氨基酸ppt课件
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氨基酸组成分析课件
色谱技术的引入为氨基酸分析打开了一扇新的大门。 1941年,Martin等运用色层法分析氨基酸,主要采用乙酰 化氨基酸在硅胶柱上或滤纸上半定量;随后,Moore、 Stein应用离子交换柱直接分离游离的氨基酸,在1958年, Spackman、Stein、Moore制造了自动化的氨基酸分析 仪,使氨基酸定量分析进入了一个崭新的阶段,至今仍是 经典的方法。
以下是几种常见的氨基酸分析方法。
《氨基酸组成分析》PPT课件
(1)茚三酮法 Spackman等人最早将茚三酮试剂运用到氨基酸组成分
析上。离子交换层析后,各种氨基酸与茚三酮反应形成紫色 化合物,最大光吸收在570nm,摩尔消光系数2X104,茚 三酮和二级胺(脯氨酸和羟脯氨酸)形成黄色产物,在 440nm检出,摩尔消光系数3X103。目前此法的灵敏度可 达100pmol,但茚三酮试剂易氧化,必须隔绝空气避光保 存,试剂本身黏性大,需要有个柱后混合器才能与氨基酸充 分反应,对仪器要求较高。
氧化反应被用来转化半胱氨酸和胱氨酸成为半胱磺酸,过 甲酸氧化反应的缺点是它会影响其他氨基酸特别是甲硫氨酸 会转变成甲硫氨酸砜,酪氨酸会降解。为克服这一 缺点,必 须准备能分析两次的样品量,一次提供半胱氨酸数据,另一 次则提供其他氨基酸的组成数据。
《氨基酸组成分析》PPT课件
第四节 氨基酸组成原位分析
《氨基酸组成分析》PPT课件
第一节 氨基酸组成分析的目的
现代分离提纯技术的发展使蛋白质操作微量化,但也给 定量带来了困难,一般很难通过常规的称量或测蛋白质溶液 在280nm的光吸收值来准确定量蛋白质。所以如果在蛋白 质酶解或测序前,取蛋白质样品的一部分进行氨基酸组成分 析,根据结果便可以推算出蛋白量的可靠值。 另外,在蛋白质测序中有时遇到测不出结果的情况, 一种可能是蛋白质的N端封闭, 另一种可能则是样品本身不是蛋白质或绝大部分是非蛋白质 物质, 解决这个问题的很好途径便是做氨基酸组成分析以确定样品 的成分。
以下是几种常见的氨基酸分析方法。
《氨基酸组成分析》PPT课件
(1)茚三酮法 Spackman等人最早将茚三酮试剂运用到氨基酸组成分
析上。离子交换层析后,各种氨基酸与茚三酮反应形成紫色 化合物,最大光吸收在570nm,摩尔消光系数2X104,茚 三酮和二级胺(脯氨酸和羟脯氨酸)形成黄色产物,在 440nm检出,摩尔消光系数3X103。目前此法的灵敏度可 达100pmol,但茚三酮试剂易氧化,必须隔绝空气避光保 存,试剂本身黏性大,需要有个柱后混合器才能与氨基酸充 分反应,对仪器要求较高。
氧化反应被用来转化半胱氨酸和胱氨酸成为半胱磺酸,过 甲酸氧化反应的缺点是它会影响其他氨基酸特别是甲硫氨酸 会转变成甲硫氨酸砜,酪氨酸会降解。为克服这一 缺点,必 须准备能分析两次的样品量,一次提供半胱氨酸数据,另一 次则提供其他氨基酸的组成数据。
《氨基酸组成分析》PPT课件
第四节 氨基酸组成原位分析
《氨基酸组成分析》PPT课件
第一节 氨基酸组成分析的目的
现代分离提纯技术的发展使蛋白质操作微量化,但也给 定量带来了困难,一般很难通过常规的称量或测蛋白质溶液 在280nm的光吸收值来准确定量蛋白质。所以如果在蛋白 质酶解或测序前,取蛋白质样品的一部分进行氨基酸组成分 析,根据结果便可以推算出蛋白量的可靠值。 另外,在蛋白质测序中有时遇到测不出结果的情况, 一种可能是蛋白质的N端封闭, 另一种可能则是样品本身不是蛋白质或绝大部分是非蛋白质 物质, 解决这个问题的很好途径便是做氨基酸组成分析以确定样品 的成分。
氨基酸生产ppt课件
A
ห้องสมุดไป่ตู้
活性 超过生理需要量
A合成酶系(E1,E2…) 反馈抑制
A
野生型菌株酶合成水平的反馈阻遏
在日常生活中,随处都可以看到浪费 粮食的 现象。 也许你 并未意 识到自 己在浪 费,也 许你认 为浪费 这一点 点算不 了什么
野生型菌株酶活性水平的反馈抑制
Gene编码酶
效应物位点 过量A 酶活中心
过量A作用效应物位点,酶构型变化,影响酶活性中心而失活
在日常生活中,随处都可以看到浪费 粮食的 现象。 也许你 并未意 识到自 己在浪 费,也 许你认 为浪费 这一点 点算不 了什么
25.1 概述
氨基酸的生产方法
第三类用抗氨基酸结构类似物突变株,如利用乳糖发酵
短杆菌 的S-(2-氨基乙基)-L-半胱氨酸(AEC,赖氨酸结构类食物) 抗性菌株生产赖氨酸。利用黄色短杆菌的5-甲基色氨酸(5-MT,酪 氨酸结构类似物)抗性菌株生产酪氨酸。
在日常生活中,随处都可以看到浪费 粮食的 现象。 也许你 并未意 识到自 己在浪 费,也 许你认 为浪费 这一点 点算不 了什么
25.1 概述
氨基酸的生产方法
2、酶法:利用酶来制造氨基酸。应用完整 菌体或从微生物细胞抽提的酶类合成氨基酸。 天冬氨酸已于1973年应用完整菌体固定化 进行生产,这是世界上最早应用固定化菌体 的例子。赖氨酸、色氨酸、丙氨酸也可以生 产。
同功酶的主要功能在于其代谢调节。在一个分支代 谢途径中,如果在分支点以前的一个较早的反应是 由几个同功酶所催化时,则分支代谢的几个最终产 物往往分别对这几个同功酶发生抑制作用而不致过 剩
