简述几个酶学概念
酶的概念.
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
底物名 + “酶”
如 己糖激酶、蛋白酶、脲酶
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
反应类型 + “酶”
如 己糖激酶、乳酸脱氢酶、DNA聚合酶
1. 习惯命名法
一. 酶的命名
酶的来源
如 胃蛋白酶
1. 习惯命名法
问题
一. 酶的命名
这种命名法缺乏科学系统性，易产生“一酶多名” 或“一名多酶”问题。如分解淀粉的酶，若按这种命 名法则有三种名称，如淀粉酶、淀粉水解酶和细菌淀 粉酶。
乳酸脱氢酶的编码是： EC1.1.1.27
2. 国际系统命名法
一. 酶的命名
国际系统命名法看起来科学而严谨，但使用起 来不太方便.
一. 酶的命名
国际酶学委员会建议： 每个酶都给予 2 个名称
习惯名
系统名
二. 酶的分类
只催化一种化合物。
二、 酶的特性
2. 酶不共同于一般催化剂的特征
❖ 酶对环境条件极为敏感 ❖ 酶活性可以调控
三、酶的专一性的类型
酶催化的专一性(specificity)是指酶对它所催 化的反应及其底物具有的严格的选择性。通常一 种酶只能催化一种或一类化学反应。
由酶对底物选择的严格程度，可将酶的专一性分 为多种类型：
HOOC CH
延胡索酸酶
CH2COOH
HC COOH
HO CHCOOH
延胡索酸
苹果酸
三、酶的专一性及其类型
Summryຫໍສະໝຸດ 绝对专一性一种酶只能催化一种底物。如6-磷 酸葡萄糖磷酸酯酶。
立体专一性
一种酶只能对一种立体异构体起催 化作用。
一种酶只作用于一定的化学
生物化学I 第三章 酶学
根据国际生化协会酶命名委员会的规定，每一个酶都用 四个打点隔开的数字编号，编号前冠以EC（酶学委员会缩 写），四个数字依次表示该酶应属的大类、亚类、亚亚类 及酶的顺序号，这种编码一种酶的四个数字即是酶的标码。
例如：EC1.1.1.27（乳酸脱氢酶） 酶
乳酸：NAD＋氧化还原
u u u u
第一大类 氧化还原酶 第一亚类 —CHOH被氧化 第一亚亚类 氢受体为NAD+ 排序 顺序号为27
4. 1878年， Kü hne赋予酶统一的名称 “Enzyme”， 其意思为“在酵母中”。
Enzyme 酶
德国生物化学家
5. 1930~1936年，Northrop和Kunitz先后得到了胃蛋 白酶、胰蛋白酶和胰凝乳蛋白酶结晶，并用相应方法 证ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ酶是蛋白质。
为此， Northrop和Kunitz于1949年共同 获得诺贝尔奖。
（1）旋光异构专一性：
（2）顺反异构专一性：
例如：不同的酶有不同的活性中心，故对底物有严格的特异性。例如乳 酸脱氢酶是具有立体异构特异性的酶，它能催化乳酸脱氢生成丙酮酸 的可逆反应：
A、B、C分别为LDH活性中心的三个功能基团
消化道内几种蛋白酶的专一性
氨肽酶
（芳香） （硷性）
羧肽酶 羧肽酶
（丙）
Ser
His 活性中心重要基团: His57 , Asp102 , Ser195
Asp
（4）酶的活性中心与底物形状不是正好互补的。
（5）酶的活性中心是位于酶分子表面的一个裂 缝（Crevice)内。
（6）底物通过次级键较弱的作用力与酶分子结 合，这些次级键为：氢键、离子键（盐键）、 范德华力和疏水相互作用。 （7）酶的活性中心具有柔性或可运动性。
酶1
简单有机分子的激活作用主要是两种情况：
o一种是作为巯基酶的还原剂，使酶的巯基保持还原态而 提高酶的活性； o另一种是金属的螯合剂，如EDTA(乙二胺四乙酸)，可解 除重金属离子对酶的抑制作用，而恢复酶活性。
激活剂作用包括两种情况：
o一种是由于激活剂的存在，使一些本来有活性的酶活性 进一步提高，这一类激活剂主要是离子或简单有机化合物。 o 另一种是激活酶原，无活性→有活性，这一类激活剂可 能是离子或蛋白质。
1、酶的活性部位： 酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的 部位，由结合部位和催化部位组成 结合部位：结合底物并决定酶的专一性的
