氨基酸蛋白质性质
蛋白质结构与功能-----氨基酸
蛋白质结构与功能-----氨基酸蛋白质结构与功能——氨基酸2010遗传学Chapter 1 氨基酸I 蛋白质的天然组成天然蛋白质几乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和甘氨酸。
一些稀有的氨基酸在少量的蛋白质中结合了L-硒代胱氨酸。
II 氨基酸的结果每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有一个羧基，一个氨基，一个特异性的侧链（R基）连接在α碳原子上。
在蛋白质中，这些羧基和氨基几乎全部都结合成肽键。
在一般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发生化学反应的。
氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋白质分子独特的性质，导致：A.一种独特的折叠构象B.溶解性的差异C.聚集态D.和配基或其他大分子构成复合物的能力，酶活性等等。
蛋白质的功能是与蛋白质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。
那些残基赋予蛋白质独一无二的功能。
氨基酸的分类是依照它的侧链性质的A．非极性侧链的氨基酸B．不带电的极性侧链氨基酸C．酸性侧链的氨基酸D．碱性侧链的氨基酸A.非极性侧链氨基酸非极性氨基酸在蛋白质中的位置：在可溶性蛋白质中，非极性氨基酸链趋向于集中在蛋白质内部。
甘氨酸(Gly G )结构：最简单的氨基酸，在蛋白质氨基酸当中，是唯一缺乏非对称结构的氨基酸。
特征：甘氨酸在蛋白质结构中起到一个很重要的作用，与其它氨基酸残基相比，由于缺少-碳原子，它在蛋白质的构象上有很大的灵活性和更容易达到它的空间结构。
功能和位置：1.甘氨酸经常位于紧密转角；和出现在大分子侧链产生空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）和结合底物的地方。
2.由于缺乏空间位阻侧链，所以甘氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。
例如：Asn-Gly3.甘氨酸也出现在酶催化蛋白质特异性修饰的识别位点，例如N端的十四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。
丙氨酸(Ala A )结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋白质结构的任何部位。
有机化学ppt-氨基酸蛋白质
如果改变条件，破坏蛋白质的稳定因素，就可以使蛋白质分 子从溶液中凝聚并析出。这种现象称为蛋白质的沉淀。
盐析法：在蛋白质溶液中加入大量盐[如 NaCl、硫酸铵、 Na2SO4等]，由于盐既是电解又是亲水性的物质，它能破坏蛋白 质的水化膜，因此当加入的盐达到一定的浓度时，蛋白质就会从 溶液中沉淀析出，盐浓度变稀时蛋白质溶解，为可逆沉淀。
2.氨基酸的分类
(1)据氨基和羧基的相对位置分为α-氨基酸、β-氨基酸 和γ—氨基酸，与人关系最为密切的是α-氨基酸。
R αCH COOH NH2
α 氨基酸
R β CH α CH2COOH NH2
β 氨基酸
R γ CH β CH2αCH2COOH NH2
γ 氨基酸
（2）按分子中氨基和羧基的数目分为
系统命名法： 氨基酸的命名可以采用系统命名法，与羟基酸的命名相似 ，即以羧酸为母体，氨基为取代基，称为“氨基某酸”。 氨基的位置，习惯上用希腊字母α、β、γ等来表示，并写在 氨基酸名称前面。
CH3CH CHCOOH CH3 NH2
α-氨基--甲基丁酸
CH2CH COOH NH2
α-氨基--苯基丙酸
习惯命名法： 氨基酸多根据其来源或某些特性使用俗名，有时还用中文 或英文缩写符号表示。 α-氨基乙酸因具有甜味俗名甘氨酸，中文缩写为“甘”， 英文缩写为“Gly”。天门冬氨酸是因最初是从植物天门冬的幼 苗中分离出来而得名，中文缩写“天”， 英文缩写为“Asp”。
负离子存在。在一定介质时，主要以两性离子存在。
R CH COOH
NH3+ （Ⅰ） 正离子
OH- R CH COO- OH-
糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质
糖类、蛋白质、氨基酸的结构特点及主要化学性质糖类、蛋白质均为食物中重要的营养素，是维持人体物质组成和生理机能不可缺少的要素，也是生命活动的物质基础，它们的结构特点及主要化学性质如下：一、糖类的组成、结构和分类：糖类由C 、H 、O 三种元素组成，多数糖类可用通式Cm(H 2O)n 来表示（m 和n 可以相同，也可以不同）；从结构上看，糖类是多羟基醛或多羟基酮或水解后可生成多羟基醛或多羟基酮的化合物。
根据能否水解以及水解后的产物，糖类可分为单糖、二糖和多糖。
