蛋白质思考题答案

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蛋白质化学思考题

第一章绪论1．基因组（genomic）:体现正常细胞功能的全套染色体中的全部基因。

蛋白质组：一种基因组所表达的全套蛋白质, 即包括一种细胞乃至一种生物所表达的全部蛋白质。

功能基因组：表达一定功能的全部基因所组成的DNA序列，包括编码基因和调控基因。

2．如何理解从基因组－蛋白质组是一个复杂而漫长的里程。

基因组研究可以通过序列预测潜在的基因，从而进行研究。

但遗传信息从DNA传递到蛋白质的过程中，存在着RNA水平和蛋白质水平上遗传信息的加工，使得许多蛋白质很难找到直接对应的ORF，为研究带来困难。

基因组不论大小，其核苷酸的数量总是很明确的。

然而，对蛋白质组来说，大部分蛋白质在合成后都进行化学修饰，如磷酸化、糖基化、酰基化等，这样蛋白质组的蛋白质种类将是基因组基因数目的几倍。

在个体发育的不同阶段或细胞的不同活动时期，细胞内产生的蛋白质种类是不一样的，而且不同蛋白质的寿命不同。

蛋白质的另一个特征是，不同的蛋白质通常分布在细胞的不同部位，它们的功能与其空间定位密切相关。

更为重要的是，许多蛋白质在细胞里不是静止不动的，它们在细胞里常常通过在不同亚细胞环境里的运动发挥作用。

不同蛋白质的相互作用导致了不同的功能，或参与信号转导，或形成蛋白质复合体，成为细胞结构或参与调节转录。

使得我们无法从基因组水平对蛋白质演绎的复杂生命活动加以描述和预测。

DNA链上只有四种碱基排列，蛋白质有20氨基酸组合（不算氨基酸修饰）。

溶解度、稳定性等性质各异。

细胞内蛋白质含量差异，蛋白质之间达106数量级，存在蛋白质类型的干扰。

使得对蛋白质研究较为困难。

虽然蛋白质组学研究的支撑技术（双向凝胶电泳、质谱技术、生物信息学技当前蛋白质组学研究的瓶颈。

所以，从基因组－蛋白质组是一个复杂而漫长的里程。

第二章蛋白质一级结构术等）已经取得了巨大的进步并在蛋白质组学研究中发挥着决定性的作用，但不可否认，低检测力、缺乏快速、高效的手段是1．各种氨基酸的三字母符号和单字母符号甘氨酸（Gly，G）亮氨酸（Leu，L）丙氨酸（Ala，A）异亮氨酸（Ile，I）缬氨酸（Val，V）脯氨酸（Pro，P）丝氨酸（Ser，S）苏氨酸（Thr，T）半胱氨酸（Cys，C）甲硫氨酸（Met，M）天冬氨酸（Asp，D）谷氨酸（Glu，E）天冬酰氨（Asn，N）谷氨酰氨（Gln，Q）赖氨酸（Lys，K）精氨酸（Arg，R）组氨酸（His，H）苯丙氨酸（Phe，F）酪氨酸（Tyr，Y）色氨酸（Trp，W）2．名词解释：同源蛋白质（homologous protein）：一组来自同一祖先，随着进化而分化为具有不同结构但功能相同的蛋白质。

蛋白质等电点测定和沉淀反应思考题

思考题
1、蛋白质沉淀有哪几种方法？哪些是可逆的沉淀反应？
2、乙醇引起的变性与沉淀实验时，其中一管加入pH4.7 醋酸-醋酸钠的缓冲溶液有何目的？
3、通过预习请你简单设计提取核酸过程中可用什么方法去除蛋白质，达到提纯核酸的目的，为什么？
1.答： <1> 蛋白质沉淀的方法：盐析法；有机溶剂沉淀法；等电点沉淀法；低温下用乙醇（或丙酮）；重金属盐沉淀法；生物碱试剂以及某些酸类沉淀法
<2> 低温下用乙醇（或丙酮）；盐析作用
2.答：利用缓冲溶液来维持溶液原来的PH
3.答：酚氯仿抽提出去蛋白质，再用乙醇沉淀得到核酸。

因为酚可以使蛋白质沉淀，离心后位于水相和有机相之间，而核酸溶解于水相。

再加入NaAc和无水乙醇在低温下可以夺取核酸分子周围的水分子，使核酸沉淀。

因为在水溶液中的蛋白质分子由于表面生成水化层和双电层而成为稳定的亲水胶体颗粒，在一定的理化因素影响下，蛋白质颗粒可因失去电荷和脱水而沉淀。

食品化学思考题—第五章蛋白质

第五章蛋白质一、选择题1、氨基酸在等电点时具有的特点是（C ）。

A、不带正电荷B、不带负电荷C、在电场中不泳动D、溶解度最大2、中性氨基酸的等电点范围是（D ）。

A、7.6~10.6B、6.3~7.2C、2.8~3.2D、5.5~6.33、谷类蛋白质中的限制氨基酸是（ B ）。

A、精氨酸B、赖氨酸C、酪氨酸D、色氨酸4、在强烈的加热条件下，Lys的ε－NH2易与（AB ）发生反应，形成新的酰胺键。

A、天冬氨酸B、谷氨酸C、天冬酰胺D、谷氨酰胺5、赖氨酸为碱性氨基酸，已知pKa1=2.18，pKa2=8.95，pKa3=10.53，则赖氨酸的pI为（ C ）。

