蛋白质的化学组成和分类

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蛋白质化学

蛋白质化学

蛋白质化学protein§1 蛋白质的分子组成★氨基酸amino acid是蛋白质的结构单位。

自然界中的氨基酸有300多种标准氨基酸:用来合成蛋白质的20种氨基酸一、蛋白质的元素组成★蛋白质的元素组成特点是平均含N量为16%,可依此特性分析样品蛋白含量:mg Pr=mg N×6.25 此外还有:C H O N S二、氨基酸的结构★Gly不含手性碳原子,没有旋光性;Ile、Thr含两个手性碳原子★掌握结构:Arg、Asp、Cys、Gln、Glu、Gly、Met、Ser★三、氨基酸的分类1.非极性疏水R基氨基酸2.极性不带电荷R基氨基酸★3.带正电荷R基氨基酸★4.带负电荷R基氨基酸脂肪族/芳香族/杂环族氨基酸★酸性/碱性/中性氨基酸必需氨基酸与非必需氨基酸★多选以下哪些生命活动有蛋白质参与?ABCDEA代谢调节B肌肉收缩C免疫保护D新陈代谢E信号转导★单选氨基酸是蛋白质的结构单位,自然界中有多少种氨基酸? EA 20种B 32种C 64种D 200多种E 300多种★单选没有旋光性的是 AA甘氨酸 B 脯氨酸 C 色氨酸 D 丝氨酸 E 组氨酸★单选不参与蛋白质合成的是 EA 半胱氨酸B 苯丙氨酸C 谷氨酰胺D 脯氨酸E 羟赖氨酸★单选选出不含硫的氨基酸 EA 苯甲酸B 胱氨酸C甲硫氨酸D牛磺酸E组氨酸★单选根据元素组成的区别,从下列氨基酸中排除一种 AA胱氨酸 B 精氨酸 C 脯氨酸 D 色氨酸 E 组氨酸★多选侧链含有羟基的是BCDA 半胱氨酸B 酪氨酸C 丝氨酸D 苏氨酸E 天冬酰胺★多选碱性氨基酸包括BCEA 谷氨酸B 精氨酸C 赖氨酸D 色氨酸E 组氨酸★单选关于氨基酸的错误叙述是 AA 谷氨酸和天冬氨酸含两个氨基B赖氨酸和精氨酸是碱性氨基酸C酪氨酸和苯丙氨酸含苯环D酪氨酸和丝氨酸含羟基E亮氨酸和缬氨酸是支链氨基酸★单选含氮原子最多的是 BA胱氨酸B精氨酸C脯氨酸D色氨酸E丝氨酸★单选一个十肽含有3个羧基,该十肽可能含有 AA谷氨酸B精氨酸C赖氨酸D牛磺酸E丝氨酸四、氨基酸的性质1. 紫外吸收特征2. 两性解离与等电点★等电点是氨基酸的特征常数。

生物化学蛋白质章节考点总结

生物化学蛋白质章节考点总结

第三章蛋白质第一节蛋白质概论蛋白质是所有生物中非常重要的结构分子和功能分子,几乎所有的生命现象和生物功能都是蛋白质作用的结果,因此,蛋白质是现代生物技术,尤其是基因工程,蛋白质工程、酶工程等研究的重点和归宿点。

一、蛋白质的化学组成与分类1、元素组成碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0-3% 微量的磷、铁、铜、碘、锌、钼凯氏定氮:平均含氮16%,粗蛋白质含量=蛋白氮³6.252、氨基酸组成从化学结构上看,蛋白质是由20种L-型α氨基酸组成的长链分子。

3、分类(1)、按组成:简单蛋白:完全由氨基酸组成结合蛋白:除蛋白外还有非蛋白成分(辅基)详细分类,P 75 表3-1,表3-2。

(注意辅基的组成)。

(2)、按分子外形的对称程度:球状蛋白质:分子对称,外形接近球状,溶解度好,能结晶,大多数蛋白质属此类。

纤维状蛋白质:对称性差,分子类似细棒或纤维状。

(3)、功能分:酶、运输蛋白、营养和贮存蛋白、激素、受体蛋白、运动蛋白、结构蛋白、防御蛋白。

4、蛋白质在生物体内的分布含量(干重) 微生物50-80%人体45%一般细胞50%种类大肠杆菌3000种人体10万种生物界1010-10121二、蛋白质分子大小与分子量蛋白质是由20种基本aa组成的多聚物,aa数目由几个到成百上千个,分子量从几千到几千万。

