第二章 氨基酸
第2章 蛋白质的构件-氨基酸
二、氨基酸 ——蛋白质的构件分子
Protein Architecture
§１ 蛋白质的元素组成
碳50-55% 蛋白质的元 氢6-8% 素组成特点 氧20-23% 氮15-18% *平均含氮16% 硫0%-4%
有些蛋白质还含 有微量的磷、铁、 锌、铜、钼、碘等 元素。 蛋白质系数:6.25
氮 1 5 % -1 8 %
参照甘油醛
COO| H — C — NH 3+
氨基位置
L-Aa
D-Aa
什么是α-氨基酸？
• ----C-C-C-C-COOH
γ β α
• ----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸
• ----C-C-C(NH2)-C-COOH
β-氨基酸
• ----C-C(NH2)-C-C-COOH
γ-氨基酸
当溶液的pH值低于某氨基酸的等电点时， 则该氨基酸带正电荷，在电场中向负极移动。
当溶液的pH值高于等电点时，则该氨基酸 带负电荷，在电场中向正极移动。 当液的pH等于等电点时，氨基酸所带净 电荷为零，在电场中不移动。
等电点的特点和意义： • 溶解度最低，易沉淀， 用于分离纯化等。
等电点时不电泳， 电泳液的pH值要 偏离等电点。
• 谷氨酸钠－味精；
• 天冬氨酸钠：可用于清凉饮料，能增加清凉感并
使香味浓厚爽口；
• 天冬氨酰苯丙氨酸甲酯：－甜味素APM
（4）农业
• 杀虫剂：刀豆氨酸、5-羟色氨酸可使南方毛虫拒 食而死；半胱氨酸可杀死黄瓜蝇；甘氨酸乙酯衍 生的二硫代磷酸盐具有较强的杀蚜虫和杀螨效果； • 杀菌剂：N-月桂酰缬氨酸可作为治疗稻瘟病；-1， 4环己二烯丙氨酸能抑制黑穗病毒、稻瘟病等； • 除草剂：如N-3,4二氮丙氨酸，硫代氨基酸酯等；
第2章氨基酸
2014/10/20
海洋生命学院
40
（一）α-氨基参加的反应 1.与亚硝酸反应 2.与甲醛反应 3.与酰化试剂反应√ 4.烃基化反应√ 5.Schiff s碱反应 6.脱氨基反应
⒈ 与亚硝酸的反应
NH2 R CH COOH + HNO2
OH R CH COOH + H2O + N2
↑
标准状态下测定氮气体积计算出氨基酸的含量 α-氨基反应快，赖氨酸ε-氨基可发生此反应，速度慢 Van Slyke 法测氨基氮的基础。 N2中的1/2为氨基氮。
海洋生命学院
50
（二） α-羧基参加的反应
1.成盐或成酯反应 2.成酰氯反应√ 3.脱羧基反应 4.叠氮反应
1、成盐和成酯反应： 氨基酸在盐酸气体的条件下与无水乙醇作用即 产生氨基酸的乙酯。 羧基在变成甲酯、乙酯或成盐后羧基的化学反 应即能被掩盖（羧基保护）
H H2N H H2N C R COOH
2014/10/20
α-氨基己二酸 谷蛋白
肌球蛋白
海洋生命学院
N-甲基精氨 酸
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㈡ 不常见的蛋白质氨基酸
4-羟脯氨酸 胶原蛋白
5-羟赖氨酸
ε-甲基赖氨酸
ε-N，N，N-三 甲基赖氨酸
N-乙酰赖氨酸 组蛋白
肌球蛋白
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海洋生
甜菜碱
β-丙氨酸
γ-氨基丁酸
+ C2H5OH 干燥HCl + NaOH
C R
COONa + H2O
H HCl · H2N C R COOC2H5 + H2O
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海洋生命学院
2、成酰氯反应
2第二章氨基酸与蛋白质的一级结构
第二节.氨基酸的分离与分析
一、氨基酸的电泳分离
•电泳(Electrophoresis)是指带电颗粒在电场中的移动。
•如果带电质点在恒定电压和恒定粘度的介质中泳动，带电质 点的迁移率(µ )可用下式表示： µ ∝ Q/r 如果它们在大小方面也没有明显的的差别，带电质点的迁 移率可用下式表示： µ∝ Q 各氨基酸所带净电的差异（Q）可用pI- pH表示。
H—C—NH3 H—C—OH CH3
L-苏氨酸
D-苏氨酸
L-别-苏氨酸
D-别-苏氨酸
四、 氨基酸的酸碱性质
（一） 氨基酸的两性电离性质
– 氨基酸分子中既含有酸性的-COOH，又含有 碱性的-NH2。属两性离子。