在日常生活中,随处都可以看到浪费 粮食的 现象。 也许你 并未意 识到自 己在浪 费,也 许你认 为浪费 这一点 点算不 了什么
ห้องสมุดไป่ตู้
活性 超过生理需要量
A合成酶系(E1,E2…) 反馈抑制
A
野生型菌株酶合成水平的反馈阻遏
在日常生活中,随处都可以看到浪费 粮食的 现象。 也许你 并未意 识到自 己在浪 费,也 许你认 为浪费 这一点 点算不 了什么
野生型菌株酶活性水平的反馈抑制
Gene编码酶
效应物位点 过量A 酶活中心
过量A作用效应物位点,酶构型变化,影响酶活性中心而失活
在日常生活中,随处都可以看到浪费 粮食的 现象。 也许你 并未意 识到自 己在浪 费,也 许你认 为浪费 这一点 点算不 了什么
25.1 概述
氨基酸的生产方法
第三类用抗氨基酸结构类似物突变株,如利用乳糖发酵
短杆菌 的S-(2-氨基乙基)-L-半胱氨酸(AEC,赖氨酸结构类食物) 抗性菌株生产赖氨酸。利用黄色短杆菌的5-甲基色氨酸(5-MT,酪 氨酸结构类似物)抗性菌株生产酪氨酸。
在日常生活中,随处都可以看到浪费 粮食的 现象。 也许你 并未意 识到自 己在浪 费,也 许你认 为浪费 这一点 点算不 了什么
25.1 概述
氨基酸的生产方法
2、酶法:利用酶来制造氨基酸。应用完整 菌体或从微生物细胞抽提的酶类合成氨基酸。 天冬氨酸已于1973年应用完整菌体固定化 进行生产,这是世界上最早应用固定化菌体 的例子。赖氨酸、色氨酸、丙氨酸也可以生 产。
同功酶的主要功能在于其代谢调节。在一个分支代 谢途径中,如果在分支点以前的一个较早的反应是 由几个同功酶所催化时,则分支代谢的几个最终产 物往往分别对这几个同功酶发生抑制作用而不致过 剩
在日常生活中,随处都可以看到浪费 粮食的 现象。 也许你 并未意 识到自 己在浪 费,也 许你认 为浪费 这一点 点算不 了什么
氨基酸分析PPT课件
人体必需的氨基酸:人体内不能合成,只 有靠食物供给的氨基酸。
各种蛋白质含氨基酸的种类和数量都各不 相同。
4
二、氨基酸的分类和命名
(一)分类 1、根据氨基酸的酸碱性
氨基酸
酸
碱
中
性
性
性
氨
氨
氨
基
基
基
酸
酸
酸
5
酸性氨基酸
二个羧基 一个氨基
天冬氨酸 谷氨酸
碱性氨基酸
一个羧基 二个或二个以上氨基
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
H
R C COOH NH2
13
它们发生分子内酸碱反应:
两性离子
H
H
R C COOH NH2
R C COO NH3
从平衡式可知,氨基酸在溶液中的 荷电状态与溶液的pH值有关。
14
H
R
正离子
pH<pI
R
H
OH H+
R C COOH
NH3
C COOH
NH2
两性离子
pH = pI
H
C COO
NH3
OH
H+
净电荷为零 带正电荷 带负电荷
在电场中不移动
在电场中移向负极 在电场中移向正极
16
要使氨基酸达到等电状态:
中性氨基酸: pI < pH 7 酸性氨基酸: pI < pH 7 碱性氨基酸: pI > pH 7
加少量酸 加酸 加碱
17
(二)与HNO2的反应
除脯氨酸外,其它氨基酸都具有 - NH2,可与 HNO2反应,定量放出氮气( N2 )。
氨基酸分析
1
氨基酸分析在蛋白质化学和生物技术研究、 临床诊断和细胞生理学研究、营养学与卫 生保健、培育农作物优良品种、食品、制 药等领域具有非常重要的意义。
各种蛋白质含氨基酸的种类和数量都各不 相同。
4
二、氨基酸的分类和命名
(一)分类 1、根据氨基酸的酸碱性
氨基酸
酸
碱
中
性
性
性
氨
氨
氨
基
基
基
酸
酸
酸
5
酸性氨基酸
二个羧基 一个氨基
天冬氨酸 谷氨酸
碱性氨基酸
一个羧基 二个或二个以上氨基
赖氨酸 精氨酸 组氨酸
H
R C COOH NH2
13
它们发生分子内酸碱反应:
两性离子
H
H
R C COOH NH2
R C COO NH3
从平衡式可知,氨基酸在溶液中的 荷电状态与溶液的pH值有关。
14
H
R
正离子
pH<pI
R
H
OH H+
R C COOH
NH3
C COOH
NH2
两性离子
pH = pI
H
C COO
NH3
OH
H+
净电荷为零 带正电荷 带负电荷
在电场中不移动
在电场中移向负极 在电场中移向正极
16
要使氨基酸达到等电状态:
中性氨基酸: pI < pH 7 酸性氨基酸: pI < pH 7 碱性氨基酸: pI > pH 7
加少量酸 加酸 加碱
17
(二)与HNO2的反应
除脯氨酸外,其它氨基酸都具有 - NH2,可与 HNO2反应,定量放出氮气( N2 )。
氨基酸分析
1
氨基酸分析在蛋白质化学和生物技术研究、 临床诊断和细胞生理学研究、营养学与卫 生保健、培育农作物优良品种、食品、制 药等领域具有非常重要的意义。
氨基酸 ppt课件
鸡肝 羊肉(瘦)
鲢鱼 猪肉(瘦)
龙虾 核桃 豆浆 牛奶 鸡蛋
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蛋白含量
18.2 17.3 17 16.7 16.4 15.4
4 3 13
3
ppt课件
4
氨基酸和蛋白质
蛋白质(肉 类)
消化系统
氨基酸
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5
为何要补充氨基酸?