一般情况下,少于50个aa的低分子量aa多聚物称为肽,寡肽或生物活性肽,有时也罕称多肽。

多于50个aa 的称为蛋白质。

但有时也把含有一条肽链的蛋白质不严谨地称为多肽。

此时,多肽一词着重于结构意义,而蛋白质原则强调了其功能意义。

P 76 表3-3 (注意:单体蛋白、寡聚蛋白;残基数、肽链数。

)蛋白质分子量= aa数目*110对于任一给定的蛋白质,它的所有分子在氨基酸组成、顺序、肽链长度、分子量等方面都是相同的,均一性。

三、蛋白质分子的构象与结构层次蛋白质分子是由氨基酸首尾连接而成的共价多肽链,每一种天然蛋白质都有自己特有的空间结构,这种空间结构称为蛋白质的(天然)构象。

第三章 蛋白质化学

第三章  蛋白质化学
水解不彻底。
应用:用于蛋白质的部分水解。一级结构分析。
二、氨基酸的结构和分类
(一)常见氨基酸
1、结构通式
R
R
2、20种氨基酸在结构上的共同特点 (1)除脯氨酸以外都是α-氨基酸;脯是 α-亚氨基酸。 (2)除了甘氨酸均有手性碳,具有旋光性。 (3)除甘氨酸外,蛋白质分子中的氨基酸都是L-氨基酸。 (4)不同的α-氨基酸其R基侧链不同,其余部分都相同。
[质子受体] pH=pK’+lg
[质子供体]
应用:
(1)已知各离子浓度,求溶液的pH值。
(2)根据氨基酸解离基团的pK值,可计算出任何pH 条件下,各离子浓度的比例。
例题1:计算赖氨酸的ε -NH3+20%被解离时 的溶液pH值。
解:首先写出解离方程
根据: 所以:
pK3=10.53 pH=pK’+lg
等电点时,氨基酸的溶解度最小
小结
引入等电点概念之后,AA的解离情况与环境PH的关 系可以描述为:
A、当环境PH=PI时氨基酸以两性离子形式存在。 B、当环境PH<PI时(相当于加入了H+)氨基酸带正
电荷,环境PH偏离等电点越远,氨基酸带正电荷越 多;电泳时移向负极。 C、当环境PH>PI时(相当于加入了OH-)氨基酸带 负电荷,环境PH偏离等电点越远,氨基酸带负电荷 越多;电泳时移向正极。
①解离方程:略 ②Glu-和Glu=各50%时pH为9.67 ③pH<3.22时 Glu总带正电荷 ④Glu±和Glu-缓冲范围pH4.25左右
(三)氨基酸的重要化学性质
1、α -NH2参与的重要的反应 (1)与亚硝酸的反应
NH2 R-CH-COOH + HNO2

