52个生化重点名词解释
生化50个名词解释
结构域：指一些较大的蛋白质分子，其三级结构中具有两个或多个在空间上可有明显区别的局部领域。
其特点：结构域与分子整体以共价键相连；具有相对独立的空间构象和生物学功能；同一蛋白质中的结构域可以相同或不同，不同蛋白质中的结构域也可以相同或不同。
等电点：指氨基酸或蛋白质在溶液中解离呈阳离子和阴离子的趋势和程度相等，成为兼性离子，呈电中性，这时溶液的PH 称为该氨基酸或蛋白质的等电点。
蛋白质变性：指在某些理化因素的作用下，蛋白质特定的空间结构被破坏，从而导致其理化性质、生物活性丧失的现象。
蛋白质变性的本质是空间结构破环，不涉及一级结构的改变。
、Km：即米氏常数，是酶的特征性常数，数值上等于酶促反应速度为最大反应速度一半时的底物浓度。
酶的竞争性抑制作用：抑制剂与酶的底物结构相似，抑制剂可与底物竞争结合酶的活性中心，从而阻碍酶与底物结合形成中间产物的抑制作用。
糖异生：在肝线粒体和胞液内，由非糖物质（如甘油、乳酸、某些氨基酸）生成葡萄糖或糖原的过程，称为糖异生。
磷酸戊糖途径：葡萄糖在细胞液中生成磷酸戊糖及NADPH+H，前者再进一步转变成3-磷酸甘油醛和6-磷酸果糖的反应过程。
也称己糖磷酸支路，或简称PPP途径。
脂肪动员：储存在脂肪细胞中的脂肪，经脂肪酶逐步水解为游离脂肪酸和甘油并释放入血，通过血液运输至其他组织氧化利用的过程。
酮体：酮体是脂酸在肝脏氧化分解时产生的特有中间代谢产物，包括乙酰乙酸、-羟丁酸和丙酮。
肝脏合成酮体，经血液运输到肝外组织氧化利用。
酮体是肝输出能源的一种形式。
血浆脂蛋白：是脂质和载脂蛋白结合形成的球形复合体，是血浆脂质的运输和代谢形式。
球形复合体的表面为载脂蛋白、磷脂、游离胆固醇的亲水基团，这些化合物的疏水基团朝向球内，球形复合体的内核为甘油三酯、胆固醇酯等疏水脂质。
转氨基作用：在转氨酶的作用下，把一种氨基酸上的氨基转移到ɑ-酮酸上，形成另一种氨基酸，原来的氨基酸生成相应的酮酸。
一碳单位：具有一个碳原子的基团，包括：甲基（-CH3）、甲烯基（-CH2-）、甲炔基（-CH=）、甲酰基（-CHO）、亚氨甲基（-CH=NH)。
生化名词解释
1.等电点（pI）：使氨基酸分子处于静电荷为零时的pH值。
2.肽键：一个氨基酸的羧基与另一个的氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰氨键。
3.肽链：由氨基酸残基通过肽键形成的氨基酸链4.肽平面：肽键具有双键性质，构成肽键的6个原子差不多5.肽单位：肽链中的酰胺基称为肽基或肽单位。
6.二面角：相邻的肽平面由于C－N和C－C键的旋转形成的两个平面的夹角。
7.蛋白质的一级：结构指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
8.二级结构: 在蛋白质分子中的局布区域内氨基酸残基的有规则的排列。
常见的有二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
9.三级结构: 蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕，折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用，氢键，范德华力和盐键维持的。
10.四级结构: 多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构多肽（亚基）以适当方式聚合所呈现的三维结构。
11.超二级结构: 在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体。
12.结构域 : 在蛋白质的三级结构内的独立折叠单元。
结构域通常都是几个超二级结构单元的组合。
13.α-螺旋: 蛋白质中常见的二级结构，肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状，一般都是右手螺旋结构，螺旋是靠链内氢键维持的。
每个氨基酸残基（第n个）的羰基与多肽链C端方向的第4个残基（第4+n个）的酰胺氮形成氢键。
在古典的右手α-螺旋结构中，螺距为0.54nm，每一圈含有3.6个氨基酸残基，每个残基沿着螺旋的长轴上升0.15nm.14.β-折叠: 蛋白质中常见的二级结构,是由伸展的多肽链组成的。
折叠片的构象是通过一个肽键的羰基氧和位于同一个肽链的另一个酰氨氢之间形成的氢键维持的。
氢键几乎都垂直伸展的肽链，这些肽链可以是平行排列（由N到C方向）或者是反平行排列（肽链反向排列）15.β-转角: 也是多肽链中常见的二级结构,是连接蛋白质分子中的二级结构（α-螺旋和β-折叠），使肽链走向改变的一种非重复多肽区，一般含有2～16个氨基酸残基。
生化名词解释
静态生化名词一．糖化学部分1.Monosaccharides[单糖]：含有一个游离醛基或酮基以及含有多余2个羟基的糖。
最简单的醛糖是甘油醛（糖），最简单的酮糖是二羟（基）丙酮（糖）。
2.Configuration& conformation(糖的构型和构象）－前者指在立体异构体中取代原子或基团在空间的取向。
两种构型间的转变需要共价键的断裂和重组。
如D-葡萄糖和L-葡萄糖。
后者指取代原子或基团当单键旋转时可能形成的不同立体结构。
这种空间位置的改变不涉及共价键的断裂。
也见蛋白质和多肽章.3.Mutarotation（糖的变旋现象）：单糖的异头物在水溶液中互相转化的过程。
或者指一个吡喃糖、呋喃糖或糖苷伴随着它们的α-和β-异构形式的平衡而发生的比旋度变化。
4.异头物（anomers）:仅在氧化数最高的碳原子（异头碳）具有不同构型的糖分子的两种异构体。
5.异头碳（anomeric carbon）：一个环化单糖的氧化数最高的碳原子。
异头碳具有一个羰基的化学反应性。
6.成苷反应、糖（苷）基和糖苷键：活泼半缩醛/半缩酮羟基与含羟基的化合物（如醇、酚等）生成的缩醛/缩酮，称为成苷反应。
其产物称为配糖物，简称为“苷”，全名为某糖某苷。
糖（苷）基与配基之间连接的键称为糖苷键(Glycosidic bond)。
7.Glycosidic bond(糖苷键)－一个糖半缩醛羟基与另一个分子（例如醇、糖、嘌呤或嘧啶）的羟基、胺基或巯基之间缩合形成的缩醛或缩酮键。
在糖蛋白中常见的糖苷键有O-糖苷键和N-糖苷键。
8.Epimerization（差向异构化）：在一个含多个手性中心的分子中，只有一个手性中心构型发生转化的现象。
如D-葡萄糖和D-甘露糖就是。
9.糖酸：单糖的醛基被氧化为COOH的产物。
10.糖醛酸：单糖的伯醇基氧化为COOH的产物。
11.糖二酸：单糖的醛基和伯醇基都被氧化COOH的产物。
12.转化糖：由于水解前后旋光度发生改变（由右旋变为左旋），所以蔗糖的水解产物叫做转化糖，转化糖具有还原糖的一切性质。
生化名词解释(生物化学)
生化名词解释第一章1.一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
2.二级结构：是指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
3.三级结构：指整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条肽链所有原子在三维空间的排布位置。
4.四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