催化部位：催化底物发生化学反应，使底物的敏感键 断裂或形成新键， 决定酶的催化能力的酶分子活性部位以外的部位,对于 稳定活性部位的构象却十分重要。
酶活性部位的特点： （1）活性部位只占酶分子总体积的很小一部分,并具有三维空 间结构。 （2）酶和底物结合的专一性取决于活性部位中原子精致的排 列,底物靠许多弱的键与酶结合。 （3）活性部位具有柔性：
单成分酶:活性部位就是酶分子在三维结构上比较靠近的 少数几个氨基酸残基或是这些残基上某些基团，它们在一 级结构上可能相距很远，位于不同的多肽链上，但通过肽 链的盘绕、折叠而在空间构象上相互靠近，形成一定的立 体空间结构。
双成分酶：除具上述特点外，辅助因子或它们分子上 的某一部分结构，往往也是活性部位的组成部分。
4、米氏常数的求法 （1）双倒数作图(Lineweaver—Burk)法是最常用的方法， 将米氏方程改写为：
斜率=Km/Vmax
1.0
1 Km 1 1 V V max [S ] V max
1/v
0.8
0.6
0.4
-1/Km
生物化学课件第六章 酶(化学)
相对专一性
酶的专一性
结构专一性
（表6-3）
绝对专一性
立体异构专一性
7
相对专一性（relative specificity）
①族专一性（基团专一性） A — B 作用于一类或一些结构很相似的底物。
②键专一性 CAH2—OHB
α-葡萄糖
5
OH
苷酶
OHO
O
1
O
R
+H2O
OH
酯酶：R—C—O—R′ + H2O
脂肪（：水）水解酶
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（二）酶的命名
2、惯用名： 通常只取一个较重要的底物名称和作用方式。
乳酸：NAD+氧化还原酶
乳酸脱氢酶
对于催化水解反应的酶一般在酶的名称上省去反应类 型。如水解蛋白的酶称蛋白酶，水解淀粉的酶叫？？
有时为了区分同一类酶还在前面加上来源。 如胃 蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶等
17
氧转水 裂异合
12
（一）酶的分类：
1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应的酶。
AH2 + B
A + BH2
（1）脱氢酶类：催化直接从底物上脱氢的反应。
（2）氧化酶类 ①催化底物脱氢，氧化生成H2O2： ②催化底物脱氢，氧化生成H2O：
（3）过氧化物酶
（4）加氧酶（双加氧酶和单加氧酶）
13
（一）酶的分类
1个 Fe3+ 每秒能催化6×10-4个 H2O2的分解
同一反应，酶催化反应的速度比一般催化剂的反应
速度要大106～1013倍(表6-1）。
6
2．酶的特性：——生物催化剂
（1）催化效率极高
（2）高度的专一性：
酶对底物具有严格的选择性称为酶的专一（特异）性。 如：蛋白酶只能催化蛋白质的水解，酯酶？？ 淀粉酶？？
酶的概念、分类、功能、动力学特点
6/16.酶 ③专一性
锁与钥 匙学说
解
释
诱导契
合学说
“三点附 着”模型
➢ 核心内容：指酶比作锁，底物比作钥匙，锁眼比作活性中心， 认为酶活性中心的构象是固定不变的，底物的结构必须与酶活 性中心的结构非常吻合才能结合
➢ 缺陷：
不能解释酶的活性中 心不仅能与底物结合， 同时也能与产物结合 而催化其逆反应
（2）为区别传统的蛋白质催化剂，Cech将具有催化活性的RNA定义为riboxyme， 翻译成核酶。但Cech发现的还不是真正意义上的催化剂，因为其自身也发生了改 变
（3）后来发现的L19 RNA、核糖核酶酶P才是真正意义上的核酶，具有酶的标志 性特征
6/16.酶 6.2 核酶 6.2.2 核酶的种类
辅酶是专指那些与脱辅酶结合松散、使用透析的方法就容易去除的有机小 分子，如辅酶Ⅰ(NAD+)和辅酶Ⅱ(NADP+)等
辅基是专指那些与脱辅酶结合紧密(有时甚至以共价键结合)、使用透析的 方法难以去除的有机小分子，需要用一定的化学处理才能与蛋白质分子分开， 如：琥珀酸脱氢酶中的FAD；细胞色素氧化酶中的铁卟啉等
