生物化学实验技术复习重点汇编详细
生物化学重点知识
生物化学重点知识生物化学是生物学与化学的交叉领域，研究生物体内的化学反应和生物分子之间的相互作用。
在生物化学的学习过程中，有一些重点知识是必须要掌握的，下面将对一些重点知识进行详细介绍。
一、生物大分子生物大分子是构成生物体的主要分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
其中，蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，具有结构和功能的双重性。
蛋白质的结构由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质的功能多种多样，包括参与代谢反应、传递信号、构建细胞结构等。
另外，核酸是生物体内贮存和传递遗传信息的分子，包括DNA和RNA两类。
DNA是遗传信息的载体，其双螺旋结构能够稳定保存大量的遗传信息。
而RNA主要参与蛋白质的合成过程，包括转录和翻译。
多糖是生物体内的能量储备和结构支持物质，如淀粉、糖原和纤维素等。
多糖的结构复杂多样，具有不同的功能和生物活性。
脂质是生物体内最不溶于水的大分子，包括脂肪酸、甘油和磷脂等。
脂质在细胞膜的构建和代谢调节中起着重要作用。
二、酶和酶促反应酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的特异性和效率。
酶可以加速生物体内代谢反应的进行，并且在反应结束后不被消耗。
酶的催化活性受到温度、pH值等环境因素的影响。
酶促反应是在酶的催化下进行的生物体内化学反应。
酶促反应遵循米氏动力学，包括亲和力、酶底物复合物和酶活性等步骤。
酶促反应在维持生物体内稳态和平衡中起着不可替代的作用。
三、代谢途径代谢是生物体内所有化学反应的总称，包括合成代谢和分解代谢两个方面。
在代谢中，有一些重要的途径是需要重点掌握的。
糖代谢途径是生物体内最主要的能量来源，包括糖原异生途径和糖酵解途径。
细胞通过这些途径产生ATP能量，供给细胞代谢和功能活动。
脂肪酸代谢途径是细胞内脂质代谢的关键过程，包括脂质合成和脂质分解。
脂肪酸代谢可以提供额外的能量供应，同时也参与胆固醇合成等生物学过程。
氨基酸代谢途径是蛋白质合成和代谢的基础，主要包括氨基酸转氨、氨基酸降解和尿素循环等步骤。
生物化学重点整理
生物化学重点整理生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学。
它涵盖了广泛的领域，从分子水平揭示生命的奥秘。
以下是对生物化学重点内容的整理。
一、蛋白质化学蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一。
1、蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
氨基酸通过肽键相连形成多肽链，进而折叠形成具有特定空间结构的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质具有一级、二级、三级和四级结构。
一级结构指的是氨基酸的排列顺序；二级结构包括α螺旋、β折叠等；三级结构是整个多肽链的三维构象；四级结构则是由多个亚基组成的蛋白质的空间排列。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性与复性等特性。
变性会导致蛋白质的空间结构破坏，从而失去生物活性，但在一定条件下可以复性。
二、核酸化学核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
1、核酸的组成核酸由核苷酸组成，核苷酸包含碱基、戊糖和磷酸。
DNA 中的碱基有腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（G）、胸腺嘧啶（T）和胞嘧啶（C）；RNA 中的碱基用尿嘧啶（U）代替了胸腺嘧啶。
2、 DNA 的结构DNA 是双螺旋结构，两条链反向平行，碱基之间遵循互补配对原则（A 与 T 配对，G 与 C 配对）。
3、 RNA 的种类与功能RNA 包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体RNA（rRNA）。
mRNA 携带遗传信息，指导蛋白质合成；tRNA 转运氨基酸；rRNA 是核糖体的组成部分。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
1、酶的特点酶具有高效性、专一性和可调节性。
高效性使得酶能够大大加快反应速率；专一性保证了酶对特定底物的作用；可调节性使酶的活性能够适应生物体的需求。
2、酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速反应。
它与底物结合形成酶底物复合物，然后经过一系列的中间步骤完成催化反应。
