生物化学(第三版,王镜岩主编)高等教育出版社
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
浙工大考研参考书目
厦门大学材料学专业1.《材料科学基础》，胡赓祥，蔡珣主编，上海交通大学出版社，2000。
浙江工业大学2013年硕士研究生初试科目参考书目考试科目名称参考书目考试科目代码101 思想政治理论教育部考试中心编制考试大纲并命题教育部考试中心编制考试大纲并命题199 管理类联考综合能力201 英语一教育部考试中心编制考试大纲并命题204 英语二教育部考试中心编制考试大纲并命题301 数学一教育部考试中心编制考试大纲并命题302 数学二教育部考试中心编制考试大纲并命题303 数学三教育部考试中心编制考试大纲并命题337 机械原理（III）《机械原理》（第七版），孙桓主编，高等教育出版社，2006；338 生物化学《生物化学》（第三版）王镜岩高等教育出版社 2002 341 农业知识综合三《食品分析》（第二版），杨严俊译，轻工业出版社，2003，《食品安全与质量管理学》（第一版），刁恩杰，化学工业出版社，2008，《食品标准与法规》（第一版），张水华，轻工业出版社，2010；《营养与食品卫生学》（案例版），高永清，科学出版社，2008。
342 农业知识综合四《发展经济学》(第2版)，马春文、张东辉主编，高等教育出版社，2007年；《农业经济学》(第2版)，李秉龙、薛兴利主编，中国农业大学出版社，2009年。
349 药学综合《有机化学》（第二版）胡宏纹主编，高等教育出版社，2005，《分析化学》（第五版）华东理工大学四川大学编，高教出版社，2006。
教育部考试中心编制考试大纲并命题408 计算机学科专业基础综合501 专业综合无610 专业基础环境艺术设计研究方向：《现代设计大系之环境艺术设计》，第一版，吴家骅、朱淳主编，上海书画出版社，2003年。
设计理论研究方向：《设计学概论》，第二版，尹定邦主编，湖南科学技术出版社，2010年；《高等教育艺术院校教材•外国艺术设计史》，第一版，邬烈炎、袁熙旸编著，辽宁美术出版社，2008年；《普通高等教育国家级重点教材•中国设计史》，第一版，高丰著，中国美术学院出版社，2008年。
生物化学(第三版)课后题答案 王镜岩
第一章糖类习题1．环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体，为什么？[25=32]解：考虑到C1、C2、C3、C4、C5各有两种构象，故总的旋光异构体为25=32个。
2．含D-吡喃半乳糖和D-吡喃葡萄糖的双糖可能有多少个异构体(不包括异头物)?含同样残基的糖蛋白上的二糖链将有多少个异构体?[20；32]解：一个单糖的C1可以与另一单糖的C1、C2、C3、C4、C6形成糖苷键，于是α-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、β-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、α-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷、β-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷各有5种，共5×4=20个异构体。
糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4、C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有4×4=16个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为16×2=32个。
3．写出β-D-脱氧核糖、α-D-半乳糖、β- L-山梨糖和β-D-N-乙酰神经氨酸（唾液酸)的Fischer投影式，Haworth式和构象式。
4．写出下面所示的(A).(B)两个单糖的正规名称(D/L,α/β，f/p),指出(C).(D)两个结构用RS系统表示的构型(R/S)[A、β- D-f-Fru；B、α-L- p-Glc； C、R； D、S]5. L7-葡萄糖的α和β异头物的比旋[αD20]分别为+112.2°和+18.70°。
当α-D-吡喃葡糖晶体样品溶于水时，比旋将由+112.2°降至平衡值+52.70°。
计算平衡混合液中α和β异头物的比率。
假设开链形式和呋喃形式可忽略。
[α异头物的比率为36.5%，β异头物为63.5%]解：设α异头物的比率为x，则有112.2x+18.7(1－x)=52.7,解得x=36.5%，于是(1－x)= 63.5%。
6．将500 mg糖原样品用放射性氰化钾（K14CN)处理，被结合的14CN—正好是0.193μmol，另一500 mg同一糖原样品，用含3% HCl的无水甲醇处理，使之形成还原末端的甲基葡糖苷。