缺乏
疾病
健康
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6
20种氨基酸
支链氨基酸
甘氨酸 Gly
排内除分垃泌圾 调新节陈内代分谢泌和神经系统 激免活疫免力疫低系下统
ppt课件
29
精品氨基酸
ppt课件
30
脏器(代谢与内分泌) 血管(硬化堵塞缺血)
ppt课件
31
氨基酸对高血压的作用
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32
动脉硬化和血栓发生原因
垃
损
炎
堆积
硬化
血
圾
伤
症
黏附
堵塞
栓
ppt课件
33
氨基酸防止和 逆转动脉硬化及血栓形成
ppt课件
24
氨基酸----品牌!
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25
高科技
GMP
英国 肠溶 德国 缓释 美国 螯合
ppt课件
26
精品氨基酸—“动物人参”—蚕蛹
ppt课件
27
氨基酸—高吸收率90%以上 氨基酸直接被小 比肠例和接血近液母吸乳收
ppt课件
28
有效改善慢性疾病
吸吸收收率高细全胞面饥调饿理肠胃
修细复胞细受胞损激和活变细性胞和组 垃织圾器毒官素机能
11
氨基酸对生命的作用
1.构成人体的基本材料
动物医学《基础生物化学-氨基酸》课件
1. 非极性疏水性氨基酸
甘氨酸 glycine Gly G 5.97
丙氨酸 alanine Ala A 6.00
缬氨酸 valine
Val V 5.96
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
提问:为什么偏酸性?
答案: -COOH解离程度略大于-NH2的得电子能力
提问:酸性氨基酸的pI(更偏酸、更偏碱)?
答案:更酸(3.0 左 右)
碱 性 氨 基 酸pI 更 碱(7.6—10.7)( 只 有 三 种)
提问:大 多 数 氨 基 酸 在 中 性(pH=7)
时, 带
负 电?
提问:等电点时的氨基酸特点是?
脯氨酸 proline
Pro P
6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Try W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine
Try Y 5.66
半胱氨酸 cysteine
Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
天冬酰胺 asparagine Asn N 5.41
第三章 氨基酸
Chapter 3 Amino acid
本章重点内容
§3-2 氨基酸的结构和分类 §3-3 氨基酸的酸碱化学 §3-4 氨基酸的物理和化学性质
一、氨基酸——蛋白质的构件分子
★ 组成蛋白质的基本单位是氨基酸(amino acid)。
如将天然的蛋白质完全水解,最后都可得到约20种不同 的氨基酸。
氨基酸PPT课件
和平亲善
1487年
寻找黄金,发展贸易,获取商业利 益。
殖民扩张,
经济 基础
影响
封建自然经济
逐渐兴起的资本主义经济
增进了中国同亚非各国人 正面影响:加强各大陆的联系,促进
民的友谊,促进了中国与 了不同地区人民的相互融合,形成了
亚非各国的经济文化交流, 新的民族;促进了国际贸易的发展;
有助于中国人对世界的了 促进了不同区域文明之间的交流尤其
4、路线:江苏刘家港出发,经东南亚、南亚、西亚,最远到达红海沿岸和非洲东海岸地区。
5、对外贸易:
传出的物品、技术
传入的物品、技术
丝织品、瓷器、茶叶、 印花布、铁器
香料、药材、染料及大量供皇室享用 的珍珠、玛瑙、宝石、象牙等奢侈品
6、意义:是世界航海史上的壮举。促进了中国与亚非各国的经济文化交流,有 助于中国人对世界的了解
应用:分离、提纯蛋白质。
【实验1】在盛有鸡蛋清溶液的试管里,缓慢加 入饱和(NH4)2SO4溶液,观察沉淀的析出。然 后把少量带有沉淀的液体加入到盛有蒸馏水的 试管里,观察沉淀是否溶解。
4.变性
蛋白质发生化学变化凝聚成固体物质而析出。 蛋 白质在加热、紫外线、X射线、强酸、强碱、重金 属盐以及一些有机化合物如甲醛、酒精等的作用 下,均能使蛋白质发生变性,变性是个不可逆的 过程,属于化学变化。蛋白质变性后失去了原来 的可溶性,同时也失去了生理活性。 应用:杀菌消毒、农药等
【实验2】在盛有鸡蛋清溶液的试管里,缓慢加入饱和
CuSO4溶液,观察沉淀的析出。然后把少量带有沉淀的 液体加入到盛有蒸馏水的试管里,观察沉淀是否溶解。
5.水解 蛋白质在酸、碱或酶的作用下能发生水解, 水解的最终产物是多种氨基酸。天然蛋白质水解的 产物是多种α-氨基酸。
1487年
寻找黄金,发展贸易,获取商业利 益。
殖民扩张,
经济 基础
影响
封建自然经济
逐渐兴起的资本主义经济
增进了中国同亚非各国人 正面影响:加强各大陆的联系,促进
民的友谊,促进了中国与 了不同地区人民的相互融合,形成了
亚非各国的经济文化交流, 新的民族;促进了国际贸易的发展;
有助于中国人对世界的了 促进了不同区域文明之间的交流尤其
4、路线:江苏刘家港出发,经东南亚、南亚、西亚,最远到达红海沿岸和非洲东海岸地区。
5、对外贸易:
传出的物品、技术
传入的物品、技术
丝织品、瓷器、茶叶、 印花布、铁器
香料、药材、染料及大量供皇室享用 的珍珠、玛瑙、宝石、象牙等奢侈品
