南京农业大学生物化学复习要点
南农生化考研-氨基酸和核苷酸代谢知识要点
知识要点蛋白质和核酸是生物体中有重要功能的含氮有机化合物，它们共同决定和参与多种多样的生命活动。
在自然界的氮素循环中，大气是氮的主要储库，微生物通过固氮酶的作用将大气中的分子态氮转化成氨，硝酸还原酶和亚硝酸还原酶也可以将硝态氮还原为氨，在生物体中氨通过同化作用和转氨基作用等方式转化成有机氮，进而参与蛋白质和核酸的合成。
（一）蛋白质和氨基酸的酶促降解在蛋白质分解过程中，蛋白质被蛋白酶和肽酶降解成氨基酸。
氨基酸用于合成新的蛋白质或转变成其它含氮化合物（如卟啉、激素等），也有部分氨基酸通过脱氨和脱羧作用产生其它活性物质或为机体提供能量，脱下的氨可被重新利用或经尿素循环转变成尿素排出体外。
（二）氨基酸的生物合成转氨基作用是氨基酸合成的主要方式。
转氨酶以磷酸吡哆醛为辅酶，谷氨酸是主要的氨基供体，氨基酸的碳架主要来自糖代谢的中间物。
不同的氨基酸生物合成途径各不相同，但它们都有一个共同的特征，就是所有氨基酸都不是以CO2 和NH3为起始原料从头合成的，而是起始于三羧酸循环、糖酵解途径和磷酸戊糖途径的中间物。
不同生物合成氨基酸的能力不同，植物和大部分微生物能合成全部20 种氨基酸，而人和其它哺乳动物及昆虫等只能合成部分氨基酸，机体不能合成的氨基酸称为必须氨基酸，人有八种必需氨基酸，它们是：Lys、Trp、Phe、Val、Thr、Leu、Ile 和Met。
（三）核酸的酶促降解核酸通过核酸酶降解成核苷酸，核苷酸在核苷酸酶的作用下可进一步降解为碱基、戊糖和磷酸。
戊糖参与糖代谢，嘌呤碱经脱氨、氧化生成尿酸，尿酸是人类和灵长类动物嘌呤代谢的终产物。
其它哺乳动物可将尿酸进一步氧化生成尿囊酸。
植物体内嘌呤代谢途径与动物相似，但产生的尿囊酸不是被排出体外，而是经运输并贮藏起来，被重新利用。
嘧啶的降解过程比较复杂。
胞嘧啶脱氨后转变成尿嘧啶，尿嘧啶和胸腺嘧啶经还原、水解、脱氨、脱羧分别产生β-丙氨酸和β-氨基异丁酸，两者经脱氨后转变成相应的酮酸，进入TCA 循环进行分解和转化。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
南京农大食品考研生物化学(杨志敏版)
脱羧基作用
5羟色胺 重要神经递质， 具有强烈的血 管收缩作用。 多巴 dopa
氧化聚合—黑素
多巴和多巴胺
甲肾上腺素和肾上腺素 生物碱
氨基酸分解产物的去路
氮元素的代谢 碳架的代谢
氨的代谢
游离氨有毒。 合成Gln 合成氨甲酰磷酸 合成尿素、尿酸排泄 直接排出体外
Gln合成
谷氨酸 脱氢酶
Leu、 Lys
生糖兼生酮
Trp、Ile 、Phe、Tyr 、Thr
第二节 氨基酸的合成代谢
氮素循环 氨的同化
Gln合成 氨甲酰磷酸的合成
碳架的合成
自然界氮素循环
氨的同化—氨甲酰磷酸的合成
氨甲酰磷酸合成酶
氨的同化— Gln合成
谷氨酸 脱氢酶
谷氨酰氨 合成酶 谷氨酸 合成酶
氧化脱氨基——L-谷氨酸脱氢酶
在氨基酸代谢中起重要作用。
转氨作用
转氨酶 （aminotr ansferase） 以磷酸吡 哆醛为辅 酶
联合脱氨基作用
非氧化脱氨基
脱水 脱氨 还原 脱氨
解氨 酶
H C
CH CH2 NH2
COOH
PAL
C H
COOH
+
NH3
脱羧基作用
吲哚乙酸 植物生长激素 γ-氨基丁酸 GABA 抑制性神经递质 组胺 强烈的血管舒张 剂
谷氨酰氨 合成酶
谷氨酸 合成酶
氨甲酰磷酸的合成
氨甲酰 磷酸激 酶
氨甲酰 磷酸合 成酶
尿素 循环
碳架的代谢
生糖氨基酸
形成TCA中间代谢物，生成葡萄糖
南京农业大学考研复习 生物化学 蛋白质的生物合成_图文
遗 传 密 码 表
密码子的特点
(1)连续性:两个密码子之间无任何核苷酸加以 隔开和重叠，如插入/删除碱基，可发生移 码突变或框移
5′…. UACGGACAUCUG….3′ 酪甘 组 蛋
插入 缺失
5′….UACCGGACAUCUG….3′ 酪 精 苏 半胱
5′…. UACGACAUCUG….3′ 酪 天 异亮
密码子的特点
（四）摆动性：一种氨基酸可有多个密码子
反密码子与mRNA的第三个核苷酸配对时，不 严格遵从碱基配对原则，可出现U-G,I-C,I-A,此种 配对为不稳定配对，又称摇摆性。一般前两个碱 基决定其专一性，第三位碱基可有变异
mRNA5′ ACG
′
• 组成：大小亚基 • 原核：30s + 50s ＝70s
真核: 40s + 60s ＝80s
核 蛋 白 体 的 组 成
原核生物核糖体的组成
核糖体
• 分类：一类附着于粗面内质网参与分泌蛋 白的合成；另一类游离于胞质，参与细胞 固有蛋白质的合成
• 功能：核糖体相当于装配机，大亚基有转 肽酶活性，促进氨基酸合成肽