A、5.57B、6.36C、9.74D、10.53酸性氨基酸：（1+3）/2；碱性氨基酸：（2+3）/2；不带电，中性：（1+2）/26、易与氧化剂作用而被氧化的氨基酸有（ABCD ）。

A、蛋氨酸B、胱氨酸C、半胱氨酸D、色氨酸7、下列氨基酸中不属于必需氨基酸是（B ）。

A、蛋氨酸B、半胱氨酸C、缬氨酸D、苯丙氨酸8、美拉德反应不利的一面是导致氨基酸的损失，其中影响最大的人体必需氨基酸（A ）。

A、LysB、PheC、Va lD、Leu9、在人体必需氨基酸中，存在ε-氨基酸是（D ）。

A、亮氨酸B、异亮氨酸C、苏氨酸D、赖氨酸10、构成蛋白质的氨基酸属于下列哪种氨基酸（A ）。

A、L-α氨基酸B、L-β氨基酸C、D-α氨基酸D、D-β氨基酸11、蛋白质水解时肽的苦味强度取决于（ABC ）。

A、氨基酸的组成B、氨基酸的排列顺序C、水解用酶D、必需AA的含量12、对面团影响的两种主要蛋白质是（ C ）A、麦清蛋白和麦谷蛋白B、麦清蛋白和麦球蛋白C、麦谷蛋白和麦醇溶蛋白D、麦球蛋白和麦醇溶蛋白13、乳蛋白中的蛋白质为（CD ）。

A、结合蛋白B、简单蛋白C、磷蛋白D、球蛋白14、属于大豆蛋白组分的有（ABCD ）。

A、2SB、7SC、11SD、15S15、下列蛋白质中不属于金属蛋白的是（A ）。

生物化学思考题

生物化学思考题蛋白质1、蛋白质含量的测定方法有哪些？答：蛋白质含量的测定方法主要有：（1）凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25（2）紫外比色法（3）双缩脲法（4）Folin—酚法（5）考马斯亮兰G—250比色法2、蛋白质的基本组成单位是什么?蛋白质经过怎样处理才可产生这些基本组成单位?答：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。

蛋白质经过如下三种处理均可产生氨基酸基本单位：（1）酸水解：常用 6 mol/L的盐酸或4mol/L的硫酸在105-110℃ 20小时左右。

（2）碱水解：一般用5 mol/L氢氧化钠煮沸10-20小时。

（3）酶水解：已有十多种蛋白水解酶，如胰蛋白酶、糜蛋白酶、热激蛋白酶等。

反应条件温和，酶水解时间长，反应不完全。

3、已知末端α-COOH，pK3.6，末端α-NH3+pK8.0 ε-NH+3pK10.6。

计算Ala-Ala-Lys-Ala的等电点。

4、简述蛋白质一级结构的测定顺序。

答：测定蛋白质一级结构的先后顺序为：（1）测定蛋白质分子中多肽链的数目。

（2）拆分蛋白质分子的多肽链。

（3）断开链内二硫键。

（4）分析每条多肽链的氨基酸组成比及数目。

（5）鉴定多肽链的N、C瑞残基。

（6）裂解多肽成小的肽段。

（7）测各肽段的氨基酸序列。

（8）重建完整多肽链的一级结构。

（9）确定二硫键的位置。

5、从热力学上考虑，一个多肽的片段在什么情况下容易形成α-螺旋，是完全暴露在水的环境中还是完全埋藏在蛋白质的非极性内部?为什么?答：当多肽片断完全埋藏在蛋白质的非极性内部时，容易形成氢键。

因为在水的环境中，肽键的C＝O和N－H基团能和水形成氢键，亦能彼此之间形成氢键，这两种情况在自由能上没有差别。

因此相对的说，形成α－螺旋的可能性较小。

而当多肽片段在蛋白质的非极性内部时，这些极性基团除了彼此之间形成氢键外，不再和其它基团形成氢键，因此有利于α－螺旋的形成。

6、某氨基酸溶于pH7的水中，所得氨基酸溶液的pH为6，问此氨基酸的pI是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在固体状态时以两性离子形式存在。

2022生化思考题详细答案(医学本科生适用)

生物化学思考题1、叙述L-α氨基酸结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质的关系。

结构特点：α-氨基酸是羧酸分子的α-氢原子被氨基取代直接形成的有机化合物，即当氨基酸的氨基与羧基连载同一个碳原子上，就成为α-氨基酸。

氨基酸中与羧基直接相连的碳原子上有个氨基，这个碳原子上连的集团或原子都不一样，称手性碳原子，当一束偏振光通过它们时，光的偏振方向将被旋转，根据旋转的方向分为左旋和右旋即D系和L系，L-α-氨基酸再被骗争光照射时，光的偏正方向为左旋。