5.超二级结构：在许多蛋白质分子中，可由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近，形成一个有规则的二级结构组合称为超二级结构。
6.模体：蛋白质中具有特定功能的或作为一个独立结构一部分的相邻的二级结构的聚合体。
7.分子伴侣（molecular chaperon）：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构的蛋白质。
8.肽单元（peptide unit）：参与肽键的6个原子（Cα1、C、O、N、H、Cα2）位于同一平面构成。
9.结构域（domain）指的是分子量大的蛋白质折叠成的结构紧密、稳定的区域，可以各行其功能。
10.蛋白质变性（protein denaturation）：在物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，从而导致理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。
第二章11.核酸：是以核苷酸为基本组成单位的生物信息大分子，具有复杂的结构和重要的生物学功能。
可分为脱氧核糖核酸和核糖核酸。
12.核酸杂交（nucleic acid hybridization）：具有互补碱基序列的DNA或RNA分子，通过碱基对之间氢键形成稳定的双链结构，包括DNA和DNA的双链，RNA和RNA的双链，DNA和RNA 的双链。
13.核小体（nucleosome）：是染色质的基本组成单位，由DNA和H1、H2A，H2B，H3和H4等5种组蛋白共同构成。
52个生化重点名词解释
52个生化重点名词解释1.蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，其分子内部原有的高级结构构象发生变化，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化。
2.酶的活性部位：酶分子直接与底物结合并与酶催化直接相关的部位，即包括结合部位和催化部位。
3.内含子：大多数真核生物结构基因的居间序列或不编码序列，不在mRNA中出现。
4.外显子：真核生物中多肽编码的基因片段。
5.稀有碱基：含量较少的碱基，多数为主要碱基的修饰物。
（tRNA中大约有10%为稀有碱基）6.联合脱氨：是生物体主要的脱氨基方式，是转氨基作用和氧化脱氨基作用的结合，人体内转氨基时的氨基受体主要是α-酮戊二酸生成的谷氨酸，在L-谷氨酸脱氢酶的作用下脱下氨基，这种方式叫做联合脱氨基作用。
7.抗代谢物：即抗代谢抑制剂，都是与代谢物在结构上的类似物，他们在代谢反应中跟正常的代谢物拮抗，以减少正常代谢物参加反应的机会，从而影响正常代谢。
8.限制性核酸内切酶：是细菌细胞内存在的一类识别并水解外源DNA的核酸内切酶，用于特异切割DNA，是一种工具酶。
9.α螺旋：蛋白质分子中多个肽单元通过氨基酸α-C的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋上升成稳定的螺旋构象。
（一般为右手螺旋）10.半保留复制：DNA在复制时，每一条DNA单链在新链合成中充当模板，按碱基配对方式形成两个新的DNA分子，每一个分子都有一条新链一条旧链，这种配对方式就叫做半保留复制。
11.糖酵解：葡萄糖经过酶促降解为丙酮酸，并伴随生成ATP的过程为糖酵解，此过程于胞液中进行，是动物，植物，微生物细胞中葡萄糖分解的共用代谢途径。
12.断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，这些基因称为断裂基因。
13.解链温度Tm：DNA的热变性是一个突变过程，类似于结晶的熔解，将紫外线吸收量（260nm）的增加量达到最大增加量的一半时的温度称为解链温度。
生化名词解释
1糖酵解：是指葡萄糖经由果糖1,6-二磷酸和3-磷酸甘油酸转变为丙酮酸，同时产生ATP的一系列反应。
2发酵：营养分子产能的厌氧降解3巴斯德效应：在酵母葡萄糖发酵中，厌氧条件下葡萄糖的消耗速率和总量都要高于有氧时的数倍。
4底物/无效循环：一对相反方向的反应同时进行的循环，如糖酵解中果糖-6-磷酸的磷酸化生成果糖-1,6-二磷酸，与其逆反应同时进行。
在代谢道路上是无效循环，可导致发热或增强代谢信号的作5 糖原分解：糖原分解成葡萄糖或葡糖-1-磷酸的过程称为糖原的分解。
6磷酸解作用: 通过在分子内引入一个无机磷酸，形成磷酸脂键而使原来键断裂的方式7糖异生作用：由简单的非糖前体如丙酮酸转变为糖的过程。
8别构调节：酶分子的非催化部位与某些化合物可逆地非共价结合后发生构象的改变，进而改变酶活性状态9共价修饰：酶蛋白肽链上的一些基团可与某种化学基团发生可逆的共价结合，从而改变酶的活性，这一过程称为酶的共价修饰或者化学修饰10戊糖磷酸途径：其循环过程中，磷酸己糖先氧化脱羧形成磷酸戊糖及NADPH，磷酸戊糖又可重排转变为多种磷酸糖酯；NADPH则参与脂质等的合成，磷酸戊糖是核糖来源，参与核苷酸等合成11柠檬酸循环：发生在线粒体基质内，经由一系列脱氢及脱羧反应将乙醛-CoA最终氧化成CO2的单向循环途径。
乙醛酸循环：许多非脊椎类的物种能够经由一条三羧酸循环支路将乙醛盐转化为糖类的过程。
12糖醛酸途径：从葡萄糖-6-磷酸或葡萄糖-1-磷酸开始，经UDP-葡萄糖醛酸生成葡萄糖醛酸和抗坏血酸的途径13半乳糖血症：人类的一种基因型遗传代谢缺陷，是由于缺乏1-磷酸脂键而使原来键断裂的方式14呼吸电子传递链：由供氢体、传递体、受氢体以及相应的酶系统组成的生物氧化还原链，将氢或电子从NADH+H+等传递到O2。
同时释放出能量经ADP磷酸化产生ATP的过程。
15生物氧化：糖、脂、蛋白质等有机物在细胞中经过一系列的氧化分解，最终生成CO2和H2O等小分子物质，并释放出能量的过程。
生化名词解释
1.蛋白质等电点：AA所带电荷为零时所处溶液的PH值。
2.肽键和肽链：一分子AA的羧基与另一分子AA的氨基脱水缩合形成的共价键结构即肽键。
多个AA分子脱水缩合就形成肽链。
3.肽平面：组成肽腱的四个原子相邻的两个α碳原子处于同一平面上，为刚性平面结构。
4.一级结构：指组成蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺序，不涉及肽链的空间排序。
5.二级结构：多肽链主链的局部空间结构，不考虑侧链的空间构象。
6.三级结构：指整个多肽链的空间结构，包括侧链在内的所有原子的空间排布，即蛋白质的三维结构。
7.四级结构：蛋白质由相同或不同的亚基以非共价键结合在一起，这种亚基间的组合方式即为蛋白质的四级结构。
8.超二级结构：相邻的二级结构单元组合在一起，相互作用，形成有规则的，在空间上能辨认的二级结构组合体，充当三级结构的构件，即超二级结构。
9.结构域：较大的球形蛋白质分子中，多肽链往往形成几个紧密的球状构象，这些球状结构间以松散的肽链相连，这些球状构象即结构域。
10.蛋白质的变性与复性：当受到某些因素影响时，维系天然构象的次级键被破坏，蛋白质失去天然构象，导致生物活性丧失及相关物理、化学性质的改变的过程为变性。
变性后蛋白质除去变性因素后，重新恢复天然构象和生物活性的过程称为蛋白质的复性。
11.分子病：由于遗传上的原因而造成蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