1.结合氨基酸:氨基酸各有其特异的tRNA携带， 一种氨基酸有几种tRNA携带，结合需要 ATP供能,氨基酸结合在tRNA3‘-CCA的位置
2.反密码子:每种tRNA的反密码子，决定了所 带氨基酸能准确的在mRNA上对号入座
• 同功受体tRNA：携带相同氨基酸而反密码 子不同的一组tRNA。
？
tRNA
3.起始密码子：AUG表示甲硫氨酸，又是起 始密码 真核生物甲硫氨酸：tRNAmet 原核为甲酰化的甲硫氨酸，用tRNAfmet 表示, tRNAfmet的甲酰基由N10-甲酰四氢叶 酸提供
南京农业大学考研复习生物化学DNA的生物合成
DNA聚合酶
(dNMP)n + dNTP
(dNMP)n+1 + PPi
DNA模板，Mg2+
② 核酸外切酶活性
5´ A G C T T C A G G A T A
3´
? | | | | | | | | | | |
3´ T C G A A G T C C T A G C G A C 5´
• 3 5 外切酶活性 能辨认错配的碱基对，并将其水解，起校对作用。
引发体 3´
DnaA
引发酶
作用：
a.识别复制起点；
b.解开DNA双链；
5´ c.引发引物RNA合 成。
四、原核生物DNA的复制过程
•起始 •延长 •终止
1、复制的起始
① 复制的起点和方向
② 起点的识别和双链的解开
③ RNA引物的合成
① 复制的起点和方向（origin、ori）
该区域具有高度保守的 重复序列，并富含AT序 列，双链容易分开。
2008年农学联考
2. DNA连接酶（DNA ligase）
作用：催化双链 DNA的切口连接成 3’,5’-磷酸二酯
5’
O
3’ O P O- HO
O-
3’ 5’
键。 大肠杆菌中以
DNA连接 酶
ATP ADP
NAD+提供能量。
5’
O
3’
注意：此酶不能将
3’
O P O-
5’
两条游离的DNA单
O-
链连接起来。
第二代
例题
• 如果放射性标记的双链DNA分子在无放射性标记 的溶液中经过两次复制，那么所产生的四个DNA 分子，其放射性状况如何？
南农《生物化学》基本知识与答案
南农《⽣物化学》基本知识与答案1.⽣物化学的英⽂单词怎么写？⽣物化学主要研究的内容是什么？答：⽣物化学英⽂单词是“Biochemistry”。
⽣物化学是研究⽣物体内各种有机分⼦，特别是⽣物⼤分⼦的组成、结构与功能。
有机分⼦代谢及其调节，以及能量转换的⼀门学科。
2.⽣物⼤分⼦主要包括哪些？答：⽣物⼤分⼦主要包括四⼤类：核酸、蛋⽩质、糖类、脂类。
3.按碳原⼦数⽬分类单糖有三碳糖、四碳糖、五碳糖、六碳糖。
请分别例举这些常见的单糖。
答：三碳糖：⽢油醛、⼆羟丙酮。
四碳糖：⾚藓糖。
五碳糖：核糖、核酮糖、⽊酮糖。
六碳糖：葡萄糖、果糖。
4.蔗糖、乳糖、麦芽糖各⾃是由什么单糖残基组成的双糖？哪种双糖具有还原性？答：蔗糖：是由⼀分⼦葡萄糖和⼀分⼦果糖组成的双糖。
⾮还原性。
乳糖：是由⼀分⼦半乳糖和⼀分⼦葡萄糖组成的双糖。
有还原性。
麦芽糖：是有两分⼦葡萄糖组成的双糖。
有还原性。
5.什么是直链淀粉、⽀链淀粉？它们遇碘呈什么颜⾊？答：直链淀粉：是以葡萄糖为单体，通过a-1，4糖苷键连接成的单链状多糖类化合物。
直链淀粉遇碘呈蓝⾊。
⽀链淀粉：也是以葡萄糖为单体，通过a-1，4糖苷键和a-1，6糖苷键形成有分⽀链状的多糖类化合物。
⽀链淀粉遇碘呈紫红⾊。
6.脂质的理化共性是什么？它们在⽣物体内有什么⽣物功能？答：脂质的理化共性是难溶于⽔，易溶于有机溶剂。
脂质的⽣物功能主要包括：（1）是⽣物细胞能量的储存物质。
（2）是⽣物膜的结构物质。
（3）是调节⽣理代谢的维⽣素、激素的前体。
（4）是⽣物细胞表⾯信号分⼦的组成部分。
（5）为其它物质提供碳架。
7.常见的饱和脂肪酸、不饱和脂肪酸有哪些？它们的简写符号怎么表⽰？8.植物油和动物脂都是脂肪吗？它们有哪些差异？答：植物油和动物脂都是脂肪。
区别是：植物油如⾖油、花⽣油等脂肪中的不饱和脂肪酸含量超过70%，具有较底的凝固点或熔点，在常温时呈液体，故称之为油。
动物脂如猪油、洋油中不饱和脂肪酸含量底，凝固点较⾼，在常温下呈固态，⼀般称为脂。
生化重点
最近一直在看生化，本来想和大家分享一点心得，奈何等我考完研大家也要期末考了，只能先草草写一点。
本资料适合用于两三天突击，学霸们也可以在头脑里过一遍。
文中仅述及要点，基本的概念需要靠自己翻书去看。
我们所学的生化可以通俗地分为三大部分：生物各类分子的结构及功能、三大代谢、遗传信息的传递。
南农在前两部分出题的分布比较平均，但第二部分更难，而且在大题中有所偏重。
第三部分属分子生物学，考得较少。
闲话少叙，直入正题。
