第二章 氨基酸化学
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弱碱性溶 液
DNFB
DNP-氨基酸 黄色
Frederick Sanger (桑格)
• 英国化学家，在生物化 学领域的贡献很大，他 两次获诺贝尔奖1958和1 980年；1953年确定了牛 胰岛 素 一级 结 构 ；1975 年和1977年确定了DNA的 两种用酶测序的方法加 减法和终止法。
④ 与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）
半必需氨基酸：2种 指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是
婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
非必需氨基酸：10种 人体自身能够合成的氨基酸。
-C-C-C-N-C-N N+
Arg R
=
Aromatic Trp W -C-
N
Amino Acid Subway Map
Basic Lys K
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体 最基本的结构物质和功能物质
人体中（成年人）
水
55%
蛋白质 19%
脂肪
19%
糖类 ＜1%
无机盐 7%
蛋白质占干重 人体 45% 细菌 50%∼80% 真菌 14%∼52% 酵母菌 14%∼50% 白地菌 50%
A few examples on protein diversity…
甘油醛构型
➢ 构型与构象？
构型：一个分子中原子的特定空间排布 构象：原子或基团绕单键旋转二形成的不同空间排布
（二）氨基酸（20种）的分类
1.按酸碱性质
①酸性氨基酸：2种 ②碱性氨基酸：3种 ③中性氨基酸：15种
Asp、Glu Arg、Lys、His
2.按R基团的化学结构
①脂肪族氨基酸：15种 ②芳香族氨基酸：3种 Phe、Lyr、Trp ③杂环氨基酸：2种 His、Pro
蛋白质N-端测定
蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
⑤ 与酰化试剂反应
与酰氯或酸酐在弱碱溶液中作用，氨基即被酰基化。
1 5
15
常用的酰化试剂
叔丁氧甲酰氯、对甲苯磺酰氯、邻苯二甲酸酐、丹磺酰氯等。
⑥ 生成西佛碱的反应（Schiff）
西佛碱是以氨基酸为底物的某些酶促反应的中间物。
HOOC
H
C NH2 + O
芳香族氨基酸的紫外吸收
（三）氨基酸的化学反应
1. α-氨基参加的反应 2. α-羧基参加的反应 3. α-氨基和α-羧基共同参加的反应 4. 侧链R基参加的反应
1.α-氨基参加的反应
①与亚硝酸反应（范斯莱克法测定氨基酸氮的依据） 可用来进行氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。
NH2
室温下 OH
R-CH-COOH + HNO2
R-CH-COOH + N2 + H2O
②氨基酸的甲醛滴定(用于氨基酸定量分析)
氨基酸不能直接用酸、碱滴定来进行定量测定。
HCHO
• 是生物化工产品、食品和发酵物等产品中氨基氮的 测定原理和方法 —只能测量单一氨基酸
③与2,4－二硝基氟苯（DNFB或FDNB，Sanger试剂）
首先被英国的Sanger鉴定多肽蛋白质的N末端氨基酸
二、氨基酸的重要理化性质
（一）两性解离和等电点 （二）光学性质 （三）氨基酸的化学反应
（一）氨基酸的两性解离及等电点
1.解离常数(pK)
• 是一种特定条件下的pH，即当质子供体与质子受体浓度相 等时的pH值．
• 解离常数按酸性递减顺序编号为：pK1， pK2、 pK3等。
K1=
[A0][H+] [A+]
-C-C-C-C-NH3+
-C- -OH
TyrY
-C-
-C-CONH2
Asn N
-C-C-CONH2
Gln Q Amide
-C-C C His H
N N+
Phe F
Asp D
-C-COOH
Glu E Acidic
-C-C-COOH
Aliphatic
Central line V
芳香族氨基酸
杂环氨基酸
脯氨酸Pro，P β-吡咯烷基-α-羧酸 组氨酸His，H α-氨基-β-咪唑基丙酸
3.根据侧链R基团是否有极性分
极性带正电荷的氨基酸（pH 7时） 极性带负电荷的氨基酸（pH ６-7时） 极性不带电荷的氨基酸 非极性氨基酸
非极性氨基酸在维持蛋白质的三维结构中 起着重要作用（蛋白质的疏水核心）。