单糖是不能水解的糖，一般为多羟基醛或多羟基酮，葡萄糖是一种重要的单糖，它是一种多羟基醛；二糖和多糖均可水解，常见的二糖有麦芽糖、蔗糖；常见的多糖有淀粉、纤维素，它们是天然高分子化合物。
二、糖类的化学性质：糖类物质主要含羟基和羰基两种官能团，可发生以下几种反应。
1、氧化反应①与氧气反应 如C 6H 12O 6 (s)+ 6O 2(g) →6CO 2(g) + 6H 2O(l) △H =-2804kJ/ mol②被银氨溶液或新制的Cu(OH)2氧化：分子中含醛基的糖（如葡萄糖、麦芽糖）有还原性，均可发生此反应。
如 CH 2OH(CHOH)4CHO + 2Cu(OH)2 →CH 2OH(CHOH)4COOH + Cu 2O ↓ +2 H 2OCH 2OH(CHOH)4CHO + 2[Ag(NH 3)2]OH →CH 2OH(CHOH)4COO NH 4 +2Ag ↓+H 2O +3NH 32、酯化反应:糖类分子中含羟基，故可发生酯化反应，如葡萄糖与乙酸作用生成葡萄糖五乙酸酯、纤维素与硝酸作用生成纤维素硝酸酯。
3、加成反应：糖中含羰基，能与氢氰酸、氨及氨的衍生物、醇等发生加成反应。
4、水解反应：二糖和多糖均可水解。
(C 6H 10O 5)n + nH 2O → n C 6H 12O 6 （催化剂:硫酸）淀粉 (葡萄糖)5、淀粉的特性：遇碘单质变蓝色。
三、氨基酸的结构和性质1、氨基酸的结构：氨基酸是羧酸分子中H 原子被—NH 2取代得到的衍生物，分子中含有氨基—NH 2和羧基—COOH 两种官能团。
2蛋白质的基本结构单位—氨基酸
三、 氨基酸的理化性质
（一）氨基酸的一般物理性质
1.氨基酸的旋光性
除甘氨酸外，氨基酸含有一个手性-碳原子，因此 都具有旋光性。比旋光度是氨基酸的重要物理常数 之一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
氨基酸的结构
α—氨基酸除甘氨酸外都具有光学活性。 通常（+）表示右旋体dewtroisomer）,（-） 表示左旋体（Levoisomer），L与D只代表立 体异构型，不表示旋光性。例如人体蛋白质的 α—氨基酸均为L—型，但有左右旋之别。天冬 氨酸（Asp）、谷氨酸（Glu）、赖氨酸 （Lys）、异亮氨酸（Ile）等为L（+）;而亮 氨酸（Leu）、丝氨酸（Ser）、苏氨酸 （Thr）、半胱氨酸（Cys）等都为L（-）。
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C CH2 CH CH3 CH3 OH
-氨基异己酸
氨基酸的结构
甘氨酸
丙氨酸 缬氨酸 亮氨酸
Glycine
Alanine Valine Leucine
脂肪族氨基酸
异亮氨酸 Ileucine
-氨基--甲基戊酸
氨基酸的结构
二、氨基酸的分类
（一）根据来源分：内源氨基酸和外源氨基酸 （二）从营养学角度分：必需氨基酸和非必需 氨基酸
（三）根据是否组成蛋白质来分：蛋白质中常见 氨基酸、蛋白质中稀有氨基酸和非蛋白氨基酸
1、蛋白质中常见氨基酸的结构
甘氨酸 Glycine
脂肪族氨基酸
O H2N CH C H
氨基乙酸
OH
氨基酸的结构
氨基酸的结构
天冬酰胺 Asparagine
谷酰胺 Glutamine
H2 N CH2 CH2 C NH2 O
蛋白质、氨基酸理化性质和提取
比旋光度是氨基酸的重要物理常数之 一，是鉴别各种氨基酸的重要依据。
• 构成蛋白质的20种氨基 酸在可见光区都没有光吸 收，但在远紫外区 (<220nm)均有光吸收。
• 在近紫外区(220-300nm) 只有酪氨酸、苯丙氨酸和 色氨酸有吸收光的能力。 可以通过测定280nm 处 的紫外吸收值的方法对蛋 白溶液进行定量。
二、氨基酸的鉴定、分离纯化
氨基酸的理化性质
1、一般物理性质
无色晶体，熔点较高（200℃～300℃） 水中溶解度各不同，取决于侧链。氨基酸 能使水的介电常数增高。氨基酸的晶体是 离子晶体。氨基酸是离子化合物。
氨基酸的旋光性和光吸收
20种氨基酸，除甘氨酸外，其它氨基 酸的α-碳原子均为不对称碳原子。可以有 立体异构、有旋光性。氨基酸的构型也是 与甘油醛构型比较而确定的。
通过各种化学试剂对细胞 膜的作用，而使细胞破碎
酶促破碎
通过细胞本身的酶系或外 加酶制剂的催化作用，使 细胞外层结构受到破坏， 而达到细胞破碎
捣碎法 研磨法 匀浆法
温度差破碎法 压力差破碎法 超声波破碎法
有机溶剂： 甲苯、丙酮 丁醇、氯仿 表面活性剂： Triton、Tween
自溶法 外加酶制剂法
分离纯化的基本方法
S= v /ω2x v：沉降速率（dx/dt）可以从实验测得。 ω：离心机转子每秒钟的角速度，以弧度/秒计。
（即2Л ×转子每秒钟的转速） x：蛋白质界面中点与转子中心之间的距离（以
cm计）。
五、蛋白质的颜色反应
六、蛋白质的紫外吸收性质
大部分蛋白质均含有带芳香环的苯丙氨酸、 酪氨酸和色氨酸。
5.6 氨基酸、蛋白质的性质
5．6 氨基酸、蛋白质的性质一、实验目的１．熟悉蛋白质的化学性质。
２．掌握蛋白质的鉴别方法。
二、实验原理蛋白质是含氮的复杂生物高分子，是由各种Ｌ构型的α氨基酸通过肽键相连而成的多聚物，并且具有稳定的构象。