6、意义:是世界航海史上的壮举。促进了中国与亚非各国的经济文化交流,有 助于中国人对世界的了解
应用:分离、提纯蛋白质。
【实验1】在盛有鸡蛋清溶液的试管里,缓慢加 入饱和(NH4)2SO4溶液,观察沉淀的析出。然 后把少量带有沉淀的液体加入到盛有蒸馏水的 试管里,观察沉淀是否溶解。
4.变性
蛋白质发生化学变化凝聚成固体物质而析出。 蛋 白质在加热、紫外线、X射线、强酸、强碱、重金 属盐以及一些有机化合物如甲醛、酒精等的作用 下,均能使蛋白质发生变性,变性是个不可逆的 过程,属于化学变化。蛋白质变性后失去了原来 的可溶性,同时也失去了生理活性。 应用:杀菌消毒、农药等
【实验2】在盛有鸡蛋清溶液的试管里,缓慢加入饱和
CuSO4溶液,观察沉淀的析出。然后把少量带有沉淀的 液体加入到盛有蒸馏水的试管里,观察沉淀是否溶解。
5.水解 蛋白质在酸、碱或酶的作用下能发生水解, 水解的最终产物是多种氨基酸。天然蛋白质水解的 产物是多种α-氨基酸。
有机化学氨基酸PPT课件
第21页/共45页
(3)三级结构—— 在二级结构的基础上,多肽链间通过氨基酸残基侧链的相互作用, 在三维空间沿多个方向进行卷曲、折叠、盘绕形成紧密的球状结构称为蛋白质的三级
结构。
蛋白质的三级结构 是其他次级键,如 -S-S-(二硫 键)、离子键、氢 键、疏水键、支链 等,共同作用的结 果。
第22页/共45页
第4页/共45页
2、茚三酮反应 用途:鉴别α-氨基酸
O
OH
2
OH
O
水合茚三酮
+ RCHCOOH
NH2
α-氨基酸
O
O
N
O
O
兰紫色
第5页/共45页
1 大蒜的药用价值与氨基酸
O H2 O S C CHC OH
NH2
O SS
S OH
蒜素
现代抗生素问世之前,大蒜制剂被用来治疗霍乱, 痢疾,肺结核等疾病,大蒜制剂还能降低胆固醇, 阻止血小板聚集,对心血管有利,并有一定的抗 菌作用。副作用:味道大
第13页/共45页
2、分类 二肽 三肽 多肽
3、命名 以含有完整羧基的氨基酸为母体,将以羧基
参加形成肽链的氨基酸中的酸字改为“酰”,依次 加在母体前面
O
NH2CH2 C NHCH2COOH 甘氨酰甘氨酸 或甘·甘
CH3 O
O
O
CH2OH
NH2CH C NH CH C NH CH2C NH CHCOOH
第17页/共45页
水蛭素多肽——抗血栓分子药理 1884年Haycraft首先发现新鲜医用水蛭Hirud medicinalis提取物含抗凝血物质,但直至1955年Mark wardt等从医用水蛭中才分离出水蛭素(hirudin,HV),共有 7种异构体。1984年Dodt首先测出其一级结构,确认HV是 一条含65个左右氨基酸的多肽。HV酶是血液凝固、止血过程和血栓形成的中心 酶之一。它专一性地水解纤维蛋白原上的Agr-Gly键,使之转变成纤维蛋白;纤维 蛋白相互作用会进一步形成血栓。HV的2个结构域通过不同的机制分别和凝血酶 相互作用,抑制其活性。其C端长链通过和凝血酶的纤维蛋白原识别部位结合,拮 抗凝血酶对纤维蛋白原的识别。而HV的N末端核心结构域通过和凝血酶的活性部 位结合而抑制它的催化活性。临床实验结果也表明,HV的抗栓作用不需要其它因 子的作用;又不会引起出血等副作用。其效果超过小分子肝素。因此被认为是 2010年前最强的可逆性凝血酶直接抑制剂。全球约有20亿美元市场销售量。
氨基酸PPT幻灯片课件
20
等电点(pI)
对于任何一种氨基酸来说,总存在一定的pH值,使其净 电荷为零,这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸的 特征常数。在等电点pH时,氨基酸在电场中,不向两极移 动,并且绝大多数处于兼性离子状态,少数可能解离成阳 离子和阴离子,但解离成阴、阳离子的趋势和数目相等。
21
氨基酸的主要反应性质
17
18
特殊的酸碱性质与等电点
由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧 基,因此氨基酸具有特殊的解离性质,但氨基 算的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一 个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时 带有正负两种电荷,以这种形式存在的离子被 称为兼性离子(zwitterions)或两性离子。
19
氨基酸的两性解离
质氨基酸:含硒半胱氨酸(第21种)和吡咯赖氨酸 (第22种)
非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子 之中,或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物
例如:瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸
4
氨基酸的分类
① 脂肪族 ② 芳香族 ③ 含硫族
① 极性/不带电荷 ② 碱性/酸性
疏水:非极性R基团
亲水:极性的R基团 (电中性、带负电荷、 带正电荷)
2
氨基酸的结构通式
不同的侧链基团 不同的理化性质
3
蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
蛋白质氨基酸,即标准氨基酸——在蛋白质生物 合成中,由专门的tRNA携带,直接参入到蛋白 质分子之中