△
尸胺
的冲缓作用。
2.等电点(pI)
➢ 等电点(Isoelectric Point, pI)
在某一特定pH值溶液时，氨基酸主要以两性离子形式存在， 净电荷为零，在电场中不向电场的正极或负极移动，这时的 溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
一氨基一羧基氨基酸
Glycine
pI=(pK1+pK2)/2
一氨基二羧基氨基酸 pI=(pK1+pKR)/2
蛋白质系数
五、蛋白质的分类
（一）、依据蛋白质的外形分为球状蛋白质和纤维状蛋白质
1.球状蛋白质：分子轴比小于10，外形接近球形或椭圆形，溶解 性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。
2.纤维状蛋白质：分子轴比大于10，类似纤维或细棒。它又可分 为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。
（二）、依据蛋白质的组成分为单纯蛋白和结合蛋白
Luciferase（荧光素酶） Keratin （角蛋白）
Hemoglobins（血红蛋白）
2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者，它参与了几 乎所有的生命活动过程。
1）作为生物催化剂：酶 2）代谢调节作用：激素、组蛋白 3）免疫保护作用：Ab、抗菌肽 4）物质的转运和存储：血红素 5）运动与支持作用：肌球（动）蛋白、膜蛋白、胶原 6）参与细胞间信息传递 7）营养贮存：卵清蛋白
1.单纯蛋白：只含由-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。 清蛋白和球蛋白；谷蛋白和醇溶蛋白；精蛋白和组蛋白；硬 蛋白。
2.结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。 1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白 、叶绿蛋白和细色素等； 2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成； 3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成； 4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成； 5）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。
HN-保护基 R-CH-COOH
+
PCl5
HN-保护基 R-CH-COCl
+ POCl3 + HCl
③ 叠氮反应 活化羧基，可用于肽的人工合成。
④ 脱羧基反应
将-氨基酸加热时，可脱去CO2得到胺。
NH 2 H2N-CH2CH2CH2 CH COOH
Ba(OH)2
H2N-CH2CH2CH2-NH2
（三）、按功能分为活性蛋白和非活性蛋白
活性蛋白：酶、运输和贮存蛋白、受体蛋白、运动蛋白 非活性蛋白：胶原、角蛋白
（四）、按所起作用分为功能蛋白和结构蛋白 （五）、按营养价值分为完全蛋白和不完全蛋白
第二节 氨基酸化学
什么是氨基酸？
氨基酸（amino acid）
含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生 物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营 养所需蛋白质的基本物质。存在自然界中的氨基酸有 300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
① 带正电荷极性氨基酸（pH 7时）
② 极性带负电荷的氨基酸（pH ６-7时）
③ 极性不带电荷的氨基酸
④ 非极性氨基酸
4.根据人体能否自身合成
必需氨基酸：8种 生命活动所必需的，但人体自身不能合成，必
须从食物中摄取的氨基酸。
赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Trp) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe)
-H
-CH3
CC -C
-C-OH Ser S
Cys C -C-SH
Non-pola Porlar
-C-C Thr T
OH
