高中化学生活拓展神秘的蛋白质变性素材
核心素养背景下的高中化学项目式教学案例——以“蛋白质”为例
教学·现场核心素养背景下的高中化学项目式教学案例———以“蛋白质”为例文|杜小杰一、背景《普通高中化学课程标准（2017年版2020年修订）》对高中化学教学提出了新的要求和挑战。
为了应对这些挑战，教师需要不断学习先进的教育理念，尝试不同的教学方法，变革学生的学习活动方式，其中项目式教学以其独特的优势和价值备受关注。
通过项目式学习，学生可以分析问题、自主探究和合理决策，从而提高解决实际问题的能力。
这种教学方法强调学生的参与和自主探究，使学生在实践中学习。
“蛋白质”一课选自人教版高中化学选择性必修三《有机化学基础》第四章第二节，该课程重点介绍蛋白质的组成、结构与性质等。
为达成良好的教学实效，教师应该以培养学生的化学核心素养为导向，以项目化学习为切入点，优化教学设计，为高中化学课堂注入更多新鲜的“血液”，引导学生走进广阔、绚丽、多彩的化学世界。
二、案例描述（一）项目启动：揭开蛋白质的神秘面纱问题导入：教师：同学们，今天我们要来探讨一种我们身体中至关重要的物质，它就是蛋白质。
在开始之前，大家想想我们吃过哪些富含蛋白质的食物呢？学生：鸡蛋、牛奶等。
教师：没错，这些食物中都富含蛋白质。
那大家知道蛋白质对我们的身体有什么作用吗？学生：我知道，蛋白质能帮助我们成长，还有修复身体组织。
教师：很好，蛋白质的确是我们成长和身体机能正常运作的关键营养物质。
今天我们就来揭开蛋白质的神秘面纱，开始这个有趣的旅程吧！（二）项目实施：探索蛋白质的多元魅力1.氨基酸教师：同学们，今天我们来学习一下氨基酸，它是构成蛋白质的重要基础。
谁能告诉我，什么是氨基酸呢？学生A ：氨基酸是羧酸分子烃基上的氢原子被氨基取代得到的化合物，含有的官能团有羧基（-COOH ）和氨基（-NH 2）。
教师：非常好，看来你预习过这部分内容。
接下来，我们来看看常见的氨基酸有哪些吧!（展示常见的氨基酸结构简式，见表1）表1氨基酸结构简式表作者简介：杜小杰（1980—），男，陕西安康人，本科，一级教师，研究方向：高中化学教学。
蛋白质的变质
蛋白质的变质
蛋白质变质的主要原因包括:
1. 热变性:高温会破坏蛋白质分子内部的氢键、盐桥和疏水作用力,使蛋白质分子展开,从而失去其本来的空间结构和生物学活性。
2. 酸碱变性:极端的pH值会影响蛋白质分子内部的电荷分布,破坏蛋白质分子内部的离子键和氢键,导致蛋白质变性。
3. 化学变性剂:某些化学物质如尿素、盐酸胍等能够破坏蛋白质分子内部的疏水作用力,使蛋白质分子展开而变性。
4. 辐射:紫外线、X射线、γ射线等高能辐射能够打断蛋白质分子内部的共价键,破坏蛋白质的高级结构。
5. 剪切力:搅拌、研磨等机械作用会给蛋白质分子施加剪切力,破坏其空间结构。
蛋白质变性不可逆,一旦发生变性,蛋白质就会失去其本来的生物学功能。
蛋白质变性在生物学和医学上有重要意义,如某些疾病的发生就与蛋白质变性有关。
因此,研究蛋白质的变性机理对于预防和治疗相关疾病具有重要价值。
蛋白质变性ppt课件
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胰岛素的一级结构
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3. 三级结构：是指多肽链借助各种作用力在二级结 构基础上，进一步折叠卷曲形成紧密的复杂球形分 子的结构。
稳定蛋白质三级结构的作用力有氢键、离子键、 二硫键和范德华力。
肌球素的三级结构
肌球素的三级结构
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（4）费林反应: 含有酪氨酸的Pr因酪氨酸的酚基能育费林试剂
中的磷钼酸和磷钨酸反应，还原成蓝色化合物。利 用这一反应定量测定Pr。
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蛋白质的二、三、四级结构的构象不稳定，在 某些物理或化学因素作用下，发生不同程度的改变称 为变性。变性是指蛋白质高级结构发生改变，而肽键 不断裂。变性后的蛋白质某些性质发生变化，主要包 括：
