生物化学(三大物质代谢)..

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生物化学讲义第十章物质代谢的联系和调节

生物化学讲义第十章物质代谢的联系和调节

生物化学讲义第十章物质代谢的联系和调节 【目的与要求】1.熟悉三大营养物质氧化供能的通常规律与相互关系。

2.熟悉糖、脂、蛋白质、核酸代谢之间的相互联系。

3.熟悉代谢调节的三种方式。

掌握代谢途径、关键酶(调节酶)的概念;掌握关键酶(调节酶)所催化反应的特点。

熟悉细胞内酶隔离分布的意义。

熟悉酶活性调节的方式。

4.掌握变构调节、变构酶、变构效应剂、调节亚基、催化亚基的概念;5.掌握酶的化学修饰调节的概念及要紧方式。

6.熟悉激素种类及其调节物质代谢的特点。

7.熟悉饥饿与应激状态下的代谢改变。

【本章重难点】1.物质代谢的相互联系2.物质代谢的调节方式及意义3.酶的变构调节、化学修饰、阻遏与诱导4.作用于细胞膜受体与细胞内受体的激素学习内容第一节物质代谢的联系第二节物质代谢的调节第一节物质代谢的联系一、营养物质代谢的共同规律物质代谢:机体与环境之间不断进行的物质交换,即物质代谢。

物质代谢是生命的本质特征,是生命活动的物质基础。

二、三大营养物质代谢的相互联系糖、脂与蛋白质是人体内的要紧供能物质。

它们的分解代谢有共同的代谢通路—三羧酸循环。

三羧酸循环是联系糖、脂与氨基酸代谢的纽带。

通过一些枢纽性中间产物,能够联系及沟通几条不一致的代谢通路。

对糖、脂与蛋白质三大营养物质之间相互转变的关系作简要说明:㈠糖可转变生成甘油三酯等脂类物质(除必需脂肪酸外),甘油三酯分解生成脂肪酸,脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA,乙酰CoA或者进入三羧酸循环或者生成酮体,因此甘油三酯的脂肪酸成分不易生糖,但甘油部分能够转变为磷酸丙糖而生糖,但是甘油只有三个碳原子,只占甘油三酯的很小部分。

㈡多数氨基酸是生糖或者生糖兼生酮氨基酸。

因此氨基酸转变成糖较为容易。

糖代谢的中间产物只能转变成非必需氨基酸,不能转变成必需氨基酸。

㈢少数氨基酸能够生酮,生糖氨基酸生糖后,也可转变为脂肪酸(除必需脂肪酸外),因此氨基酸转变成脂类较为容易。

脂肪酸经β-氧化生成乙酰CoA进入三羧酸循环后,即以CO2形式被分解。

生物化学三大物质代谢

生物化学三大物质代谢
[功能]:遗传的物质基础,遗传信息的携带者。
[RNA] : 一 条 多 核 苷 酸 链 , 局 布 形 成 双 链 碱 基互补结构,进而生成双螺旋。
种类:
rRNA:由大、小亚基组成,参与蛋白质合成 (真核、原核)区别。
mRNA:5’帽(m7GpppNm),3’PolyA编码区 是蛋白质合成的模板,三个碱基为一组构成1个 aa的密码。
2 .掌握蛋白质元素组成特点;多肽链基本组成单位-L-α氨基酸;组成蛋白质常见的氨基酸的缩写符号
组成蛋白质的主要元素:
碳(50%-55%)、氢(6%-8%)、氧(19%-24%)氮(13% -19%)。其中各种蛋白质的含氮量极为相近,平均约占 16%。
氨基酸缩写符号:略
氨基酸的理化性质 ①PI,两性解离 概念: ②紫外吸收:280nm(色、苯、酪) ③颜色反应、“茚三酮”570nm
核糖核酸酶),如蛋白质变性时,空间结构 破坏,功能↓。
5.蛋白质理化性质 (1)两性解离与PI (2)高分子沉淀:蛋白质在溶液中析出的现象 →沉淀。(盐析等) (3)变性:因理化因素、空间结构的破坏,理 化性质改变,功能消失。a.可逆变性;b.不可逆变 性。
(4)凝固:变性蛋白质再加温,使其在强酸, 强碱中均不溶。
一、生物大分子的结构和功能 蛋白质结构与功能 核酸的结构与功能 酶
二、物质代谢 糖代谢 脂代谢-磷脂、胆固醇及脂蛋白 氧化磷酸化 氨基酸代谢 核苷酸代谢 物质代谢与调节(本科需读教材 第十五章细胞信息转导)
三、遗传信息传递 DNA生物合成 RNA生物合成 蛋白质生物合成 基因表达调控
四、器官和组织生物化学 血液生化 肝的生化
第一章 蛋白质结构与功能
大纲要求:
1.蛋白质对生命的重要性, 20种氨基酸的化学结构和 分类

生物化学三大代谢重点总结

生物化学三大代谢重点总结

第八章生物氧化1. 生物氧化:物质在生物体内进行氧化称生物氧化,主要指糖、脂肪、蛋白质等在体内彻底分解时逐步释放能量,最终生成C02和H2O的过程。

2. 生物氧化中的主要氧化方式:加氧、脱氢、失电子3. CO2的生成方式:体内有机酸脱羧4. 呼吸链:代谢物脱下的成对氢原子通过位于线粒体内膜上的多种酶和辅酶所催化的连锁反应逐步传递,最终与氧结合生成水,这一系列酶和辅酶称为呼吸链,又称电子传递链。

组成(1) N ADH 氧化呼吸链:苹果酸-天冬氨酸穿梭NADH —复合物I —CoQ —复合物III —Cyt c —复合物IV f O 产2.5个ATP(2) 琥珀酸氧化呼吸链:3-磷酸甘油穿梭琥珀酸—复合物II —CoQ —复合物III —Cyt c —复合物IV —O 产1.5个ATP含血红素的辅基:血红蛋白、肌红蛋白、细胞色素、过氧化物酶、过氧化氢酶5. 细胞质NADH 的氧化:胞液中NADH必须经一定转运机制进入线粒体,再经呼吸链进行氧化磷酸化。

转运机制(1 ) 3-磷酸甘油穿梭:主要存在于脑和骨骼肌的快肌,产生 1.5个ATP(2 )苹果酸-天冬氨酸穿梭:主要存在于肝、心和肾细胞;产生2.5个ATP6. ATP的合成方式:(1 )氧化磷酸化:是指在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化,生成ATP,又称为偶联磷酸化。