12.盐析法：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质胶体的稳定性使其析出。
13.别构效应：一个蛋白质与其配体结构后，蛋白质的空间构象发生变化，使它适用于功能的需要，这一类变化称为别构效应。
14.构型与构象：构型，分子中由于各原子或基团间特有的固定的空间排列方式不同而使它呈现出不同的较定的立体结构；构象，由于分子中的某个原子(基团)绕C-C单键自由旋转而形成的不同的暂时性的易变的空间结构形式，不同的构象之间可以相互转变，在各种构象形式中，势能最低、最稳定的构象是优势对象。
生化 名词解释
1. peptide unit肽单元:在多肽分子中肽键的6个原子（Cα1,C,O,N,H,Cα2）位于同一平面，被称为肽单元2. motif模体:在蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，并具有相应的功能，被称为模体。
3. 蛋白质变性: 在某些理化因素作用下，致使蛋白质的空间构象破坏，从而改变蛋白质的理化性质和生物活性，称为蛋白质变性。
4.谷胱甘肽:由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽，半胱氨酸的巯基是该三肽的功能基团。
它是体内重要的还原剂，以保护体内蛋白质或酶分子等中的巯基免遭氧化。
5. β-pleated sheetβ折叠: 在多肽链β折叠结构中，每个肽单元以Cα为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上下方。
两条以上肽链或一条肽链内的若干肽段的锯齿状结构可平行排列，其走向可相同，也可相反。
并通过肽链间的肽键羰基氧和亚氨基氢形成氢键从而稳固β-折叠结构.6. chaperon分子伴侣: 分子伴侣是一类帮助新生多肽链正确折叠的蛋白质。
它可逆的与未折叠肽段的疏水部分结合随后松开，如此重复进行可以防止错误的聚集发生，使肽链正确折叠。
分子伴侣对于蛋白质分子中二硫键的正确形成起到重要作用。
7. protein quaternary structure四级结构:数个具有三级结构的多肽链，在三维空间作特定排布，并以非共价键维系其空间结构稳定，每一条多肽链称为亚基。
这种蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基间的相互作用，称为蛋白质的四级结构。
8. 结构域:蛋白质的三级结构常可分割成1个和数个球状区域，折叠得较为紧密，各行其能，称为结构域。
9. 蛋白质等电点:在某一pH溶液中，蛋白质分子所带的正电荷和负电荷相等，净电荷为零，此溶液的pH值，即为该蛋白质的等电点。
10. α-螺旋: α-螺旋为蛋白质二级结构类型之一。
在α-螺旋中，多肽链主链围绕中心轴作顺时钟方向的螺旋式上升，即所谓右手螺旋。
生化名词解释
1.当氨基酸分子带有相等正、负电荷，即所带净电荷为零时，溶液的pH值称为该氨基酸的等电点（pI）。
2.两氨基酸单位之间的酰胺键（-CO-NH-），称为肽键.3.蛋白质的一级结构(primary structure)就是蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序(sequence)。
4.蛋白质的二级结构(secondary structure)多肽链中主链原子的局部空间排布即构象，不涉及侧链部分的构象。
维系蛋白质二级结构的主要化学键是氢键。
5.肽键中-C-N-键的性质介于单、双键之间，具有部分双键的性质，因而不能旋转，这就将固定在一个平面之内6.β-折叠是由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象。
7.模序是指在多肽链内顺序上相互邻近的二级结构肽段常常在空间折叠中靠近，彼此相互作用，形成一个具有特殊功能的空间结构8.整条多肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
9.结构域也是蛋白质构象中二级结构与三级结构之间的一个层次。
在较大的蛋白质分子中，蛋白质三级结构常可分割成一个或数个球状或纤维状的区域，每个区域折叠得较为紧密，有独特的空间构象，各行其功能，称为结构域。
（10.蛋白质的四级结构是指亚基的立体排布、相互作用及接触部位的布局。
11.协同效应(cooperativity)的定义是指一个亚基与其配体结合后，能影响寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用则称为正协同效应，反之称为负协同效应12.当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质游离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，此时溶液的pH值称为蛋白质的等电点(isoelectric point,简写pI)13.天然蛋白质的严密结构在某些物理或化学因素作用下，其特定的空间结构被破坏，从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失，称之为蛋白质的变性作用14.将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热，可使蛋白质可形成比较坚固的凝块，称蛋白质凝固15.在蛋白质溶液中加入大量的中性盐以破坏蛋白质的胶体稳定性而使其析出，这种方法称为盐析。
生化名词解释
缩合而形成的化学键。
2、模体(motif)：模体是蛋白质分子中具有特定空间构象和特定功能的结构成分。
3、结构域（domain）：三级结构中、分割成折叠较为紧密且稳定的区域，各行使其功能。
结构域也可看作是球状蛋白质的独立折叠单位，有较为独立的三维空间结构。
4、蛋白质的等电点( isoelectric point, pI)：当蛋白质溶液处于某一 pH 时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的 pH 称为蛋白质的等电点。
5、蛋白质的变性(denaturation)：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
6、亚基 (subunit)：四级结构中每条具有完整三级结构的多肽链。
7、谷胱甘肽（glutathione，GSH）：是由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成的三肽。
分子中半胱氨酸的巯基是该化合物的主要功能基团。
8、协同效应(cooperativity) ：一个亚基与其配体结合后，能影响此寡聚体中另一个亚基与配体的结合能力,称为协同效应。
若是促进作用则称为正协同效应(positive cooperativit ); 若是抑制作用则称为负协同效应(negativecooperativity).9、分子病（molecular disease）：由蛋白质分子发生变异所导致的疾病，称为分子病。
10、DNA 变性（DNA denaturation）:某些理化因素（温度、pH、离子强度等）会导致 DNA 双链互补碱基之间的氢键发生断裂，使 DNA双链解离为单链。
这种现象称为 DNA 变性。
11、磷酸二酯键(phosphodiester bond)：一个脱氧核苷酸 3?的羟基与另一个核苷酸 5?的α-磷酸基团缩合形成磷酸二酯键。