实例：碳酸酐酶 ( 红细胞、肺泡细胞、肾小管细胞) H2O + CO2 H2CO3
每个酶分子在1s内可以使6×105个CO2发生水合作用，比未经催化的反应快107倍
▶酶的转换数(kcat)
指在一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数，或每秒钟每微摩尔 酶分子转换底物的微摩尔数
大多数酶对它们天然底物的转换数的变化范围为每秒1～104
如A和B之间互相转化，假设在没有酶的情况下正向反应的速率常数(k1)是10－4/s，而逆向 反应速率常(k2)是10－6/s。平衡常数K可通过正、逆反应速率常数之比得出：
酶化学
酶活测定基本原则 测酶活力就是测定酶促反应的速率（初速率）。 反应体系中底物浓度要大大超过酶量 在最适条件下进行测定 产
物 生 成 量
时间
2019/1/7 16
2.酶的活力单位（U,酶单位）
酶单位：在一定条件下，一定时间内将一定量的底物转化为产物
所需要的酶量。
国际单位IU （1961年）：在最适条件下，单位时间（1min） 催化1微摩尔底物转化为产物的酶量定义为一个酶活力单位。
1.米氏方程
Km =
K 2 + K3
K1
v＝
Vmax [S]
米氏常数，ES的分解速度和形成 速度的比值
Km+[S]
Km = [S] V = 1/2 Vmax
37
反应速率达到最大反应速率一半时的 2019/1/7 底物浓度
2.Km值的意义
Km值是酶的一种特征性的常数。
只与酶的性质有关，与酶的浓度无关。
2019/1/7
18
4.酶的比活力
定义：每毫克酶蛋白所含的酶活力单位数。
比活力＝活力单位数/毫克酶蛋白
单位：u/mg
实质：表示酶纯度
2019/1/7
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（二）酶的分离纯化
1.酶的提纯要进行的工作
①把酶制剂从含有大量杂质蛋白和其他大分子物质的原材料中 分离出来。 比活力＝活力单位数 / 毫克蛋白 总活力＝比活力 × 总体积 (ml) 纯化倍数＝每次比活力 / 第一次比活力 回收率（％）＝（每次总活力 / 第一次总活力）×100％ ②把酶制剂从大体积浓缩到比较小的体积。
能过度搅拌，以免产生大量泡沫，使酶变性或者失活。
2019/1/7
22
六、核酶
酶工程第一章 酶学基础知识
（2）相对专一性 一种酶可作用于一类化合物或一种化 学键，这种不太严格的专一性称为相对专 一性（relative specificity）。 例如： 脂肪酶可水解多种脂肪，而不管脂肪 分子是由哪些脂肪酸组成； 磷酸酯酶对一般的磷酸酯的水解反应 都有作用。
（3）立体异构专一性 酶对底物的立体构型的特异要求，称 为立体专一性（stereo specificity）。 如α-淀粉酶只能催化水解淀粉中α-1，4糖苷键，不能催化水解纤维素中的β-1， 4-糖苷键； L-乳酸脱氢酶的底物只能是L-型乳酸，而 不能是D-型乳酸。
3．酶活性的可调节性 酶是细胞的组成成分，和体内其他物 质一样，在不断地进行新陈代谢，酶的催 化活性也受多方面的调控。
例如，酶的生物合成的诱导和阻遏、 激活物和抑制物的调节作用、 代谢物对酶的反馈调节、 酶的变构调节及酶的化学修饰等， 这些调控作用保证了酶在体内的新陈 代谢中发挥其恰如其分的催化作用，使生 命活动中的种种化学反应都能够有条不紊、 协调一致地进行。
4．酶的不稳定性 酶的本质是蛋白质，酶促反应要求一 定的pH、温度等温和的条件。 因此强酸、强碱、有机溶剂、重金属 盐、高温、紫外线等任何使蛋白质变性的 理化因素都可使酶的活性降低或丧失。
第二节 酶的化学组成和结构
（－）酶的化学组成 1．酶的化学本质和化学组成 酶的化学本质是蛋白质，最直接的证 据是对所有已经高度纯化和结晶的酶进行 一级结构分析，结果都表明酶是蛋白质。
缬氨酸(Valine,Val,V)),
异亮氨酸(Isoleucine,Ile,I),
苯丙氨酸(Phenylalanine,Phe,F),
色氨酸(Tryptophan,Trp,W),
高中生物酶知识点 高中生物所有酶总结