些碳水化合物是氨基葡萄糖、氨基半乳糖、半乳糖、 甘露糖、海藻糖等中的一种或多种，与蛋白质间的共 价键或羟基生成配糖体。糖蛋白可溶于碱性溶液。哺 乳动物的物的粘性分泌物、血浆蛋白、卵粘蛋白及大 豆某些部位中之蛋白质都属于糖蛋白。
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3．核蛋白： 由核酸与蛋白质结合而成的复合物。存在细胞
核及核糖体中。
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4.非极性氨基酸：具有一个疏水性侧链，在水中的溶 解度比极性氨基酸低。共有： 甘氨酸，丙氨酸、缬氨酸，亮氨酸、甲硫氨酸和异 亮氨酸(蛋氨酸)．
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1. 旋光性：除甘氨酸外， 氨基酸的碳原子均是手性 碳原子，所以具有旋光性。 旋光方向和大小取决于其 侧链R基性质，也与水溶液 的pH有关。
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2. 紫外吸收：20种AA在可见区内无吸收，但在紫外光 区酪氨酸、色氨酸和苯丙氨酸有吸收，其最大吸收波 λman分别为278nm、279nm和259nm，故此利用此性质 对这三种氨基酸进行测定。酪氨酸、色氨酸残基同样 在280nm处有最大的吸收，可用紫外分光光度法定量 分析蛋白质。
蛋白质的理化性质ppt课件
蛋白质的热变性与凝固作用
2、蛋白质的凝固作用
天然蛋白质变性后，变性蛋 白质分子互相凝集或相互穿插 缠绕在一起的现象成为蛋白质 的凝固（coagulation） 。
凝固作用分两个阶段： 首先是变性； 其次失去规律性的肽链聚集缠绕在一起而凝固或结絮;
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淀，加热后变成红色 31
六、蛋白质的颜色反应
7. 乙醛酸反应—色氨酸的特有反应
在蛋白质溶液中加入HCOCOOH，将 浓硫酸沿管壁缓慢加入，不使相混， 在液面交界处，即有紫色环形成
色氨酸的反应（吲哚环的反应） 鉴定蛋白质中是否含有色氨酸 明胶中不含色氨酸
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六、蛋白质的颜色反应
8. 坂口反应—精氨酸特有的反应
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蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方法
（1）盐析—中性盐沉淀 What’s salt precipitation of protein? 盐溶作用 盐析作用
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蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方法
（1）盐析—中性盐沉淀
What’s salt precipitation of protein? 定义：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以
沉淀原理：
① 脱水作用——破坏水化膜； ② 使水的介电常数降低，蛋白质溶解度降低。
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蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方法
（2）有机溶剂沉淀法 处理条件： ① 低温操作；
② 沉淀完全后尽快分离；
（3）酸沉淀法 机制：破坏电荷，等电点沉淀。
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四、蛋白质的沉淀作用