R为侧链，连接-COOH 的碳为α-碳原子为不对称碳原子（除了甘氨酸）不同的氨基酸其R基团结构各异。

根据测链结构可分为：①含烃链的为非极性脂肪族氨基酸，如丙氨酸；②含极性不带电荷的为极性中性氨基酸，如半胱氨酸；③含芳香基的为芳香族氨基酸，如酪氨酸；④含负性解离基团的为酸性氨基酸，如谷氨酸；⑤含正性解离基团的为碱性氨基酸，如精氨酸。

2、简述蛋白质一级结构、二级结构、三级结构、四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系。

蛋白质的一级结构就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序，也是蛋白质最基本的结构。

主要化学键是肽键，二硫键也是一级结构的范畴。

蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。

主要化学键为氢键。

蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构，称为蛋白质的三级结构，蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键，包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力等。

具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构，其中，每个具有独立三级结构的多肽链单位称为亚基。

层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础，决定高级结构；氨基酸的残基影响二级结构的形成，二级结构以一级结构为基础；在二级结构的基础上，肽链还按照一定的空间结构进一步形成更复杂的三级结构；具有三级结构的多肽链按一定空间排列方式结合在一起形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。

蛋白质化学作业-答案

蛋⽩质化学作业-答案蛋⽩质化学作业⼀：名词解释：等电点：在某⼀种特定PH的溶液中，某物质以两性离⼦形式存在，所带的正负电荷总数相等，静电荷数为零，在电场中它即不向正极移动也不向负极移动，此时的PH值为该物质的等电点。

盐析和盐溶：蛋⽩质溶液中加⼊中性盐后，因盐的浓度不同可产⽣不同的反应。

低盐浓度时，随盐浓度的增加，蛋⽩质溶解度增加的现象，称为盐溶。

⽽⾼浓度中性盐可使蛋⽩质分⼦脱⽔并中和其电荷，从⽽使蛋⽩质从溶液中沉淀出来，称为盐析。

蛋⽩质变性：天然蛋⽩质分⼦由于受到物理或化学因素的影响使次级键断裂，引起天然构象的改变，导致其⽣物活性的丧失及⼀些理化性质的改变，但未引起肽键的断裂，这种现象称为蛋⽩质的变性。

结合蛋⽩：由简单蛋⽩质即只有氨基酸成分的蛋⽩质与⾮蛋⽩质组分结合⽽成，其⾮蛋⽩质组分通常称为辅基。

蛋⽩质亚基：是组成蛋⽩质四级结构最⼩的共价单位。

在具有四级机构的蛋⽩质中有三级机构的球蛋⽩称为亚基。

它可由⼀条肽链组成，也可由⼏条肽链通过⼆硫键和次级键连接在⼀起组成。

酰胺平⾯：肽键中C-N具有双键的性质，因⽽C-N不能⾃由旋转，这样使得与它相连的原⼦都固定在⼀个平⾯，这个平⾯就称为酰胺平⾯。

诱导契合：酶分⼦活性中⼼的结构原来并⾮和底物的结构互相吻合，但酶的活性中⼼是亲性的⽽⾮刚性的，当底物与酶相遇时，可诱导酶活性中⼼的构象发⽣相应的变化，其上有关的各个集团达到正确的排列和定向，因⽽使酶和底物契合⽽结合成中间络合物，并引起底物发⽣反应。

反应结束当产物从原酶上脱落下来后，酶的活性中⼼有恢复了原来的构象。

⼆：判断题：2题对，其余错三：填空题：1. ⾊氨酸、酪氨酸2. ①⼆硫键②疏⽔键③范得华⼒3. ①协同②变构4. ①α--氨基②α-羧基③侧链可解离基团四：选择题：（1）：1；（2）：3；（3）：2五：问答题：1，什么叫蛋⽩质的⼀级、⼆级、三级、四级结构？维持以上各层次结构的作⽤⼒有哪些？蛋⽩质⼀级结构：由氨基酸在多肽链中的数⽬、类型和顺序所描述的多肽链的基本结构。

生化实验思考题参考答案[1]

生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么？答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。

从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。

2、材料的破碎方法有哪些？答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法；(2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等；(3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。

实验二总糖与还原糖的测定1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。

间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。

实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法（1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。

（2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热?答：防止脂质被氧化。

实验六蛋白质等电点测定1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低？请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。

蛋白质是两性电解质，在等电点时分子所带净电荷为零，分子间因碰撞而聚沉倾向增加，溶液的粘度、渗透压减到最低，溶解度最低。

结果中pH约为4.9时，溶液最浑浊，达到等电点。

答：2、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。

在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。

08基地班蛋白质与酶工程复习思考题

蛋白质工程与酶工程复习思考题（08基地班整理，答案仅供参考）第一部分蛋白质工程1.怎样理解蛋白质工程？以蛋白质的结构和功能为基础，通过基因修饰或基因合成而改造现存蛋白质或组建新型蛋白质的现代生物技术。