王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真题)详解
内容简介王镜岩主编的《生物化学》（第3版）是我国高校生物类广泛采用的权威教材之一，也被众多高校（包括科研机构）指定为考研考博专业课参考书目。
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目录第19章代谢总论19.1复习笔记19.2课后习题详解19.3名校考研真题详解第20章生物能学20.1复习笔记20.2课后习题详解20.3名校考研真题详解第21章生物膜与物质运输21.1复习笔记21.2课后习题详解21.3名校考研真题详解第22章糖酵解作用22.1复习笔记22.2课后习题详解22.3名校考研真题详解第23章柠檬酸循环23.2课后习题详解23.3名校考研真题详解第24章生物氧化—电子传递和氧化磷酸化作用24.1复习笔记24.2课后习题详解24.3名校考研真题详解第25章戊糖磷酸途径和糖的其他代谢途径25.1复习笔记25.2课后习题详解25.3名校考研真题详解第26章糖原的分解和生物合成26.1复习笔记26.2课后习题详解26.3名校考研真题详解第27章光合作用27.1复习笔记27.2课后习题详解27.3名校考研真题详解第28章脂肪酸的分解代谢28.1复习笔记28.2课后习题详解28.3名校考研真题详解第29章脂类的生物合成29.1复习笔记29.2课后习题详解29.3名校考研真题详解第30章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢30.1复习笔记30.2课后习题详解30.3名校考研真题详解第31章氨基酸及其重要衍生物的生物合成31.1复习笔记31.2课后习题详解31.3名校考研真题详解第32章生物固氮32.1复习笔记32.2课后习题详解32.3名校考研真题详解第33章核酸的降解和核苷酸代谢33.1复习笔记33.2课后习题详解33.3名校考研真题详解第34章DNA的复制和修复34.2课后习题详解34.3名校考研真题详解第35章DNA的重组35.1复习笔记35.2课后习题详解35.3名校考研真题详解第36章RNA的生物合成和加工36.1复习笔记36.2课后习题详解36.3名校考研真题详解第37章遗传密码37.1复习笔记37.2课后习题详解37.3名校考研真题详解第38章蛋白质合成及转运38.1复习笔记38.2课后习题详解38.3名校考研真题详解第39章细胞代谢与基因表达调控39.1复习笔记39.2课后习题详解39.3名校考研真题详解第40章基因工程及蛋白质工程40.1复习笔记40.2课后习题详解40.3名校考研真题详解第19章代谢总论19.1复习笔记一、新陈代谢概述1．定义（1）新陈代谢（metabolism）简称代谢，是营养物质在生物体内所经历的一切化学变化总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
生物化学电子版教材
生物化学电子版教材一、教学总体要求和教学目标继续认真学习《生物课程标准》，该标准是义务教育阶段生物教学的基本依据，教师应当在认真学习和领悟的基础上，结合学校和学生的实际情景，创造性的进行教学。
生物课程的根本任务是提高学生的科学素养，异常是一个公民终身发展所需要的生物科学素养，同时在思想方面教育学生，使学生全面发展。
课程理念：面向全体学生、著重学生的全面发展和终身发展；提升学生的生物科学素养；提倡探究性自学，在全面贯彻落实国家教育方针的基础上，根据学生身心发展特点和教育规律，注重对学生展开全面的科学素养教育，彰显国家对学生在生物科学科学知识和技能、本事以及情感态度与价值观等方面的基本建议，立足于培育学生终身自学的心愿和本事，彰显义务教育阶段生物课程的普及性、基础性和发展性。
教学目标：经过义务教育阶段的生物教学，学生将在以下几个方面得到发展：获得生物学基本事实、概念、原理和规律等方面的基础知识，了解这些知识并关注这些知识在生产、生活和社会发展中的应用；初步具有生物实验的操作本事，必须的科学探究本事和实践本事，养成科学思维的习惯；理解人类与自然和谐发展的意义，提高环保意识。
具体目标：知识方面获得有关人体结构、功能以及卫生保健的知识，促进生理和心理的健康发展。
本事方面初步学会生物探究的一般方法，发展合作本事、实践本事和创新本事；情感态度和价值观方面了解我国的生物资源状况和生物科学技术发展状况，培养爱祖国、爱家乡的情感，热爱大自然、珍爱生命，逐步养成良好的生活习惯和卫生习惯，确立进取、健康的生活态度。
二、教学资料及进度初二生物下学期教学的资料主要是以“生物的延续和发展”“健康的生活”为中心展开的有关生物的生殖和发育、生物的遗传和变异、生物的进化以及健康的生活。
进度详见教学进度表。
