生化 第七章 氨基酸代谢
生物化学讲义第七章氨基酸代谢
第七章氨基酸代谢【目的和要求】1、掌握体内氨基酸的来源与去路；氨的来源与去路；掌握氨基酸脱氨基方式及基本过程；2、掌握一碳单位的定义、种类、载体和生物学意义。
3、熟悉必需氨基酸的种类和蛋白质的营养价值与临床应用。
4、了解个别氨基酸代谢，了解氨基酸代谢中某个酶缺陷或活性低时所导致的氨基酸代谢病。
【本章重难点】1氨基酸的来源和去路2．氨的来源和去路3．鸟氨酸循环4．联合脱氨基作用学习内容第一节蛋白质的营养作用第二节氨基酸的一般代谢第三节个别氨基酸的代谢第一节蛋白质的营养作用一氨基酸的来源和去路㈠氨基酸的来源氨基酸是蛋白质的基本组成单位。
参加体内代谢的氨基酸，除经食物消化吸收来以外，还来自组织蛋白质分解和自身合成。
这些氨基酸混为一体，分布在细胞内液和细胞外液，构成氨基酸代谢库。
体内的氨基酸的来源和去路保持动态平衡，它有三个来源：⒈食物蛋白质经消化吸收进入体内的氨基酸。
组成蛋白质的氨基酸有二十种，其中有8种是人体需要而不能自身合成，必需由食物供给的，称为必需氨基酸。
它们为苏氨酸、色氨酸、缬氨酸、赖氨酸、亮氨酸、异亮氨酸，苯丙氨酸及蛋氨酸。
其余十二种氨基酸在体内可以合成或依赖必需氨基酸可以合成，称为非必需氨基酸。
食物蛋白质营养价值的高低取决于食物蛋白质所含必需氨基酸的种类、数量和比例。
种类齐全、数量大、比例与人体需要越接近，其营养价值越高。
为提高蛋白质的营养价值，把几种营养价值较低的蛋白质混合食用，必需氨基酸相互补充，从而提高氨基酸的利用率，称为蛋白质营养的互补作用。
蛋白质具有高度种属特异性，不能直接输入人体，否则会产生过敏现象。
进入机体前必先在肠道水解成氨基酸，然后吸收入血。
蛋白质的消化作用主要在小肠中进行，由内肽酶（胰蛋白酶、糜蛋白酶及弹性蛋白酶）和外肽酶（羧基肽酶、氨基肽酶）协同作用，水解成氨基酸，水解生成的二肽也可被吸收。
未被吸收的氨基酸及蛋白质在肠道细菌的作用下，进行分解代谢，其代谢过程可产生许多对人体有害的物质（吲哚、酚类、胺类和氨），此过程称为蛋白质的腐败作用。
生化氨基酸代谢
O OH
NH2 -C-O-P=O + 2ADP + Pi OH
氨基甲酰磷酸
2）瓜氨酸旳合成
NH2 CO～ P
O
NH2 C=O
NH2
NH
（CH2）3 OCT（CH2）3
+ CHNH2
CH-NH2
COOH
COOH
+ H3PO4
氨基甲酰磷酸 鸟氨酸
瓜氨酸
OCT：鸟氨酸氨基甲酰转移酶（线粒体）
3）精氨酸旳合成
精氨酸
尿素
鸟氨酸
线粒体
尿素生成总反应式 2NH3 + CO2 + 3ATP + 2H2O CO（NH2）2 + 2ADP + AMP + 2Pi + PPi
尿素循环和TCA旳联络（Krebs 双循环）
尿素合成小结
1.原料:2NH3（Asp NH3）、CO2 2.产物:1尿素
3.部位:肝 5.排泄:肾
排氨生物：以NH3形式随水直接排 出体外。(原生动物、线虫和鱼类— —水生动物) 以尿酸排出：将NH3转变为溶解度 较小旳尿酸排出。经过消耗大量能 量而保存体内水分。（陆生爬虫及 鸟类） 以尿素排出：经尿素循环（肝脏） 将NH3转变为尿素而排出。（哺乳 动物） 重新利用合成AA 合成酰胺（高等植物中） 嘧啶环旳合成（核酸代谢）
FPH2+O2
FP+H2O2
• AA氧化酶旳种类
L-AA氧化酶：催化L-AA氧化脱氨，体内分布不广泛，
最适pH10左右，以FAD或FMN为辅基。
