基础生物化学知识点总结
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结1. 生物大分子的结构与功能- 蛋白质：氨基酸序列、一级结构、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构、四级结构。
- 核酸：DNA和RNA的化学结构、碱基配对原则、双螺旋结构。
- 糖类：单糖、二糖、多糖的结构和功能。
- 脂质：甘油三酯、磷脂、固醇的结构和生物学功能。
2. 酶学- 酶的定义、催化机制、酶活性的影响因素（pH、温度、底物浓度）。
- 酶动力学：米氏方程、最大速率（Vmax）、米氏常数（Km）。
- 酶抑制：竞争性抑制、非竞争性抑制、不可逆抑制。
3. 代谢途径- 糖酵解：步骤、ATP产量、调节点。
- 柠檬酸循环（TCA循环）：反应步骤、能量产生。
- 电子传递链和氧化磷酸化：电子载体、质子梯度、ATP合成。
- 光合作用：光依赖反应、光合电子传递链、ATP和NADPH的生成。
- 氨基酸代谢：脱氨基作用、尿素循环。
- 脂质代谢：脂肪酸的氧化、合成、甘油代谢。
4. 信号传导- 受体类型：G蛋白偶联受体、酪氨酸激酶受体、离子通道受体。
- 第二信使：cAMP、IP3、DAG、Ca2+。
- 信号传导途径：MAPK途径、PI3K/Akt途径、Wnt/β-catenin途径。
5. 基因表达与调控- DNA复制：半保留复制、DNA聚合酶。
- 转录：RNA聚合酶、启动子、增强子、沉默子。
- 翻译：核糖体结构、tRNA作用、密码子、起始和终止密码子。
- 基因调控：表观遗传学、非编码RNA、microRNA。
6. 分子生物学技术- PCR技术：原理、引物设计、扩增过程。
- 克隆技术：载体选择、限制性内切酶、连接酶。
- 基因编辑：CRISPR-Cas9系统、基因敲除、基因敲入。
- 蛋白质组学：质谱分析、蛋白质标记、蛋白质互作。
7. 生物化学研究方法- 分子杂交技术：Southern印迹、Northern印迹、Western印迹。
- 色谱法：离子交换色谱、凝胶渗透色谱、亲和色谱。
- 光谱学方法：紫外光谱、红外光谱、核磁共振（NMR）。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学中一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的大分子化合物。
其结构分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的线性排列顺序，它决定了蛋白质的基本性质。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等，是通过氢键维持的局部构象。
三级结构是整个多肽链的折叠方式，由疏水相互作用、氢键、离子键等维持。
四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排列。
蛋白质具有多种功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御、调节等。
（二）核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 是遗传信息的携带者，其双螺旋结构由两条反向平行的多核苷酸链通过碱基互补配对形成。
RNA 有多种类型，如信使 RNA （mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）等。
DNA 的复制是半保留复制，保证了遗传信息的准确传递。
转录过程将 DNA 中的遗传信息转录为 mRNA，然后在核糖体上进行翻译，合成蛋白质。
（三）多糖多糖是由多个单糖分子通过糖苷键连接而成。
常见的多糖有淀粉、糖原和纤维素。
淀粉和糖原是储存能量的多糖，而纤维素是植物细胞壁的主要成分。
二、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或RNA。
其特点包括高效性、专一性和可调节性。
酶的催化作用机制包括降低反应的活化能、诱导契合学说等。
酶的活性受到多种因素的调节，如温度、pH 值、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化生物氧化是指物质在生物体内进行的氧化还原反应，其过程伴随着能量的释放和转移。
呼吸链是一系列电子传递体组成的链状结构，包括 NADH 呼吸链和 FADH₂呼吸链。
氧化磷酸化是产生 ATP 的主要方式，通过电子传递过程中释放的能量将 ADP 磷酸化生成 ATP。
生物化学基础知识点
生物化学基础知识点生物化学是研究生物体内化学过程及其分子基础的学科，它涉及广泛的知识点，从分子结构到代谢途径，都是生物化学的研究范畴。
以下是一些重要的生物化学基础知识点。
1. 氨基酸和蛋白质氨基酸是构成蛋白质的基本单元，共有20种主要氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，进而折叠成特定的三维结构形成蛋白质。
蛋白质在细胞中担任许多重要功能，如酶催化、结构支持和信号传导等。
2. 核酸和遗传信息核酸是构成遗传信息的分子，包括DNA和RNA。
DNA是遗传物质的主要组成部分，通过遗传密码储存了生物体的遗传信息。
RNA在遗传信息的转录和翻译过程中起着重要的作用。
3. 酶和催化酶是生物体内的催化剂，可以加速化学反应的速率。
酶与底物结合形成酶底物复合物，通过调节反应过渡态的能量，降低反应的活化能。
酶的活性受到许多因素的调控，如温度、pH值和底物浓度等。