Hydroxy
Met M -C-C-S-C Sulfur
Ile I
C -C-C-C
ProP
Le L uC
-C-C-C
C CC HN C-COOH
Imino, Circular
（三）稀有的蛋白质氨基酸
其种类繁多，具有一定 的相对分子量、复杂分子结 构和特定生物学功能；是表 达生物遗传性状的一类主要 物质。
二、蛋白质在生命活动中的重要性
蛋白质是生命的物质基础； 生命是物质运动的特殊形式，是蛋白质的存在方式； 这种存在方式的本质就是蛋白质与其外部自然界不断
的新陈代谢。
三、 蛋白质具有重要的生物学功能
➢ 氨基酸在等电点时溶解度最低．不同氨基酸等电点不同。
➢ 应用： 根据氨基酸的电荷不同（电泳法）分离混合物。 根据氨基酸的等电点不同（调节溶液pH）分离混合物。
（二）光学性质
1、除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子， 为L构型，它们具有相反的旋光性，也称分子手性。
2 、 参 与 蛋 白 质 组 成 的 20 种 氨 基 酸 中 色 氨 酸 (Trp) 、 酪 氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe) 的R基团中含有苯环共轭双 键系统，在紫外光区（220300nm ） 显 示 特 征 的 吸 收 谱 带 ， 最 大 光 吸 收 （ λmax ） 分 别 为 279 、 278 、 和 259nm 。 由于大多数蛋白质都含有这 些氨基酸残基，因此用紫外 分光光度法可测定蛋白质含 量。
3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象。
四、蛋白质的元素组成
主要组成元素有C、H、O、N、S 及磷、铁、铜、锌、锰 、钴、钼等微量元素，个别蛋白质还含有碘。
元素组成 碳 氢 氧 氮 硫 其他
50% 7% 23% 16% 0-3% 微量
凯氏定氮法: 平均含N量为16％，推测蛋白 质含量：
粗蛋白含量 = 样品含氮量 6.25 蛋白质含量 = 样品蛋白氮 6.25
R1
CH2OPO3H2
H
－ H2O
C
N ＋ H2O
HO
CH3
HOOC
CH2OPO3H2
H
H
C NC
N
R1
HO
CH3
磷酸吡哆醛
S c h i f f碱
有色物质
CH2OPO3H2
CH2OPO3H2
H O O C食C品中O +氨基H 2酸N 与C H葡2 萄糖醛N基＋－反HH应22OO－H－O羰O C氨反C 应N（HC非酶褐变N）
一、氨基酸的结构与分类
（一）氨基酸的结构 氨基酸是蛋白质水解的最终产物，这些天然
氨基酸在结构上具有共同特点，同时也存在一些 特殊结构。
(1)除脯氨酸和羟脯氨酸外，分子中同时含有羧基和 氨基，且与羧基相邻的α碳原子上都有一个氨基， 因而称为α-氨基酸。
α-氨基酸通式
(2) 除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对 称碳原子, A. 氨基酸都具有旋光性； B. 每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种构型。目前已知的 天然蛋白质中氨基酸都为L-型。生物进化的结果
2.α-羧基参加的反应
① 成盐、成酯反应
可以屏蔽羧基活化氨基
NH2 R CH COOH
+
C2H5OH
成酯反应
干燥， HCl 回流
R
NH2 CH
COOH
+
NaOH
+
NH3Cl-
R CH COOC2O5
+
H2O
R
NH2 CH
COONa+
H2O
② 成酰氯的反应
氨基被保护后，羧基可与二氯亚砜或五氯化磷反应， 生成酰氯，使羧基活化，在多肽的人工合成中常 用。
回顾与总结
• 蛋白质组与蛋白质组学 • 基因数量与蛋白质相互作用数量 • 决定蛋白质多样性的因素 • 蛋白质组学研究支撑技术
第二章 蛋白质化学
一、蛋白质概述 二、氨基酸化学
第一节 蛋白质概述
一、什么是蛋白质?
蛋白质是一切生物体中 普遍存在的，由20种左右天 然α-氨基酸通过肽键相连形 成的高分子含氮化合物；
一羧基二氨基氨基酸 pI=(pKR+pK2)/2
氨基酸等电点的计算
一氨基一羧基氨基酸 一氨基二羧基氨基酸 二氨基一羧基氨基酸
pI = (pK1+pK2)/2 pI = (pK1+pKR)/2 pI = (pK2+pKR)/2
氨基酸的pI值等于该氨基酸的两性离子状态两 侧的基团pK值之和的二分之一。