三、教学措施教师经过上一学期的教学工作已对学生的学习特点有了必须的认识。
在教学过程中需要为探究性学习创设情景；鼓励学生自我观察、思考、提问；注意课内外活动相结合，加强对学生基本实验技能的培养。
南昌大学 生物化学 生化教案
南昌大学研究生院教学档案（专题型教案）课程名称：生物化学参考教材：生物化学（上、下册），第三版沈同、王镜岩编，高等教育出版社第一专题绪言教学基本要求:使学生了解生物化学的发展史，掌握生物化学的定义、研究内容及学习方法；理解生物化学与其他学科的关系，认识学习生物化学的重要意义；了解生物化学知识在生活中的广泛应用，激发学生学习生物化学的兴趣。
课时分配:1-2学时教学内容：一、生物化学的概念与研究内容生物化学（Biochemistry）是用化学的原理和手段研究生命现象，并阐述因果关系的一门边缘学科。
生物化学也称生物的化学（Biological chemistry）或生理的化学（physiologcal chemistry）。
生物化学的研究对象是生物体，包括植物、动物和微生物。
（1）生物体重要化学组分，尤其是糖、脂、蛋白质和核酸生物大分子结构、性质和功能。
（2）生物体内的物质代谢、能量代谢及调节方式。
（3）生物体遗传信息传递与表达。
（一）生物体重要化学组分，尤其是糖、脂、蛋白质和核酸生物大分子结构、性质和功能大量元素：C、H、O、N、P、S、Cl、Mg、K、Na、Ca(生物体组成的99%以上)。
微量元素：Fe、Cu、Zn、Mo、Mn、Co、Si、Se、I、Al、B等元素所组成。
这些元素通常又以碳为中心形成各种化合物，参与生物体的建成。
碳氢化合物主要包括以下五种形式：（1）氨基酸以及由其构成的肽、蛋白质。
（2）核苷酸、核酸。
（3）糖类及其衍生物。
（4）脂类及其衍生物。
（5）维生素、激素及其它小分子有机物。
其中，糖类、脂类、蛋白质、核酸四类化合物只存在于生物体内，分子量也很大，因此这些化合物又称为生物大分子（Biological macromolecue)。
（二）生物体内的物质代谢、能量代谢及调节生物体区别于非生命物体的一个最主要特征就是具有新陈代谢作用，即生物体与其外界环境之间不断的物质的和能量的交换过程。
王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解
第一章蛋白质化学I 主要内容一、蛋白质的生物学意义蛋白质是生物体内最为重要的有机化学物质之一，它几乎参与了生物体所有的生命活动，如生物体的构成、机体的运动、化学催化、机体的免疫保护、生物遗传信息的传递与表达等等，可以说蛋白质是一切生命活动的重要支柱，没有蛋白质就没有生命现象的存在，因此，蛋白质化学是生物化学中一个重要的研究方面。
二、蛋白质的元素组成蛋白质是由C、H、O、N、S等几种元素构成，其中C 50-55%、H 6-8%、O 20-30%、 N 15-17%、S 0-4%，且含量基本相同，因此通过测定蛋白质样品中元素含量就可以推测出样品中蛋白质的含量。
三、蛋白质的氨基酸组成（一）氨基酸的结构及特点一般的蛋白质都是由20种氨基酸构成，这些氨基酸都是在蛋白质的合成过程中直接加进去的，并有专门的遗传密码与其对应，这些构成蛋白质的基本氨基酸称为天然氨基酸(通用氨基酸)。
天然氨基酸具有如下特点：1. 20种天然氨基酸均有专门的遗传密码与其对应，它们在蛋白质的合成中是直接加上去的。
2. 除甘氨酸外，其它氨基酸至少含有一个手性碳原子。
3. 除脯氨酸外，其它氨基酸均为 -氨基酸。
4. 氨基酸虽有D、L–型之分，但存在于天然蛋白质中的氨基酸均为L-型氨基酸。
（二）天然氨基酸的分类1.根据氨基酸分子中氨基和羧基的相对数量进行分类2.根据氨基酸分子结构分类3.根据氨基酸侧链基团极性分类氨基酸根据其侧链基团在近中性的pH条件下是否带电荷以及带电荷的种类分成四类：非极性氨基酸、极性不带电荷氨基酸、极性带正电荷氨基酸、极性带负电荷氨基酸。
（三）稀有蛋白质氨基酸这部分主要是指虽然在蛋白质中有所存在，含量却较少的一类氨基酸。
蛋白质中的稀有氨基酸是在蛋白质合成后的加工过程中通过化学的方法在天然氨基酸的基础上增加某些基团而形成的。
（四）非蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸是细胞中不参与天然蛋白质合成的一类氨基酸。
（五）氨基酸的重要理化性质1. 一般理化性质2. 氨基酸的酸碱性质与等电点3. 氨基酸的主要化学性质（1）茚三酮反应（2）桑格反应（Sanger reaction）（3）埃德曼反应（Edman reaction ）4. 氨基酸的光学性质由于氨基酸分子中除甘氨酸外都有不对称碳原子的存在，因此，天然氨基酸中除甘氨酸外均有旋光现象的存在。
济南大学自命题科目考试大纲338生物化学