4. 代谢途径代谢途径是生物体内分子合成和降解的途径，包括糖酵解、脂肪酸合成、三羧酸循环等。
这些代谢途径是维持生物体生命活动的重要过程，通过产生能量和合成细胞组分等方式维持生物体正常功能。
5. 能量转化与ATPATP是细胞内能量的主要储存和传递形式，通过其磷酸键的水解释放化学能，供细胞进行各种生物化学反应。
细胞内能量转化主要通过糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等过程进行。
6. 细胞膜与传递细胞膜是细胞内外分隔的界面，它具有选择性通透性，能够调控物质的进出。
细胞膜上的受体和信号分子相互作用，通过信号传导途径传递信息，影响细胞的生理功能。
7. 免疫与抗体免疫是生物体对抗外来病原体的防御系统，包括先天免疫和获得性免疫两个部分。
抗体是获得性免疫的主要效应分子，能够抑制病原体的生长和中和外来毒素。
8. 细胞信号传导细胞内外的信号分子通过受体与细胞表面结合，触发一系列的信号传导路径，改变细胞内的生物化学反应。
常见的信号传导路径包括细胞膜受体介导的信号传导和细胞核内的转录信号传导。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
大二基础生物化学知识点
大二基础生物化学知识点在大二基础生物化学学科中，我们将学习各种与生物和化学相关的基本概念和知识。
这些知识点是理解生物体内化学过程和生命现象的基础。
下面是一些大二基础生物化学的核心知识点。
1. 生物分子的组成生物体内存在着许多重要的生物大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
蛋白质是由氨基酸组成的，并在细胞中担任多种功能。
核酸是遗传信息的载体，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子组成的多聚体，如葡萄糖和淀粉。
脂质则是由甘油和脂肪酸组成的。
2. 酶和酶动力学酶是在生物体内催化化学反应的蛋白质，可以降低活化能，加速反应速率。
酶动力学研究了酶催化反应的速率、底物浓度、酶浓度和温度等因素对反应速率的影响。
3. 代谢途径代谢是生物体内的化学反应网络，包括合成和分解化学反应。
大二生物化学中研究了糖酵解、细胞呼吸和光合作用等重要的代谢途径。
糖酵解将葡萄糖分解为乳酸或乙醇，并产生能量。
细胞呼吸是将有机物完全氧化为二氧化碳和水，并释放出大量能量。
光合作用则是将二氧化碳和水转化为有机物质，并释放出氧气。
4. 基因表达与调控基因表达是指基因的转录和翻译过程，将DNA信息转化为蛋白质。
转录是将DNA序列转录成RNA分子，然后通过翻译将RNA转化为蛋白质。
在这个过程中，还会有基因调控机制的参与，包括转录因子的结合和DNA甲基化等。
5. 酸碱平衡与缓冲系统生物体内的酶活性和代谢需要一个特定的酸碱平衡状态。
细胞会通过酸碱离子在细胞内外之间的平衡来维持正常的生理状态。
缓冲系统则是对酸碱变化进行调节的机制，包括碳酸氢盐/碳酸盐缓冲系统和磷酸盐缓冲系统等。
6. 氧化还原反应氧化还原反应是生物体内许多重要生化过程的基础，如细胞呼吸和光合作用。
在氧化还原反应中，电子从还原剂转移到氧化剂，同时伴随着能量的转移。
7. 生物膜和细胞信号转导细胞膜是细胞的保护层，同时也参与了细胞内外物质交换和信号传导等生命活动。
细胞膜内含有各种脂质、蛋白质和糖类，在细胞信号转导中扮演重要角色。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
基础生物化学复习知识要点
基础生物化学重要知识要点（一）名词解释1.蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
2.氢键：指负电性很强的氧原子或氮原子与N-H或O-H的氢原子间的相互吸引力。
3.蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。
4.超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
5.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸氨），使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。
6.盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
7.蛋白质变性：蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
8.蛋白质复性：指在一定条件下，变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。
9.肽平面：组成肽键的四个原子和与之相边的α－碳原子都处于同平面内，此刚性结构的平面叫肽平面或酰胺平面。
10.反密码子（anticodon）：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
11.核酸的变性、复性（denaturation、renaturation）：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
12.DNA退火（annealing）：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
13.必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。
掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。
本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:1.分子生物学1.1DNA的结构和功能1.1.1DNA的碱基组成1.1.2DNA的双螺旋结构1.1.3DNA的复制和转录过程1.2RNA的结构和功能1.2.1RNA的种类和功能区别1.2.2RNA的结构和特点1.2.3RNA的转录和翻译过程1.3蛋白质的结构和功能1.3.1氨基酸的结构和分类1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构1.3.3蛋白质的功能和种类1.4基因调控1.4.1转录调控和翻译调控1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑1.5遗传密码1.5.1遗传密码的组成和特点1.5.2密码子的解读和起始密码子1.5.3用户密码监测2.酶学2.1酶的分类和特点2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能2.1.3酶的催化机制2.2酶促反应动力学2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节2.3酶的应用2.3.1酶工程和酶的改造2.3.2酶在医学和工业上的应用2.3.3酶和药物相互作用3.代谢3.1糖代谢3.1.1糖的分类和代谢路径3.1.2糖酵解和糖异生3.1.3糖的调节和糖尿病3.2脂代谢3.2.1脂的分类和代谢途径3.2.2脂肪酸的合成和分解3.2.3脂的调节和脂代谢疾病3.3氮代谢3.3.1氨基酸的合成和降解3.3.2尿素循环和氨的排出3.3.3蛋白质的降解和合成3.4核酸代谢3.4.1核酸的合成和降解途径3.4.2核酸的功能和结构特点3.4.3DNA修复和基因突变3.5能量代谢调节3.5.1ATP的合成和利用3.5.2代谢途径的调节和平衡3.5.3能量代谢和细胞呼吸4.蛋白质4.1蛋白质的结构和维持4.1.1蛋白质结构的层次和稳定性4.1.2蛋白质质量控制和折叠4.2蛋白质表达和合成4.2.1蛋白质的翻译和翻译后修饰4.2.2蛋白质的定位和运输4.2.3蛋白质合成的调节和失调4.3蛋白质与疾病4.3.1蛋白质异常与疾病的关系4.3.2蛋白质药物和治疗策略4.3.3蛋白质组学在疾病研究中的应用5.核酸5.1DNA的复制和修复5.1.1DNA复制的机制和控制5.1.2DNA损伤修复和维持稳定性5.1.3DNA重组和基因转座5.2RNA的合成和调控5.2.1RNA转录的调节和翻译5.2.2RNA剪接和编辑5.2.3RNA和疾病的关系5.3RNA干扰和基因沉默5.3.1RNA干扰机制和调控5.3.2RNA干扰在基因治疗中的应用5.3.3RNA沉默和抗病毒防御总结:生物化学是研究生物体内化学成分和生物化学过程的重要学科，掌握其中的关键知识点对于理解生命的本质和生物体的正常功能至关重要。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理一、蛋白质1.蛋白质的概念：由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物，由C、H、O、N、S元素组成，N的含量为16%。
2.氨基酸共有20种，分类：非极性疏水R基氨基酸、极性不带电荷R基氨基酸、带正电荷R基氨基酸（碱性氨基酸）、带负电荷R基氨基酸（酸性氨基酸）、芳香族氨基酸。
3.氨基酸的紫外线吸收特征：色氨酸和酪氨酸在280纳米波长附近存在吸收峰。
4.氨基酸的等电点：在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相同，溶液中氨基酸的净电荷为零，此时溶液的PH值称为该氨基酸的等电点；蛋白质等电点：在某一PH值下，蛋白质的净电荷为零，则该PH值称为蛋白质的等电点。
5.氨基酸残基：氨基酸缩合成肽之后氨基酸本身不完整，称为氨基酸残基。
6.半胱氨酸连接用二硫键（—S—S—）7.肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水缩合形成的化学键。
8.N末端和C末端：主链的一端含有游离的α氨基称为氨基端或N端；另一端含有游离的α羧基，称为羧基端或C端。
9.蛋白质的分子结构：（1）一级结构：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序，化学键为肽键和二硫键；（2）二级结构：多肽链主链的局部构象，不涉及侧链的空间排布，化学键为氢键，其主要形式为α螺旋、β折叠、β转角和无规则卷曲；（3）三级结构：整条肽链中，全部氨基酸残基的相对空间位置，即肽链中所有原子在三维空间的排布位置，化学键为疏水键、离子键、氢键及范德华力；（4）四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用。
10.α螺旋：(1)肽平面围绕Cα旋转盘绕形成右手螺旋结构，称为α螺旋；(2).螺旋上升一圈，大约需要 3.6个氨基酸，螺距为0.54纳米，螺旋的直径为0.5纳米；(3).氨基酸的R基分布在螺旋的外侧；(4).在α螺旋中，每一个肽键的羰基氧与从该羰基所属氨基酸开始向后数第五个氨基酸的氨基氢形成氢键，从而使α螺旋非常稳定。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
生物化学知识点总结
第一部分：名词解释1.蛋白质：是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