共22种:20种常见+2种不常见 ① 相同的结构通式 ② 差别在侧链基团(R基团) ③ 所有的生物体都含有常见的20种;2种不常见的蛋白
5
亲水氨基酸VS疏水氨基酸
亲水氨基酸,即极性氨基酸,其R基团呈极性,一般能 和水分子形成氢键,故对水分子具有一定的亲和性。它 们包括:Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、 Glu、Pyl、Arg、Lys、His;
等电点(pI)
对于任何一种氨基酸来说,总存在一定的pH值,使其净 电荷为零,这时的pH值被称为等电点。pI是一个氨基酸的 特征常数。在等电点pH时,氨基酸在电场中,不向两极移 动,并且绝大多数处于兼性离子状态,少数可能解离成阳 离子和阴离子,但解离成阴、阳离子的趋势和数目相等。
21
氨基酸的主要反应性质
17
18
特殊的酸碱性质与等电点
由于氨基酸既含有碱性的氨基又含有酸性的羧 基,因此氨基酸具有特殊的解离性质,但氨基 算的碱性和酸性分别弱于单纯的胺和羧酸。一 个氨基酸分子内部的酸碱反应使氨基酸能同时 带有正负两种电荷,以这种形式存在的离子被 称为兼性离子(zwitterions)或两性离子。
19
氨基酸的两性解离
质氨基酸:含硒半胱氨酸(第21种)和吡咯赖氨酸 (第22种)
非蛋白质氨基酸——不能直接参入到蛋白质分子 之中,或者是蛋白质氨基酸翻译后修饰产物
例如:瓜氨酸、鸟氨酸和羟脯氨酸
4
氨基酸的分类
① 脂肪族 ② 芳香族 ③ 含硫族
① 极性/不带电荷 ② 碱性/酸性
疏水:非极性R基团
亲水:极性的R基团 (电中性、带负电荷、 带正电荷)
2
氨基酸的结构通式
不同的侧链基团 不同的理化性质
3
蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸
蛋白质氨基酸,即标准氨基酸——在蛋白质生物 合成中,由专门的tRNA携带,直接参入到蛋白 质分子之中
共22种:20种常见+2种不常见 ① 相同的结构通式 ② 差别在侧链基团(R基团) ③ 所有的生物体都含有常见的20种;2种不常见的蛋白
5
亲水氨基酸VS疏水氨基酸
亲水氨基酸,即极性氨基酸,其R基团呈极性,一般能 和水分子形成氢键,故对水分子具有一定的亲和性。它 们包括:Ser、Thr、Tyr、Cys、Sec、Asn、Gln、Asp、 Glu、Pyl、Arg、Lys、His;
氨基酸药物PPT课件
此法优点为反应条件温和,无需特殊设备, 氨基酸不破坏,无消旋作用。缺点是水解不彻 底,产物中除氨基酸外,尚含较多肽类。工业 上很少用该法生产氨基酸而主要用于生产水解 蛋白及蛋白胨。
.
20 目 录
目前,在药用氨基酸的生产中,组氨酸、 精氨酸、亮氨酸、丝氨酸、胱氨酸及酪 氨酸仍需以水解法生产。
.
21 目 录
.
26 目 录
固定化酶
凡限制在一定的空间范围内并能连续反 复的使用的酶都称为固定化酶。
.
27 目 录
四、发酵法(直接发酵法与微生物转化法)
发酵:生物化学中称酵母无氧呼吸过程 为发酵,工业上,发酵就是微生物纯种 培养过程,实质上是利用微生物细胞中 酶的作用,将培养基中有机物转化为细 胞或其他有机物的过程。
.
48 目 录
药用赖氨酸及其复合药
L-赖氨酸盐酸盐颗粒剂
.
17 目 录
(1)酸水解法
蛋白质原料用6~10mol/L盐酸或8mol/ L硫酸于110~120℃(回流煮沸)水解 12~24h,除酸后即得多种氨基酸混合物。
此法优点是水解迅速而彻底,产物全部为L型氨基酸,无消旋作用。
缺点是色氨酸全部被破坏,丝氨酸及酪氨酸 部分被破坏,且产生大量废酸污染环境。
.
丙氨酸在稀乙醇或甲醇中溶解度较小,
且pI为6.0,故丙氨酸可在pH6.0时,用 50%冷乙醇结晶或重结晶加以精制
.
38 目 录
三、生产实例-水解法生产亮氨酸
.
39 目 录
直接发酵法生产氨基酸
按生产菌株的特性,直接发酵法可分为五类
1、野生菌株发酵法
2、营养缺陷型突变型菌株发酵法 3、氨基酸结构类似物抗性突变株发酵法 4、营养缺陷型突变菌株型兼抗性突变株发酵法 5、基因工程菌
氨基酸优秀PPT课件
调节蛋白、胺类、神经递质、嘌呤、嘧啶等
三.能源: • 17 .19 kJ/克蛋白质 • 次要作用
氮平衡(nitrogen balance): 机体摄入氮 ~ 机体排出氮
总氮平衡: 机体摄入氮 = 机体排出氮 正氮平衡: 机体摄入氮 > 机体排出氮 负氮平衡: 机体摄入氮 < 机体排出氮
总氮平衡的要求: 蛋白质最低需要量:30~50克/日 营养学会推荐量: 80克/日
假神经递质,替代多巴释放
Trp 5-羟色胺(抑制性)
大脑抑制
2 蛋白质的消化、吸收与腐败
(2)脱氨生成氨 • RCH(NH2)COOH RCH2COOH+NH3 NH3 • C=O 2NH3+CO2 NH3
• NH3 重吸收入肝
• NH3
NH4+
氨有毒性,NH3 比 NH4+易吸收,降低肠 道 pH,可减少 NH3 的吸收。
pepsin 自身激活autocatalysis
trypsin
chymotrypsinogen
chymotrypsin
2 蛋白质的消化、吸收与腐败
消化部位:胃、肠(为主)
1. 胃:胃蛋白酶(pepsin)
胃蛋白酶原 H+ 胃蛋白酶 + 6肽 (1) 最适 pH 1.5 ~ 2.5 (2)水解芳香族氨基酸及亮氨酸的羧基端 (3)凝乳作用
R4=任何氨基酸 R4=任何氨基酸 R4=任何氨基酸 R4=任何氨基酸 R2=除脯氨酸外 R6=除精、赖、脯氨酸外 R6=精、赖
