生物化学简明教程讲义 电子稿
生物化学简明教程第四版09糖代谢精品文档
烯醇化酶 (enolase)
COOH
C O P + H2O
CH2
磷酸烯醇式丙酮酸 (PEP)
19
Glu
ATP ADP
G-6-P
F-6-P
ATP ADP
F-1,6-2P
⑽ 磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸， 并通过底物水平磷酸化生成ATP
磷酸二 3-磷酸 羟丙酮 甘油醛
NAD+
NADH+H+
1,3-二磷酸甘油酸
23-磷酸甘油酸
F-1,6-BP
ATP Ala
22-磷酸甘油酸
+
- 2磷酸烯醇丙酮酸
丙酮酸激酶
2丙酮酸
26
• 1、果糖6-磷酸激酶1是最关键的限速酶 • （1） ATP /AMP比值 • （2）H+可抑制酶的活性 • （3）柠檬酸可增加ATP对酶活性的抑制 • （4）2，6-二磷酸果糖（F-2，6-BP）能削除ATP对
23
磷酸甘油穿梭系统图
24
苹果酸穿梭系统图
25
糖原（或淀粉）
三、糖酵解的调节
F-2,6-BP 1-磷酸葡萄糖
AMP
6-磷酸葡萄糖
+
6-磷酸果糖
磷酸果糖激酶
-
1，6-二磷酸果糖
G-6-P AMP ATP
+-
己糖激酶 葡萄糖
柠檬酸 NADH ATP
3-磷酸甘油醛磷酸二羟丙酮 21，3-二磷酸甘油酸
（1）亚硫酸盐法: 将亚硫酸氢钠(NaHSO3)加入发酵液中，能与乙醛发生加
成反应，生成难溶的结晶状产物[CH3CH(OH)(OSO2Na)] ，
使乙醛不能再作为受氢体，迫使NADH+H+ 用于磷酸二羟丙酮 的还原，生成甘油
01绪论-生物化学简明教程
• 核酸的构件分子是核苷酸，核苷酸通过3’，5’-磷
酸二酯键相连，核酸链也具有方向性(5’-3’)，核酸 的主链骨架呈“磷酸-核糖（或脱氧核糖）”重复。
• 脂质的构件分子是甘油、脂肪酸和一些其他取代
基，其非极性烃长链也是一种重复结构。
• 多糖的构件分子是单糖，单糖间通过糖苷键相连，
淀粉、纤维素、糖原的糖链骨架均呈葡萄糖基的 重复。
36
• （1）新陈代谢的化学反应类型
C-C键的断裂和形成 分子重排反应（包括分子异构化、双键的移位及顺反重排） 构件分子间脱水缩合反应 基团转移反应（包括葡萄糖基、磷酰基、酰基、氨基）
氧化还原反应（包括电子转移、氢原子转移、直接与氧原子结合）
基团转移和氧 化还原反应最 为常见
37
• （2）三羧酸循环是新陈代谢的共同途径
• 生物的种类千差万别，生命现象错综复杂，
但是在分子水平上，生命的物质组成及其变 化规律有着惊人的一致性。
• 建立对生命现象基本原理整体框架的认识，
可以掌握生物化学知识结构的脉络，化繁为 简有助于对生物化学研究内容和知识的理解。
29
1.3.1 生命物质主要元素组成的规律
• 种类：常见的有28种，不同生物体的元素种类
生物化学的创始人
15
动态生化
得到脲酶的结晶， 证明了酶的化学本 质是蛋白质。
詹姆斯·B·萨姆纳 James Batcheller Sumner （1887-1955） 美国化学家
1946年诺贝尔 化学奖
16
动态生化
三羧酸循环或柠檬酸循环 或克氏循环 （Tricarboxylic acid cycle or Citric Acid cycle or Krebs cycle） 克雷布斯 Hans Adolf Krebs （1900-1981） 英国化学家
生物化学简明教程ppt 第一章糖类
2、寡糖（Oligosaccharide）：是由2~20 个分子单糖缩合而成。 • • • • • 双糖（Olisaccharide） 三糖（Trisaccharide）