第4章蛋白质的化学 第六节 蛋白质分类

第4章蛋白质的化学 第六节  蛋白质分类
2.结合蛋白质
结合蛋白质是由一个蛋白质分子与一个或多个非蛋白质分 子结合而成。
食品生物化学
按组分分为:
(1)核蛋白 核蛋白是由蛋白质与核酸构成。核蛋白中的蛋 白质主要是精蛋白及组蛋白,通过静电引力与核酸联结在一起。 核蛋白在一切生物中都有,在生物体内有着重要意义。
(2)磷蛋白 磷蛋白是由蛋白质与磷酸组成。磷酸常与丝氨 酸或苏氨酸侧链的羟基相结合。卵黄中的卵黄磷蛋白、乳中的 酪蛋白都是典型的磷蛋白。
多数动物蛋白质如肉类、鱼类和奶类的酪蛋白、蛋类中的 卵白蛋白和卵黄蛋白等都是完全蛋白质。小麦、大麦中的麦胶 蛋白属于半完全蛋白质。玉米中的玉米胶蛋白、动物结缔组织 中的胶蛋白和豌豆中的豆球蛋白等则属于不完全蛋白质。
(3)脂蛋白 脂蛋白是由蛋白质与脂类组成。脂蛋白不溶于 乙醚而溶于水,因此,在血液中由脂蛋白来运输脂类物质。在 血、蛋黄、乳、脑、神经及细胞膜中多见。
食品生物化学
(4)糖蛋白 糖蛋白由蛋白质和碳水化合物结合而成。广 泛分布于生物界,存在于骨骼、肌腱、其它结缔组织及黏液和 血液等体液中。鱼类等水产动物的体表黏液中的黏蛋白的非蛋 白部分是黏多糖。在人体中的免疫球蛋白也是重要的糖蛋白, 在免疫功能中发挥重要作用。
食品生物化学
二、根据分子组成和溶解度分类
蛋白质根据分子组成和特性分为单纯蛋白质和结合蛋白质。
1.单纯蛋白质
单纯蛋白质是分子中只含α-氨基酸的一类蛋白质,自然 界中许多蛋白质属于这一类。按溶解度分为下列七类:
(1)清蛋白 能溶于水、稀盐、稀酸和稀碱溶液,加热凝 固。清蛋白普遍存在于动、植物组织中,例如蛋清蛋白、乳清 蛋白、血清蛋白、豌豆中的豆清蛋白和小麦中的麦清蛋白等。
(4)组蛋白 能溶于水、稀酸和ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ碱,不溶于稀的氨水, 分子中含有大量的碱性氨基酸,组蛋白是动物性蛋白质,例如 从胸腺和胰腺中可分离得到组蛋白。

高中化学蛋白质知识点总结

高中化学蛋白质知识点总结

高中化学蛋白质知识点总结
1. 蛋白质的定义:具有生物活性的大分子有机化合物。

2. 蛋白质的组成:由氨基酸组成,通常包含20种氨基酸,其中9种人体无法自行合成,必须通过食物获得。

3. 蛋白质的分子量:蛋白质分子量巨大,一般在几千至几十万之间,例如肝素分子量可达100万以上。

4. 氨基酸:氨基酸是蛋白质的组成部分,具有一定的酸碱性特性。

5. 氨基酸的分类:氨基酸可以分为极性氨基酸和非极性氨基酸,极性氨基酸可以进一步分为酸性氨基酸和碱性氨基酸。

6. 蛋白质的结构:蛋白质的结构可以分为四级结构,包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。

7. 蛋白质的功能:蛋白质在生物体中具有非常重要的生物学功能,包括酶、激素、抗体、运输蛋白、结构蛋白等。

8. 蛋白质的合成:蛋白质是通过氨基酸的连接而形成,有三个重要的步骤,包括转录、翻译和折叠。

9. 蛋白质质量分析:常用的方法包括质谱法、光谱法、凝胶电泳、DNA测序等。

10. 蛋白质的应用:在食品工业、制药工业、医学、能源等领域都有广泛的应用。

例如乳清蛋白可以用于制作奶制品和蛋白质饮料,胰岛素可以用于治疗糖尿病等。

新课标高中生物人教版必修第一册第二册生物世界〖蛋白质的化学组成、大小和分类〗

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蛋白质的化学组成、大小和分类蛋白质的化学组成蛋白质的元素组成与糖类和脂质不同,除含有碳、氢、氧外,还有氮和少量的硫,有些蛋白质还含有其他一些元素,主要是磷、铁、铜、碘、锌和钼等。

