀粉酶丧失催化能力称酶失活 唾液淀粉酶
淀粉
底物
葡萄糖
产物 酶促反应
目录
二、 酶的化学组成★
(一)单纯酶 完全由蛋白质组成 (二)结合酶 蛋白质和非蛋白质 全酶 = 酶蛋白 + 辅助因子 酶蛋白：决定着反应的特异性， 辅助因子：决定着酶的催化反应 类型
目录
全酶
（辅助 因子是 金属）
金属酶
（金属离子与酶蛋白结合紧密）
2. 抑制作用的类型
(1)不可逆性抑制 (2)可逆性抑制
①竞争性抑制
②非竞争性抑制
③反竞争性抑制
目录
(二) 不可逆性抑制作用
1. 概念
抑制剂通常以共价键与酶活性中 心的必需基团相结合，使酶失活； 抑制剂不可用透析、超滤等方法 去除。
酶
LDH1 (H4)
LDH2 (H3M)
LDH3 (H2M2)
LDH4 (HM3)
LDH5 (M4)
乳酸脱氢酶的同工酶
第三节 影响酶促反应速度的因素
• • • • • • 酶浓度的影响 底物浓度的影响 温度的影响 pH的影响 激活剂的影响 抑制剂的影响
2017/3/17
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作业
名词解释：酶、酶原、酶原激活、 同工酶 填空 ：1.酶促反应的特点有____、_____、_____ 2.酶按分子组成可分为__和__.后者由___和__组成. 3.酶原激活的实质是_______________. 4.在乳酸脱氢酶的同工酶中,急性心肌梗死是___含量增 高，肝炎是___ 含量增高. 5.在人体中,大多数酶的最适温度是__,最适pH___ 6.肝精氨酸酶的最适pH是__,胃蛋白酶的最适pH是__ 7.有机磷农药中毒属于_____ 抑制，磺胺类药物的抑菌 作用属于可逆性抑制中的______抑制. 简答题：酶原激活的生理意义是什么？
公元前2000多年前
酿酒
第三章 酶
————生物的催化剂 Enzyme[`enzaim] E
第一节 酶的概述
一、酶的概念 酶是由活细胞产生的能够在体内外起催化作 用的生物催化剂 酶（蛋白质） 生物催化剂 核酶（核酸）
酶
• 酶促反应 • 酶活性 • 酶失活 S1 E1 S2 E2 S 底物 E3 E 酶 S4 E4 P 产物
13
一、酶浓度的影响
• [s]足够大
v 反 应 速 度
酶浓度[E]
2017/3/17
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14
二、底物浓度的影响
• 酶浓度不变
“酶”专题知识(知识+练习+问题详解)
“酶”专题知识一、酶的发现过程（略）二、酶的概念：活细胞产生的一类具有生物催化作用的特殊有机物。
1、来源：由活细胞产生。
（除某些没有细胞核的细胞外，如哺乳动物成熟的红细胞、血小板，植物筛管细胞）2、作用：催化生物化学反应（降低化学反应活化能）3、本质：绝大多数是蛋白质，少数是RNA（暂时还没有把DNA列入）。
三、酶的合成1、合成的原料：氨基酸或核糖核苷酸2、合成的场所：核糖体（与唾液淀粉酶等胞外酶合成和分泌有关的主要细胞结构有核糖体、内质网、高尔基体、线粒体和细胞膜。
）3、合成的过程：遵循中心法则，通过转录和翻译合成的4、合成的控制：酶的合成是在基因控制下进行的四、酶和激素的比较1、化学成分：前者主要是蛋白质，少数是RNA；后者有多肽及蛋白类、氨基酸衍生物、脂质等。
2、生理功能：前者对生化反应起催化作用；后者对生命活动起调节作用。
3、相互关系：能合成激素的细胞一定也能合成酶，但能合成酶的细胞不一定能合成激素。
要注意酶与激素、蛋白质、维生素、脂质的关系：维生素脂质激素蛋白质酶五、酶的类型1、按其发挥作用的场所不同分为：（1）胞外酶：消化酶、SOD（超氧化歧化酶）、基因工程中的工具酶（限制性核酸内切酶和DNA连接酶）等，在细胞外发挥作用。
注意限制性核酸内切酶和DNA连接酶的作用：DNA连接酶的作用是催化切割的DNA片段（黏性末端）形成化学键（磷酸二酯键）而拼接起来。
不是促使碱基配对形成氢键。
消化酶属于分泌蛋白如唾液淀粉酶（注意与生物膜和细胞器的联系）。
（2）胞内酶：在细胞内发挥作用。
如光合酶、呼吸酶、转氨酶、ATP酶、解旋酶、DNA聚合酶、DNA连接酶、RNA聚合酶、逆转录酶、存在于微生物中的限制性核酸内切酶等。
2、具有酶活性的蛋白质分为简单蛋白质类和结合蛋白质类：（1）简单蛋白质类的酶只由氨基酸组成，不含任何其他物质，如胃蛋白酶。
（2）结合蛋白质类的酶（又称全酶）是由蛋白质与辅因子组成，其中蛋白质部分称为酶蛋白，辅因子部分称为辅酶或辅基。