338生物化学一、参考书目《生物化学》第三版，王镜岩，高等教育出版社二、考试题型与分值1．单项选择题：每小题1分，共30分2．填空题：每空1分，共20分3．是非题：每小题1分，共10分4．名词解释题：每小题4分，共20分5．简答题：每小题8分，共40分6．论述与实验题：每小题15分，共30分。
三、考试内容绪论1．熟练掌握什么是生物化学；了解生物化学的发展；掌握生物化学的研究方法第一章糖第一节旋光异构（了解）第二节单糖的结构（熟练掌握）第三节单糖的性质（了解）第四节重要的单糖和单糖衍生物（了解）第五节寡糖与多糖（掌握）第二章脂类第一节脂肪酸1．脂肪酸的种类（掌握）2．天然脂肪酸的结构特点（了解）第二节三酰甘油和蜡（了解）第三节磷脂1．甘油磷脂的结构（掌握）2．常见的甘油磷脂（掌握）第三章氨基酸第一节氨基酸——蛋白质的构件分子1．了解蛋白质的水解；熟练掌握α-氨基酸的一级结构第二节氨基酸的分类1．熟练掌握常见的蛋白质氨基酸不常见的蛋白质氨基酸；了解非蛋白质氨基酸第三节氨基酸的酸碱化学1．熟练掌握氨基酸的解离和氨基酸的等电点；了解氨基酸的甲醛滴定第四节氨基酸的化学反应1．掌握α-氨基、α-羧基、α-氨基和α-羧基共同参加的反应第五节氨基酸的光学活性和光谱性质1．了解氨基酸的光学活性和立体化学；掌握氨基酸的光谱性质第六节氨基酸混合物的分析分离1．熟练掌握分配层析的原理及操作方法；掌握离子交换层析的原理及操作；了解高效液相色谱简介；能够运用所学的知识解决实验问题第四章蛋白质的共价结构第一节蛋白质通论1．掌握蛋白质的化学组成和分类；了解蛋白质分子的形状和大小；熟练掌握蛋白质构象和蛋白质结构的组织层次；了解蛋白质功能的多样性第二节肽1．熟练掌握肽和肽键的结构；了解肽的物理和化学性质；掌握天然存在的活性肽第三节蛋白质一级结构的测定1．了解蛋白质测序的策略及蛋白质测序的具体步骤第四节蛋白质的氨基酸序列与生物功能1．掌握同源蛋白质的物种差异与生物进化（以细胞色素C为例）；了解血液凝固与氨基酸序列的局部断裂第五节肽和蛋白质的人工合成1．了解肽的人工合成；了解胰岛素的人工合成第五章蛋白质的三维结构第一节研究蛋白质构象的方法1．了解X射线衍射法第二节稳定蛋白质三维结构的作用力1．熟练掌握稳定蛋白质三维结构的作用力：氢键、范德华力、疏水作用、盐键、二硫键第三节多肽主链折叠的空间限制1．掌握酰胺平面与α-碳原子的二面角；了解拉氏构象图第四节二级结构——多肽链折叠的规则方式1．熟练掌握蛋白质的二级结构α-螺旋、β-折叠片、β-转角和β-凸起、无规卷曲第五节纤维状蛋白质1．了解α-角蛋白、丝心蛋白和其他β-角蛋白、胶原蛋白、弹性蛋白、肌球蛋白和原肌球蛋白第六节超二级结构和结构域1．掌握超二级结构和结构域的定义和分类第七节球形蛋白质与三级结构1．了解球形蛋白质的分类；了解球形蛋白质三维结构的特征第八节蛋白质折叠和结构预测1．熟练掌握蛋白质的变性；了解蛋白质结构的预测方法第九节亚基缔合和四级结构1．熟练掌握四级结构的概念；了解四级缔合的驱动力及亚基相互作用的方式第六章蛋白质结构与功能的关系第一节肌红蛋白的结构与功能1．熟练掌握肌红蛋白的三级结构；熟练掌握O2与肌红蛋白的结合及O2的结合改变肌红蛋白的构象；熟练掌握肌红蛋白结合氧的定量曲线第二节血红蛋白的结构与功能1．了解血红蛋白的结构2．熟练掌握氧结合引起的血红蛋白构象变化3．熟练掌握血红蛋白的协同性氧结合第三节血红蛋白分子病1．了解分子病的定义和举例；熟练掌握镰刀状细胞贫血病的发病机理及症状第四节免疫系统和免疫球蛋白1．了解免疫系统简介第五节肌球蛋白丝、肌动蛋白丝与肌肉收缩（了解）第六节蛋白质的结构与功能的进化（了解）第七章蛋白质的分离纯化和表征第一节蛋白质的酸碱性质（了解）第二节蛋白质分子的大小与形状1．熟练掌握蛋白质的相对分子质量的测定方法，并能运用所学知识解决实验问题第三节蛋白质的胶体性质与蛋白质的沉淀（了解）第四节蛋白质分离纯化的原则与方法1．了解蛋白质分离纯化的原则；掌握蛋白质分离纯化的常用方法，并能运用所学知识解决实验问题第五节蛋白质的含量测定与纯度测定1．了解蛋白质含量和纯度测定方法，并能运用所学知识解决实验问题第八章酶通论第一节酶催化作用的特点1．熟练掌握酶和一般催化剂的比较；掌握酶作为生物催化剂的特点第二节酶的化学本质及其组成（掌握）第三节酶的命名和分类（掌握）第四节酶的专一性（掌握）第五节酶的活力测定和分离纯化1．熟练酶的活力测定方法，并能运用所学知识进行计算2．熟练掌握酶的分离纯化方法，并能运用所学知识解决实验问题第六节核酶1．熟练掌握核酶的定义；掌握核酶的种类；了解核酶的研究意义和应用前景第九章酶促反应动力学第一节化学动力学基础1．了解反应速率及其测定2．了解反应分子数和反应级数及各级反应的特征第二节底物浓度对酶反应速率的影响1．掌握中间络合物学说2．熟练掌握酶促反应的动力学方程式3．了解多底物的酶促反应动力学第三节酶的抑制作用1．了解抑制程度的表示方法2．熟练掌握抑制作用的类型3．了解可逆抑制和不可逆抑制的鉴别4．了解可逆抑制作用动力学5．