– 带相反电荷的极性分子叫做两性离子或偶极 离子。 – -COOH的 pK = 2左右；-NH2的pKa = 9 左右（ pK 解离常数的负对数） – Arg: pKa = 12.5； Lys: pKa = 10.5； His: pKa = 6.0；
Ile
Leu Lys Met Phe Pro Ser Thr Trp Tyr Val
I
L K M F P S T W Y V
二、 非标准氨基酸 1. 不常见的蛋白质氨基酸
由常见的蛋白质氨基酸经化学修饰而成 常见的是羟基氨基酸和甲基氨基酸
不常见的蛋白质氨基酸
存在于凝血酶原中
存在于胶原蛋白中
存在于弹性蛋白中
地 球 上 天 然 形 成 的 氨 基 酸 有 300 种 以 上 ， 但 是 构 成 蛋 白 质 的 氨 基 酸 只 有 20 种 , 且都是α-氨基酸（可能还存在更多的）。 答案： ----C-C-C-C-COOH γβα
提问：什么是α-氨基酸？
高中化学第2章第4节羧酸氨基酸和蛋白质第3课时氨基酸和蛋白质课件鲁科版选修5
3．你如何鉴别想要购买的毛线是“纯毛”的还是“腈 纶”的？
【提示】 可以用灼烧的方法，“纯毛”毛线灼烧后有 烧焦羽毛的气味。
休息时间到啦
同学们，下课休息十分钟。现在是休息时间，你们休 睛，
看看远处，要保护好眼睛哦~站起来动一动，久坐对 哦~
酶
氨基酸、蛋白质和酶的结构特点及主 要化学性质
【问题导思】 ①氨基酸为什么具有两性？ 【提示】 氨基酸分子中既有氨基(显碱性)又有羧基(显 酸性)，因此氨基酸具有两性。
浓硝酸可使含 有苯环的蛋白 质分子显黄色
化学变化
化学变化
鉴别酚类、鉴别 鉴别某些蛋白
淀粉
质
利用焰色反应只能鉴别某些金属元素，如碱金属及 Ca、Ba、Cu等；利用颜色反应只能鉴别含有苯环的蛋白 质。
能用于鉴别淀粉、肥皂和蛋白质三种溶液的试
剂是( )
A．碘水
B．烧碱溶液
C．浓硝酸
D．MgSO4溶液
【解析】 蛋白质与浓硝酸作用变黄色；肥皂液与浓硝 酸作用会产生难溶于水的高级脂肪酸沉淀；而淀粉与浓硝酸 不反应。
【答案】 D
解答此类题目的关键是找准肽键的断裂位置，并使氨 基、羧基复原。
1．苯丙氨酸的结构简式为：
(1)该分子中的碱性基是________，苯丙氨酸与盐酸反 应的化学方程式为_________________________。
(2)该分子中的酸性基是________，苯丙氨酸与 NaOH(aq)反应的化学方程式是_____________________。
人体中的蛋白质与重金属盐作用而解毒。
【答案】 A
2．(2013·大同高二质检)误食重金属盐会使人中毒， 可以解毒的急救措施是( )
A．服用鸡蛋清或牛奶
武汉大学生科院张楚富教授--学习指导及习题解答
武汉大学生科院武汉大学生科院张楚富教授等原作！非常感谢！第二章氨基酸和蛋白质的一级结构基本内容蛋白质含有20种标准氨基酸，这些氨基酸在它们的α碳原子上分别含有一个氨基、一个羧基和一个侧链基团（或称R基团）。
除甘氨酸外，所有其它氨基酸的α碳原子都是一个不对称的碳原子，即手性碳原子。
蛋白质中的所有氨基酸都是L-型的。
20种标准氨基酸可以根据它们侧链的结构分为含脂肪烃基的氨基酸、含芳香基的氨基酸、含硫的（或含羟基的、或含酰胺基的）氨基酸。
如果根据它们的侧链极性（或在生理pH下的解离），可分为侧链非极性氨基酸、侧链不带电荷的极性氨基酸和侧链解离带正电荷或负电荷的氨基酸。
氨基酸侧链的性质对于决定蛋白质的性质、结构和功能来说是很重要的。
氨基酸的α-氨基和α-羧基都是可解离的基团，它们的解离取决于介质的pH。
在生理pH下，α-氨基解离带正电荷（–NH3+），α-羧基解离带负电荷（–CO O–）；侧链可解离基团的解离取决于它们的pK值和介质的pH。
氨基酸的解离性质是建立分离和分析氨基酸的方法的基础，它们的解离也影响蛋白质的性质、结构和功能。
分离分析氨基酸的主要方法是离子交换法以及电泳法。
蛋白质是由氨基酸借肽键连接而成多聚物。
在蛋白质多肽链中，肽键是唯一的共价键，由一个氨基酸的α-羧基和相邻氨基酸的α-氨基脱水缩合而成。
在多肽链中，氨基酸残基的顺序称为蛋白质的一级结构。
蛋白质是生物大分子，虽然它们具有与氨基酸相似的解离性质，但这一性质却比氨基酸复杂。
蛋白质的许多重要的性质，例如，溶解性、极性、带电性质、分子大小以及配体亲和性等，是构成分离分析它们的方法的基础。