3、影响酶活性的因素温度、pH 值、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂等都会影响酶的活性。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学实验知识点整理
生物化学实验知识点整理实验一 还原糖的测定、实验二 粮食中总糖含量的测定1.还原糖测定的原理3,5-二硝基水杨酸与还原糖溶液共热后被还原成棕色的氨基化合物,在550nm 处测定光的吸收增加量，得出该溶液的浓度，从而计算得到还原糖的含量2.总糖测定原理多糖为非还原糖，可用酸将多糖和寡糖水解成具有还原性的单糖，在利用还原糖的性质进行测定，这样就可以分别求出总糖和还原糖的含量3.电子天平使用4.冷凝回流的作用：使HCl 冷凝回流至锥形瓶中，防止HCl 挥发，从而降低HCl 的浓度。
5.多糖水解方法：加酸进行水解6.怎样检验淀粉都已经水解：加入1-2滴碘液，如果立即变蓝则说明没有完全水解，反之，则说明已经完全水解。
7.各支试管中溶液的浓度计算8.NaOH 用量：HCl NaOH n n =9.不能中途换分光光度计,因为不同的分光光度计的光源发光强度不同10.分光光度计的原理：在通常情况下，原子处于基态，当通过基态原子的某辐射线所具有的能量（或频率）恰好符合该原子从基态跃迁到激发态所需的能量（或频率）时，该基态原子就会从入射辐射中吸收能量，产生原子吸收光谱。
原子的能级是量子化的，所以原子对不同频率辐射的吸收也是有选择的。
这种选择吸收的定量关系服从式/E h h c νλ∆==。
实验证明，在一定浓度范围内，物质的吸光度A 与吸光样品的浓度c 及厚度L 的乘积成正比，这就是光的吸收定律，也称为郎伯-比尔定律分光光度计就是以郎伯比尔定律为原理，来测定浓度11.为什么要水解多糖才能用DNS因为DNS 只能与还原糖溶液在加热的条件下反应生成棕红色的氨基化合物，不能与没有还原性的多糖反应。
12.为什么要乘以0.9以0.9才能得到多糖的含量。
13.为什么要中和后再测？因为DNS 要在中性或微碱性的环境下与葡萄糖反应实验三 蛋白质的水解和纸色谱法分离氨基酸、实验四 考马斯亮蓝法测定蛋白质浓度1.纸色谱分离氨基酸分离原理由于各氨基酸在固定相（水）和流动相（有机溶剂）中的分配系数不同，从而移动速度不同，经过一段时间后，不同的氨基酸将存在于不同的部位，达到分离的目的。
完整版)生物化学知识点重点整理
完整版)生物化学知识点重点整理生物分子本章节将介绍生物分子的基本概念和特征，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质的结构和功能。
本章节将讨论酶在生化反应中的作用机制和催化过程。
包括酶的分类、酶动力学和酶抑制剂等内容。
本章节将介绍生物体内的代谢途径，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等重要过程。
本章节将探讨生物能量转化的过程，包括光合作用和呼吸作用等机制，以及相关的能量产生和消耗。
本章节将介绍生物体内遗传信息的传递过程，包括DNA复制、RNA转录和蛋白质翻译等重要步骤。
DNA复制DNA复制是遗传信息传递的第一步。
在细胞分裂过程中，DNA分子能够准确地复制自身，并将遗传信息传递给下一代细胞。
复制过程中，双链DNA分离，每条链作为模板合成新的互补链，形成两个完全一样的DNA分子。
RNA转录RNA转录是将DNA中的遗传信息转录成RNA的过程。
在细胞核中，RNA聚合酶将DNA作为模板合成RNA分子。
转录的产物是一条与DNA互补的RNA链，它可以是信使RNA（mRNA）、转移RNA（tRNA）或核糖体RNA（rRNA），这些RNA分子携带着遗传信息参与到蛋白质的合成过程中。
蛋白质翻译蛋白质翻译是将RNA中的遗传信息翻译成氨基酸序列，从而合成蛋白质的过程。
蛋白质翻译发生在细胞质的核糖体上，通过配对规则，每个三个核苷酸对应一个特定的氨基酸，从而组成特定的蛋白质。
翻译过程可分为启动、延伸和终止三个阶段。
以上是生物体内遗传信息的传递过程的重要步骤。
深入了解这些过程有助于理解生物体内的遗传机制和生命周期的维持。
本章节将讨论基因调控的机制和影响因素，包括转录因子、表观遗传学和信号转导等内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
本章节将探讨生物化学与人体健康的关系，包括营养物质、药物代谢和疾病发生机制等相关内容。
生化检验复习重点详解1
生化检验复习重点详解11.与糖尿病相关生化检测指标有哪些？它们的临床意义有何不同？2.简述目前糖尿病的诊断标准3.简述OGTT4.黄疸的形成机制有哪些5.反映肾小球滤过功能的试验有哪些6.简述临床检验生物化学的进展及发展趋势：7.根据米-曼式方程计算，当[s]=3Km时，其反应速度V为多大7.简述正常血浆中的酶动态特点及影响酶浓度的因素8.简述病理性血浆中酶浓度异常的机制9.简述酶浓度的测定方法10.简述酶偶联反应法的原理:11.简述临床同工酶的分析方法:12.简述体液中酶浓度测定的主要影响因素及控制13.临床酶学测定之前，标本的采集、处理与贮存有何注意点?14.简述自动生化分析仪进行临床酶学测定时系数K值的计算与应用15.简述ALT测定及其临床意义:16. AAT的临床意义有17.简述CK及其同工酶测定的临床意义50. Apolipoprotein 检测的临床意义。