了解一些重要的抑制剂第四节温度对酶反应的影响（掌握）第五节pH对酶反应的影响（掌握）第六节激活剂对酶反应的影响（了解）第十章酶的作用机制和酶的调节第一节酶的活性部位1．熟练掌握酶活性部位的特点2．了解研究酶活性部位的方法第二节酶催化反应的独特性质（了解）第三节影响酶催化效率的有关因素（了解）1．底物和酶的邻近效应和定向效应2．底物的形变和诱导契合3．酸碱催化4．共价催化5．金属离子催化6．多元催化和协同效应7．活性部位微环境的影响第四节酶催化反应机制的实例（了解）第五节酶活性的调节控制1．掌握别构调控的定义和举例2．掌握酶原的激活3．了解可逆的共价修饰第六节同工酶（了解）第十一章维生素与辅酶第一节维生素概论1．掌握维生素的概念；掌握维生素的分类与辅酶的关系；掌握常见维生素的生物学功能与缺乏症第十二章核酸通论第一节核酸的发现和研究简史（了解）第二节核酸的种类和分布（熟练掌握）1．脱氧核糖核酸（DNA）2．核糖核酸（RNA）第三节核酸的生物功能（熟练掌握）1．DNA是主要的遗传物质2．RNA参与蛋白质的生物合成3．RNA功能的多样性第十三章核酸的结构第一节核酸的共价结构（熟练掌握）1．核酸中核苷酸的连接方式2．DNA的一级结构3．RNA的一级结构第二节DNA的高级结构（熟练掌握）1．DNA碱基组成的Chargaff规则2．DNA的二级结构3．DNA的三级结构4．DNA与蛋白质复合物的结构第三节RNA的高级结构（熟练掌握）1．tRNA的高级结构2．rRNA的高级结构3．其他RNA的高级结构第十四章核酸的物理化学性质第一节核酸的水解（掌握）1．酸水解2．碱水解3．酶水解第二节核酸的酸碱性质（了解）第三节核酸的紫外吸收（掌握）第四节核酸的变性、复性及杂交（掌握）第十五章核酸的研究方法第一节核酸的分离、提纯和定量测定（掌握）第二节核酸的超速离心（了解）第三节核酸的凝胶电泳（掌握）第四节核酸的核苷酸序列测定（掌握）第五节聚合酶链式反应（熟练掌握）第六节DNA的化学合成（了解）第十六章新陈代谢总论一、分解代谢与合成代谢（掌握）二、新陈代谢的调节（了解）三、新城代谢中的高能化合物（掌握）第十七章生物能学一、热力学基本概念（了解）二、自由能的变化和意义（掌握）第十八章氧化磷酸化作用一、氧化还原电势（了解）二、电子传递和氧化呼吸链（熟练掌握）三、氧化磷酸化作用（熟练掌握）第二十章糖酵解作用一、糖酵解作用的研究历史（了解）二、糖酵解过程概述（熟练掌握）三、糖酵解与生醇发酵过程图解（熟练掌握）四、糖酵解反应机制（熟练掌握）五、糖酵解作用的能量计算与调控机制（熟练掌握）六、其它六碳糖进入糖酵解途径（了解）第二十一章柠檬酸循环一、柠檬酸循环途径（熟练掌握）二、柠檬酸循环的化学结算（熟练掌握）三、柠檬酸循环的调控（熟练掌握）四、柠檬酸循环的双重作用（掌握）五、柠檬酸循环的发现历史（了解）第二十二章戊糖磷酸途径一、戊糖磷酸途径的发现（了解）二、戊糖磷酸途径的主要反应（掌握）三、戊糖磷酸途径的调控及生物学意义（掌握）第二十三章糖异生和糖的其它代谢途径一、熟练掌握糖异生作用的定义、反应过程及生物学意义二、葡萄糖的转运（了解）三、乙醛酸途径（掌握）第二十四章糖原的分解和生物合成一、糖原的生物学意义（了解）二、糖原的降解（掌握）三、糖原的生物学合成（掌握）第二十五章脂质的代谢一、三酰甘油的消化、吸收和转运（了解）二、脂肪酸的氧化（熟练掌握）三、不饱和脂肪酸的氧化（掌握）四、酮体（熟练掌握）五、脂肪酸代谢的调节（了解）六、脂质的生物合成（掌握）第二十六章蛋白质降解和氨基酸的分解一、蛋白质的降解（了解）二、氨基酸分解代谢（掌握）三、尿素的形成（熟练掌握）四、氨基酸碳骨架的氧化途径（了解）五、生糖氨基酸和生酮氨基酸（掌握）六、由氨基酸衍生的其它重要物质（掌握）七、氨基酸代谢缺陷症（了解）第二十七章氨基酸的生物合成一、氨的同化作用（了解）二、氨基酸的生物合成（了解）三、氨基酸生物合成的调节（了解）四、氨基酸转化为其他氨基酸及其他代谢物（了解）第二十八章核酸的降解和核苷酸代谢一、核酸和核苷酸的分解代谢（熟练掌握）二、核苷酸的生物合成（了解）三、辅酶核苷酸的生物合成（了解）第二十九章新陈代谢的调节控制一、细胞代谢调节控制的基本原理（了解）二、酶活性和酶量的调节（掌握）三、细胞对代谢途径的分隔与控制（了解）四、代谢紊乱疾病（了解）第三十章基因和染色体一、基因和基因组的结构（了解）二、染色体的结构（掌握）第三十一章DNA的复制和修复一、DNA的复制（熟练掌握）二、DNA的损伤修复（掌握）三、DNA的突变（掌握）第三十二章RNA的生物合成和加工一、DNA指导下的RNA合成（熟练掌握）二、RNA的转录后加工（熟练）三、RNA指导下RNA和DNA的合成（了解）第三十三章蛋白质合成、加工和定位一、遗传密码（熟练掌握二、蛋白质合成有关RNA和装置（熟练掌握三、蛋白质合成的步骤（熟练掌握）四、蛋白质合成的忠实性（了解）五、蛋白质的定位（了解第三十四章基因表达调节一、基因表达调节的基本原理（掌握）二、原核生物基因表达调节（掌握）三、真核生物基因表达调节（了解）。