第6章 酶
k1 k3 E+P ES k2
推导基于两个假设：
分解为E及P的反应为慢反应，反应速度取决于 慢反应即 V＝k3[ES] (1)
1. E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应而ES
2. S的总浓度远远大于E的总浓度，因此在反应的 初始阶段，S的浓度可认为不变即[S]＝[St]
Km值的推导：
当反应速度为最大反应速度一半时:
在其他因素不变的情况下，底物浓度对 反应速度的影响呈矩形双曲线关系。
V
Vmax
[S]
当底物浓度较低时：
反应速率与底物浓度成正比；反应为 一级反应。
V
Vmax
[S]
随着底物浓度的增高：
反应速率不再成正比例加速；反应为 混合级反应。
V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度：
反应速率不再增加，达最大速率；反 应为零级反应。
胰凝乳蛋白酶的一级结构和空间结构
二、酶蛋白的结构
必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸 残基侧链的化学基团 中，一些与酶活性密 切相关的化学基团。
酶的活性中心 (active center)
指必需基团在空间结构上彼此靠近， 组成具有特定空间结构的区域，能与底 物特异结合并将底物转化为产物。
辅酶 (coenzyme)： 与酶蛋白非共价键结合较疏松， 可用透析或超滤方法除去。 辅基 (prosthetic group)： 与酶蛋白共价键结合较紧密， 不能用透析或超滤的方法除去。
辅助 因子： 分类
酶的辅助因子从其化学本质来看可分为三类：
①金属离子
②小分子有机物，如维生素 ③蛋白质类辅酶
（一）无机离子对酶的作用
2、专一性不可逆抑制剂
酶
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
O2 +
OH OH
OH C=O C=O OH
（顺，顺-已二烯二酸）
RH + O2 + 还原型辅助因子 ROH + H2O + 氧化型辅助因子 （又称羟化酶）
2、转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子 的基团或原子转移到另一个底物的分子上。
HOOCCH=CHCOOH H2O
HOOCCH2CHCOOH OH
5、异构酶 Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化， 即底物分子内基团或原子的重排过程。
• 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应
CH2OH O OH OH OH OH OH OH CH2OH O CH2OH OH
A
酶蛋白决定反应的特异性和高效性 辅助因子决定反应的种类与性质
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松，可用透析或超滤的 方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密，不能用透析或超 滤的方法除去。 金属离子
辅酶/辅基的作用特点
• 活性中心：
• 必需基团：活性中心的必需基团，活性中心以外的必 需基团 • 活性中心: 底物结合部位+ 催化部位 • 活性中心是酶与底物结合并表现催化作用的空间区域， 大多由肽链上相距甚远的氨基酸残基提供必需基团， 经肽链折叠环绕，使之在三维空间中相互接近，构成 特定的空间构象，起催化中心作用。在结合酶中辅酶 和辅基也参与活性中心的组成。
酶的名词解释生物化学方程式
酶的名词解释生物化学方程式酶的名词解释和生物化学方程式酶是生物体内一类具有催化作用的蛋白质，能够加速生物化学反应的进行，而不影响反应的平衡点。
酶在维持生命活动中起着至关重要的作用。
本文将介绍酶的定义和功能，并探讨酶催化反应的机制。
一、酶的定义酶是一类具有高度专一性的生物催化剂，它能够在细胞内或体外低于常温下加速化学反应的进行。
酶分子通常由一条或多条多肽链组成，并具有特定的三维结构。
酶与底物结合形成酶底物复合物，通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
酶的活性受到温度、pH值、底物浓度和酶浓度等环境因素的影响。
二、酶的功能酶在生物体内起着非常重要的功能，包括代谢调节、物质转运、信号转导等。