离子交换法、凝胶过滤法、亲和层析法、超速离心法以及各种电泳法是常用的方法。
蛋白质一级结构的测定通常采用这样的程序，即纯净样品的末端分析、氨基酸组成分析、专一性酶或化学试剂进行部分水解、Edman降解法测定肽碎片的氨基酸残基的顺序以及片段重叠。
末端分析常有丹磺酰氯法和二硝基氟苯法；肽链的部分水解一般是有胰蛋白酶法、胰凝乳蛋白酶法以及溴化氰法。
第二章 氨基酸化学
DNFB
DNP-氨基酸 黄色
Frederick Sanger (桑格)
• 英国化学家，在生物化 学领域的贡献很大，他 两次获诺贝尔奖1958和1 980年；1953年确定了牛 胰岛 素 一级 结 构 ；1975 年和1977年确定了DNA的 两种用酶测序的方法加 减法和终止法。
④ 与苯异硫氰酯（PITC）的反应（Edman反应）
半必需氨基酸：2种 指人体内可以合成但合成量不能满足人体需要（特别是
婴幼儿时期）的氨基酸，有两种：组氨酸、精氨酸。
非必需氨基酸：10种 人体自身能够合成的氨基酸。
-C-C-C-N-C-N N+
Arg R
=
Aromatic Trp W -C-
N
Amino Acid Subway Map
Basic Lys K
1.蛋白质是生物体内必不可少的重要成分，是构成生物体 最基本的结构物质和功能物质
人体中（成年人）
水
55%
蛋白质 19%
脂肪
19%
糖类 ＜1%
无机盐 7%
蛋白质占干重 人体 45% 细菌 50%∼80% 真菌 14%∼52% 酵母菌 14%∼50% 白地菌 50%
A few examples on protein diversity…
甘油醛构型
➢ 构型与构象？
构型：一个分子中原子的特定空间排布 构象：原子或基团绕单键旋转二形成的不同空间排布
（二）氨基酸（20种）的分类
1.按酸碱性质
①酸性氨基酸：2种 ②碱性氨基酸：3种 ③中性氨基酸：15种
Asp、Glu Arg、Lys、His
2.按R基团的化学结构
①脂肪族氨基酸：15种 ②芳香族氨基酸：3种 Phe、Lyr、Trp ③杂环氨基酸：2种 His、Pro
生物化学第2章 氨基酸(共77张PPT)
• Ala Arg Asp
Asn
Cys Glu Gln Gly
His
Ile
Leu
Lys
Met Phe Pro
Ser
Thr
Trp
Tyr
Val
、 20种氨基酸可按其侧链分类
• 氨基酸的侧链可以按照它们的化学结构分为 三类，即：脂肪族氨基酸；芳香族氨基酸； 杂环氨基酸。
1）脂肪族氨基酸（中性）
甘氨酸 Glycine
非极性氨基酸（八种）
不带电何的极性氨基酸（八种）
带负电荷的氨基酸（2种）
带正电荷的氨基酸（2种）
➢第21种基本氨基酸是硒代半胱氨酸（Selenocysteine, Sec） ➢第22种基本氨基酸是吡咯赖氨酸（Pyrrolysine, Pyr） ➢两种罕见基本氨基酸是在特定生物的特定调控条件下生成。
O
H 2N CH C OH
CH 2
SH
C
（ α-氨基-β-巯基丙酸 ）
两个半胱氨酸氧化可生成胱氨酸
人头发的电子显微镜照片与模型
烫发过程：
1、加还原剂（巯基乙醇） 打开二硫键。
2、加氧化剂（双氧水） 重新生成错位二硫键。
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
丝氨酸 Serine 苏氨酸 Threonine 半胱氨酸 Cysteine 甲硫氨酸 Methionine
O H 2N CH C OH
CH OH CH 3
T
（ α-氨基-β-羟基丁酸 ）
L-Threonine D-Threonine
L-alloThreonine
D-allo-
Threonine
苏氨酸的光学异构体
1）、脂肪族氨基酸（含羟基或硫）
人教版高中生物必修一第二章第二节 第一课时氨基酸的结构及其特点 课件
氨基酸的结构特点： 蛋白质的元素组成：
课堂小结
本节内容：
氨基酸是组成蛋白质的基本单位 √
氨基酸的结构特点 √ 氨基酸的结构通式 √
预习和思考：氨基酸形成蛋白质的过程。
谢 谢 ！
必修一 分子与细胞 第二章 组成细胞的分子
第2节 生命活动的主要承担者——蛋白质 第一课时 氨基酸的结构及其特点
这4种食物的共同特点：富含蛋白质。