偶联部位:复合体I、III、IV(2 )底物磷酸化:是底物分子内部能量重新分布,通过高能基团转移合成ATP。

磷/氧比:氧化磷酸化过程中每消耗1摩尔氧原子(0.5摩尔氧分子)所消耗磷酸的摩尔数或合成ATP的摩尔数。

7. 磷酸肌酸作为肌肉中能量的一种贮存形式第九章糖代谢寸一、糖的生理功能:(1 )氧化供能(2 )提供合成体内其它物质的原料(3 )作为机体组织细胞的组成成分吸收速率最快的为-半乳糖二、血糖1. 血糖:指血液中的葡萄糖正常空腹血糖浓度:3.9~6.1mmol/L2. 血糖的来源:(1)食物糖消化吸收(2)肝糖原分解(3)糖异生去路:(1 )氧化分解供能(2)合成糖原(3)转化成其它糖类或非糖物质3. 血糖调节:肝脏调节、肾脏调节(肾糖阈)、神经调节、激素调节体内主要升血糖激素:胰高血糖素、糖皮质激素、肾上腺素、生长激素、甲状腺素三、糖代谢1. 无氧酵解(无氧或缺氧;生成乳酸;释放少量能量)关键酶:己糖激酶、6- 磷酸果糖激酶1、丙酮酸激酶反应部位:胞液产能方式:底物磷酸化净生成2ATP⑴ 葡萄糖磷酸化为6- 磷酸葡萄糖-1ATP⑵ 6- 磷酸葡萄糖转变为6- 磷酸果糖⑶ 6- 磷酸果糖转变为1,6- 二磷酸果糖-1ATP⑷ 1,6- 二磷酸果糖裂解⑸ 磷酸丙糖的同分异构化⑹ 3- 磷酸甘油醛氧化为1,3- 二磷酸甘油酸【脱氢反应】⑺ 1,3- 二磷酸甘油酸转变成3- 磷酸甘油酸【底物磷酸化】+1*2ATP⑻ 3- 磷酸甘油酸转变为2- 磷酸甘油酸⑼ 2- 磷酸甘油酸转变为磷酸烯醇式丙酮酸⑽ 磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸,并通过底物水平磷酸化+1*2ATP(11)丙酮酸加氢转变为乳酸生理意义:(1)是机体在缺氧情况下获取能量的有效方式。

生物化学(10.3)--作业物质代谢的联系与调节(附答案)

生物化学(10.3)--作业物质代谢的联系与调节(附答案)

第九章 物质代谢的联系与调节名词解释物质代谢(metabolism)限速酶(1imitingvelocityenzymes)变构酶(Allostericenzyme)与变构调节(Allostericregulation)酶的化学修饰(chemicalmodifacation)泛素(Ubiquitin反馈控制(feedback)蛋白激酶(ProteinKinase)酶的诱导剂(enzymeinducer)变构调节(Allostericregulation)调节酶(regulatoryenzyme)问答题1. 简述丙酮酸在代谢中的作用。

2. 试述乙酰CoA在代谢中的作用。

3. 脂肪能否进行糖异生?4. 简述甘氨酸的生化作用。

5. 列出至少8种维生素的辅酶形式及其参与的生化代谢。

6. 简述酶的化学修饰的特点。

7 简述人体在长期饥饿状态下,物质代谢有何变化。

8. 体内脂肪酸可否转变为葡萄糖?为什么?9. 糖、脂、蛋白质在机体内是否可以相互转变?简要说明其转变的途径或不能转变的原因。

10. 为何称三羧酸循环是物质代谢的中枢,有何生理意义?11. 讨论下列物质能否相互转变?简述其理由。

12. 试述体内草酰乙酸在物质代谢中有什么作用?13. 试述丙酮酸在体内物质代谢中的重要作用。

14. 三大营养物质,即糖、脂肪和蛋白质在机体内可以相互转变吗?简述其理由。

15. 为什么减肥的人也要限制糖类的摄入量?试从营养物质代谢的角度加以解释。

16. 请列举5种肝脏特有的代谢途径(在正常情况下,其他组织器官很难或很少进行的代谢过程),并分别说明其主要生理意义。

17. 比较脑、肝、骨骼肌在糖、脂代谢和能量代谢上的主要特点。

18. 短期饥饿时,机体如何进行三级水平调节的?19. 试述人体在短期饥饿和长期饥饿情况下,糖、脂、蛋白质代谢有何特点?20. 试比较酶的变构调节和化学修饰调节的不同。

参考答案:名词解释物质代谢(metabolism)[答案]机体在生命活动过程中不断摄人O2及营养物质,在细胞内进行中间代谢,同时不断排出CO2及代谢废物,这种机体和环境之间不断进行的物质交换即物质代谢,包括分解、合成和能量代谢。

生化问答题

生化问答题

请列举细胞内乙酰CoA的代谢去向。

答案要点:三羧酸循环;乙醛酸循环;从头合成脂肪酸;酮体代谢;合成胆固醇等。

酿酒业是我国传统轻工业的重要产业之一,其生化机制是在酿酒酵母等微生物的作用下从葡萄糖代谢为乙醇的过程。

请写出在细胞内葡萄糖转化为乙醇的代谢途径。

答案要点:在某些酵母和某些微生物中,丙酮酸可以由丙酮酸脱羧酶催化脱羧变成乙醛,该酶需要硫胺素焦磷酸为辅酶。

乙醛继而在乙醇脱氢酶的催化下被NADH还原形成乙醇。

葡萄糖+2Pi+2ADP+2H+ 生成2乙醇+2CO2+2ATP+2H2O(6分)脱氢反应的酶:3-磷酸甘油醛脱氢酶(NAD+),醇脱氢酶(NADH+H+)(2分)底物水平磷酸化反应的酶:磷酸甘油酸激酶,丙酮酸激酶(Mg2+或K+)(2分)试述mRNA、tRNA和rRNA在蛋白质合成中的作用。

答案要点:①mRNA是遗传信息的传递者,是蛋白质生物合成过程中直接指令氨基酸掺入的模板。

(3分)②.tRNA在蛋白质合成中不但为每个三联体密码子译成氨基酸提供接合体,还为准确无误地将所需氨基酸运送到核糖体上提供运送载体。

(4分) ③. rRNA与蛋白质结合组成的核糖体是蛋白质生物合成的场所(3分)。

为什么说三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同通路!!!!!!!!!哪些化合物可以被认为是联系糖、脂、蛋白质和核酸代谢的重要环节!!!!!!!!!为什么答案要点:①三羧酸循环是糖、脂、蛋白质三大物质代谢的共同氧化分解途径(2分);三羧酸循环为糖、脂、蛋白质三大物质合成代谢提供原料(1分),要举例(2分)。

②列举出糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化的一些化合物(3分),糖、脂、蛋白质、核酸代谢相互转化相互转化途径(2分)写出天冬氨酸在体内彻底氧化成CO2和H20的反应历程,注明其中催化脱氢反应的酶及其辅助因子,并计算1mol天冬氨酸彻底氧化分解所净生成的ATP 的摩尔数。

答案及要点:天冬氨酸+α酮戊二酸--→(谷草转氨酶)草酰乙酸+谷氨酸谷氨酸+NAD+H2O→(L谷氨酸脱氢酶)α酮戊二酸+NH3+NADH 草酰乙酸+GTP→(Mg、PEP羧激酶)PEP+GDP+CO2PEP+ADP→(丙酮酸激酶)丙酮酸+ATP 丙酮酸+NAD+COASH→(丙酮酸脱氢酶系)乙酰COA+NADH+H+CO2 乙酰COA+3NAD+FAD+GDP+Pi+2H2O→(TCA循环)2CO2+COASH+3NADH+3H+FADH2+GTP ①耗1ATP 生2ATP5NADH+1FADH2+1GTP=1ATP净生成1+2+2.5×5+1.5×1=15ATP②耗1ATP生成2ATP+3NADH+1FADH+1NADPH净生成1+2+2.5×4+1•5×1=12.5ATP 脱氢反应的酶:L-谷氨酸脱氢酶(NAD+),丙酮酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,FAD,Mg2+),异柠檬酸脱氢酶(NAD+,Mg2+),a-酮戊二酸脱氢酶系(CoA,TPP,硫辛酸,NAD+,Mg2+),琥珀酸脱氢酶(FAD,Fe3+),苹果酸脱氢酶(NAD+)。