3.沉淀方法：
沉淀后蛋白质仍能保持生物活性的沉淀方法 沉淀后蛋白质失去生物活性的沉淀方法
同性电荷蛋白质分子互相排斥。
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蛋白质颗粒的表面电荷和水化膜
举例说明蛋白质变性在生活中的应用
举例说明蛋白质变性在生活中的应用
蛋白质变性是指把大分子物质溶解在水里，从而达到不被人体吸收的目的。
在生活中应用很广，比如：蛋白质变性可用来制造各种人造关节，人工肝，等等。
1、制造人工肾的主要材料是人尿，如果对尿中的蛋白质进行变性处理，使之失去活性，就可以用来制造人工肾。
2、可用于制作人造心脏。
3、人工肝是利用化学方法将肝细胞或脂肪样细胞的蛋白质进行变性后再重新组装起来的一种人工肝脏。
4、生物工程中把蛋白质变性后，使之变成各种材料的载体或活性中心。
5、医学上使用蛋白质变性后可以使它作为药物来。
蛋白质变性
蛋白质在烹调过程中的变化富含蛋白质的食物在烹调加工中，原有的化学结构将发生多种变化，使蛋白质改变了原有的特性，甚至失去了原有的性质，这种变化叫做蛋白质的变性。
蛋白质的变性受到许多因素的影响，如温度、浓度、加工方法、酸、碱、盐、酒等。
许多食品加工需要应用蛋白质变性的性质来完成，如:水煮蛋、咸蛋、皮蛋、豆腐、豆花、鱼丸子、肉皮冻等。
在烹调过程中，蛋白质还会发生水解作用，使蛋白质更容易被人体消化吸收和产生诱人的鲜香味。
因此我们需要了解和掌握蛋白质在烹调和食品加工过程中的各种变化，使烹调过程更有利于保存时食物中的营养素和增进营养素在人体的吸收。
一、烹调使蛋白质变性1、振荡使蛋白质形成蛋白糊在制作芙蓉菜或蛋糕时，常常把鸡蛋的蛋清和蛋黄分开，将蛋清用力搅拌振荡，使蛋白质原有的空间结够发生变化，因其蛋白质变性。
变形后的蛋白质将形成一张张有粘膜的网，把空气包含到蛋白质的分子中间，使蛋白质的体积扩大扩大很多倍，形成粘稠的白色泡沫，即蛋泡糊。
蛋清形成蛋泡糊是振荡引起蛋白质的变性。
蛋清能否形成稳定的蛋泡糊，受很多因素的影响。
蛋清之所以形成蛋泡糊，是由于蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白能增加蛋白质的粘稠性和起泡性，鸡蛋越新鲜，蛋清中的卵粘蛋白和类粘蛋白质越多，振荡中越容易形成蛋泡糊。
因此烹调中制作蛋泡糊，要选择新鲜鸡蛋。
如果搅拌震动的时的温度越低或振荡时间较短，蛋清形成的蛋白糊放置不久仍会还原为蛋清，因为这种情况下，只能破坏蛋白质的三、四结构，蛋白质二级螺旋结构没有拉伸开，无法形成稳定的蛋白质网。
一旦失去振荡的条件，空气就会从泡沫中逸出，蛋白质又回复到原来的结构，这种变性称为可逆性。
烹调和食品加工都不希望发生这种可逆变性发生，要设法提高蛋泡糊的稳定性。
向蛋清中加入一定量的糖，可以提高蛋泡糊的稳定性。
蛋清中的卵清与空气接触凝固，使振荡后形成的气体泡膜变硬，不能保容较多的气体，影响蛋泡糊的膨胀。
糖很强的渗透性，可以防止卵清蛋白遇空气凝固，使蛋泡糊的泡膜软化，延伸性、弹性都增加，蛋泡糊的体积和稳定性也增加。
蛋白质变性
蛋白质变性概述蛋白质变性是指在一定的条件下，蛋白质的结构发生改变，失去原有的结构和功能的过程。
蛋白质是生物体内最基本的分子之一，不仅参与细胞的功能调控和信号传导，还具有酶、抗体、荷尔蒙等多种生物学功能。
蛋白质变性通常是指蛋白质的二级、三级结构的改变，使其失去生物活性。
引起蛋白质变性的因素蛋白质变性可以由多种因素引起，以下是常见的引起蛋白质变性的因素：高温高温是最常见的引起蛋白质变性的因素之一。
当蛋白质暴露在高温环境中，蛋白质的分子结构开始发生改变，其原本的二级和三级结构被破坏，导致蛋白质失去生物活性。
酸碱条件酸碱条件的变化也可以引起蛋白质变性。
酸性或碱性环境会改变蛋白质的电离状态和氢键，进而对蛋白质的结构造成破坏。
有机溶剂有机溶剂可以与蛋白质相互作用，影响蛋白质的结构和稳定性。
有机溶剂的存在会破坏蛋白质的水合壳，改变蛋白质的立体构型。
物理或化学性质变化物理或化学性质的变化也会导致蛋白质变性。