蛋白质工程正在形成以改造现有蛋白质和制造新型蛋白质为中心的第二代遗传工程。

2.肽键是什么？氨基酸之间脱水后形成的键为肽键，也为酰胺键3.一级结构与空间构象、功能之间的关系？蛋白质的一级结构(primary structure)指它的蛋白质分子中各个氨基酸残基的排列顺序。

蛋白质的一级结构决定了空间构象，空间构象决定了蛋白质的生物学功能，参与功能部位的残基或处于特定构象关键部位的残基对蛋白质的生物学功能往往起定性作用；一级结构相似的蛋白质，其折叠后的空间构象以及功能往往相似，一级结构的变化引起功能的变化。

4.天然蛋白质中主要的二级结构的类型有哪些？蛋白质的二级结构：指蛋白质多肽链本身的折叠与盘绕方式,。

类型包括：α—螺旋、β—折叠、β—转角、自由回转等。

5.常见氨基酸的结构通式，20种常见氨基酸中有无不符合此通式的氨基酸？除脯氨酸外，脯氨酸(Pro)的侧链R-基与主链N原子共价结合，形成一个环状的亚氨基酸，其他均具有如下结构通式。

R|H2N－C－C00H|H6.什么是变性、复性？变性：天然蛋白质因受到物理和化学的因素影响，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，（但不包括肽键的裂解），从而引起蛋白质若干理化性质和生物学性质的改变，这种现象称为蛋白质变性作用。

复性：变性的蛋白质恢复其天然活性的现象称为复性7.常见的氢键发生在哪些基团间？氢键: 由同一条肽链内每个氨基酸残基的两个肽键衍生而来，即每个氨基酸残基的N－H 与前面每隔3个氨基酸残基的C=O形成的。

8.常见氨基酸的旋光性如何？除甘氨酸外，都具有旋光性。

从蛋白质水解得到的α--氨基酸均为L--型氨基酸9.分子伴侣定义及其功能？分子伴侣：是进化上十分保守的蛋白质家族，广泛存在于多种生物体内，其主要作用是与新生肽或部分折叠的蛋白质的疏水表面结合，加速其折叠或组装成天然构象的进程，并防止其相互聚集和错误折叠。

蛋白质思考题

第二章蛋白质的结构与功能课后习题一、名词解释：蛋白质等电点，蛋白质的变性与复性，兼性离子，肽键，蛋白质的一、二、三、四级结构，结构域，变构效应，凝胶过滤，SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳，镰刀状细胞贫血病，协同效应。

二、填空题：1、维持蛋白质稳定的两种共价键是（肽键、二硫键），非共价键是（氢键、离子键、疏水相互作用、范德华力）。

2、维持蛋白质亲水胶体稳定的因素是（水化层）和（表面电荷）。

3、血红蛋白与氧的结合是通过（协同）效应实现的，由组织产生的CO2扩散到细胞，影响血红蛋白与氧的亲和力，这称为（变构）效应。

4、氨基酸在pI时，主要以（兼性）离子存在，当ph>pI时，大部分以（阴）离子形式存在，当ph<pI时，大部分以（阳）离子形式存在。

5、引起蛋白质折叠的主要动力是（疏水相互作用）。

6、在20种氨基酸中，酸性氨基酸有（Asp、Glu）两种，具有羟基的氨基酸有（Ser）、(Tyr)和（Thr），能形成二硫键的氨基酸是（Cys）。

7、蛋白质中（Phe）、（Tyr）、和（Trp）三中氨基酸具有紫外吸收特性，因此，蛋白质在280nm处有最大吸收。

8、α-螺旋结构是由同一肽链的（C=O）和（NH）间的（氢键）维持的，螺距为（0.54nm），每圈螺旋含（3.6）个氨基酸残基，天然蛋白质分子中的α-螺旋大都为（右）手螺旋。

9、蛋白质的一级结构是指（氨基酸）在蛋白质多肽链中的（排列顺序）。

10、蛋白质变性主要是因为破坏了维持其空间构象的各种（次级）键，使天然蛋白质原有的（物理化学）与（生物学）性质改变。

11、肌红蛋白分子中含有（Fe）离子，该离子的化合价为（+2）。

12、鉴定蛋白质多肽链氨基末端的常用方法有（DNFB法）和（Edman降解法）。

13、依据蛋白质所带电荷、相对分子量及构象分离蛋白质的方法是（电泳）。

14、蛋白质的（胶体）性质能够使其在细胞中保持相对稳定。

15、除去蛋白质样品中盐分的方法是（透析）和（超滤）。

蛋白质化学复习思考题

一、蛋白质化学部分复习思考题一、判断题1、（A）具有四级结构的蛋白质都是寡聚蛋白质。

2、（x ）溶液的pH值等于7时，蛋白质不带电荷。

3、（ a ）蛋白质的三级结构主要是由它的氨基酸顺序决定的。

4、（X ）各种氨基酸的等电点（pI）是它们所有可解离基团的算术平均值。

5、（X ）蛋白质的变性是蛋白质立体结构的破坏，因此常涉及到肽键的断裂。

6、（x ）蛋白质的四级结构指的是如何由多条肽链通过共价键连接成一个完整分子。

7、（X ）凡有相同氨基酸组成的蛋白质即有相同的空间结构。

8、（A）由于所有的α-氨基酸都能与茚三酮反应，因此茚三酮常用来作为氨基酸的显色剂。

二、单项选择题1、（b）组成蛋白质的元素主要有A．C、H、O、N、P B．C、H、O、N、S C．C、H、O、P、S D．以上都不对2、（A）下列氨基酸中有乙醛酸反应的是。