12、核小体（nucleosome）:染色质的基本组成单位是核小体，它是由 DNA 和 H1、H2A、H2B、H3 和 H4 等 5 种组蛋白共同构成的。
生化 -名词解释
名词解释1.IFG：空腹血糖受损2.IGT：糖耐量减退3.IR：是指单位浓度的胰岛素在细胞效应减弱即机体对正常浓度胰岛素的生物反应性降低。
约90%的2型糖尿病存在着胰岛素抵抗。
4.OGTT：口服一定量的葡萄糖后，每间隔一定的时间测定血糖水平称口服葡萄糖耐量试验。
5.GOM：是指在妊娠期发现糖尿病，包括任何程度的糖耐量减退和糖尿病发作。
6.LP（a）是各种脂质与载脂蛋白结合而成的球形大分子复合物．7.CEPT催化LP之间非极性脂质特别是胆固醇酯的交换和平衡，HDL中CE转移至VLDL和LDL，后者中TG转移至HDL．8.HL即肝脏甘油三酯酶ＨTGL作用于小颗粒LP如VLDL残粒．CM残粒及HDＬ中的TG不需要ApoCⅡ作为激活剂．9.脂蛋白受体：是一类位于细胞膜上的糖蛋白，能以高度的亲和方式与相应的脂蛋白配体作用，从而介导细胞对脂蛋白的摄取与代谢，进一步调节细胞外脂蛋白的水平。
有LDL受体、VLDL受体、清道夫受体等。
10.神经鞘磷脂:人体内含量最多的鞘磷脂，由鞘氨醇、脂酸和磷酸胆碱构成。
亦是构成生物膜的重要组分。
与卵磷脂并存与细胞膜外侧。
11.apoE表型：主要分布于CM、VLDL及其残粒中，作为LDL受体的配体和肝细胞CM残粒受体的配体。
12.LDL受体（低密度脂蛋白受体）：能识别apoB100和ApoE。
合成受细胞内胆固醇水平负反馈调节。
13.基因突变:由于DNA分子中发生碱基对的增添、缺失或改变，而引起的基因结构的改变.14.代谢综合征是多种代谢成分异常聚集的病理状态。
15.固定时间法测定酶与底物作用反应一定时间后底物或产物变化的总量，计算酶促反应平均速度。
16.连续监测法又称速率法或动力学法，指在酶促反应过程中用仪器监测某一反应产物或底物的浓度随时间的变化量，求出酶反应初速度，间接计算酶活性浓度的方法。
17.酶偶联反应在酶活性测定时，常采用另一个（指示酶）或几个酶（辅助酶和指示酶）将测定酶的某一产物转化为新的产物，当其他酶的反应速度与待测酶反应速度达到平衡时，可以用指示酶的反应速度来代表待测酶的活性。
生化：名词解释大全
【生化：名词解释大全】第一章蛋白质1．两性离子（dipolarion）2．必需氨基酸（essential amino acid）3．等电点(isoelectric point,pI)4．稀有氨基酸(rare amino acid)5．非蛋白质氨基酸(nonprotein amino acid) 6．构型(configuration)7．蛋白质的一级结构(protein primary structure)8．构象(conformation)9．蛋白质的二级结构(protein secondary structure)10．结构域(domain)11．蛋白质的三级结构(protein tertiary structure)12．氢键(hydrogen bond)13．蛋白质的四级结构(protein quaternary structure)14．离子键(ionic bond)15．超二级结构(super-secondary structure) 16．疏水键(hydrophobic bond)17．范德华力( van der Waals force) 18．盐析(salting out)19．盐溶(salting in)20．蛋白质的变性(denaturation)21．蛋白质的复性(renaturation)22．蛋白质的沉淀作用(precipitation) 23．凝胶电泳（gel electrophoresis）24．层析（chromatography）第二章核酸1．单核苷酸(mononucleotide)2．磷酸二酯键（phosphodiester bonds）3．不对称比率（dissymmetry ratio）4．碱基互补规律(complementary base pairing)5．反密码子（anticodon）6．顺反子（cistron）7．核酸的变性与复性（denaturation、renaturation）8．退火（annealing）9．增色效应（hyper chromic effect）10．减色效应（hypo chromic effect）11．噬菌体（phage）12．发夹结构（hairpin structure）13．DNA 的熔解温度（melting temperature T m）14．分子杂交（molecular hybridization）15．环化核苷酸(cyclic nucleotide)第三章酶与辅酶1．米氏常数（K m 值）2．底物专一性（substrate specificity）3．辅基（prosthetic group）4．单体酶（monomeric enzyme）5．寡聚酶（oligomeric enzyme）6．多酶体系（multienzyme system）7．激活剂（activator）8．抑制剂（inhibitor inhibiton）9．变构酶（allosteric enzyme）10．同工酶（isozyme）11．诱导酶（induced enzyme）12．酶原（zymogen）13．酶的比活力（enzymatic compare energy）14．活性中心（active center）第四章生物氧化与氧化磷酸化1．生物氧化（biological oxidation）2．呼吸链（respiratory chain）3．氧化磷酸化（oxidative phosphorylation）4．磷氧比P/O（P/O）5．底物水平磷酸化（substrate level phosphorylation）6．能荷（energy charg第五章糖代谢1．糖异生(glycogenolysis)2．Q 酶(Q-enzyme)3．乳酸循环(lactate cycle)4．发酵(fermentation)5．变构调节(allosteric regulation)6．糖酵解途径(glycolytic pathway)7．糖的有氧氧化(aerobic oxidation)8．肝糖原分解(glycogenolysis)9．磷酸戊糖途径(pentose phosphate pathway) 10．D-酶（D-enzyme）11．糖核苷酸（sugar-nucleotide）第六章脂类代谢1．必需脂肪酸（essential fatty acid）2．脂肪酸的α-氧化(α- oxidation)3．脂肪酸的β-氧化(β- oxidation)4．脂肪酸的ω-氧化(ω- oxidation)5．乙醛酸循环（glyoxylate cycle）6．柠檬酸穿梭(citriate shuttle)7．乙酰CoA 羧化酶系（acetyl-CoA carnoxylase）8．脂肪酸合成酶系统（fatty acid synthase system）第八章含氮化合物代谢1．蛋白酶（Proteinase）2．肽酶（Peptidase）3．氮平衡（Nitrogen balance）4．生物固氮（Biological nitrogen fixation）5．硝酸还原作用（Nitrate reduction）6．氨的同化（Incorporation of ammonium ions into organic molecules）7．转氨作用（Transamination）8．尿素循环（Urea cycle）9．