51.DHLC 抗动脉粥样硬化的功能成的α2β2四聚体。
11氨基酸代谢库（metabolic pool）：食物蛋白质经过消化而被吸收的氨基酸与体内组织蛋白质降解产生的氨基酸混在一起，分布在体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
12氨基酸血症（amino-acidemia）：当酶缺乏出现在代谢途径的起点时，其作用的氨基酸将在血液环中增加，称为氨基酸血症。
这种氨基酸如从尿中排出，则称为氨基酸尿症（amino-aciduria）。
13高糖血症（hyperglycemia）：是糖代谢紊乱导致血糖浓度高于参考范围上限的异常现象，主要表现为空腹血糖损伤，糖耐量减退和糖尿病。
14糖尿病（diabetes mellitus，DM）：是一组由于胰岛素分泌不足和或胰岛素作用低下而引起的糖代谢紊乱性疾病，其特征是高血糖症。
15OGTT：是在口吸一定量葡萄糖后2h内进行系列血糖浓度测定，以评价不同个体的血糖调节功能的一种标准方法。
16高脂蛋白血症：指血浆中CM,VL,DL,LDL,HDL等脂蛋白有一种或几种浓度过度升高的现象。
考研生化专业知识点与实验技能总结
考研生化专业知识点与实验技能总结生物化学，作为生物科学的一个重要分支，是研究生物体内生命现象的化学过程的学科，也是考研生物专业的重点之一。
在备考考研生化专业时，掌握一定的知识点和实验技能是至关重要的。
下面将为大家总结一些考研生化专业的知识点和实验技能，希望对大家备战考研有所帮助。
1.常见的生化学知识点蛋白质结构与功能蛋白质是生物体内功能最为复杂的大分子，有着多种结构与功能。
了解蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，以及蛋白质的功能与生理作用对于生化学考研至关重要。
代谢途径代谢是生命活动的基础，了解糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等代谢途径的细节及调控机制是考研生化专业的热点内容。
DNA与RNADNA和RNA是遗传物质的载体，通过遗传信息的传递和表达，控制生物体内的基因功能，了解基因的表达调控、DNA复制和RNA转录等基本原理是考研生化的重点。
2.生化实验技能基础实验技能掌握基础的实验操作技能，如制备缓冲液、离心技术、凝胶电泳等是考研生化实验的基础。
免疫学实验技能掌握免疫层析、酶联免疫吸附实验等免疫学实验技能，能够帮助理解免疫反应机制，应对考研生化实验中的相关题目。
分子生物学实验技能熟练运用PCR技术、蛋白免疫印迹等分子生物学实验技术，对于研究生化学相关领域的学术研究和实验操作具有重要意义。
以上是关于考研生化专业知识点与实验技能的简要总结，希望对大家在备考考研时有所帮助。
生化学作为一门综合性学科，对于考生来说挑战重重，但只要努力学习，掌握重点知识和实验技能，相信你一定能在考研中取得优异的成绩。
加油！个人在考研生化专业的复习过程中，既要注重理论知识的积累，也要注重实验技能的提升，培养严密的逻辑思维和实验操作技巧，这样才能在考试中游刃有余地应对各种题型，取得优异的成绩。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标：1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类；掌握氨基酸的重要性质；熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入：100年前，恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”；今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性？1839年荷兰化学家马尔德（G.J.Mulder）研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质（Protein，源自希腊语，意指“第一重要的”）。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构，在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋；桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年，我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素（insulin）。