D-AA氧化酶：体内分布广泛，以FAD为辅基。但体
内D-AA不多。
L-谷氨酸脱氢酶：专一性强，分布广泛（动、植、微
生化要点10.氨基酸代谢
第十单元氨基酸代谢植物、微生物从环境中吸收氨、铵盐、亚硝酸盐、硝酸盐等无机氮，合成各种氨基酸、蛋白质、含氮化合物。
人和动物消化吸收动、植物蛋白质，得到氨基酸，合成蛋白质及含氮物质。
有些微生物能把空气中的N2转变成氨态氮，合成氨基酸。
一、蛋白质消化、降解及氮平衡1.蛋白质消化吸收哺乳动物的胃、小肠中含有胃蛋白酶、胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、羧肽酶、氨肽酶、弹性蛋白酶。
经上述酶的作用，蛋白质水解成游离氨基酸，在小肠被吸收。
被吸收的氨基酸（与糖、脂一样）一般不能直接排出体外，需经历各种代谢途径。
肠粘膜细胞还可吸收二肽或三肽，吸收作用在小肠的近端较强，因此肽的吸收先于游离氨基酸。
2.蛋白质的降解体内蛋白质处于不断降解和合成的动态平衡。
成人每天有总体蛋白的1%～2%被降解更新。
不同蛋白的半寿期差异很大，人血浆蛋白质的t1/2约10天，肝脏的t1/2约1～8天，结缔组织蛋白的t1/2约180天，许多关键性的调节酶的t1/2均很短。
真核细胞中蛋白质的降解有两条途径：一条是不依赖A TP的途径，在溶酶体中进行，主要降解外源蛋白、膜蛋白及长寿命的细胞内蛋白。
另一条是依赖A TP和泛素的途径，在胞质中进行，主要降解异常蛋白和短寿命蛋白，此途径在不含溶酶体的红细胞中尤为重要。
泛素是一种8.5KD（76a.a.残基）的小分子蛋白质，普遍存在于真核细胞内。
一级结构高度保守，酵母与人只相差3个a.a残基，它能与被降解的蛋白质共价结合，使后者活化，然后被蛋白酶降解。
3.氨基酸代谢库食物蛋白经消化而被吸收的氨基酸（外源性a.a）与体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性a.a）混在一起，分布于体内各处，参与代谢，称为氨基酸代谢库。
氨基酸代谢库以游离a.a总量计算，肌肉中a.a占代谢库的50％以上，肝脏中a.a占代谢库的10％，肾中a.a占代谢库的4％，血浆中a.a占代谢库的1～6％，肝、肾体积小，它们所含的a.a浓度很高，血浆a.a是体内各组织之间a.a转运的主要形式。
生化-氨基酸代谢知识点整理
生化-氨基酸代谢知识点整理●氨基酸降解●对于大多数氨基酸而言，其降解第一步反应通常是依赖于PLP转氨基●多数氨基酸是通过脱掉氨基形成α-酮酸进行降解的，随后脱掉的氨基可以重新参与新氨基酸的合成、形成酰胺将氨基储存起来、形成铵盐、进入尿素循环；a-酮酸则可以参与脂肪的合成经过葡萄糖异生合成葡萄糖或者进入TCA循环彻底氧化成二氧化碳和水。
●氨基酸降解，是生物体的一种主动行为，是生物体利用氨基酸的又一种方式。
●过程●脱氨作用●氧化脱氨基作用●是以谷氨酸脱氢酶（该酶可用NAD+或者NADP+作为辅因子，该酶催化的反应能够产生NH4+，该酶催化谷氨酸转化为a-酮戊二酸）为主的脱氨方式●谷氨酸脱氢酶广泛存在于不同生物体中的各种细胞和组织中，因此氧化脱氨以及联合脱氨是氨基酸降解的主要方式●转氨基作用●由转氨酶（辅酶磷酸吡哆醛）催化●联合脱氨作用●动物体中，联合脱氨作用（以嘌呤核苷酸循环为核心）是氨基酸降解的主要脱氨方式●联合脱氨是转氨作用、氧化脱氨的结合方式，即在转氨酶的作用下，多数氨基酸将其氨基转移给α-酮戊二酸，产生谷氨酸与相应的酮酸，谷氨酸在谷氨酸脱氢酶的催化下发生氧化脱氨基作用产生α-酮戊二酸和氨离子，氨离子进入尿素循环。
