《酶生物催化剂》PPT课件
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5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
2 酶的命名和分类
2.1 酶的命名
(1)习惯命名法: • 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） • 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） • 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） • 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰
全酶
酶蛋白（apoenzyme）
辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机物
3 酶的结构及催化作用机制
3.1 酶分子的结构特点
• 结合部位 Binding site • 酶分子中与底物结合的部位
或区域一般称为结合部位。
催化部位 catalytic site
• 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 • 结合部位决定酶的专一性， • 催化部位决定酶所催化反应的性质。
②几何异构专一性
• 有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另 一种构型则无催化作用。
如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反－丁烯二酸水合生成苹果酸， 对马来酸（顺－丁烯二酸）则不起作用；丁二酸（琥珀酸）脱氢酶。
3．反应条件温和
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40 C。
• -淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。
2．专一性 Specificity
• 酶的专一性 Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对 底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质 。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。
• 例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸 酶催化核酸的水解。
酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。酶在生产实 践中有广泛应用。
1.2 酶的作用特点
酶和一般催化剂的共性
▪ 用量少而催化效率高； ▪ 它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡
。酶本身在反应前后也不发生变化。
▪ 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从
而加速反应的进行。
• 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4.酶活性的可调节性
▪ 抑制和激活（activation and inhibition ） ▪ 反馈控制(feed back) ▪ 酶原激活(activation of proenzyme) ▪ 变构酶(allosteric enzyme) ▪ 化学修饰(chemical modification ) ▪ 多酶复合体(multienzyme complex) ▪ 酶在细胞中的区室化 (enzyme compartmentaliza
有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。 这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。包括： • 族(group)专一性 • 键(Bond)专一性
（2） 立体化学（异构）专一性
①旋光异构专一性
• 酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类 底物发生反应。即当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于 其中的一种。 例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1，4－ 糖苷键；L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化；乳酸脱氢 酶只对L-乳酸是专一的。
（１） 结构专一性 ①绝对专一性（Absolute specificity)
• 有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这 种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶等。
②相对专一性 (Relative Specificity)
羧肽酶
第4章 生物催化剂—酶
Enzymes
本章主要内容 酶的一般概念及其作用特点 酶的命名和分类 酶的作用机理 酶促反应的动力学 调节酶 维生素和辅酶 酶的分离纯化
1.酶的概念及作用特点
1.1 酶（Enzyme）的概念
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸RN A具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
国际系统分类法
氧化还原酶 AH2+BΒιβλιοθήκη Baidu 转移酶 Ax+C
A+BH2 A+Cx
水解酶 裂解酶
AB+H2O
AH+BOH
A
B+C
异构酶 A
B
连接酶 A+B
C， 需要ATP
1961年酶学委员会（Enzyme Commission，EC） 规定酶的表示法：
EC. X. X. X. X
例如： 乳酸脱氢酶
酶作为生物催化剂的特性
1．高效性（酶具有极高的催化效率）
• 酶的催化作用可使反应速度提高10７ –101３倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2
• 用Fe3+ 催化，效率为6X10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率 为6X106 mol/mol.S。
• 转换数（turnover number）的概念：每秒钟每个酶分子能催化底物发 生变化的微摩尔数，用kcat表示（ mol/S ）。
• 多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体 等。
酶的组成和辅助因子
• 简单蛋白酶：单纯蛋白质，基本组成成份仅为氨基酸。如脲酶、 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