A．Trp B．Arg C．Lys D．His3、（ C ）对蛋白质三级结构的形成影响最大。

A．氢键B．二硫键C．疏水键D．盐键4、（ C ）茚三酮与辅氨酸反应时，在滤纸层析谱上呈现色。

A．蓝紫B．红C．黄D．绿5、（ B ）下列氨基酸中有坂口反应的是。

A．Trp B．Arg C．Lys D．His6、（ B ）蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件不下稳定。

A．溶液pH大于PI B．溶液pH等于PI C．溶液pH小于PI D．溶液pH等于7.407、（ D ）蛋白质变性是由于。

A．一级结构的改变Ｂ．辅基的脱落C．蛋白质分解Ｄ．空间结构的改变8、（ B ）维持蛋白质分子α-螺旋结构的化学键是。

Ａ．肽键B．肽链原子间的氢键Ｃ．侧链间的氢键盘D．二硫键和盐键A9、血清蛋白（PI=4.7）在下列哪种pH溶液中带正电荷？A．pH4.0 B．pH5.0 C．pH 6.0 D．pH 8.0a10、盐析法沉淀蛋白质的原理是。

A．中和电荷B．与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C．降低蛋白质溶液的介电常数D．使蛋白质溶液成为PIC11、变性蛋白质的主要特征是。

蛋白质习题

蛋白质习题蛋白质是生物体中非常重要的有机化合物，它在细胞结构、代谢调节、免疫功能、体内运输等方面起着关键作用。

为了更好地理解和掌握蛋白质的结构和功能，下面将为大家提供一些蛋白质的习题。

习题一：蛋白质的基本组成单位是什么？它有哪些主要的结构特点？答案：蛋白质的基本组成单位是氨基酸。

氨基酸由氨基、羧基、一侧链等部分组成，侧链决定了氨基酸的性质。

蛋白质的主要结构特点有四级结构，即一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（空间构象）和四级结构（蛋白质复合物的组装）。

习题二：什么是蛋白质的折叠？答案：蛋白质的折叠指的是蛋白质链在特定的生理条件下通过自发性的过程从无规则的状态变为特定的三维空间结构。

蛋白质的折叠是由氨基酸残基之间的相互作用力所驱动的，包括氢键、范德华力、疏水效应和离子键等。

习题三：请解释一下蛋白质的功能多样性。

答案：蛋白质的功能多样性是指蛋白质在生物体内不同的细胞和组织中，通过不同的结构和功能来完成不同的生理功能。

蛋白质能够通过其不同的结构域和活性位点与其他分子发生特定的相互作用，从而实现不同的生物学功能，如酶催化、结构支持、运输传递、信号传导等。

习题四：蛋白质的结构和功能受什么因素影响？答案：蛋白质的结构和功能受多种因素影响，包括温度、pH值、离子浓度、溶剂条件等环境因素。

这些因素能够影响蛋白质的氢键、离子键和疏水效应等作用力，从而改变蛋白质的空间构象和功能。

习题五：请解释一下蛋白质的变性和失活。

答案：蛋白质的变性是指在一定条件下，蛋白质的结构发生异常改变，失去正常的结构和功能。

变性可以由高温、酸碱条件、有机溶剂等因素引起。

失活是指蛋白质在变性后无法恢复正常的结构和功能，从而不能正常发挥生物学功能。

习题六：蛋白质的序列确定方法有哪些？答案：蛋白质的序列确定方法主要包括质谱法、核磁共振法、X射线晶体学和基因测序法等。

其中，质谱法和核磁共振法可以直接测定蛋白质的氨基酸序列，X射线晶体学可以确定蛋白质的三维结构，基因测序法可以通过分析DNA序列来推测蛋白质的氨基酸序列。

生物化学思考题(1)

《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病;别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端;AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。

2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。

3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离,不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1)胃蛋白酶（pI 1。

0),在pH 5。

0;（2)血清清蛋白(pI 4.9)，在pH 6.0；（3）α-脂蛋白(pI 5.8），在pH 5.0和pH 9。

0；答：（1)胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5。

0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4。

9＜环境pH 6。

0,带负电荷,向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动;α—脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9。

0，带负电荷，向正极移动。

三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别?答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。

变性的本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。

蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强,对酶的作用敏感，易被水解.蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。

