蛋白质的基本组成单位氨基酸及其连接方式-精
2第二章蛋白质
O2N
R
室温
F ＋ H2N CH COOH
O2N
pH8～9
NO2
R HN CH COOH＋ HF
NO2
DNFB
DNP - 氨基酸 此反应最初被Sanger 用于测定
肽链 N-端氨基酸种类和数目
第二节 蛋白质的构件组成单位-氨基酸
蛋白质的水解（了解）
根据蛋白质的水解程度，可分为完全水解和部分 水解两种情况： —完全水解或彻底水解，得到的水解产物是各种 氨基酸的混合物； —部分水解（不完全水解），得到的产物是各种 大小不等的肽段和氨基酸.
① 酸水解：常用6 mol/L的盐酸或4 mol/L的硫酸在105110℃条件下进行水解，反应时间约20小时。
极 性 中 性 氨 基 酸
带负电荷的氨基酸 带正电荷的氨基酸
练习题 1：下列含有两个羧基的氨基酸是： A．精氨酸 B．甘氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸
练习题 2：下列含有咪唑环的氨基酸是： A．精氨酸 B．组氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸 练习题 3：下列哪种氨基酸为亚氨基酸： A．精氨酸 B．脯氨酸 D．色氨酸 E．谷氨酸
1899 1901 1901 1901 1904 1922 1935
Morner Fischer Fischer Hopkins Erhlich Mueller McCoy et al
牛角 奶酪 奶酪 奶酪 纤维蛋白 奶酪 奶酪
氨基酸的名称与符号
alanine
丙氨酸
AlaLeabharlann Aarginine
精氨酸
Arg
练习题：测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40g，此 样品约含蛋白质多少？ A．2．00g B．2．50g C．6．40g D．3．00g
结构蛋白质的基本单位
结构蛋白质的基本单位全文共四篇示例，供读者参考第一篇示例：结构蛋白质是构成生物体内部结构的重要组分，它们在细胞中起着支持和保持结构、传输信号、调节代谢和形成生物体的功能器官的作用。
结构蛋白质的基本单位是由氨基酸构成的多肽链，其中最重要的组成单位是α-氨基酸。
α-氨基酸是由一个氨基（NH2）和一个羧基（COOH）组成的有机分子，它们通过脱水缩合反应形成肽键，从而连接成长长的多肽链。
结构蛋白质的多肽链通常会在生物体内折叠成特定的结构，形成不同的二级、三级和四级结构。
二级结构包括α-螺旋和β-折叠，通过氢键的形成使多肽链呈现螺旋状或折叠状的结构。
三级结构包括蛋白质的空间构象，它揭示了不同氨基酸之间的空间排列关系。
四级结构是蛋白质在生物体中的组装形式，包括蛋白质在细胞内或细胞间的组合方式。
结构蛋白质的功能和特性取决于其特定的结构。
角蛋白是一种结构蛋白质，它主要存在于皮肤、毛发和指甲等部位，具有保护细胞和组织的功能。
肌动蛋白是另一种结构蛋白质，它存在于肌肉中，参与肌肉的收缩和运动。
胶原蛋白是结构蛋白质中含有大量甘氨酸、脯氨酸、羟脯氨酸的一类，它在结缔组织中起着支持和连接组织的作用。
结构蛋白质的功能多样，不仅可以用于构建细胞和组织的结构，还可以参与细胞信号转导、运输物质、催化化学反应等生物学过程。
在细胞内，结构蛋白质往往与其他功能蛋白质相互作用，共同维持细胞的正常功能。
微管蛋白作为结构蛋白质，不仅可以形成细胞骨架，还可以参与细胞分裂和细胞运输等生命活动。
结构蛋白质是生物体内部结构的基本单位，它通过多肽链的结构和组装形式，实现了细胞和组织的支持、保护、运输和生物功能的调节。
结构蛋白质的研究不仅有助于理解生物体内部结构和功能的调控机制，还有助于开发治疗疾病和改善生物体健康的新方法和技术。
通过深入的研究和探索，相信结构蛋白质将为生物科学领域带来更多的突破和创新。
第二篇示例：结构蛋白质是生物体内具有结构功能的一类重要蛋白质，它们在细胞中起着重要的支撑、保护和运输作用。
2蛋白质的基本结构单位—氨基酸
三、 氨基酸的理化性质
（一）氨基酸的一般物理性质
1.氨基酸的旋光性
除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性-碳原子，因此 都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数 之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
氨基酸的结构
α—氨基酸除甘氨酸外都具有光学活性。 通常（+）表示右旋体dewtroisomer）,（-） 表示左旋体（Levoisomer），L与D只代表立 体异构型，不表示旋光性。例如人体蛋白质的 α—氨基酸均为L—型，但有左右旋之别。天冬 氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、赖氨酸 （Lys）、异亮氨酸（Ile）等为L（+）;而亮 氨酸（Leu）、丝氨酸（Ser）、苏氨酸 （Thr）、半胱氨酸（Cys）等都为L（-）。