这些元素在蛋白质中的组成百分比约为:碳50%;氢7%;氧23%;氮16%;硫0~3%。

蛋白质元素组成的一个特点是:氮的含量较恒定。

利用这一特点,可以进行蛋白质含量的计算。

蛋白质含量=蛋白氮×625。

上式中625是16%的倒数,即为1 g氮所代表的蛋白质量(克数)。

蛋白质的大小蛋白质是相对分子质量很大的生物分子。

蛋白质相对分子质量变化的范围也很大,大约从6 000到1 000 000,有的还更大一些。

某些蛋白质是由两个或更多个蛋白质亚基(肽链)通过非共价结合而成的,称寡聚蛋白质。

一些寡聚蛋白质的相对分子质量可高达数百万,甚至数千万。

蛋白质的分类蛋白质分子可按其分子的形状、分子组成和溶解度来分类。

根据分子的形状可将蛋白质分为两大类:球状蛋白质和纤维状蛋白质。

血红蛋白、血清球蛋白、豆类的球蛋白等,分子似球形,都属于球状蛋白质;而指甲、羽毛中的角蛋白和蚕丝的丝蛋白等,形状似纤维,都属于纤维状蛋白质。

根据分子的组成可将蛋白质分为两大类:简单蛋白质和结合蛋白质。

简单蛋白质的分子完全由氨基酸构成,如淀粉酶、核糖核酸酶、胰岛素等。

结合蛋白质除了含有蛋白质成分外,还含有非蛋白质成分(即辅基),如血红蛋白、核蛋白等。

(1)简单蛋白质又可以根据其物理化学性质,如溶解度进行分类。

根据溶解度可将其分为以下几类。

清蛋白(又叫白蛋白):溶于水及稀盐、稀酸或稀碱溶液,如血清清蛋白、乳清蛋白等。

球蛋白:微溶于水而溶于稀盐溶液,如血清球蛋白、肌球蛋白和大豆球蛋白等。

谷蛋白:不溶于水、醇及中性盐溶液,但溶于稀酸、稀碱溶液,如米谷蛋白、麦谷蛋白等。

醇溶蛋白:不溶于水及无水乙醇,但溶于质量分数为70%,~80%的乙醇。

这类蛋白主要存在于植物种子中,如玉米醇溶蛋白、麦醇溶蛋白等。

生物化学第二章蛋白质知识点归纳

生物化学第二章蛋白质知识点归纳

一、概述
结合蛋白:由简单蛋白与其它非蛋白成分结合而成。按辅基种类分为: 1 核蛋白(nucleoprotein ) 核酸 2 脂蛋白(lipoprotein ) 脂质 3 糖蛋白(glycoprotein) 糖 4 磷蛋白(phosphoprotein) 磷酸基 5 血红素蛋白(hemoprotein ) 血红素 6 黄素蛋白(flavoprotein ) FAD 7 金属蛋白(metallaprotein ) 金属
据R基团 极性分类
例外:
COO+α
H3N C H
R
Gly —— 没有手性
构型与旋光方向没有直接对应关系,L-α-氨基酸有的为左旋,有的为右旋, 即使同一种L-α-氨基酸,在不同溶剂也会有不同的旋光度或不同的旋光方向。
二十种常见蛋白质氨基酸的分类、结构及三字符号
据R基团化学 结构分类
脂肪族AA(烃链、含羟基或巯基、羧基、碱性基团) 杂环AA(His、Pro) 芳香族AA(Phe、Tyr、Trp)
6 结构蛋白(structural protein)
7 防御蛋白(defense protein) 8 异常蛋白 (exotic protein)

氨基酸
1.蛋白质的水解 2.氨基酸的结构与分类 3.氨基酸的理化性质
一、蛋白质水解
完全水解得到各种氨基酸的混合物; 部分水解通常得到肽片段及氨基酸的混合物。 氨基酸是蛋白质的基本结构单元。 大多数的蛋白质都是由20种氨基酸组成,这20种
一、概述
按生物功能分:
1 酶(enzyme)
2 调节蛋白(regulatory protein)
3 转运蛋白(transport protein) 4 储存蛋白(nutrient and storage