09 生物化学习题与解析物质代谢的联系与调节

09 生物化学习题与解析物质代谢的联系与调节

物质代谢的联系与调节一、选择题(一) A 型题1 .关于三大营养物质代谢相互联系错误的是 :A .乙酰辅酶 A 是共同中间代谢物B . TCA 是氧化分解成 H 2 O 和 CO 2 的必经之路C .糖可以转变为脂肪D .脂肪可以转变为糖E .蛋白质可以代替糖和脂肪供能2 .胞浆中不能进行的反应过程是A .糖原合成和分解B .磷酸戊糖途径C .脂肪酸的β - 氧化D .脂肪酸的合成E .糖酵解途径3 .关于机体物质代谢特点的叙述,错误的是A .内源或外源代谢物共同参与物质代谢B .物质代谢不断调节以适应外界环境C .合成代谢与分解代谢相互协调而统一D .各组织器官有不同的功能及代谢特点E .各种合成代谢所需还原当量是 NADH4 .在胞质内进行的代谢途径有A .三羧酸循环B .脂肪酸合成C .丙酮酸羧化D .氧化磷酸化E .脂肪酸的β - 氧化5 .关于糖、脂类代谢中间联系的叙述,错误的是A .糖、脂肪分解都生成乙酰辅酶 AB .摄入的过多脂肪可转化为糖原储存C .脂肪氧化增加可减少糖类的氧化消耗D .糖、脂肪不能转化成蛋白质E .糖和脂肪是正常体内重要能源物质6 .关于肝脏代谢的特点的叙述,错误的是A .能将氨基酸脱下的氨合成尿素B .将糖原最终分解成葡萄糖C .糖原合成及储存数量最多D .是脂肪酸氧化的重要部位E .是体内唯一进行糖异生的器官7 .乙酰辅酶 A 羧化酶的变构激活剂是A .软脂酰辅酶 A 及其他长链脂酰辅酶 AB .乙酰辅酶 AC .柠檬酸及异柠檬酸D .丙二酰辅酶 AE .酮体8 .在生理情况下几乎以葡萄糖为唯一能源,但长期饥饿时则主要以酮体供能的组织是A .脑B .红细胞C .肝脏D .肌肉E .肾脏9 .关于变构调节叙述有误的是A .变构效应剂与酶共价结合B .变构效应剂与酶活性中心外特定部位结合C .代谢终产物往往是关键酶的变构抑制剂D .变构调节属细胞水平快速调节E .变构调节机制是变构效应剂引起酶分子构象发生改变10 .关于酶化学修饰调节叙述不正确的是A .酶一般都有低 ( 无 ) 活性或高 ( 有 ) 活性两种形式B .就是指磷酸化或脱磷酸C .酶的这两种活性形式需不同酶催化才能互变D .一般有级联放大效应E .催化上述互变反应的酶本身还受激素等因素的调节11 .经磷酸化后其活性升高的酶是A .糖原合成酶B .丙酮酸脱氢酶C .乙酰辅酶 A 羧化酶D .丙酮酸羧激酶E .糖原磷酸化酶 b 激酶12 .糖与甘油代谢之间的交叉点是A . 3- 磷酸甘油醛B .丙酮酸C .磷酸二羟丙酮D .乙酰辅酶 AE .草酰乙酸13 .既在胞浆又在线粒体进行的代谢途径是A .糖酵解B .糖原合成C .氧化磷酸化D .磷脂合成E .血红素合成14 .下列属于膜受体激素的是A .甲状腺素B .类固醇激素C .甲状旁腺素D . 1,25-(OH) 2 -D 3E .视黄醇15 .作用于细胞内受体的激素是A .儿茶酚胺类激素B .生长激素C .胰岛素D .类固醇激素E .多肽类激素16 .关于糖、脂代谢联系的叙述,错误的是A .脂肪酸合成原料主要来自糖B .脂肪酸不能异生成糖C .糖不能为胆固醇合成提供原料D .甘油可异生成糖E .作为营养素糖是不能完全取代脂肪的17 .糖异生、酮体生成及尿素合成都可发生于A .肾B .肝C .肌肉D .脑E .心脏18 .饥饿时代谢或生成减弱的是A .肝脏糖异生B .脂肪组织的动员C .肌肉蛋白降解D .胰高血糖素分泌E .胰岛素分泌19 .情绪激动时,机体会出现A .血糖降低B .血糖升高C .蛋白质分解减少D .脂肪动员减少E .血中脂肪酸减少20 .葡萄糖在体内代谢时,通常不会转变生成的化合物是A .丙氨酸B .乙酰乙酸C .胆固醇D .核糖E .脂肪酸21 .关于酶含量调节的叙述,错误的是A .属于酶活性的快速调节B .属于细胞水平的代谢调节C .底物常可诱导酶的合成D .产物常可阻遏酶的合成E .属于酶活性的迟缓调节22 .底物对酶含量的影响,通常的方式是A .促进酶蛋白降解B .诱导酶蛋白合成C .阻遏酶蛋白合成D .抑制酶蛋白降解E .使酶蛋白磷酸化23 .不受酶变构作用影响的是A .酶促反应速度B .酶促反应平衡点C . Km 值D .酶与底物的亲和力E .酶的催化活性24 .使糖酵解减弱或糖异生增强的主要调节因素是A . ATP/ADP 比值减少B . ATP/ADP 比值增高C . 6- 磷酸果糖浓度增高D .柠檬酸浓度降低E .乙酰辅酶 A 水平下降25 .为成熟的红细胞提供能量的主要途径是A .三羧酸循环B .糖酵解C .磷酸戊糖途径D .有氧氧化E .脂肪酸β - 氧化26 .酶的磷酸化修饰多发生于下列哪种氨基酸的 - R 基团A .半胱氨酸的巯基B .组氨酸咪唑基C .谷氨酸的羧基D .赖氨酸的氨基E .丝氨酸的羟基27 .糖与脂肪及氨基酸三者代谢的交叉点是A .丙酮酸B .琥珀酸C .延胡索酸D .乙酰辅酶 AE .磷酸烯醇式丙酮酸(二) B 型题A . ATP /ADP 比值增加B . ATP /ADP 比值降低C . UTP 浓度增加D .乙酰 CoA/CoA 比值增大E .乙酰 CoA/CoA 比值减小1 .使丙酮酸羧化酶活性降低2 .促进氧化磷酸化3 .使糖的有氧氧化减弱4 .丙酮酸脱氢酶活性降低A .蛋白质合成B .核酸合成C .尿素合成D .糖酵解E .脂肪酸β - 氧化5 .在线粒体进行6 .在细胞浆和线粒体进行7 .在细胞核进行8 .在细胞浆进行A 、 6 - 磷酸葡萄糖B 、 N - 乙酰谷氨酸C 、柠檬酸D 、 PRPPE 、乙酰 CoA9 .丙酮酸羧化酶的变构激活剂10 .磷酸果糖激酶的变构抑制剂11 .氨基甲酰磷酸合成酶Ⅰ的变构激活剂12 .糖原合成酶的变构激活剂A 、乙酰 CoAB 、 AMPC 、 ADPD 、 G - 6 - PE 、柠檬酸13 .柠檬酸合成酶的变构激活剂14 .丙酮酸羧化酶的变构激活剂15 .糖原合成酶的变构激活剂16 .乙酰 CoA 羧化酶的变构激活剂A .糖皮质激素B .前列腺素C .生长激素D .胰岛素E .肾上腺素17 .可以降低血糖浓度18 .氨基酸衍生物19 .以激素 - 受体复合物在胞核作用20 .花生四烯酸衍生物(三) X 型题1 .关于酶变构调节的叙述正确的是A .酶大多有调节亚基和催化亚基B .体内代谢物可作为变构效应剂C .酶变构调节都能使酶活性降低D .酶变构调节都能使酶活性增高E .通过改变酶蛋白构象而改变酶的活性2 .酶的变构调节A .有构型变化B .有构象变化C .作用物或代谢物常是变构剂D .无共价键变化E .酶动力学遵守米氏方程3 .酶化学修饰的特点是A .调节过程有放大效应B .修饰变化是一种酶促反应C .调节时酶蛋白发生共价变化D .需要 ATP 参与,所以耗能多E .酶有低活性和高活性两种形式4 .属于细胞酶活性的代谢调节方式有A .酶的共价修饰调节B .酶的变构调节C .诱导酶的合成D .通过膜受体调节E .调节细胞内酶含量5 .可以诱导酶合成的是A .酶反应途径的产物B .酶反应途径的底物C .某些激素D .某些药物E .酶反应途径的中间产物6 .作为糖和脂肪代谢交叉点的物质有A .乙酰 CoAB . 6- 磷酸果糖C .磷酸二羟丙酮D . 3- 磷酸甘油醛E .草酰乙酸二、是非题1 .凡能使酶分子发生变构作用的物质都能使酶活性增加。