细胞中含量最多的有机化合物是 蛋白质 。 进入消化道的蛋白质能够直接被人体吸收吗？ 答：不能，蛋白质必须经过消化，成为各种氨基酸， 才能够被吸收和利用。
氨基酸（amino acid）是组成蛋白质的基本单位。
阅读书本P20-21的文本内容及“思考与讨论”、 图2-3，并思考下列问题：
“思考与讨论”中，4种氨基酸在结构上有什么异同点？ 氨基酸的结构通式如何书写？ 氨基酸的结构特点是什么？
蛋白质的元素组成？
思考与讨论：H H2N C H甘 Nhomakorabea酸O
C OH H2N
H
C
O
C OH
CH CH3 CH3
缬氨酸
H H2N
O C OH H2N
H
O
C
CH3
丙氨酸
C
CH2 CH
C
OH
CH3 CH3
亮氨酸
氨基酸的结构通式：
每种氨基酸分子至少都含有一个氨基（—NH2）、 蛋白质主要由 C 、H、O、N四种元素组成，但有些 一个羧基（— COOH ）、一个氢原子（— H），并且都 蛋白质还含有S和P等其他元素。 有一个氨基和一个羧基连接在同一个碳原子上。这个碳 原子还连接一个侧链基团，用R表示，各种氨基酸之间 的区别在于R基的不同。
第二章氨基酸
第⼆章氨基酸第⼆章氨基酸蛋⽩质是⽣物分⼦中⽣物功能的载体，要了解⽣命的基本活动规律，必须了解蛋⽩质。
⽽氨基酸是蛋⽩质的基本构件。
⼀、蛋⽩质⽔解特性蛋⽩质的⽔解⽅法主要有三种：1.酸⽔解，优点：⽔解彻底，不引起消旋作⽤；缺点：引起部分氨基酸被破坏：⾊氨酸完全破坏丝氨酸和苏氨酸（羟基氨基酸）部分破坏天冬氨酸和⾕氨酰氨（酰氨氨基酸）酰氨基被⽔解2.碱⽔解，优点：可使蛋⽩质完全⽔解，⾊氨酸稳定缺点：产⽣消旋，部分氨基酸破坏：精氨酸被脱氨⽣成鸟氨酸。
酸⽔解和碱⽔解可以互补3.酶⽔解：优点：不产⽣消旋，也不破坏氨基酸缺点：只⽤⼀种酶时⽔解不完全，需要⼏种酶协同作⽤才能彻底⽔解。
⼆、氨基酸是蛋⽩质的基本组成材料氨基酸的名称与符号丙氨酸Ala A精氨酸Arg R天冬酰氨Asn Asx N天冬氨酸Asp Asx D半胱氨酸Cys C⾕氨酰胺Gln Glx Q⾕氨酸Glu Glx E⽢氨酸Gly G组氨酸His H异亮氨酸Ile I亮氨酸Leu L赖氨酸Lys K甲硫氨酸Met M苯丙氨酸Phe F脯氨酸Pro P丝氨酸Ser S苏氨酸Thr T⾊氨酸Trp W酪氨酸Tyr Y缬氨酸Val V三、L-氨基酸的基本结构残基：在肽链中每个氨基酸都脱去⼀个⽔分⼦，脱⽔后的残余部分叫残基（residue), 因此蛋⽩质肽链中的氨基酸统统是残基形式。
判断法（看CAR的⾛向）将H原⼦靠近⾃⼰，观察CAR的⾛向，逆时针（左转）为L型，顺时针（右转）为D型。
四、氨基酸的分（合成蛋⽩质）氨基酸分类：1. 20种常见（合成蛋⽩质）氨基酸分类：根据R链的结构分3类（见教科书124-127）脂肪簇氨基酸15种（包含：中性氨基酸5种；羟基氨基酸2种；含硫氨基酸2种；酰氨氨基酸2种，酸性氨基酸2种,碱性氨基酸2种）芳⾹族氨基酸2种杂环族氨基酸3种根据带电和极性⼜分4类：⾮极性；不带电的极性; 带正电荷；带负电荷2. 不常见（蛋⽩质中被修饰）的氨基酸：如：4-羟脯氨酸；4-羟赖氨酸；6-N-甲基赖氨酸；锁链素等。
氨基酸的结构-教案
第二章第2节氨基酸的结构一．教学目标知识目标：1.写出氨基酸的结构通式；2.说出氨基酸的结构特点；能力目标：通过氨基酸结构通式的推导，养成主动探究的能力；情感目标：通过氨基酸结构通式的推导，养成主动探究的意识及合作意识。
二．教学重难点重点：氨基酸的结构通式及结构特点。
难点：氨基酸的结构通式及结构特点。
三．教学方法问题引导法，自主探究法，合作讨论法。
四．教学过程导入：我们日常食用的肉类、鸡蛋、牛奶等都含有蛋白质，可见蛋白质在对我们的生命活动非常重要，是生命活动的主要承担者，蛋白质的基本单位是氨基酸，而自然界中有100多种氨基酸，哪些是组成蛋白质的氨基酸，它们有什么共同点？我们一起来学习氨基酸的结构。
新课：知识目标一：氨基酸的结构教师活动：展示四种氨基酸的结构式，讲述氨基和羧基的书写方式。
学生活动：认真观察下列四种氨基酸的结构式，回答以下几个问题。
1)氨基酸的组成元素有哪些？2)氨基酸结构与其名称有什么关系？3)R基上能不能含有-NH2 或-COOH?4)四种氨基酸在结构上有哪些共同点，又有哪些差异?教师给与必要的补充，注意语言表述的准确性。
提示：1) 氨基酸的组成元素：C、H、O、N，还有S；2) “氨基酸”代表了结构里的氨基和羧基部分，也就是带有氨基的酸。