高中生物酶知识点高中生物所有酶总结酶是生物进行新陈代谢的物质基础，有哪些知识点需要高中生学习?下面是X给大家带来的，希望对你有帮助。
高中生物酶基础知识点1、概念：酶通常是指由活细胞产生的、具有催化活性的一类特殊的蛋白质，又称为生物催化剂。
(少数核酸也具有生物催化作用，它们被称为“核酶”)。
2、控制变量：①人为改变的变量称作自变量。
②随自变量变化而变化的变量叫因变量3、同无机催化剂相比，酶降低活化能的作用更显著，因而催化效率更高。
4、大多数酶是蛋白质，少数是RNA。
高中生物酶的特性知识点1、酶具有高效率的催化能力;其效率是一般无机催化剂的10的7次幂~~10的13次幂。
2、酶具有专一性;(每一种酶只能催化一种或一类化学反应。
)3、酶在生物体内参与每一次反应后，它本身的性质和数量都不会发生改变(与催化剂相似);4、酶的作用条件较温和。
(1)酶所催化的化学反应一般是在比较温和的条件下进行的。
(2)在最适宜的温度和PH条件下，酶的活性最高。
温度和PH偏高或偏低，酶活性都会明显降低。
一般来说，动物体内的酶最适温度在35~40℃之间;植物体内的酶最适温度在40~50℃之间;动物体内的酶最适PH大多在~之间，但也有例外，如胃蛋白酶的最适PH为;植物体内的酶最适PH大多在~之间。
(3)过酸、过碱或温度过高，会使酶的空间结构遭到破坏，使酶永久失活。
0℃左右时，酶的活性很低，但酶的空间结构稳定，在适宜的温度下酶的活性可以升高。
酶对化学反应的催化效率称为酶活性。
5、活性可调节性。
6、有些酶的催化性与辅因子有关。
7、易变性：大多数酶都是蛋白质，因而会被高温、强酸、强碱等破坏。
高中生物必考知识点(非编码区和编码区)、遗传密码等。
元素含量占细胞鲜重最多是氧。
含量从多少到分别是O、C、H、N、P、S，细胞中最最基本元素是C。
生物体中无机盐的功能和作用：如缺铁导致红细胞运输氧气能力下降，体现维持细胞的生命活动作用;缺铁导致人贫血，体现维持生物体的生命活动作用。
高考酶的知识点
高考酶的知识点在高中生物学中，酶是一个重要的概念，也是高考中常考的一个知识点。
了解和熟悉酶的相关知识，不仅可以加深对生物学的理解，还能为高考顺利过关提供帮助。
下面将介绍高考中常见的酶的相关概念和应用。
一、酶的定义和特点酶是生物体内能加速化学反应的特殊蛋白质分子，它能够降低活化能，使生化反应在温和的条件下迅速进行。
酶是高效的催化剂，具有高度的选择性和专一性，能够催化特定的化学反应，同时不参与反应本身，能够反复使用。
酶的活性受到温度、pH值、底物浓度等因素的影响。
二、酶的分类1. 按催化反应的类型分类：酶可分为水解酶、合成酶、氧化还原酶等，根据它们所催化的化学反应类型来划分。
2. 按底物种类分类：酶可分为蛋白酶、脂酶、淀粉酶等，根据它们所催化的底物种类来划分。
3. 按反应位置分类：酶可分为胞内酶、胞外酶、溶菌酶等，根据酶所处的位置来分类。
三、酶的作用机理酶的催化作用发生在酶的活性中心，包括接触过渡态、提供或吸收质子、调整受体构象等。
常见的酶的催化机理有酸碱催化、金属离子的参与、共价催化和亲和力等。
四、酶在生物体内的作用1. 促进新陈代谢：酶在生物体内参与各种代谢反应，如氧化还原反应、水解反应等，调节物质合成和降解，维持生理平衡。
2. 助推消化：消化酶参与胃肠道中的食物消化，如唾液淀粉酶、胃蛋白酶等，在食物消化和吸收中起着重要作用。
3. 增强免疫力：抗菌酶如溶菌酶和抗生素酶等能够破坏外来微生物的细胞壁，起到保护机体的免疫作用。
4. 调节代谢途径：酶通过催化反应的速率来调节代谢途径，如糖原酶和糖原磷酸化酶等参与糖原的合成和分解调节。
五、高考中的相关考点在高考中，酶作为一个重要的生物学概念常常涉及到以下几个方面：1. 酶的特点和作用：考生需要了解酶的定义、特点和催化作用，并能够结合具体例子进行解释。
2. 酶的分类和命名：考生需要熟悉常见的酶的分类和命名原则，如蛋白酶、脂酶等。
3. 酶的作用机理：考生需要理解酶的催化机理，包括酸碱催化、金属离子的参与等。
高一生物酶的知识点总结归纳
高一生物酶的知识点总结归纳生物酶是一类具有催化作用的蛋白质分子，对于维持生命活动起着至关重要的作用。