比如，剧烈的搅拌、离子浓度的改变、金属离子的存在等都会引发蛋白质的结构失去稳定。
蛋白质变性的类型根据引起蛋白质变性的因素的不同，蛋白质变性可以分为几种类型：热变性热变性是在高温条件下引起的蛋白质结构的改变。
当蛋白质的温度超过一定的范围时，蛋白质的内部氢键、疏水力、离子键以及范德华力都会被破坏，造成蛋白质的结构变性。
酸碱变性酸碱变性是在酸性或碱性环境中引起的蛋白质结构的改变。
酸性或碱性环境会使蛋白质的氨基酸残基离子化，导致蛋白质结构的改变。
溶剂变性溶剂变性是由于有机溶剂的存在，改变了蛋白质的溶液环境，进而影响蛋白质结构的改变。
氧化变性氧化变性是由于氧气的存在，使蛋白质的氨基酸残基氧化，导致蛋白质结构的改变。
氧化变性是蛋白质变性中最常见的一种形式。
还原变性还原变性是由于还原剂的存在，使蛋白质的二硫键断裂，导致蛋白质结构的改变。
蛋白质变性的影响和应用蛋白质变性会导致蛋白质失去原有的生物活性和功能。
但有时候，蛋白质的变性也可以被人们所利用。
高中化学蛋白质知识点
高中化学蛋白质知识点(2)组成元素：C、H、O、N、S等.蛋白质是由不同的氨基酸通过发生缩聚反应而成的天然高分子化合物.(3)性质：①水解.在酸、碱或酶的作用下，能发生水解，水解的最终产物是氨基酸.②盐析.向蛋白质溶液中加入某些浓的无机盐(如铵盐、钠盐等)溶液，可使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出.③变性.在热、酸、碱、重金属盐、紫外线、有机溶剂的作用下，蛋白质的性质发生改变而凝结.说明蛋白质的变性是化学变化.蛋白质变性后，不仅丧失了原有的可溶性，同时也失去了生理活性.因此，蛋白质的变性是不可逆的，经变性析出的蛋白质，加水后不能再重新溶解.④颜色反应.含苯环的蛋白质与浓HNO3作用后，呈黄色.例如，在使用浓HNO3时，不慎将浓HNO3溅到皮肤上而使皮肤呈现黄色.⑤灼烧蛋白质时，有烧焦羽毛的味.利用此性质，可用来鉴别蛋白质与纤维素(纤维素燃烧后，产生的是无味的CO2和H2O).蛋白质结构与功能的关系不同的蛋白质，由于结构不同而具有不同的生物学功能。
蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的性质，功能与结构密切相关。
1.一级结构与功能的关系3蛋白质的一级结构与蛋白质功能有相适应性和统一性，可从以下几个方面说明：(2)一级结构与生物进化研究发现，同源蛋白质中有许多位置的氨基酸是相同的，而其它氨基酸差异较大。
如比较不同生物的细胞色素C的一级结构，发现与人类亲缘关系接近，其氨基酸组成的差异越小，亲缘关系越远差异越大。
(3)蛋白质的激活作用在生物体内，有些蛋白质常以前的形式合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才具有生物活性，如酶原的激活。
2.蛋白质空间结构与功能的关系蛋白质的空间结构与功能之间有密切相关性，其特定的空间结构是行使生物功能的基础。
以下两方面均可说明这种相关性。
(1).核糖核酸酶的变性与复性及其功能的丧失与恢复核糖核酸酶是由124个氨基酸组成的一条多肽链，含有四对二硫键，空间构象为球状分子。
实验一蛋白质变性凝固及沉淀(WT)ppt课件
精选课件
3
蛋白质的变性 (denaturation)
在某些理化因素的作用下，蛋白质严格的空间结构 被破坏（不包括肽键的断裂），从而引起若干理化性质 和生物学性质改变的现象。
精选课件
4
变性后的蛋白质称变性蛋白,能使蛋白质变性 的物质叫蛋白质变性剂。
高温、高压
物理因素
紫外线、X射线、
变性因素
电离辐射和超声波等 强酸、强碱
在等电点的蛋白质 （亲水胶体）
脱水
脱水
++ +
+
+
+
+
+
带正电荷的蛋白质
（疏水胶体）
碱
酸
不稳定的蛋白质颗粒 （沉淀）
蛋白质胶精选体课颗件 粒的沉淀
-
-
-
-
-
-
-
-
带负电荷的蛋白质 （亲水胶体）
脱水
-
-
-
---
带负电荷的蛋白质
（疏水胶体）
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蛋白质的沉淀