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的，具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子（biomacromolecule）。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础，是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质，而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质，人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式，是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的，已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子，它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性，以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展，人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是对生物化学一些重要知识点的总整理。
一、生物大分子1、蛋白质蛋白质的组成：蛋白质由氨基酸通过肽键连接而成。
氨基酸有 20 种，分为必需氨基酸和非必需氨基酸。
蛋白质的结构：包括一级结构（氨基酸的线性排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的三维空间构象）和四级结构（多个亚基的组合）。
蛋白质的性质：具有两性解离、胶体性质、变性和复性等。
蛋白质的功能：催化、运输、调节、免疫防御、结构支持等。
2、核酸核酸的分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA 的结构：双螺旋结构，由两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴构成。
RNA 的种类：信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。
核酸的功能：DNA 是遗传信息的携带者，RNA 参与遗传信息的表达和调控。
3、糖类单糖：如葡萄糖、果糖、半乳糖等，是最简单的糖类。
寡糖：由 2 10 个单糖分子组成，如蔗糖、麦芽糖等。
多糖：包括淀粉、糖原、纤维素等，具有储存能量和构成结构的作用。
4、脂质脂肪：由甘油和脂肪酸组成，是生物体储存能量的重要形式。
磷脂：构成生物膜的重要成分。
固醇：如胆固醇，参与细胞膜的组成和激素的合成。
二、酶1、酶的概念：酶是具有催化作用的生物大分子，大多数是蛋白质。
2、酶的特性：高效性、专一性、可调节性和不稳定性。
3、酶的作用机制：通过降低反应的活化能来加速反应的进行。
4、影响酶活性的因素：温度、pH、底物浓度、酶浓度、抑制剂和激活剂等。
三、生物氧化1、生物氧化的概念：物质在生物体内进行的氧化分解过程，最终生成二氧化碳和水，并释放能量。
2、呼吸链：由一系列电子传递体组成，包括 NADH 呼吸链和FADH2 呼吸链。
生物化学重点知识点总结
生物化学重点知识点总结生物化学是研究生物体及其组成部分的化学性质和化学过程的科学，它主要关注生物大分子的组成、结构和功能以及生物体内的各种化学反应。
以下是生物化学的重点知识点总结：1.生物大分子：生物大分子主要包括蛋白质、核酸、多糖和脂类。
蛋白质是生物体内最重要的大分子，它是组成细胞和组织的基本结构单元，参与几乎所有的生物功能。
核酸是存储和传递遗传信息的重要分子，包括DNA和RNA。
多糖是由单糖分子组成的长链聚合物，如淀粉和纤维素。
脂类是由甘油和脂肪酸组成的生物大分子，它们在细胞膜的构建和能量的储存中起重要作用。
2.生物大分子的结构和功能：生物大分子的结构决定了它们的功能。
蛋白质的结构包括四个层次：一级结构是由氨基酸的线性序列决定的，二级结构是由氢键形成的α螺旋和β折叠，三级结构是蛋白质的立体构象，四级结构是由多个蛋白质亚基组成的复合物的空间结构。
核酸的结构包括双螺旋的DNA和单链的RNA。
多糖的结构包括淀粉的分支链和纤维素的线性链。
脂类的结构包括单酰甘油、双酰甘油和磷脂。
3.生物体内的化学反应：生物体内的化学反应包括代谢途径和信号传导。
代谢途径包括蛋白质、核酸、多糖和脂类的合成和降解过程。
信号传导是细胞内外信息传递的过程，包括细胞膜受体介导的信号转导、细胞内信号分子的产生和调控。
4.酶和酶动力学：酶是催化生物体内化学反应的蛋白质，它们可以提高反应速率。
酶的催化机理包括亲和性和瞬态稳定性理论。
酶动力学研究酶的催化速率和底物浓度的关系，包括酶的速率方程、酶的底物浓度和酶的浓度对速率的影响。