●嘌呤核苷酸循环是指次黄嘌呤核苷酸(IMP)与天冬氨酸反应产生腺苷酰琥珀酸，后者被腺苷酰琥珀酸裂合酶催化产生腺嘌呤核苷酸(AMP)和延胡索酸，而后AMP水解脱氨，形成IMP，IMP继续参与上述反应的过程。
●非氧化脱氨基作用●脱酰胺基作用●脱羧反应●直接脱羧基作用●羟化脱羧基作用●降解产物的去向●氨的代谢转变●重新合成氨基酸●生成谷氨酰胺●生成铵盐●通过鸟氨酸循环生成尿素●鸟氨酸循环（尿素循环）●部位：部分发生在线粒体中，部分发生在细胞质中●参与尿素循环的酶有氨甲酰磷酸合成酶I、鸟氨酸转氨甲酰酶、精氨基琥珀酸合成酶、精氨基琥珀酸裂合酶(也叫精氨琥珀酸酶)和精氨酸酶，生成的脲中1个氮原子来自谷氨酸氧化脱掉的氨，1个氮原子来自天冬氨酸的氨基，碳骨架来自氨甲酰磷酸。
氨基酸代谢—氨基酸的分解代谢(生物化学课件)
丙酮酸 + 谷氨酸
（2） 天冬氨酸氨基转移酶又称为谷草转氨酶 ➢谷草转氨酶催化天冬氨酸与-酮戊二酸之间的氨基移换反应， 为可逆反应。
天冬氨酸 + -酮戊二酸 谷草转氨酶 草酰乙酸 + 谷氨酸
2、临床意义
在正常情况下，转氨酶主要分布在细胞内，在各种组织中以心脏 和肝脏的活性最高，血清中的活性很低。
2、蛋白质转换 人体内蛋白质处于不断降解与合成的动态平衡。
（二）蛋白质更新的生理意义
一方面，某些调节蛋白质的转换速度可以直接影响代谢过 程与生理功能。
另一方面，某些异常或损伤的蛋白质也必须通过更新而被 清除。
二、氨基酸代谢库
食物蛋白经消化吸收的氨基酸（外源性氨基酸） 体内组织蛋白降解产生的氨基酸（内源性氨基酸）
（2）通过腺嘌呤核苷酸循环的联合脱氨基作用
在骨骼肌和心肌中，由于L-谷氨酸脱氢酶的活性较低，而腺 苷酸脱氨酶的活性较高，能催化腺苷酸加水、脱氨生成次黄嘌呤 核苷酸。
氨基酸
-酮戊二酸
天冬氨酸
次黄嘌呤
核苷酸
NH3
腺苷酸代
琥珀酸
H2O
-酮酸
谷氨酸
草酰乙酸
延胡索酸
腺嘌呤 核苷酸
苹果酸
目前认为腺嘌呤核苷酸循环是骨骼肌和心肌中氨基酸脱氨的 主要方式。这种形式的联合脱氨是不可逆的，因而不能通过其逆 过程合成非必需氨基酸。
COOH
CH2 CH2 C=O
+ NH3
COOH α-酮戊二酸
催化氨基酸氧化脱氨基的酶有：L-氨基酸氧化酶、D-氨基酸 氧化酶和L-谷氨酸脱氢酶等。 ➢L-氨基酸氧化酶在体内分布不广，活性不高； ➢D-氨基酸氧化酶在体内普遍存在，但量极少。 ➢L-谷氨酸脱氢酶在肝、肾、脑等组织中普遍存在，活性也较强。 ➢在体内，谷氨酸脱氢催化的反应可逆。谷氨酸脱氢酶是一种变 构酶，其活性受ADP、GDP的激活，受ATP、GTP的抑制。
生物化学第七章 氨基酸代谢(2)
（八）氨基酸代谢 氨基酸分解产物的代谢 (A) 氨的代谢转变
(a) 氨在血液中以丙氨酸和谷氨酰胺的形式转运
动物体内
植物体内和少量动物体内
(b) 尿素的合成
肝中鸟氨酸循环合成尿素
①
②
③
④
(B) α-酮酸的代谢转变
(a)
(b)
(c)
8.3 氨基酸合成代谢
(A)
(B) 氨基酸与一碳单位（自学）
思考题
在氨基酸生物合成中，哪些氨基酸与三羧酸循环中 间物有关？哪些氨基酸与糖酵解和磷酸戊糖途径有 直接联系？
（八）氨基酸代谢（4学时）
1. 了解蛋白质的酶促降解；(1学时)
2. 掌握氨基酸的分解途径：脱氨基作用与脱羧基作用，重 点掌握联合脱氨基作用(重点)；(1学时)