酶可以分解复杂的有机物质，提供生物体所需的能量和营养物质。
例如，消化酶能够分解食物中的大分子物质，使其转化为可供细胞吸收和利用的小分子物质。
另外，酶还能够合成生物体内所需的物质，如DNA聚合酶可以将DNA的单链合成成双链，促使DNA复制。
三、酶催化反应的机制酶催化反应的机制可以通过生物化学方程式来表示。
生物化学方程式是描述酶催化反应过程的化学方程式。
以下以酶催化水解蔗糖为例进行具体说明。
蔗糖 + 水 -> 葡萄糖 + 蔗糖酶在这个反应中，蔗糖酶是酶的名称，将蔗糖分解为葡萄糖和蔗糖酶。
酶与蔗糖结合形成酶底物复合物，随后酶通过特定的活性位点将底物转化为产物，最后酶与产物解离，重新进入催化循环。
酶催化反应的机制分为两个基本步骤：底物结合和催化步骤。
底物结合是指酶与底物之间的识别和结合过程，酶通过与底物之间的氢键、离子键或范德华力进行相互作用，形成酶底物复合物。
催化步骤是指酶促使底物转化为产物的过程，酶通过调整底物分子的构型，降低反应所需的活化能，从而促使反应发生。
四、酶的特点和应用酶具有高效、专一和可逆等特点。
由于酶具有高度专一性，使其在医药、食品、生物工程等领域具有广泛的应用。
例如，酶在医药领域用于制药工艺中的底物转化，如蛋白质重组技术中的酶切剂，可以切割目标蛋白质中的特定位点，得到所需的产物。
酶的一般知识
酶的一般知识最佳答案概念:酶（enzyme）是活细胞产生的具有催化作用的有机物，除少数RNA外几乎都是蛋白质。
酶催化作用实质：降低化学反应活化能酶与无机催化剂比较：1、相同点：1）改变化学反应速率，本身不被消耗；2）只催化已存在的化学反应；3）加快化学反应速率，缩短达到平衡时间，但不改变平衡点；4）降低活化能，使化学反应速率加快。
2、不同点：即酶的特性酶的特性1、高效性：酶的催化效率比无机催化剂更高，使得反应速率更快；2、专一性：一种酶只能催化一种或一类底物，如蛋白酶只能催化蛋白质水解成多肽；3、多样性：酶的种类很多，大约有4000多种；4、温和性：是指酶所催化的化学反应一般是在较温和的条件下进行的。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35到40摄氏度之间，植物体内的酶最适温度在40-50摄氏度之间；细菌和真菌体内的酶最适温度差别较大，有得酶最适温度可高达70摄氏度。
动物体内的酶最适PH大多在6.5-8.0之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为1.5，植物体内的酶最适PH大多在4.5-6.5之间。
酶的这些性质使细胞内错综复杂的物质代谢过程能有条不紊地进行，使物质代谢与正常的生理机能互相适应．若因遗传缺陷造成某个酶缺损，或其它原因造成酶的活性减弱，均可导致该酶催化的反应异常，使物质代谢紊乱，甚至发生疾病．因此酶与医学的关系十分密切酶的发现1773年，意大利科学家斯帕兰扎尼（L.Spallanzani,1729—1799）设计了一个巧妙的实验：将肉块放入小巧的金属笼中，然后让鹰吞下去。
过一段时间他将小笼取出，发现肉块消失了。
于是，他推断胃液中一定含有消化肉块的物质。
但是什么，他不清楚。
1836年，德国科学家施旺（T.Schwann,1810—1882）从胃液中提取出了消化蛋白质的物质。
解开胃的消化之谜。
1926年，美国科学家萨姆钠（J.B.Sumner,1887—1955）从刀豆种子中提取出脲酶的结晶，并通过化学实验证实脲酶是一种蛋白质。
大学生物化学 酶
异促效应
别构酶的特点
1、别构酶多为寡聚酶，由多亚基组成，包括活性部位 （结合和催化底物）与调节部位（结合效应物）。 2、具有别构效应。指酶和一个配体（底物，效应物）结 合后可以影响酶和另一个配体（底物）的结合能力。 3、别构酶大都不遵循米氏动力学。
别构酶与非调节酶动力学曲线的比较
练习题
当 一 酶 促 反 应 进 行 的 速 率 为 Vmax 的 80%时，在Km 和[S]之间有何关系？
米氏常数的意义
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
（1）概念 （2）Km值是酶的特征性常数。 （3）Km值与酶和底物亲和力的关系。
Km求法
Vmax·[ S] V=
Km + [ S]
双倒数曲线
加入反竞争性抑制剂后：Km 和Vmax均变小。
练习题
举例说明竞争性抑制的特点和实际意义。
三种可逆性抑制作用的比较
影响
竞争性 非竞争性 反竞争性
抑制剂的结合组分 E
抑制程度取决于 [I]/[S]
