基础生物化学知识点总结

4.各种RNA 的功能：RNA 主要负责遗传信息的表达，在蛋白质合成方面发挥着重要功能。mRNA 是由DNA 转录而来，携带着DNA 的遗传信息，并作为蛋白质的合成的模版；rRNA 是蛋白质合成的场所——核糖体的重要组成部分；tRNA 是密码子翻译为相对应氨基酸的桥梁。

5.核酸的一级结构：核酸分子中核苷酸的排列顺序和连接方式。

6.核酸链中的核苷酸之间形成3’,5’-磷酸二酯键。

7.核酸链的表示方法：要按5’→3规定书写，具有方向性。

8.DNA 双螺旋结构的特点：（1）DNA 分子是由两条反向平行的多核苷酸链相互盘绕形成双螺旋结构。两条链围绕同一个中心轴形成右手螺旋，双螺旋的直径为2nm.（2）由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在双螺旋的外侧，疏水碱基对则在内部，碱基平面与中心轴垂直，螺旋旋转一周约10个碱基对，螺距3.4nm ，这样相邻碱基平面间间隔0.34nm ，并有一个360的夹角，糖环平面与中心轴平行。（3）两条DNA 链借彼此碱基A=T 、G=C 之间形成的氢键而结合在一起。（4）在DNA 双螺旋结构中，两条链配对偏向一侧，形成一条大沟和一条小沟。

9. A-T ，C-G ，单链A+T+C+G=100%,G-C 含量多则DNA 熔点较高，生活环境温度较高。

10.DNA 双螺旋构象多态性：A-NDA 、B-DNA ：是最稳定，最常见的右旋DNA 、C-DNA ；Z-DNA 是左旋DNA 。

11.tRNA 的二级结构呈三叶草状结构模型。

12.tRNA 一般由四个臂和四个环组成。四臂：氨基酸臂、二氢尿嘧啶臂、反密码子臂、T ΨC 臂；四环：二氢尿嘧啶环DHU 、反密码子环、额外环、T ΨC 环。

13.氨基酸接受臂由7个碱基对组成，3’-端均为CCA 序列，可以接受活化的氨基酸（结合位点-CCA ）。

14.tRNA 的三级结构是L 形的。

15.原核生物的核糖体含3种rRNA ：23S rRNA 、5S rRNA 和16S rRNA;真核生物的核糖体有4种：28S rRNA 、5.8S rRNA 、5S rRNA 和18S rRNA 。

16.5’帽子结构：m 7G-5’PPP-N-3’P ；3’尾巴结构：PolyA3’或AAAAAAA-OH

17.核酸的紫外吸收最大值260nm 附近。利用260nm 与280nm 光吸收比值（A260/A280）可判断核苷酸样品的纯度。纯DNA= A260/A280=1.8,纯RNA= A260/A280=2.0。

21. DNA 的熔点：通常把热变性过程中光吸收达到最大吸收（完全变性）一半时的温度称为DNA 的熔点或熔解温度，用Tm 表示。

（1）Tm 值与DNA 分子中G-C 含量成正比。（2）G-C 含量高的DNA ，Tm 值也高。（3）（G-C ）%=(Tm-69.3)×2.44

23.蛋白质中N 的平均含量为16%，即1mg 蛋白氮相当于6.25mg 蛋白质。凯氏定氮法测定蛋白质含量=蛋白质含N 量×6.25。 24.20种蛋白质氨基酸差别：侧链集团R 的不同。

25.非极性氨基酸：丙氨酸（Ala ）：CH3- 只含甲基、缬氨酸（Val ）、亮氨酸（Leu)、异亮氨酸（Ile ）、脯氨酸（Pro ）、苯丙氨酸（Phe ）、色氨酸（Trp ）、甲硫氨酸（Met ）。

极性氨基酸：（1）极性不带电荷：甘氨酸（Gly ）：H-、丝氨酸（Ser ）：HO-CH2、苏氨酸（Thr ）CH-CH(OH)-、半胱氨酸（Cys ）HS-CH2-、酪氨酸（Tyr ）HO-苯环-CH2-、天冬酰胺（Asn ）H2N-CO-CH2-、谷氨酰胺（Gln ）H2N-CO-CH2-CH2-

（2）碱性氨基酸（+）： 赖氨酸（Lys ）、精氨酸（Arg ）、组氨酸（His ）

（3）（3）酸性氨基酸（-）： 天冬氨酸（Asp ）、谷氨酸（Glu ）

计算题：极性氨基酸等电点计算。

26.pH=5.97时，甘氨酸以兼性离子形式存在，氨基酸的净电荷为0，这个pH 称作：等电点。

酸性氨基酸 pI=

2

1（pK1’+pKR ’）两小数之和； 碱性氨基酸 pI=21（pK2’+pKR ’）两大数之和。 27.氨基酸的重要化学反应：（1）与茚三酮反应，生成蓝紫色化合物。脯氨酸或羟脯氨酸与之反应生成黄色化合物，是因为亚氨基的存在（2）与2,4-二硝基氟苯反应（DNFB 或FDNB ）生成黄色二硝基苯氨基酸，被Sanger 用于测定肽链N 端氨基酸，被称为Sanger 反应。

28. 氨酸残基:由于形成肽键的α-羧基与α-氨基之间缩合释放出一分子水，肽链中的氨基酸已不是完整的分子，因而称作氨酸残基。

29.蛋白质的一级结构：多肽链中氨基酸从N 端到C 端的排列顺序。

30.蛋白质的二级结构：肽链主链不同肽段通过自身的相互作用，形成氢键，沿某一主轴盘旋折叠而成的局部空间结构。是蛋白质结构的构象单元，主要有：α螺旋、β折叠、β转角、无规卷曲。

31. α螺旋特征：α螺旋每一圈含3.6个氨基酸残基，沿螺旋轴方向上升0.54nm 。Sn=3.613（13表示上升一圈含13个原子）

32.蛋白质的三级结构：多肽链在二级结构的基础上通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠。凭借次级键维系使α螺旋、β折叠、β转角等二级结构相互配置而形成的特定构象。

34. 四级结构：由相同或者不同亚基按照一定排布方式聚集而成的蛋白质结构。 35. 论述蛋白质结构与功能的关系。

1、一级结构不同的蛋白质，功能各不相同，如酶原和酶

2、一般结构近似的蛋白质，功能也相似，如同源蛋白（细胞色素等）

3、来源于同种生物体的蛋白质，其一级结构变化，往往是分子病的基础，如镰刀型贫血症

4、变性作用证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系

5、别构酶、别构蛋白等也证明蛋白质空间结构与功能有十分密切关系，如血红蛋白和肌红蛋白

36. 在酸性环境中，蛋白质带正电荷，pHpI 。

蛋白质的等电点：当蛋白质在某一Ph aq 中，酸性基团带的负电荷恰等于碱性基团带的正电荷，蛋白质分子净电荷为零，在电场中既不向阴极移动，也不想阳极移动，此时aq 的pH 称为蛋白质的等电点pI ，pH=pI 。

蛋白质变性的表现：（1）丧失生物活性（2）溶解度降低，黏度增大，扩散系数变小（3）某些原来埋藏在蛋白质分子内部的疏水侧链基团暴露于变性蛋白质表面，导致光学性质变化（4）对蛋白酶降解的敏感性增大。