本文将对高一生物课程中涉及到的酶的知识点进行总结归纳，以帮助同学们更好地理解和记忆相关概念。
一、酶的定义和特点酶是一类具有生物催化活性的蛋白质，可以加速生物化学反应的进行，但本身不参与反应，也不会在反应中被消耗。
酶具有以下几个特点：1. 酶具有高度的专一性，只能催化特定的反应。
2. 酶能够降低活化能，从而加快反应速率。
3. 酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等环境因素的影响。
二、酶的分类酶可以根据其催化反应的类型进行分类，常见的酶的分类包括：1. 氧化还原酶：催化氧化还原反应，如过氧化氢酶、还原酶等。
2. 转移酶：催化底物之间的基团转移反应，如转氨酶、磷酸酯酶等。
3. 水解酶：催化底物的水解反应，如脂肪酶、淀粉酶等。
4. 缩合酶：催化底物的缩合反应，如DNA聚合酶、葡萄糖-6-磷酸脱氢酶等。
三、酶的催化机制酶催化反应的机制主要包括亲和作用、酸碱催化和临近效应。
1. 亲和作用：酶与底物之间形成亲和复合物，通过亲和作用降低活化能，促进反应进行。
2. 酸碱催化：酶表面的特定氨基酸残基具有酸碱特性，可以在反应过程中提供或接受质子，加速反应进行。
3. 临近效应：酶能够将底物通过特定构象的安排使其更容易接近催化位点，从而增加反应速率。
四、酶的活性调控酶的活性可以通过底物浓度、温度、pH值和辅助因子等途径进行调控。
1. 底物浓度：随着底物浓度的增加，酶的活性也会增加，但当底物浓度饱和时，酶的活性达到最大值。
2. 温度：适宜的温度范围有利于酶活性的发挥，过高或过低的温度都会导致酶变性失活。
3. pH值：酶对于沉积在其表面的氨基酸残基的酸碱性质敏感，不同酶对于不同的pH值有最适宜的范围。
4. 辅助因子：某些酶活性的发挥还需要辅助因子的参与，如金属离子或辅酶等。
五、酶在生命活动中的作用酶在生命活动中起着重要的作用，包括参与新陈代谢、催化合成反应、解毒等。
1酶学重点内容
1酶的概念：酶是由活细胞产生的、具有高效专一催化功能的生物大分子。
2 酶可以分为：蛋白类酶，核酸类酶。
3 食品酶工程的概念：是将酶工程的理论与技术应用于食品工业领域，将酶学基本原理与食品工程相结合，为新型食品及食品原料的发展提供技术支持。
4年代事件5000多年前古埃及人向酒中添加辅料治病 4000多年前我国就能利用天然酵母酿酒公元十世纪左右我国已能用豆类做酱3000年前我国已经盛行饴糖的制造2500年前我国人民发现用曲治疗消化障碍症5年代事件1902年 Henri提出中间产物学说1913年 Michaelis和Menten推导出著名的米氏方程1926年 Sumner分离纯化得到脲酶结晶1958年 Koshland提出了诱导契合学说1982年 Cech等人发现四膜虫细胞的26S rRNA前体具有自我剪接功能，并将其称为“Ribozyme”1983年 Altman等人发现核糖核酸酶P的RNA部分具有核糖核酸酶P的催化活性6年代事件1783年 Spa11anzani盛肉饲鹰，过时取出，肉已液化，为酶催化实验的开端1833年 Payen和Persoz从麦芽水抽提物中酒精沉淀得一种对热不稳定的活性物质1855年 Schoenbein在植物体内发现了过氧化物酶1856年 Schoenbein在蘑菇中发现了多酚氧化酶1859年 Liebig第一次提出酶是一种蛋白质1878年德国科学家Kuhne第一次提出“酶”的概念，这个词起源于希腊语，原意为“在酵母中”7酶学与近代生物学关系：酶与生命代谢具有密切的关系在活细胞内进行的错综复杂的化学变化（生命的基础）几乎都与酶的催化有关，可以说没有酶就不可能有生命。
酶是分子生物学有力的研究工具酶是分子生物学重要的研究对象8食品酶工程的主要任务是：经过预先设计，通过人工操作，获得食品工业所需要的酶，并通过各种方法使酶充分发挥其催化功能。
9蛋白类酶的六个大类：1．氧化还原酶 2．转移酶3．水解酶 4裂合酶 5异构酶 6连接酶.平时最常用的是：水解酶10酶的三个名称：11酶的组成：单纯酶。
4酶
4.酶原激活的生理意义
⑴使酶在特定时侯、特 定部位发挥作用；⑵自我保护
胰蛋白酶对各种胰脏蛋白酶的激活作用
胰蛋白酶原 肠 激 酶
六肽
胰凝乳蛋白酶原