3）R基上可以有氨基和羧基，例如赖氨酸R基上有氨基，天冬氨酸R基上有羧基。
4）四种氨基酸的共同点：①都有氨基，羧基和氢基；②有一个氨基和羧基连接在同一个碳原子上不同点：R基不同。
学生活动：尝试写出氨基酸分子的结构通式。
教师活动：教师巡查学生书写情况，启发学生依据书写情况与教材作对比来发现问题，强调结构通式的不同写法。
氨基酸的结构通式【氨基酸形象比喻：氨基酸的结构通式就像人，C为躯干，左手是氨基，右手是羧基，两条腿是氢原子，头是R基。
】学生活动：讨论并总结氨基酸的结构特点。
氨基酸的结构特点：①至少含有一个氨基（—NH2）和一个羧基（—COOH）②都有一个氨基和羧基连接在同一个碳原子上③碳原子上还连有一个氢原子④ R基不同，氨基酸不同知识目标二蛋白质的结构生物体中组成蛋白质的氨基酸只有20种，而据估计，生物界的蛋白质种类多达1010～1012种。
生物人教版必修1课件：第2章 第2节 第1课时 氨基酸及其种类 蛋白质的形成过程和相关计算
(2)根据氨基酸的结构通式，可知①的 R 基为 —H，③的 R 基为—CH2—COOH，④的 R 基 为—CH2OH，⑤的 R 基为—(CH2)4—NH2，因 R 基不参与脱水缩合，故形成的肽链中 R 基为 4 种。(3)据(2)分析 R 基中含有氨基的是⑤，含 有羧基的是③，因 R 基不参与脱水缩合，故该 肽链中游离氨基和羧基数量都为 2。(4)该四肽 的相对分子质量与组成其氨基酸的相对分子 质量相比减少了 54(4 个氨基酸失去 3 分子水形 成四肽)。
1．描述从氨基酸到蛋白质的形成过程： 氨基酸→二肽(由 两个氨基酸 缩合成的 化合物)→多肽(由多个氨基酸缩合而成，含有 多个 肽键 的化合物，通常呈 链状 结构)→ 盘曲、折叠→具有一定 空间结构 的蛋白质。
(1)肽：氨基酸脱水缩合所形成的化合物， 以组成的 氨基酸数 来命名，如二肽、三肽、多 肽。
，那么 10
个氨基酸(同学)形成一条肽链时，脱掉 9 个水
分子。
(2)若 n 个氨基酸形成 m 条肽链，肽键数与 失去水分子数的关系为： 肽键数＝失去水分子 数＝n－m 。
(3)若 20 个氨基酸(同学)脱水缩合形成环状 多肽(即首尾的两个同学手牵手形成环状)，氨基 酸数与肽键数之间的数量关系为：环状多肽相当 于肽链数为 0，则此时 氨基酸数＝肽键数 。
(4) 它 与 另 一 个 同 类 分 子 结 合 的 方式 为 ________。形成的化学键叫________，可表示 为________，反应后的产物是________。
(2)肽链：多肽所呈的 链状结构 。
2．在上面左图中，第一个氨基酸分子的 羧基 和第二个氨基酸分子的 氨基 相连接，同时 脱去一分子 水 的结合方式，叫脱水缩合 。该 反应过程具有以下特点：
第二章 氨基酸与蛋白质的一级结构-d
亮氨酸Leucine
异亮氨酸 Ileucine 脯氨酸Proline 甲硫氨酸 Methionine
-氨基--甲硫基丁酸
氨基酸的结构
甘氨酸Glycine 丙氨酸Alanine 缬氨酸Valine 亮氨酸Leucine
含硫氨基酸
异亮氨酸Ileucine
脯氨酸Proline
甲硫氨酸 Methionine
（一）氨基酸的分类
1. 按R的化学结构可分为四类：芳香族、杂环、 杂环亚氨基酸、脂肪族。 2. 按R的极性分成四类：非极性氨基酸、不带电 的极性R基氨基酸、极性带负电的R基氨基酸、 极性带正电的R基氨基酸
甘氨酸
丙氨酸
脯氨酸
缬氨酸
非极性、脂肪族 R Groups
亮氨酸
异亮氨酸
蛋氨酸
苯丙氨酸
酪氨酸
蛋白质的定量分析上极为有用
三聚氰胺风波
三聚氰胺（Melamine） （化学式：C3H6N6） ，俗称密胺、蛋白精
三聚氰胺结构式
第一节 蛋白质的分类
蛋白质的分类 清蛋白（溶于水） 球蛋白（微溶于水，溶于稀盐溶液） 谷蛋白（溶于稀酸、碱，不溶于水） 醇蛋白（溶于70－80％乙醇，不溶于水） 精蛋白 组蛋白 硬蛋白
半胱氨酸 Cysteine
-氨基--巯基丙酸
2个半胱氨酸可以二硫键结合，形成胱氨酸， 这在蛋白质形态的形成有很大的作用
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalan ine
H2N
芳香族氨基酸
O CH C CH2 OH