蔗糖 棉籽糖 麦芽糖
四糖（Tetrasaccharide）水苏糖 五糖（Pentasaccharide） 六糖（Hexasaccharide）
3、多糖（Polysaccharide）：聚合度>20
个单糖分子。
• 同多糖（Homopolysaccharide）（均一多糖）
• • • 水解时只产生一种单糖或单糖衍生物。 水解时产生一种以上的单糖或单糖衍生物。 糖类与脂类、蛋白质等生物分子形成的共 价化合物。如糖蛋白、蛋白聚糖和糖脂。 • 杂多糖（Heteropolysaccharide）： • 复合糖（Glycoconjugate）：
• 1 元素组成 • C、H、O • 2 化学本质 • 多羟基醛（或酮） • 定义：糖类是多羟基醛或多羟基 酮，或其衍生物，或水解时能产生 这些化合物的物质。
四、糖的分类与命名
1、单糖（Monosaccharide）：不能 被水解成更小分子的糖类。
*单糖按基团分： 醛糖（Aldose）
酮糖（Ketose）
（一）N-连接糖蛋白：糖蛋白的糖链与蛋白
部分的Asn-X-Ser序列的天氡酰胺氮以共价键连 接称N-连接糖蛋白。
（二）O-连接糖蛋白：糖蛋白糖链与蛋白部
分的丝/苏氨酸残基的羟基相连，称为O-连接糖 蛋白。
N-连接： •连接方式 O-连接：
连接方式和多样性
三、糖蛋白寡糖链的功能
1. 对糖蛋白新生肽链的影响
液淀粉酶的催化作用，一部分开始水解，生 成葡萄糖。
★ 小肠－－－在胰脏淀粉酶的作用下，继续
生物化学简明教程
生物化学简明教程
第一章蛋白质化学（于洺）第一节蛋白质通论
第二节氨基酸
第三节蛋白质结构
第四节蛋白质结构与功能
第五节蛋白质性质
第六节分离方法与测定
第二章酶化学（于洺）
第一节酶的分类和命名
第二节酶结构基础和催化策略
第三节酶促反应的动力学
第四节重要的酶类
第五节酶的分离纯化和活力测定
第三章维生素化学（王翔）第一节维生素的分类和命名
第二节重要的脂溶性维生素
第三节重要的水溶性维生素
第四章激素化学（王翔）
第一节激素概念和分类
第二节重要动物激素
第三节激素调控体系
第四节激素的作用原理和细胞信号传递
第五章糖与糖代谢（王翔）
第一节代谢通论和研究方法
第二节糖化学
第三节糖的分解代谢
第四节糖的合成代谢
第五节糖代谢调节
第六节生物氧化
第六章核酸化学（王翔）
第一节DNA结构
第二节核酸变性、复性和杂交
第三节限制性内切酶和DNA测序
第四节染色体结构
第七章DNA的复制、修复
第一节
第八章RNA转录、剪接和修饰第九章蛋白质的合成、修饰附录：生物化学实验（于洺）。
生物化学简明教程糖代谢
生物化学简明教程糖代谢
第35页
磷酸戊糖路径调整
6-磷酸葡萄糖脱氢酶是HMS限速酶。 受NADPH/NADP+百分比调整。
生物化学简明教程糖代谢
第36页
磷酸戊糖路径生理意义
1、生成NADPH，为细胞各种合成反应提供还原力。 NADPH是体内主要供氢体，参加各种生物合成反应。 如合成脂肪酸、胆固醇及类固醇激素都需要大量 NADPH。
1） 含有脱氢和脱羧两种功效，脱羧 反应需要Mn2+；
2）是别构酶: ADP是激活剂；ATP和 NADH是抑制剂。
3）是限速酶 此步反应为一分界点，之前为三羧酸 转化，之后为二羧酸改变。
草酰琥珀酸
生物化学简明教程糖代谢
α-酮戊二酸
第10页
(4)α-酮戊二酸氧化脱羧生成琥珀酰辅酶A
α-酮戊二酸脱氢酶系特征：
第16页
CH3CO-SCoA + 3NAD+ + FAD + GDP+H3PO4+2H2O
HSCoA + 3NADH+3H+ + FADH2 + GTP+2CO2
CH3CO-SCoA
3NAD+