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH2 CH CH3 CH3 OH
-氨基异己酸
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
异亮氨酸 Ileucine
-氨基--甲基戊酸
氨基酸的结构
二、氨基酸的分类
（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 （二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需 氨基酸
（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见 氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
1、蛋白质中常见氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C H
氨基乙酸
OH
氨基酸的结构
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
H2 N CH2 CH2 C NH2 O
氨基酸的主要成分
氨基酸的主要成分氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它们在维持生命活动中起着重要作用。
氨基酸由氨基（NH2）和羧基（COOH）构成，它们通过一个共同的碳原子连接在一起。
氨基酸的主要成分包括碳、氢、氧和氮元素，其中还有一些氨基酸含有其他元素如硫、磷和金属等。
氨基酸的化学结构可以分为三个部分：氨基基团（NH2），羧基基团（COOH）和一个侧链（R-）。
氨基基团是由一个氮原子、两个氢原子组成的，而羧基基团则是由一个碳原子、一个氧原子和一个羟基（-OH）组成的。
侧链的结构和性质各不相同，决定了氨基酸的特性和功能。
根据氨基酸的侧链结构和性质，可以将氨基酸分为20种不同的类型。
其中，9种是人体必需氨基酸，即我们的身体无法合成，只能通过食物摄入的氨基酸。
这九种氨基酸包括异亮氨酸（Isoleucine）、白氨酸（Leucine）、赖氨酸（Lysine）、蛋氨酸（Methionine）、苏氨酸（Phenylalanine）、色氨酸（Tryptophan）、蛋氨酸（Threonine）、缬氨酸（Valine）和组氨酸（Histidine）。
除了这九种必需氨基酸外，还有11种非必需氨基酸，即人体可以通过其他氨基酸的转化合成的氨基酸。
这些非必需氨基酸包括丙氨酸（Alanine）、天冬氨酸（Asparagine）、天冬氨酸（Aspartate）、胱氨酸（Cysteine）、谷氨酸（Glutamine）、谷氨酸（Glutamate）、甘氨酸（Glycine）、缬氨酸（Proline）、色氨酸（Serine）、酪氨酸（Tyrosine）和精氨酸（Arginine）。
除了上述20种氨基酸外，还有一些特殊的氨基酸，如羟脯氨酸（Hydroxyproline）、羟脯氨酸（Hydroxylysine）和5-羟色氨酸（5-Hydroxytryptamine）。
这些特殊的氨基酸在特定的生物体中起着重要的生理和功能作用。
氨基酸在生物体中有多种功能。
蛋白质的基本组成单位---氨基酸
第一章蛋白质第一节蛋白质的基本组成单位---氨基酸（一）氨基酸的种类蛋白质是重要的生物大分子，其组成单位是氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有20种，均为α-氨基酸。
每个氨基酸的α-碳上连接一个羧基，一个氨基，一个氢原子和一个侧链R 基团。
20种氨基酸结构的差别就在于它们的R基团结构的不同。
根据20种氨基酸侧链R基团的极性，可将其分为四大类：非极性R基氨基酸（8种）；不带电荷的极性R基氨基酸（7种）；带负电荷的R基氨基酸（2种）；带正电荷的R基氨基酸（3种）。
（二）氨基酸的性质氨基酸是两性电解质。
由于氨基酸含有酸性的羧基和碱性的氨基，所以既是酸又是碱，是两性电解质。
有些氨基酸的侧链还含有可解离的基团，其带电状况取决于它们的pK值。
由于不同氨基酸所带的可解离基团不同，所以等电点不同。
除甘氨酸外，其它都有不对称碳原子，所以具有D-型和L-型2种构型，具有旋光性，天然蛋白质中存在的氨基酸都是L-型的。
酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸具有紫外吸收特性，在280nm处有最大吸收值，大多数蛋白质都具有这些氨基酸，所以蛋白质在280nm处也有特征吸收，这是紫外吸收法定量测定蛋白质的基础。
氨基酸的α-羧基和α-氨基具有化学反应性，另外，许多氨基酸的侧链还含有羟基、氨基、羧基等可解离基团，也具有化学反应性。