5.代谢途径和调控：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括能量代谢途径和物质代谢途径。
能量代谢途径包括糖酵解、细胞呼吸和光合作用。
物质代谢途径包括核酸合成、脂类合成和蛋白质合成。
代谢途径的调控通过正反馈和负反馈机制来维持生物体内化学平衡，包括酶的合成和降解、调控基因表达和细胞信号传导。
6. 遗传信息的传递和表达：遗传信息通过DNA的复制和转录转化为RNA，再经过翻译转化为蛋白质。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学重点知识点归纳总结
生物化学重点知识点归纳总结生物化学是研究生物体内生物分子的组成、结构、功能和相互作用的科学，这里给出一些生物化学的重点知识点的归纳总结。
1.氨基酸和蛋白质：氨基酸是构成蛋白质的基本单位，共有20种常见的氨基酸。
氨基酸之间通过肽键连接形成多肽链，进一步折叠形成蛋白质。
蛋白质的结构包括一级、二级、三级和四级结构，这些结构决定了蛋白质的功能。
2.核酸：核酸是遗传物质的基本单位，包括DNA和RNA。
DNA负责储存遗传信息，RNA负责转录和转译遗传信息。
核酸由核苷酸组成，包括碱基、磷酸和核糖（RNA）或脱氧核糖（DNA）。
3.酶和酶促反应：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度特异性和高效催化作用。
酶促反应是通过降低活化能来加速化学反应速率。
酶的催化作用受到温度、pH值、底物浓度等因素的影响。
4.代谢途径：代谢是生物体内发生的各种化学反应的综合体。
常见的代谢途径包括糖酵解、脂肪酸合成和分解、蛋白质合成和降解等。
这些途径通过一系列的酶促反应来完成能量的转化和物质的合成。
5.能量转化：细胞内能量的转化主要通过三个主要过程进行，即酵解、有氧呼吸和光合作用。
酵解是无需氧气的糖代谢过程，有氧呼吸是需要氧气的糖代谢过程，光合作用则是通过光能转化为化学能。
6.细胞膜：细胞膜是包裹细胞的薄膜，具有选择性通透性。
细胞膜由脂质双层构成，这些脂质双层中嵌入了多种蛋白质。
细胞膜还具有糖脂、胆固醇等成分，这些成分在细胞膜的结构和功能中起着重要作用。
7.生物催化：生物体内许多化学反应都需要催化剂来加速反应速率，这些催化剂主要是酶。
酶对于反应底物的选择性较高，催化速率也很快，并且能够通过调整活性来适应细胞内不同环境。
8.免疫系统：免疫系统是人体内对抗病原体的防御系统，包括先天免疫和获得性免疫。
免疫系统主要通过抗体和免疫细胞来识别和清除病原体。
9.信号转导：细胞内外的信号物质通过特定的受体与细胞膜上的受体结合，从而启动细胞内的信号转导路径。
生物化学专业知识要点整理
生物化学专业知识要点整理生物化学是研究生物体内分子结构、组成、代谢和功能的一门学科，它涉及到生物体内各种生物大分子的结构、性质和功能等方面的内容。
本文将对生物化学专业的一些重要知识要点进行整理，以帮助读者更好地理解和掌握这门学科。
一、生物大分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子，它具有多种功能，包括酶催化、结构支持、运输传递、免疫防御等。
蛋白质的结构包括一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠）、三级结构（立体构象）和四级结构（多个蛋白质亚基的组装）。
2. 核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA两类。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA的功能是存储和传递遗传信息，RNA参与蛋白质的合成。
3. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内重要的能量来源，也参与到细胞识别和信号传导等过程中。
常见的碳水化合物有单糖、双糖和多糖，如葡萄糖、蔗糖和淀粉等。
4. 脂质：脂质是生物体内重要的结构和能量储存物质，包括甘油三酯、磷脂和固醇等。
脂质在细胞膜的形成和维持、能量代谢等方面发挥重要作用。
二、酶的性质和功能1. 酶的性质：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，具有高度的专一性和效率。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
2. 酶的功能：酶在生物体内参与几乎所有的代谢过程，包括消化、呼吸、光合作用等。
常见的酶包括氧化还原酶、水解酶、脱羧酶等。
三、能量代谢1. ATP：三磷酸腺苷是生物体内最重要的能量储存和释放分子，其通过磷酸键的形成和断裂实现能量的转换。
2. 糖酵解：糖酵解是生物体内糖类分子的分解过程，通过一系列的反应将葡萄糖转化为乳酸或乙醇释放能量。
3. 女性酸循环：女性酸循环是生物体内氧化葡萄糖、脂肪和氨基酸产生能量的过程，其产生的还原剂NADH和FADH2通过呼吸链参与ATP的合成。