FAD GDP H3PO4 2H2O
HSCoA 3NADH+3H+ FADH2 GTP
2CO2
生物化学简明教程糖代谢
乙酰辅酶A合成酶
CH3COO- + CoASH + ATP
CH3CO-SCoA + H2O + AMP + PPi
2 乙酰CoA + NAD+ + 2H2O
琥珀酸 + 2 CoASH + NADH + H+
生物化学简明教程(第四版)
生物化学1.绪论1.1生物化学的研究内容1、生物化学：是指用化学的理论和方法从分子水平来研究生物体的化学组成和生命过程中化学变化的规律的科学。
(重点)2、研究范畴主要是：a、生物体的化学组成，生物分子的结构，性质及功能。
b.生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化，及新陈代谢的调节与控制。
c.生物信息分子的合成及其调控，也就是遗传信息的贮存、传递和表达。
1．2生物化学发展简史1．2．1蛋白质的研究历程1．2．2核酸的研究历程1．3生物化学的知识框架和学习方法1．3．1生命物质主要元素组成的规律1．3．2生物大分子组成的共同规律1．3．3物质代谢与能量代谢的规律性1．3．4生物界遗传信息传递的统一性2．蛋白质（重点）蛋白质的主要元素组成：C、H、O、N、S及P（主要元素）Fe、Cu、Zn、Mo、I、Se（微量元素）不同蛋白质的氮含量很相近的，平均含量为16%，这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量=（总含氮量—无机含氮量）*6。
252．1蛋白质的分类（重点）2．1．1根据分子形状分类1、球状蛋白质2、纤维状蛋白质3、膜蛋白质2．1．2根据分子组成分类1、简单蛋白质（仅由肽链组成，不包含其他辅助成分的蛋白质称简单蛋白质。
）如：清蛋白2、结合蛋白质（又称缀合蛋白质。
由简单蛋白质和辅助成份组成，其辅助成分通常称为辅基/辅助因子）2．1．3根据功能分类酶调节蛋白贮藏蛋白质转运蛋白质运动蛋白防御蛋白和毒蛋白受体蛋白支架蛋白结构蛋白异常蛋白2．2蛋白质的组成单位—氨基酸1、蛋白质的水解产物为氨基酸，说明氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
2、氨基酸是指分子中既有氨基又有羧基的化合物。
3、生物体用于合成蛋白质的氨基酸有20种，除脯氨酸外（不是氨基酸，而是亚氨基酸），其余19种都是氨基位于α—碳原子上的α—氨基酸。
2．2．1氨基酸的结构通式（重点）1、结构通式：从结构上看：除甘氨酸外，所有α—氨基酸分子中的α—碳原子都为不对称的碳原子。
生物化学简明教程张丽萍第四版 糖代谢
生物化学简明教程张丽萍第四版糖代谢----2ae9feba-6eb8-11ec-bb14-7cb59b590d7d生物化学简明教程张丽萍第四版糖代谢9葡萄糖代谢9.1多糖和低聚糖的酶促降解水解键模式与产物特性α-淀粉酶α-1,4糖苷键任何位置麦芽糖和葡萄耐热，不耐酸糖及小分子量多糖β-淀粉酶α-1,4糖苷键非还原性单位麦芽糖连续耐酸，不耐热单位极限糊精?淀粉的酶促水解解α-淀粉酶：淀粉分子α-1.4糖苷键内的任何水解。
（核酸内切酶）β－淀粉酶:从非还原端开始，水解α-１.4糖苷键，依次水解下一个β-麦芽糖单位（外切酶）脱支酶（r酶）：水解α-淀粉酶和β-淀粉酶作用后在极限糊精中留下的1.6-糖苷键。
？淀粉的磷酸化9.1.2纤维素的酶水解9.2糖的分解代谢生物体内分解葡萄糖（糖原）的主要方式有三种：1.无o2情况下，葡萄糖（g）→丙酮酸（pyr）→乳酸（lac）2.在O2存在的情况下，G→ CO2+H2O（通过三羧酸循环）3在O2存在下，G→CO2+H2O（通过戊糖磷酸途径）9.2.1糖的无氧酵解定义：在酶的作用下，葡萄糖产生丙酮酸、NADH和少量ATP。