王镜岩-生物化学(第三版)配套练习及详解
8.原来溶于水的蛋白质，经加热后从水中析出主要是因为蛋白质的空间结构破坏，原来位于分子内部的疏水氨基酸外露的结果。
9.天然蛋白质中多肽链的螺旋构象都是右旋的。
10.SDS－聚丙烯酰胺电泳测定白质分子量的方法是根椐蛋白质所带电荷的不同。
24．肌红蛋白和血红蛋白的α和β链有共同的三级结构。
25．利用盐浓度的不同可以提高或降低蛋白质的溶解度。
三、填空题
１．组成蛋白质的氨基酸有20种，其中，必须氨基酸有种，即。
２．通用氨基酸除外都有旋光性；和分子量比较小而且不合硫，在折叠的多肽链中能形成氢键；在稳定许多蛋白质结构中起重要作用，因为它可参与形成链内和链间的共价键。具有非极性侧链且是生成酪氨酸的前体。
二、核酸的化学组成
核酸是由核苷酸为基本单位构成的一类生物大分子。部分分解可以形成多核苷酸、核苷酸、核苷，完全水解可以形成磷酸、戊糖和含氮碱基。参与核酸构成的含氮碱基主要有腺嘌呤、鸟嘌呤、胞嘧啶、尿嘧啶和胸腺嘧啶。戊糖与含氮碱基之间通过C-N相连形成核苷（糖苷），核苷中戊糖基5′-OH与磷酸反应形成核苷酸。细胞中存在的核苷酸绝大多数均为5′-核苷酸，以3′，5′-磷酸二酯键形成核酸分子。
Ａ芳香族氨基酸Ｂ碱性氨基酸
Ｃ酸性氨基酸Ｄ支链氨基酸
３．下列哪些蛋白质是不溶于水的？
Ａ血红蛋白 Ｂ酶
Ｃ抗体 Ｄ 胶原蛋白
４．细胞色素氧化酶除含有血色素辅基外，还含有：
Ａ铜 Ｂ铁
Ｃ镁 Ｄ锌
５．蛋白质在280nm有最大光吸收，主要是因为其中含有：
ＡPhe ＢTyr
ＣHis ＤTrp
６．pＩ在pH７附近的ＡＡ是：
11.某一蛋白质样品，当其酸性氨基酸数目等于碱性氨基酸数目时，此蛋白质样品的等电点pH是７。
王镜岩《生物化学》(第3版)(下册)笔记和课后习题(含考研真
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王镜岩生物化学第三版课后习题答案
王镜岩生物化学第三版课后习题答案生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，+-则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3NCHRCOO）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学王镜岩第三版
生物化学的发展历程
01
02
03
早期探索
自古以来，人类就对生物 体内的物质变化产生了兴 趣，如酿酒、制药等。
学科形成
19世纪末，随着生物学和 化学的独立发展，生物化 学逐渐形成一门交叉学科。
现代发展
随着科学技术的发展，生 物化学在分子生物学、遗 传学等领域取得了重要突 破。
生物化学的应用领域
医学研究
酶的活性中心
酶分子中与底物结合并催化反应的区域。
酶的活性调节
酶的活性受到多种因素的调节，如抑制剂、 激活剂等。
03 生物代谢途径与调控
糖代谢途径与调控
糖酵解
葡萄糖在无氧条件下被分解为丙酮酸， 产生少量ATP。
糖异生
由非糖物质转变为葡萄糖或糖原的过 程。
磷酸戊糖途径
葡萄糖氧化分解的一种方式，主要产 生NADPH和戊糖。
蛋白质的二级结构
指蛋白质中局部主链的折叠方式， 如α-螺旋、β-折叠等。
蛋白质的三级结构
指整条肽链中全部氨基酸残基 的相对空间位置，由二级结构 单元的排列顺序和连接方式决 定。
蛋白质的性质
蛋白质具有两性解离、沉淀、 变性、结晶等性质。
核酸的结构与性质
01
02
03
04
DNA的结构
DNA由两条反向平行的多核 苷酸链组成，通过碱基配对形
成双螺旋结构。
DNA的理化性质
DNA具有紫外吸收、热变性 、酸碱稳定性等。
RNA的结构
RNA由单链核糖核酸组成， 分为mRNA、tRNA和rRNA
等类型。
RNA的理化性质
RNA具有碱基配对、热不稳 定性和水解性质等。
酶的结构与性质
酶的化学本质
吉林大学参考书目
吉林参考书目：
生物化学:《生物化学》王镜岩、朱圣庚、徐长法主编(第三版，上、下册)，高等教育出版社，2005年4月第5次印刷；
微生物学:《微生物学》诸葛健、李华钟主编，科学出版社，2004年9月第一版，2006年6月第三次印刷；
分子生物学:《基因的分子生物学》，杨业华著，高等教育出版社，2008年1月；
生物技术概论:《生物技术概论》宋思扬、楼士林主编，科学出版社；
微生物工程:《微生物工程》焦瑞身主编，化学工业出版社(2003年7月第1版)；
普通生物学:《普通生物学生命科学通论》陈阅增主编，高等教育出版社；
生物工艺学:《新编生物工艺学》（上、下册），俞俊棠主编，化学工业出版社，2005年1月；
研究方向：01.生物活性成分发酵理论与技术
02.生物转化与分离工程
03.生物反应过程的检测与控制