2.氨基酸:含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。
3.等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
4.肽键：一个氨基酸的a-羧酸与另一个氨基酸的a-氨基脱水缩和形成的化学键。
5.蛋白质的别构效应：又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象。
6.蛋白质的协同效应：一个寡聚体蛋白质的一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一个亚基与配体结合的现象。
7.蛋白质的变性：蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
8.凝胶过滤：利用具有网状结构的凝胶的分子筛作用利用各蛋白质分子大小不同来进行分离9.层析：待分离的蛋白质溶液经过一个固定物质时，根据待分离的蛋白质颗粒的大小，电荷多少及亲和力使待分离的蛋白质在两相中反复分配，并以不同流速经固定相而达到分离蛋白质的目的。
10.胶原蛋白：胶原纤维经过部分降解后得到的具有较好水溶性的蛋白质。
P6211.结构域：相对分子质量较大的蛋白质三级结构通常可分割成一个或数个球状或者纤维状的区域，折叠得较为紧密，各行期能，成为结构域。
12.免疫球蛋白：是一组具有抗体活性的蛋白质血清中含量最丰富的蛋白质之一13.波尔效应：pH对血红蛋白氧亲和力的这种影响。
14.热休克蛋白：是在从细菌到哺乳动物中广泛存在一类热应急蛋白质。
当有机体暴露于高温的时候，就会由热激发合成此种蛋白，来保护有机体自身。
15.次级键：除了典型的强化学键(共价键、离子键和金属键)等依靠氢键、盐键以及弱的共价键和范德华作用力（即分子间作用力）相结合的各种化学键的总称。
16.肽平面：肽键具有一定程度的双键（C-N键）性质（参与肽键的六个原子C、H、O、N、Cα1、Cα2不能自由转动，位于同一平面）。
生物化学知识点汇总
生物化学知识点汇总生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学中一些关键知识点的汇总。
一、蛋白质化学蛋白质是生命活动的主要承担者，具有多种重要的功能。
（一）蛋白质的组成蛋白质的基本组成单位是氨基酸，共有 20 种常见的氨基酸。
氨基酸通过肽键相连形成多肽链，多肽链进一步折叠和盘绕形成具有特定空间结构的蛋白质。
（二）蛋白质的结构蛋白质的结构层次分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序，二级结构包括α螺旋、β折叠等，三级结构是整条肽链的空间构象，四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排布。
（三）蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性、沉淀等性质。
变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，导致其理化性质改变和生物活性丧失。
二、核酸化学核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
（一）核酸的组成核酸的基本组成单位是核苷酸，核苷酸由碱基、戊糖和磷酸组成。
DNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基用尿嘧啶（U）代替了 T。
（二）DNA 的结构DNA 具有双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，碱基之间遵循碱基互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C配对）。
（三）RNA 的种类和功能RNA 主要有信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 是蛋白质合成的模板，tRNA 负责转运氨基酸，rRNA 参与核糖体的组成。
三、酶学酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
（一）酶的特性酶具有高效性、专一性、可调节性和不稳定性等特点。
高效性是指酶能够大大加快反应速率；专一性是指一种酶只能催化一种或一类化学反应。
（二）酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
生物化学必看知识点总结
生物化学必看知识点总结（一）生物大分子的结构和功能1、组成蛋白质的20种氨基酸的化学结构和分类。
2、氨基酸的理化性质。
3、肽键和肽。
4、蛋白质的一级结构及高级结构。
5、蛋白质结构和功能的关系。
6、蛋白质的理化性质(两性解离、沉淀、变性、凝固及呈色反应等)。
7、分离、纯化蛋白质的一般原理和方法。
8、核酸分子的组成，5种主要嘌呤、嘧啶碱的化学结构，核苷酸。
9、核酸的一级结构。
核酸的空间结构与功能。
10、核酸的变性、复性、杂交及应用。
11、酶的基本概念，全酶、辅酶和辅基，参与组成辅酶的维生素，酶的活性中心。
12、酶的作用机制，酶反应动力学，酶抑制的类型和特点。
13、酶的调节。
14、酶在医学上的应用。
（二）物质代谢及其调节1、糖酵解过程、意义及调节。
2、糖有氧氧化过程、意义及调节，能量的产生。
3、磷酸戊糖旁路的意义。
4、糖原合成和分解过程及其调节机制。