生物化学(动态部分)问答题参考答案

生物化学(动态部分)问答题参考答案

2、1分子软脂酸完全氧化成CO2和H2O可生成多少分子ATP?并说明计算过程。

1分子软脂酸经β-氧化,则生成8分子乙酰CoA,7分子FADH2和7分子NADH+H+。

1分子乙酰CoA在三羧酸循环中氧化分解,一个乙酰CoA生成12个ATP,所以12×8=96ATP。

7分子FADH2经呼吸链氧化可生成2×7=14 ATP。

7分子NADH+H+经呼吸链氧化可生成3×7=21ATP。

三者相加,减去消耗掉1个ATP,实得96+14+21-1=130mol/LATP。

所以1分子软脂酸完全氧化,即可生成130分子ATP。

3、简述遗传密码的基本性质。

1)密码子不重叠。

每3个核苷酸为一个单位,组成一个密码子,相互间不重复和交叉。

2)密码子的通用型。

所有的生物都共用一套密码子。

3)密码子的简并性。

除个别氨基酸外,一个氨基酸具有2个以上的密码子,且多是第三位的核苷酸不同。

4)密码子的连续性。

2个密码子之间没有任何核苷酸的间隔,是连续的进行排列的。

5)密码子的摆动性。

密码子与反密码子的配对关系,第一、二碱基的配对是标准的,第三个碱基为非标准配对,这种碱基的配对识别具有一定的摆动性。

简述Chargaff 定则。

在DNA的碱基组成规律为:嘌呤的总数等于嘧啶的总数(A+G=T+C);A+C=G+T;A=T,G=C;DNA分子的碱基组成具有种属的特异性,但不具有组织器官的特异性。

EMP途径在细胞的什么部位进行?它有何生物学意义?EMP途径在细胞的细胞质中进行。

其生物学意义为:为机体提供能量;是糖分解的有氧分解和无氧分解的共同途径;其中间产物是合成其他物质的原料;为糖异生提供基本的途径。

氨基酸脱氨后产生的氨和-酮酸有哪些主要的去路?氨的去路:在血液中通过丙氨酸,谷氨酰胺的形式进行转运,氨的再利用或储存;直接排出,或转变成尿酸、尿素而排出。

-酮酸的主要去路:合成氨基酸;氧化生成CO2及水;转变成脂肪和糖。

生物化学题目

生物化学题目

生物化学题目问答题:1、机体通过哪些因素调节糖的氧化途径与糖异生途径。

糖的氧化途径与糖异生具有协调作用,一条代谢途径活跃时,另一条代谢途径必然减弱,这样才能有效地进行糖的氧化或糖异生。

这种协调作用依赖于变构效应剂对两条途径中的关键酶相反的调节作用以及激素的调节. (1)变构效应剂的调节作用;(2)激素调节 2、机体如何调节糖原的合成与分解,使其有条不紊地进行糖原的合成与分解是通过两条不同的代谢途径,这样有利于机体进行精细调节。

糖原的合成与分解的关键酶分别是糖原合酶与糖原磷酸化酶。

机体的调节方式是通过同一信号,使一个酶呈活性状态,另一个酶则呈非活性状态,可以避免由于糖原分解、合成两个途径同时进行,造成ATP的浪费。

(1)糖原磷酸化酶:(2)糖原合酶:胰高血糖素和肾上腺素能激活腺苷酸环化酶,使ATP转变成cAMP,后者激活蛋白激酶A,使糖原合酶a磷酸化而活性降低。

蛋白激酶A还使糖原磷酸化酶b激酶磷酸化,从而催化糖原磷酸化酶b磷酸化,导致糖原分解加强,糖原合成受到抑制,血糖增高。

3、简述血糖的来源和去路血糖的来源:1、食物经消化吸收的葡萄糖;2、肝糖原分解3、糖异生血糖的去路:1、氧化供能2、合成糖原3、转变为脂肪及某些非必需氨基酸4、转变为其他糖类物质。

4、简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径(1)6-磷酸葡萄糖的来源:1、己糖激酶或葡萄糖激酶催化葡萄糖磷酸化生成6-磷酸葡萄糖;2、糖原分解产生的1-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸葡萄糖;3、非糖物质经糖异生由6-磷酸果糖异构成6-磷酸葡萄糖。

(2)6-磷酸葡萄糖的去路:1、经糖酵解生成乳酸;2、经糖有氧氧化生成CO2、H2O、ATP;3、通过变位酶催化生成1-磷酸葡萄糖,合成糖原;4、在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途经;5、在葡萄糖-6-磷酸酶催化下生成游离葡萄糖。

5、在糖代谢过程中生成的丙酮酸可以进入哪些代谢途径在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径。