第一部分生物各类分子的结构及功能1、糖类：单糖、寡糖、多糖等的基本概念，简单记住即可，不是重点（后面的代谢才是关键）。
顺带提一下，南农的生化书最差的一点就是没有讲直链糖是怎么成环的，弄得大家一头雾水，但也有个好处，就是不用考什么构型构象的数目了。
（解释见附注）2、脂质也没什么太难的东西，考得很少，随便看看就行（当然有余力的记下来更好）。
3、氨基酸：关于20 种氨基酸，结构式没必要记，知道大概基团就行。
三字母缩写有的能用读音记，不能的可以用联想记忆。
记不下来的话也不要纠结，最多一两题选择。
必需氨基酸有个经典口诀：一家写两三本书来（异甲缬亮色苯苏赖）。
这部分还要记以下这些：有无极性（看R基）、所带电荷（酸负碱正，可以用“酸腐”来记；碱性AA：拣来精读，赖氨酸、精氨酸、组氨酸）、理化性质（芳香族氨基酸：色老笨，顺序一定要记清，紫外吸收：色>酪>苯丙）。
等电点pI的计算方法要记得，取平均值，酸性是两个小的平均，碱性是两个大的平均，应该会考一题。
三个主要的反应、分离分析（电泳有一道小题）都略略看一下。
4、谷胱甘肽的概念及作用记一下。
蛋白质的各级结构及维持的作用力、变性是重点，名词解释跟问答里经常考，α-螺旋的三个数据要背一下。
5、核酸（也很重要，但不难）：核苷酸的结构同样也没必要背，DNA双螺旋的主要数据,DNA 的变性、复性、增色效应、熔解温度（也叫熔点，概念与物理上不同），PCR，杂交。
7、酶：在第一部分里南农很喜欢考酶。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段：叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分：①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类：①按所含C原子的数目分为：丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为：醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖，又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖：6.核糖和脱氧核糖的环式结构：（见下图）7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为：同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖，重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等；杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸，是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物，包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式：1. 皂化值：水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大，表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物，包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素（如醛固酮、皮质酮和皮质醇）和性激素（雄激素、雌激素和孕激素）。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强，而对肾脏保钠排钾的作用很弱，所以称为糖皮质激素；醛固酮对水盐平衡的调节作用较强，所以称为盐皮质激素。
生物化学 复习资料
生物化学复习资料生物化学复习资料生物化学是研究生物体内化学成分及其相互作用的科学。
它涉及到许多重要的生物分子，如蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质，以及与它们相关的代谢途径和能量转化。
在这篇文章中，我们将探讨一些生物化学的重要概念和知识点，以帮助你复习这门学科。
1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们由氨基酸组成。
氨基酸是一种含有氨基和羧基的有机分子，它们通过肽键连接在一起形成多肽链，进而形成蛋白质。
蛋白质在生物体内担任多种功能，包括酶催化、结构支持和信号传导等。
2. 核酸：核酸是生物体内存储和传递遗传信息的分子。
它们由核苷酸组成，核苷酸由糖分子、碱基和磷酸组成。