4. 光合作用：光合作用是植物和一些细菌利用光能将二氧化碳和水转化为葡萄糖和氧气的过程，它是地球上最重要的能量来源。
生物化学检验考试重点知识总结
生物化学检验考试重点知识总结临床生物化学与检验第一章临床生物化学的概念：临床生物化学与是在人体正常的生物化学代谢基础上，研究疾病状态下生物化学病理性变化的基础理论和相关代谢物的质与量的改变，从而为疾病的临床实验诊断，治疗监测、药物疗效和预后判断、疾病预防等方面提供信息和决策依据的一门学科。
（选择题）第二章1.血浆蛋白质电泳区带顺序：前清蛋白、清蛋白、α1-球蛋白、α2-球蛋白、β1-球蛋白、β2-球蛋白、γ-球蛋白2.急性时相反应：当人体因感染、自身免疫性等组织损伤（如创伤、手术、心肌梗死、肿瘤等）侵害，诱导炎症，使单核细胞和巨噬细胞等细胞释放紧急反应性因子，再经血液循环，刺激肝脏细胞产生Hp、Cp、CRP等，使其血浆中浓度显著升高，而血浆前清蛋白、清蛋白、转铁蛋白浓度则出现相应下降，此炎症反应过程，称之为急性时相反应(APR),该过程出现的蛋白质统称为急性时相反应蛋白（APP）。
各APP升高的速度和幅度有所不同，C-反应蛋白首先升高，在12小时内α1-酸性糖蛋白也升高，尔后α1-抗胰蛋白酶、触珠蛋白、C4和纤维蛋白原升高，最后是C3和铜蓝蛋白升高，通常在2至5天内这些APP达到最高值。
3.M蛋白→多发性骨髓瘤4.清蛋白（Alb）的生理功能：①保持血浆胶体渗透压：以维持血管内外体液的平衡。
②重要的营养蛋白：用于组织蛋白的补充和修复③血浆中主要的载体蛋白：许多水溶性差的物质，可以通过与Alb的结合而运输④具有缓冲酸碱的能力：蛋白质是两性电解质5.CRP的临床意义：CRP是第一个被认识的APP。
CRP是非特异性指标，主要用于结合临床检测疾病：①筛查微生物感染；②评估炎症性疾病的活动度；③检测系统性红斑狼疮、白血病和外科手术后并发的感染（血清中浓度再次升高）④新生儿败血症和脑膜炎的监测；⑤监测肾移植后的排斥反应等（简答题）6.体液总蛋白测定的方法：凯氏定氮法是经典的蛋白质测定方法（参考方法）；双缩脲法是常规方法。
生物化学复习资料重点
生物化学复习资料重点生物化学是生物学中的一门基础学科，它主要研究生物分子及其在细胞中的结构、功能、代谢、调控等方面的基本规律。
因此，对于学习生物化学的学生来说，必须留心掌握一些重点复习资料。
本文将针对这一问题进行一些讨论。
1.氨基酸和蛋白质的结构与功能氨基酸是蛋白质的基本组成单元，而蛋白质则是生物体内最重要的大分子有机化合物之一。
因此，学生需要深入了解氨基酸和蛋白质的结构与功能。
氨基酸的结构包含氮基、羧基、侧链分别连接在中央的碳原子上。
侧链的化学性质、结构和分布情况等是决定蛋白质分子结构和功能的重要因素。
蛋白质分子在生物体内具有多种功能，如酶催化作用、运输、抗原性、调节等。
2.酶和酶促反应酶是生物体内最重要的催化剂，可以加速生物化学反应的速率。
学生需要了解酶的性质、分类、活性位点、催化机理等方面的知识。
在酶促反应方面，学生需要了解酶与底物的结合方式、反应物与产物的转化关系等问题。
同时，生物体内的酶促反应还涉及到许多相关的调节机制，学生需要深入了解这些调节机制的原理和作用。
3.生物膜的结构与功能生物膜是生物体内细胞的界面结构，它在细胞内外起着分隔单元、维持稳定、运输和信息传递等重要功能。
学生需要掌握生物膜的组成、结构和功能等方面的知识。
生物膜主要由磷脂双层、蛋白质和糖类等组成，其中磷脂双层起着屏障和选择通道等作用。
同时，膜蛋白在细胞膜的粘合、检测、传输等方面发挥着重要的作用。
学生还需要了解生物膜内外物质传递的机制和影响因素等方面的知识。
4.核酸的结构与功能核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的大分子有机化合物，其中DNA是基因物质的主要组成成分。
学生需要了解核酸的组成、结构和功能等方面的知识。
DNA分子的结构包括碱基对、磷酸骨架和螺旋结构等，它在生物体内的作用是存储、传递和维护遗传信息。
RNA是DNA信息的复制、转录和翻译过程中的直接参与者，主要包括mRNA、tRNA和rRNA等。
在这些方面，学生需要系统地了解核酸分子的结构、特性和功能等。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
前言1.本课程主要讲述了哪些实验技术，其中被称为生化实验室中三大实验技术的是？答：层析技术、电泳技术、离心技术、分光光度技术、免疫化学技术。
其中层析技术、电泳技术、离心技术是生物学的三大实验技术。
第一章生物化学基本操作与要求1.洗涤液的种类配置与应用答：（1）铬酸洗液（称取5g重铬酸钾粉末置于250mL烧杯中，加水5mL，尽量使其溶解，慢慢加入浓硫酸100mL，边加边搅拌。
冷却后贮存备用，若颜色变绿，表示洗液已失效。
）用于洗涤玻璃器皿。
（2）浓盐酸，洗去水垢或某些无机盐沉淀。