生糖氨基酸（Glucogenic amino acid）10．生酮氨基酸（Ketogenic amino acid）11．核酸酶（Nuclease）12．限制性核酸内切酶（Restriction endonuclease）13．氨基蝶呤（Aminopterin）14．一碳单位（One carbon unit）第九章核酸的生物合成1．半保留复制（semiconservative replication）2．不对称转录（asymmetric trancription）3．逆转录（reverse transcription）4．冈崎片段（Okazaki fragment）5．复制叉（replication fork）6．领头链（leading strand）7．随后链（lagging strand）8．有意义链（sense strand）9．光复活（photoreactivation）10．重组修复（recombination repair）11．内含子（intron）12．外显子（exon）13．基因载体（genonic vector）14．质粒（plasmid）第十一章代谢调节1．诱导酶（Inducible enzyme）2．标兵酶（Pacemaker enzyme）3．操纵子（Operon）4．衰减子（Attenuator）5．阻遏物（Repressor）6．辅阻遏物（Corepressor）7．降解物基因活化蛋白（Catabolic gene activator protein）8．腺苷酸环化酶（Adenylate cyclase）9．共价修饰（Covalent modification）10．级联系统（Cascade system）11．反馈抑制（Feedback inhibition）12．交叉调节（Cross regulation）13．前馈激活（Feedforward activation）14．钙调蛋白（Calmodulin）第十二章蛋白质的生物合成1．密码子(codon)2．反义密码子(synonymous codon) 3．反密码子(anticodon)4．变偶假说(wobble hypothesis)5．移码突变(frameshift mutant)6．氨基酸同功受体(isoacceptor)7．反义RNA(antisense RNA)8．信号肽(signal peptide)9．简并密码(degenerate code)10．核糖体(ribosome)11．多核糖体(poly some)12．氨酰基部位(aminoacyl site)13．肽酰基部位(peptidy site)14．肽基转移酶(peptidyl transferase) 15．氨酰- tRNA 合成酶(amino acy-tRNA synthetase)16．蛋白质折叠(protein folding)17．核蛋白体循环(polyribosome) 18．锌指(zine finger)19．亮氨酸拉链(leucine zipper)20．顺式作用元件(cis-acting element) 21．反式作用因子(trans-acting factor) 22．螺旋-环-螺旋(helix-loop-helix)第一章蛋白质1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
生化名词解释
名词解释1.肽键：由一个氨基酸的a-羧基与另一个氨基酸的a-氨基酸脱水缩合形成的化学键。
2.氨基酸残基：肽键中的氨基酸分子因脱水缩合而基团不全被称为氨基酸残基。
3.蛋白质一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
4.蛋白质二级结构：蛋白质分子中某一段肽键的局部空间结构，也就是该段肽链主链骨架碳原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
5.模体：在许多蛋白质分子中，可发现二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象，被称为模体。
6.蛋白质的三级结构：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
7.结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密的区域，并各行其功能，称为结构域。
8.分子伴侣：通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构想或形成四级结构的一类蛋白质。
9.蛋白质的四级结构：蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。
10.蛋白质的变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构象被破坏，也即有序的空间变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物活性丧失。
11.蛋白质的复性：若蛋白质变性程度较轻，去除变性因素后，蛋白质仍可恢复或部分恢复其原有构象的功能，称为蛋白质的复性。
12.核酸的一级结构：核酸中核苷酸的排列顺序。
13.DNA变性：在某些理化因素作用下，DNA双链解开成两条单链的过程，称为DNA变性。
14.增色效应：DNA变性时其溶液OD260增高的现象。
15.解链温度：DNA解链过程中，紫外吸光度的变化达到最大值的一半时所对应的温度。
16.DNA复性：当变性条件缓慢地除去后，两条解离的互补链可重新配对，恢复原来的双螺旋结构。
17.减色效应：DNA复性时，其溶液OD260降低。
18.核酸分子杂交：不同种类的DNA单链分子或RNA分子放在同一溶液中，只要两种单链分子之间存在一定程度的碱基配对关系，在适宜的条件可以在不同的分子间形成杂化双链。
生化重点名词解释+问答知识点
1.兴奋性：生理学中将可兴奋细胞接受刺激后产生动作电位的能力称为兴奋性。
2.内环境：生理学中将围绕在多细胞动物体细胞周围的液体即细胞外液，称为内环境。
3.内环境稳态：是指内环境的理化性质，如温度、PH、渗透压和各种液体成分的相对恒定状态。
4.神经调节：是通过反射而影响生理功能的一种调节方式，是人体生理功能中最主要的一种调节方式。
5.反射：是指机体在中枢神经系统的参与下，对内、外环境作出的规律性应答。
6.正反馈：受控部分发出的反馈信息，促进加强控制部分的活动，最后使受控部分的活动朝着与它原先活动相同的方向改变，称为正反馈。
7.负反馈：受控部分发出的反馈信息，调整控制部分的活动，最终使受控部分的活动朝着与它原先活动相反的方向改变。
称为负反馈。
8.静息电位：静息时，质膜两侧存在着外正内负的电位差，称为静息电位。
9.动作电位：在静息电位的基础上，给细胞一个适当刺激，可触发其发生可传播的膜电位波动称为动作电位。
10.阈电位：产生动作电位时，要使膜去极化是最小的膜电位，称为阈电位。
11.单收缩：当骨骼肌复制一次短促刺激时，可发生一次动作电位，随后出现一次收缩和舒张，这种形式的收缩称为单收缩。
12.不完全强直收缩：如果刺激频率较低，使后一次收缩落在了前一次收缩的舒张期，这个过程称为不完全强直收缩。
13.完全强直收缩：如果刺激频率较高，使后一次收缩落在了前一次收缩的收缩期，这个过程称为完全强直收缩。
14.红细胞比容：血细胞在血液中所占的容积百分比家偶偶血细胞比容。
15.红细胞沉降率：通常以哄细胞在第一小时末下沉的距离来表示红细胞的沉降速度，称为沉降速度。