在酸、碱或酶的作用下，单纯蛋白质发生水解，其最终产物是α氨基酸。
１．呈色反应蛋白质中的某些氨基酸的特殊基团可以与特定的化学试剂作用呈现出各种颜色，这种呈色反应可以作为蛋白质或氨基酸的定性检验和定量测定的依据。
（１）茚三酮反应茚三酮反应是蛋白质中的α氨基酸与茚三酮水合物在溶液中共热生成蓝紫色化合物罗曼紫（Ｒｕｈｅｍａｎｎ’ｓｐｕｒｐｌｅ）的反应。
该反应非常灵敏，是所有α氨基酸共有的特征性反应。
可根据α氨基酸与茚三酮反应生成化合物的颜色深浅程度以及释放出ＣＯ２的体积定量测定氨基酸。
（２）米伦反应米伦（ｍｉｌｌｏｎ）反应也是蛋白质颜色反应之一。
该反应是米伦试剂与含酚羟基蛋白质的颜色反应，可用于鉴别蛋白质中酪氨酸的存在。
（３）蛋白黄反应蛋白质分子中若含有苯环，则遇浓硝酸加热变黄，此反应称为蛋白质的蛋白黄反应，用于鉴别蛋白质中苯环的存在。
除以上各颜色反应外还有缩二脲反应、亚硝酰铁氰化钠反应等。
表３１为常用的蛋白质的颜色反应。
表３１蛋白质的颜色反应反应名称试剂（成分）颜色鉴别基团缩二脲反应强碱、稀硫酸铜溶液紫色或紫红色多个肽键茚三酮反应稀茚三酮溶液蓝紫色氨基蛋白黄反应浓硝酸深黄色或橙红色苯环米伦反应汞或亚汞的硝酸盐、亚硝酸盐红色酚羟基亚硝酰铁氰化钠反应亚硝酰铁氰化钠溶液红色巯基２．沉淀反应蛋白质分子末端具有游离的α—ＮＨ３＋和α—ＣＯＯ－，因此，蛋白质和氨基酸一样，也具有两性解离和等电点的性质。
在等电状态下，蛋白质颗粒容易聚集而析出沉淀；在非等电状态时，蛋白质分子表面总带有一定的同性电荷，由于电荷之间的相互排斥作用阻止蛋白质分子凝聚。
蛋白质是高分子化合物，具有溶胶的一些性质，蛋白质分子表面带有许多极性基团，可与水结合，并使水分子在其表面定向排列形成一层水化膜，这使蛋白质颗粒均匀分散在水中难以聚集沉淀。
氨基酸的结构与性质
氨基酸的结构与性质氨基酸是生命中的基本分子之一，它是构成生物体内蛋白质的组成单元，同时还在许多代谢反应中发挥重要作用。
氨基酸的结构与性质涉及到它的化学组成、空间结构以及在生物体内的功能。
以下将详细介绍氨基酸的结构与性质。
一、氨基酸的化学结构：氨基酸由中心碳原子（α-C）和与之相连的四个基团组成：氨基（-NH2）、羧基（-COOH）、一个氢原子（-H）和一个侧链基团（R）。
1.氨基：-NH2，和一个氢原子连接，是氨基酸的一个常见特点。
2.羧基：-COOH，和一个氢原子连接，为氨基酸的另一个特点。
3.氢原子：-H，连接在中心碳原子上，可以与侧链基团相互作用。
4.侧链基团：R是氨基酸的特异性标志，不同的R导致了不同的氨基酸种类。
二、氨基酸的分类：氨基酸可以根据其侧链基团的性质被分为极性、非极性、酸性和碱性氨基酸。
1.极性氨基酸：侧链中含有氢键供体或受体，可以与其他极性物质相互作用。
酪氨酸、赖氨酸、组氨酸等就是极性氨基酸的代表。
2.非极性氨基酸：侧链中没有明显的极性基团，通常是脂溶性的。
丙氨酸、丝氨酸、亮氨酸等都属于非极性氨基酸。
3.酸性氨基酸：侧链中含有羧基，可以失去质子。
谷氨酸、门冬氨酸是常见的酸性氨基酸。
4.碱性氨基酸：侧链中含有氨基，在适当的条件下可以接受质子。
赖氨酸、精氨酸等属于碱性氨基酸。
三、氨基酸的空间结构：氨基酸通常以L型存在，这是由于侧链基团的位置而决定的。
在L型氨基酸中，羧基位于左侧，而氨基位于右侧。
D型氨基酸存在于一些细菌细胞壁中，而在自然界中D型氨基酸几乎不见。
氨基酸的侧链基团的位置和性质决定了氨基酸的生物功能和化学反应。
侧链基团的大小、电荷、极性、亲水性等属性对蛋白质的结构和功能起着重要的影响。
四、氨基酸的性质：1.酸碱性：氨基酸可以通过羧基中的羟基（-OH），羟基的质子（H+），以及氨基中的氨基质子（NH3+）与其他分子发生酸碱反应。
2.缔合特性：在生物体内，通过形成酯、肽和烷基缔合等化学反应，氨基酸可以与其他分子形成化学连接。
蛋白质的基本结构单位——氨基酸
Ala
Arg Asn Asp Cys Gln Glu Gly His Ile
A
R N D C Q E G H I
亮氨酸（leucine）
赖氨酸(lysine) 甲硫氨酸 （methionine） 苯丙氨酸 （phenylalanine） 脯氨酸（proline） 丝氨酸（serine） 苏氨酸（threonine） 色氨酸（tryptophan） 酪氨酸（tyrosine） 缬氨酸（valine）
5.1 Their R groups contain guanidino, amino, imidazole groups respectively. 5.2 The side chain of His can be positively or uncharged depending on the local environment near pH 7.0
has an imino group in proline) bonded to the same carbon atom, designated as the -carbon.