生物化学考试问答题

生物化学考试问答题

生物化学考试问答题1、何谓三羧酸循环?它有何特点和生物学意义?特点。

1。

乙酰CoA进入三羧酸循环后,是六碳三羧酸反应2。

在整个循环中消耗2分子水,1分子用于合成柠檬酸,一份子用于延胡索酸的水和作用。

3在此循环中,最初草酰乙酸因参加反应而消耗,但经过循环又重新生成。

所以每循环一次,净结果为1个乙酰基通过两次脱羧而被消耗。

循环中有机酸脱羧产生的二氧化碳,是机体中二氧化碳的主要来源。

4在三羧酸循环中,共有4次脱氢反应,脱下的氢原子以NADH+H+和FADH2的形式进入呼吸链,最后传递给氧生成水,在此过程中释放的能量可以合成ATP。

5三羧酸循环严格需要氧气6。

琥珀CoA生成琥珀酸伴随着底物磷酸化水平生成一分子GTP,能量来自琥珀酰CoA的高能硫酯键意义。

1三羧酸循环是机体将糖或者其他物质氧化而获得能量的最有效方式2,三羧酸循环是糖,脂和蛋白质3大类物质代谢和转化的枢纽。

2、磷酸戊糖途径有何特点?其生物学意义何在?特点:无ATP生成,不是机体产能的方式。

1)为核酸的生物合成提供5-磷酸核糖,肌组织内缺乏6-磷酸葡萄糖脱氢酶,磷酸核糖可经酵解途径的中间产物3 - 磷酸甘油醛和6-磷酸果糖经基团转移反应生成。

2)提供NADPHa.NADPH是供氢体,参加各种生物合成反应,如从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇;α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸,谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。

b.NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶,对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要,并可保持血红蛋白铁于二价。

c.NADPH参与体内羟化反应,有些羟化反应与生物合成有关,如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等;有些羟化反应则与生物转化有关。

物学意义1,产生大量的NADPH,为细胞的各种合成反应提供还原力2,1 产生NADPH(注意:不是NADH!NADPH不参与呼吸链)2 生成磷酸核糖,为核酸代谢做物质准备3 分解戊糖意义:1 补充糖酵解2 氧化阶段产生NADPH,促进脂肪酸和固醇合成。

生物化学(动态部分)问答题参考答案

生物化学(动态部分)问答题参考答案

2、1分子软脂酸完全氧化成CO2和H2O可生成多少分子ATP?并说明计算过程。

1分子软脂酸经β-氧化,则生成8分子乙酰CoA,7分子FADH2和7分子NADH+H+。

1分子乙酰CoA在三羧酸循环中氧化分解,一个乙酰CoA生成12个ATP,所以 12×8=96ATP。

7分子FADH2经呼吸链氧化可生成2×7=14 ATP。

7分子NADH+H+经呼吸链氧化可生成3×7=21ATP。

三者相加,减去消耗掉1个ATP,实得96+14+21-1=130mol/LATP。

所以1分子软脂酸完全氧化,即可生成130分子ATP。

3、简述遗传密码的基本性质。

1)密码子不重叠。

每3个核苷酸为一个单位,组成一个密码子,相互间不重复和交叉。

2)密码子的通用型。

所有的生物都共用一套密码子。

3)密码子的简并性。

除个别氨基酸外,一个氨基酸具有2个以上的密码子,且多是第三位的核苷酸不同。

4)密码子的连续性。

2个密码子之间没有任何核苷酸的间隔,是连续的进行排列的。

5)密码子的摆动性。

密码子与反密码子的配对关系,第一、二碱基的配对是标准的,第三个碱基为非标准配对,这种碱基的配对识别具有一定的摆动性。

简述Chargaff 定则。

在DNA的碱基组成规律为:嘌呤的总数等于嘧啶的总数(A+G=T+C); A+C=G+T; A=T, G=C;DNA分子的碱基组成具有种属的特异性,但不具有组织器官的特异性。

EMP途径在细胞的什么部位进行? 它有何生物学意义?EMP途径在细胞的细胞质中进行。

其生物学意义为:为机体提供能量;是糖分解的有氧分解和无氧分解的共同途径;其中间产物是合成其他物质的原料;为糖异生提供基本的途径。

氨基酸脱氨后产生的氨和α-酮酸有哪些主要的去路?氨的去路:在血液中通过丙氨酸,谷氨酰胺的形式进行转运,氨的再利用或储存;直接排出,或转变成尿酸、尿素而排出。

α-酮酸的主要去路:合成氨基酸;氧化生成CO2及水;转变成脂肪和糖。

关于生物化学简答题

关于生物化学简答题

生化习题简答题1.试简三羧酸循环的意义是氧化功能的主要代谢途径,是三大物质(糖,脂肪,氨基酸)代谢相互联系的枢纽,是三大物质代谢最终的共同通道。

2.与酶高效催化作用有关的因素有哪些?1).邻近定向效应2).底物的形变和诱导契合3).亲核催化/亲电催化(共价催化4).酸碱催化5).微环境的影响3.酶的辅因子按照化学本质可分哪几类,请举例说明?1)无机金属元素,如镁离子,己糖激酶的辅因子2)小分子有机物,如NAD+,脱氢酶的辅因子3)蛋白质类辅酶,如硫氧还蛋白,而磷酸核糖核苷酸还原酶的辅因子4.请列举遗传密码的基本特点,并分别予以解释。

1)连续性:mRNA的读码方向从5'端至3'端方向,两个密码子之间无任何核苷酸隔开。

mRNA链上碱基的插入、缺失和重叠,均造成框移突变。

2)简并性:指一个氨基酸具有两个或两个以上的密码子。

密码子的第三位碱基改变往往不影响氨基酸翻译。

3)摆动性:mRNA上的密码子与转移RNA(tRNA)J上的反密码子配对辨认时,大多数情况遵守间几乎不配对原则,但也可出现不严格配对,尤其是密码子的第三位碱基与反密码子的第一位碱基配对时常出现不严格碱基互补,这种现象称为摆动配对。

4)通用性:不论高等或低等生物,从细菌到人类都拥有一套共同的遗传密码5.真核细胞与原核细胞DNA复制过程的主要区别有哪些?1)真核生物有多个复制起始位点——复制原点,而原核只有一个复制原点。

2)真核生物复制一旦启动,在完成本次复制前,不能在再启动新的复制,而原核复制起始位点可以连续开始新的复制,特别是快速繁殖的细胞。

3)真核生物和原核生物的复制调控不同。

原核生物的调控集中在复制子(一个复制单位)水平的调控,而真核生物不但有复制子水平的调控还有染色体水平的调控和细胞水平的调控。

4)原核的DNA聚合酶III复制时形成二聚体复合物,而真核的聚合酶保持分离状态。

5)真核生物的聚合酶没有5'-3'外切酶活性,需要一种叫FEN1的蛋白切除5'端引物,原核的DNA聚合酶I具有5'-3'外切酶活性。

生物化学重点笔记

生物化学重点笔记

生物化学重点笔记生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学,它是生命科学领域的重要基础学科之一。