羧肽酶原弹性蛋白酶原
胰蛋白酶 胰凝乳蛋白酶 羧肽酶原弹性蛋白酶
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（三）同工酶与变构酶 1.同工酶
概念：指能催化相同的化学反应，但酶蛋白本身的 分子结构、理化性质（如电泳行为）乃至免疫学性 质不同的一组酶。 例子:乳酸脱氢酶(LDH)
可逆性抑制：抑制剂以非共价键与酶结合， 引起酶活性的降低或丧失，可用透析、超 滤等物理方法去除抑制剂，使酶恢复活性。
1.有机磷农药中毒
中 毒 机 制
正常生理状态下：乙酰胆碱
有机磷化合物 +
水解
胆碱酯酶
乙酸+胆碱
磷酰化胆碱酯酶
常用解毒药物：解磷定、氯磷定等
2.巯基酶的抑制
SH ／ 酶 + Hg2+ ＼ SH S ／＼ 酶 Hg + 2H+ ＼／ S
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A：在［S］很低时，V∝［S］; B：当［S］继续增加时，随［S］ 增加，V增加渐渐趋缓; C：当［S］继续增加到一定程 度，达到最大反应速度(Vm)时， V趋向恒定。
1913年，德国化学家Michaelis 和 Menten 根据中 间产物学说，提出V与[S]关系的数学方程式——即 著名的米—曼氏方程式：
影响底物分子解离状态 影响酶分子解离状态 过酸过碱导致酶蛋白变性
pH对酶活性的影响 Back
五、激活剂对酶促反应速度的影响
凡能提高酶活性的物质都称为激活剂。
1.无机离子激活剂： 金属离子：K+、Na+、 Mg2+、Cu2+ 、 Mn2+ 、 Zn2+ 、 Se3+ 、 Co2+、Fe2+ 阴离子： Cl-、Br- 、PO432.简单有机分子激活剂： 还原剂：抗坏血酸、半胱氨酸、谷胱甘肽 （活性中心含—SH的酶） 金属螯合剂：EDTA（去除酶中重金属，解除抑制）
酶学
##8、能降低酶催化反应速度的因素有哪些？
1. 失活作用：失活作用是指由于一些物理因素和化学试剂部分或全部破坏了酶的三维结构，即引起酶蛋白变性，导致部分或全部丧失活性。
2. 抑制作用：抑制作用是指在酶不变性的情况下，由于必需基团或活性中心化学性质的改变而引起的酶活性的降低或丧失。
大肠杆菌特性：易于在实验室操作，生长迅速，而且营养要求低。
枯草芽孢杆菌形态：直状，近直状的杆菌，周生或侧生鞭毛，革兰氏阳性，无夹膜，无芽孢。0.5 ×1.5～1.8um,中生或近中生。
枯草芽孢杆菌特性：生产a-淀粉酶，蛋白酶，5’-核苷酸酶，某些氨基酸及核苷。
##16、请描述膜分离的基本类型和截留的主要物质。
##4、什么是酶的活性中心？组成活性中心的重要化学基团有哪些氨基酸？
酶的活性中心：酶分子中直接与底物结合，并和酶催化作用直接有关的区域叫酶的活性中心。
8种高频率氨基酸：丝氨酸，组氨酸，胱氨酸，酪氨酸，色氨酸，天冬氨酸，谷氨酸，赖氨酸。
##5、酶的一级结构，二级结构，三级结构和四级结构的概念，酶的四级结构与催化功能的关系？
18.凝胶层析：是指以各种多孔凝胶为固定相，利用流动相中所含各种组分的相对分子质量不同而达到物质分离的一种层析技术。
19.亲和层析：利用生物分子与配基之间所具有的专一而0.固定化酶活力回收率=固定化酶总活力／被固定化游离酶总活力×100%
21.酶的活力单位：在标准条件（30℃）下，酶活性的一个国际单位（IU）为在1min内能催化1umol的作用物发生转变的量。
4.极端酶：极端微生物合成的与其所处环境相适应的酶。
5.连续易错PCR策略：将一次PCR扩增得到的有用突变基因作为下一次PCR扩增的模板，连续反复的进行随机诱变，使每一次获得的小突变积累而产生重要的有益突变。
酶的高考知识点总结
酶的高考知识点总结酶是一类能够加速化学反应速度的生物催化剂，在人们的日常生活和科学研究中都扮演着重要角色。
在高考生物考试中，酶作为一个重要的知识点经常被提及。
下面就让我们来总结一下酶的高考知识点。
一、酶的基本概念酶是一类大分子蛋白质，由氨基酸组成，具有特定的空间结构。
酶能够通过与底物结合形成酶底物复合物，通过改变反应的活化能降低反应速率，并且在反应结束后酶可以再次利用。
酶对于生物体内的代谢、调节以及生命活动至关重要。