16.血液凝固：指血液由流动的固体状态变成不能流动的液体状态的过程，其实质是血浆中可溶性纤维蛋白原变成不溶性纤维蛋白的过程。
17.血型：通常是指红细胞膜上特异性抗原的类型。
18.心动周期：心脏的一次收缩和舒张，构成一个机械活动周期，称为心动周期。
19.每搏输出量：一侧心室在一次心搏中射出的血液量，称为每搏输出量，简称每搏量。
生化名词解释大全
生化名词解释大全1. DNA：脱氧核糖核酸，生物体的遗传物质，由四种碱基（腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶、鸟嘌呤）组成的双链螺旋结构。
2. RNA：核糖核酸，参与蛋白质的合成和转运，可以分为信使RNA（mRNA）、核糖体RNA（rRNA）和转移RNA （tRNA）。
3. 蛋白质：多肽链或多种肽链编织而成，具有广泛的功能，如结构支持、酶催化和信号传递。
4. 酶：催化化学反应的蛋白质，通过降低反应活化能来加速反应速率。
5. 细胞膜：包围和保护细胞的薄膜，由脂质双层和蛋白质构成。
6. 生物催化：生物体利用酶促进化学反应发生的过程。
7. 代谢：生物体所进行的化学反应，包括合成物质和分解物质两个方面。
8. 基因：DNA上的功能区段，确定了特定蛋白质的合成。
9. 氨基酸：蛋白质的构成单位，共有20种不同的氨基酸。
10. 异源重组：将来自不同生物体的DNA片段重新组合，形成新的基因组合。
11. 基因工程：利用基因工具和技术对生物体的基因进行改造，实现特定目标。
12. 克隆：复制生物个体或基因的过程。
13. 基因表达：基因的信息从DNA转录为mRNA，再由mRNA翻译为蛋白质的过程。
14. 遗传：生物体通过基因的传递将遗传信息传递给下一代。
15. 内质网：细胞内一种网状结构，参与蛋白质合成和修饰。
16. 线粒体：细胞内的双层膜结构，参与细胞呼吸和能量产生。
17. 基因突变：DNA序列发生改变，导致基因功能或表达出现不同。
18. 病原体：引起疾病的微生物或病毒。
19. 感染：病原体侵入和繁殖在宿主体内，导致宿主出现病症。
20. 免疫系统：人体防御病原体和异物入侵的生物系统。
21. 抗生素：一类能抑制或杀死细菌生长的化学物质。
22. 肥料：提供植物所需养分的物质，促进植物生长。
23. 基因组：一个生物体的所有基因的集合。
24. 表型：生物体可观察到的形态特征，由基因和环境共同决定。
25. DNA修复：维护DNA完整性的一系列修复机制。
生化名词解释
名词解释等电点：在某一PH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度和趋势相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的PH称为该氨基酸的等电点。
肽键：蛋白质中前一氨基酸的α-羧基与后一氨基酸的α-氨基脱水形成的酰胺键。
多肽链：由许多氨基酸借肽键连接而形成的链状化合物。
蛋白质分子的一级结构：蛋白质分子中，从N-端到C-端的氨基酸排列顺序。
蛋白质分子的二级结构：指蛋白质分子中某一肽链的局部主链空间结构。
模体：蛋白质分子中，可由2个或2个以上具有二级结构的肽段在空间上相互接近协，形成一个特殊的空间构象，并具有相同的功能，称为模体。
结构域：分子量较大的蛋白质常可以折叠成多个结构较为紧密且稳定的区域，并各行其功能，称为结构域。
分子病：由于DNA分子上基因的遗传性缺陷，引起mRNA异常和蛋白质合成障碍，导致机体结构和功能异常所致的疾病。
协同效应:一个亚基与其配体结合后，能影响另一亚基与配体结合的能力。
别构效应:蛋白质分子因与某种小分子物质（效应剂）相互作用而致构象发生改变，从而改变其活性的现象。
蛋白质变性：在某些理化因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，即从有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质改变和生物学活性的丧失的现象。
分子伴侣：分子伴侣是细胞中一类保守蛋白质，可识别肽链的非天然构象，促进各功能域和整体蛋白质的正确折叠。
细胞至少有两种分子伴侣家族——热休克蛋白和伴侣素。
盐析：将硫酸铵、硫酸钠和氯化钠等加入蛋白质溶液，使蛋白质溶液表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质在水溶液中的稳定因素去除而沉淀。
核酸的一级结构：构成RNA的核苷酸和构成DNA的脱氧核苷酸自5’端至3’端的排列顺序。
核小体：由DNA和H1、H2A、H2B、H3、H4的5种组蛋白构成。
2分子的H2A、H2B、H3、H4构成核心，DNA双螺旋分子缠绕在这一核心上形成核小体。
开放阅读框：从成熟的mRNA的5’端起的第一个AUG（即为起始密码子）至终止密码子之间的核苷酸序列。
生化名词解释
名词解释1、糖酵解：在机体缺氧的情况下，葡萄糖经过一系列酶促反应生成丙酮酸进而还原生成乳酸的过程称为糖酵解2、底物水平磷酸化：ADP或其他核苷二磷酸的磷酸化作用与底物的脱氢作用直接相偶联的反应过程称为底物水平磷酸化3、糖异生：由非糖物质（乳酸，甘油，生糖氨基酸）转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异生4、必需脂肪酸：某些多不饱和脂肪酸（如亚油酸，亚麻酸，花生四烯酸）机体自身不能合成，必须从食物中摄取，是动物不可缺少的营养物质，称为必需脂肪酸。
5、脂肪动员：储存在支付脂肪细胞中脂肪在脂肪酶的作用下逐步水解，释放出游离脂肪酸和甘油，供其他组织细胞氧化利用的过程6、酮体：脂肪酸在肝细胞中经有氧氧化分解而产生的中间产物，包括了乙酰乙酸，羟丁酸，丙酮，三者统称酮体7、生物氧化：营养物质在生物体内氧化生成水和二氧化碳并释放能量的过程称为生物8、电子传递链：线粒体内膜中按一定顺序排列的一系列具有电子传递功能的酶复合体，可通过连锁的氧化还原反应将代谢物脱下来的电子传递给氧生成水。
这一系列的酶和辅酶称为呼吸链或者电子传递链。
9、氧化磷酸化：代谢物脱下的2H，经电子传递链氧化为水时释放的能量用于ADP的磷酸化，生成ATP的过程，称为氧化磷酸化。
10、必需氨基酸;体内不能自身合成，必须由食物共给的氨基酸。
11、一碳单位某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称为一碳单位。
氨基酸联合脱氨作用：有两种脱氨作用的联合作用，使氨基酸的a-氨基脱下产生游离氨的过程。
12、嘌呤核苷酸的从头合成途径；利用磷酸核糖，氨基酸，一碳单位，以及CO2等简单物质为原料，经过一系列酶促反应，合成飘零核苷酸，称为从头合成途径13、嘌呤核苷酸的补救合成途径：利用体内游离的嘌呤或嘌呤核苷，经过简单的反应过程合成嘌呤核苷酸。
称为补救合成途径。
14、酶的化学修饰：酶蛋白肽链上某些残基在酶的催化下可发生可逆的共价修饰，从而引起酶的活性改变，这种调节称为酶的化学修饰。
生化考试考研必备(含分子生物学)-名词解释特全(共259个)
生物化学名词解释蛋白质的结构与功能１．氨基酸（amino acid）：是一类分子中即含有羧基又含有氨基的化合物。
２．肽(peptide)：是氨基酸之间脱水，靠肽键连接而成的化合物。
３．肽键：是一个氨基酸α-羧基与另一个氨基酸α-氨基脱水形成的键，也称为酰胺键。
４．肽键平面（肽单元）：因肽键具有半双键性质，只有α-碳相连的两个单键可以自由旋转，在多肽链折叠盘绕时，Cα1、C、O、N、H、Cα2六个原子固定在同一平面上，故称为肽键平面。