糖酵解，也称为EMP途径，纪念embden、mayerholf和Parnas。
部位：细胞质中。
分三阶段：1.活化耗能：1～3步2.裂解：4～5步3.氧化放能：6～10步（一）活化耗能阶段1.磷酸化2.异构化3.再磷酸化（二）裂解阶段裂解5.异构（三）氧化能量释放阶段6氧化脱氢7.生成atp8.异质性9.脱水10.再生ATPemp能量计算：EMP的总反应式为：C6H12O6+2nad++2adp+2pi2ch3cocooh＋2(nadh＋h+)＋2atp厌氧原核（真核）：1mol产生2mol ATP需氧2atp＋2nadh原核：2nadh=5ATP，共7ATP真核：2nadh＝3atp，共5atpEMP调节：三种关键酶：己糖激酶、磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶II、丙酮酸转化为乳酸或乙醇1乳酸生产2.生成乙醇NADH+H+来自第6步，用于再生NAD+。
生物化学简明教程讲义电子稿
⽣物化学简明教程讲义电⼦稿第⼀章蛋⽩质化学（12学时）【基本要求】:1.掌握蛋⽩质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。
2.掌握蛋⽩质的⼀⼆三四级结构以及稳定其结构的重要作⽤⼒。
3.掌握蛋⽩质的重要性质（两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜⾊反应）。
【内容提要与学时分配】1．蛋⽩质的⽣物学功能（1） 2．蛋⽩质的元素组成与分⼦组成（2）3．蛋⽩质的分⼦结构（4） 4．蛋⽩质结构与功能的关系（2）5．蛋⽩质的理化性质（2）6．蛋⽩质的分类与分离纯化简介（1）第⼀节蛋⽩质通论⼀、蛋⽩质的⽣物学意义（160）蛋⽩质是⽣命的体现者——恩格斯语。
Protein —“第⼀重要的”，“最原初的”。
概括起来，蛋⽩质主要有以下功能：1.催化功能(Enzyme)2.调节功能3. 运动功能4. 运输和跨膜转运功能5. 保护和防御功能6. 信息传递与识别功能7. 贮存功能8. 结构功能⼆、蛋⽩质的分类（158）（⼀）按分⼦形状分类 1.球状蛋⽩ 2.纤维状蛋⽩（⼆）按分⼦组成分类简单蛋⽩：清蛋⽩、球蛋⽩、组蛋⽩、精蛋⽩、⾕蛋⽩、醇溶蛋⽩和硬蛋⽩。
缀合蛋⽩：核蛋⽩、脂蛋⽩、糖蛋⽩、磷蛋⽩、⾎红素蛋⽩、黄素蛋⽩和⾦属蛋⽩。
三、蛋⽩质的元素组成与分⼦量（157）1.元素组成蛋⽩质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。
其中氮的含量较为恒定，⽽且在糖和脂类中不含氮，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋⽩质含量。
如常⽤的凯⽒定氮法：蛋⽩质含量＝蛋⽩氮×6.25（即100/16）。
2.蛋⽩质的分⼦量蛋⽩质的分⼦量变化范围很⼤，从6000到100万或更⼤。
四、蛋⽩质的⽔解（123）蛋⽩质的⽔解主要有三种⽅法：1.酸⽔解2.碱⽔解3.酶⽔解第⼆节氨基酸( amino acid)⼀、氨基酸的结构与分类（124）（⼀）基本氨基酸组成蛋⽩质的20种氨基酸称为基本氨基酸，或称为常见氨基酸、蛋⽩质氨基酸。
基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。
绪论-全国高中生物竞赛之《生物化学简明教程》名师精讲课件
1/16.绪论