-氨基--苯基丙酸
氨基酸的结构
苯丙氨酸 Phenylalan ine 酪氨酸
色氨酸
赖氨酸
精氨酸
组氨酸
芳香族 R Groups
第二章蛋白质化学氨基酸
氨基的羧酸。是羧酸分子中Cα 上 的一个H被氨基取代而成的化合物。
R-COOH
----C-C-C-C-COOH γβα
R-C α H -COOH
H
R-C α H -COOH
NH2
蛋白质氨基酸
• 自然界中存在的氨基酸有300余种，但组成蛋白 质的有22种，称为蛋白质氨基酸，又名标准氨基 酸，其中最早发现的20种较为常见，
• 20种氨基酸中，第一个被发现的是Asn，是1806 年在植物芦笋中发现的；最后一个被发现的是 Thr，是1938年在小麦麸质中发现的。
• 2种不常见的蛋白质氨基酸：含硒半胱氨酸（第 21种）和吡咯赖氨酸（第22种）
一、氨基酸的结构
氨基酸的结构通式
COO+α
H3N C H
COOH
或
H2N
α
CH
R
（1） L-α-氨基酸的衍生物 L-瓜氨酸和L-鸟氨酸是合成精氨酸的中间产物。
（2）D-α-氨基酸 D-Ala存在于肽聚糖中，D-Phe是短杆菌肽S的组分 （3）β、γ、δ-氨基酸 β-Ala是泛酸的前体，γ-氨基丁酸是传递神经冲动的化 学介质。
五、AA的重要理化性质
（一）氨基酸的物理性质
• 状态：无色晶体或粉末 • 溶解性：各种氨基酸在水中的溶解度差别很大，
凯氏定氮法：
100克样品中蛋白质的含量 ( g % ) = 每克样品含氮克数× 6.25×100
1/16%
蛋白质含量的测定： 凯氏定氮法(测定氮的经典方法)
三聚氰胺（Melamine）
• 分子量126.12。
• 牛奶中总蛋白质由大约 94%的纯 蛋白质（约3.1g/100g）和约6% 非蛋白质（约0.2g/100g）组成。 总蛋白质平均含量为3.3%。
第2章氨基酸
弱酸 加热
脯氨酸为黄色
（四） 侧链R基参加的反应
1、Tyr 22、、碱碱性性AAAA 3、带硫AA
Tyr酚基在3和5位上易发生亲电取代反应， 如碘化和硝化 黄色反应
HO
O
H2N
O
OH
HO
O
NH2
H2N
HO
O
H2N
I
HO
I
I
OH
O2N NO 2 OH
NO 2 HO
Arg侧链胍基与 环己二酮生成 缩合物
含游离-羧基的一端：羧基端或C-端 AA顺序是从N-端开始以C-端氨基酸残基为终点
如上述五肽：Ser-Val-Tyr-Asp-Gln
肽键的结构
①肽键中C-N键有部分 双键性质 ——不能自由旋转
②组成肽键原子处于 同一平面（肽平面）
③键长及键角一定 ④大多数情况以反式
结构存在
共价主链
2.3.2、 生物活性肽的功能
Ser
Val
Tyr
Asp
Gln
H
H
H
H
H
O
O
O
O
H3N+ C C N C C N C C N C C N C COO-
N-端 CH2
H CH
H CH2
H CH2
H CH2 C-端
OH
CH3 CH3
CO2H
CH2
肽键 OH
CONH2
多肽链中AA残基按一定顺序排列：氨基酸顺序 含游离-氨基的一端：氨基端或N-端
3、根据功能分 酶
调节蛋白（如激素）
贮存蛋白
转动蛋白
运动蛋白
2.2 蛋白质的组成单位－氨基酸
氨基酸与蛋白质的组成和理化性质
－
－酸OO彼C－CH －CH2－ C
=
此色氨以酸(Trp)
CH
N
肽键
+ H3N
－
－相构苯O丙O链成氨C－酸(CPhHe)－CH2－
－
肽链 + 骨架H3N －而OO侧C－CH －CH2－ 链酪氨是酸(Ty+r) 自由H3N
－OH
－
的 －OOC－CH －CH2－CH －CH3
－
异亮氨酸(Ile)
优点：对原料无选择性，仪器简单，方法也简单； 缺点：易将无机氮(如核酸中的氮) 都归入蛋白质中,不精确。 一般，样品含氮量平均在16%，取其倒数100/16=6.25，即为 蛋白质换算系数，其含义是样品中每存在1g元素氮，就说明含有 6.25g 蛋白质）；故：蛋白质含量=氮的量×6.25
二 分子组成
－
－
苏氨酸(Thr)
－CH－OH
－
－而OO侧C－CH －CH2－ C N酸性解离基团的
+ H3N
CH3
★ 链组氨是酸 (His+) ★自由H3N
－
CH
半胱氨酸(Cys)
CH－N氨H 基酸有那几种？－OOC－CH －CH2－SH
咪唑基
－
的 －OOC－CH －CH2－COO－