O
O
O
H2N-CH-C-NH-CH---NH-CH-C-NH-CH---NH-CH-C-NH-CH-COOH
R1
R2
R3
三.能源: • 17 .19 kJ/克蛋白质 • 次要作用
氮平衡(nitrogen balance): 机体摄入氮 ~ 机体排出氮
总氮平衡: 机体摄入氮 = 机体排出氮 正氮平衡: 机体摄入氮 > 机体排出氮 负氮平衡: 机体摄入氮 < 机体排出氮
总氮平衡的要求: 蛋白质最低需要量:30~50克/日 营养学会推荐量: 80克/日
假神经递质,替代多巴释放
Trp 5-羟色胺(抑制性)
大脑抑制
2 蛋白质的消化、吸收与腐败
(2)脱氨生成氨 • RCH(NH2)COOH RCH2COOH+NH3 NH3 • C=O 2NH3+CO2 NH3
• NH3 重吸收入肝
• NH3
NH4+
氨有毒性,NH3 比 NH4+易吸收,降低肠 道 pH,可减少 NH3 的吸收。
pepsin 自身激活autocatalysis
trypsin
chymotrypsinogen
chymotrypsin
2 蛋白质的消化、吸收与腐败
消化部位:胃、肠(为主)
1. 胃:胃蛋白酶(pepsin)
胃蛋白酶原 H+ 胃蛋白酶 + 6肽 (1) 最适 pH 1.5 ~ 2.5 (2)水解芳香族氨基酸及亮氨酸的羧基端 (3)凝乳作用
R4=任何氨基酸 R4=任何氨基酸 R4=任何氨基酸 R4=任何氨基酸 R2=除脯氨酸外 R6=除精、赖、脯氨酸外 R6=精、赖
O
O
O
H2N-CH-C-NH-CH---NH-CH-C-NH-CH---NH-CH-C-NH-CH-COOH
R1
R2
R3
氨基酸生物合成ppt课件
(2)作用机理:
含Mo、Fe和S
还原剂 铁蛋白 钼铁蛋白 N2
(3)特点:是一种多功能酶
a、氧化还原酶:不仅能催化N2还原,还可 催化N2O化合物等还原。
b、ATP酶活性:能催化ATP分解,从中获 取能量推动电子向还原底物上转移。
亚硝酸还原酶
a、铁氧还蛋白——亚硝酸还原酶
NO-2 + 6Fd还原态 + 8H+
第10章 氨基酸生物合成
氨的同化及氨基酸的生物合成
一、氮素循环 二、生物固氮(自学) 三、氨的同化(自学) 四、氨基酸的生物合成 五、氨基酸与一碳基团代谢
自然界的氮素循环
大气固氮
大气氮素
岩浆源的 固定氮
工业固氮
固氮生物
火成岩
生物固氮
动植物
动植物废物 死的有机体
蛋白质
硝酸盐还原 反硝化作用 氧化亚氮
氮 亚硝酸
硝酸盐
入地下水
生物固氮
1、生物固N的化学本质 2、固N酶 3、固N条件
生物固N的化学本质
6e-
N2 + 3H2
2NH3
固N条件
(1)电子供体:氧化底物(MH2)、丙酮酸、H2 (2)ATP供能 (3)厌氧环境
固N 酶
铁蛋白:二聚体、含Fe和S,
(1)结构组成
形成[Fe4S4]簇
钼铁蛋白:四聚体(α2β2),
的 前 体 及 相 互 关 系
_x0
00b
_
丝氨 酸族
His 和 芳香族
丙氨 酸族
天代谢
1、一碳基团(一碳单位)的概念
2、一碳基团和氨基酸代谢
Gly、Ser、Thr、His都可以作为一碳基团的供体。
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Met “假 Trp 设 Lys 来 Val 借 Ile 一 Leu 两 Phe Thr 本 书”
•其余12种氨基酸体内可以合成,称非必需氨基酸。
组氨酸(His)和精氨酸(Arg)常不能满足营养需要量,呈负 氮平衡。有人也将其划为必需氨基酸。
目录
2.蛋白质的营养价值(nutrition value)
自身激活作用 凝乳作用
(二)小肠中的消化:
内肽酶: (水解蛋白质内部肽键)
胰蛋白酶,糜蛋白酶,弹性蛋白酶 外肽酶:(从肽键两端开始水解) 羧基肽酶 A和 羧基肽酶 B 氨基肽酶
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
O O O H2N CH C NH CH- --NH CH C NH CH- --NH CH C NH CH COOH R1 R2
47
面粉+赖氨酸
71
目录
复合氨基酸液 高营养剂的主要质量指标是含一 定比例的完整必需氨基酸。
14氨基酸-800,含有8种必需氨基酸及组、精、甘、丙、丝、
脯共14种氨基酸,总量为8.0g/100ml,其中芳香族氨基酸含量极低,适用于 肝硬化等。
蛋 白 质 营 养 对 疾 病 防 治
目录
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败
必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
蛋白质的生物价和互补作用
食物蛋白质 生物价 食物蛋白质
谷类蛋白质中赖氨酸 含量低而色氨酸含量 较高
生物价
单独用 混合用
鸡蛋
牛奶
94
85
豆腐
面筋
65
67
77
豆类蛋白质中含赖氨 酸多而色氨酸少,
猪肉
红薯
74
72
小麦
小米
67
57 89
土豆
大米
67
77
大豆
牛肉
64
69
面粉
5-氧脯 氨酸
5-氧脯 氨酸酶 谷氨酸 ATP ADP+Pi
目录
ATP ADP+Pi
ADP+Pi ATP
谷胱甘肽 合成酶
γ-谷氨酰半胱氨酸
γ-谷氨酰基循环过程