初试科目：①101政治
②201英语一或202俄语或203日语
③302数学二
④885生物化学或886微生物学或887分子生物学
复试备注：复试科目: 生物技术概论、微生物工程同等学力加试: 普通生物学、生物工艺学招收跨学科考生，不需加试。
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2011年考研第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环砒喃糖(如砒喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
单糖可以发生很多化学反应。
醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。
例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过O-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经N-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。
生物学上重要的单糖及其衍生物有Glc, Gal，Man, Fru,GlcNAc, GalNAc,L-Fuc,NeuNAc (Sia),GlcUA 等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。
蔗糖、乳糖和麦芽糖是常见的二糖。
蔗糖是由α-Gla和β- Fru在两个异头碳之间通过糖苷键连接而成，它已无潜在的自由醛基，因而失去还原，成脎、变旋等性质，并称它为非还原糖。
乳糖的结构是Gal β(1-4)Glc，麦芽糖是Glcα(1-4)Glc,它们的末端葡萄搪残基仍有潜在的自由醛基，属还原糖。
环糊精由环糊精葡糖基转移酶作用于直链淀粉生成含6,7或8个葡萄糖残基，通过α-1,4糖苷键连接成环，属非还原糖，由于它的特殊结构被用作稳定剂、抗氧化剂和增溶剂等。
淀粉、糖原和纤维素是最常见的多糖，都是葡萄糖的聚合物。
淀粉是植物的贮存养料，属贮能多糖，是人类食物的主要成分之一。
糖原是人和动物体内的贮能多糖。
淀粉可分直链淀粉和支链淀粉。
直链淀粉分子只有α-1,4连键，支链淀粉和糖原除α-1,4连键外尚有α-1,6连键形成分支，糖原的分支程度比支链淀粉高。
纤维素与淀粉、糖原不同，它是由葡萄糖通过β-1.4糖苷键连接而成的，这一结构特点使纤维素具有适于作为结构成分的物理特性，它属于结构多糖。
肽聚糖是细菌细胞壁的成分，也属结构多糖。
它可看成由一种称胞壁肽的基本结构单位重复排列构成。
胞壁肽是一个含四有序侧链的二糖单位，G1cNAcβ(1-4)MurNAc，二糖单位问通过β-1,4连接成多糖，链相邻的多糖链通过转肽作用交联成一个大的囊状分子。
青霉素就是通过抑制转肽干扰新的细胞壁形成而起抑菌作用的。
磷壁酸是革兰氏阳性细菌细胞壁的特有成分;脂多糖是阴性细菌细胞壁的特有成分。
糖蛋白是一类复合糖或一类缀合蛋白质。
许多膜内在蛋白质加分泌蛋白质都是糖蛋白糖蛋白和糖脂中的寡糖链，序列多变，结构信息丰富，甚至超过核酸和蛋白质。
一个寡搪链中单糖种类、连接位置、异头碳构型和糖环类型的可能排列组合数目是一个天文数字。
糖蛋白中寡糖链的还原端残基与多肽链氨基酸残基之间的连接方式有:N-糖太键，如β- GlcNAc-Asn和O-糖肽链，如α-GalNAc-Thr/Ser, β-Gal-Hyl, β-L-Araf-Hyp,N-连接的寡糖链(N-糖链)都含有一个共同的结构花式称核心五糖或三甘露糖基核心，N-糖链可分为复杂型、高甘露糖型和杂合型三类，它们的区别王要在外周链,O-糖链的结构比N-糖链简单，但连接形式比N-糖链的多。
糖蛋白中的寡糖链在细胞识别包括细胞粘着、淋巴细胞归巢和精卵识别等生物学过程中起重要作用。
在人红细胞表面上存在很多血型抗原决定簇，其中多数是寡糖链。
在ABO血型系统中A，B，O（H）三个抗原决定簇只差一个单糖残基,A型在寡糖基的非还原端有一个GalNAc,B型有一个Gal,O型这两个残基均无。
凝集素是一类非抗体的能与糖类专一结合的蛋白质或糖蛋白，伴刀豆凝集素A(ConA),花生凝集素等属植物凝集素;细菌和病毒也有凝集素，如流感病毒含红细胞凝集素。
作为各类白细胞CAM的选择蛋白家族也属于凝集素。
此家族中已知有L、E、P三种选择蛋白，它们通过细胞粘着产生多种生物学效应，如免疫应答、炎症反应、肿瘤转移等。
糖胺聚糖和蛋白聚糖是动物细胞外基质的重要成分。
糖胺聚糖是由己糖醛酸和己糖胺组成的二糖单位重复构成。
多数糖胺聚糖都不同程度地被硫酸化如4-硫酸软骨素、硫酸角质素等。
糖胺聚搪多以蛋白聚糖形式存在，但透明质酸是例外。
蛋白聚糖是一类特殊的糖蛋白，由一条或多条糖胺聚糖链和一个核心蛋白共价连接而成。
