蛋白质在加工和贮藏中的变化

蛋白质在加工和贮藏中的变化

2013级食品质量与安全X班 XXX 201330520XXX

摘要：本文以蛋白质为研究对象，探索了其在加工和贮藏这两大过程中理化性质的变化，包括热处理、碱处理、脱水处理、辐射处理等等，发现蛋白质在这些因素的作用下均有一定程度的改变。其中研究发现，在加工过程中，会有不利的如热变性、美拉德反应、赖丙复合物(LAL)生成、氨基酸的变旋等，而有利的有酶促褐变的制止、灭菌、含氮化合物利用率提高等；而在干燥后的贮藏过程中，热风干燥对蛋白质的不良影响较大，真空、冷冻干燥技术较小，真空干燥技术效果最佳。辐射处理对于蛋白质食品的保藏影响甚小，要避免强辐射情况。

关键词：蛋白质加工贮藏理化性质

引言

在日常饮食中，我们常常会接触到富含蛋白质的食品，如蛋制品、鸡肉、猪肉、牛肉和水产品等等。而这些食品在生产到出售的过程中，都会必然会经历加工和贮藏这两个重要的过程，在很大程度上决定了最终产品的口感、风味、外观和营养价值。所以，研究蛋白质在加工和贮藏中的变化就显得尤为重要。本文综合性地研究了蛋白质在加工和贮藏中在理化层面上的变化，如热碱和低温处理、化学反应和脱水处理等等，发现这些因素都会对蛋白质性质造成一定有利或有弊的影响。

1品蛋白在加工过程中的变化

1.1热处理

1.1.1蛋白质热变性

以牛乳为例，我国国家标准将液态奶分为巴氏杀菌奶(Pasteurized milk) 和杀菌奶(Sterilized milk)。根据企业生产的实际情况，巴氏杀菌奶还包括超巴氏杀菌奶。杀菌奶的主要产品形式为超高温瞬时灭菌奶，即UHT 奶(Ultra hightemperaturesterilized milk)[1-2]。乳蛋白主要由酪蛋白和乳清蛋白

组成，还含有少量其他蛋白质，如乳脂肪球膜蛋白。

Douglas Jr 等(1981)研究了不同热加工产品的乳清蛋白中的氮含量，结果显示生鲜乳中无变性乳清蛋白检出，高温短时灭菌(HTST, high temperatureshort time)乳中含0.4%的变性乳清蛋白，UHT 乳中的含量为56%。加热会造成乳清蛋白由于变性而变得不可溶，影响人体的吸收，同时也会造成赖氨酸降解，造成必需氨基酸的损失[3-4]。进一步针对乳清蛋白中可利用赖氨酸的含量的研究表明：生鲜奶、HTST 奶及UHT 乳中赖氨酸的含量有轻微减少，但这种减少不会影响牛乳的营养价值[5-6]。

1.1.2美拉德反应

美拉德(Maillard)反应常导致蛋白质非酶褐变的发生，是由于食品在热处理中，还原性性糖与氨基酸反应生成糠氨酸、shiff碱、羟甲基糠醛等中间产物所致。美拉德反应不仅会使蛋白质外观变化，还会大大降低其营养价值。

在乳粉的加工中，美拉德反应能够改变乳粉的颜色和风味，而且与乳脂的氧化息息相关，它的产生不仅影响蛋白质的营养价值，损坏维生素和生物素，而且会产生抗营养和有毒的化合物，同时改变牛乳的感官和功能特性，羟甲基糠醛是美拉德反应( 氨基和羰基反应)的中间产物,生乳中并不含羟甲基糠醛，加热过程中羟甲基糠醛的产生与加热处理的温度和时间有关，乳中含羟甲基糠醛越多，褐变越严重[7]。

然而也有研究表明，在不添加还原糖的情况下，UHT 乳中的糠氨酸含量比巴氏乳高，然而糠氨酸含量降低有利于提高牛乳中含氮化合物的生物利用率［8］。因此在食品加工过程中应选择性避免产生美拉德反应。