第03章_蛋白质i

第03章_蛋白质i

5 收缩和运动蛋白(contractile and motile protein) 6 结构蛋白(structural protein) 7 防御蛋白(defense protein) 8 异常蛋白 (exotic protein)
A0005801.mov
一个过程多重功能蛋白
ห้องสมุดไป่ตู้
A0213101.mov
三、薄层层析 (Thin-layer Chromatography) 四、离子交换柱层析 (Ion-exchange Column Chromatography) 离子交换树脂
带酸性基团、能解离出质子,与溶液 中阳离子发生交换的叫阳离子交换树 脂。 -SO3H(强酸型)、-COOH(弱酸型) 带正电荷的AA与阳离子交换树脂 结合力强。
* 应用: 鉴定多肽链的氨基末端氨基酸 在弱碱性溶液中, DNFB 将α-氨基酸转变 成黄色的2,4-二硝基苯基氨基酸.
(二)艾德曼反应(Edman reaction) 试剂:苯异硫氰酸酯 (Phenylisothiocyanate, PITC) α-氨基参加的反应(烃基化反应)
艾德曼 反应
用途:鉴定多肽链氨基末端AA;蛋白质测序
第二节 氨基酸--蛋白质的构件分子 一、氨基酸的分类
(一)常见蛋白质氨基酸(standard amino acid) α-氨基酸结构通式 α-氨基酸的区别在于侧链R基的不同
1 非极性R基氨基酸(Aromatic R Groups) 8种
吲哚基团
非极性R基氨基酸
2 不 带 电 荷 的 极 性 R 基 氨 基 酸 (Polar,uncharged R Group) 7种
结合蛋白按辅基种类分为: 辅基 核蛋白(nucleoprotein ) 脂蛋白(lipoprotein ) 糖蛋白(glycoprotein) 磷蛋白(phosphoprotein) 核酸 脂质 糖 磷酸基

蛋白质2

蛋白质2

氨基酸的化学
应用:可定性或定量测定各种氨基酸。
a、根据颜色深浅,在570(440)nm 处测OD值,可知样品中氨基酸含量。 b、定量释放的CO2可用测压法测量,计 算出参加反应的aa量。 c、蛋白质和多肽亦可反应,但灵敏度差。
与甲醛的反应:氨基酸的甲醛滴定法
R—CH—COONH3+ R—CH—COONH2 + H+
(3)氨基酸的等电点
• 当溶液为某一pH值时,AA的氨基和羧基的
解离度完全相等,正负离子浓度相等。AA 主要以兼性离子的形式存在,分子中所含 的正负电荷数目相等,净电荷为0。这一pH 值即为AA的等电点(pI)。
• 在p I 时,AA在电场中既不向正极也不向负
极移动,即处于两性离子状态。
• 在pI时,AA的溶解度最小.
三、蛋白质的生物学功能
1、功能多样:蛋白质功能的多样性 1)、催化作用 • 几乎所有的酶都是蛋白质
蛋白质化学
2)、生物体的结构成分
蛋白质化学
膜 蛋 白
蛋白质化学
3)、运输和储存
血红蛋白在血中输送氧 肌红蛋白在肌肉中输送氧
•膜蛋白起运输作用
蛋白质化学
4)、运动作用:
动物的肌肉收缩、细菌的鞭毛运动
α-氨基酸
β-氨基酸
• ----C-C(NH2)-C-C-COOH γ-氨基酸
讨论以下哪些是组成蛋白质的氨基酸?
SH
H C COOH CH2 NH2
NH2
H CCOOH源自× √CH2 SH
H

H
NH2 CH CH2
COOH
NH2 C
×
CH2 COOH OH 氨基酸的判断依据: —NH2与—COOH是否连在同一个“C”上。

高一化学蛋白质知识点归纳

高一化学蛋白质知识点归纳

高一化学蛋白质知识点归纳蛋白质是构成生物体的重要基础物质,具有广泛的生理功能。

为了帮助高一学生更好地理解和掌握蛋白质的知识,以下是对蛋白质的相关概念和知识点进行的归纳总结。

一、蛋白质的定义和组成蛋白质是由氨基酸经肽键连接而成的高分子化合物,是生命体内最为复杂的有机物,是细胞生命活动的基本物质之一。

蛋白质由20种天然氨基酸以不同的方式组成,其中氨基酸的胺基为氨基(-NH2),羧基为羧酸(-COOH),通过氨基与羧基之间的脱水缩合反应形成肽键,将氨基酸连接在一起形成多肽或多肽链。