以下是生物化学的一些重点内容:一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一,具有多种重要的功能,如催化、结构支持、运输、免疫防御等。

1、氨基酸组成蛋白质的基本单位是氨基酸,共有 20 种常见的氨基酸。

氨基酸的结构通式为:一个中心碳原子连接一个氨基(NH₂)、一个羧基(COOH)、一个氢原子和一个侧链(R 基团)。

根据侧链的性质,氨基酸可分为极性(亲水)和非极性(疏水)两大类。

2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构:指氨基酸在多肽链中的排列顺序,通过肽键连接。

二级结构:主要有α螺旋、β折叠和β转角等。

α螺旋是多肽链绕中心轴形成的右手螺旋结构,每个氨基酸残基的 NH 与第四个氨基酸残基的 C=O 形成氢键。

β折叠则是肽链伸展形成的片状结构,通过链间氢键维持稳定。

三级结构:是整个多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维结构,主要依靠疏水相互作用、氢键、盐键和范德华力等维持稳定。

四级结构:由两条或多条具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。

3、蛋白质的性质两性解离和等电点:在不同的 pH 条件下,蛋白质可解离成带正电荷或负电荷的离子,当蛋白质所带净电荷为零时的 pH 称为等电点。

胶体性质:蛋白质分子颗粒大小在1-100nm 之间,属于胶体溶液,具有布朗运动、丁达尔现象和不能透过半透膜等胶体性质。

变性和复性:在某些物理或化学因素作用下,蛋白质的空间结构被破坏,导致其理化性质和生物学活性丧失,称为变性。

变性后的蛋白质若去除变性因素,有可能恢复其原有的结构和功能,称为复性。

二、核酸核酸是遗传信息的携带者,分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两大类。

1、核苷酸核酸的基本组成单位是核苷酸,由碱基、戊糖和磷酸组成。

碱基分为嘌呤碱(腺嘌呤 A、鸟嘌呤 G)和嘧啶碱(胸腺嘧啶 T、胞嘧啶 C、尿嘧啶 U)。

生物化学的基础知识

生物化学的基础知识

生物化学的基础知识生物化学的基础知识一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。

二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。

2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。

就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。

3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。

三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。

2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。

其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。

3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。

4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。

5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。

第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸1.结构特点:氨基酸(aminoacid)是蛋白质分子的基本组成单位。

构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。

2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。

二、肽键与肽链:肽键(peptidebond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。

生物化学简答题整理

生物化学简答题整理

⽣物化学简答题整理⽣物化学简答题⼀、糖类化合物1、糖类物质在⽣物体内起什么作⽤?(1)糖类物质是异氧⽣物的主要能源之⼀,糖在⽣物体内经⼀系列的降解⽽释放⼤量的能量,供⽣命活动的需要。

(2)糖类物质及其降解的中间产物,可以作为合成蛋⽩质脂肪的碳架及机体其它碳素的来源。

(3)在细胞中糖类物质与蛋⽩质核酸脂肪等常以结合态存在,这些复合物分⼦具有许多特异⽽重要的⽣物功能。

(4)糖类物质还是⽣物体的重要组成成分。

2、⾎糖正常值是 3.89~6.11mmol/L ,机体是如何进⾏调节的?⑴肝脏调节:⽤餐后⾎糖浓度增⾼是,肝糖原合成增加,是⾎糖⽔平不致因饮⾷⽽过度升⾼;空腹时肝糖原分解,提供葡萄糖;饥饿或禁⾷,肝脏的糖异⽣作⽤加强,提供葡萄糖。

⑵肾脏调节:肾⼩管重吸收葡萄糖,但是不要超过肾糖阈。

⑶神经调节:⽤电刺激交感神经系的视丘下部腹内侧核或内脏神经,能促使肝糖原分解,⾎糖升⾼;⽤电刺激副交感神经系的视丘下部外侧或迷⾛神经时,肝糖原合成增加,⾎糖浓度升⾼。

⑷激素调节:若是⾎糖浓度过⾼,则胰岛素起作⽤,若⾎糖浓度过低,有肾上腺素、胰⾼⾎糖素、糖⽪质激素、⽣长素、甲状腺激素等起作⽤。

3、简述⾎糖的来源和去路。

⑴⾎糖的来源:①⾷物经消化吸收的葡萄糖;②肝糖原分解;③糖异⽣⑵⾎糖的去路:①糖酵解或有氧氧化产⽣能量;②合成糖原;③转变为脂肪及某些⾮必需氨基酸;④进⼊磷酸戊糖途径等转变为其它⾮糖类物质。

4、试述成熟红细胞糖代谢特点及其⽣理意义。

⑴成熟红细胞不仅⽆细胞核,⽽且也⽆线粒体、核蛋⽩体等细胞器,不能进⾏核酸和蛋⽩质的⽣物合成,也不能进⾏有氧氧化,不能利⽤脂肪酸。

⾎糖是其唯⼀的能源。

红细胞摄取葡萄糖属于易化扩散,不依赖胰岛素。

成熟红细胞保留的代谢通路主要是葡萄糖的酵解和磷酸戊糖通路以及2.3⼀⼆磷酸⽢油酸⽀路。

⑵通过这些代谢提供能量和还原⼒(NADH,NADPH)以及⼀些重要的代谢物,对维持成熟红细胞在循环中约120的⽣命过程及正常⽣理功能均有重要作⽤。

生物化学简答题

生物化学简答题

2.简述三羧酸循环的生理意义是什么它有哪些限速步骤生理意义:三羧酸循环是机体获取能量的主要方式;为生物合成提供原料;影响果实品质糖;脂肪和蛋白质代谢的枢纽限速步骤:1)在柠檬酸合酶的作用下,由草酰乙酸和乙酰-CoA合成柠檬酸2)在异柠檬酸脱氢酶催化下,异柠檬酸脱氢形成草酰琥珀酸。

3)在α-酮戊二酸脱氢酶系作用下,α-酮戊二酸氧化、脱羧,生成琥珀酰-CoA、NADH+H+和CO2。

4.什么是转氨作用简述转氨作用的两步反应过程为什么它在氨基酸代谢中有重要作用概念:转氨作用是指在转氨酶催化下将α-氨基酸的氨基转给另一个α-酮酸,生成相应的α-酮酸和一种新的α-氨基酸的过程。

磷酸吡哆醛是转氨酶的辅酶,起到携带NH2基的作用。

这一过程分为两步反应:-H2O+H2O+H2O-H2O转氨作用的生理意义:a)通过转氨作用可以调节体内非必需氨基酸的种类和数量,以满足体内蛋白质合成时对非必需氨基酸的需求。

b)转氨作用可使由糖代谢产生的丙酮酸、α-酮戊二酸、草酰乙酸变为氨基酸,因此,对糖和蛋白质代谢产物的相互转变有其重要性。

c)由于生物组织中普遍存在有转氨酶,而且转氨酶的活性又较强,故转氨作用是氨基酸脱氨的重要方式。

d)转氨作用的另一重要性是因肝炎病人血清的转氨酶活性有显著增加,测定病人血清的转氨酶含量大有助于肝炎病情的诊断。

转氨基作用还是联合脱氨基作用的重要组成部分,从而加速了体内氨的转变和运输,勾通了机体的糖代谢、脂代谢和氨基酸代谢的互相联系。

5.简述磷酸戊糖途径概念及生理意义概念:以6-磷酸葡萄糖开始,在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化作用下形成6-磷酸葡萄糖酸,进而代谢生成磷酸戊糖作为中间代谢产物,故将此过程称为磷酸戊糖途径。