５．蛋白质一级结构：是指多肽链中氨基酸残基的排列顺序。
6．α-螺旋：多肽链的主链围绕中心轴有规律的螺旋式上升，每3.6个氨基酸残基盘绕一周，形成的右手螺旋，称为α-螺旋。
7．模序（motif）：在蛋白质分子中，两个或三个具有二级结构的片段，在空间上相互接近，形成一个具有特殊功能的空间结构，称为模序。
8．次级键：蛋白质分子侧链之间形成的氢键、盐键、疏水键三者统称为次级键。
9．结构域（domain）：蛋白质三级结构被分割成一个或数个球状或纤维状折叠较为紧密的区域，各行其功能，该区域称为结构域。
10．亚基：有些蛋白质分子中含有两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成蛋白质的四级结构，才能完整的表现出生物活性，其中每个具有三级结构的多肽链单位称为蛋白质的亚基。
11．协同效应：是指一个亚基与其配体结合后能影响此寡聚体中另一亚基与配体的结合能力。
如果是促进作用称为正协同效应，反之称为负协同效应。
12．蛋白质等电点（pI）：当蛋白质溶液处于某一pH值时，其分子解离成正负离子的趋势相等成为兼性离子，此时该溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
13．蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，使蛋白质严格的空间结构受到破坏，导致理化性质改变和生物学活性丧失称为蛋白质的变性。
14．蛋白质的沉淀：分散在溶液中的蛋白质分子发生凝聚，并从溶液中析出的现象称为蛋白质的沉淀。
15．电泳（electrophoresis）：带电粒子在电场的作用下，向它所带的电荷相反方向泳动的现象称为电泳。
生化名词解释
生化名词解释1多羟基醛或酮及其缩聚物和衍生物的总称。
2构型：原子或基团在空间的相对分布或排列。
涉及共价键的断裂。
3构象：当单键旋转时，取代基团可能形成不同的立体结构。
不涉及共价键的断裂。
4差向异构体：仅一个手性碳原子构型不同的非对映异构体5必需脂肪酸：人体不能合成，必需由膳食提供的对人体功能必不可少的多不饱和脂肪酸。
6自由基：分子/原子/基团中有未配对电子的一类物质。
7抗氧化剂：具有还原性、能抑制靶分子自动氧化的物质。
8等电点：当溶液为某一pH值时，AA主要以兼性离子的形式存在，分子中所含的正负电荷数目相等，净电荷为0。
这一pH值即为AA的等电点。
9均一蛋白质：对任一种给定的蛋白质，其所有分子在AA组成和顺序以及肽链的长度方面都应是相同的，即所谓均一的蛋白质。
10一级结构：肽链中的氨基酸排列顺序。
11二级结构：指肽链的主链在空间的排列,或规则的几何走向、旋转及折叠。
12超二级结构：若干相邻的二级结构单元按照一定规律有规则组合在一起，相互作用，形成在空间构象上可彼此区别的二级结构组合单位。
13结构域：存在于球状蛋白质分子中的两个或多个相对独立的、在空间上能辨认的三维实体。
14三级结构：已由二级结构元件构建成的总三维结构，包括一级结构中相距较远的肽段间的几何相互关系和侧链在三维空间中彼此间的相互关系。
15四级结构：指由多条各自具有一、二、三级结构的肽链通过非共价键连接起来的结构形式。
15亚基：四级结构的蛋白质中每个球状蛋白质。
具有独立三级结构的肽链。
亚基有时也称单体。
15单体蛋白质：仅由一个亚基组成并因此无四级结构的蛋白质。
15原聚体、聚体：对称的寡聚蛋白质分子中的两个或多个不对称的相同结构。
16氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已经不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
16肽基、肽单位：肽链中的酰胺基（-CO-NH-）。
16：肽：氨基酸的线性聚合物，因此也常称肽链。
16：共价主链：由-N-Cα-C-序列重复排列而成的肽链骨干。
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52个生化重点名词解释1.蛋白质变性：当天然蛋白质受到某些物理因素和化学因素的影响，其分子内部原有的高级结构构象发生变化，蛋白质的理化性质和生物学功能都随之改变或丧失，但并未导致其一级结构的变化。
2.酶的活性部位：酶分子直接与底物结合并与酶催化直接相关的部位，即包括结合部位和催化部位。
3.内含子：大多数真核生物结构基因的居间序列或不编码序列，不在mRNA中出现。
4.外显子：真核生物中多肽编码的基因片段。
5.稀有碱基：含量较少的碱基，多数为主要碱基的修饰物。
（tRNA中大约有10%为稀有碱基）6.联合脱氨：是生物体主要的脱氨基方式，是转氨基作用和氧化脱氨基作用的结合，人体内转氨基时的氨基受体主要是α-酮戊二酸生成的谷氨酸，在L-谷氨酸脱氢酶的作用下脱下氨基，这种方式叫做联合脱氨基作用。
7.抗代谢物：即抗代谢抑制剂，都是与代谢物在结构上的类似物，他们在代谢反应中跟正常的代谢物拮抗，以减少正常代谢物参加反应的机会，从而影响正常代谢。
8.限制性核酸内切酶：是细菌细胞内存在的一类识别并水解外源DNA的核酸内切酶，用于特异切割DNA，是一种工具酶。
9.α螺旋：蛋白质分子中多个肽单元通过氨基酸α-C的旋转，使多肽链的主链围绕中心轴呈有规律的螺旋上升成稳定的螺旋构象。
（一般为右手螺旋）10.半保留复制：DNA在复制时，每一条DNA单链在新链合成中充当模板，按碱基配对方式形成两个新的DNA分子，每一个分子都有一条新链一条旧链，这种配对方式就叫做半保留复制。
11.糖酵解：葡萄糖经过酶促降解为丙酮酸，并伴随生成ATP的过程为糖酵解，此过程于胞液中进行，是动物，植物，微生物细胞中葡萄糖分解的共用代谢途径。
12.断裂基因：真核生物的结构基因，由若干个编码区和非编码区互相间隔开但又连续镶嵌而成，这些基因称为断裂基因。
13.解链温度Tm：DNA的热变性是一个突变过程，类似于结晶的熔解，将紫外线吸收量（260nm）的增加量达到最大增加量的一半时的温度称为解链温度。
14.密码的变偶性：tRNA上的反密码子与mRNA上的密码子配对时，密码子的第一位第二位碱基是严格配对的，第三位的碱基可以有一定的变动，Crick称这种现象为密码子的变偶性。
15.别构效应：对于很多寡聚酶来说，当它们亚基上的配体结合部位与配体非共价可逆结合时，酶将发生构象的变化，并影响同一酶分子的其他活性部位对底物的亲和力，这一现象为别构效应。
16.电子传递体系磷酸化：当电子从NADH或FADH2经电子传递体系传递给氧，生成水时，同时伴有ADP磷酸化为ATP，这一全过程为电子传递体系的磷酸化。
17.底物水平的磷酸化：底物在被氧化时，伴随着分子内部能量的重新分布产生了某些高能磷酸化合物的中间产物，通过酶的作用使磷酸基团转移到ADP而生成ATP的过程为底物水平的磷酸化。
18.超二级结构：蛋白质分子中相邻的二级结构元件结合在一起，彼此相互作用形成了种类不多的有规律的二级结构组合体或二级结构串，在多种蛋白质中充当三级结构的构件，称为超二级结构。
19.同工酶：能催化相同的化学反应，但在蛋白质的分子结构，理化性质和免疫性能方面都存在着明显差异的一组酶为同工酶。
20.Km米氏常数：米氏常数是指当酶促反应速度达到最大反应速度一半时的底物浓度，是酶的特征性物理常数。
21.糖异生：非糖前提物质（如甘油，丙酮酸，乳酸及某些氨基酸）在生物体内转变为葡萄糖的过程称为糖异生，糖异生发生在所有动物，植物，微生物中。