对Vmax的影响 不变
对Km的影响
增大
E、ES [I] 减小 不变
ES [I]
减小 减小
七、酶活性的调节
举例
乳酸脱氢酶
同工酶举例
乳酸脱氢酶同工酶
HH HH
LDH1 (H4)
HH HM
LDH2 (H3M)
HH MM
LDH3 (H2M2)
HM MM
LDH4 (HM3)
MM MM
LDH5 (M4)
不同组织中LDH同工酶的电泳图 谱
LDH1(H4)
+
LDH2(H3M)
5酶
1)用量少而催化效率高，只参加化学反应速度，不 参加化学反应 2)它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学 平衡常数 3)酶只能够本身能够发生的反应进行，反之则不行
二、酶的生物催化特点
（一）高效性
酶的催化作用可使反应速度比非催化反应提高107 -1020 倍。比其他催化反应高107 -1要内容
酶的一般概念 酶的组成与辅酶 酶结构与功能的关系 酶催化机理 酶促反应动力学 酶活性调节
第一节 酶的一般概念
酶的概念 酶的分类和命名 酶催化活性表示法 酶的特征
一、酶的概念
什么是酶（enzyme）？
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核 糖核酸RNA具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
酶的转换数：Kat指每秒钟每个酶分子转换底物的
mmol数，代表酶的催化效率。
酶的活力单位（U）：酶活力的度量单位。1961年国
际酶学委员会规定：1个酶活力单位是指特定条件下，在1 分钟内能转化1umol底物的酶量。
酶比活性（enzyme specific activity）:每毫克酶
制剂所含的酶的国际单位数。用于比较每单位重量酶蛋白 的催化能力。比活性愈高表明酶愈纯
第二节 酶的组成和辅酶
一、简单酶（ simple enzyme）单纯由氨基酸组
成。如脲酶、胃蛋白酶、淀粉酶等
二、结合酶（conjugated enzyme）
结合酶（全酶）= 蛋白质部分（酶蛋白）+ 非蛋白质部分（辅因子）
酶的辅助因子: 本身无催化作用，在酶促反应中起 运
输电子、原子或某些功能基团的作用，包括金属离子和辅 酶（基）
一）酶的命名
1 习惯命名——依据所催化的底物（substrate）、反应的 性质、酶的来源等命名。例如淀粉酶，胃蛋白酶、碱性磷 酸酶。
酶
酶一、酶的一般概念生命的主要特征是不断地进行着新陈代谢，其过程包含许多复杂且有规律的物质变化和能量变化。
如绿色植物利用光能、水、二氧化碳和无机盐等简单物质，经过一系列变化合成复杂的糖、蛋白质、脂肪等物质。
而动物又可以利用植物体中的这些物质，将其分解为简单的分子后再通过合成反应转化为自身的物质，以进行生长、繁殖等生命活动。
又如食品的腐败变质，多为微生物生命活动所致。
在生物体内发生的许多反应，在体外实验中进行时，则需要高温、高压、强酸、强碱等剧烈条件下才能完成。
其根本原因是，在生物体内有一类特殊的催化剂——酶。
酶是由生物细胞所产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
生物催化剂具有一般催化剂的性质：只催化热力学允许进行的反应；在反应前后质量和性质不改变；极少量就可大大加速化学反应的进行；可缩短反应平衡点到达的时间而不改变反应的平衡点，即催化剂不会影响反应的平衡常数。
酶又具有不同于一般催化剂的特点：（1）酶易变性失活由于酶是蛋白质，凡能是蛋白质变性失活的因素（如高温、强酸、强碱、重金属等）都能使酶丧失活性。
酶催化要求较为温和的反应条件。
（2）酶具有极高的催化效率酶催化反应的速度比无机催化剂的作用高108至1020倍。
如在20℃下，脲酶水解尿素的速率比在微酸水溶液中反应速率高1018倍。
又如在同样的条件下，过氧化氢酶催化过氧化氢分解为水和氧的速度较铁离子催化作用高1010倍。
（3）酶催化具有高度的专一性专一性是指酶对所作用的底物有严格的选择性，即某一酶往往只能对某一类物质起作用，或只对某一种物质起催化作用，催化一定的反应，生成一定的产物。
例如无机催化剂铂可以催化许多不同的反应，氢离子可催化淀粉、脂肪蛋白质和蔗糖的水解，但蔗糖酶只能催化蔗糖的水解，脂肪酶只能催化脂肪的水解，蛋白酶仅对蛋白质有水解作用，对其他的物质不能产生作用。
（4）酶的催化活性是受到调节和控制的由于酶是细胞产生的，随着细胞的生长发育和代谢的进行，其组分不断地变化和更新。
酶的概念.