1)产生大量的NADPH,为细胞的各种合成反应提供还原力2)途径中的中间物为许多化合物的合成提供原料:PPP途径可以产生多种磷酸单糖,如磷酸核糖、4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸等。

3)提高植物的抗病能力:这主要是因为4-磷酸赤藓糖与磷酸烯醇式丙酮酸可合成莽草酸,进而合成绿原酸、咖啡酸等与抗病能力有关的物质。

生物化学名词解释和问答题

生物化学名词解释和问答题

生物化学名词解释和问答题第一章蛋白质1.必需氨基酸:指人体(和其它哺乳动物)自身不能合成,机体又必需,需要从饮食中获得的氨基酸。

2. 氨基酸的等电点:指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值,用符号pI表示。

3.蛋白质的一级结构:指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序,以及二硫键的位置。

4.蛋白质的二级结构:指在蛋白质分子中的局部区域内,多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。

5.结构域:指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。

6.蛋白质的三级结构:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

7.氢键:指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。

8.蛋白质的四级结构:指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。

9.超二级结构:指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。

10.盐析:在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐(如硫酸氨),使蛋白质溶解度降低并沉淀析出的现象称为盐析。

11.盐溶:在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。

12.蛋白质的变性作用:蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。

蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时,次级键遭到破坏导致天然构象的破坏,但其一级结构不发生改变。

13.蛋白质的复性:指在一定条件下,变性的蛋白质分子恢复其原有的天然构象并恢复生物活性的现象。

14.蛋白质的沉淀作用:在外界因素影响下,蛋白质分子失去水化膜或被中和其所带电荷,导致溶解度降低从而使蛋白质变得不稳定而沉淀的现象称为蛋白质的沉淀作用。

第二章核酸15. DNA 的熔解温度(Tm 值):引起DNA 发生“熔解”的温度变化范围只不过几度,这个温度变化范围的中点称为熔解温度(Tm)。

第三章酶与辅酶16.米氏常数(Km 值):用Km 值表示,是酶的一个重要参数。

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大纲要求: 1.糖的功能与消化吸收,血糖及其调节。 2. 糖酵解,糖有氧氧化的途径、关键酶、生理意 义、与调节,能量的产生 3. 糖原合成与分解的过程、限速酶、生理意义及 其调节。 4. 糖异生的概念、途径、意义及关键酶,乳酸循 环。 5. 磷酸戊糖旁路的途径、意义及产物。
1.糖的功能与消化吸收,血糖及其调节 血糖来源和去路及其调节 [来 源 ]: (1)食物;(2)肝糖原分解;(3)糖异生 [去 路 ]: (1)氧化供能;(2)合成糖原;( 3)转为非糖 物质。 [恒定机制]: (1)肝糖原;(2)胞内有一定的调节作用。 [调 节 ]: 胰岛素、胰高血糖素、肾上腺素、糖皮质激素
3. 一级结构,空间结构与功能 [DNA] (1)核苷酸在多核苷酸链上的排列顺序为一级结 构。 (2)DNA双螺旋结构,以碱基互补配对和碱基堆 积力来维持。 (3)高级结构:形成超螺链,核小体→染色体。 [功能]:遗传的物质基础,遗传信息的携带者。
[RNA] :一条多核苷酸链,局布形成双链碱 基互补结构,进而生成双螺旋。 种类: rRNA:由大、小亚基组成,参与蛋白质合成 (真核、原核)区别。 mRNA : 5’ 帽( m7GpppNm) , 3’PolyA 编码区 是蛋白质合成的模板,三个碱基为一组构成1个 aa的密码。 tRNA :含稀有碱基、形成三叶草结构及倒 L 型, 3’末端CCA-OH运输aa.