可逆沉淀
结构和性质都不变 适当条件下可重新溶解 是分离和纯化的基本方法
实验一
蛋白质的变性、凝固及沉淀
生物化学与分子生物学教研室
精选课件
1
实验目的
能够说出蛋白质变性、凝固反应的原理及实验方法 能够说出蛋白质沉淀反应的原理及实验方法 能够运用盐析法及重金属沉淀法
精选课件
2
主要实验内容
蛋白质的加热变性凝固 蛋白质沉淀反应
蛋白质盐析 重金属盐沉淀蛋白质 生物碱试剂沉淀蛋白质
精选课件
6
蛋白质的胶体性质及沉淀:
蛋白质分子颗粒大小1-100nm之间,属胶体颗 粒范围，在溶液中能形成稳定的胶体。
蛋清的变性实验报告
一、实验目的1. 了解蛋白质变性的基本概念和原理。
2. 探究不同因素对蛋清蛋白质变性的影响。
3. 观察蛋白质变性后的物理和化学性质变化。
二、实验原理蛋白质变性是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下，其高级结构发生破坏，从而导致其生物活性和理化性质的改变。
蛋清中的主要成分是蛋白质，如白蛋白，当受到特定因素的作用时，会发生变性。
三、实验材料1. 鸡蛋清2. 95%乙醇3. 无水乙醇4. 强酸（如盐酸）5. 强碱（如氢氧化钠）6. 硫酸铜溶液7. 紫外线灯8. 温度计9. 试管、烧杯、滴管等实验器材四、实验方法1. 乙醇变性实验- 将等量的蛋清分别加入装有95%乙醇和无水乙醇的试管中。
- 观察并记录蛋清的变性和凝固现象。
2. 酸碱变性实验- 将等量的蛋清分别加入装有强酸和强碱的试管中。
- 观察并记录蛋清的变性和凝固现象。
3. 重金属盐变性实验- 将等量的蛋清分别加入装有硫酸铜溶液的试管中。
- 观察并记录蛋清的变性和凝固现象。
4. 紫外线照射实验- 将等量的蛋清分别置于紫外线下照射。
- 观察并记录蛋清的变性和凝固现象。
5. 温度变化实验- 将等量的蛋清分别置于低温和高温环境中。
- 观察并记录蛋清的变性和凝固现象。
五、实验结果与分析1. 乙醇变性实验- 95%乙醇组蛋清出现白色沉淀，无水乙醇组蛋清凝固成块状。
- 结果表明，乙醇能够使蛋清蛋白质发生变性，导致其溶解度和稳定性降低。
2. 酸碱变性实验- 强酸组蛋清出现白色沉淀，强碱组蛋清凝固成块状。
- 结果表明，酸碱能够破坏蛋清蛋白质的高级结构，使其发生变性。
3. 重金属盐变性实验- 硫酸铜溶液组蛋清出现蓝色沉淀。
- 结果表明，重金属盐能够与蛋清蛋白质发生反应，使其变性。
4. 紫外线照射实验- 紫外线照射组蛋清出现白色沉淀。
- 结果表明，紫外线能够破坏蛋清蛋白质的高级结构，使其发生变性。
5. 温度变化实验- 低温组蛋清凝固成块状，高温组蛋清出现白色沉淀。
- 结果表明，温度的变化会影响蛋清蛋白质的稳定性，使其发生变性。
《蛋白质的变性》课件
细胞功能失调
细胞内的蛋白质相互作用 和功能依赖于其正确的构 象，变性导致这些相互作 用和功能失调。
免疫反应抑制
一些抗原性蛋白质变性后 ，其免疫原性减弱或消失 ，导致免疫反应受到抑制 。
对生物结构的影响
细胞器结构破坏
细胞内许多重要功能由细胞器完成， 而这些细胞器的结构主要由蛋白质构 成，因此蛋白质变性可破坏细胞器结 构。
蛋白质变性过程中的结构变化研究
蛋白质变性过程中，其结构会发生改变。未来研究将进一步探究这种结构变化与功能变化之间的关系，为理解 蛋白质的功能和调控提供更多线索。
蛋白质变性对生物的影响研究
蛋白质变性对生物体内平衡的影响
蛋白质在生物体内发挥着重要的功能，其变性可能会影响生物体内平衡，对生 物体的生长、发育和代谢等产生影响。未来研究将进一步探究这种影响及其机 制。
蛋白质变性的过程
01
02
03
初期
蛋白质分子中的次级键， 如氢键、疏水键等发生变 化，导致蛋白质的空间构 象开始变得不稳定。
中期
蛋白质的空间构象被破坏 ，导致其理化性质发生改 变。
后期
蛋白质的生物活性完全丧 失，成为变性蛋白。
03
蛋白质变性的影响
对生物活性的影响
酶活性丧失
蛋白质变性后，其空间构 象发生变化，导致酶的活 性中心被掩盖，从而失去 催化活性。
染色体畸变
膜结构破坏