取米氏方程式的倒数形式：
1 Km 1 1
= +
V Vmax [S] Vmax
斜率=Km/Vmax
1.0
0.8
0.6
1/v
0.4
-1/Km
0.2
1/Vmax
0.0
-4 -2
0
2
4
6
1/[S](1/mmol.L-1)
8 10
2.抑制剂对酶反应的影响
三、酶的分类及命名
1. 酶的分类 (1) 氧化-还原酶 Oxidoreductase
▪ 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 ▪ 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶
(Oxidase)。 ▪ 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
CH3CHCOOH NAD+ OH
CH3CCOOH NADH H+ O
▪ 合成酶，又称为连接酶，能够催化C-C、C-O、 C-N 以及C-S 键的形成反应。这类反应必须与 ATP分解反应相互偶联。
A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应
丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
(7) 核酸酶（催化核酸） Ribozyme
(1)传递电子体：如 卟啉铁、铁硫簇；
(2)传递氢（递氢体）：如 硫辛酸；
FMN/FAD、NAD/NADP、C0Q、
(3)传递酰基体：如 C0A、TPP、硫辛酸； (4)传递一碳基团：如 四氢叶酸；
(5)传递磷酸基：如 ATP，GTP；
酶
酶作用的 专一性
立体异构专一性
绝对专一性 旋光专一性
几何专一性
目录
族专一性：可作用于一类或一些结构很相似的底物。
O 酯酶：R—C—O—R′ + H2O
CH2OH
RCOO- + R′ OH + H+
CH2OH
5
α-葡萄糖 OH 苷酶 OH
5
O
1
O
1
O R
+H2O
OH
OH
+ ROH
OH
OH OH
绝对专一性：只能作用于某一底物。
k1
E+S
K-1
ES
k2
E+P
+
E (enzyme)
+
E (enzyme) 酶
S (substrate) 底物
中间产物
P （product） 产物
目应速度的影响，并 加以定量的阐述。
影响因素包括有 酶浓度、底物浓度、pH、温度、
抑制剂、激活剂等。
※ 研究一种因素的影响时，其余各因素均恒定。
目录
酶的活性中心的一级结构
应用化学修饰法对多种酶的活性中心进行研究发现，在酶 的活性中心处存在频率最高的氨基酸残基是：丝氨酸、组氨 酸、天冬氨酸、酪氨酸、赖氨酸和半胱氨酸。如果用同位素 标记酶的活性中心后，将酶水解，分离带标记水解片段，对 其进行一级结构测定，就可了解酶的活性中心的一级结构。 对各种蛋白水解酶进行类似的分析，功能类似的酶在 一级结构上有惊人的相似性。
2H2O2 2H2O + O2
1mol过氧化氢酶 5×106molH2O2 1mol离子铁 6×10-4molH2O2
酶的概念及特点0614
三、酶的一性的 型
C 立体一性 (stereo specificity)— 一种酶只能 一种立体异构体起催化作用，其映体全无作用 的特性。B.几何异构一性 :
三、酶的一性的 型
Summry
一种酶只能催化一种底物。如6-磷 一性 酸葡萄糖磷酸。
一种酶只能一种立体异构体起催 立体一性 化作用。
相一 性
一种酶只作用于一定的化学 一 ，两的基无要求。
性 如。
不要求底物具有一定的化 基 学，某一的基 一性 有性。如磷酸。
第二 酶的构与活性
1. 酶的成成分
一. 酶的构
由酶的成成分，可分两：
—— 由蛋白成 合 —— 除蛋白外，有非蛋白成分
一、 酶的概念
在本章中把所催化的反称作促反， 生化学反前的物称底物 （substrate），而 反后生成的物称物（ product）。
二、 酶的特性
1. 酶具有共同于一般催化的特 征
v 用量少; v 只能催化力学上允的反 ; v 不改反的平衡点，而只能短
。催化机理都是降低反所需的活 化能。
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化的特征
v 一性很 ：催化多反，包括有机反 H+：淀粉、脂肪、蛋白、蔗糖等 酶：只作用于构近似的分子，甚至
只催化一种化合物。
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化ห้องสมุดไป่ตู้的特征
v 酶境条件极敏感 v 酶活性可以控
三、酶的一性的 型
酶催化的一性 (specificity) 是指酶它所催 化的反及其底物具有的格的性。通常一种 只能催化一种或一化学反。
具有 构效 的酶叫 构 ， 引起构的 小分子物叫 构 (物 )。
二. 酶的构与活性
酶的概念及特点 (1)0613
2. 构
二. 酶的构与活性
完整的酶分子 (活性形式)
催化基 基 (三聚体) (二聚体)
E.coli ATCase(天冬氨酸氨甲 )中基排列及全与基的关系
2. 构
二. 酶的构与活性
3.
二. 酶的构与活性
（ inducenzyme）是胞内在正常状 下一很少存在或没有的，当胞中因加入了 物后而被生的，它的含量在物存在 下著增高，种物往往是底物的似物 或底物本身。
3.