有的蛋白聚糖以聚集体(透明质酸分子为核心)形式存在。
它们是高度亲水的多价阴离子，在维持皮肤、关节、软骨等结缔组织的形态和功能方面起重要作用。
寡糖链结构分析的一般步骤是:分离提纯待测定的完整糖链，对获得的均一样品用GLC法测定单糖组成，根据高碘酸氧化或甲基化分析确定糖苷键的位置，用专一性糖苷酶确定糖苷键的构型。
糖链序列可采用外切糖苷酶连续断裂或FA B - MS等方法加以测定。
习题1．环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体，为什么？[25=32]解：考虑到C1、C2、C3、C4、C5各有两种构象，故总的旋光异构体为25=32个。
2．含D-吡喃半乳糖和D-吡喃葡萄糖的双糖可能有多少个异构体(不包括异头物)?含同样残基的糖蛋白上的二糖链将有多少个异构体?[20；32]解：一个单糖的C1可以与另一单糖的C1、C2、C3、C4、C6形成糖苷键，于是α-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、β-D-吡喃半乳基-D-吡喃葡萄糖苷、α-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷、β-D-吡喃葡萄糖基-D-吡喃半乳糖苷各有5种，共5×4=20个异构体。
糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2、C3、C4、C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有4×4=16个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为16×2=32个。
3．写出β-D-脱氧核糖、α-D-半乳糖、β- L-山梨糖和β-D-N-乙酰神经氨酸（唾液酸)的Fischer投影式，Haworth式和构象式。
4．写出下面所示的(A).(B)两个单糖的正规名称(D/L,α/β，f/p),指出(C).(D)两个结构用RS系统表示的构型(R/S)[A、β- D-f-Fru；B、α-L- p-Glc； C、R； D、S]5. L7-葡萄糖的α和β异头物的比旋[αD20]分别为+112.2°和+18.70°。
当α-D-吡喃葡糖晶体样品溶于水时，比旋将由+112.2°降至平衡值+52.70°。
计算平衡混合液中α和β异头物的比率。
假设开链形式和呋喃形式可忽略。
[α异头物的比率为36.5%，β异头物为63.5%]解：设α异头物的比率为x，则有112.2x+18.7(1－x)=52.7,解得x=36.5%，于是(1－x)= 63.5%。
6．将500 mg糖原样品用放射性氰化钾（K14CN)处理，被结合的14CN—正好是0.193μmol，另一500 mg同一糖原样品，用含3% HCl的无水甲醇处理，使之形成还原末端的甲基葡糖苷。
然后用高碘酸处理这个还原端成为甲基葡糖苷的糖原，新产生的甲酸准确值是347μmol。
计算(a)糖原的平均相对分子质量.(b)分支的程度(分支点%)[(a)2.59×106; (b)11.24%]解：(a)Mr=0.5/(0.193×10-6)= 2.59×106(b)347×10-6×163/0.5=11.3%7． D-葡萄糖在31℃水中平衡时，α-吡喃葡糖和β-吡喃葡糖的相对摩尔含量分别为37.3 %和62.7%。
计算D-葡萄糖在31℃时由α异头物转变为β异头物的标准自由能变化。
气体常数R为8.314J /molK。
[ΔG0= -1. 31kJ /mol]解：ΔG0= -RTln(c2/c1)=-8.314×300×ln(62.7/37.3)=-1.30 kJ /mol8．竹子系热带禾本科植物，在最适条件下竹子生长的速度达0.3 m/d高，假定竹茎几乎完全由纤维素纤维组成，纤维沿生长方向定位。
计算每秒钟酶促加入生长着的纤维素链的单糖残基数目。
纤维素分子中每一葡萄糖单位约长0.45 nm。
[7800残基/s]解：[0.3/(24×3600)]/0.45×10-9=7800残基/s9．经还原可生成山梨醇(D-葡萄醇)的单糖有哪些?[L-山梨糖;D-葡萄糖;L-古洛糖；D-果糖]10．写出麦芽糖(α型)、纤维二糖(β型)、龙胆糖和水苏糖的正规(系统)名称的简单形式，并指出其中哪些(个)是还原糖，哪些（个)是非还原糖。
解：麦芽糖(α型)：Glcα(1→4)Glc纤维二糖(β型)：Glcβ(1→4)Glc龙胆糖：Glcβ(1→6)Glc水苏糖：Galα(1→6)Galα(1→6)Glc(α1←→β2)Fru11．纤维素和糖原虽然在物理性质上有很大的不同，但这两种多糖都是1-4连接的D-葡萄糖聚合物，相对分子质量也相当，是什么结构特点造成它们在物理性质上的如此差别?解释它们各自性质的生物学优点。