5、糖异生过程、意义及调节。
乳酸循环。
6、血糖的来源和去路，维持血糖恒定的机制。
7、脂肪酸分解代谢过程及能量的生成。
8、酮体的生成、利用和意义。
9、脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
10、多不饱和脂肪酸的意义。
11、磷脂的合成和分解。
12、胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
13、血浆脂蛋白的分类、组成、生理功用及代谢。
高脂血症的类型和特点。
14、生物氧化的特点。
15、呼吸链的组成，氧化磷酸化及影响氧化磷酸化的因素，底物水平磷酸化，高能磷酸化合物的储存和利用。
16、胞浆中NADH的氧化。
17、过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
18、蛋白质的营养作用。
19、氨基酸的一般代谢(体内蛋白质的降解，氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基)。
20、氨基酸的脱羧基作用。
21、体内氨的来源和转运。
22、尿素的生成--鸟氨酸循环。
23、一碳单位的定义、来源、载体和功能。
24、甲硫氨酸、苯丙氨酸与酪氨酸的代谢。
25、嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料和分解产物，脱氧核苷酸的生成。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结一、生物大分子1. 蛋白质蛋白质是生物体内功能最为多样的大分子化合物，其分子量从几千到上百万不等。
蛋白质是由氨基酸通过肽键连接而成的，其结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
蛋白质的功能包括酶、结构蛋白、免疫蛋白等。
在生物体内，蛋白质不断地受到合成和降解的调控。
2.核酸核酸也是生物体内非常重要的大分子，主要包括DNA和RNA。
DNA是生物遗传信息的分子载体，其双螺旋结构具有很高的稳定性，基因组里的信息以DNA的形式存在，RNA则是DNA的复制和表达过程中的关键参与者。
核酸的功能包括遗传信息的传递、蛋白质的合成控制等。
3.多糖多糖是由多个单糖分子经由糖苷键链接而成的高分子化合物。
生物体内包括多种多糖类物质，如纤维素、淀粉、糖原、聚合葡萄糖和壳多糖等。
在生物体中，多糖具有贮存能量、提供结构支持以及信号识别等生理功能。
4.脂质脂质是一类疏水性的生物大分子，其结构包括脂类、脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的形成和维护、能量的储存和释放以及信号转导等生理过程中扮演着重要的角色。
二、酶和酶动力学1. 酶的结构和功能酶是生物体内催化生物化学反应的分子，在酶的作用下，生物体内的化学反应可以以更快的速度进行。
酶的结构包括活性位、辅基和蛋白质结构。
酶的功能包括催化特定的反应、特异性和高效性等。
2. 酶动力学酶动力学研究的是酶催化反应的速率和反应机理。
酶动力学参数包括最大反应速率（Vmax）、米氏常数（Km）、酶的抑制和激活等。
酶动力学研究为理解生物化学反应提供了重要的信息。
三、生物体内代谢途径糖代谢包括糖异生途径、糖酵解途径、糖原代谢和半乳糖代谢等，主要在细胞内进行，产生能量和代谢产物。
2. 脂质代谢脂质代谢包括脂质合成、脂质分解、脂蛋白代谢和胆固醇代谢等，涉及到脂肪酸、三酰甘油、磷脂和胆固醇等的合成和降解过程。
3. 氨基酸代谢氨基酸代谢包括氨基酸合成、氨基酸降解、氨基酸转运等，对于蛋白质的降解和合成具有重要的作用，同时参与许多代谢途径。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质1、组成元素：主要由碳、氢、氧、氮，有些还含有硫、磷等元素。
2、基本组成单位：氨基酸。
氨基酸通过脱水缩合形成肽链，肽链经过盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。
3、蛋白质的结构层次：一级结构是指氨基酸的排列顺序；二级结构有α螺旋、β折叠等；三级结构是指整条肽链的空间构象；四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质中各个亚基的空间排布及相互作用。
4、蛋白质的性质：具有两性电离、胶体性质、变性与复性、沉淀等。
（二）核酸1、分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
2、组成元素：碳、氢、氧、氮、磷。
3、基本组成单位：核苷酸。
核苷酸由含氮碱基、戊糖和磷酸组成。
4、 DNA 的结构：双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。
5、 RNA 的种类及功能：信使 RNA（mRNA）指导蛋白质合成；转运 RNA（tRNA）转运氨基酸；核糖体 RNA（rRNA）参与核糖体的组成。
（三）糖类1、分类：单糖（如葡萄糖、果糖、半乳糖）、二糖（如蔗糖、麦芽糖、乳糖）和多糖（如淀粉、糖原、纤维素）。
2、功能：主要的能源物质，也参与细胞结构的组成。
（四）脂质1、分类：脂肪、磷脂、固醇（如胆固醇、性激素、维生素 D）。
2、功能：脂肪是良好的储能物质；磷脂是生物膜的重要成分；固醇在调节生命活动中发挥重要作用。
二、酶1、本质：大多数是蛋白质，少数是 RNA。
2、特性：高效性、专一性、作用条件温和。
3、影响酶活性的因素：温度、pH、抑制剂、激活剂等。