蛋白质组成中，除上述20种常见氨基酸外，从少数蛋 白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基 酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。硒代半胱氨 酸,吡咯赖氨酸的发现。
（四）非蛋白质氨基酸
生物体内呈游离或结合态的氨基酸。鸟氨酸、胍氨酸、 高半胱氨酸、高丝氨酸、β-丙氨酸、γ-氨基丁酸等
K2
=
[A-][H+] [A0]
K1= [H+] pK1= pH
K2= [H+] pK2= pH
生理条件下有明显的缓冲作用的氨基酸
➢ 缓冲剂：能阻止由于酸或碱的加入而引起的[H＋] 的变化。
➢ 大多数氨基酸的pK都不在生理pH（ pH≈7）范围
内，在生理状况下没有明显的缓冲作用。
➢ 组氨酸咪唑基的pK为6.0，它在生理条件下有明显
DNFB
DNP-氨基酸 黄色
Frederick Sanger (桑格)
• 英国化学家，在生物化 学领域的贡献很大，他 两次获诺贝尔奖1958和1 980年；1953年确定了牛 胰岛 素 一级 结 构 ；1975 年和1977年确定了DNA的 两种用酶测序的方法加 减法和终止法。
④ 与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）
半必需氨基酸：2种 指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是
婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
非必需氨基酸：10种 人体自身能够合成的氨基酸。
-C-C-C-N-C-N N+
Arg R
=
Aromatic Trp W -C-
N
Amino Acid Subway Map
Basic Lys K
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体 最基本的结构物质和功能物质
人体中（成年人）
水
55%
蛋白质 19%
脂肪
19%
糖类 ＜1%
无机盐 7%
蛋白质占干重 人体 45% 细菌 50%∼80% 真菌 14%∼52% 酵母菌 14%∼50% 白地菌 50%
A few examples on protein diversity…
甘油醛构型
➢ 构型与构象？
构型：一个分子中原子的特定空间排布 构象：原子或基团绕单键旋转二形成的不同空间排布
（二）氨基酸（20种）的分类
1.按酸碱性质
①酸性氨基酸：2种 ②碱性氨基酸：3种 ③中性氨基酸：15种
Asp、Glu Arg、Lys、His
2.按R基团的化学结构
①脂肪族氨基酸：15种 ②芳香族氨基酸：3种 Phe、Lyr、Trp ③杂环氨基酸：2种 His、Pro
蛋白质N-端测定
蛋白质顺序测定仪设计原理的依据。
⑤ 与酰化试剂反应
与酰氯或酸酐在弱碱溶液中作用，氨基即被酰基化。
1 5
15
常用的酰化试剂
叔丁氧甲酰氯、对甲苯磺酰氯、邻苯二甲酸酐、丹磺酰氯等。
⑥ 生成西佛碱的反应（Schiff）
西佛碱是以氨基酸为底物的某些酶促反应的中间物。
HOOC
H
C NH2 + O
芳香族氨基酸的紫外吸收
（三）氨基酸的化学反应
1. α-氨基参加的反应 2. α-羧基参加的反应 3. α-氨基和α-羧基共同参加的反应 4. 侧链R基参加的反应
1.α-氨基参加的反应
①与亚硝酸反应（范斯莱克法测定氨基酸氮的依据） 可用来进行氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。
NH2
室温下 OH
R-CH-COOH + HNO2
R-CH-COOH + N2 + H2O
②氨基酸的甲醛滴定(用于氨基酸定量分析)
氨基酸不能直接用酸、碱滴定来进行定量测定。
HCHO
• 是生物化工产品、食品和发酵物等产品中氨基氮的 测定原理和方法 —只能测量单一氨基酸
③与2,4－二硝基氟苯（DNFB或FDNB，Sanger试剂）
首先被英国的Sanger鉴定多肽蛋白质的N末端氨基酸
二、氨基酸的重要理化性质
（一）两性解离和等电点 （二）光学性质 （三）氨基酸的化学反应
（一）氨基酸的两性解离及等电点
1.解离常数(pK)
• 是一种特定条件下的pH，即当质子供体与质子受体浓度相 等时的pH值．
• 解离常数按酸性递减顺序编号为：pK1， pK2、 pK3等。
K1=
[A0][H+] [A+]
-C-C-C-C-NH3+
-C- -OH
TyrY
-C-
-C-CONH2
Asn N