较重要的化学反应有：（1）茚三酮反应，除脯氨酸外，所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应，生成蓝紫色化合物，脯氨酸与茚三酮生成黄色化合物。
（2）Sanger反应，α-NH2与2,4-二硝基氟苯作用产生相应的DNB-氨基酸。
（3）Edman反应，α-NH2与苯异硫氰酸酯作用产生相应的氨基酸的苯氨基硫甲酰衍生物（PIT-氨基酸）。
Sanger反应和Edmen反应均可用于蛋白质多肽链N端氨基酸的测定。
氨基酸通过肽键相互连接而成的化合物称为肽，由2个氨基酸组成的肽称为二肽，由3个氨基酸组成的肽称为三肽，少于10个氨基酸肽称为寡肽，由10个以上氨基酸组成的肽称为多肽。
基础生物化学知识点
基础生物化学知识点一、蛋白质1. 蛋白质的组成：-主要由碳、氢、氧、氮等元素组成。
-基本单位是氨基酸，氨基酸通过肽键连接形成多肽链。
2. 氨基酸的结构：-具有一个氨基（-NH₂）、一个羧基（-COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
-根据侧链的性质不同，可分为不同的氨基酸类型，如酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
3. 蛋白质的结构层次：-一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序。
-二级结构：主要有α-螺旋、β-折叠等，是通过氢键维持的局部空间结构。
-三级结构：多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构，主要由疏水作用、离子键、氢键等维持。
-四级结构：由多个具有独立三级结构的亚基通过非共价键结合而成。
4. 蛋白质的性质：-两性电离：在不同的pH 条件下，蛋白质可带正电、负电或呈电中性。
-胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在胶体范围，具有胶体的一些特性。
-变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其生物活性丧失，称为变性；变性的蛋白质在适当条件下可恢复其天然构象和生物活性，称为复性。
-沉淀反应：在适当条件下，蛋白质可从溶液中沉淀出来，如加入盐、有机溶剂等。
二、核酸1. 核酸的分类：-脱氧核糖核酸（DNA）：是遗传信息的携带者。
-核糖核酸（RNA）：参与遗传信息的表达。
2. 核酸的组成：-由核苷酸组成，核苷酸由磷酸、戊糖（DNA 为脱氧核糖，RNA 为核糖）和含氮碱基组成。
-含氮碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胞嘧啶（C）、胸腺嘧啶（T，DNA 特有）和尿嘧啶（U，RNA 特有）。
3. DNA 的结构：-双螺旋结构：两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕，由氢键和碱基堆积力维持稳定。
-特点：右手螺旋、碱基互补配对（A 与T 配对，G 与C 配对）。
4. RNA 的种类和结构：-mRNA（信使RNA）：携带遗传信息，从DNA 转录而来，作为蛋白质合成的模板。
- tRNA（转运RNA）：呈三叶草形结构，在蛋白质合成中负责转运氨基酸。
蛋白质的基本组成单位及其数量和结构特点
蛋白质的基本组成单位及其数量和结构特点蛋白质是生命体中最重要的基础性生物大分子，也是细胞中最主要的有机物质之一。
它们在细胞中担任着诸多生理功能，如结构支持、催化酶活性、运输物质、传递信号等。
蛋白质的基本组成单位是氨基酸。
氨基酸是一类含有氨基(-NH2)和羧基(-COOH)的有机化合物。
蛋白质的数量和结构特点与氨基酸的数量和结构有密切关系。
氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
氨基酸是一个共有20种不同的氨基酸，它们的结构差异来源于它们的侧链。
这些氨基酸在蛋白质中通过肽键连接在一起形成多肽链。
多肽链的长度可以从几个氨基酸残基到几千个氨基酸残基不等。
当多肽链的氨基酸数量较少时，我们将其称为寡肽，而当氨基酸数量较多时，我们将其称为多肽或蛋白质。
蛋白质的数量和结构特点与氨基酸的数量和结构紧密相关。
蛋白质的数量取决于细胞中所编码的蛋白质基因的数量。
在人类基因组中，已经发现了大约20,000个编码蛋白质的基因。
这些基因通过基因表达的过程被转录成mRNA，然后通过翻译过程合成蛋白质。
蛋白质的结构特点则源于氨基酸的结构。
氨基酸的侧链可以是非极性、极性或带电的，这些不同的侧链特性决定了蛋白质的功能和结构。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指多肽链的氨基酸序列。