Each has a different side chain (or R group, R=―Remainder of the molecule‖). The -carbons for 19 of them are asymmetric (or chiral),
芳香族aa (3) 杂环族aa (2)
Tyr
Trp His
Pro
脂肪族氨基酸
aliphatic R groups
— 一氨基一羧基氨基酸 （甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸）
—羟基氨基酸：（丝氨酸、苏氨酸）
—含硫氨基酸： （半胱氨酸、甲硫氨酸）
高中生物竞赛课件：蛋白质的氨基酸组成及性质
His是R基的pKa值在7附近的唯
一aa，作为质子供体和受体在
许多酶促反应中具有重要作用
蛋白质的组成单位—氨基酸
第二种分类方法
1.酸性氨基酸 Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带负电
荷的氨基酸。
2.碱性氨基酸 His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解离后
带正电荷的氨基酸。
3.中性氨基酸 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而不带电
的需要，氨基酸的名称常常使
用三字母的简写符号来表示，
有时也用单字母的简写符号来
表示，单字母主要用于表示长
链多肽的氨基酸顺序
氨基酸的简写规则
氨基酸的简写规则
蛋白质的组成单位—氨基酸
氨基酸的分类
（2）蛋白质中的不常见氨基酸
有的蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，这些氨基酸在蛋
白质生物合成中 通常 没有翻译密码，是蛋白质生物合成后由
（4）化学性质
一．α-氨基参加的反应
与荧光胺反应
390nm激发波长，475nm发射波长测定产物的荧光强度
相应的氨基酸残基经加工修饰形成的
羟基化：Pro(4-羟脯氨酸)
和Lys(5-羟赖氨酸)(结缔组
织胶原蛋白)
蛋白质的组成单位—氨基酸
氨基酸的分类
（2）蛋白质中的不常见氨基酸
有的蛋白质中还存在一些不常见的氨基酸，这些氨基酸在蛋
白质生物合成中 通常 没有翻译密码，是蛋白质生物合成后由
相应的氨基酸残基经加工修饰形成的
等电点(pI)的计算
R基可解离的氨基酸的pI计算：取兼性离子两边的pKa 的平均值
1.
2.
3.
4.
写出完全质子化的形式
根据酸性的强弱写出解离方程
实验 四十三-四十四 糖类及氨基酸、蛋白质的性质
实验课程：有机化学实验实验名称：实验四十三-四十四糖类及氨基酸、蛋白质的性质【实验目的】1、验证碳水化合物的性质。
2、掌握碳水化合物的鉴定方法。
3、验证和巩固氨基酸和蛋白质的某些性质。
4、掌握氨基酸、蛋白质的鉴定方法。
【实验原理】一、糖类的性质糖类也称碳水化合物时多羟基醛或酮及其聚合物和某些衍生物的总称。
可分为单糖、二塘和多糖。
糖分子具有半缩醛（酮）结构的，能还原吐伦试剂，称还原糖。
单糖属于还原糖；二糖可分还原糖和非还原糖。
蔗糖为非还原性二糖，麦芽糖为还原性二糖。
还原糖具有变旋光现象，能与过量苯肼反应产生糖脎，可根据不同糖脎析出的时间来鉴别它们。
淀粉和纤维糖属于多糖，无还原性，它们在酸或酶的作用下水解生成葡萄糖。
淀粉遇碘显蓝色，这是鉴定淀粉的方法，反过来，也可以用淀粉来检验出碘分子。
糖在浓硫酸作用下与酚类化合物产生颜色反应，此反应可用于鉴别糖类，其中间苯二酚可用于鉴别醛糖和酮糖。
二、氨基酸蛋白质的性质自然界中以α—氨基酸最为常见，除甘氨酸外，其余的氨基酸都含有手型碳分子，多为L—构型，而且有旋光性。
氨基酸具有氨基和羧基，是两性化合物。
根据分子中所含氨基和羧基的相对数目不同，可分为酸性氨基酸、中性氨基酸、碱性氨基酸。
氨基酸中正、负离子浓度相等且都很小，主要以两性离子存在时溶液的PH 称为氨基酸的等电点。
在等电点时，氨基酸的溶解度最小，最易沉淀。
蛋白质是由氨基酸构成的，蛋白质也有各自的等电点，蛋白质和氨基酸都能与某些试剂发生显色反应。
蛋白质是生物体的基本组成物质。
细胞内除水外，其余80%的物质是蛋白质，所有的酶、激素、病毒等都是蛋白质。
蛋白质是多种α—氨基酸的缩合物。
蛋白质分子通过氢键、盐键、疏水键和范德华力维持一定的空间构型。