-C-C-CONH2
Gln Q Amide
-C-C C His H
N N+
Phe F
Asp D
-C-COOH
Glu E Acidic
-C-C-COOH
Aliphatic
Central line V
芳香族氨基酸
杂环氨基酸
脯氨酸Pro，P β-吡咯烷基-α-羧酸 组氨酸His，H α-氨基-β-咪唑基丙酸
3.根据侧链R基团是否有极性分
极性带正电荷的氨基酸（pH 7时） 极性带负电荷的氨基酸（pH ６-7时） 极性不带电荷的氨基酸 非极性氨基酸
非极性氨基酸在维持蛋白质的三维结构中 起着重要作用（蛋白质的疏水核心）。
△
尸胺
的冲缓作用。
2.等电点(pI)
➢ 等电点(Isoelectric Point, pI)
在某一特定pH值溶液时，氨基酸主要以两性离子形式存在， 净电荷为零，在电场中不向电场的正极或负极移动，这时的 溶液pH值称为该氨基酸的等电点。
一氨基一羧基氨基酸
Glycine
pI=(pK1+pK2)/2
一氨基二羧基氨基酸 pI=(pK1+pKR)/2
蛋白质系数
五、蛋白质的分类
（一）、依据蛋白质的外形分为球状蛋白质和纤维状蛋白质
1.球状蛋白质：分子轴比小于10，外形接近球形或椭圆形，溶解 性较好，能形成结晶，大多数蛋白质属于这一类。
2.纤维状蛋白质：分子轴比大于10，类似纤维或细棒。它又可分 为可溶性纤维状蛋白质和不溶性纤维状蛋白质。
（二）、依据蛋白质的组成分为单纯蛋白和结合蛋白
Luciferase（荧光素酶） Keratin （角蛋白）
Hemoglobins（血红蛋白）
2.蛋白质是一种生物功能的主要体现者，它参与了几 乎所有的生命活动过程。
1）作为生物催化剂：酶 2）代谢调节作用：激素、组蛋白 3）免疫保护作用：Ab、抗菌肽 4）物质的转运和存储：血红素 5）运动与支持作用：肌球（动）蛋白、膜蛋白、胶原 6）参与细胞间信息传递 7）营养贮存：卵清蛋白
1.单纯蛋白：只含由-氨基酸组成的肽链，不含其它成分。 清蛋白和球蛋白；谷蛋白和醇溶蛋白；精蛋白和组蛋白；硬 蛋白。
2.结合蛋白：由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。 1）色蛋白：由简单蛋白与色素物质结合而成。如血红蛋白 、叶绿蛋白和细色素等； 2）糖蛋白：由简单蛋白与糖类物质组成； 3）脂蛋白：由简单蛋白与脂类结合而成； 4）核蛋白：由简单蛋白与核酸结合而成； 5）磷蛋白：由简单蛋白质和磷酸组成。
HN-保护基 R-CH-COOH
+
PCl5
HN-保护基 R-CH-COCl
+ POCl3 + HCl
③ 叠氮反应 活化羧基，可用于肽的人工合成。
④ 脱羧基反应
将-氨基酸加热时，可脱去CO2得到胺。
NH 2 H2N-CH2CH2CH2 CH COOH
Ba(OH)2
H2N-CH2CH2CH2-NH2
（三）、按功能分为活性蛋白和非活性蛋白
活性蛋白：酶、运输和贮存蛋白、受体蛋白、运动蛋白 非活性蛋白：胶原、角蛋白
（四）、按所起作用分为功能蛋白和结构蛋白 （五）、按营养价值分为完全蛋白和不完全蛋白
第二节 氨基酸化学
什么是氨基酸？
氨基酸（amino acid）
含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。生 物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营 养所需蛋白质的基本物质。存在自然界中的氨基酸有 300余种，但组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
① 带正电荷极性氨基酸（pH 7时）
② 极性带负电荷的氨基酸（pH ６-7时）
③ 极性不带电荷的氨基酸
④ 非极性氨基酸
4.根据人体能否自身合成
必需氨基酸：8种 生命活动所必需的，但人体自身不能合成，必
须从食物中摄取的氨基酸。
赖氨酸(Lys) 缬氨酸(Val) 蛋氨酸(Met) 色氨酸(Trp) 亮氨酸(Leu) 异亮氨酸(Ile) 苏氨酸(Thr) 苯丙氨酸(Phe)
-H
-CH3
CC -C
-C-OH Ser S
Cys C -C-SH
Non-pola Porlar
-C-C Thr T
OH
Hydroxy
Met M -C-C-S-C Sulfur
Ile I
C -C-C-C
ProP
Le L uC
-C-C-C
C CC HN C-COOH
Imino, Circular
（三）稀有的蛋白质氨基酸