4、酶的作用机制：降低化学反应的活化能。
三、生物氧化1、概念：物质在生物体内氧化分解并释放能量的过程。
2、呼吸链：由一系列递氢体和递电子体组成，其功能是传递电子和氢，生成水并释放能量。
3、 ATP 的生成：主要通过氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式生成。
生物化学的知识知识点梳理
生物化学的知识知识点梳理生物化学是研究生物体内化学成分、化学反应和化学过程的科学。
它涉及了生命现象中许多重要的基本成分和过程，包括蛋白质、核酸、糖类、脂类、酶、代谢途径等。
以下是生物化学的一些重要知识点的梳理。
1.生物分子：生物分子是指生命体中的化学组分，包括蛋白质、核酸、糖类和脂类。
蛋白质是生命体中最重要的一种生物分子，它们是由氨基酸组成的，具有结构和功能多样性。
核酸包括DNA和RNA，是遗传信息的存储和传递分子。
糖类是能提供能量的生物分子，常见的有单糖、双糖和多糖。
脂类包括甘油三酯、磷脂和类固醇等，它们在细胞膜组成、能量储存和信号传导等方面起着重要作用。
2.酶和酶反应：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质分子，可以加速化学反应速率。
酶反应包括酶催化的氧化还原反应、酸碱反应和加成反应等。
酶反应符合酶学的基本原理，包括酶与底物之间的亲和力、酶活性的调节和抑制等。
3.代谢途径：代谢途径是生物体内分子转化的过程，是生物体生命活动的基础。
代谢途径包括葡萄糖代谢、脂肪酸代谢、氨基酸代谢、核酸代谢等。
这些代谢途径通过一系列的酶催化反应组成，产生能量和产物。
4.蛋白质结构和功能：蛋白质的结构包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指由氢键形成的α螺旋和β折叠，三级结构是指蛋白质在立体空间上的折叠形式，四级结构是由多个蛋白质亚单位组装而成的复合物。
蛋白质的功能包括结构支持、酶催化、运输、传导和免疫等多种生物学过程。
5.DNA结构和遗传信息的传递：DNA是双螺旋结构，由核苷酸组成，包括脱氧核糖和碱基对。
DNA的遗传信息通过碱基对的配对方式来传递，A与T之间形成两个氢键，G与C之间形成三个氢键。
DNA的复制、转录和翻译是生命体遗传信息传递的重要过程。
6.信号转导：信号转导是细胞内外信息的传递过程，涉及到激活和抑制信号通路的多个分子。
信号转导通常发生在细胞膜上的受体和细胞内的信号分子之间，通过级联反应将信号传递到细胞核，从而调控基因转录和细胞功能。
生物化学大一知识点总结大全
生物化学大一知识点总结大全生物化学是生物学和化学的交叉学科，主要研究生物体内的化学反应和分子结构。
在大一的学习中，我们接触了许多生物化学的基础知识，下面是对这些知识点进行总结和回顾。
一、生物化学基础知识1. 原子结构和元素周期表：了解原子的组成和构造，掌握元素周期表的基本结构，以及元素符号和原子量的含义。
2. 分子和化学键：了解分子的构成和化学键的种类（共价键、离子键、金属键），了解键的强度和稳定性。
3. 溶液和浓度：了解溶液的组成，掌握浓度的计算方法和表示方式，理解各种溶液的性质和行为。
4. 酸碱中和和pH：了解酸碱中和反应的原理，掌握pH的定义和计算方法，理解酸碱溶液的性质和酸碱指示剂的作用。
二、生物基础有机化学1. 碳水化合物：了解碳水化合物的基本结构（单糖、双糖、多糖），掌握葡萄糖和羟基的化学性质和反应。
2. 脂肪酸和甘油：了解脂肪酸和甘油的结构和性质，理解三酯的合成和代谢过程。
3. 蛋白质：了解蛋白质的组成和结构（氨基酸），掌握氨基酸的分类和性质，理解蛋白质的结构层次和功能。
4. 核酸：了解核酸的结构和功能，掌握DNA和RNA的组成和碱基配对规则，理解DNA的复制和RNA的转录过程。
三、生物能量转化1. 糖酵解：了解糖酵解的反应过程和产物，并掌握乳酸发酵和酒精发酵的区别和条件。
2. 奥斯卡·门德尔实验：理解奥斯卡·门德尔实验的目的和原理，掌握氧化磷酸化的过程和产物。
3. 光合作用：了解光合作用的反应过程和产物，在此基础上理解光合作用在能量转化中的重要性。
四、酶和代谢调节1. 酶的分类和特点：了解酶的种类和功能，掌握酶促反应的速率和酶动力学的常用参数。
2. 酶的调节：了解酶的活性调节机制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制和蛋白质磷酸化。
3. 代谢途径和调控：理解代谢途径的概念和特点，了解代谢调控的方式和目的，包括反馈抑制、转录调控和信号转导等。
五、生物膜和细胞信号传导1. 脂质双层结构：了解生物膜的结构和功能，理解脂质双层的性质和流动性。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
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4.各种RNA 的功能：RNA 主要负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥着重要功能。
mRNA 是由DNA 转录而来，携带着DNA 的遗传信息，并作为蛋白质的合成的模版；rRNA 是蛋白质合成的场所——核糖体的重要组成部分；tRNA 是密码子翻译为相对应氨基酸的桥梁。
5.核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。
6.核酸链中的核苷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键。
7.核酸链的表示方法：要按5’→3规定书写，具有方向性。