• 结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后， 才表现出酶的活性。
蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。
(2)国际系统命名法（国际酶学委员会1961年提出）
系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶 字。
例如： • 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 • 酶催化的反应: • -酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸
2.2 酶的分类
酶的化学组成-分类
• 单体酶-monomeric enzyme：一般由一条肽链组成，如溶菌酶、胰蛋 白酶、木瓜蛋白酶等。但有的单体酶有多条肽链组成，如胰凝乳蛋白 酶由3条肽链，链间由二硫键相连构成一个共价整体。
• 寡聚酶-oligomeric enzyme：由2个或2个以上亚基组成，亚基间可以相 同也可不同。亚基间以次级键缔合。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱 氢酶、丙酮酸激酶等。
5.某些酶催化活力与辅酶、辅基及金属离子有关。
2 酶的命名和分类
2.1 酶的命名
(1)习惯命名法: • 根据其催化底物来命名（蛋白酶；淀粉酶） • 根据所催化反应的性质来命名（水解酶；转氨酶；裂解酶等） • 结合上述两个原则来命名（琥珀酸脱氢酶） • 有时在这些命名基础上加上酶的来源或其它特点（胃蛋白酶、胰
全酶
酶蛋白（apoenzyme）
辅助因子(cofactor)
金属离子 小分子有机物
3 酶的结构及催化作用机制
3.1 酶分子的结构特点
• 结合部位 Binding site • 酶分子中与底物结合的部位
或区域一般称为结合部位。
催化部位 catalytic site
• 酶分子中促使底物发生化学变化的部位称为催化部位。 • 结合部位决定酶的专一性， • 催化部位决定酶所催化反应的性质。
②几何异构专一性
• 有些酶只能选择性催化某种几何异构体底物的反应，而对另 一种构型则无催化作用。
如延胡索酸水合酶只能催化延胡索酸即反－丁烯二酸水合生成苹果酸， 对马来酸（顺－丁烯二酸）则不起作用；丁二酸（琥珀酸）脱氢酶。
3．反应条件温和
• 酶促反应一般在pH 5-8 水溶液中进行，反应温度范围为20-40 C。
• -淀粉酶催化淀粉水解，1克结晶酶在65C条件下可催化2吨淀粉水解。
2．专一性 Specificity
• 酶的专一性 Specificity又称为特异性，是指酶在催化生化反应时对 底物的选择性，即一种酶只能作用于某一类或某一种特定的物质 。亦即酶只能催化某一类或某一种化学反应。
• 例如：蛋白酶催化蛋白质的水解；淀粉酶催化淀粉的水解；核酸 酶催化核酸的水解。
酶对于动物机体的生理活动有重要意义，不可或缺。酶在生产实 践中有广泛应用。
1.2 酶的作用特点
酶和一般催化剂的共性
▪ 用量少而催化效率高； ▪ 它能够改变化学反应的速度，但是不能改变化学反应平衡
。酶本身在反应前后也不发生变化。
▪ 酶能够稳定底物形成的过渡状态，降低反应的活化能，从
而加速反应的进行。
• 高温或其它苛刻的物理或化学条件，将引起酶的失活。
4.酶活性的可调节性
▪ 抑制和激活（activation and inhibition ） ▪ 反馈控制(feed back) ▪ 酶原激活(activation of proenzyme) ▪ 变构酶(allosteric enzyme) ▪ 化学修饰(chemical modification ) ▪ 多酶复合体(multienzyme complex) ▪ 酶在细胞中的区室化 (enzyme compartmentaliza
有些酶的作用对象不是一种底物，而是一类化合物或一类化学键。 这种专一性称为相对专一性(Relative Specificity)。包括： • 族(group)专一性 • 键(Bond)专一性
（2） 立体化学（异构）专一性
①旋光异构专一性
• 酶的一个重要特性是能专一性地与手性底物结合并催化这类 底物发生反应。即当底物具有旋光异构体时，酶只能作用于 其中的一种。 例如，淀粉酶只能选择性地水解D－葡萄糖形成的1，4－ 糖苷键；L-氨基酸氧化酶只能催化L-氨基酸氧化；乳酸脱氢 酶只对L-乳酸是专一的。
（１） 结构专一性 ①绝对专一性（Absolute specificity)
• 有些酶对底物的要求非常严格，只作用于一个特定的底物。这 种专一性称为绝对专一性（Absolute specificity)。
例如：脲酶、麦芽糖酶、淀粉酶、碳酸酐酶等。
②相对专一性 (Relative Specificity)
羧肽酶
第4章 生物催化剂—酶
Enzymes
本章主要内容 酶的一般概念及其作用特点 酶的命名和分类 酶的作用机理 酶促反应的动力学 调节酶 维生素和辅酶 酶的分离纯化
1.酶的概念及作用特点
1.1 酶（Enzyme）的概念
酶是生物催化剂。绝大部分酶是蛋白质，还有一些核糖核酸RN A具有催化作用，称为核酶（ribozyme）。
国际系统分类法
氧化还原酶 AH2+BΒιβλιοθήκη Baidu 转移酶 Ax+C
A+BH2 A+Cx
水解酶 裂解酶
AB+H2O
AH+BOH
A
B+C
异构酶 A
B
连接酶 A+B
C， 需要ATP
1961年酶学委员会（Enzyme Commission，EC） 规定酶的表示法：
EC. X. X. X. X
例如： 乳酸脱氢酶
酶作为生物催化剂的特性
1．高效性（酶具有极高的催化效率）
• 酶的催化作用可使反应速度提高10７ –101３倍。 例如：过氧化氢分解 2H2O2 2H2O + O2
• 用Fe3+ 催化，效率为6X10-4 mol/mol.S，而用过氧化氢酶催化，效率 为6X106 mol/mol.S。
• 转换数（turnover number）的概念：每秒钟每个酶分子能催化底物发 生变化的微摩尔数，用kcat表示（ mol/S ）。
• 多酶体系-multienzyme system：由几种酶靠非共价键彼此嵌合而成。 主要指结构化的多酶复合体如丙酮酸脱氢酶系、脂肪酸合成酶复合体 等。
酶的组成和辅助因子
• 简单蛋白酶：单纯蛋白质，基本组成成份仅为氨基酸。如脲酶、 蛋白酶、淀粉酶、脂肪酶等。
• 结合蛋白酶：这些酶只有在结合了非蛋白组分（辅助因子）后， 才表现出酶的活性。
蛋白酶、硷性磷酸脂酶和酸性磷酸脂酶）。
(2)国际系统命名法（国际酶学委员会1961年提出）
系统名称包括底物名称、构型、反应性质，最后加一个酶 字。
例如： • 习惯名称:谷丙转氨酶 • 系统名称:丙氨酸：-酮戊二酸氨基转移酶 • 酶催化的反应: • -酮戊二酸 + 丙氨酸谷氨酸 + 丙酮酸
2.2 酶的分类
酶的化学组成-分类
• 单体酶-monomeric enzyme：一般由一条肽链组成，如溶菌酶、胰蛋 白酶、木瓜蛋白酶等。但有的单体酶有多条肽链组成，如胰凝乳蛋白 酶由3条肽链，链间由二硫键相连构成一个共价整体。
• 寡聚酶-oligomeric enzyme：由2个或2个以上亚基组成，亚基间可以相 同也可不同。亚基间以次级键缔合。如3-磷酸甘油醛脱氢酶、乳酸脱 氢酶、丙酮酸激酶等。