3.掌握氨基酸分解产物的代谢途径：尿素的生成、α-酮酸 的代谢转变；(1学时)
4. 了解氨基酸的生物合成方式；了解生酮氨基酸、生糖氨 基酸、必需和非必需氨基酸的概念。(1学时)
生物化学复习题-第七章--氨基酸代谢
生物化学复习题_第七章氨基酸代谢时间:2013-01-05 22:32来源:作者:生物界第七章氨基酸代谢•名词解释1.one carbon unit2.泛素化标记3.γ-glutamyl cycle4.ornithine（urea） cycle5.glucogenic and ketogenic amino acid6.methionine cycle7.高氨血症8.食物蛋白质互补作用9.必需氨基酸10.苯酮酸尿症•填空1. 肝细胞参与合成尿素的两个亚细胞部位是______________和______________。
2. 甲硫氨酸循环中，产生的甲基供体是______________，甲硫氨酸合成酶的辅酶是______________。
3. 血液中转运氨的两种主要方式是：______________ 和______________。
4. 体内有三种含硫氨基酸，它们是甲硫氨酸、______________和_____________。
5. 泛酸在体内经肠道吸收后几乎全部用于______________的合成，该物质是的辅酶。
6. 肝细胞参与合成尿素中两个氮原子的来源，第一个氮直接来源于______________，第二个氮直接来源于______________。
7. 一碳单位主要来源于丝氨酸、甘氨酸、______________ 及______________的代谢。
8. 正常情况下，体内苯丙氨酸的主要代谢途径是经羟化作用生成______________，催化此反应的酶是______________。
•问答1.为什么测定血清中转氨酶活性可以作为肝、心组织损伤的参考指标？2.简述谷氨酸在体内转变成尿素、CO2与水的主要代谢过程。
3.说明高氨血症导致昏迷的生化基础。
4.概述体内氨基酸的来源和主要代谢去路。
5.给动物以丙氨酸，它在体内可转变为哪些物质？写出可转变的代谢途径名称。
参考答案一、名词解释1. one carbon unit 一碳单位指某些氨基酸分解代谢过程中产生含有一个碳原子的基团，包括甲基、亚甲基、甲烯基、甲炔基、甲酰基和亚氨甲基等。
生物化学第七章 氨基酸代谢(1)
(C) 联合脱氨基作用
(D) 非氧化脱氨基作用
(2) 脱羧基作用
思考题
氨基酸脱氨基作用有几种方式？请具体说明各种主 要方式的概念。
（八）氨基酸代谢
8.1 蛋白质的酶促降解
(1) 蛋白质的消化
(2) 氨基酸通过主动转运过程被吸收
(3) 蛋白质在肠道发生腐败作用
8.2 氨基酸的一般代谢
(1) 脱氨基作用
(A)
化脱氨基作用
（八）氨基酸代谢（4学时）
1. 了解蛋白质的酶促降解；(1学时)
2. 掌握氨基酸的分解途径：脱氨基作用与脱羧基作用，重 点掌握联合脱氨基作用(重点)；(1学时)
3.掌握氨基酸分解产物的代谢途径：尿素的生成、α—酮酸 的代谢转变；(1学时)
4. 了解氨基酸的生物合成方式；了解生酮氨基酸、生糖氨 基酸、必需和非必需氨基酸的概念。(1学时)
生物化学课件 第七章 氨基酸代谢.doc