蛋白质思考题总汇

蛋白质化学思考题总汇绪论基因组，蛋白质组，功能基因组为什么从基因组到蛋白质组是一个十分复杂而漫长的过程？蛋白质一级结构1、各种氨基酸的三字母符合和单字母符合。

2、名词概念：同源蛋白质、趋异突变、趋同、变异、蛋白质家族、蛋白质超家族、蛋白质、亚家族、单位进化周期、中性突变、蛋白质的一级结构。

3、各种氨基酸的性质与蛋白质空间结构的关系.蛋白质的空间结构1、名词及符号：蛋白质构象、蛋白质二级结构、超二级结构、三级结构、四级结构、结构域、连接条带、无规卷曲、无序结构、α-螺旋、β-折叠、β-转角、EF-手、3.613螺旋、HTH、HLH、b-Zip、motif、Zn指、domain、2、稳定球蛋白构象有哪些的化学键.3、二级结构的类型有哪些？4、举例说明5种motif的结构特征。

蛋白质的分离纯化1.透析、超滤、盐溶、盐析、亲和层析、电泳。

2.如何理解分子筛分离pr的原理。

3.有机溶剂分级分离pr的基本原理。

4.据支持物不同，电泳可分为哪几种类型？5.常用的选择性吸附剂有哪几种？6.哪些物质可作用蛋白质亲和层析的配体？7.测定pr分子量有哪些方法？8.如何理解蛋白质电泳中的浓缩效应，电荷效应及分子筛效应。

9.聚焦法测定pr、pI的基本原理。

10.可用哪些方法来分要蛋白质的N-末端和C-末端AA。

蛋白质转运和修饰1、名词及符号：翻译同步转运、翻译后转运、信号肽、易位子、SRP、I、II型膜蛋白、内部信号序列、分子伴侣、hsp70、内体、靶向序列、靶向班块、网格蛋白、包被体、停靠蛋白、PDI、ARF、COP、内质网分拣信号（KDEL）、核定位信号（PKKKRKV）、过氧化体分拣信号（SKF）、线粒体基质信号（N-端15-35AA形成两亲a螺旋或b折叠）、溶酶体分拣信号（M6P）、泛蛋白。

2、蛋白质的修饰包括哪些内容。

3、决定蛋白质半衰期的因素及泛素化作用。

4、受体介导的内化的生物学意义。

5、简述翻译同步转运和翻译后转运的基本内容。

第二章蛋白质化学复习思考题

第二章蛋白质化学复习思考题名词解释1．基本氨基酸：从天然蛋白质中水解获得的氨基酸仅有20种，它们被称为天然氨基酸或基本氨基酸。

2．肽键：由氨基酸缩合而成的化合物成为肽,它们是通过一个氨基酸分子的氨基与另一分子的羧基脱去一分子水形成的3．等电点(pI) ：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。

符号为pI。

4．蛋白质的变性：是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质变性。

5．肽填空题1．组成蛋白质的酸性氨基酸有___2___种，碱性氨基酸有___3___种。

2．变性后的蛋白质其分子量__不变____。

3．蛋白质二级结构最基本的两种类型是__α－螺旋____和__β－折叠____。

4．稳定蛋白质胶体溶液的因素是__水化层____和___表面带同种电荷___。

5．蛋白质处于等电点时，主要是以___以两性离子___形式存在，此时它的溶解度最小。

6．甲、乙、丙三种蛋白质，等电点分别为8.0、4．5和10．0，在pH 8．0缓冲液中，它们在电场中电泳的情况为：甲__向阳极移动____，乙_不移动_____，丙__向阴极移动____。

7．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是__氮（N）____，测得某蛋白质样品含氮量为15．2g，该样品蛋白质含量应为___95___g。

计算题1．一个α-螺旋片段含有180个氨基酸残基，该片段中有多少圈螺旋?该片段中含有50圈螺旋简答题1．组成蛋白质的氨基酸有多少种?其结构特点是什么?蛋白质中的氨基酸结构蛋白质的基本结构由20种氨基酸组成。

都是由一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团（R）连接在同一个碳原子上构成，这个碳原子叫α-碳原子。

20种氨基酸有不同结构的R基团。

2．蛋白质分子结构可分为几级?维持各级结构的化学键是什么?一级，二级，三级，四级。

思考题2蛋白质营养

蛋白质营养思考题一、名词解释：必需氨基酸：动物体内不能合成或合成数量与速度不能满足需要，必须由饲料供给的氨基酸。

限制性氨基酸：与动物需要量相比，饲料（粮）中含量不足的氨基酸。

蛋白质饲料：干物质中粗蛋白质含量超过20%,纤维素含量低于18%的饲料.〖多肽〗含10-50个氨基酸残基的蛋白质。

〖寡肽〗含2-10个氨基酸残基的蛋白质。

蛋白质周转代谢：动物机体合成新的蛋白质时，老的组织蛋白质在不断更新，被更新的组织蛋白质降解成氨基酸，进入机体氨基酸代谢，相当一部分又可重新合成蛋白质。

氨基酸拮抗：由于某种氨基酸含量过高而引起另一种或几种氨基酸需要量提高，这就称为氨基酸拮抗作用。

美拉德反应：肽链上的某些游离氨基酸特别是赖氨酸的ε-氨基与还原糖的醛基发生反应，生成一种棕褐色的氨基糖复合物。

氮素循环：饲料蛋白质在瘤胃微生物的作用下降解成氨，经瘤胃吸收入门静脉，进入肝脏合成尿素，经唾液和血液返回瘤胃再利用，这种氨和尿素的合成和不断循环称∽。

过瘤胃蛋白：饲料中没有被微生物降解，完整通过瘤胃进入真胃、小肠的那部分蛋白。

非必需氨基酸：可不由饲料提供，动物自身合成可以满足需要的氨基酸。

理想蛋白：饲料蛋白质中的氨基酸比例与动物所需要（生长、妊娠、泌乳、产蛋等）的氨基酸比例完全一致，氨基酸既没有过多造成脱氨基供能，又没有给量不足影响动物所需的蛋白质合成。