二.生物化学的产生和发展
生物化学发展可分为下列四个时期： 4.分子的或综合生物化学发展时期（1950 年以后）。由于各种现代化
技术和设备，生物化学进入了分子的或综合生物化学发展时期。同时，开 始应用生物化学方法改变遗传性，创立了遗传工程学。
1/16.绪论
三.生物化学的知识框架和学习方法
1.生命物质主要元素组成的规律。 2.生命大分子组成的共同规律。 3.物质代谢和能量代谢的规律。
（1）新陈代谢的化学反应类型 （2）柠檬酸循环是新陈代谢的共同途径 （3）生物体内的合成代谢也有共同的规律性 （4）ATP是所有生物体内能量的共同载体
4.生物界遗传信息传递的规律。
生物化学旨在从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维 等复杂学的产生和发展
生物化学发展可分为下列四个时期： 1.生物化学发生前时期。它是生物化学发生前的准备时期。 2.描述的或有机生物化学发展时期（1770—1903）。这个时期的生
物化学更多地依附于有机化学，大量工作是围绕着生命的存在方式—— “蛋白体”进行的。
1/16.绪论
二.生物化学的产生和发展
生物化学发展可分为下列四个时期： 3.动态的或生理生物化学发展时期（1903—1950）。19 世纪中叶，
巴甫洛夫消化生理学比较完整地建立起来了。开始探索生理功能的化学过 程，从而派生出了生理生物化学。
主要成就有： （1）分离制备出多种结晶酶，酶促动力学发展起来了。 （2）细胞氧化受到了广泛的注意，从而基本上阐明了细胞氧化的全过程。 （3）有关维生素分离、制备、生理功能的研究有了良好的开端。 （4）对酵解、发酵过程作了大量探索工作，提出了发酵途径的完整的化学概念 。生理生物化学得到了全面的、深入的发展。
简明生物教程第一章蛋白质化学ppt课件
▪ 镰刀状细胞贫血病：病人体内血红蛋白的含量乃至红
细胞的量都较正常人少，且红细胞的形状为新月形， 即镰刀状。此种细胞壁薄，而且脆性大，极易涨破而 发生溶血；再者，发生镰变的细胞粘滞加大，易栓塞 血管；由于流速较慢，输氧机能降低，使脏器官供血 出现障碍，从而引起头昏、胸闷而导致死亡。
• 质子给予体X-H和质子接受体Y间相互作用 • 氢键具有：
方向性-（键角）指X—H与H…Y间的夹角 饱和性- X—H只与一个Y结合
（２)范德华力
(van der Waals force )
（３）疏水作用
( Hydrophobic Interactions) • 非极性侧链为避开极性溶剂水彼此靠近所产生 • 主要存在蛋白质的内部结构
• 氢键主要在链间/同一肽链不同部分间形成 • 几乎所有肽键都参与氢键的交联 • 氢键与链的长轴接近垂直
• 平行肽链间以氢键从侧面连接的构象
（三） -转角
β转角（ β turn/bend/hairpin structure）
• 肽链主链骨架180°的回折结构
特点：
• 由4个连续的AA残基组成
• 第一个残基C=O • 第四个残基NH
有利于结构的调整
六、球状蛋白质与三级结构
(Tertiary Structure)
• 蛋白质的三级结构
•
三级结构，指多肽链在二级结构的基础上
通过侧链基团的相互作用进一步卷曲折叠，并借
助于次级键维系使α-螺旋、β-叠片、β-转角等二
级结构相互配置而形成的特定的构象。
•
三级结构的形成使肽链中所有的原子都达
黑猩猩 0
鸡、火鸡 13
牛猪羊 10
海龟 15
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
第一章蛋白质化学（12学时）【基本要求】:1.掌握蛋白质的基本单位-氨基酸的种类、结构特征及其主要的理化性质。