二级结构是指多肽链中氨基酸残基之间的氢键相互作用，形成了α-螺旋和β-折叠等结构。
三级结构是指多肽链在空间中的折叠方式，由各个二级结构元素的排列而成。
四级结构是指多个多肽链之间的相互作用，形成了复合蛋白质结构。
这些层次的结构决定了蛋白质的功能和稳定性。
蛋白质的数量和结构特点对生物体的生命活动具有重要影响。
不同种类和数量的蛋白质在细胞中发挥着不同的功能。
例如，酶是一类催化反应的蛋白质，它们能够加速化学反应的速率。
抗体是一类用于免疫防御的蛋白质，它们能够识别和结合外来抗原，从而保护机体免受感染。
肌纤维蛋白是一类参与肌肉收缩的蛋白质，它们能够通过与肌动蛋白相互作用使肌肉收缩。
蛋白质的基本结构单位——氨基酸
Ala
Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile
A
R N D C Q E G H I
亮氨酸（leucine）
赖氨酸(lysine) 甲硫氨酸 （methionine） 苯丙氨酸 （phenylalanine） 脯氨酸（proline） 丝氨酸（serine） 苏氨酸（threonine） 色氨酸（tryptophan） 酪氨酸（tyrosine） 缬氨酸（valine）
5.1 Their R groups contain guanidino, amino, imidazole groups respectively. 5.2 The side chain of His can be positively or uncharged depending on the local environment near pH 7.0
has an imino group in proline) bonded to the same carbon atom, designated as the -carbon.
Each has a different side chain (or R group, R=―Remainder of the molecule‖). The -carbons for 19 of them are asymmetric (or chiral),
芳香族aa (3) 杂环族aa (2)
Tyr
Trp His
Pro
脂肪族氨基酸
aliphatic R groups
— 一氨基一羧基氨基酸 （甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）
—羟基氨基酸：（丝氨酸、苏氨酸）
—含硫氨基酸： （半胱氨酸、甲硫氨酸）
蛋白质的结构与功能
二、蛋白质的生物学重要性
1.蛋白质是生物体重要组成成分
分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；细胞的 各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分子，占 人体干重的45％，某些组织含量更高，例如脾、肺 及横纹肌等高达80％。
2.蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂 2）代谢调节作用
R CH COOH NH2
R CH COOH + +H+ NH3
+OH-
+OHR CH COOR CH COO-
NH3
+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
2. 紫外吸收
色氨酸和酪氨酸由于含有 共轭双键，在 280 nm 附近 有最大吸收峰。 大多数蛋白质含有酪氨酸 和色氨酸残基，所以测定蛋白 质溶液在280nm的光吸收值是 蛋白定量的快速简便方法。
+
CH3 R H
H
C
NH3
甘氨酸 丙氨酸 L-氨基酸的通式
不同的氨基酸其侧链R基团各异
（一）氨基酸的分类
根据侧链R基团的结构和理化性质可分为四类：
1.非极性疏水性氨基酸：
在水中溶解度较小 包括：
带有脂肪烃侧链氨基酸（丙、缬、亮、异亮） 含芳香环的氨基酸（苯丙） 含硫氨基酸（甲硫） 亚氨基酸（脯）及 甘氨酸
6.30
2. 极性中性氨基酸：
含有具有一定极性的R基团，在水中溶解度较非 极性疏水性氨基酸大。 包括： 有羟基的氨基酸（丝、苏） 有酰胺基的氨基酸（谷氨酰胺、天冬酰胺） 含巯基的氨基酸（半胱） 芳香族氨基酸（酪、色）
生物化学蛋白质章节考点总结
生物化学蛋白质章节考点总结第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子，几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果，因此，蛋白质是现代生物技术，尤其是基因工程，蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。