可消化氨基酸：可消化氨基酸是指食入的饲料蛋白质经消化后被吸收的氨基酸。

二填空：1．饲料中的粗蛋白除了包括真蛋白质外，还包括（B）。

A.氨基酸B.非蛋白氮C.葡萄糖D.纤维素2．粗蛋白是饲料分析中用以估计饲料中一切含氮物质的指标，它包括了真蛋白和非蛋白氮。

3．含硫氨基酸包括：蛋氨酸，胱氨酸，半胱氨酸。

4．凡是动物体内不能合成，或者合成的数量少，合成的速度慢，不能满足动物的需要而必须由饲料中提供的氨基酸叫必需氨基酸。

5．使用禾谷类及其它植物性饲料配制家禽饲料时，（A）常为第一限制性氨基酸。

生物必修一第一课时蛋白质的结构与功能含答案

第一课时蛋白质的结构与功能
姓名班级得分
1.元素组成：除 C H O N 外，大多数蛋白质还含有 S
2.基本组成单位：氨基酸（组成蛋白质的氨基酸约 20 种）
氨基酸结构通式：
氨基酸的判断：①同时有氨基和羧基
②至少有一个 H 和一个 R 连在 C 碳原子上。

（组成蛋白质的20种氨基酸的区别： R 的不同）
3．形成：许多氨基酸分子通过脱水缩合形成肽键（结构式为 -CO-NH- ）相连而成肽链，多条肽链折叠盘曲形成有具有一定空间结构的蛋白质
4.蛋白质结构的多样性的原因：组成蛋白质多肽链的氨基酸的数目、种类、
排列顺序的不同；构成蛋白质的多肽链的数目、空间结构不同
5．计算：
一个蛋白质分子中肽键数（脱去的水分子数）＝氨基酸数目－肽链数目。

水中的氢来自氨基和羧基，水中的氧来自羧基。

一个蛋白质分子中至少含有氨基数（或羧基数）= 肽键的条数
6．功能：生命活动的承担者。

如催化作用的酶，运输作用的载体、血红蛋白，防御作用的抗体，调节作用的激素。

7．蛋白质鉴定：
原理：蛋白质与双缩脲试剂产生紫色的颜色反应。

《生物化学》思考题第二章蛋白质化学

第二章蛋白质化学学习要求一、掌握蛋白质分子平均含氮16％的意义，20种氨基酸名称(及三字符号)，R结构特点及分类法；蛋白质一、二、三、四级结构基本特点；蛋白质生物学功能。

二、熟悉蛋白质重要的理化性质；其他为应了解的内容。

习题一、名词解释1．等电点(pI) 2．肽键 3．蛋白质的变性作用 4．非编码氨基酸 5.α螺旋 6．结合蛋白 7．盐析作用 8．亚基 9．分子病 10．透析二、思考题1.不同蛋白质的含量颇为相近，平均含量为％。

2.20种基本氨基酸可以分为哪几类？其分类依据是什么？其中，酸性氨基酸和碱性氨基酸各包含哪几种氨基酸？3.蛋白质的一、二、三、四级结构的各自定义及其特点。

4.蛋白质的二级结构有哪些？维持二级结构的化学键是？5.维持蛋白质一级结构的化学键是键，而维持蛋白质高级结构的化学键有哪些？6.如果组成蛋白质的2条多肽链之间存在共价键（如二硫键），就没有四级结构。

7.试说明蛋白质结构与功能的关系。

8.维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素是？9.引起蛋白质变性的理化因素有哪些？蛋白质变性后，其理化性质．．．．和生物学活性．．．．．会发生怎样的改变？10.沉淀蛋白质的方法有哪些？其中法在常温下沉淀出的蛋白质不变性。

11.试举二例说明蛋白质变性在医学、食品工业等实践中的应用。

12.蛋白质和核酸对紫外光均有吸收。

蛋白质的最大吸收波长是 nm；核酸的最大吸收波长是 nm。

13.蛋白质的生理功能有哪些？试从含量及生理功能说明蛋白质在生命过程中的重要性。

14.氨基酸的等电点和中性点(pH 7.0)有何区别?15.如将氨基酸混合液(甘氨酸、精氨酸、谷氨酸)点在滤纸上，在pH6.8的缓冲液中进行电泳，试推测它们从正极至负极的顺序。

第三章酶学学习要求一、掌握酶的概念与作用特点(催化效率高、专一性强、不稳定性及可调控性等)．酶蛋白、辅助因子(辅酶或辅基)、参与辅酶或辅基组成的B族维生素及其功能、全酶；必需基团与活性中心；酶原激活及同工酶概念。