二、酶的命名和分类酶按照其功能和反应类型可以分为氧化酶、还原酶、转移酶、加水酶等多种类型。
酶的命名通常以底物名加上后缀“酶”构成，例如乳糖酶、脱氧核糖酶等。
有些酶还根据它们的催化机制来命名，例如蛋白酶、酯酶等。
三、酶的结构与功能酶的功能与其结构密切相关。
酶的结构可以分为四个层次，即初级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
其中，三级结构对于酶的功能起着关键作用。
酶底物结合位点称为活性位，酶与底物之间的结合方式可以是键合、静电作用或者疏水力等。
四、酶的工作原理酶的催化作用主要通过两种机制来实现：一是酶与底物结合后通过空间构象改变底物的构象从而降低活化能；二是通过酶提供的亲合合适环境，例如特定的pH、温度和离子浓度，来促进反应的进行。
五、酶的影响因素酶的活性受到多种因素的影响。
温度是其中非常重要的一个因素，因为酶活性随着温度的升高而增强，但过高温度会破坏酶的结构。
pH 值也是影响酶活性的重要因素，因为酶在不同的 pH 值下具有最适合的活性。
此外，底物浓度、抑制剂和激活剂等都能够对酶的活性产生影响。
六、酶的应用领域由于酶在催化反应中的高效性和选择性，它们在工业生产、生物学研究和医学等领域都有广泛的应用。
例如，酶在食品加工中可用于酿酒、酵母发酵等；在医学领域，酶可以用于临床分析、酶联免疫吸附实验等。
总结：酶作为高考生物考试中的重要知识点，我们应该对其有清晰的认识和理解。
对于酶的基本概念、命名和分类、结构与功能、工作原理、影响因素以及应用领域等方面，我们需要掌握并理解透彻。
生物选修四酶的知识点总结
生物选修四酶的知识点总结生物选修四是高中生物学科的一门重要课程，而酶是生物学中的基础知识之一，对于学生来说，理解和掌握酶的相关知识点是十分必要的。
本文将从酶的概念、酶的分类、酶的特征和作用等方面，对生物选修四酶的知识点进行总结。
一、酶的概念酶是一种特殊的蛋白质，它可以加速生物体内许多化学反应，但自身并不参与反应过程，并且在反应完成后仍能保持其化学和生物学特性。
简单来说，酶就是生物体内促进化学反应发生的催化剂。
二、酶的分类酶根据其促进反应的类型可以分为6大类：1.氧化还原酶：参与代谢反应，如乳酸脱氢酶、丙酮酸脱氢酶等。
2.转移酶：参与代谢反应，如丙酮酸氨基转移酶、磷酸肌酸激酶等。
3.水解酶：催化水解反应，如淀粉酶、脂肪酶等。
4.加合酶：催化小分子反应生成大分子，如ATP合成酶、DNA聚合酶等。
5.异构酶：参与代谢物的异构转换，如光合醇酸异构酶、异噁唑酸乙酰转移酶等。
6.裂解酶：降解大分子为小分子，如蛋白酶、淀粉酶等。
三、酶的特性1.酶具有催化作用，可以促进生物体内化学反应的发生。
2.酶的作用是高度专一的，即每种酶只能催化特定的反应。
3.酶的作用受到温度、pH值和化学处理等因素的影响。
一般情况下，酶的活性随着温度的升高而增加，但当温度超过适宜活性的范围后，酶会变性从而失去催化作用。
4.酶分子的活动位置受到化学结构和电荷等因素的调节。
当受到化学结构或电荷的改变时，酶活性也会发生变化。
5.酶的催化过程可以受到抑制或激活。
抑制剂可以将酶的活性降低或阻止酶的活性完全发生；激活剂则可以提高酶的活性。
四、酶的作用酶在生物体内发挥极为重要的作用，具体包括以下几个方面：1.促进代谢反应：例如，糖原酶能够将糖原分解为葡萄糖，提供能量。
2.加速消化反应：例如，胃中存在多种酶，用于消化食物中的蛋白质、脂肪等。
3.调节体内物质平衡：例如，DNA聚合酶能够帮助合并DNA和RNA，维持体内基因表达的平衡。
4.清除自由基：例如，超氧化物歧化酶可以清除机体内自由基，保护身体健康。
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简述几个酶学概念
邹国林
单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多酶融合体等概念之间存在着交叉和重叠现象，本文对其进行了简述。
1 单体酶
由一条肽链组成或由多条肽链组成，但肽链间以共价键结合的酶。