一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳 50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫 0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮:平均含氮16%，粗蛋白质含量=蛋白氮?6.252、氨基酸组成从化学结构上看，蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。
3、分类(1)、按组成:简单蛋白:完全由氨基酸组成结合蛋白:除蛋白外还有非蛋白成分(辅基)详细分类，P 75 表 3-1，表 3-2。
(注意辅基的组成)。
(2)、按分子外形的对称程度:球状蛋白质:分子对称，外形接近球状，溶解度好，能结晶，大多数蛋白质属此类。
纤维状蛋白质:对称性差，分子类似细棒或纤维状。
(3)、功能分:酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。
4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物 50-80%人体 45%一般细胞 50%种类大肠杆菌 3000种人体 10万种1012 生物界 10-10,二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物，aa数目由几个到成百上千个，分子量从几千到几千万。
一般情况下，少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽，寡肽或生物活性肽，有时也罕称多肽。
多于50个aa的称为蛋白质。
但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。
此时，多肽一词着重于结构意义，而蛋白质原则强调了其功能意义。
P 76 表3-3 (注意:单体蛋白、寡聚蛋白;残基数、肽链数。
)蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质，它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的，均一性。
三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链，每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构，这种空间结构称为蛋白质的(天然)构象。
蛋白质基本单位结构式
蛋白质基本单位结构式蛋白质是生物体中最基本的结构和功能单位之一。
它们由氨基酸残基组成，形成一条线性链。
每个氨基酸残基都由一个中心碳原子与一个氨基基团、一个羧基和一个侧链组成。
蛋白质链的两端分别是N-末端和C-末端。
蛋白质的结构可以分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质链的氨基酸序列。
氨基酸的种类和顺序决定了蛋白质的功能和结构。
二级结构是指蛋白质链的局部空间排列方式。
常见的二级结构有α螺旋和β折叠。
α螺旋是一种右旋的螺旋结构，氨基酸的侧链沿着螺旋轴排列。
β折叠是一种平行或反平行的折叠结构，氨基酸的侧链在平面上排列。
三级结构是指整个蛋白质的空间结构。
它由二级结构之间的相互作用和折叠方式决定。
常见的三级结构有α-β结构和β-α结构。
四级结构是指多个蛋白质链之间的相互作用。
多个蛋白质链可以通过非共价力和共价键相互连接，形成复合物或聚合物。
蛋白质的结构决定了它们的功能。
不同的结构可以使蛋白质具有不同的生物学活性，如酶活性、运输功能和结构支持等。
蛋白质结构的稳定性和可变性也对其功能起到重要影响。
蛋白质的结构与功能之间存在着密切的关系。
通过研究蛋白质的结构和功能，人类可以更好地理解生命的奥秘，并为疾病的治疗和药物的研发提供指导。
蛋白质结构的解析和模拟也是目前生物学和生物技术领域的重要研究方向之一。
蛋白质基本单位的结构式是由氨基酸残基组成的线性链，蛋白质的结构可分为一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
这些结构决定了蛋白质的功能和稳定性，对生物体具有重要作用。
通过研究蛋白质的结构和功能，人类可以更好地理解生命的奥秘，并为科学研究和医学进展提供支持。
第2章蛋白质的结构与功能
肽键
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。 * 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽…… * 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。 * 肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团 不全，被称为氨基酸残基(residue)。