蛋白质一级结构及高级结构 概念:一级结构: aa 在肽中的排列顺序为蛋白质一级结构, 以肽键维系。一级结构的差异是指,aa组成的种类、 数量及排列顺序的不同。 二级结构: 蛋白质分子中某段肽链,主链骨架原子的 相对空间位置。即重复、周期性,有规律的空间构 象,主要包括α螺旋、β折叠,β转间与无规则卷曲。 两个或三个具有二级结构的肽段在空间上 形成的一个具有特殊功能的空间结构,称Motif
[酶的共价修饰] 酶蛋白肽链上的某些基团在另一些酶的催化下发 生可逆的共价修饰,从而引起酶活性改变的现象。 [酶原激活] 酶原:由细胞合成分泌尚不具有催化活性的酶的 前体,经加工使酶原变成活性酶的过程为激活。
[同功酶]: 分子结构不同,理化性质及免疫性质不同,但具 有相同的催化作用。
第四章 糖代谢
5.蛋白质理化性质 (1)两性解离与PI ( 2 )高分子沉淀:蛋白质在溶液中析出的现象 →沉淀。(盐析等) ( 3 )变性:因理化因素、空间结构的破坏,理 化性质改变,功能消失。a.可逆变性; b.不可逆变 性。 ( 4 )凝固:变性蛋白质再加温,使其在强酸, 强碱中均不溶。 (5)呈色反应:茚三酮(蛋白质、aa反应)、 双缩脲反应(仅蛋白质反应)。
4. 核酸的变性、复性及杂交 [变性]:在理化因素作用下,DNA互补碱 基对的氢键断裂,其双螺旋链解离为单链 为DNA变性,通常以热变性为例。 [Tm]: 由加热使DNA变性时,其变性的 紫外吸收值达到最大值 50% 相对应温度为 DNA 的 解 链 温 度 , 即 Tm , Tm 的 大 小 与 G+C 含 量 及 DNA 分 子 的 大 小 有 关 。 变 性 DN (1)一级结构是空间结构的基础。故一级结 构相似的肽与蛋白质,空间构与功能相似, 如一级结构中重要的aa缺失或替换,导致影 响空间构象与生理功能(分子病,Hb,β链6 谷→缬,镰刀状红细胞贫血)。 (2)空间结构与功能的关系:空间结构的改 变或破坏,可使蛋白质的功能改变或消失( 核糖核酸酶),如蛋白质变性时,空间结构 破坏,功能↓。
[关键酶]: 已糖激酶;磷酸果糖激酶I;丙酮酸激酶 [意义]: •紧急供能:剧烈运动时。 •生理供能:红细胞、白细胞、神经和骨髓 •病理供能:严重贫血、呼吸功能障碍和循 环功能障碍。
糖有氧氧化途径、意义、调节、能量。 第一阶段: 在胞液, G经酵解途径生成2分子丙酮酸 第二阶段: 在线粒体,生成乙酰CoA 第三阶段: 线粒体,进入三羧酸循环。 2次脱羧,4次脱H,产生12ATP 能量:1mol G→36或38mol ATP 38 ATP 储能=3830.5kj/mol=1160kj/mol
第三章 酶
大纲要求:
1. 酶的基本概念、化学组成及特点与作用机理 2. 酶的组成、辅酶和辅基,组成辅酶的维生素, 酶的活性中心与必需基团。 3. 酶反应动力学,酶抑制的类型和特点 4. 酶的调节,酶原激活,同工酶,变构酶及酶 的化学修饰概念 5.酶的命名、分类与医学的关系(略)
1. 酶的基本概念、化学组成及特点与作用机理
3.酶促动力学、抑制的类型和特点
[动力学]: (1)作用物浓度的影响 Vmax [S] V= --------------Km + [S]
米式常数的意义 ①Km为速度是最大反应速度一半时的[S] ②[S]≥Km, Km不计, V=Vmax ③[S]≤Km,分母的[S]不计,反应速度V与[S]成正比 ④Km反映酶与作用物的亲合力,Km大,亲合力小 ;Km小,亲合力大。
生物化学辅导
2008.3.30
学习生化应注意的问题
• • • • 基本概念要清楚 上课注意听讲,紧抓要点,整理好笔记 平时上网读课件,每周保证自学时间 要学会融会贯通,对相关的代谢知识, 找到它们彼此的内在联系,共性和差异 区别。在理解的基础上加以记忆。
一、生物大分子的结构和功能 蛋白质结构与功能 核酸的结构与功能 酶 二、物质代谢 糖代谢 脂代谢-磷脂、胆固醇及脂蛋白 氧化磷酸化 氨基酸代谢 核苷酸代谢 物质代谢与调节(本科需读教材 第十五章细胞信息转导)
解链温度\融解温度 melting temperature,Tm
解链曲线:如果在连续加热 DNA 的过程中以温 度对A260值作图,所得的曲线称为解链曲线。
目录
[复性]:变性的DNA,在适当条件下,两 条互补链可重新恢复双螺旋结构的现象。 [杂交]:不同来源的核酸变性后,一起复 性,核苷酸间以碱基互补配对,可形成杂 化双链,这一过程为杂交,杂交可出现在 DNA之间,也可发生在RNA-DNA之间。
[特点]:①催化效率高;②高度特异性;③可调节性 ④酶具有高度的不稳定性
[催化机制] 中间产物学说 ①诱导契合学说 ②邻近效应 ③定向作用 ④多元催化 ⑤表面效应
2. 酶的组成、活性中心与必需基团 全酶:由酶蛋白与非蛋白部分(辅基、辅助因 子)组成的结合酶。 辅酶:一类化学稳定的小分子物质,它们是组 成全酶中的非蛋白质组分,辅酶与酶蛋白的结合 疏松,可用透析的方法除去,参与反应时参与蛋 白酶分离。 辅基:多为金属离子,与酶蛋白结合紧密,在 反应中不能离开酶蛋白。 活性中心:由酶分子及相关组分中的必需基团 组成,这些必需基团在空间位置上彼此接近组成 特定的空间结构。
三、遗传信息传递 DNA生物合成 RNA生物合成 蛋白质生物合成 基因表达调控 四、器官和组织生物化学 血液生化 肝的生化
第一章
蛋白质结构与功能
大纲要求:
1.蛋白质对生命的重要性, 20种氨基酸的化学结构和 分类 2 .蛋白质元素组成特点;多肽链基本组成单位-L-α-氨 基酸;组成蛋白质常见的氨基酸的缩写符号 3. 肽键、多肽链一级结构和高级结构的概念 4. 蛋白质结构与功能的关系 5.蛋白质的重要理化性质及其与医学的关系
三级结构: 一条多肽链中所有原子在三维空间的整 体排布为三级结构,相距较远aa侧链间的相互作 用, 主要通过:离子键、疏水键、盐键、二硫 键、氢键。范德华力维系。
四级结构: 由二条肽链以上多肽主连构成,每条肽 链具有独立的三级结构,每条肽链称为一个亚基, 各亚基间以非共价键维系,称四级结构。单独亚 基无生物学活性,通常各亚基之间以疏水键,范 德华力、氢键、离键维系。
(2)酶浓度的影响:V与酶浓度成正比。 (3)pH的影响:最适pH——酶活性最大时的pH。 (4)温度的影响:T对酶促反应有双重作用。 (5)激活剂: (6)抑制剂: [抑制类型及特点]:可逆抑制与不可逆抑制。 (1)竞争性抑制: 特点:Km↑, Vmax 不变 (2)非竞争性抑制: 特点:Km不变, Vmax↓ (3)反竞争性抑制: 特点:Km↓, Vmax↓
第二章 核酸的结构与功能化学 大纲要求: 1.核酸的细胞分布、分类及功能。 2.核酸的元素组成,碱基、核苷及核苷酸 的结构及其缩写符号。 DNA与RNA组成
的异同,环化核苷酸。
3.核酸的一级结构、空间结构与功能。 4. DNA的变性及其应用-复性及杂交。
1.核酸的细胞分布、分类及功能 2.核酸的元素组成,碱基、核苷及核苷酸的结 构及其缩写符号。 DNA与 RNA组成的异同,环 化核苷酸。 碱基:A、G、C、T、U 磷酸:P 核糖:脱氧核糖、核糖 核苷:糖苷键 核苷酸:3´,5 ´磷酸二酯键 DNA RNA 碱基 AGCT AGC U 核糖 脱氧核糖 核糖 磷酸 P P
下列各类氨基酸中不含必需氨基酸的是 A、碱性氨基酸 D、含硫氨基酸 B、芳香族氨基酸 E、酸性氨基酸 C、支链氨基酸
答案:[E] [评析]: 本题考点:1)必需氨基酸种类。 2)题中所指各类氨基酸中具体包括哪 几种氨基酸。 必需氨基酸包括:缬、亮、异亮、苏、赖、蛋、苯丙、色,八种。 酸性氨基酸包括谷氨酸和天冬氨酸,其中不含以上八种必需氨基酸中的 任何一种。其它,如:碱性氨基酸中包括赖氨酸;芳香族氨基酸中包括 苯丙氨酸和色氨酸;必需氨基酸中的蛋氨酸属含硫氨基酸;其余几种必 需氨基酸属支链氨基酸。
4.酶的调节,酶原激活,同工酶,变构酶及酶的 化学修饰概念 [别构酶]: 小分子与酶的调节亚基结合,使酶构象改变,而 影响酶活性。 [别构效应]: 用别构调节剂改变酶的构象使酶的活性增强或抑 制的方式为别构效应。 [协同效应]: 别构剂与酶的调节亚基结合后,引起酶分子其余 亚基构象的变化,从而促进催化反应称为正协同效 应,反之则为负协同效应。
2 .掌握蛋白质元素组成特点;多肽链基本组成单位-L-α氨基酸;组成蛋白质常见的氨基酸的缩写符号 组成蛋白质的主要元素: 碳(50%-55%)、氢(6%-8%)、氧(19%-24%)氮(13% -19%)。其中各种蛋白质的含氮量极为相近,平均约占 16%。 氨基酸缩写符号:略
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