蛋白质思考题答案

《蛋白质》思考题二、判断题1、蛋白质主要是由C、H、O和N四种元素组成。

√2、蛋白质元素组成的特点是含氮量比较接近，平均为6．25%。

3、氨基酸有D型和L型两种构型，故组成蛋白质的氨基酸也有D型和L型。

4、丙氨酸和苯丙氨酸各自都有一个氨基和一个羧基，所以它们的等电点是相同的。

5、组成蛋白质的所有氨基酸都含有手性碳原子。

６、维持蛋白质二级结构的主要次级键是二硫键。

７、组成蛋白质的氨基酸只有20种。

8、所有α-氨基酸都与茚三酮发生反应呈蓝紫色。

9、蛋白质的四级结构是指各亚基间以共价键相连聚合而成,有一定空间结构的聚合体。

10、蛋白质的分子结构决定它的生物学活性。

√11、蛋白质都具有四级结构。

12、蛋白质的等电点可以有很多个，而等离子点只有一个。

√13、蛋白质分子净电荷为零时的溶液pH值是该蛋白质的等电点。

√14、人体体液中很多蛋白质的等电点在pH=5、0左右，所以这些蛋白质在体液中主要以负离子形式存在。

√15、分子量相同的蛋白质在电场中泳动的速度也相同。

16、蛋白质溶液稳定的主要因素是蛋白质分子表面可以形成水化膜，并在偏离等电点时带有相同电荷。

√17、用透析方法可以分离提纯蛋白质，其原理是蛋白质分子可以透过半透膜。

18、蛋白质都能发生双缩脲反应. √19、蛋白质变性后会沉淀，沉淀的蛋白质也一定已变性。

20、食物蛋白经加热变性后，一级结构被破坏，肽键断裂，故而更易被人体所吸收。

三、填空题1、组成蛋白质的编码氨基酸主要有 20 种，它们除甘氨酸外都是 L 型α-氨基酸。

其中酸性氨基酸有 Glu 和 Asp ，碱性氨基酸有 Lys 、 Arg 和His 。

2、测得某生物样品含蛋白质12、5g该样品中含氮 2 g。

3、组成蛋白质的氨基酸中含有巯基的氨基酸是 Cys 。

4、肽键是蛋白质一级结构的主键，维持蛋白质空间结构的副键有离子键、氢键、范德华力、疏水键、二硫键。

5、蛋白质二级结构主要有α- 螺旋和β- 折叠两种形状，维持其稳定结构的副键是氢键。

生化实验思考题

思考题实验：糖的颜色反应、蛋白质及氨基酸的呈色反应P521、鉴别蛋白质的方法有哪些？简述其原理。

（1）.灼烧产生烧焦羽毛的气味是蛋白质。

（2.）遇浓HNO3变性产生黄色不溶物是蛋白质。

原理：蛋白质中含有苯环的氨基酸遇硝酸硝化。

（3.）磨浆过滤，取滤液，先加NaOH，再加入双缩脲试剂，出现紫色反应，就为蛋白质。

原理：铜离子在碱性条件下与两个酰胺基或两个直接连接的肽键，或能过一个中间碳原子相连的肽键发生反应，生成紫色络合物。

2、能否利用茚三酮反应可靠鉴定蛋白质的存在？为什么？不能，和茚三酮反应的除了蛋白质外还有胺和氨基酸类等，它不是蛋白质的专一试剂。

实验：蛋白质沉淀反应P541、用蛋清作为铅或汞中毒的解毒剂的依据是什么？铅和汞是重金属，会使蛋白质变性，而人体组织中蛋白质是必不可少的组成成分，比如胃、食道等组织。

误服铅或汞后，吞入大量鸡蛋清（鸡蛋清中含有大量蛋白质），可使铅与汞先与蛋清反应，减少与机体组织的接触，进而减轻毒性。

2、在蛋白质的沉淀反应里，哪些是可逆的，哪些是不可逆的？不可逆：重金属盐沉淀蛋白质，乙醇沉淀蛋白质，生物碱试剂沉淀蛋白质。

可逆：蛋白质盐析作用。

实验：卵磷脂的提取和鉴定P301、卵磷脂提取的过程中，加入热95%的乙醇的作用是什么？增加溶解度2、卵磷脂的生物学功能有哪些？是生物膜的重要组成成分；促进脂肪代谢，防止出现脂肪肝；促进体内转甲基代谢的顺利进行；具有免疫调节功能；促进神经传达。

实验：酵母RNA的提取与鉴定P1261、加热提取RNA后为什么要加乙酸中和至微酸性？乙酸能不能多加？为什么？.加热后中和至微酸性可以除去蛋白质、多糖等杂质，不能多加，否则RNA会酸水解。

2、加乙酸后进行离心分离，上清液及沉淀物中各主要含什么物质？上清液主要为RNA，沉淀物中主要含蛋白质、多糖等杂质。

3、除了稀碱法外，还有没有其他提取RNA的方法？他们各有何优缺点？1、苯酚法；2、去污剂法、3、盐酸胍法。

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