（3）30%硝酸，洗涤CO2测定仪器及微量滴管（4）45%尿素，洗涤蛋白制剂、血样（5）有机溶剂，洗涤油脂、脂溶性染料（6）去污粉，一般污染物2.化学试剂的分级答：3.什么是准确度、精密度？答：准确度表示实验分析测量值与真实值相接近的程度。
误差。
精密度是指在相同条件下多次测量结果互相吻合的程度，表现了测定结果的再现性。
偏差。
4.如何提高实验的准确度、精密度？答：准确度：减少系统误差1.仪器校正2.空白试验3.对照实验；精密度：减少偶然误差1.平均取样2.多次取样。
第二章层析技术1.层析技术及其原理答：层析技术是一种基于被分离物质的物理、化学、生物学特性的不同，使它们在某种机制中移动速度不同而进行分离和分析的方法。
2.名词：固定相、流动相、分配系数答：固定相：固定相是层析的一个基质。
它可以是固体物质（如吸附剂、凝胶、离子交换剂等）也可以是液体物质（如固定在硅胶或纤维素上的溶液），这些基质能与待分离的化合物进行可逆的吸附、溶解、交换等作用。
流动相：在层析过程中，推动固定相上待分离的物质朝着一个方向移动的液体、气体等。
分配系数：是指在一定的条件下，某种组分在固定相和流动相中含量的比值，Kd=固定相中的总量/流动相中的总量。
3.层析法的分类答：按流动相的形式分：气相色谱法1.气固色谱法2.气液色谱法，液相色谱法1.液固色谱法2.液液色谱法；按固定相的形式分：1.柱层析法2.纸层析法3.薄层层析法。
4.几种主要凝胶的中英文名称、型号、及型号数字代表的含义答：葡萄糖凝胶（dextran型号Sephadex G-10~200数字代表凝胶的吸水率）聚丙烯酰胺凝胶（polyacrylamide主要型号有Bio-Gel P-2~300,数字代表它们的排阻极限的10-3）琼脂糖凝胶（agarose Sepharose,Bio-Gel A）5.凝胶层析及其基本原理、操作过程和主要应用答：是利用凝胶把物质按分子大小不同进行分离的一种方法。
原理：由于被分离物质的分子大小不同，洗脱时，大分子物质由于直径大于凝胶网孔不能进入凝胶内部，只能沿着凝胶颗粒间的孔隙，随溶剂向下移动，因此流程短，首先流出层析柱，而小分子物质，由于直径小于凝胶网孔，能自由进出胶粒网孔，使之洗脱流程增长，移动速度慢而后流出层析柱。
应用：1）脱盐及去除小分子杂质2）蛋白质的分离、生物大分子的纯化3）分子量测定4）去热源物质5）溶液的浓缩6.离子交换层析的原理、离子交换剂的类型答：原理：依据各种带电离子或生物大分子与带相反电荷离子交换剂的结合力不同而进行分离纯化的。
阴离子交换剂：吸附阴离子，如DEAE；阳离子交换剂：吸附阳离子，如CM。
7.离子交换色谱的操作和应用答：1.离子交换剂的选择2.离子交换剂的处理和保存3.层析柱的选择4.平衡缓冲液的选择5.洗脱、洗脱速度控制6.样品的浓缩、脱盐7.再生和保存。
应用：1.水处理2.分离纯化小分子物质3.分离纯化生物大分子物质。
8.何谓亲和层析答：是利用生物分子间专一的亲和力而进行分离的一种层析技术。
9.各种层析原理和载体的综合比较（见ppt表）答：第三章电泳技术1.电泳（技术）的概念答：带电物质在电场中向相反电极移动的现象。
2.电泳的分类答：按分离的原理：1.区带电泳2.自由界面电泳3.等速电泳4.等电聚焦电泳；按支持介质的不同：1.纸电泳2.醋酸纤维薄膜电泳（1、2为区带电泳）3.琼脂凝胶电泳4.聚丙烯酰胺凝胶凝胶电泳（PAGE）5.SDS—聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)；按支持介质形状不同：1.薄层电泳2.板电泳3.柱电泳；按用途不同：1.分析电泳2.制备电泳3.定量免疫电泳4.连续制备电泳；按所用电压不同：1.低压电泳2.高压电泳。
3.什么是迁移率？影响迁移率、电泳分离的主要因素答：是指带电颗粒在单位电场强度下泳动的速度，m=v/E。
迁移率与带电分子所带净电荷成正比，与分子的大小和缓冲液的粘度成反比，与粒子的形状有关；电泳分离的影响因素：1.带电颗粒的性质（所带净电荷的数量大小及形状）2.溶液的pH 值（离等电点远，快）3.溶液的离子强度（离子强度小泳动快）4.电场强度5.电渗作用（方向一致，快）6.支持介质的筛孔。
4.如何制备聚丙烯酰胺凝胶？答：1.化学聚合：加速剂TEMED使催化剂过硫酸铵形成自由基，这些自由基的产生可引发丙烯酰胺和甲叉双丙烯酰胺的聚合、交联反应形成;2.光聚合：催化剂核黄素经光照形成无色基，再被痕量氧氧化成自由基，引发聚合反应。
TEMED存在可加速聚合。
5.聚丙烯酰胺凝胶电泳和不连续聚丙烯酰胺凝胶电泳的区别、分离效应答：区别：A：整个电泳体系中所用缓冲液，pH值和凝胶网孔都是相同的；B：在电泳系统中采用了两种或两种以上的缓冲液，pH值和孔径。
分离效应A：分子筛效应（某分子通过这种网孔的能力将取决于凝胶孔隙和分离物质颗粒的大小和形状）B：1.样品的浓缩效应2.电荷效应3.凝胶的分子筛效应。
6.简述等电聚焦及其优缺点答：是根据两性物质等电点（pI）的不同而进行分离的。
优点：1.分辨率高，可达0.01pH单位2.能抵消扩散作用，使区带越走越窄3.可直接测出蛋白质的等电点，精确度可达0.01pH单位。