2.掌握蛋白质的一二三四级结构以及稳定其结构的重要作用力。
3.掌握蛋白质的重要性质（两性解离、变性、沉淀、紫外吸收、颜色反应）。
【内容提要与学时分配】1．蛋白质的生物学功能（1） 2．蛋白质的元素组成与分子组成（2）3．蛋白质的分子结构（4） 4．蛋白质结构与功能的关系（2）5．蛋白质的理化性质（2）6．蛋白质的分类与分离纯化简介（1）第一节蛋白质通论一、蛋白质的生物学意义（160）蛋白质是生命的体现者——恩格斯语。
Protein —“第一重要的”，“最原初的”。
概括起来，蛋白质主要有以下功能：1.催化功能(Enzyme)2.调节功能3. 运动功能4. 运输和跨膜转运功能5. 保护和防御功能6. 信息传递与识别功能7. 贮存功能8. 结构功能二、蛋白质的分类（158）（一）按分子形状分类 1.球状蛋白 2.纤维状蛋白（二）按分子组成分类简单蛋白：清蛋白、球蛋白、组蛋白、精蛋白、谷蛋白、醇溶蛋白和硬蛋白。
缀合蛋白：核蛋白、脂蛋白、糖蛋白、磷蛋白、血红素蛋白、黄素蛋白和金属蛋白。
三、蛋白质的元素组成与分子量（157）1.元素组成蛋白质平均含碳50％，氢7％，氧23％，氮16％。
其中氮的含量较为恒定，而且在糖和脂类中不含氮，所以常通过测量样品中氮的含量来测定蛋白质含量。
如常用的凯氏定氮法：蛋白质含量＝蛋白氮×6.25（即100/16）。
2.蛋白质的分子量蛋白质的分子量变化范围很大，从6000到100万或更大。
四、蛋白质的水解（123）蛋白质的水解主要有三种方法：1.酸水解2.碱水解3.酶水解第二节氨基酸( amino acid)一、氨基酸的结构与分类（124）（一）基本氨基酸组成蛋白质的20种氨基酸称为基本氨基酸，或称为常见氨基酸、蛋白质氨基酸。
基本氨基酸都符合通式，都有单字母和三字母缩写符号。
一般结构特征：I.它们中除脯氨酸外都是α-氨基酸，即在α-碳原子上有一个氨基。
II.不同的氨基酸，其R侧链不同，对氨基酸的理化性质和在结构中的影响也不同。
III.天然氨基酸都是L-构型的，即羧基在上，氨基在左端。
若氨基在右为D-构型（与标准甘油醛的构型参照得出的）。
A．按照氨基酸侧链的极性分类（127）：非极性氨基酸：Ala, Val, Leu, Ile, Met, Phe, Trp, Pro共八种极性不带电荷：Gly, Ser, Thr, Cys, Asn, Gln, Tyr共七种带正电荷：Arg, Lys, His带负电荷：Asp, GluB．按照氨基酸侧链的化学结构，分为三类：脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环氨基酸。
1.脂肪族氨基酸共15种。
侧链只是烃链：Gly, Ala, Val, Leu, Ile。
侧链含有羟基：Ser, Thr侧链含硫原子：Cys, Met 侧链含有羧基：Asp（D）, Glu（E）侧链含酰胺基：Asn（N）, Gln（Q）侧链显碱性：Arg（R）, Lys（K）2.芳香族氨基酸包括苯丙氨酸（Phe,F）、色氨酸(Trp,W)和酪氨酸(Tyr,Y)三种。
3.杂环氨基酸包括组氨酸(His)和脯氨酸(Pro)种。
（B是指Asx，即Asp或Asn； Z是指Glx，即Glu或Gln。