DNA是一种双链核酸，它包含了生物体的遗传信息。
RNA是一种单链核酸，它在蛋白质合成中起着重要的作用。
3. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最常见的有机分子之一，它们由碳、氢和氧原子组成。
碳水化合物可分为单糖、双糖和多糖三种类型。
单糖包括葡萄糖和果糖，它们是生物体内能量的重要来源。
多糖包括淀粉和纤维素，它们在能量存储和结构支持方面起着重要的作用。
4. 脂质：脂质是生物体内的另一类重要有机分子，它们主要由碳、氢和氧原子组成。
脂质可分为甘油三酯、磷脂和固醇三种类型。
甘油三酯是脂肪的主要组成部分，它们在能量存储和绝缘保护方面起着重要的作用。
磷脂是细胞膜的主要组成部分，它们在细胞结构和信号传导中起着重要的作用。
固醇包括胆固醇和激素，它们在细胞膜的稳定性和调节生理功能方面起着重要的作用。
5. 代谢途径：代谢途径是生物体内化学反应的连续序列，用于合成和分解生物分子以及能量转化。
其中最重要的代谢途径包括糖酵解、脂肪酸氧化和氧化磷酸化。
糖酵解是将葡萄糖分解为乳酸或乙酸，并产生少量ATP的过程。
脂肪酸氧化是将脂肪酸分解为乙酰辅酶A，并产生大量ATP的过程。
氧化磷酸化是将ATP合成反应与氧化还原反应相结合，产生大量ATP的过程。
6. 能量转化：能量转化是生物体内能量的转化和利用过程。
南京农业大学《生物化学》考试大纲
《生物化学》考试大纲（Biochemistry）1、课程的性质：生物化学是生命的化学，是研究微生物、植物、动物及人体等的化学组成和生命过程中的化学变化的一门科学，是理论性很强的专业基础课程。
教学过程中着重阐述生命过程中的基本原理和基本研究方法，从而使得学生通过学习，掌握生命现象的本质以及研究方法，并为从事生物工程应用研究打下理论基础。
2、考试内容与基本要求：本课程包括：(1)绪论，(2)糖类，(3)脂类，(4)氨基酸和蛋白质，(5)酶，(6)核酸，(7)生物膜组成、结构与功能，(8)生物能学，(9)电子传递和氧化磷酸化，(10)糖代谢，(11)光合作用，(12)脂类代谢，(13)蛋白质降解和氨基酸分解代谢，(14)氨基酸合成代谢，(15)核酸降解与核苷酸代谢，(16)基础分子生物学，共十六章。
每一章要求掌握的内容及重点如下：第一章绪论简述生物化学发展的历史。
重点讲解生物化学课程的特点，以及生物化学三大版块内容之间的联系。
第二章糖类简述糖类化合物的结构、分类和性质。
重点讲解糖的化学结构式，糖的分类方法，以及常见单糖、双糖和多糖分子的结构和化学性质。
第三章脂类简述脂类化合物的结构、分类和性质。
重点讲解脂肪酸分子的结构、分类，脂类化合物的分类，以及常见脂类化合物的一般性质。
第四章氨基酸和蛋白质本章是生物化学课程重点章节之一。
主要内容包括：(1)蛋白质通论；(2)氨基酸；(3)蛋白质共价结构；(4)蛋白质的空间结构；(5)蛋白质基本研究技术。
重点讲解：(1)氨基酸的分类、结构和性质；(2)蛋白质的一级、二级、三级和四级结构，各个结构层次的特点，维持结构的化学键；(3)蛋白质结构和功能之间的联系。
第五章酶本章是生物化学课程重点章节之一。
主要内容包括：(1)酶的特性和本质；(2)酶的分类和命名；(3)酶的分离纯化基本技术；(4)酶催化反应动力学；(5)酶催化反应的机理；(6)酶催化反应的调控。
重点讲解：(1)酶的本质、分类命名和催化特性；(2)酶活力的定义和表示方法；(3)酶催化反应动力学包括米氏动力学、抑制动力学等，方程推导以及动力学参数的求解；(4)解释酶催化反应机理的学说，包括中间产物学说等；(5)酶的调控机制。
生物化学复习资料重点
生物化学复习资料重点生物化学是生物学中的一门基础学科，它主要研究生物分子及其在细胞中的结构、功能、代谢、调控等方面的基本规律。
因此，对于学习生物化学的学生来说，必须留心掌握一些重点复习资料。
本文将针对这一问题进行一些讨论。
1.氨基酸和蛋白质的结构与功能氨基酸是蛋白质的基本组成单元，而蛋白质则是生物体内最重要的大分子有机化合物之一。
因此，学生需要深入了解氨基酸和蛋白质的结构与功能。
氨基酸的结构包含氮基、羧基、侧链分别连接在中央的碳原子上。
侧链的化学性质、结构和分布情况等是决定蛋白质分子结构和功能的重要因素。
蛋白质分子在生物体内具有多种功能，如酶催化作用、运输、抗原性、调节等。
2.酶和酶促反应酶是生物体内最重要的催化剂，可以加速生物化学反应的速率。
学生需要了解酶的性质、分类、活性位点、催化机理等方面的知识。
在酶促反应方面，学生需要了解酶与底物的结合方式、反应物与产物的转化关系等问题。
同时，生物体内的酶促反应还涉及到许多相关的调节机制，学生需要深入了解这些调节机制的原理和作用。