在各种物理、化学因素发生变化时，这些作用力被破坏，它的理化性质和生物活性也随着改变，这种现象称为蛋白质的盐析或变性，盐析是可逆的过程，而变性则可逆。
氨基酸易溶于水，难溶于非极性的有机溶剂，不同的氨基酸溶解性也不同。
十九章氨基酸 蛋白质
2）与水合茚三酮的反应
7
8
3）与2,4-二硝基氟苯的反应
用于多肽链中氮端的分析
9
4）与苄氧羰基氯反应
用于保护氨基
10
5）与氯代甲酸叔丁酯反应
用于保护氨基
继续降解……自动化分析 （多肽不太长时可靠） 只能测几十个氨基酸的顺序
20
测C端： （1）、羧基多肽酶法：
O O H2O HN CH C NH CH COOH 羧基多肽酶 R' R O O HN CH COOH + NH2 CH COOH R' R 多次重复，连续检验 断下来的氨基酸 只能靠近游离羧基一端 的肽键被水解
COOH H2N R H
HO
CHO H CH2OH
D - 甘油醛
D -α - 氨基酸
L -α - 氨基酸
L - 甘油醛
蛋白质水解得到的氨基酸，其构型均为L – 型。 氨基酸构型的标记通常采用D/L命名法；而分子中手性碳原子 的标记则采用R/S命名法。
COOH H2N H S CH 3
COOH H2N S H H OH
R
CH 3
L - 丙氨酸
L - 苏氨酸
5
绝大多数α - 氨基酸的绝对构型为 S – 型。
§19-1-2 氨基酸的性质
氨基酸易溶于水。 氨基酸具有较高的熔点——因其以内盐的形式存在。 1 等电点 IP (isoelectric point) 氨基酸在溶液中存在下列平衡： R CH COOH
NH2
R CH
22
19.2.3 多肽的合成
氨基酸的结构及性质
主要内容
氨基酸的分析 蛋白质的分析 核酸的分析 两个实验
第一章、氨基酸的结构及性质 —— 组成蛋白质的基本单位
存在自然界中的氨基酸有300余种,但组 成人体蛋白质的氨基酸仅有20种,且均属 L氨基酸〔甘氨酸除外〕.
第一节 氨基酸的分类
一、氨基酸的结构通式
氨基酸是蛋白质水解的最终产物,是组成蛋白质的基本单位.从蛋白质水解物中分 离出来的氨基酸有二十种,除脯氨酸和羟脯氨酸外,这些天然氨基酸在结构上的共 同特点为：
脯氨酸
饼干写亮一本谱 proline Pro P
6.30
4. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
酪氨酸 tyrosine Tyr Y 5.66 半胱氨酸 cysteine Cys C 5.07
蛋氨酸 methionine Met M 5.74
〔1〕按R基团的酸碱性分
中性AA 酸性AA 碱性AA
〔2〕按R基团的电性质分
疏水性R基团AA 电荷极性R基团的AA 带电荷R基团的AA
〔3〕按R基团的化学结构分 芳香族AA 杂环族AA
〔一〕按R基的化学结构分类 可分为三类：脂肪族、芳香族和杂环族
1、脂肪族氨基酸
● 含一氨基一羧基的中性氨基酸
甘氨酸 Gly, G
+NH3
-HH
+NH3
-O O C -C H -C H 2-SS-C H 2-C H -C O O -
+ N H 3
+ N H 3
二硫键
胱氨酸
人体所需的八种必需氨基酸 赖氨酸<Lys> 缬氨酸<Val> 蛋氨酸<Met> 色氨酸<Trp > 亮氨酸<Leu> 异亮氨酸<Ile> 苏氨酸<Thr> 苯丙氨酸<Phe>
蛋白质 氨基酸
练
NH4CL
习
沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______ 沉淀 ______
向 鸡 蛋 清 中 加 入
AlCl3 (CH3COO)2Pb CuSO4 Hg(NO3)2 酒精 甲醛 加热 H2SO4
酶的特点
1．条件温和、不需加热。在接近体温和接近 ．条件温和、不需加热。 中性的条件下，酶就可以起作用。 中性的条件下，酶就可以起作用。在30℃～ ℃ 50℃之间酶的活性最强，超过适宜的温度时， ℃之间酶的活性最强，超过适宜的温度时， 酶将逐渐丧失活性。 酶将逐渐丧失活性。 2．具有专一性。如蛋白酶只能催化蛋白质 ．具有专一性。 的水解反应；淀粉酶只对淀粉起催化作用， 的水解反应；淀粉酶只对淀粉起催化作用， 如同一把钥匙开一把锁那样。 如同一把钥匙开一把锁那样。 3．具有高效性。酶催化的化学反应速率，比 ．具有高效性。酶催化的化学反应速率， 普通催化剂高107～1013倍。 普通催化剂高