天冬氨酸(Asp)
+ H3N
氨基酸分类
R-基团是氨基酸分类的标志；决定氨 基酸的性质、蛋白质多肽链空间走向， 并与蛋白质生物功能的表现有关。
H R—C—COOH
NH2
类别
非极性侧链 氨基酸
分类根据 R-在pH6~7时解离状态及特点
种数
不解离、不带电、有疏水性 8(9)
极性侧链 氨基酸
人教版高中生物必修一第二章第二节 第一课时氨基酸的结构及其特点 教学设计
必修一分子与细胞第二章组成细胞的分子第2节生命活动的主要承担者——蛋白质教学目标：1、知识与技能（1）了解氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
（2）简述氨基酸的结构特点。
（3）书写氨基酸的结构通式。
2、过程与方法通过多媒体课件进行教学。
运用图片增强学生的直观感受，以问题的形式引出知识点，培养学生分析资料、思考与总结的能力。
3、情感态度与价值观（1）认同“蛋白质是生命活动的主要承担者”。
（2）使学生形成“生物体的结构与功能相适应”的观点。
教学重难点：重点：（1）氨基酸是组成蛋白质的基本单位。
（2）氨基酸的结构特点。
难点：氨基酸的结构特点。
学情分析：经过第1节的学习，学生已经对细胞的物质组成有了一定的了解，同时，蛋白质类食品与生活和人体健康息息相关，可以引起学生们的学习兴趣，为本节课的学习奠定了良好的基础。
但本节课涉及氨基酸的微观结构，给学生对知识点的理解带来了一定的难度。
所以在教学过程要多联系学生的生活经验，并以图片等方式加强教学的直观性，促进学生对微观内容的理解，提高观察、思考和获取信息的能力，形成“结构与功能相适应”的观点。
教学方法：（1）创设问题情境，联系实际生活，引导学生积极思考并激发学习兴趣。
（2）直观法：运用多媒体展示图片、动画等，引导学生进行观察，并协助学生总结氨基酸的结构特点等。
课前准备：多媒体课件、学案等。
教学过程：导入新课：师：用PPT展示几张生活中常见的富含蛋白质的食物的图片，并让学生说出这几种食物的共同特点是什么？生：共同特点是富含蛋白质。
师：这几种食物的共同特点是富含蛋白质。
经过上一节课的学习，我们已经知道了，细胞中含量最多的有机化合物就是蛋白质。
而且从营养均衡的角度来说，我们每天都需要补充一定量的蛋白质，这说明蛋白质对我们的生命活动是非常重要的。
请同学们参考书本内容思考一下，进入消化道的蛋白质能够直接被人体吸收吗？生：不能，蛋白质必须经过消化，成为各种氨基酸，才能够被吸收和利用。
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第二章氨基酸
蛋白质是生物分子中生物功能的载体，要了解生命的基本活动规律，必须了解蛋白质。
而氨基酸是蛋白质的基本构件。
一、蛋白质水解特性
蛋白质的水解方法主要有三种：
1.酸水解，
优点：水解彻底，不引起消旋作用；
缺点：引起部分氨基酸被破坏：
色氨酸完全破坏
丝氨酸和苏氨酸（羟基氨基酸）部分破坏
天冬氨酸和谷氨酰氨（酰氨氨基酸）酰氨基被水解
2.碱水解，
优点：可使蛋白质完全水解，色氨酸稳定
缺点：产生消旋，部分氨基酸破坏：
精氨酸被脱氨生成鸟氨酸。
酸水解和碱水解可以互补
3.酶水解：
优点：不产生消旋，也不破坏氨基酸
缺点：只用一种酶时水解不完全，需要几种酶协同作用才能彻底水解。
二、氨基酸是蛋白质的基本组成材料
氨基酸的名称与符号
丙氨酸Ala A
精氨酸Arg R
天冬酰氨Asn Asx N
天冬氨酸Asp Asx D
半胱氨酸Cys C
谷氨酰胺Gln Glx Q
谷氨酸Glu Glx E
甘氨酸Gly G
组氨酸His H
异亮氨酸Ile I
亮氨酸Leu L
赖氨酸Lys K
甲硫氨酸Met M
苯丙氨酸Phe F
脯氨酸Pro P
丝氨酸Ser S
苏氨酸Thr T
色氨酸Trp W
酪氨酸Tyr Y
缬氨酸Val V
三、L-氨基酸的基本结构
残基：在肽链中每个氨基酸都脱去一个水分子，脱水后的残余部分叫残基（residue), 因此蛋白质肽链中的氨基酸统统是残基形式。
判断法（看CAR的走向）
将H原子靠近自己，观察CAR的走向，逆时针（左转）为L型，顺时针（右转）为D型。
四、氨基酸的分（合成蛋白质）氨基酸分类：
1. 20种常见（合成蛋白质）氨基酸分类：
根据R链的结构分3类（见教科书124-127）