生物化学课件第七章氨基酸代谢第九章氨基酸代谢蛋白质的基本组成单位氨基酸的分解代谢1 蛋白质的生理功能和营养价值一、蛋白质的生理功能二、蛋白质的需要量和营养价值（一）氮平衡（二）生理需要量（三）营养价值合成重要含合成重要含N化合物：化合物：E，，Ab，，Hormon，，Hb，，NA(一一)维持组织细胞的生长，更新和修补维持组织细胞的生长，更新和修补最重要最重要体重体重 % % ( (湿重湿重) )蛋白质蛋白质15 15～～18 18脂类脂类10 10～～12 12糖糖1 1～～ 2 2(二二)参与体内催化参与体内催化, 运输及代谢调节运输及代谢调节(三三)氧化供能氧化供能（次要（次要) 供能供能（（%））糖糖17脂酸脂酸26蛋白质蛋白质1615-20 20-30 50-70产能产能（（kJ/g））根据：根据：蛋白质含氮量相对恒定为蛋白质含氮量相对恒定为16% 16%；；食物中氮主要来自蛋白食物中氮主要来自蛋白摄入氮摄入氮排出氮排出氮摄入不足，消耗过量摄入不足，消耗过量反映机体蛋白质代谢概况反映机体蛋白质代谢概况摄入氮摄入氮= =排出氮排出氮正常成人正常成人摄入氮摄入氮排出氮排出氮部分用于合成体内蛋白部分用于合成体内蛋白( (儿童儿童, ,孕妇孕妇, ,恢复期病人恢复期病人) )（饥饿，消耗性疾病）（饥饿，消耗性疾病）我国营养学会推荐：成人每日蛋白质需要量：我国营养学会推荐：成人每日蛋白质需要量：成人每日最低分解：成人每日最低分解：20g膳食蛋白质中所含必需氨基酸的种类、比例膳食蛋白质中所含必需氨基酸的种类、比例和数量与人体需要接近，营养价值高和数量与人体需要接近，营养价值高。
组组, , 精精体内需要而又不能自身合成，体内需要而又不能自身合成，必须由食物供给的氨基酸。
必须由食物供给的氨基酸。
Lys, Trp, Phe, Met, Trp, Leu, Ile, Val赖赖色色苯苯甲甲(蛋蛋) 苏苏亮亮异异缬缬在体内虽可自行合成，但要以必需在体内虽可自行合成，但要以必需氨基酸为原料，补充这类氨基酸，氨基酸为原料，补充这类氨基酸，可减少对必需氨基酸的需要量可减少对必需氨基酸的需要量。
第七章.氨基酸代谢
第七章.氨基酸代谢一、教学目标1.了解蛋白质酶促降解过程中各种主要酶的作用。
2.掌握氨基酸分解代谢的一般规律，包括脱氨基作用、转氨基作用、联合脱氨基作用和脱羧基作用。
3.掌握氨基酸分解产物氨和酮酸的进一步代谢。
4.了解氨基酸合成代谢的一般过程。
5.对于个别氨基酸的代谢，作为一般内容了解。
二、生化术语1.生物固氮作用(Biological nitrogen fixation)：大气中的氮被还原为氨的过程。
生物固氮只发生在少数的细菌和藻类中。
2.脱氨(deamination)：在酶的催化下从生物分子（氨基酸或核苷酸分子）中除去氨基的过程。
3.氧化脱氨（oxidative deamination）：α-氨基酸在酶的催化下脱氨生成相应α-酮酸的过程。
氧化脱氨过程实际上包括脱氢和水解两个步骤。
4.转氨酶（transaminases）：也称之氨基转移酶（aminotransferases）。
催化一个α-氨基酸的α-氨基向一个α-酮酸转移的酶。
5.转氨(transamination)：一个α-氨基酸的α-氨基借助转氨酶的催化作用转移到一个α-酮酸的过程。
6.乒乓反应（ping-pong reaction）：在该反应中，酶结合一个底物并释放出一个产物，留下一个取代酶，然后该取代酶再结合第二个底物和释放出第二个产物，最后酶恢复到它的起始状态。
7.氨基酸的联合脱氨作用（transdeamination）: 一般认为氨基酸在体内不是直接氧化脱去氨基，而是采取联合的方式进行。