二、蛋白质的结构1. 一级结构:指的是蛋白质中氨基酸的线性排列顺序。

氨基酸序列的不同决定了蛋白质的功能和特性。

2. 二级结构:蛋白质中的氨基酸通过氢键相互作用形成α-螺旋和β-折叠等不同的空间结构。

3. 三级结构:蛋白质分子在二级结构的基础上,通过氨基酸侧链之间的相互作用形成更加复杂的立体结构。

4. 四级结构:由两个或多个蛋白质分子相互组合形成的超级结构,称为蛋白质的亚单位。

三、蛋白质的功能1. 结构功能:蛋白质构成了生物体内许多重要的结构组织,如肌肉、细胞骨架等,是生物体各种器官和组织的基础。

2. 酶功能:蛋白质作为酶能够促进和调节生物体内的化学反应,参与新陈代谢和物质合成。

3. 运输功能:蛋白质可以通过血液运输氧气、营养物质和代谢产物等。

4. 免疫功能:蛋白质是抗体的主要组成部分,可以抵御病原体入侵,保护机体免受外界的侵害。

5. 调节功能:蛋白质可以调控生物体内的激素分泌、细胞信号传导等生理过程。

四、蛋白质的分类蛋白质可以按照形态、功能和组成进行分类。

1. 按照形态分类:可分为纤维蛋白质、球蛋白质和结构蛋白质等。

2. 按照功能分类:可分为酶、激素、抗体、运输蛋白质等。

3. 按照组成分类:可分为富含某种氨基酸的蛋白质,如硫蛋白、糖蛋白等。

五、蛋白质的合成和降解1. 合成:蛋白质的合成是通过转录和翻译两个过程进行的。

转录是将DNA模板上的遗传信息转录成mRNA,然后mRNA进入细胞质进行翻译,通过核糖体与tRNA的配对作用,将氨基酸按照规定的顺序连接起来合成蛋白质。

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分为可溶性纤维状蛋白和不溶性纤维状蛋白质 膜蛋白:与细胞的各种膜系统结合存在。
一、蛋白质的化学组成和分类
2、蛋白质的分类
(2)依据蛋白质的组成分类
可以分为单纯蛋白和缀合蛋白
●单纯蛋白质(简单蛋白质),只有氨基酸构成,简单 蛋白根据溶解度又分为清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋 白、精蛋白、组蛋白和硬蛋白
碳 50% 氢 7% 氧 23% 氮 16%(蛋白质系数) 硫 0—3% 其他 微 量
一、蛋白质的化学组成和分类
2、蛋白质的分类
(1) 依据蛋白质的形状和溶解度可分为球状蛋白 质、纤维状蛋白质和膜蛋白。
球状蛋白质:分子外形接近球形或椭圆形。 纤维状蛋白质:分子外形类似纤维或细棒。又可
高半胱氨酸
O
H3N+