现 象
又 加 水 现 象
溶解 ______ 溶解 ______ 溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______ 不溶解 ______
6 颜色反应 蛋白质可以与许多试剂发生特殊的颜色反应。 蛋白质可以与许多蛋白质灼烧时，产生具有烧焦羽毛 的气味。 的气味。 以上性质均可用与蛋白质的检验。 以上性质均可用与蛋白质的检验。
思考：1.人若误服重金属盐类 ，可以服用什么物质减轻中毒？ 人若误服重金属盐类 可以服用什么物质减轻中毒？ 2.夏天沾有汗渍的衣服为什么不宜用热水洗涤？ 夏天沾有汗渍的衣服为什么不宜用热水洗涤？ 夏天沾有汗渍的衣服为什么不宜用热水洗涤 3.如何区别一块布料是人造丝还是真丝 如何区别一块布料是人造丝还是真丝? 如何区别一块布料是人造丝还是真丝
蛋白质结构与功能-----氨基酸
蛋⽩质结构与功能-----氨基酸蛋⽩质结构与功能——氨基酸2010遗传学Chapter 1 氨基酸I 蛋⽩质的天然组成天然蛋⽩质⼏乎都是由18种普通的氨基酸组成：L-氨基酸，L-亚氨基酸(脯氨酸)和⽢氨酸。
⼀些稀有的氨基酸在少量的蛋⽩质中结合了L-硒代胱氨酸。
II 氨基酸的结果每种氨基酸（除了脯氨酸）：都有⼀个羧基，⼀个氨基，⼀个特异性的侧链（R基）连接在α碳原⼦上。
在蛋⽩质中，这些羧基和氨基⼏乎全部都结合成肽键。
在⼀般情况下，除了氢键的构成以外，是不会发⽣化学反应的。
氨基酸的侧链残基（R基）提供了多种多样的功能基团，这些基团赋予蛋⽩质分⼦独特的性质，导致：A.⼀种独特的折叠构象B.溶解性的差异C.聚集态D.和配基或其他⼤分⼦构成复合物的能⼒，酶活性等等。
蛋⽩质的功能是与蛋⽩质氨基酸排列顺序和每个氨基酸残基的特征有关。
那些残基赋予蛋⽩质独⼀⽆⼆的功能。
氨基酸的分类是依照它的侧链性质的A．⾮极性侧链的氨基酸B．不带电的极性侧链氨基酸C．酸性侧链的氨基酸D ．碱性侧链的氨基酸A.⾮极性侧链氨基酸⾮极性氨基酸在蛋⽩质中的位置：在可溶性蛋⽩质中，⾮极性氨基酸链趋向于集中在蛋⽩质内部。
⽢氨酸(Gly G ) 结构：最简单的氨基酸，在蛋⽩质氨基酸当中，是唯⼀缺乏⾮对称结构的氨基酸。
特征：⽢氨酸在蛋⽩质结构中起到⼀个很重要的作⽤，与其它氨基酸残基相⽐，由于缺少β-碳原⼦，它在蛋⽩质的构象上有很⼤的灵活性和更容易达到它的空间结构。
功能和位置：1. ⽢氨酸经常位于紧密转⾓；和出现在⼤分⼦侧链产⽣空间位阻影响螺旋的紧密包装处（如胶原）和结合底物的地⽅。
2. 由于缺乏空间位阻侧链，所以⽢氨酸在邻近的肽键的位置有更强化学反应活性。
例如：Asn-Gly3. ⽢氨酸也出现在酶催化蛋⽩质特异性修饰的识别位点，例如N 端的⼗四酰基化（CH2(CH2)12CO －)和精氨酸甲基化的信号序列。
丙氨酸 (Ala A )结构：是20种氨基酸中最没有“个性”的氨基酸，没有长侧链，没有特别的构象性质，可以出现在蛋⽩质结构的任何部位。
氨基酸
由于螺旋圈的直径是一定的，因此两条链上的碱基以一定规律 相互配对。在DNA双螺旋结构中只能A与T、G与C之间配对， 这一规律称碱基配对原则或叫碱基互补原则。
碱基配对
DNA的双螺旋结构
三、α-氨基酸的化学性质
1、两性性质和等电点 2、与亚硝酸反应 3、与甲醛反应 4、氧化脱氨反应 5、脱羧反应 6、配位反应 7、与茚三酮反应
1、两性性质和等电点
氨基酸分子中含有 氨基和 羧基，可与酸反应生成铵盐， 又可与碱反应生成羧酸盐，因此氨基酸具有酸、碱两性性 质。
R CH COOH
NH2
米隆试剂是硝酸、亚硝酸、硝酸汞、亚硝酸汞的混合溶液。
蛋白质的颜色反应可用于蛋白质的定性和定量分析。
核酸 (nucleic acid）
核酸分为核糖核酸(RNA)和脱氧核糖核酸(DNA) 。 RNA主要存在于细胞质中，参与生物体内蛋白质的合成。 DNA主要分布在细胞核中，它决定着生物体的繁殖、遗 传和变异。
蛋白质水解得到的α-氨 基酸几乎都是L构型。
COOH
H 2N
H
CH3
L-α-丙氨酸
脂肪族氨基酸
α-氨基酸根据R基分为 芳香族氨基酸
根据氨基、羧基的数目分为
杂环氨基酸
中性氨基酸 氨基数 = 羧基数
碱性氨基酸 氨基数 > 羧基数 赖、组、精
酸性氨基酸 氨基数 < 羧基数 谷、天冬(氨酸)
名称（俗名） 中文缩写 英文缩写（表15-1）
蛋白质和氨基酸一样，也具有两性和等电点。不同的pH