有以L-谷氨酸脱氢酶为中心的联合脱氨和嘌呤核苷酸循环两种方式，后者是氨基酸脱氨的主要的方式。
8.尿素循环（urea cycle）:是一个由4步酶促反应组成的可以将来自氨和天冬氨酸的氮转化为尿素的代谢循环。
该循环是发生在脊椎动物肝脏中的一个代谢循环9.生糖氨基酸(glucogenic amino acids)：那些降解能生成可作为糖异生前体分子，例如丙酮酸或柠檬酸循环中间代谢物的氨基酸。
生化课件 氨基酸代谢
山西医科大学教案单位：基础医学院教研室：生物化学任课教师姓名：程牛亮课程名称：生物化学授课时间：2004-2005学年第一学期讲授内容注解第一节蛋白质的营养作用引入新课 5`一、蛋白质营养的重要性 5`二、蛋白质的需要量和营养价值 20`讲述氮平衡的概念及氮平衡三种情况；必需氨基酸的概念及种类。
第二节蛋白质的消化、吸收与腐败一、蛋白质的消化 25`蛋白酶在消化中的作用：食物蛋白质的消化自胃中开始，主要在小肠进行。
胃蛋白酶、胰蛋白酶等是蛋白质消化的主要酶，它们一般均由无活性的酶原经激活而成。
各种蛋白水解酶对肽键作用的专一性不同，通过各种蛋白酶的协同作用，生成氨基酸及二肽后方可被吸收。
(一)胃中的消化胃蛋白酶特点：1.由胃蛋白酶原经胃酸激活而生成，胃蛋白酶也能激活胃蛋白酶原转变为胃蛋白酶，称为自身激活作用；2.最适pH为1.5-2；3.对蛋白质肽键作用的特异性较差；分解产物为多肽和少量氨基酸；4.对乳中酪蛋白有凝乳作用。
(二)小肠中的消化蛋白质在小肠中的消化主要靠胰酶来完成，胰液中的蛋白酶分2类：内肽酶（水解蛋白肽链内部的一些肽键如胰蛋白酶，靡蛋白酶，弹性蛋白酶）和外肽酶（从肽链的羧基末端开始，每次水解掉一个氨基酸残基；如羧基肽酶A羧基肽酶B）二、氨基酸的吸收15`氨基酸的吸收主要在小肠进行，可通过肠粘膜细胞膜上的氨基酸载体，也可通过γ－谷氨酰基循环吸收氨基酸。
人体内有四种氨基酸载体即中性氨基酸载体、碱性氨基酸载体、酸性氨基酸载体和亚氨基酸与甘氨酸载体；γ－谷氨酰基循环是氨基酸吸收的一种方式，通过谷胱甘肽的代谢来完成，包括多种酶催化多种反应，其中γ－谷氨酰基转移酶位于细胞膜上，是该循环的关键酶。
三、蛋白质的腐败作用15`在蛋白质消化过程中,有一部分蛋白质不被消化,也有一小部分消化产物不被吸收。
肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的作用,称为腐败作用。
大多数腐败作用产物对人体有害，例如胺类、氨、苯酚、吲哚及硫化氢等，但也可以产生少量脂肪酸及维生素等有用物质。
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生化~ 第七章氨基酸代谢
＊关键酶
γ-谷氨酰基循环（Meister循环）→★γ-谷氨酰基转移酶
鸟氨酸循环（尿素循环）→★精氨酸代琥珀酸合成酶
＊英文
GABA →γ -氨基丁酸（★有考过）
5-HT →五-羟色胺
GOT →谷草转氨酶（在心脏）~ 若超标会心肌梗死
GPT →谷丙转氨酶（在肝脏）~ 若超标会急性肝炎
SAM →S-腺苷甲硫氨酸（是活性甲基的供体）
PAPS →3’-磷酸腺苷5’-磷酸硫酸（是活性硫酸根的供体）
UDPG →尿苷二磷酸葡萄糖（是活性葡萄糖的供体）P93
UDPGA →尿苷二磷酸α-葡糖醛酸（是活性葡萄糖醛酸的供体）P373
＊填充
转氨酶的辅酶是磷酸吡哆醛（★有考过勿写错字）