3.生物膜的结构与功能生物膜是生物体内细胞的界面结构，它在细胞内外起着分隔单元、维持稳定、运输和信息传递等重要功能。
学生需要掌握生物膜的组成、结构和功能等方面的知识。
生物膜主要由磷脂双层、蛋白质和糖类等组成，其中磷脂双层起着屏障和选择通道等作用。
同时，膜蛋白在细胞膜的粘合、检测、传输等方面发挥着重要的作用。
学生还需要了解生物膜内外物质传递的机制和影响因素等方面的知识。
4.核酸的结构与功能核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的大分子有机化合物，其中DNA是基因物质的主要组成成分。
学生需要了解核酸的组成、结构和功能等方面的知识。
DNA分子的结构包括碱基对、磷酸骨架和螺旋结构等，它在生物体内的作用是存储、传递和维护遗传信息。
RNA是DNA信息的复制、转录和翻译过程中的直接参与者，主要包括mRNA、tRNA和rRNA等。
在这些方面，学生需要系统地了解核酸分子的结构、特性和功能等。
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学复习资料生物化学是生物学和化学的交叉学科，研究生物体内的化学成分、结构和功能，以及生物体内的化学反应和代谢过程。
对于学习生物化学的学生来说，复习资料是非常重要的辅助工具。
本文将为大家提供一些生物化学复习资料，帮助大家更好地掌握这门学科。
一、基础知识回顾1. 生物大分子：生物大分子是生物体内的重要组成部分，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
复习时，可以重点关注它们的结构和功能，以及与生物体内其他分子的相互作用。
2. 酶：酶是生物体内的催化剂，可以加速化学反应的进行。
复习时，可以重点关注酶的分类、酶的活性调节机制以及酶与底物之间的相互作用。
3. 代谢途径：代谢途径是生物体内化学反应的网络，包括糖代谢、脂肪代谢和蛋白质代谢等。
复习时，可以重点关注每个代谢途径的关键酶和反应，以及这些代谢途径的调节机制。
二、实验技术回顾1. 分离技术：在生物化学实验中，分离技术是非常重要的一环。
复习时，可以回顾凝胶电泳、层析技术和离心技术等常用的分离技术，了解它们的原理和应用。
2. 光谱技术：光谱技术在生物化学研究中有广泛的应用，包括紫外-可见吸收光谱、红外光谱和核磁共振光谱等。
复习时，可以回顾这些光谱技术的原理和解读方法。
3. 基因工程技术：基因工程技术是生物化学领域的前沿技术之一，可以用于改造和利用生物体内的基因。
复习时，可以回顾基因工程技术的基本原理和常用的实验方法。
三、应用领域探讨1. 药物研发：生物化学在药物研发中起着重要的作用。
复习时，可以了解药物的发现和设计过程，以及生物化学在药物研发中的应用。
2. 食品工业：生物化学在食品工业中也有广泛的应用，包括食品的加工、储存和保鲜等。
复习时，可以了解食品工业中常用的生物化学技术和方法。
3. 疾病诊断：生物化学在疾病诊断中有重要的应用，例如生物标志物的检测和分析。
复习时，可以了解生物标志物的种类和检测方法，以及它们在疾病诊断中的应用。
四、案例分析为了更好地理解生物化学的理论知识和实验技术，可以通过案例分析来加深对生物化学的理解。
南京农业大学生物化学期中复习资料
第二章蛋白质化学蛋白质平均含N量为16％,这是凯氏定氮法测蛋白质含量的理论依据：蛋白质含量＝蛋白质含N量×6.25蛋白质的主要生理功能蛋白质（protein）是生物细胞内含量最丰富、功能最复杂的生物大分子，并参与了几乎所有的生命活动和生命过程。
因此，研究蛋白质的结构与功能始终是生命科学最基本的命题。
生物体最主要的特征是生命活动，而蛋白质是生命活动的体现者，具有以下主要功能：催化功能；结构功能；调节功能；防御功能；运动功能；运输功能；信息功能；储藏功能∙∙∙∙∙∙蛋白质的基本结构单位──氨基酸一、氨基酸的通式二、蛋白质氨基酸、稀有的蛋白质氨基酸和非蛋白质氨基酸的概念三、二十种常见的蛋白质氨基酸分类、结构及三字符号四、氨基酸的性质五、氨基酸的生产和应用α-氨基酸的通式氨基酸光学性质1、除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子，因此所有天然氨基酸都具有旋光性。
2、参与蛋白质组成的20种氨基酸中色氨酸(Trp)、酪氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe)的R基团中含有苯环共轭双键系统，在紫外光区（220-300nm）显示特征的吸收谱带，最大光吸收（λmax）分别为279、278、和259nm。