8.DNA 双螺旋结构的特点：（1）DNA 分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。
两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm.（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，疏水碱基对则在内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约10个碱基对，螺距3.4nm ，这样相邻碱基平面间间隔0.34nm ，并有一个360的夹角，糖环平面与中心轴平行。
（3）两条DNA 链借彼此碱基A=T 、G=C 之间形成的氢键而结合在一起。
（4）在DNA 双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。
9. A-T ，C-G ，单链A+T+C+G=100%,G-C 含量多则DNA 熔点较高，生活环境温度较高。
10.DNA 双螺旋构象多态性：A-NDA 、B-DNA ：是最稳定，最常见的右旋DNA 、C-DNA ；Z-DNA 是左旋DNA 。
11.tRNA 的二级结构呈三叶草状结构模型。
12.tRNA 一般由四个臂和四个环组成。
四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码子臂、T ΨC 臂；四环：二氢尿嘧啶环DHU 、反密码子环、额外环、T ΨC 环。
13.氨基酸接受臂由7个碱基对组成，3’-端均为CCA 序列，可以接受活化的氨基酸（结合位点-CCA ）。
14.tRNA 的三级结构是L 形的。
15.原核生物的核糖体含3种rRNA ：23S rRNA 、5S rRNA 和16S rRNA;真核生物的核糖体有4种：28S rRNA 、5.8S rRNA 、5S rRNA 和18S rRNA 。
16.5’帽子结构：m 7G-5’PPP-N-3’P ；3’尾巴结构：PolyA3’或AAAAAAA-OH17.核酸的紫外吸收最大值260nm 附近。
利用260nm 与280nm 光吸收比值（A260/A280）可判断核苷酸样品的纯度。
纯DNA= A260/A280=1.8,纯RNA= A260/A280=2.0。
21. DNA 的熔点：通常把热变性过程中光吸收达到最大吸收（完全变性）一半时的温度称为DNA 的熔点或熔解温度，用Tm 表示。
（1）Tm 值与DNA 分子中G-C 含量成正比。
（2）G-C 含量高的DNA ，Tm 值也高。
（3）（G-C ）%=(Tm-69.3)×2.4423.蛋白质中N 的平均含量为16%，即1mg 蛋白氮相当于6.25mg 蛋白质。
凯氏定氮法测定蛋白质含量=蛋白质含N 量×6.25。
24.20种蛋白质氨基酸差别：侧链集团R 的不同。
25.非极性氨基酸：丙氨酸（Ala ）：CH3- 只含甲基、缬氨酸（Val ）、亮氨酸（Leu)、异亮氨酸（Ile ）、脯氨酸（Pro ）、苯丙氨酸（Phe ）、色氨酸（Trp ）、甲硫氨酸（Met ）。
极性氨基酸：（1）极性不带电荷：甘氨酸（Gly ）：H-、丝氨酸（Ser ）：HO-CH2、苏氨酸（Thr ）CH-CH(OH)-、半胱氨酸（Cys ）HS-CH2-、酪氨酸（Tyr ）HO-苯环-CH2-、天冬酰胺（Asn ）H2N-CO-CH2-、谷氨酰胺（Gln ）H2N-CO-CH2-CH2-（2）碱性氨基酸（+）： 赖氨酸（Lys ）、精氨酸（Arg ）、组氨酸（His ）（3）（3）酸性氨基酸（-）： 天冬氨酸（Asp ）、谷氨酸（Glu ）计算题：极性氨基酸等电点计算。
26.pH=5.97时，甘氨酸以兼性离子形式存在，氨基酸的净电荷为0，这个pH 称作：等电点。
酸性氨基酸 pI=21（pK1’+pKR ’）两小数之和； 碱性氨基酸 pI=21（pK2’+pKR ’）两大数之和。
27.氨基酸的重要化学反应：（1）与茚三酮反应，生成蓝紫色化合物。
脯氨酸或羟脯氨酸与之反应生成黄色化合物，是因为亚氨基的存在（2）与2,4-二硝基氟苯反应（DNFB 或FDNB ）生成黄色二硝基苯氨基酸，被Sanger 用于测定肽链N 端氨基酸，被称为Sanger 反应。
28. 氨酸残基:由于形成肽键的α-羧基与α-氨基之间缩合释放出一分子水，肽链中的氨基酸已不是完整的分子，因而称作氨酸残基。
29.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸从N 端到C 端的排列顺序。
30.蛋白质的二级结构：肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而成的局部空间结构。
是蛋白质结构的构象单元，主要有：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。
31. α螺旋特征：α螺旋每一圈含3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm 。
Sn=3.613（13表示上升一圈含13个原子）32.蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠。
凭借次级键维系使α螺旋、β折叠、β转角等二级结构相互配置而形成的特定构象。
34. 四级结构：由相同或者不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白质结构。
35. 论述蛋白质结构与功能的关系。