γ -氨基丁酸（γ-aminobutyric acid, GABA）是由哪种氨基酸生成的~谷氨酸
氮平衡：摄入氮=排出氮
氨基酸的吸收形式：氨基酸吸收载体、依赖GSH
血氨的转运~氨在血液中主要以*两种形式运输：丙氨酸-葡萄糖循环、谷氨酰胺的运氨作用
＊选择
α-酮酸（氨基的受体）：丙酮酸、草酰乙酸、α-酮戊二酸（★选择）
下列氨基酸中哪些可以生糖？哪些可以生酮？哪些可以生糖兼生酮？
1.生糖氨基酸Gly、Ser、Val、His、Arg、Cys、Pro、Ala、Glu、Gln、Asp、Asn、Thr
2.生酮氨基酸Leu、Lys
3.生糖兼生酮氨基酸Ile、Phe、Tyr、Trp
（6）以下哪个不是一碳单位（1）甲基（2）甲烯基（3）甲炔基（4）甲酰基（5）亚胺甲基（6）CO2 ＊缺乏会产生的病症
酪氨酸酶→★白化病（无黑色素）
苯丙氨酸羟化酶→★苯丙酮酸尿症（PKU）（黑色素很少，尿有发霉味）
叶酸→巨幼红细胞性贫血
多巴胺→帕金森氏病(Parkinson disease)
＊名解
一碳单位（★常考而且必须举例）：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团例如：甲基、甲烯基，载体是四氢叶酸（FH4）
转氨基作用★：在转氨酶的催化下，某一氨基酸的α-氨基转移到另一种α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸；原来的氨基酸则转变成α-酮酸。
蛋白质的腐败作用★：在消化过程中，有一小部分蛋白质不被消化，也有一部分消化产物不被吸收。
肠道细菌对这部分蛋白质及其消化产物所起的分解作用
氨基酸代谢库：内外源性的氨基酸混在一起，分布体内各处，参与代谢
＊（营养）必需氨基酸★
包括8种：甲硫氨酸（Met）、色氨酸（Trp）、赖氨酸（Lys）、缬氨酸（Val）、
异亮氨酸（Ile）、亮氨酸（Leu）、苯丙氨酸（Phe）、苏氨酸（Thr）。
背的要诀：”假设来写一本书”（每个的第一个字）
＊鸟氨酸循环（尿素合成）★
部位：肝细胞线粒体、胞液
原料：NH3 、CO2、ATP、天冬氨酸，（★2个氮原子，1个来自氨，1个来自天冬氨酸）限速酶：精氨酸代琥珀酸合成酶
意义：解除氨毒以保持血氨的低浓度水平
耗能：3个ATP；4个高能磷酸键
＊氨基酸的脱氨基作用（第1、3点较重要）
1.转氨基作用~名解
2.氧化脱氨基作用
3.联合脱氨基作用~是体内氨基酸脱氨基的主要方式
类型：①转氨基作用偶联氧化脱氨基作用★~在肝、肾进行
②转氨基作用偶联嘌呤核苷酸循环~在骨骼肌、心肌进行
4.非氧化脱氨基作用
＊血氨的来源与去路（★有考过问答）
◎来源
1.氨基酸及胺的分解
2.肠道吸收的氨：由未吸收的氨基酸生成、由尿素生成
3.肾脏产氨
◎去路（★有考过问答）
1.在肝内合成尿素，这是最主要的去路
2.合成非必需氨基酸及其它含氮化合物
3.合成谷氨酰胺
4.肾小管泌氨
＊了解个别氨基酸的代谢途径及医学意义
◎芳香族氨基酸的代谢
1.苯丙氨酸（Phe）~★苯丙酮酸尿症（PKU）
2.酪氨酸（Tyr）~★白化病
3.色氨酸（Trp）
＊γ-谷氨酰基循环（Meister循环）的要点：
1.谷胱甘肽（GSH）可以帮助氨基酸的吸收
2. -谷氨酰基转移酶是关键酶
3.转移1分子氨基酸需消耗3分子ATP
＊尿素合成的反应分为以下四步：
1. 氨基甲酰磷酸的合成
2. 瓜氨酸的合成
3. 精氨酸的合成
4. 生成尿素。