二. 酶的构与活性
E.coli二度生象
a：葡萄糖50 μg/mL，山梨糖醇150 μg/mL；b：葡萄 糖100 μg/mL，山梨糖醇100μg/mL；C：葡萄糖 150μg/mL；山梨糖醇50 μg/mL）
具有 构效 的酶叫 构 ， 引起构的 小分子物叫 构 (物 )。
二. 酶的构与活性
使酶活性升高的构叫正构，此的 构叫 正构 (正物 )；
使酶活性降低的构叫构，此的 构叫 构 (物 )。
2. 构
二. 酶的构与活性
构（构）是指一些含有 2个或2个以 上基的寡聚 ，在构分子上，构效 的部位一般离活性中心，但活性部位 与部位之或者活性部位之，存在着相 互作用（构效，同效）。物与 分子的部位合之后，引起分子构象 生化，从而提高或降低活性部位的活性
由酶底物的格程度，可将的一性分 多种型：
1. 性 —除一种底物外，酶都不能催化其它 反的特性
三、酶的一性的 型
三、酶的一性的 型
2 相一性 — 酶能催化在构上似的一系列化合物 反特怔。
A 基一性 (group specificity)— 在催化 A-B 化合 物中，酶其中的一个基具有高度甚至是 一性，而另一个基具有相一性的特性。
生物化学——第三章酶
2）高度专一性
• 酶的专一性 （Specificity）(特异性)
指酶在催化生化反应时对底物的选择性。
3）反应条件温和,对环境变化敏感
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范
围为20-40C。 • 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4) 酶的催化活力受调控
如抑制剂调节、共价修饰调节、反馈调节、酶原激活 及激素控制等。
结构专一性 键专一
基团专一
1）绝对专一性
（结构专一性）
• 酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的 底物。这种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
• 例：脲酶、
O
2HN-C-NH2
• 精氨酸酶
2)相对专一性(Relative Specificity)
• 酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或
+ E
酶 与 中 间 产 物
3、决定酶专一性的机制
（a）锁钥学说：认为整个酶分子的天然构象是具有刚
性结构的，酶表面具有特定的形状。酶与底物的结合如
同一把钥匙对一把锁一样
（b）诱导契合学说：
酶表面并没有一种与底物互补的固定形状，但酶的活性 中心具有一定的柔性，两者相遇底物诱导酶构象发生变 化，才形成了互补形状。
(2)酸碱性基团：
CH2 H2N CH2 C
• Asp和Glu的羧基
• Lys的氨基
OH H2N
• Tyr的酚羟基
• His的咪唑基 • Cys的巯基等
活性中心的结构特点
• 只占酶分子总体积的很小一部分 • 具有三维空间结构
• 酶的活性部位和底物的辨认和结合过程，称
为诱导契合（induced-fit）
生物化学第五章 酶
第五章酶第一节概述一、酶的概念酶是由活性细胞产生的、具有高效催化能力和催化专一性的蛋白质，又叫生物催化剂。
酶(enzyme) 是由生物细胞合成的,以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
不同生物体所含的酶在种类和数量上各有不同，这种差异决定了生物的代谢类型。
二、酶催化作用的特点1、酶与非生物催化剂的共性：1) 用量少、催化效率高。
2) 都能降低反应的活化能。
3) 能加快反应的速度，但不改变反应的平衡点。
4) 反应前后不发生质与量的变化。
2、酶作为生物催化剂的特性1) 催化效率极高（immense catalytic power ）可用分子比（molecular ratio)来表示，即每摩尔的酶催化底物的摩尔数。
酶反应的速度比无催化剂高108－1020倍，比其他催化剂高107－1013倍酶作为催化剂比一般催化剂更显著地降低活化能，催化效率更高。
通常用酶的转换数(turnover number,TN，或催化常数K cat)来表示酶的催化效率。
它们是指在一定条件下，每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔酶分子转换底物的微摩尔数。
Kcat:103～1062) 高度的专一性(highly specific ）∶所谓酶的专一性是酶对反应物(底物)的选择性绝对专一性：一种酶只能作用于特定的底物。
发生特定的反应，对其他任何物质都没有作用。
相对专一性：有些酶的专一性较低，对具有相同化学键或成键基团的底物都具有催化性能。
立体异构专一性（光学专一性）：几乎所有酶对立体异构物的作用都具有高度专一性。