例如牛胰核糖核酸酶是由含124个氨基酸残基的一条肽链组成。
又例如胰凝乳蛋白酶是由3条肽链组成，肽链间由二硫键相连构成一个共价整体。
这类含几条肽链的单体酶往往是由一条前体肽链经活化断裂而生成。
2 寡聚酶
由2个或2个以上亚基组成的酶，亚基间以非共价键结合。
从结构上看，酶亚基是酶分子中的最小共价单位。
寡聚酶的亚基可以是相同的。
例如多催化部位酶的每个亚基上都有一个催化部位，但无调节部位，其游离亚基无活性，必须聚合起来才显活性。
因此一个多催化部位酶并不是多个分子的聚合体，而只是一个功能分子。
一些含相同亚基的寡聚酶属调节酶类。
例如3-磷酸甘油醛脱氢酶是由4个相同亚基组成的，是一个具有负协同效应的别构酶。
寡聚酶的亚基亦可是不相同的。
例如天冬氨酸转氨甲酰酶、乳糖合成酶等。
绝大部分寡聚酶都含有偶数亚基，以对称形式排列。
寡聚酶中亚基的聚合作用与酶的专一性或酶活性中心的形成或酶的调节性能有关。
相当数量的寡聚酶都是调节酶，其活性可受各种形式的灵活调节，在调节控制代谢过程中起重要作用。
3 多酶复合体
由2个或2个以上的酶，靠非共价键连接而成。
其中每一个酶催化一个反应，所有反应依次连接，构成一个代谢途径或代谢途径的一部分。
由于这一连串反应是在一高度有序的多酶复合体内完成，所以反应效率非常高。
例如，E．coli色氨酸合成酶复合体是一个双功能四聚体酶，由α、α、β2联合组成。
游离的α亚基和β2亚基可各自催化以下反应：只有当组成ααβ2复合体，联合作用时，才能高效地完成色氨酸的合成。
又例如，E．coli丙酮酸脱氢酶复合体由3种酶(丙酮酸脱氢酶E1、二氢硫辛酸转乙酰酶E2、二氢硫辛酸脱氢酶E3)组成。
该复合体共含12个E1二聚体、24个E2和6个E3二聚合体，以非共价键维系。
复合体解离后，除去解离因素，又能自动装配成天然复合体形式，恢复功能，催化下述反应：
丙酮酸+CoASH+NAD+→乙酰CoA+CO2+NADH+H+
4 多酶融合体
指一条多肽链上含有2种或2种以上催化活性的酶，往往是基因融合的产物。
它可以是单体酶，也可以是寡聚酶或更复杂的多酶体系。
例如E．coli天冬氨酸激酶I-高丝氨酸脱氢酶I融合体，在天冬氨酸到丝氨酸生物合成中催化两步反应，该酶是α4四聚体，每条肽链含有两个活性：N-端部分的天冬氨酸激酶和C-端部分的高丝氨酸脱氢酶，所以又称双头酶；来自樟树种子的克木毒蛋白由一条肽链组成，具有3种不同的酶活性；红色链孢霉的AROM多酶融合体是一个二聚体，每条肽链含5种酶活性。
来自酿酒酵母的脂肪酸合成酶系是12聚体(α6β6)，共含8种酶活性。
其α链含酰基载体蛋白、β-酮脂酰基合成酶和β-酮脂酰基还原酶活性。
其β链含乙酰转酰基酶、丙二酰转酰基酶、β-羟酰基脱水酶、烯酰基还原酶、脂酰基转移酶和软脂酰转酰酶活性。
α和β链各属于多酶融合体，这两类融合体又聚合成一个更复杂的体系，催化脂肪酸合成反应。
综上所述，单体酶是一个共价单位，不含四级结构。
绝大多数单体酶只表现出一种酶活性，但有的也可表现两种甚至多种酶活性。
寡聚酶具有四级结构，一般习惯上把亚基数不太多、分子量不太大的这类聚合体称为寡聚酶。
因此，多酶复合体、多酶融合体中较简单的一些，例如E．coli色氨酸合成酶复合体、天冬氨酸激酶I-高丝氨酸脱氢酶I融合体等也常称作寡聚酶。
细胞中许多酶常常是在一个连续的代谢过程起催化作用，前一个酶反应的产物是后一个酶反应的底物，形成一条反应链，催化这种链反应的几个酶往往组成一个多酶系统。
有的多酶系统结构化程度很高，可以将它们完整地分离出来，例如丙酮酸脱氢酶复合体、脂肪酸合成酶系等。
这种极其复杂的多酶系统其实已超出分子范围，可称之为超分子组织。
还有的多酶系统在亚细胞结构上有严格的定位关系，系统中的多个酶分子高度有序地镶嵌在生物膜等上面，承担细胞内许多重要的代谢途径的反应。
由于多功能酶具有多种酶活性，而每种酶活性均有一个E.C.编号，所以多功能酶在国际系统分类中就占有一个以上的位置和E.C.编号。
绝大多数酶在母体细胞内或离体状态下表现的催化活性是一致的；但有的酶在上述两种环境中却表现出完全不同的酶活性，例如RNA N-糖苷酶、多核苷酸磷酸化酶等，也显示出多功能。
自《生物学通报》1997年第3期。