1.1.3蛋白质的保鲜

热处理对蛋白质的影响也有其有利的一面。一般的温和型的热处理，如热烫和蒸煮可以使酶失活，可避免酶促氧化产生不良的色泽和风味，还可以使腐败微生物不可逆性死亡，延长食品的保质期。但如果热处理过度，蛋白质会发生氨基酸的脱氢、脱硫、脱二氧化碳反应，使氨基酸被破坏，从而降低了蛋白质的营养价值。

1.2碱处理

1.2.1赖丙复合物(LAL)的生成

蛋白质在经过碱处理后, 除了氨基酸发生变旋, 某些氨基酸残基重新组合生成新的物质, 赖丙复合物(Lysinoalanine , LAL)，其分子结构式如图1。

图1赖丙复合物分子式

LAL的生成与其他氨基酸的减少存在直接的关系。以腌制皮蛋的过程中为例，LAL 与赖氨酸、

半胱氨酸、丝氨酸和苏氨酸损失量的关系见表1[9]。

表1 赖丙复合物对赖氨酸、半胱氨酸、丝氨酸和苏氨酸的影响

赖氨酸、半胱氨酸、丝氨酸和苏氨酸都是人体必需的氨基酸，而LAL却不能被人体消化吸收，影响人们的健康。

另外，据研究表明，pH、温度对LAL的生成有一定影响，故在蛋白质的加工过程中可适量地控制pH和温度，从而尽可能地避免LAL的产生或降低其生成量。

Hung-Min Chang et al .(1999)对各个时期碱腌制皮蛋过程中蛋清和蛋黄中LAL 的形成情况与皮蛋中氨基酸含量的变化进行了分析, 结果表明:在前6天, 蛋清中LAL形成很快, 最后逐步增加到

7mmol /100g蛋白质。pH 由自然的8.95增加到11.73 蛋清, 然后到12。在前6d , 影响LAL 形成的主要是蛋清的pH , 随后是蛋清和碱处理的时间。蛋黄中的LAL 的形成是逐步的直到最后2.1mmol /100g 蛋白。在20d 的碱腌制过程中前9天, 蛋黄的pH 从自然的5.84 快速升到8.92 , 随后逐步升到10.12。因此, 蛋黄中LAL的形成主要受pH的影响（见图2[10] ）。

图2 pH对LAL含量的影响

在20 ～ 80 ℃, LAL含量随着温度的升高而大大增加, 但增加幅度和含量因蛋白质的种类而有所不同。LAL的增加不是一直随着时间的增加而增加,在100 ℃, LAL 的含量降低(见图3[11])。在50 ℃产生的LAL比在95 ℃产生的多, 这种情况可能由于高温下LAL发生分解。

图3温度对LAL含量的影响

1.2.2氨基酸的变旋作用

碱可以使蛋白质的氨基酸发生变旋，氨基酸发生异构化，天然氨基酸的L-型结构将有部分转化为D-型结构。其中，pH和温度都会影响氨基酸的变旋现象。

aniel E .Schwass et al . (1984)对pH3.3 到12.8 的变旋进行了研究（见图4）。在酸性的条件下, 11 种氨基酸很少发生变旋。丝氨酸和Asp -Asn 残基的变旋较为引人注目。在苜蓿叶蛋白和大豆分离蛋白中, 丝氨酸甚至在pH7.0 就发生变旋。pH8.5 发生显著变旋。但是, 在LA 中, 此种情况下就没有发生变旋。这表明在此pH范围丝氨酰在不同的蛋白质变性条件下变旋是不同的。在pH10 , 所有蛋白中的丝氨酸都发生了较大程度的变旋(25 %～ 37 %)。所有蛋白质中Asp ～ Asn 直到pH10 才发生变旋。LA 中的Asp-Asn变旋程度较小。在pH10 ～ 12.8 ,和丝氨酸相比, Asp-Asn 的变旋程度较小。这种不同可能是蛋白质固有的, 与结构有关。一般的, 除了丝氨酸和天门冬氨酸, 在低于pH10 条件下, 蛋白质的残基很少发生显著的变旋。谷氨酸和苯丙酸在很多蛋白质中变旋的程度很相近。