由于大多数蛋白质都含有这些氨基酸残基，因此用紫外分光光度法可测定蛋白质含量。
蛋白质主要呈色反应双缩脲反应}酚试剂反应} →蛋白质定量、定性、测定常用方法茚三酮反应}双缩脲反应蛋白质的紫外吸收光谱蛋白质在远紫外光区（200-230nm）有较大的吸收，在280nm有一特征吸收峰，可利用这一特性对蛋白质进行定性定量鉴定。
生物体内的氨基酸类别蛋白质氨基酸：蛋白质中常见的20种氨基酸稀有的蛋白质氨基酸：蛋白质组成中，除上述20种常见氨基酸外，从少数蛋白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基酸的衍生物。
如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。
非蛋白质氨基酸：生物体内呈游离或结合态的氨基酸。
非极性R基团氨基酸不带电荷极性R基团氨基酸带电荷R基团氨基酸氨基酸的性质（1 ）两性解离和等电点（2 ）光学性质（3 ）重要化学反应a. 与茚三酮反应:用于氨基酸定量定性测定.b.与2,4一二硝基氟苯(DNFB)的反应（sanger反应）:用于蛋白质N-端测定.c. 与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应），•用于蛋白N-端测定，蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
南京农业大学生物化学课件6学习资料
1.增色效应
核酸变性后，在260nm处的吸收值上升，这叫 增色效应(hyperchromic effect)。增色效应常 可用来衡量DNA变性的程度。
DNA分子变性( DNA denaturation )
● D.S. DNA
S.S. DNA
( 加温, 极端pH, 尿素, 酰胺 )
变性过程的表现
☆ S.S. DNA粘度降低
what is meaning ?
1.185
Evaluation GC% of DNA
1.0
℃
Tm1 ＜ Tm2
l 增色效应的跳跃现象 ( Jump of Hyperchromicity )
高分子量的DNA分子在热变性过程中, 富含AT区 域首先发生 变性, 然后逐步扩展, 表现增色效应的跳 跃现象, 使变形过程加快.
四 核酸的复性 3. 分子杂交 (hybridization)
核酸的理化性质
• 不同来源的单链DNA与单链DNA RNA与 单链DNA分子间
• 在长于20 bp的同源区域内 • 以氢键连接方式互补配对 • 形成稳定的双链结构的过程
四 核酸的复性 3. 分子杂交 (hybridization)
核酸的理化性质
p32 or biotin labeled
X-film
Column absorb D.S DNA
种类
＊ 液相分子杂交
Absorb D.S. DNA
＊固相分子杂交 （1975 E. M. Southern）
1975 E. M. Southern Southern blot S.S. DNA × S.S. DNA
rich AT
rich AT
● 影响 Tm值的因素 ☆ 在 A, T, C, G 随机分布的情况下
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生化要点●等电点是使氨基酸净电荷为0时的溶液的pH值，用 pI 表示。
●一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基脱去一分子水而形成酰胺键，这个键称为肽键，产生的化合物叫做肽。
●蛋白质的一级结构广义是指指蛋白质中共价键连结的全部情况：肽链的数目，肽链中氨基酸之间的连结方式，肽链中氨基酸的排列顺序，二硫键的位置。
狭义是指肽链中氨基酸的排列顺序。
●蛋白质的二级结构指多肽链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。
天然蛋白质包括α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规则卷曲等二级结构。
●α-螺旋主链折叠成螺旋状结构——右手螺旋，主链中所有酰胺平面基本上平行于螺旋轴，侧链都伸向螺旋的外侧，螺距 0.54nm，每3.6个氨基酸形成一圈螺旋，每个aa残基沿中心轴上升0.15nm；旋转100°。
●β-折叠是由两条或多条伸展的多肽链靠氢键联结而成的锯齿状片状结构，侧链基团与Cα间的键几乎垂直于折叠平面，R基团交替地分布于片层平面两侧。
●β-转角，也称β-回折，存在于球状蛋白中。
其特点是肽链回折180°，使得氨基酸残基的C=O和与第四个残基的N-H形成氢键。
●无规则卷曲，又称自由卷曲，是指没有一定规律的松散肽链结构。