脂肪簇氨基酸15种（包含：中性氨基酸5种；羟基氨基酸2种；含硫氨基酸2种；酰氨氨基酸2种，酸性氨基酸2种,碱性氨基酸2种）
芳香族氨基酸2种杂环族氨基酸3种
根据带电和极性又分4类：
非极性；不带电的极性; 带正电荷；带负电荷
2. 不常见（蛋白质中被修饰）的氨基酸：如：4-羟脯氨酸；4-羟赖氨酸；6-N-甲基赖氨酸；锁链素等。
3. 非蛋白质氨基酸
包含D-型氨基酸，β，γ，δ—氨基酸等。
有的作为其它大分子合成的结构单元，如细菌细胞壁成分中的D-谷氨酸和D-丙氨酸，抗生素中的短杆菌素中的D-苯丙氨酸，有的作为代谢中间产物，如鸟氨酸，瓜氨酸。
大多数的功能还不清楚。
五、氨基酸的酸碱化学性质
两性电解质
•同一个氨基酸分子上可以即有正电荷又有负电荷，故称为两性电解质
(ampholytes)。
•氨基酸的两性解离是由于既有酸性解离又有碱性解离。
氨基酸的解离状态与pH有关，氨基酸的完全离子化时可以看成是一种多元酸，其解离过程如P131.根据滴定曲线可以推断每个基团的表观解离常数。
氨基酸各基团的表观解离常数见表3-3.根据平衡常数公式可得：
pH=pK’+lg[质子受体]/[质子供体]
在水溶液中，氨基和羧基在不同的pH条件下表现出不同的解离状态，在特定的pH条件下会呈电荷中性，这时的pH称为等电点（isoelectric point),以符号pI来表示
等电点的求法：
1.先写出解离方程式；
2.找出中性分子状态；
3.中性状态分子两边的解离常数的平均值即为pI。
氨基酸等电点的计算
氨基酸的酸碱滴定
氨基酸的甲醛滴定
甲醛滴定的作用是降低了氨基的碱性，从而是滴定终点pH降低
六、氨基酸的理化性质
氨基酸的理化性质一般物理性质
氨基酸晶体的熔点很高（200℃以上）——离子晶体
氨基酸能使水的介电常数增高，而一般有机化合物（乙醇、丙酮）使水的介电常数降——强极性分子
氨基酸的理化性质
水中溶解度各不同，取决于侧链。
除脯氨酸和羟脯氨酸外，几乎都不溶于乙醇，所有氨基酸都溶于强酸强碱，而不溶于乙醚。
氨基酸的化学性质
（I）
●氨基的化学反应:
√◆与茚三酮 (ninhydrin) 的反应定量反应
◆与亚硝酸的反应 Van Slyke定氮
√◆与2,4-二硝基氟苯 (FDNB) 的反应测序
◆与甲醛的反应氨基滴定
◆与酰化基的反应氨基保护基
√◆与二甲基氨基萘磺酰氯 (DNS-Cl)的反应测序
◆与荧光胺的反应微量检测
√■与Edman试剂 (苯异硫氢酸) 和测序
有色Edman试剂的反应
（II）
●羧基的化学反应
▲Strecker降解:
弱氧化剂 (次氯酸钠, N-bromosuccin
imide) 作用下生成NH3和醛(RCHO)
▲特殊条件下, 还原成氨基醇、氨基醛
▲与肼 (hydrazine) 的反应 C端氨基酸分析
●侧链的化学反应
▲羟基: 酯化 (生物体内的磷酸化)
▲巯基: 氧化还原
七、氨基酸的光学性质
旋光性
除甘氨酸外，蛋白质中的氨基酸的α—碳原子都是不对称碳原子，都是L-型氨基酸。
α—氨基酸的这种性质叫做旋光性（rotation）或光学活性（optical activity），也称分子的手性（chirality）。
根据氨基酸的比旋光度可定型，根据旋光度可定量。
（二）光吸收特性
蛋白质合成氨基酸在可见光内没有光吸收，在近紫外（<220nm）都有光吸收，Tyr,Phe,Trp在220-280nm内有吸收峰，吸收峰分别在275,257,280.蛋白质可以用280nm测定其含量。
（三）核磁共振波谱
核磁共振光谱主要应用于：
1.氨基酸的电离状态；
2.分析多肽或蛋白质的三维结构。
八、氨基酸的分离分析
氨基酸的分离和分析方法不能截然分开，分离方法常常也用作分析。
分离分析的程序通常是先将不同的氨基酸分离，然后用茚三酮显色，通过与标准比较，进行定性定量。
一般的分离分析方法主要有两类，一是电泳；二是层析。
层析是氨基酸分析的最主要的方法，同时也是生物化学，分子生物学中最常见的方法。
（一）分配层析的一般原理
1.分配定律 Kd＝Ca/Cb
2.有效分配系数：
Keff=Ca×Va/Cb×Vb=Kd×Rv
3.分配系数与分离效果
4.分配层析过程的模式过程？
5.不同的层析方法的相同与不同：不同的层析方法都有固定相和流动相，但
形成固定相和流动的机制和方法不同。
•纸层析、薄层层析
•离子交换层析
•气相色谱
•高压液相色谱。