=
H2N-C-NH-(CH2)2-CH-COO-
瓜氨酸
四、 氨基酸的分类
可分为蛋白质中常见氨基酸,蛋白质中不常见 氨基酸和非蛋白氨基酸。
蛋白质中常见氨基酸又根据R-基的结构和极 性大小进行分类。
四、 氨基酸的分类
1、根据R的化学结构 (1)脂肪族氨基酸:
1)疏水性:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Met、Cys; 2)极性:Arg、Lys、Asp、Glu、Asn、Gln、Ser、Thr (2)芳香族氨基酸:Phe、Tyr、 Trp (3)杂环氨基酸:His (4)杂环亚氨基酸:Pro 2、根据R的极性 (1)极性氨基酸: 1)不带电:Ser、Thr、Asn、Gln、Tyr、Cys; 2)带正电:His、Lys、Arg; 3)带负电:Asp、Glu (2)非极性氨基酸:Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、 Trp
组成蛋白质的不常见氨基酸:它们都是在已合成的肽 链上由常见氨基酸经专一酶催化修饰而来。
非蛋白质氨基酸
三、α-氨基酸的一般结构
1、常见氨基酸的结构及结构通式 除脯氨酸外,其他均具有如下结构通式。
-氨基酸
H2N
COOH CH R
不变部分 可变部分
三、α-氨基酸的一般结构
2、氨基酸在结构的共同点
(1)都是α-氨基酸。 (2)不同的氨基酸R不同。 (3)除甘氨酸外,α-碳原子都是手性碳原子。 (4)两性离子:氨基酸在结晶状态或在水溶液中,
三、α-氨基酸的一般结构
4、非蛋白质氨基酸在各组织和细胞中还存在200多种非 蛋白质氨基酸,这些氨基酸是基本氨基酸的衍生物,也 有一些是β-,γ-或δ-氨基酸,有的是D-型氨基酸。如:
NH2-CH2-CH2-COO-
NH2-CH2-CH2CH2-COOH3N+
HS-CH2-CH2CH-COO-
β-丙氨酸 γ-氨基丁酸
五、氨基酸的一般性质
氨基酸为无色结晶或粉末,每种氨基酸都有自己的特有 结晶形状,与相应的有机酸相比,氨基酸的熔点较高, 一般都大于200℃以上.
不同氨基酸味道不同,有的鲜美,有的甘苦,有的无味
组成蛋白质的氨基酸,除甘氨酸外均含有不对称碳原子, 具有旋光性.。
除半胱氨酸、酪氨酸外,氨基酸一般不溶于水,但在稀 碱或稀酸溶液中溶解最好,除了脯氨酸溶于乙醇、乙醚 外,决大多数氨基酸不溶于有机溶剂,所以可用有机溶 剂沉淀氨基酸,
酪氨酸的最大吸收波长(max)= 275nm,275=1.4x103; 苯丙氨酸的max=257nm, 257=2.0x102; 色氨酸的max=280nm, 280=5.6x103; 蛋白质因含这些氨基酸而有紫外吸收
九、 氨基酸混合物的分离和分析
◆分配层析的一般原理 ◆分配柱层析 ◆纸层析 ◆离子交换层析 ◆高效液相层析
第3章 蛋白质的构件——氨基酸
蛋白质的化学组成和分类 蛋白质的水解 α-氨基酸的一般结构 氨基酸的分类 氨基酸的酸碱化学 氨基酸的化学反应 氨基酸的光化学活性和光谱性质 氨基酸混合物的分析分离
一、蛋白质的化学组成和分类
1、化学组成
❖ 蛋白质是一类含氮有机化合物,除含有碳、氢、 氧外,还有氮和少量的硫。某些蛋白质还含有 其他一些元素,主要是磷、铁、碘、锌和铜等。 这些元素在蛋白质中的组成百分比约为:
氨基酸的pI也可依据可解离基团的pK值计算
七、 氨基酸的化学反应
甲醛的反应 ▲与丹酰氯反应
α-氨基参加的反应
酰化剂反应
▲氨基酸与荧光胺反应
▲与5,5′-双硫基-双(2-硝基苯 甲酸)反应
▲2,4-二硝基氟苯(DNFB)的反应 烃化剂反应
▲异硫氰酸苯酯(PITC)的反应
α-羧基参加的反应
▲成酯反应 ▲成酰胺反应 ▲成酰氯反应
二、蛋白质的水解
蛋白质完全水解(彻底水解):产物为各种氨基酸混合物 ◆蛋白质不完全水解(部分水解):产物为各种大小不等的肽 段和氨基酸. ◆酸、碱和蛋白酶都可以将蛋白质水解,各自的优缺点。
三、α-氨基酸的一般结构
组成蛋白质的常见氨基酸 :从细菌到人类,所有蛋 白质都主要由20种标准氨基酸(或称基本氨基酸或常 见氨基酸或天然氨基酸)( standard amino acids)组成
●缀合蛋白质或结合蛋白质,除含氨基酸外还含其他物 质,这些非蛋白部分叫辅基或配体,结合蛋白又根据 非蛋白组分分为核蛋白、糖蛋白、 脂蛋白、磷蛋白、 金属蛋白、血红素蛋白和黄素蛋白
一、蛋白质的化学组成和分类 2、蛋白质的分类
(3)按功能分类 酶蛋白、调节蛋白、 转运蛋白、贮存蛋白、收 缩蛋白、防御蛋白、毒蛋白、膜蛋白、 胶原蛋 白、 角蛋白、弹性蛋白 、 丝心蛋白等
四、 氨基酸的分类
3、必需氨基酸 依据人体或动物体是否能合成,可分为必需氨基酸和非
必需氨基酸,人体或动物体不能合成,只能由食物提 供的氨基酸叫必需aa。成年人8种,婴幼儿能合成组氨 酸和精氨酸,但合成量不能满足需要,仍需从食物中 供给。动物10种(精、组氨酸)。 八种必需氨基酸包括:
苏缬亮异亮,苯丙属芳香。 还有色赖蛋,缺一人遭殃。 动物需十种,精氨组莫忘。
α-氨基和α-羧基参加的反应:氨基酸与茚三酮的反应
八、氨基酸的光谱性质——紫外吸收光谱
构成蛋白质的20种氨基酸在可见光区 都没有光吸收,在红外区和远紫外区 (λ<200nm)都有光吸收。
在近紫外区(220-300nm)只有芳香 氨基酸(酪氨酸、苯丙氨酸和色氨酸) 有吸收光的能力,因它们的R基具有苯 环共轭双键。
六、氨基酸酸碱化学
(二) 氨基酸等电点 定义: 当调节氨基酸溶液的pH,使氨基酸分子上的-
NH3+和-COO-的解离度完全相等时,氨基酸所带的净 电荷为0,在电场中既不向阳极也不向阴极移动,此时 氨基酸所处溶液的pH值即为该氨基酸的等电点,以符
号pI表示。在等电点时,即氨基酸处于两性离子状态。
由于静电作用,在等电点时,aa的溶解度最小,易沉淀, 据此性质可分离制备氨基酸。也可以根据这个原理,在 实验室中求氨基酸的pI值
六、氨基酸酸碱化学
(一)氨基酸的解离
1、氨基酸在晶体状态和水溶液中主要以兼性离子(也叫 偶极离子)的形式存在。
2、氨基酸完全质子化时,可看成为多元酸,侧链不解离 的中性氨基酸可看为二元酸,酸性和碱性氨基酸可看为 是三元酸
COOH
│ H3+N- C—H