酶的功能部位常常处于这种构象区域。
●X-射线衍射技术研究表明，肽键C-N键介于单键和双键之间，具有部分双键性质，不能自由旋转，其中决大多数都形成刚性的酰胺平面结构。
●超二级结构：指多肽链上若干相邻的构象单元（如a-螺旋、b-折叠、b-转角等）彼此作用，形成有规律的二级结构的聚集体。
●结构域：指存在于球状蛋白质分子中的相对独立的、紧密的球状三维实体，其间由松散的一段肽链连接。
●三级结构：指的是多肽链在二级结构、超二级结构和结构域的基础上，主链构象和侧链构象相互作用，进一步盘曲折叠形成球状分子结构。
特点：a肽链盘绕成紧密的球状结构，b大多数非极性侧链埋在分子内部，形成疏水核；而极性侧链在分子表面，形成亲水面，c分子表面往往有一个内陷的空隙，它常常是蛋白质的活性中心。
●四级结构：由两条或两条以上具有三级结构的多肽链聚合而成、有特定三维结构的蛋白质构象。
每条多肽链又称为亚基。
●蛋白质相对分子量测定：超速离心法，凝胶过滤法，聚丙烯酰胺电泳等。
●变性：蛋白质受到某些理化因素的影响，其空间结构发生改变，蛋白质的理化性质和生物学功能随之改变或丧失，但未导致蛋白质一级结构的改变，这种现象叫变性作用。
表现：生物活性丧失（酶）；溶解度降低，粘度增大，扩散系数变小（蛋清）；基团位置改变；对蛋白酶敏感性增大。
●复性：高级结构松散了的变性蛋白质通常在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠形成原来的构象，恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为复性。
●由于蛋白质中的Tyr、Trp 和Phe 残基在紫外区有光吸收，所以蛋白质在280nm 的光波长处有最大光吸收，这一特性可用于蛋白质的检测。
●DNA的一级结构：DNA分子上核苷酸（碱基）的排列顺序，四种脱氧核苷酸通过3',5'-磷酸二酯键连接起来的多核苷酸链。
特点：a无分枝的长链，b具有方向性。
两个末端分别为5'端和3'端，在天然DNA中，5'端常为磷酸，3'端为游离羟基，c由糖-磷酸相互间隔连接，构成主链；碱基连接在主链的核糖上，形成侧链。
●DNA的二级结构是指DNA的双螺旋结构，双螺旋结构是DNA的两条链围着同一中心轴旋绕而成的空间结构。
●双螺旋结构模型的基本特征：1. 反向平行的双链沿中心轴盘绕成右手螺旋。
2. 双螺旋表面形成两种凹槽：较浅的叫小沟，另一条叫大沟。
3. 由糖-磷酸相互间隔连接构成的主链处于螺旋外侧；碱基则伸向螺旋内部，与中轴垂直。
4. 双螺旋内部的碱基按规则配对：A与T配对，形成2个氢键；G与C配对，形成3个氢键(见下图)，称为碱基互补配对，双螺旋的两条链则呈互补关系。
5. 双螺旋直径为2nm，每对脱氧核苷酸残基沿纵轴旋转36°，上升0.34nm。
所以每10个碱基对形成一个螺旋，螺距3.4nm。
●维持双螺旋结构稳定性的力：1互补碱基之间的氢键，2碱基堆集力：碱基堆集成非极性的区域，相互间产生疏水作用和范德华力，3 离子键。
●DNA的三级结构：双螺旋进一步扭曲形成的更高层次的空间结构，主要指超螺旋结构。
生物意义：1DNA被压缩和包装，使其体积大大减小，2增加了DNA的稳定性，3可能与复制和转录的调控有关.●RNA的一级结构：核苷酸之间的连结方式：3',5'-磷酸二酯键。
●RNA的二级结构：常常形成局部的双螺旋，如RNA的茎环结构。
●RNA的三级结构：RNA分子在二级结构基础上进一步扭曲折叠便形成三级结构。
●tRNA的一级结构：1链长相近：约70~90个核苷酸，沉降系数为4S。
2 .5'端都为pG-。
3.3'端都为CCA，用以接受氨基酸。
4 有十几个恒定的核苷酸，对于维持其空间结构和实现生物功能起重要作用。
5有较多的修饰成分。
●tRNA的二级结构：四环：二氢尿嘧啶环（D环），反密码环，额外环，TψC环。
四臂：二氢尿嘧啶臂，反密码臂，氨基酸臂，TψC臂。
●tRNA的三级结构：倒L型：一端是—CCA，另一端是反密码子环。
●mRNA的二级结构：通过单链自身折叠而形成茎环结构，有一半多的核苷酸处于双螺旋之中。
●嘌呤和嘧啶具有共轭双键，能强烈吸收紫外光。
在260nm处有最大吸收峰。
对于纯的DNA或RNA，可以通过测得A260来推测其核酸含量。
●mRNA的一级结构●原核生物和真核生物的mRNA在结构上有所不同：(1) 原核生物的mRNA是多顺反子的，真核生物的mRNA是单顺反子的；(2) 原核mRNA 5 '端无帽子结构，真核mRNA 5 '端有一段帽子结构（m7GpppNmpNmp-）；(3) 原核mRNA 3 ’端无PolyA，真核mRNA 3 ’端有PolyA。