生物膜的主要成分是蛋白质和脂质， 蛋白质变性可破坏膜的稳定性，导致 膜结构破坏。
在细胞分裂过程中，蛋白质参与染色 体的组装和分离，变性可能导致染色 体畸变。
对生物功能的影响
代谢紊乱
许多酶促反应在体内是连续进行的，蛋白质变性可导致这些酶促 反应受阻，从而导致代谢紊乱。
列举日常生活中蛋白质变性的实例
例子：
1、鸡蛋煮熟以后蛋白质变性。
食物煮熟后食用有利于消化。
2、高温灭菌，因为细菌由蛋白质构成，高温可使蛋白质变性，所以对细菌可进行高温处理。
蛋白质变性（protein denaturation）天然蛋白质受物理或化学因素的影响，分子内部原有的特定构像发生改变，从而导致其性质和功能发生部分或全部丧失，这种作用称作蛋白质的变性作用。
变性原因
变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。
一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。
能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。
举例说明蛋白质的变性
举例说明蛋白质的变性【篇一：举例说明蛋白质的变性】所谓蛋白质变性(denaturation),就是天然蛋白质的严密结构（注1）在某些物理或化学因素作用下,其特定的空间结构被破坏,从而导致理化性质改变和生物学活性的丧失,如酶失去催化活力,激素丧失活性.变性蛋白质和天然蛋白质最明显的区别是溶解度降低,同时蛋白质的粘度增加,结晶性破坏,生物学活性丧失,易被蛋白酶分解.生活中最常见的例子,就是煮鸡蛋的时候,蛋清变成蛋白了.引起蛋白质变性的原因可分为物理和化学因素两类.物理因素可以是加热、加压、脱水、搅拌、振荡、紫外线照射、超声波的作用等；化学因素有强酸、强碱、尿素、重金属盐、十二烷基磺酸钠(sds)等.在临床医学上,变性因素常被应用于消毒及灭菌.反之,注意防止蛋白质变性就能有效地保存蛋白质制剂.变性并非是不可逆的变化,当变性程度较轻时,如去除变性因素,有的蛋白质仍能恢复或部分恢复其原来的构象及功能,变性的可逆变化称为复性.许多蛋白质变性时被破坏严重,不能恢复,称为不可逆性变性,比如说用金属盐、辐射使蛋白质变性.下面是蛋白质沉淀的原理：蛋白质所形成的亲水胶体颗粒具有两种稳定因素,即颗粒表面的水化层和电荷.若无外加条件,不致互相凝集.然而除掉这两个稳定因素(如调节溶液ph至等电点和加入脱水剂)蛋白质便容易凝集析出.如将蛋白质溶液ph调节到等电点,蛋白质分子呈等电状态,虽然分子间同性电荷相互排斥作用消失了.但是还有水化膜起保护作用,一般不致于发生凝聚作用,如果这时再加入某种脱水剂,除去蛋白质分子的水化膜,则蛋白质分子就会互相凝聚而析出沉淀；反之,若先使蛋白质脱水,然后再调节ph到等电点,也同样可使蛋白质沉淀析出.下面介绍几种能使蛋白质因变性而沉淀的方法：重金属盐沉淀蛋白质蛋白质可以与重金属离子如汞、铅、铜、银等结合成盐沉淀,沉淀的条件以ph稍大于等电点为宜.因为此时蛋白质分子有较多的负离子易与重金属离子结合成盐.重金属沉淀的蛋白质常是变性的,但若在低温条件下,并控制重金属离子浓度,也可用于分离制备不变性的蛋白质.临床上利用蛋白质能与重金属盐结合的这种性质,抢救误服重金属盐中毒的病人,给病人口服大量蛋白质,然后用催吐剂将结合的重金属盐呕吐出来解毒.有机溶剂沉淀蛋白质可与水混合的有机溶剂,如酒精、甲醇、丙酮等,对水的亲和力很大,能破坏蛋白质颗粒的水化膜,在等电点时使蛋白质沉淀.在常温下,有机溶剂沉淀蛋白质往往引起变性.例如酒精消毒灭菌就是如此,但若在低温条件下,则变性进行较缓慢,可用于分离制备各种血浆蛋白质.加热凝固将接近于等电点附近的蛋白质溶液加热,可使蛋白质发生凝固(coagulation)而沉淀.加热首先是加热使蛋白质变性,有规则的肽链结构被打开呈松散状不规则的结构,分子的不对称性增加,疏水基团暴露,进而凝聚成凝胶状的蛋白块.如煮熟的鸡蛋,蛋黄和蛋清都凝固.注1：蛋白质有四种结构：一级结构,二级结构,三级结构,四级结构.这里主要介绍与蛋白质变性关系最紧密的三级结构.