）C．照酸碱性分类：酸性氨基酸：Asp, Glu碱性氨基酸：Arg, Lys, His中性氨基酸：15种还有两种新发现的氨基酸: 硒代半胱氨酸（Sci 2002.5.24）吡咯赖氨酸小结：2酸—3碱—3芳香—2含S—2含OH—2酰胺甘Gly（最特殊，唯一无旋光性）、丙Ala（顾名思义）//苯丙Phe（顾名思义）、酪Tyr（有β-苯酚基）、色Trp（β-吲哚基P66）// 甲硫Met（γ-甲硫基）、半胱Cys（β-巯基）、丝Ser（β-羟基）、苏Thr（β-羟基）// 天冬Asp（酸性氨基酸，β-羧基）、天冬酰氨Asn（β-酰氨）、谷Glu（酸性氨基酸，γ-羧基）、谷氨酰氨Gln（γ-酰氨）// 精Arg（δ-胍基P66）、赖Lys（ε-氨基）、组His（β-咪唑基P66）//缬Val、亮Leu、异亮Ile：都是烷烃链// 脯Pro（亚氨基）。
（二）不常见的蛋白质氨基酸(128)某些蛋白质中含有一些不常见的氨基酸，它们是基本氨基酸在蛋白质合成以后经羟化、羧化、甲基化等修饰衍生而来的。
也叫稀有氨基酸或特殊氨基酸。
如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸、锁链素等。
其中羟脯氨酸和羟赖氨酸在胶原和弹性蛋白中含量较多。
在甲状腺素中还有3,5-二碘酪氨酸。
凝血酶原种含有γ-羧基谷氨酸。
（三）非蛋白质氨基酸(129)自然界中还有150多种不参与构成蛋白质的氨基酸，它们大多是基本氨基酸的衍生物，也有一些是D-氨基酸或β、γ、δ-氨基酸，多数以游离态存在。
这些氨基酸中有些是重要的代谢物前体或中间产物，如瓜氨酸和鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物，β-丙氨酸是遍多酸（泛酸，辅酶A前体）的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化学介质。
荧光素含有D-半胱氨酸，青霉素中D-赖氨酸。
二、氨基酸的性质（一）物理性质1、水溶性α-氨基酸都是白色晶体，每种氨基酸都有特殊的结晶形状，可以用来鉴别各种氨基酸。
一般都溶于水，不溶于有机溶剂。
（除胱氨酸和酪氨酸外，都能溶于水中；脯氨酸和羟脯氨酸能溶于乙醇或乙醚中）2、旋光性除甘氨酸外，α-氨基酸都有旋光性，α-碳原子具有手性。
苏氨酸和异亮氨酸有两个手性碳原子。
3、光谱性质(143) 三个带苯环的氨基酸有紫外吸收，F:257nm,; Y:275nm,; W:280nm。
通常蛋白质的紫外吸收主要是后两个氨基酸决定的，一般在280nm,可以定量测定蛋白质.（二）酸碱性质(129)氨基酸分子中既含有氨基又含有羧基，所以氨基酸是两性电解质(ampholyte)。
在水溶液和结晶态中都以偶极离子的形式存在。
氨基酸在溶液中的解离方向和解离的程度取决于溶液的PH值。
当氨基酸分子所带的净电荷为零时的pH称为氨基酸的等电点(pI)。
等电点的值是它在等电点前后的两个pK’值的算术平均值。
pI=（pK1 +pK2）/2注意：pI时净电荷为零，但不是不带电荷；此时其溶解度最小，最容易沉淀析出。
pH>pI时，氨基酸带负电荷，-COOH解离成-COO-，向正极移动。
pH=pI时，氨基酸净电荷为零，溶解度最小pH<pI时，氨基酸带正电荷，-NH2解离成-N+H3，向负极移动。
（三）化学性质(135)1.氨基的反应（1）与亚硝酸作用氨基酸在室温下与亚硝酸反应，脱氨，生成羟基羧酸和氮气。
常用于蛋白质的化学修饰、水解程度测定及氨基酸的定量。
这也是Van slyke法测定氨基氮的理论基础。
（2与甲醛反应氨基还可以与甲醛反应，生成羟甲基化合物。
由于氨基酸在溶液中以偶极离子形式存在，所以不能用酸碱滴定测定含量。
与甲醛反应后，氨基酸不再是偶极离子，其滴定终点可用一般的酸碱指示剂指示，因而可以滴定，这叫甲醛滴定法，可用于测定氨基酸。
（3）与DNFB反应-Sanger反应氨基酸与2,4-二硝基氟苯(DNFB)在弱碱性溶液中作用生成二硝基苯基氨基酸（DNP氨基酸）。