条件下，蛋白质可主要以正离子、负离子或偶极离子形式
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有机化学实验教案
实验名称：氨基酸和蛋白质的性质
11化学班yingshou
【实验原理】
蛋白质是存在于细胞中的一种含氮的生物高分子化合物，在酸、碱存在下，或受酶的作用，水解成相对分子质量较小的月示、胨、多肽和二羧胡椒嗪，而水解的最终产物为各种氨基酸，其中以α-氨基酸为主。
关于氨基酸和蛋白质的性质我们只做蛋白质的沉淀、蛋白质的颜色反应和蛋白质的分解等性质实验,这些性质有助于认识或鉴定氨基酸和蛋白质。
一、蛋白质的沉淀反应原理：
蛋白质是亲水胶体，当其稳定因素被破坏或与某些试剂结合成不溶性盐类后，即自溶液中沉淀析出
二、颜色反应原理：
蛋白质的呈色反应是指蛋白质所含的某些氨基酸及其特殊结构，在一定条件下可与某些试剂发生了生成有色的物质的反应。
不同蛋白质分子所含的氨基酸残基也是不完全相同，因此所发生的成色反应也不完全一样。
另外呈色反应并不是蛋白质的专一反应，某些非蛋白质类物质（含有-CS-NH、-CH2-NH2、-CRH-NH2、-CHOH-CH2NH2等基团的物质）也能发生类似的颜色反应。
因此，不能仅仅根据呈色反应的结果为阳性就来判断被测物质一定是蛋白质。
三、用碱分解蛋白质原理
蛋白质因受某些物理或化学因素的影响，分子的空间构象被破坏，从而导致其理化性质发生改变并失去原有的生物学活性的现象称为蛋白质的变性作用。
【仪器和药品】
仪器：试管、量筒、滴管、
药品：清蛋白溶液、硫酸铜、碱性醋酸铅、氯化汞、饱和硫酸铵、5%醋酸、饱和苦味酸、饱和鞣酸、1%甘氨酸、络氨酸、色氨酸、茚三酮试剂、浓硝酸、20%氢氧化钠、硝酸汞、30&碱液、10%硝酸铅
【实验过程和步骤】
1.蛋白质的沉淀
（1）用重金属盐沉淀蛋白质取3支试管，标明号码，各盛1mL清蛋白溶液，分别加入饱和硫酸铜、碱性醋酸铅、氯化汞2-3滴（小心有毒），观察有无蛋白质沉淀析出？
（2）蛋白质的可逆沉淀取2mL清蛋白溶液，放在试管里，加入同体积的饱和硫酸铵溶液，将混合物稍加振荡，析出蛋白质沉淀使溶液变浑或呈絮状沉淀。
将1mL浑浊的液体倾入；另一支试管中，加入1-3mL水，振荡时，蛋白质沉淀是否溶解？
（3）蛋白质与生物碱试剂反应取2支试管，各加0.5mL蛋白质溶液，并滴加5%的醋酸使之呈酸性。
然后分别滴加饱和的苦味酸溶液和饱和的鞣酸溶液，直到沉淀发生为止。
2.蛋白质的颜色反应
（1）与茚三酮反应在4支试管里，分别加入1%的甘氨酸、酪氨酸、色氨酸和鸡蛋白溶液各1mL，再分别滴加茚三酮试剂2-3滴，在沸水浴中加热10-15min观察有什么现象？
（2）黄蛋白反应于试管中加入1-2mL清蛋白溶液和1mL农硝酸，此时呈现白色沉淀或浑浊。
在灯焰上加热煮沸，此时溶液和沉淀是否都呈黄色？有时由于煮沸使析出的沉淀水解，而使沉淀全部或部分溶解，溶液的黄色是否变化？
（3）蛋白质的二缩脲反应取1-2mL 20%氢氧化钠溶液放在试管中，再加几滴硫酸铜溶液共热，现象如何？是否由于蛋白质与硫酸铜生成了络合物而呈紫色？
取1%甘氨酸溶液作对比试验，此时仅有氢氧化铜沉淀析出。
（4）蛋白质与硝酸汞试剂作用取2mL清蛋白溶液放入试管中，加硝酸汞试剂2-3滴，现象如何？小心加热，此时原先析出的白色絮状是否聚集成块状？并显砖红色，有时溶液也呈红色。
用酪氨酸重复上述过程，现象如何？
3.用碱分蛋白质
取1-2mL清蛋白溶液放在试管里，加两倍体积的30%碱液，把混合物煮沸2-3min，此时析出沉淀，继续沸腾时，此沉淀又溶解，放出氨气。
上面的热溶液中加入1mL 10%硝酸铅溶液，再将混合物煮沸，起初生成的白色氢氧化铅沉淀溶解在过量的碱液中。
如果蛋白质与碱作用有硫脱下，则生成硫化铅，结果清亮的液体逐渐变成棕色。
若脱下的硫较多时，则析出暗棕色或黑色的硫化铅沉淀。
【注意事项】
1．在使用某些重金属盐(如硫酸铜或醋酸铅)沉淀蛋白质时，不可过量，否则将引起沉淀再溶解。
2．本次实验为定性实验，试剂的量取用滴管完成。
【问题设计】
(1)蛋白质的盐析和蛋白质的沉淀有何差别？
答：变性，蛋白质已经失去活性，（就好像是死亡了）是不可逆的。
而盐析，只是由于蛋白质的溶解度减小，所以析出了。
只要把析出的蛋白质，再加入水中，蛋白质又会溶于水。
盐析是物理变化，是可逆的，相当于蛋白质没有变化。
(2)怎样区别氨基酸与蛋白质?