蛋白质的三级结构蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再进一步盘曲或折迭形成具有一定规律的三维空间结构,称为蛋白质的三级结构(tertiary structure).蛋白质三级结构的稳定主要靠次级键,包括氢键、疏水键、盐键以及范德华力(van der wasls力)等(图1-8).这些次级键可存在于一级结构序号相隔很远的氨基酸残基的r基团之间,因此蛋白质的三级结构主要指氨基酸残基的侧链间的结合.次级键都是非共价键,易受环境中ph、温度、离子强度等的影响,有变动的可能性.二硫键不属于次级键,但在某些肽链中能使远隔的二个肽段联系在一起,这对于蛋白质三级结构的稳定上起着重要作用.现也有认为蛋白质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形成构象的基础上,分子中的各个侧链所形成一定的构象.侧链构象主要是形成微区(或称结构域domain).对球状蛋白质来说,形成疏水区和亲水区.亲水区多在蛋白质分子表面,由很多亲水侧链组成.疏水区多在分子内部,由疏水侧链集中构成,疏水区常形成一些“洞穴”或“口袋”,某些辅基就镶嵌其中,成为活性部位.具备三级结构的蛋白质从其外形上看,有的细长(长轴比短轴大10倍以上),属于纤维状蛋白质(fibrous protein),如丝心蛋白；有的长短轴相差不多基本上呈球形,属于球状蛋白质(globular protein),如血浆清蛋白、球蛋白、肌红蛋白,球状蛋白的疏水基多聚集在分子的内部,而亲水基则多分布在分子表面,因而球状蛋白质是亲水的,更重要的是,多肽链经过如此盘曲后,可形成某些发挥生物学功能的特定区域,例如酶的活性中心等.【篇二：举例说明蛋白质的变性】蛋白质受热到一定温度就会发生不可逆的凝固,凝固后不能在水中溶解,这种变化叫做变性.除了加热以外,在紫外线,x射线,强酸,强碱,铅,铜,汞等重金属的盐类,以及一些有机化合物如甲醛,酒精,苯甲酸等作用下,蛋白质均能发生变性.蛋白质变性后,不仅丧失了原有的可溶性,同时也失去了生理活性.应用:高温消毒灭菌万一不慎误食了重金属离子,应立即喝大量牛奶来缓解毒性,以减少人体蛋白质中毒的程度... ┍尛妍℡┨2014-11-21【篇三：举例说明蛋白质的变性】蛋白质变性（protein denaturation）是指蛋白质在某些物理和化学因素作用下其特定的空间构象被改变,从而导致其理化性质的改变和生物活性的丧失,这种现象称为蛋白质变性.蛋白质沉淀反应：蛋白质分子聚集而从溶液中析出的现象.蛋白质沉淀可能是变性了也可能没有变性,这取决与沉淀的方法和条件1、中性盐沉淀反应：高浓度盐可破坏蛋白质分子表面的水层并中和其电荷,使蛋白质颗粒凝聚而沉淀,此方式蛋白质不变性2、有机溶剂沉淀反应：蛋白质分子表面的水层失去,可致蛋白质变性,这与有机溶剂的浓度、与蛋白质接触的时间以及沉淀的温度有关,仍可控制条件制备有生物活性的蛋白质3、加热沉淀反应：蛋白质变性凝固沉淀,这是加热灭菌的原理4、重金属盐沉淀反应：蛋白质与重金属离子结合变性沉淀,临床上用牛奶抢救误食重金属的原理5、生物碱试剂的沉淀反应；变性。
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神秘的蛋白质变性
豆腐是许多家庭餐桌上的“常客”。
可是，您知道它是怎么做出来的吗？做豆腐，通常要先把黄豆磨成汁，经过过滤再放入锅里熬煮，当煮到适当时候，加上一点凝固剂石膏，待冷却后便可得到鲜嫩可口的豆腐了。
从豆浆到豆腐，是蛋白质的变性过程。
其他许多蛋白质食品如酸奶、腌蛋……的制作，都有变性过程。
那么，什么是蛋白质的变性作用呢？
奇怪的变性作用
大家知道，水受冷会结冰，加热又会变成汽。
汽遇冷，又会重新变成水。
水的状态可以千变万化，而它的性质则丝毫不会改变。
但是，蛋白质却不是这样，如果您把一个鸡蛋加热，就会凝固，变硬。
温度再冷下来时，无论怎样也不会恢复到原来的样子。
最早观察研究蛋白质变性现象的是法国科学家马凯尔。