γ -谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)过程: • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成 • γ-谷氨酰基转移酶在细胞膜上,其余 酶均在胞液。
(二)生理需要量 每天最低分解量
成人每日最低分解量约为20g/d蛋白质。 蛋白质的生理需要量按个体不同而不同,营养 学会推荐成人每天的需要量为80克。 每日膳食中蛋白质需要量
年龄 蛋白质需要量
婴儿
1~10岁 13~16岁 18~40岁 男性 女性
2.0~4.0g/Kg
40~70g 80~90g 70~105g 65~85g
目录
一、 食物蛋白质的生理功能
1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细 胞的各个部分都含有蛋白质。 2. 参与多种重要的生理活动 含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子, 催化(酶)、免疫(抗原及抗体)、运 占人体干重的 45%,某些组织含量更高,例 如脾、肺及横纹肌等高达80%。 动(肌肉)、物质转运(载体)、凝血(凝
血系统)等。
3. 氧化供能(17KJ/g
pr)
人体每日18%能量由蛋白质提供。
目录
二、蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述
(一)氮平衡 *总氮平衡:摄入氮=排出氮 (蛋白质分解与合成处于平衡)如成人 *正氮平衡:摄入氮>排出氮 (蛋白质合成量多于分解量)如儿童、孕妇 *负氮平衡:摄入氮<排出氮 (蛋白质分解量多于合成量)如饥饿、消耗 性疾病
第 七 章
氨基酸代谢
目录
主要内容
§1.蛋白质的营养作用
蛋白质的生理功能、氮平衡、蛋白质的营养价值 蛋白质的消化、吸收和腐败作用 氨基酸在体内的代谢动态 氨基酸的脱氨基作用 氨的代谢 α-酮酸代谢 氨的来源、转运及去路 氨基酸的脱羧基作用 一碳单位的代谢 个别氨基酸代谢降解与疾病
§2.蛋白质的消化、吸收与腐败
§3.氨基酸的一般代谢
§4.氨的代谢
§5.个别氨基酸的代谢
重点
• 1 氨基酸的转氨基作用、脱氨基 作用以及α-酮酸代谢 • 2 血氨的来源和去路 • 3 鸟氨酸循环及其生理意义 • 4 一碳单位的代谢
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Protein
R3
R4
R5
R6
二肽酶
氨基酸 +
O H2N CH C NH CH COOH R' R"
氨基酸 蛋白水解酶作用示意图
酶原的激活
糜蛋白酶原 糜蛋白酶
胰蛋白酶原
肠激酶
羧基肽酶原
胰蛋白酶
羧基肽酶 弹性蛋白酶原
弹性蛋白酶
二、蛋白质的吸收
K+-ATP酶
K+ Na+ Na+
外
膜 内
ADP+Pi
氨基酸
载体蛋白质
• 耗能过程,转运1分子氨基酸需要消
耗3分子ATP。
目录
食物蛋白过敏
蛋白质未经消化不易被吸收,有时某些抗原、 毒素蛋白可少量通过肠粘膜细胞进入人体内易导 致过敏或毒性反应,严重时可引起休克,甚至死 亡.
ATP
K+
Na+
Na+
氨基酸
氨基酸进入组织细胞的需钠主动转运机制
细胞外
细胞膜
细胞内
COOH CHNH 2 CH2 CH2 C HN O
-谷氨酰 氨基酸
COOH CH R
COOH H2NCH R
氨基酸
γ -谷 氨酰 基转 移酶
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly) 肽酶 谷胱甘肽 GSH 甘氨酸 半胱氨酸 γ-谷氨酰 半胱氨酸 合成酶
妊娠和哺乳期 增加15~25g ★ 我国营养学会根据年龄、性别、体重、生理情况及劳动强度不同,以 及饮食习惯和消费状况提出了我国国民每日膳食中蛋白质的需要量。
三、蛋白质的营养价值: 评价蛋白质的营养价值的依 据是食物中蛋白质的必需氨基酸 质和量的多少。
• 优质蛋白:蛋、奶、肉、鱼、 大豆蛋白
1.必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要而又不能自身合成,必须由食 物供给的氨基酸,共有8种:
决定食物蛋白质营养价值高低的因素有: ① 必需氨基酸的数量; ② 必需氨基酸的种类; ③ 必需氨基酸的比例,即具有与人体需求相符
的氨基酸组成。
目录
实际上评定蛋白质的营养价值
食物蛋白质含量 蛋白质的消化率 蛋白质的利用率
消化率60%指营养价值较低的蛋白质混合食用,其
Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
目录
一、蛋白质的消化
(一)胃中的消化
1、HCl的作用 胃酸可使蛋白质变性,有利于 蛋白酶发挥作用。
2、胃蛋白酶:以胃蛋白酶原形式 分泌,在 H+ 条件下被激活成为胃 蛋白酶。
蛋白质
胃蛋白酶
多肽(主)
•其余12种氨基酸体内可以合成,称非必需氨基酸。
组氨酸(His)和精氨酸(Arg)常不能满足营养需要量,呈负 氮平衡。有人也将其划为必需氨基酸。
目录
2.蛋白质的营养价值(nutrition value)
自身激活作用 凝乳作用
(二)小肠中的消化:
内肽酶: (水解蛋白质内部肽键)
胰蛋白酶,糜蛋白酶,弹性蛋白酶 外肽酶:(从肽键两端开始水解) 羧基肽酶 A和 羧基肽酶 B 氨基肽酶
氨基肽酶
内肽酶
羧基肽酶
O O O H2N CH C NH CH- --NH CH C NH CH- --NH CH C NH CH COOH R1 R2