CH3
COOH
│ H3+N- C—H

CH2 │
主要离解成两(兼)性离子的形式(又叫偶极离 子),中性分子数极少。 (5)旋光性:除Gly外,都具旋光性.
三、α-氨基酸的一般结构
3. 蛋白质中几种重要的不常见氨基酸 ➢ 蛋白质中的不常见的氨基酸,通常是由相应的基本氨基
酸衍生而来的。 ➢ 其中重要的有4-羟基脯氨酸、5-羟基赖氨酸、N-甲基
赖氨酸、和3,5-二碘酪氨酸等。这些不常见蛋白质氨基 酸的结构如下。
COOH
COOH
│ H3+N- C—H

(CH)2 │ NH3+
六、氨基酸酸碱化学
3、以一氨基一羧基的氨基酸为例来介绍氨基酸的解离情
况,这类氨基酸完全质子化时,具有2个可解离的H,是
二元弱酸。
H3N+
COOH CH R
pKα1 +OH-
+H+
H3N+
COOCH R
pKα2 +OH-
+H+
COOH2N C H
R
净电荷 +1
0
-1
阳离子(A+)
两性离子(Ao)
阴离子(A-)
pH<pI
等电点PI
pH>pI
Kα1,Kα2分别代表α-碳原子上的-COOH和-NH3+的解离 常数,pKa1和pKa2分别代表α-碳原子上的-COOH和-
NH3+的解离常数的负对数值, pK值通过氨基酸的酸碱滴 定曲线来测得。一般情况下会给出。
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