1777年马凯尔在对一系列蛋白质食品的性质进行分析时发现：鸡蛋、乳酪、动物血液等，有一个共同的独特性格：在遇热、遇酸或遇紫外线等情况下，会很快结块而失去生物活性，并且无论在什么条件下都不能恢复原样。
于是，马凯尔把这种蛋白质特有的现象称为变性作用。
同时他把这类有变性作用的物质取名为“蛋白体物质”，简称蛋白质，这就是蛋白质名字的由来。
可见蛋白质在起名字的那一天就和它奇怪的变性作用联系在一起了。
然而，蛋白质为什么会有变性现象呢？长期以来是一个谜。
几百年来，数以千计的化学家、生物学家纷纷去探索它的奥秘，直至近年才真相大白。
揭开蛋白质变性的奥秘
蛋白质变性的奥秘何在呢？
为了更好地了解它，必须先谈一点蛋白质分子结构的知识。
从19世纪以来，许多科学家都孜孜不倦地研究着各种蛋白质的分子结构，得出的共同结论是：蛋白质是由碳、氢、氧、氮、硫、磷等元素先组成约二十种氨基酸，这些氨基酸再按不同数量和排列次序组成形形色色的蛋白质分子。
它的分子结构是一个四级结构的复杂体。
因为，每一个氨基酸分子含有一个碱性的氨基、一个酸性的羧基，所以当组成蛋白质时，一个氨基酸分子的一端氨基和另一个氨基酸分子的一端羧基相互作用，失去一分子水便连接起来。
这种连接的方式称为肽键结合。
成千上万个氨基酸分子按这种方式连接成长长的一串，成为蛋白质分子。
这就是所谓蛋白质的一级结构。
在一级结构中，由于氨基酸种类不同，数目不同，会形成不同的蛋白质分子。
即使氨基
酸种类和数目相同，只要排列次序不同，也会形成不同的蛋白质分子。
据代数计算，两种氨基酸只有两种连接方式，三种氨基酸就有六种连接方式，四种氨基酸有二十四种连接方式，六种氨基酸有七百二十种连接方式……这就是为数不多的氨基酸为什么能组成数十万种蛋白质的原因。
实验证明，一般情况下，蛋白质分子的肽键不是一个直线状的链条，多数是卷曲成螺旋状，化学上称为α-螺旋，此即蛋白质的二级结构。
这种螺旋般的二级结构还要按一定方式折叠成球形体，这就是蛋白质的三级结构。
由具有一、二、三级结构的蛋白质作为一个单元，进一步再构成分子量很大的蛋白质分子，这个空间的排列方式就是蛋白质的四级结构。
从蛋白质四级结构来看，它的分子具有折叠、卷曲、堆积等十分复杂的空间结构。
变性的奥妙就在蛋白质空间结构上。
当它在热、光、酸、酶等物质的作用下，二、三、四级结构会起变化，严格的空间排列被打乱和被打散，变为杂乱无章，一般也就不能恢复原样了，这个过程就是“变性”的过程。
这里还应指出的是，蛋白质的变性作用，主要是空间的立体结构改变，而由肽键组成的一级结构并未变化，就是原来氨基酸的连接顺序和数目并不改变。
因此，变性作用一般只改变蛋白质某些物理性质和生物活性，至于化学性质一般并无多大变化。
食用蛋白质和变性的关系
人类基本上是吃熟食的，严格地说人们无论吃哪种食用蛋白质，一般都要经过变性作用才能为人体消化吸收。
日常吃的鱼、肉等都是烧熟后才吃的。
有的生吃食品也都经过盐腌或醋浸泡过后才食用，其中的蛋白质也早在盐、醋等作用下变性了。
就是小孩吃的母乳到了胃里也受胃酸作用而变性了。
由此可见，人体几乎每天都在消化、吸收经变性作用后的蛋白质。
那么，为什么变性作用后的蛋白质可为人体消化和吸收呢？
这和人体中的各种蛋白酶是分不开的，蛋白酶本身也是一种蛋白质，但它有分解蛋白质的本领。
人体就利用它的这个本领把蛋白质拆分成一个个氨基酸，再为人体吸收。
在50万年前，人类就是吃熟食的，通过千万次遗传变异，使人体产生的酶习惯于分解变性后的蛋白质。
还有人这样认为，变性后的蛋白质，空间结构已经打乱，酶分解起来自然就容易得多了。
此外，应该着重指出的是，蛋白质变性和变质是两个截然不同的概念。
变性只是蛋白质空间结构的改变，但整个分子不发生裂解，如鸡蛋烧熟，生豆浆做成豆腐，牛奶变成酸奶等。
在这种情况下，蛋白质变性有时还会增加食品的色、香、味。
从而促进人们的食欲，帮助消化。
而变质是指蛋白质整个分子受到破坏，化学性质起了变化，如鸡蛋变坏，肉变臭……这
些变质的食品是绝对不能再吃的。
所以变性和变质决不可混为一谈。
虽然，蛋白质变性的神秘面纱已为科学家揭开，但是，还有许多其他奥妙，如蛋白质变性的动力学、立体化学过程，有待人们去进一步探索。