●核酸在某些物理或化学因素的作用下，其空间结构发生改变，从而引起理化性质的改变及生物活性的降低或丧失。
表现：A260值升高，粘度下降，沉降系数加快。
●变性后的DNA对260nm的紫外光吸收值比变性前明显升高，这种现象称为增色效应。
●这是由于变性的DNA双螺旋解体，藏于螺旋内部的碱基暴露出来。
●解链温度(Tm值)：又称熔解温度、熔点，指DNA的变性达到50%，即增色效应达到一半时的温度。
●变性DNA在适当条件下，又可使两条彼此分开的链重新缔合成为双螺旋结构，此过程成为复性。
退火：热变性的DNA在缓慢冷却的条件下的复性过程。
●减色效应：当变性的DNA经复性以重新形成双螺旋结构时，其溶液的A260值则减小，这种现象称为减色效应。
●酶是生物细胞产生的，以蛋白质为主要成分的生物催化剂。
●酶催化的专一性是指酶对它所催化的反应及其底物具有的严格的选择性。
通常一种酶只能催化一种或一类化学反应。
●中间产物学说：酶与底物通过形成中间产物使反应沿一个低活化能的途径进行。
●酸碱催化：酶活性部位上的某些基团可以作为质子供体或受体对底物进行酸或碱催化。
●共价催化：某些酶可以和底物形成共价中间物，使反应的活化能大大降低。
●酶催化反应的能力，即酶的活性是受调节的，其受调节的方式有多种。
如:酶的别构效应，共价修饰（甲基化、磷酸化等），酶原的激活（如胃蛋白酶原、凝血酶原），同工酶的调节。
●酶的活性中心；指酶分子中直接和底物结合，并和酶催化作用直接有关的部位。
●有些酶的分子表面除了活性中心外，还具有重要的功能部位——调节中心，它可以与小分子的代谢物相结合，使酶分子的构象发生改变，从而影响酶的活性。
这种作用叫变构效应(又叫别构效应)，具有变构效应的酶叫变构酶，引起变构的小分子物质叫变构剂(调节物)。
●酶的必需基团：指酶分子中对于酶行使其功能所必需的基团。
活性中心及调节中心的基团均属必需基团。
●酶活力：指酶催化一定化学反应的能力，通常用最适条件下酶所催化的化学反应的速度来衡量。
测定酶的活力，就是测定酶促反应的初速度。
●酶活力的单位：在标准条件(25℃、最适pH、最适底物浓度)下，酶每分钟催化1umol 底物转化，这样的速度所代表的酶的活力即酶的量定义为1个国际单位(IU)。
●比活力：指没毫克蛋白质所含的酶活力单位数。
比活力是酶制剂纯度的常用指标——●比活力越大，表示酶越纯。
●Km的值是当酶促反应速度为最大反应速度的一半时的底物浓度。
所以Km的单位为浓度单位。
●引起抑制作用的物质称为抑制剂。
酶与抑制剂非共价地可逆结合，当用透析或超滤等方法除去抑制剂后酶的活性可以恢复，这种抑制作用叫可逆抑制作用。
●某些抑制剂的化学结构与底物相似，与底物竞争酶的活性中心并与之结合，从而减少了酶与底物的结合，因而降低酶反应速度。
这种作用称为竞争性抑制作用。
如：丙二酸，对-氨基苯磺酰胺（二氢叶酸合成酶的竞争性抑制剂）。
●某些抑制剂结合在酶活性中心以外的部位，因而与底物和酶的结合无竞争，即底物与酶结合后还能与抑制剂结合，同样抑制剂与酶结合后还能与底物结合。
但酶分子上有了抑制剂后其催化功能基团的性质发生改变，从而降低了酶活性。
这种作用称为非竞争性抑制作用。
●某些抑制剂不能与游离的酶结合，而只能在酶与底物结合成复合物后再与酶结合。
当酶分子上有了抑制剂后其催化功能被削弱。
这种作用称为反竞争性抑制作用。
●抑制剂以共价键不可逆地与酶相结合而抑制酶的活性。
这种抑制作用叫不可逆抑制作用。
不可逆抑制剂不能用透析或超滤等方法去除。
如：碘乙酸是巯基酶的抑制剂，有机磷化合物。
●调节物与酶分子的调节部位结合之后,引起酶分子构象变化,从而提高或降低活性部位的酶活性,这种效应称变构效应。
●异促别构酶：一种配体与酶结合后，引起另一种配体对酶的亲和力发生改变。
酶分子含有活性部位和调节部位。
●同促别构酶：一种配体与酶结合后，引起后续相同配体对酶的亲和力发生改变。
酶分子的活性部位即是调节部位。
●同工酶是一类来自同一生物不同组织或同一细胞的不同亚细胞结构，能催化相同反应，其分子结构有所不同的一组酶。
●诱导酶：细胞内正常状态下不存在或含量很少的一类酶,当细胞中出现诱导物后酶被诱导产生或酶含量显著增高。
●核酶：具有催化活性的RNA。
●脱氧核酶是一种利用体外分子技术获得的具有催化功能的DNA（DZ）。
●抗体酶是人工合成的具有催化能力的免疫球蛋白，它将酶分子催化机制与免疫球蛋白的分子识别特性相结合。
●己糖激酶受G6P的抑制。
磷酸果糖激酶磷酸果糖激酶，柠檬酸可加强ATP对PFK的抑制作用，2，6-二磷酸果糖是PFK的激活剂。
丙酮酸激酶该酶受ATP的抑制。
●糖酵解的生物学意义：1. 为生物体提供能量；2. 糖酵解的中间物为生物合成提供原料；3. 为糖异生作用提供了基本途径。