其种类繁多，具有一定 的相对分子量、复杂分子结 构和特定生物学功能；是表 达生物遗传性状的一类主要 物质。
二、蛋白质在生命活动中的重要性
蛋白质是生命的物质基础； 生命是物质运动的特殊形式，是蛋白质的存在方式； 这种存在方式的本质就是蛋白质与其外部自然界不断
的新陈代谢。
三、 蛋白质具有重要的生物学功能
➢ 氨基酸在等电点时溶解度最低．不同氨基酸等电点不同。
➢ 应用： 根据氨基酸的电荷不同（电泳法）分离混合物。 根据氨基酸的等电点不同（调节溶液pH）分离混合物。
（二）光学性质
1、除甘氨酸外，所有天然α-氨基酸都有不对称碳原子， 为L构型，它们具有相反的旋光性，也称分子手性。
2 、 参 与 蛋 白 质 组 成 的 20 种 氨 基 酸 中 色 氨 酸 (Trp) 、 酪 氨酸(Tyr)和苯丙氨酸(Phe) 的R基团中含有苯环共轭双 键系统，在紫外光区（220300nm ） 显 示 特 征 的 吸 收 谱 带 ， 最 大 光 吸 收 （ λmax ） 分 别 为 279 、 278 、 和 259nm 。 由于大多数蛋白质都含有这 些氨基酸残基，因此用紫外 分光光度法可测定蛋白质含 量。
3.外源蛋白质有营养功能，可作为生产加工的对象。
四、蛋白质的元素组成
主要组成元素有C、H、O、N、S 及磷、铁、铜、锌、锰 、钴、钼等微量元素，个别蛋白质还含有碘。
元素组成 碳 氢 氧 氮 硫 其他
50% 7% 23% 16% 0-3% 微量
凯氏定氮法: 平均含N量为16％，推测蛋白 质含量：
粗蛋白含量 = 样品含氮量 6.25 蛋白质含量 = 样品蛋白氮 6.25
R1
CH2OPO3H2
H
－ H2O
C
N ＋ H2O
HO
CH3
HOOC
CH2OPO3H2
H
H
C NC
N
R1
HO
CH3
磷酸吡哆醛
S c h i f f碱
有色物质
CH2OPO3H2
CH2OPO3H2
H O O C食C品中O +氨基H 2酸N 与C H葡2 萄糖醛N基＋－反HH应22OO－H－O羰O C氨反C 应N（HC非酶褐变N）
一、氨基酸的结构与分类
（一）氨基酸的结构 氨基酸是蛋白质水解的最终产物，这些天然
氨基酸在结构上具有共同特点，同时也存在一些 特殊结构。
(1)除脯氨酸和羟脯氨酸外，分子中同时含有羧基和 氨基，且与羧基相邻的α碳原子上都有一个氨基， 因而称为α-氨基酸。
α-氨基酸通式
(2) 除甘氨酸外,其它所有氨基酸分子中的α-碳原子都为不对 称碳原子, A. 氨基酸都具有旋光性； B. 每一种氨基酸都具有D-型和L-型两种构型。目前已知的 天然蛋白质中氨基酸都为L-型。生物进化的结果
2.α-羧基参加的反应
① 成盐、成酯反应
可以屏蔽羧基活化氨基
NH2 R CH COOH
+
C2H5OH
成酯反应
干燥， HCl 回流
R
NH2 CH
COOH
+
NaOH
+
NH3Cl-
R CH COOC2O5
+
H2O
R
NH2 CH
COONa+
H2O
② 成酰氯的反应
氨基被保护后，羧基可与二氯亚砜或五氯化磷反应， 生成酰氯，使羧基活化，在多肽的人工合成中常 用。
回顾与总结
• 蛋白质组与蛋白质组学 • 基因数量与蛋白质相互作用数量 • 决定蛋白质多样性的因素 • 蛋白质组学研究支撑技术
第二章 蛋白质化学
一、蛋白质概述 二、氨基酸化学
第一节 蛋白质概述
一、什么是蛋白质?
蛋白质是一切生物体中 普遍存在的，由20种左右天 然α-氨基酸通过肽键相连形 成的高分子含氮化合物；
一羧基二氨基氨基酸 pI=(pKR+pK2)/2
氨基酸等电点的计算
一氨基一羧基氨基酸 一氨基二羧基氨基酸 二氨基一羧基氨基酸
pI = (pK1+pK2)/2 pI = (pK1+pKR)/2 pI = (pK2+pKR)/2
氨基酸的pI值等于该氨基酸的两性离子状态两 侧的基团pK值之和的二分之一。
蛋白质组成中，除上述20种常见氨基酸外，从少数蛋 白质中还分离出一些稀有氨基酸，它们都是相应常见氨基 酸的衍生物。如4-羟脯氨酸、5-羟赖氨酸等。硒代半胱氨 酸,吡咯赖氨酸的发现。
（四）非蛋白质氨基酸
生物体内呈游离或结合态的氨基酸。鸟氨酸、胍氨酸、 高半胱氨酸、高丝氨酸、β-丙氨酸、γ-氨基丁酸等
K2
=
[A-][H+] [A0]
K1= [H+] pK1= pH
K2= [H+] pK2= pH
生理条件下有明显的缓冲作用的氨基酸
➢ 缓冲剂：能阻止由于酸或碱的加入而引起的[H＋] 的变化。
➢ 大多数氨基酸的pK都不在生理pH（ pH≈7）范围
内，在生理状况下没有明显的缓冲作用。
➢ 组氨酸咪唑基的pK为6.0，它在生理条件下有明显