缺点：1.该法要求用无盐溶液，而在无盐溶液中蛋白质可能发生沉淀2.不适用在等电点不溶或发生变性的蛋白质。
7.什么是双向电泳？答：由第一向等电聚焦（IEF）电泳和第二向SDS-聚丙烯酰胺凝胶电泳（SDS-PAGE）结合组成。
第四章离心技术1.离心技术的概念答：是利用转头旋转产生的离心力，根据物质颗粒沉降系数、质量、密度的差异将其分离的方法。
2.名词：相对离心力、沉降速度、沉降系数、沉降常数答：相对离心力：F=mω2r,F常用重力加速度表示，称为相对离心力。
沉降速度：在离心力作用下，单位时间内物质颗粒运动的距离。
沉降系数：单位离心力下的沉降速度。
沉降常数：颗粒在20℃水中的沉降系数。
3.离心机和离心转头（转子）的种类答：离心机的种类：低速、高速、超速离心机，冷冻离心机，台式、地式离心机，制备性、分析性离心机；离心转头的种类：1.角度转头FA2.甩平式转头SW3.垂直转头V4.区带转头Z5.连续流动转头CF。
4.简述离心分离的方法（3种） p99~101答：1.差速沉降离心：不断改变离心速度，使沉降速度不同的颗粒在不同的速度和时间下分批分离的方法，一般用于沉降系数相差较大的颗粒，用角度转头。
2.差速区带离心：在一定离心力的作用下存在沉降系数差的不同颗粒各自以一定速度沉降，后在密度梯度不同的介质上形成区带，用于分离有一定沉降系数差的颗粒或密度相似大小不同的样品和核酸、蛋白质等成分。
3.等密度离心：离心管中预先放好梯度介质离心时，样品的不同颗粒一直移动到与他们密度相等的特定梯度位置上，形成不同的区带，用于分离大小相近而密度不同的样品。
5. 如何进行离心区带的收集？答：1.用注射器和滴管由离心管上部吸出2.用针刺穿离心管底部滴出3.用针刺穿离心管区带部分的管壁，把样品区带抽出4.用一根细管插入离心管底，泵入超过梯度介质最大密度的取代液，将样品和梯度介质压出，用自动部分收集器收集。
第五章分光光度技术1. 名词：朗伯-比尔定律、吸收光谱、吸收光谱曲线答：朗伯-比尔定律：当一束平行单色光通过含有吸光物质的稀溶液时，吸光度与溶液的浓度、液层厚度的乘积成正比A=KCL。
吸收光谱：通常分子处于基态，当他吸收一定能量跃迁到激发态，则产生吸收光谱。
吸收光谱曲线：若逐渐改变照射某物质的入射光的波长，并测定物质对各种波长光的吸收程度或透射程度，以波长λ作横坐标，，“A（吸光度）”或“T（透光度）”为纵坐标，画出连续的“A-λ”或“T-λ”曲线。
5.图示说明分光光度计的基本结构答：6.分光光度计的光源及适用范围答：光源要求：1.能提供连续的辐射；2.光强度足够大；3.在整个光谱区内光谱强度不随波长有明显变化；4.光谱范围宽；5.使用寿命长、价格低。
热辐射光源用于可见光和近红外光区的光源如钨灯和卤钨灯，使用波长范围是320~1100nm，气体放电光源用于紫外光区的如氢灯和氘灯，使用波长范围是195~400nm。
7.分光光度计分析条件的选择（见讲义）答1.仪器测量条件的选择；2.显色反应条件的选择3.参比溶液的选择。
8.为什么要进行显色反应？显色反应需要满足哪些要求？影响显色反应的因素有哪些？答：响显色反应的因素有：显色剂用量,溶液酸度,显色时间,温度,溶剂9.分光光度法在核酸与蛋白质的纯度分析中的应用原理答：可用A260/A280的比值鉴定其纯度纯DNA比值为1.8，纯RNA比值为1.0。
第六章免疫化学技术1.双向免疫扩散法答：是以琼脂为介质的Ag-Ab沉淀反应。
2.阐述2种免疫电泳的原理（对流免疫电泳、火箭免疫电泳）答：3.对流免疫电泳与双向免疫扩散法的异同答：对流免疫电泳：是在凝胶介质中将电泳法和扩散法相结合的一种免疫化学方法。
双向免疫扩散法：是以琼脂为介质的Ag-Ab沉淀反应。
异：对流免疫电泳是抗原、抗体分子在电场作用下定向运动，双向免疫扩散法是自由扩散。
同：都基于琼脂凝胶为介质的一种沉淀反应的特性，根据沉淀出现与否及沉淀量的多寡，可定性定量地检测出样品中抗原或抗体的存在及含量。
4.ELISA及其基本原理答：酶联免疫吸附法是指将可溶性的抗原或抗体吸附到聚苯乙烯等固相载体上，进行免疫反应的定性和定量方法。
第七章固定化技术1.固定化酶、固定化细胞的概念答：固定化酶：将水溶性酶用物理化学方法处理，固定于不溶性载体上，称为不溶于水，但仍有酶活性的一种酶制剂形式。
固定化细胞：就是被限制自由移动的细胞，即细胞受到物理化学等因素约束或限制在一定的空间界限内，但细胞仍保留催化活性并能反复或连续使用。
2.固定化酶的优点，答：优点：1.纯化简单2.酶的稳定性有所改进；3.酶的使用效率提高，可以反复利用；4.反应条件容易控制。
3.固定化酶的制备方法答：1）吸附法：利用离子键、物理吸附等方法，将酶固定在纤维素、琼脂糖、多孔玻璃等载体上；2）包埋法：用物理方法把酶包埋在凝胶细小的格子中，或包围在半透膜或聚合物中，酶本身不参与反应；3）共价结合法：酶与不溶于水的载体以共价键形式结合制备固定话酶的方法；4）交联法：双功能试剂或多功能试剂与酶分子中的氨基酸残基作用，使酶与酶之间交联成网。