内肽酶胃蛋白酶R1，R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（NH2端及COOH端胰凝乳蛋白酶R1：芳香族氨基酸及其他疏水氨基酸（COOH端）弹性蛋白酶R2：丙氨酸，甘氨酸，丝氨酸等短脂肪链的氨基酸（COOH端胰蛋白酶R3：碱性氨基酸（COOH端)外肽酶羧肽酶A R m：芳香族氨基酸羧肽末端的肽键羧肽酶B Rm：碱性氨基酸羧肽末端的肽键氨肽酶氨肽末端的肽键二肽酶要求相邻两个氨基酸上的α-氨基和α-羧基同时存在3) 反应条件温和4) 酶的催化活性是受调节控制的5) 酶不稳定，容易失活2. 酶的分类(1) 氧化-还原酶Oxidoreductase氧化-还原酶催化氧化-还原反应。
酶的概念及特点
A 50%
[S]90%V [S]10%V
=81
B [[SS]]9100%%VV=3
1 2 3 4 5 6 7 8 [S]
别构酶动力学曲线 A.为非调节酶的曲线 B.为别构酶的S形曲线
2. 变构酶
二. 酶的结构与活性
完整的酶分子 (活性形式)
催化亚基 调节亚基 (三聚体) (二聚体)
E.coli ATCase(天冬氨酸转氨甲酰酶 )中亚基排列及全酶与亚基的关系
3. 同工酶
一. 酶的结构
同工酶的作用： 对于适应不同的组织、器官的不同生理需要非常 重要；是代谢调节的一种重要方式。
同工酶物理性质差异： 1. Aa组成和顺序不同
2. 催化特性不同
3. 电泳行为不同
4. 组织、器官中分布不同
5. 生理功能不同
3. 同工酶
一. 酶的结构
LDH1(H4) LDH2(H3M)
调节中心可以与小分子的代谢物相结合，使 酶分子的构象发生改变，从而影响酶的活性。这 种作用叫变构效应(又叫别构效应)；
具有变构效应的酶叫变构酶，引起变构的小 分子物质叫变构剂(调节物)。
二. 酶的结构与活性
使酶活性升高的变构叫正变构，此时的变 构剂叫正变构剂(正调节物)；
使酶活性降低的变构叫负变构，此时的变 构剂叫负变构剂(负调节物)。
辅基 —— 与酶蛋白结合较紧密，常常以共价键 结合，小分子有机物及金属离子
2. 酶的聚合状态
一. 酶的结构
由酶的聚合状态，酶可分为三类：
单体酶 —— 酶蛋白仅有一条多肽链。
寡聚酶 —— 酶蛋白是寡聚蛋白质，由几个至几十个 亚基组成，以非共价键连接。
多酶复合体 —— 由几个酶聚合而成的复合体。一般 由在系列反应中功能相关的酶组成，有 利于一系列反应的连续进行。
酶
加入斐林试剂
振荡
约60℃水浴2min
实验 出现砖红色沉淀 不出现砖红色沉淀 现象 结论 淀粉酶只能催化淀粉水解，不能催化蔗糖水解。
三、影响酶活性的因素：
酶活性的大小可用底物分解速度或产物生成速 度表示。 1、温度:
在一定范围内，酶活性随温度的升高而升高； 最适温度时，酶活性最高；超过最适温度，酶 活性随温度的升高而降低，直至失活。大多数 酶在60~70度时会失去活性。
如何设计实验验证淀粉酶只催化淀粉水解，不 能催化蔗糖水解？说出你的设计思路。
已知：淀粉水解的产物为麦芽糖 蔗糖水解的产物为果糖和葡萄糖
探究淀粉酶对淀粉和蔗糖的水解作用
淀粉溶液 一 1号试管中加入2mL 蔗糖溶液
2号试管中加入2mL 蔗糖溶液
实 验二 步 骤 三
淀粉溶液
加入淀粉酶2滴，振荡，试管下半部浸入60℃ 左右的热水中，反应5min
一、酶的概念： 1、产生部位:活细胞
酶是活细胞产生的一类具有催化功能的生物大分子。
判断：是否所有的活细胞都可以产生酶 2、生理作用: 生物催化作用 催化作用的实质：降低化学反应的活化能
3、化学本质: 大部分是蛋白质，少数是RNA 酶的组成单位？酶的合成场所？ 如何确定某种酶是蛋白质还是RNA？ 4、作用场所: 体内或体外 细胞内或细胞外
2、pH: 三、影响酶活性的因素： 最适PH值： 唾液淀粉酶？ 胃蛋白酶？ 胰蛋白酶？
大多数酶的最适PH值为中性，在过酸或过碱条 件下会变性而完全失去活性。 思考：唾液淀粉酶随食糜进入胃液后有无活性？ 胃蛋白酶进入小肠后有无活性？ 课后巩固提高题1、2
酶 促 反 应 速 度
酶 促 反 应 速 度
0
温度
0
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1. 习惯命名法
一. 酶的命名
底物名 + “酶”
如 己糖激酶、蛋白酶、脲酶
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
反应类型 + “酶”
如 己糖激酶、乳酸脱氢酶、DNA聚合酶
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
酶的来源
如 胃蛋白酶
1. 习惯命名法
问题
一. 酶的命名
这种命名法缺乏科学系统性，易产生“一酶多名” 或“一名多酶”问题。如分解淀粉的酶，若按这种命 名法则有三种名称，如淀粉酶、淀粉水解酶和细菌淀 粉酶。
乳酸脱氢酶的编码是： EC1.1.1.27
2. 国际系统命名法
一. 酶的命名
国际系统命名法看起来科学而严谨，但使用起 来不太方便.