* 多肽链(polypeptide chain)是指许多氨基 酸之间以肽键连接而成的一种结构。
Ser H H3N
+
O C N H
Val H C CH
O C N H
T yr H C CH2
O C N H
Asp H C CH2
O C N H
Gln H C COO
-
C CH2 OH
N-端
CH2 C-端 CH2 CONH2
1. 非极性疏水性氨基酸 甘氨酸 丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸 异亮氨酸 glycine alanine valine leucine isoleucine Gly Ala Val Leu Ile G A V L I F P
5.97 6.00 5.96 5.98 6.02 5.48
பைடு நூலகம்
苯丙氨酸 phenylalanine Phe 脯氨酸 proline Pro
6.30
2. 极性中性氨基酸：
含有具有一定极性的R基团，在水中溶解度较非 极性疏水性氨基酸大。 包括： 有羟基的氨基酸（丝、苏） 有酰胺基的氨基酸（谷氨酰胺、天冬酰胺） 含巯基的氨基酸（半胱） 芳香族氨基酸（酪、色）
2. 极性中性氨基酸 色氨酸 丝氨酸 酪氨酸 半胱氨酸 蛋氨酸 天冬酰胺 tryptophan serine tyrosine cysteine methionine asparagine Try Ser Try Cys Met Asn W S Y C M N
第一章蛋白质结构基础全篇
39
蛋白质工程
活性位置
无生物活性
40
蛋白质工程
（5）复杂模体（complex motif）
两个相邻的β发夹型模体通过环链相连，构成更加复杂 的模体。组合方式有24种，只有8种被观察到。
41
蛋白质工程
4. 结构域（domain）
结构域：二级结构和结构模体以特定的方式组合连接，在 蛋白质分子中形成 2 个或多个在空间上可以明显 区分的三级折叠实体，称为结构域。
半胱氨酸
Cys
C
glutarmine 谷氨酰胺
Gln Glx
Q
glutarmic acid 谷氨酸
Gln Glx
E
glycine
甘氨酸
Gly
G
histidine
组氨酸
His
H
isoleucine 异亮氨酸
Ile
I
leucine
亮氨酸
Leu
L
lysine
赖氨酸
Lys
K
methionine 甲硫氨酸
Met
可用来鉴定蛋白质构象是否合理。
⑴实线封闭区域
一般允许区，非键合原子间的距离大于一般允许距离，此区域内任何二面角确定的构象都是允许 的，且构象稳定。
⑵虚线封闭区域
是最大允许区，非键合原子间的距离介于最小允许距离和一般允许距离之间，立体化学允许，但 构象不够稳定。
⑶虚线外区域
16 是不允许区，该区域内任何二面角确定的肽链构象，都是不允许的，此构象中非键合原子间距离
构象：组成分子的原子或基团绕单键旋转而形成的不同空 间排布。构象改变，无共价键的断裂和重新形成， 化学上难于区分和分离。
氨基酸的基本组成元素
氨基酸的基本组成元素氨基酸是构成蛋白质的基本组成单位，它由氨基（NH2）、羧基（COOH）、一个α碳原子以及一个侧链组成。
每个氨基酸在其α碳原子上都有一个氢原子和一个侧链（R基），这个侧链决定了氨基酸的特性和功能。
1.氨基（NH2）：氨基是氨基酸中的一个基本组成元素。
它由一个氮原子和三个氢原子组成，带有正电荷。
氨基存在于所有氨基酸的分子结构中，连接到α碳原子上的一个顺式氢原子。
2.羧基（COOH）：羧基是氨基酸中的另一个基本组成元素，也称为羧酸基团。
它由一个碳原子、一个氧原子和一个氢原子组成，带有负电荷。
羧基连接到α碳原子的另一侧，与氨基相对。
3.α碳原子：α碳原子是氨基酸分子中的一个碳原子，连接氨基和羧基。
α碳原子是支链氨基酸形成分子之间的骨架，决定了氨基酸的立体构型和空间结构。
4.侧链（R基）：侧链，也称为R基团，是氨基酸分子中与α碳原子连接的一个原子或基团。
侧链决定了每种氨基酸的特性和功能，使不同的氨基酸具有不同的化学性质。
侧链可以是一个单独的原子（如氢、氧）或一个复杂的分子（如苯环），它们可以是疏水的、亲水的、带电的等等。
根据侧链的性质，氨基酸可以分为以下几类：1. 酸性氨基酸（Aspartic acid和Glutamic acid）：它们的侧链中包含一个或两个羧基，这使它们带有负电荷。
2. 硫氨酸（Cysteine）：它的侧链中包含一个硫原子，可以形成二硫键，对蛋白质的稳定性和结构起重要作用。
3. 亮氨酸（Leucine）、异亮氨酸（Isoleucine）和缬氨酸（Valine）：它们的侧链中含有疏水的碳链，使得这些氨基酸在蛋白质的内部起到填充和增强结构的作用。
4. 赖氨酸（Lysine）和精氨酸（Arginine）：它们的侧链中含有氨基，带有正电荷，在蛋白质的抗原性和酶活性中起着重要作用。
除了上述几类常见的氨基酸，还有其他氨基酸，如丝氨酸（Serine）、苏氨酸（Threonine）、蛋氨酸（Methionine）等。