答：用双缩脲试剂（蛋白质能使双缩脲试剂变色是因为有肽键）
【板书设计】
一、实验目的:
1.掌握氨基酸和蛋白质的化学性质
2.掌握鉴别氨基酸和蛋白质的方法
二、实验原理:
蛋白质是存在于细胞中的一种含氮的生物高分子化合物，在酸、碱存在下，或受酶的作用，水解成相对分子质量较小的月示、胨、多肽和二羧胡椒嗪，而水解的最终产物为各种氨基酸，
其中以α-氨基酸为主。
关于氨基酸和蛋白质的性质我们只做蛋白质的沉淀、蛋白质的颜色反应和蛋白质的分解等性质实验
三、药品与仪器:
仪器：试管、量筒、滴管、
药品：清蛋白溶液、硫酸铜、碱性醋酸铅、氯化汞、饱和硫酸铵、5%醋酸、饱和苦味酸、饱和鞣酸、1%甘氨酸、络氨酸、色氨酸、茚三酮试剂、浓硝酸、20%氢氧化钠、硝酸汞、30&碱液、10%硝酸铅
四、实验步骤:
1.蛋白质的沉淀
（1）用重金属盐沉淀蛋白质取3支试管，标明号码，各盛1mL清蛋白溶液，分别加入饱和硫酸铜、碱性醋酸铅、氯化汞2-3滴（小心有毒），观察有无蛋白质沉淀析出？
（2）蛋白质的可逆沉淀取2mL清蛋白溶液，放在试管里，加入同体积的饱和硫酸铵溶液，将混合物稍加振荡，析出蛋白质沉淀使溶液变浑或呈絮状沉淀。
将1mL浑浊的液体倾入；另一支试管中，加入1-3mL水，振荡时，蛋白质沉淀是否溶解？
（3）蛋白质与生物碱试剂反应取2支试管，各加0.5mL蛋白质溶液，并滴加5%的醋酸使之呈酸性。
然后分别滴加饱和的苦味酸溶液和饱和的鞣酸溶液，直到沉淀发生为止。
2.蛋白质的颜色反应
（1）与茚三酮反应在4支试管里，分别加入1%的甘氨酸、酪氨酸、色氨酸和鸡蛋白溶液各1mL，再分别滴加茚三酮试剂2-3滴，在沸水浴中加热10-15min观察有什么现象？
（2）黄蛋白反应于试管中加入1-2mL清蛋白溶液和1mL农硝酸，此时呈现白色沉淀或浑浊。
在灯焰上加热煮沸，此时溶液和沉淀是否都呈黄色？有时由于煮沸使析出的沉淀水解，而使沉淀全部或部分溶解，溶液的黄色是否变化？
（3）蛋白质的二缩脲反应取1-2mL 20%氢氧化钠溶液放在试管中，再加几滴硫酸铜溶液共热，现象如何？是否由于蛋白质与硫酸铜生成了络合物而呈紫色？
取1%甘氨酸溶液作对比试验，此时仅有氢氧化铜沉淀析出。
（4）蛋白质与硝酸汞试剂作用取2mL清蛋白溶液放入试管中，加硝酸汞试剂2-3滴，现象如何？小心加热，此时原先析出的白色絮状是否聚集成块状？并显砖红色，有时溶液也呈红色。
用酪氨酸重复上述过程，现象如何？
3.用碱分蛋白质
取1-2mL清蛋白溶液放在试管里，加两倍体积的30%碱液，把混合物煮沸2-3min，此时析出沉淀，继续沸腾时，此沉淀又溶解，放出氨气。
上面的热溶液中加入1mL 10%硝酸铅溶液，再将混合物煮沸，起初生成的白色氢氧化铅沉淀溶解在过量的碱液中。
如果蛋白质与碱作用有硫脱下，则生成硫化铅，结果清亮的液体逐渐变成棕色。
若脱下的硫较多时，则析出暗棕色或黑色的硫化铅沉淀。
五、注意事项:
1.在使用某些重金属盐(如硫酸铜或醋酸铅)沉淀蛋白质时，不可过量，否则将引起沉淀再溶解。
2.本次实验为定性实验，试剂的量取用滴管完成。