蛋白质的三维结构(2)

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• 参与肽键形成的2个原子和另外4个取代成员: 羰基氧原子、酰胺氢原子以及2个相邻的α-碳 原子,形成一个肽单位
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• 酰胺氮上的孤对电子与 相邻羰基之间具有共振 作用,形成共振杂化体, 稳定性高。
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第二节多肽主链折叠的空间限制
肽键的特点:
1.肽键具有部分双键性质:
C-N单键键长0.149nm
• 大多数氢键都是N-H……O类型的。
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第一节 稳定蛋白质三维结构的作用力
(二)范德华力
• 广义范德华力包括定向效应、诱导效应和分散 效应等。
• 范德华力包括吸引力和斥力两种相互作用,范 德华力只有当两个非键合原子之间处于一定距 离时才能达到最大。
• 虽然范德华力相对来说比较弱,但由于范德华 力相互作用数量大,并且具有加和性,因此范 德华力是一种不可忽视的作用力。
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第一节 稳定蛋白质三维结构的作用力
(三)疏水作用
• 蛋白质中的疏水基团彼此靠近、聚集以避开水 的现象称之疏水相互作用(hydrophobic interaction)。
• 因为水分子彼此之间的相互作用要比水与其它 非极性分子的作用更强烈,非极性侧链避开水 聚集被压迫到蛋白质分子内部,而大多数极性 侧链在蛋白质表面维持着与水的接触。
第五章 蛋白质的三维结构
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第五章 蛋白质的三维结构
主要内容
• 稳定蛋白质三维结构的作用力
• 多肽主链折叠的空间限制
• 蛋白质的二级结构
• 纤维状蛋白质
• 超二级结构和结构域
• 球状蛋白质与三级结构
• 蛋白质折叠与结构预测
• 亚基缔合与四级结构
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第一节 稳定蛋白质三维结构的作用力
1、维持三维结构的作用力
周,沿轴上升的
距离即螺距为 0.54nm,含3.6个 氨基酸残基;每
个残基绕轴旋转 100°,沿轴上 升0.15nm;
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第三节 蛋白质的二级结构
2. 肽链内形成氢键,氢键的取 向几乎与轴平行,每个氨基 酸残基的C=O氧与其后第四 个氨基酸残基的N-H氢形成 氢键。由氢键封闭的环是13 元环。(因此,-螺旋也称 3.613-螺旋)
C=N双键键长0.127nm
肽键键长0.132nm
2.肽键不能自由旋转,但N-C和C-C键都可 以自由旋转。
3.组成肽键的四个原子和与之相连的两个碳原 子(C)都处于同一个平面内,此刚性结构的 平面叫肽平面或酰胺平面(amide plane)。
4.几乎所有的肽单位处于反式构象,只有约6% 的Pro残基处于顺势构象。
• 离子化的侧链一般都出现在球蛋白的表 面,与水分子形成水化层,对于整个球 蛋白的稳定性的贡献是最小的。
• 荷电的侧链也在蛋白质内部出现,一般 与其它基团形成强氢键。
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第一节 稳定蛋白质三维结构的作用力
(五)二硫键
• 二硫键的形成并不决定多肽链的折叠。 • 二硫键有助于某些球蛋白的天然构象的
水分子在非极性化合物周围 形成笼型结构,有序性增加, 熵减少。热力学不利!
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第一节 稳定蛋白质三维结构的作用力
在疏水相互作用下,蛋白质疏水氨基酸折叠在蛋白质 内部,而亲水氨基酸残基暴露在外。
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第一节 稳定蛋白质三维结构的作用力
(四)离子键
• 离子键是带有相反电荷的侧链之间的离 子相互作用。
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第二节多肽主链折叠的空间限制
• 从Cα沿键轴方向观察, 顺时针旋转的φ或ψ角度 为正值,逆时针旋转的 为负值。
• 二面角所规定的构象能 否存在,主要取决于两 个相邻肽单位中非共价 键合原子之间的接近有 无障碍。
整来自百度文库课件
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第二节多肽主链折叠的空间限制
拉氏构象图
• 拉氏构象图上的每一点对应 于一对二面角( φ或ψ ), 代表一个Cα的两个相邻肽 单位的构象。如果将一个蛋 白质多肽链上所有C α的成 对二面角都画在图上,那么 蛋白质的主链构象将清楚的 表现在图上。
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第三节 蛋白质的二级结构
3.1 α-螺旋
• α-螺旋是蛋白质 中最常见,最典 型、含量最丰富 的二级结构元件。
• 1950年, L.Pauling预测出 能够稳定存在的 α-螺旋结构
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第三节 蛋白质的二级结构
α-螺旋的结构特点
1. 多肽链中的各个 肽平面围绕同一
轴旋转,形成螺
旋结构,螺旋一
• 疏水相互作用在维持蛋白质构象中起着主要的 作用,也是使蛋白质多肽链进行折叠的主要驱 动力。
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第一节 稳定蛋白质三维结构的作用力
水分子中氧原子的4个
轨道是不等性sp3杂化
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第一节 稳定蛋白质三维结构的作用力
极性化合物在水中的溶解是熵增加的过程
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第一节 稳定蛋白质三维结构的作用力
a 离子键 b 氢键 c 疏水相互作用 d 范德华力 e 二硫键
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第一节 稳定蛋白质三维结构的作用力
(一)氢键
• 氢键的贡献是协同蛋白质的折叠和帮助稳定球 蛋白的天然构象。
• 多肽链骨架的羰基和酰胺基之间,常常形成氢 键使肽链形成α-螺旋和β-折叠结构。
• 在多肽链骨架和水之间,多肽链骨架和极性侧 链之间,两个极性侧链之间以及极性侧链和水 之间也可以形成氢键。
• 图中,阴影部分为允许区, 空白部分为非允许区。
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第三节 蛋白质的二级结构
3、蛋白质的二级结构
• 蛋白质的二级结构是指肽链的主链在空 间的排列,或规则的几何走向、旋转及折 叠。它只涉及肽链主链的构象及链内或 链间形成的氢键。
• 常见的二级结构元件主要有-螺旋、折叠、-转角、无规卷曲。
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稳定,二硫键有时存在于由细胞分泌的 蛋白质中,当这样的蛋白质离开细胞内 环境时,由于有二硫键的存在,可使得 蛋白质对去折叠以及降解不那么敏感, 而维持蛋白质的稳定。
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第二节多肽主链折叠的空间限制
2、多肽主链折叠的空间限制
2.1 肽键
• 一个多肽链的骨架是由通过肽键连接的重复单 位N—Cα—C组成的。
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第二节多肽主链折叠的空间限制
2.2、多肽主链折叠的空间限制
• 一个蛋白质的构象取决 于肽单位绕N-Cα和CαC键的旋转,这些键连接 着多肽链中的刚性的肽 单位。绕N-Cα键旋转的 二面角称φ,绕Cα-C键 旋转的称ψ。
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第二节多肽主链折叠的空间限制
• 当φ或ψ旋转键所在的酰胺平面的取向二 等分H-Cα-R平面,且该旋转键两侧的主 链处于顺式构型时,规定φ=0°或 ψ=0°
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