47
面粉+赖氨酸
71
目录
复合氨基酸液 高营养剂的主要质量指标是含一 定比例的完整必需氨基酸。
14氨基酸-800,含有8种必需氨基酸及组、精、甘、丙、丝、
脯共14种氨基酸,总量为8.0g/100ml,其中芳香族氨基酸含量极低,适用于 肝硬化等。
蛋 白 质 营 养 对 疾 病 防 治
目录
第二节 蛋白质的消化、吸收和腐败
必需氨基酸可以互相补充而提高营养价值。
蛋白质的生物价和互补作用
食物蛋白质 生物价 食物蛋白质
谷类蛋白质中赖氨酸 含量低而色氨酸含量 较高
生物价
单独用 混合用
鸡蛋
牛奶
94
85
豆腐
面筋
65
67
77
豆类蛋白质中含赖氨 酸多而色氨酸少,
猪肉
红薯
74
72
小麦
小米
67
57 89
土豆
大米
67
77
大豆
牛肉
64
69
面粉
5-氧脯 氨酸
5-氧脯 氨酸酶 谷氨酸 ATP ADP+Pi
目录
ATP ADP+Pi
ADP+Pi ATP
谷胱甘肽 合成酶
γ-谷氨酰半胱氨酸
γ-谷氨酰基循环过程
γ -谷氨酰基循环(γ-glutamyl cycle)过程: • 谷胱甘肽对氨基酸的转运 • 谷胱甘肽再合成 • γ-谷氨酰基转移酶在细胞膜上,其余 酶均在胞液。
(二)生理需要量 每天最低分解量
成人每日最低分解量约为20g/d蛋白质。 蛋白质的生理需要量按个体不同而不同,营养 学会推荐成人每天的需要量为80克。 每日膳食中蛋白质需要量
年龄 蛋白质需要量
婴儿
1~10岁 13~16岁 18~40岁 男性 女性
2.0~4.0g/Kg
40~70g 80~90g 70~105g 65~85g
目录
一、 食物蛋白质的生理功能
1. 维持细胞、组织的生长、更新和修补
分布广:所有器官、组织都含有蛋白质;细 胞的各个部分都含有蛋白质。 2. 参与多种重要的生理活动 含量高:蛋白质是细胞内最丰富的有机分子, 催化(酶)、免疫(抗原及抗体)、运 占人体干重的 45%,某些组织含量更高,例 如脾、肺及横纹肌等高达80%。 动(肌肉)、物质转运(载体)、凝血(凝
血系统)等。
3. 氧化供能(17KJ/g
pr)
人体每日18%能量由蛋白质提供。
目录
二、蛋白质的代谢状况可用氮平衡描述
(一)氮平衡 *总氮平衡:摄入氮=排出氮 (蛋白质分解与合成处于平衡)如成人 *正氮平衡:摄入氮>排出氮 (蛋白质合成量多于分解量)如儿童、孕妇 *负氮平衡:摄入氮<排出氮 (蛋白质分解量多于合成量)如饥饿、消耗 性疾病
第 七 章
氨基酸代谢
目录
主要内容
§1.蛋白质的营养作用
蛋白质的生理功能、氮平衡、蛋白质的营养价值 蛋白质的消化、吸收和腐败作用 氨基酸在体内的代谢动态 氨基酸的脱氨基作用 氨的代谢 α-酮酸代谢 氨的来源、转运及去路 氨基酸的脱羧基作用 一碳单位的代谢 个别氨基酸代谢降解与疾病
§2.蛋白质的消化、吸收与腐败
§3.氨基酸的一般代谢
§4.氨的代谢
§5.个别氨基酸的代谢
重点
• 1 氨基酸的转氨基作用、脱氨基 作用以及α-酮酸代谢 • 2 血氨的来源和去路 • 3 鸟氨酸循环及其生理意义 • 4 一碳单位的代谢
第一节
蛋白质的营养作用
Nutritional Function of Protein
R3
R4
R5
R6
二肽酶
氨基酸 +
O H2N CH C NH CH COOH R' R"
氨基酸 蛋白水解酶作用示意图
酶原的激活
糜蛋白酶原 糜蛋白酶
胰蛋白酶原
肠激酶
羧基肽酶原
胰蛋白酶
羧基肽酶 弹性蛋白酶原
弹性蛋白酶
二、蛋白质的吸收
K+-ATP酶
K+ Na+ Na+
外
膜 内
ADP+Pi
氨基酸
载体蛋白质
• 耗能过程,转运1分子氨基酸需要消
耗3分子ATP。
目录
食物蛋白过敏
蛋白质未经消化不易被吸收,有时某些抗原、 毒素蛋白可少量通过肠粘膜细胞进入人体内易导 致过敏或毒性反应,严重时可引起休克,甚至死 亡.
ATP
K+
Na+
Na+
氨基酸
氨基酸进入组织细胞的需钠主动转运机制
细胞外
细胞膜
细胞内
COOH CHNH 2 CH2 CH2 C HN O
-谷氨酰 氨基酸
COOH CH R
COOH H2NCH R
氨基酸
γ -谷 氨酰 基转 移酶
半胱氨酰甘氨酸 (Cys-Gly) 肽酶 谷胱甘肽 GSH 甘氨酸 半胱氨酸 γ-谷氨酰 半胱氨酸 合成酶
妊娠和哺乳期 增加15~25g ★ 我国营养学会根据年龄、性别、体重、生理情况及劳动强度不同,以 及饮食习惯和消费状况提出了我国国民每日膳食中蛋白质的需要量。
三、蛋白质的营养价值: 评价蛋白质的营养价值的依 据是食物中蛋白质的必需氨基酸 质和量的多少。
• 优质蛋白:蛋、奶、肉、鱼、 大豆蛋白
1.必需氨基酸(essential amino acid) 指体内需要而又不能自身合成,必须由食 物供给的氨基酸,共有8种:
决定食物蛋白质营养价值高低的因素有: ① 必需氨基酸的数量; ② 必需氨基酸的种类; ③ 必需氨基酸的比例,即具有与人体需求相符
的氨基酸组成。
目录
实际上评定蛋白质的营养价值
食物蛋白质含量 蛋白质的消化率 蛋白质的利用率
消化率60%指营养价值较低的蛋白质混合食用,其
Digestion, Absorption and Putrefaction of Proteins
目录
一、蛋白质的消化
(一)胃中的消化
1、HCl的作用 胃酸可使蛋白质变性,有利于 蛋白酶发挥作用。
2、胃蛋白酶:以胃蛋白酶原形式 分泌,在 H+ 条件下被激活成为胃 蛋白酶。
蛋白质
胃蛋白酶
多肽(主)