一. 酶的命名
国际酶学委员会建议： 每个酶都给予 2 个名称
习惯名
系统名
二. 酶的分类
只催化一种化合物。
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化剂的特征
❖ 酶对环境条件极为敏感 ❖ 酶活性可以调控
三、酶的专一性的类型
酶催化的专一性(specificity)是指酶对它所催 化的反应及其底物具有的严格的选择性。通常一 种酶只能催化一种或一类化学反应。
由酶对底物选择的严格程度，可将酶的专一性分 为多种类型：
HOOC CH
延胡索酸酶
CH2COOH
HC COOH
HO CHCOOH
延胡索酸
苹果酸
三、酶的专一性及其类型
Summryຫໍສະໝຸດ 绝对专一性一种酶只能催化一种底物。如6-磷 酸葡萄糖磷酸酯酶。
立体专一性
一种酶只能对一种立体异构体起催 化作用。
一种酶只作用于一定的化学
键专一性 键，对键两侧的基团无要求
。如酯酶。
CH2OH O
OH HO
OR
OH 葡萄糖苷
三、酶的专一性及其类型
2 相对专一性——酶能催化在结构上类似的一系列化合物 反应特怔。
B 键专一性(bond specificity)—在催化A-B化合物 中，酶对A,B基团的结构要求不严，而要求有一定的 化学键便能进行催化反应特性。
三、酶的专一性及其类型
第一节 酶的概念及特点
一、 酶的概念
酶是由生物细胞产生的以蛋白质为主要成 分的生物催化剂。
生物体内的反应是在很温和的条件（如温 和的温度、接近中性的pH）下进行的，而同 样的反应若在非生物条件下进行，则需要高 温、高压、强酸、强碱等剧烈的条件。
一、 酶的概念
酶是但酶发挥其催化作用并不局限于活细胞内，在许 多情况下，细胞内产生的酶需分泌到细胞外或转移到 其它组织器官中发挥作用，如胰蛋白酶、脂酶、淀粉 酶等水解酶。把由细胞内产生并在细胞内发挥作用的 酶称为胞内酶，而将细胞内产生后分泌细胞外起作用 的酶叫胞外酶。
一、 酶的概念
在本章节中把酶所催化的反应称作酶促 反应，发生化学反应前的物质称底物（ substrate），而反应后生成的物质称产物（ product）。
二、 酶的特性
1. 酶具有共同于一般催化剂的特征
❖ 用量少; ❖ 只能催化热力学上允许的反应; ❖ 不改变反应的平衡点，而只能缩短时
间。催化机理都是降低反应所需的活 化能。
2. 国际系统命名法
一. 酶的命名
酶的国际习惯用名和系统命名的应用实例
习惯用名 乙醇脱氢酶 谷丙转氨酶 (GPT) 过氧化物酶
系统命名 乙醇∶NAD+氧化还原酶 丙氨酸∶α-酮戊二酸氨基转移酶 H2O2∶邻甲氧基酚氧化酶
催化的反应
乙醇
NAD+
乙醛 丙氨酸
NADH + H+ α-酮戊二酸
丙酮酸 H2O2
1. 绝对专业性——除一种底物外，酶都不能催化 其它反应的特性。
三、酶的专一性及其类型
H2O 脲酶
H2N C NH2
2NH3 + CO2
O
三、酶的专一性及其类型
2 相对专一性——酶能催化在结构上类似的一系列化合物 反应特怔。
A 基团专一性(group specificity)—在催化A-B化合 物中，酶对其中的一个基团具有高度甚至是绝对专一 性，而对另一个基团则具有相对专一性的特性。
C 立体专一性(stereo specificity)—一种酶只能对一 种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用的 特性。a.立体异构专一性:
L 氨基酸
H2O + O2 L 氨基酸氧化酶
酮酸 + NH3 + H2O2
三、酶的专一性及其类型
C 立体专一性(stereo specificity)—一种酶只能对一 种立体异构体起催化作用，对其对映体则全无作用的 特性。b.几何异构专一性 :
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化剂的特征
❖ 催化效率极高
酶促反应的速度比非酶促反应通常要快 105~1017 倍
如此高的催化效率使生物体内含量 甚微的酶能催化大量的物质转化。
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化剂的特征
❖ 专一性很强 铂：催化许多反应，包括有机反应 H+：淀粉、脂肪、蛋白质、蔗糖等 酶：只作用于结构近似的分子，甚至
相对专一性
基团 专一性
不仅要求底物具有一定的化 学键，还对键某一侧的基团 有选择性。如磷酸单酯酶。
第二节 酶的命名与分类 一. 酶的命名
1. 习惯命名法
迄今为止所发现的4000多种酶中，现已有2500余 种酶被鉴定出来，用于生产实践的酶有近200种， 其中半数用于临床。
1961年以前，人们根据酶作用的底物名称、反 应、性质及酶来源，对该酶冠名。
谷氨酸 邻甲氧基酚
H2O
四邻甲氧基酚
2. 国际系统命名法
一. 酶的命名
国际酶学委员会规定，每个酶都有唯一的特 定标码，其书写方式是：
EC 数字.数字.数字.数字
酶 亚亚 顺
的 类亚 序
分
类号
类
序
号
2. 国际系统命名法
一. 酶的命名
乙醇脱氢酶的编码是： EC1.1.1.1
第一个“1”—— 第1大类，即氧化还原酶类； 第二个“1”—— 第1亚类，供氢体为CHOH； 第三个“1”—— 第1亚亚类，受氢体为NAD+； 第四个“1”—— 在亚亚类中的顺序号。
对于淀粉酶来说，强调的是底物；对淀粉水解酶来 说，既强调底物又指出酶催化反应的性质；而细菌淀 粉酶强调的是酶的来源和作用的对象。
2. 国际系统命名法
一. 酶的命名
该命名法规定，每种酶的名称应明确标明底物 及所催化反应的特征，即酶的名称应包含两部分： 前面为底物，后面为所催化反应的名称。
若前面底物有两个，则两个底物都写上，并在两 个底物之间用“：”分开，若底物之一是水，则可 略去。