22.一碳单位：某些氨基酸在体内分解代谢产生的含有一个碳原子的基团为一碳基团，又称一碳单位。
23.反转录：以RNA为模板，按照RNA中的核苷酸顺序合成DNA的过程为反转录。
（又称逆转录）24.呼吸链：代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经一系列传递体，最后将质子和电子传递给氧后生成水的全部体系，称为呼吸链或电子传递链。
25.等电聚焦电泳：蛋白质在电泳时，当移动到其等电点时，静电荷为0，在电场中不再移动，这种电泳方式称为等电聚焦电泳。
26.增色效应：由于碱基的堆积作用，核酸的光吸收值比各核苷酸的光吸收值的和减少30%~40%，因此当核酸变性或降解时光吸收值显著增加，这种现象称为增色效应。
27.减色效应：当核酸复性后，光吸收值又回到原有的水平，这种现象为减色效应。
28.核酸的变性与复性：核酸分子的双螺旋区的氢键断裂，空间结构破坏形成了单链无规则线团状态，只涉及次级键的断裂而不涉及共价键的破坏，称为核酸的变性。
变性核酸的互补链在适当条件下重新缔合生成双螺旋的过程称为复性。
29.蛋白质的结构域：多肽链在二级结构和超二级结构的基础上形成的三级结构的局部折叠区，是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。
30.酶转换数Kcat：表示酶的催化效率，指一定条件下每秒钟每个酶分子转换底物的分子数或每秒钟每umol酶分子转换底物的umol数。
31.Edman降解：蛋白质多肽链的N端氨基酸可与PITC生成相应的PTC-蛋白质于酸性溶液中，它释放N端的氨基酸和比原来少了一个氨基酸的多肽链，这种反应称为Edman降解反应。
32.酮体：脂肪酸在肝脏中经过β-氧化而生成的乙酰辅酶A，可在酶的相应作用下生成乙酰乙酸，β-羟基丁酸，丙酮三种酮体物质，生成的酮体物质供肝外组织氧化分解释放能量利用。
33.SD序列：许多原核生物在mRNA的起始密码子的上游约为10个核苷酸处，通常有一段富含G的序列，与16srRNA的3'端部分互补，有助于mRNA与核糖体小亚基的结合，该序列为SD序列。
34.氧化磷酸化：氧化放能的同时伴随着ADP的磷酸化，包括底物水平磷酸化和电子传递体系的磷酸化，后者更为主要。
35.必需氨基酸：人体自身不能合成或合成量很少，必须通过食物供给的氨基酸。
36.酶的比活力：每单位质量的蛋白质中的酶活力单位数，是衡量酶纯度的指标。
37.密码子的简并性：除了Met和Trp外，每个氨基酸都有两个或更多的密码子，这种现象为密码子的简并性。
38.酶原的激活：酶原经专一的蛋白酶水解某个肽键，有时除去某段肽键而变成有活性的酶的过程为酶原的激活，其实质是酶的活性部位的形成或原有的酶活性部位的暴露的过程。
39.半不连续复制：DNA的双链复制时，一条链是连续合成的前导链，另一条链是不连续合成的滞后链，这种前导链的连续复制和后滞链的不连续复制称为半不连续复制。
40.DNA聚合酶：是一种催化依赖模板的由脱氧核苷三磷酸前体合成DNA的酶。
41.氨基酸的等电点：在一定的pH条件下，氨基酸分子中所带的正电荷和负电荷的数目相等，即静电荷为0，于电场中既不向阳极移动也不向阴极移动，此时溶液的pH值为该种氨基酸的等电点。
42.比移值Rf：纸层析中，从原点至层析点中心的距离与原点至溶剂前沿的距离的比值。
43.透析：利用蛋白质分子不能通过半透膜的性质，使其与其他小分子物质（如无机盐，单糖等）分开的方法，称为透析。
44.蛋白质的可逆沉淀：某些试剂（如硫酸铵，氯化钠）与蛋白质作用可使蛋白质沉淀，但当除去使蛋白质沉淀的因素时，蛋白质又可再次溶于原来的溶剂中，这种沉淀方式称为可逆沉淀。
45.酶的特异性：指酶对其所作用的底物有严格的选择性催化作用，即酶只能对一种或一类化合物起一定的催化作用，而不能对其他物质起催化作用。
46.DNP与RNP：生物体组织细胞中的DNA与RNA大部分与蛋白质结合生成核蛋白，DNP是脱氧核糖核蛋白，RNP是核糖核蛋白。
47.分配系数：一种物质在两种互不相溶的溶剂中的溶解度不同，俩个溶解度的比值为分配系数。
48.分段盐析：不同物质在不同浓度的中性盐中溶解度变化曲线不同，利用这种特性，调节中性盐浓度分离物质的方法称为分段盐析。
49.凝胶过滤：凝胶颗粒具有一定的孔状结构，根据凝胶孔径的不同，将混合物分离过滤的方法称为凝胶过滤。
50.电泳：蛋白质，DNA等在一定pH条件下会带有某种电荷，在通电条件下，将样品点在支持物上，样品会从一极移动向另一极，这种现象称为电泳。
51.β折叠：由若干肽段或肽链排列起来所形成的扇面状片层构象，其特征为：由肽段或肽链平行或反向平行排列组成片状结构，主链骨架伸展呈锯齿状，以链间氢键维系。
52.无规卷曲：没有一定规律的松散肽链，是四种蛋白质基本二级结构之一。
一、名词解释。
1、阈刺激：指能使静息电位降低到阈电位而引发动作电位的最小刺激。
2、阈电位：能使膜上Na+通道突然大量开放触发动作电位的临界膜电位值。
3、内环境:机体的大多数细胞实际上是侵润在包括血浆、淋巴液、组织液等组成的细胞外液中。
4、稳态：由机体通过内环境与外环境进行物质交换并不断地代谢，因此内环境的成分和理化物质不是固定不变的而是在一定范围内波动，保持着动态的平衡。
5、肺换气:肺泡与肺毛细血管中、血液中的运输。
6、肺活量:深吸气后在尽力呼气所能呼出的最大气量。
7、激素：由内分泌腺或器官组织的内分泌细胞所分泌以体液为媒介，在细胞之间传递调节信息的高效能生物活性物质。
8、血细胞比容：血细胞在全血中点的容量百分比。
9、心排血量：单侧心室每分钟射出的血液量。
10、血型:指血细胞膜上特异性抗原的类型。
11、血压：指血管内流动的血液对于单位面积血管壁的侧压力。
12、兴奋性：一切活组织或细胞档期周围环境和条件迅速改变时，有发生反应的能力或特性。
13、反馈：由受控制部分回输到控制部分的信息。
14、肾小球滤过率：单位时间内两侧肾脏生成的原尿量。
15、消化：食物在消化管内分解成可以被吸收的小分子物质的过程。
16、吸收：消化后的小分子物质以及水、无机盐、维生素通过消化管黏膜进入血液和淋巴的过程。
17、反射：指在中枢神经系统参与下机体对内、外环境刺激所产生的规律性的应答反应。
二、简答题。
1、人体生理功能活动的主要调节方式有哪些？各有何特点?答：神经调节、体液调节、自身调节特点：迅速而精准、作用部位准确、持续时间较短、调节幅度小、不灵敏、弥散持久。
2、影响动脉血压的因素？答：心脏每博输出量、心率、外周阻力、主动脉和大动脉的弹性储气作用、循环血量与循环系统血管容量的比值。
4、跨膜物质转运的方式有哪些？各有什么特点?答：被动转运：单纯扩散:脂溶性物质；由膜的高浓度一侧向低浓度一侧净移动通过载体的易化扩散：非脂溶性物质；高度的特异性；饱和现象；竞争性抑制现象通过通道的易化扩散：对转运离子具有一定的选择性；随着蛋白质分子构型的变化使通道处于不同功能状态主动转运：原发性的：细胞来自本能能量的过程；逆浓度差或电位梯度进行继发性的：逆浓度梯度或电位进行；能量不是直接来自ATP的分解出胞：细胞内大分子物质通过膜上暂时出现的裂孔而能排出细胞的过程入胞：细胞摄取液体性大分子物质的过程细胞摄取固体颗粒的过程。
5、尿液生成的基本过程及影响因素？答：尿的生成是一个连续复杂的过程，首先通过肾小球的滤过作用形成原尿，再经肾小管和集合管的重吸收分泌作用，以及尿液的浓缩或稀释作用最后形成尿；因素：有效滤过压，滤过膜的面积和通透性，肾血浆流量，小管液中溶质的浓度；球管平衡。