1、一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶2、一般结构近似的蛋白质，功能也相似，如同源蛋白（细胞色素等）3、来源于同种生物体的蛋白质，其一级结构变化，往往是分子病的基础，如镰刀型贫血症4、变性作用证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系5、别构酶、别构蛋白等也证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系，如血红蛋白和肌红蛋白36. 在酸性环境中，蛋白质带正电荷，pH<pI ；在碱性环境中，蛋白质带负电荷，pH>pI 。
蛋白质的等电点：当蛋白质在某一Ph aq 中，酸性基团带的负电荷恰等于碱性基团带的正电荷，蛋白质分子净电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不想阳极移动，此时aq 的pH 称为蛋白质的等电点pI ，pH=pI 。
蛋白质变性的表现：（1）丧失生物活性（2）溶解度降低，黏度增大，扩散系数变小（3）某些原来埋藏在蛋白质分子内部的疏水侧链基团暴露于变性蛋白质表面，导致光学性质变化（4）对蛋白酶降解的敏感性增大。
4）酶的催化活性受到调节控制（5）有些酶的催化活性与辅因子有关。
41.全酶⇋酶因子+辅因子 辅酶：把与酶蛋白结合比较松弛，用透析法可除去的小分子有机物叫做辅酶。
辅基：把与酶蛋白结合比较紧密，用透析法不易除去的小分子物质叫做辅基。
42.酶的专一性分类：（1）结构专一性（2）立体异构专一性43.酶的活性中心：指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
44.影响酶催化效率因素：（1）底物与酶的邻近效应和定向效应（2）张力和变形（3）酸碱催化（4）共价催化（5）微环境的影响45.胰蛋白酶专一水解：赖氨酸（Lys ）、精氨酸（Arg ）胰凝乳蛋白酶专一水解：苯丙氨酸（Phe ）、酪氨酸（Tyr ）、色氨酸（Trp ）和大而疏水的氨基酸形成的肽键。
弹性蛋白酶专一水解：丙氨酸（Ala ）46.底物浓度对酶促反应v 的影响：当浓度较低时，符合一级反应特征，反应速度与底物浓度近乎正比。
][][s k dt P d =；当浓度较高时符合零级反应特征，再增加底物浓度反应速度几乎不变。
47.米氏方程的推导：假设1.测定的速度为反应的初速度。
2.底物浓度[S]显著超过[E]3.络合物[ES]最初增高，最后达到平衡状态。
E + S 11K K -ES 2K−−→E+P [Et]- [ES] [S] [ES]酶与底物结合生成络合物[ES]的速度V1=K1([Et]- [ES])·[S]络合物[ES]分解的速度V2=K-1[ES]+K2[ES] 当达到稳态时V1=V2,令121m K K K K -+=则[][][][]t m E S ES K S =+（1） 由于酶促反应速度由络合物浓度[ES]决定，V=K2[ES]（2），所以（2）代入（1）得到2[][][]t m K E S VK S =+(3), 当所有酶都是以络合物[ES]存在时[Et]=[ES]此时V 为最大反应速度Vmax 即Vmax=K2[Et] (4),将（4）代入（3）即可得到米氏方程v=max [][]m v S K S +或v=max 1/[]m v K S + 米氏常数Km 的意义：（1）Km 值是反应v 为最大v 一半时的底物浓度（2）测定Km 数值，可鉴定酶（3）用来表示酶与底物的亲和力大小，Km 越大，亲和力越弱（4）可以计算任意[S]时的v 。
可逆抑制作用：分为竞争性抑制（Km 增大，Vmax 不变）和非竞争性抑制（Km 不变，Vmax 减少）49.别构效应：当底物或效应物和酶分子上的相应部位结合后，会引起酶分子构象改变从而影响酶的催化活性，这种效应叫别构效应。
50.酶的比活力：每单位质量样品中的酶活力。
即每mg 蛋白质中所含的酶活力单位（U ）数。
比活力=活力U/mg 蛋白。
51.饱和脂肪酸：软脂酸：16：0；硬脂酸：18：0。
52.论述糖类分解代谢的过程：糖代谢一般有三条途径:1.无氧条件下，葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸，然后经乳酸发酵生成乳酸(植物经乙醇发酵生成乙醇);2.有氧条件下，葡萄糖经糖酵解生成丙酮酸，丙酮酸在线粒体内生成乙酰辅酶A ，乙酰辅酶A 再经过TCA 循环(或乙醛酸循环，只有植物有)最终生成二氧化碳和水;3.也可以经磷酸戊糖途径，最终生二氧化碳和水。
53.淀粉/糖原的两种降解途径：水解、磷酸解。
54.α-淀粉酶耐高温不耐酸，β-淀粉酶耐酸不耐高温。
55.糖酵解在细胞质中进行，限速酶是磷酸果糖激酶、己糖激酶、丙酮酸激酶。
糖酵解的三个步骤：（1）己糖的磷酸化（2）磷酸己糖的裂解（3）A TP 和丙酮酸的生成。
糖酵解的生理意义：（1）糖酵解是存在一切生物体内糖分解代谢的普遍途径，是葡萄糖进行有氧或者无氧分解的共同代谢途径，通过糖酵解使葡萄糖降解生成ATP ，为生命活动提供部分能量，尤其对厌氧生物是获得能量的主要方式（2）糖酵解途径为其他代谢途径提供中间产物（为氨基酸、脂类合成提供碳骨架），如6-磷酸葡萄糖是磷酸戊糖途径的底物 （3）为糖异生作用提供基本途径。
计算糖酵解的化学计量：C6H12O6+2ADP+2Pi+2NAD +→2CH3COCOOH+2ATP+2NADH+2H ++2H2O 在起始阶段消耗两分子A TP ，后又生成4分子A TP ，所以净产生了2分子A TP ，又因为生成的NADH 可产生3个或2个ATP ，所以共产生8或6个A TP 。