这一反应是定量转变的，产物黄色，可经受酸性100℃高温。
该反应曾被英国的Sanger用来测定胰岛素的氨基酸顺序，也叫桑格尔试剂，现在应用于蛋白质N-末端测定。
（4）与异硫氰酸苯酯(PITC)反应-Edman反应α-氨基与PITC（异硫氰酸苯酯）在弱碱性条件下形成相应的苯氨基硫甲酰衍生物（PTC-AA），后者在硝基甲烷中与酸作用发生环化，生成相应的苯乙内酰硫脲衍生物（PTH-AA）。
这些衍生物是无色的，可用层析法加以分离鉴定。
这个反应首先是Edman用来鉴定蛋白质的N-末端氨基酸，在蛋白质的氨基酸顺序分析方面占有重要地位，是氨基酸自动序列分析仪的工作原理。
（5）磺酰化氨基酸与5-(二甲胺基)萘-1-磺酰氯(DNS-Cl，丹磺酰氯)反应，生成DNS-氨基酸。
产物在酸性条件下(6NHCl)100℃也不破坏，因此可用于氨基酸末端分析。
DNS-氨基酸有强荧光，激发波长在360nm左右，比较灵敏，可用于微量分析。
2.羧基的反应羧基可与碱作用生成盐;羧基可与醇生成酯，此反应常用于多肽合成中的羧基保护。
3茚三酮反应氨基酸与茚三酮在微酸性溶液中加热，引起脱氨、脱羧反应，最后生成蓝紫色物质（570nm）。
而脯氨酸生成黄色化合物(440nm)。
常用于氨基酸的定性定量分析.也可通过二氧化碳测定氨基酸含量。
4. 以下反应常用于氨基酸的检验：●酪氨酸、组氨酸能与重氮化合物反应(Pauly反应)，可用于定性、定量测定。
组氨酸生成棕红色的化合物，酪氨酸为桔黄色。
●精氨酸在氢氧化钠中与1-萘酚和次溴酸钠反应(Sakoguchi反应)，生成深红色，称为坂口反应。
用于胍基的鉴定。
●酪氨酸与硝酸、亚硝酸、硝酸汞和亚硝酸汞反应（Millon反应），生成白色沉淀，加热后变红，称为米伦反应，是鉴定酚基的特性反应。
●色氨酸中加入乙醛酸后再缓慢加入浓硫酸，在界面会出现紫色环，用于鉴定吲哚基。
(glyoxalate反应)●酪氨酸在碱性条件下与福林试剂反应（Folin）反应，生成蓝色化合物。
第三节蛋白质的一级结构一、肽键和肽（162）一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩水形成的共价键，称为肽键。
在蛋白质分子中，氨基酸借肽键连接起来，形成肽链。
最简单的肽由两个氨基酸组成，称为二肽。
含有三、四、五个氨基酸的肽分别称为三肽、四肽、五肽等。
//肽链中的氨基酸由于形成肽键时脱水，已不是完整的氨基酸，所以称为残基。
//肽的命名是根据组成肽的氨基酸残基来确定的。
一般从肽的氨基端开始，称为某氨基酰某氨基酰…某氨基酸。
肽的书写也是从氨基端开始。
即有方向性，从N端C端。
//有主侧链之分，主链完全一样，仅R不同。
//除了蛋白质部分水解可以产生各种简单的多肽以外，自然界中还有长短不等的小肽，它们具有特殊的生理功能。
例如；动植物细胞中含有一种三肽，称为谷胱甘肽，即δ-谷氨酰半胱氨酰甘氨酸。
因其含有巯基，故常以GSH来表示。
它在体内的氧化还原过程中起重要作用。
//脑啡肽是天然止痛剂。
//肌肉中的鹅肌肽是一个二肽，即β-丙氨酰组氨酸。
肌肽可作为肌肉中的缓冲剂，缓冲肌肉产生的乳酸对pH的影响。
//一种抗菌素叫做短杆菌酪肽，由12种氨基酸组成，其中有几种是D-氨基酸。
这些天然肽中的非蛋白质氨基酸可以使其免遭蛋白酶水解。
//许多激素也是多肽，如催产素、加压素、舒缓激肽等。
活性肽——保健品行业的热点。
三、一级结构的测定（168）（一）一级结构(Primary structure)（即化学结构、共价结构）蛋白质的一级结构是指肽链的氨基酸组成及其排列顺序。