王镜岩《生物化学》课后习题详细解答
《生物化学》王镜岩(第三版)课后习题解答
第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，那么属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反响经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
《生物化学》王镜岩(第三版)课后习题解答
第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，那么属D系糖，反之属L系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反响经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学习题及答案(王镜岩编著版)
第一章核酸(一)名词解释1．单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。
2．磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
3．不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的差异，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。
4．碱基互补规律：在形成双螺旋结构的过程中，由于各种碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。
5．反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
6．顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。
7．核酸的变性与复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全重新结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组过程称为“复性”。
8．退火：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的重新结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
9．增色效应：当DNA从双螺旋结构变为单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
10．减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
11．噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁殖。
也叫细菌的病毒。
12．发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。
这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。
13．DNA的熔解温度：引起DNA发生“熔解”的温度变化范围只不过几度，这个温度变化范围的中点称为熔解温度（T m）。
王镜岩生物化学习题+问题详解
生物化学习题（答案不太全）第一章绪论一、问答1．什么是生物化学？它主要研究哪些容？2．生物化学经历了哪几个发展阶段？各个时期研究的主要容是什么？试举各时期一二例重大成就。
第二章蛋白质化学一、问题1．蛋白质在生命活动中有何重要意义？2．蛋白质是由哪些元素组成的？其基本结构单元是什么？写出其结构通式。
3．蛋白质中有哪些常见的氨基酸？写出其中文名称和三字缩写符号，它们的侧链基团各有何特点？写出这些氨基酸的结构式。
4．什么是氨基酸的等电点，如何进行计算？5．何谓谷胱甘肽？简述其结构特点和生物学作用？6．什么是构型和构象？它们有何区别？7．蛋白质有哪些结构层次？分别解释它们的含义。
8．简述蛋白质的a-螺旋和b-折迭。
9．维系蛋白质结构的化学键有哪些？它们分别在哪一级结构中起作用？10．为什么说蛋白质的水溶液是一种稳定的亲水胶体？11．碳氢链R基在蛋白质构象中如何取向？12．多肽的骨架是什么原子的重复顺序，写出一个三肽的通式，并指明肽单位和氨基酸残基。
13．一个三肽有多少NH2和COOH端？牛胰岛素呢？14．利用哪些化学反应可以鉴定蛋白质的N-端和C-端？15．简述蛋白质变性与复性的机理，并概要说明变性蛋白质的特点。
16．简述蛋白质功能的多样性？17．试述蛋白质结构与功能的关系。
18．蛋白质如何分类，试评述之。
二、解释下列名称1.蛋白质系数2.变构效应3.无规则卷曲4.a-螺旋5.<生物化学习题一、最佳选择题：下列各题有A、B、C、D、E五个备选答案，请选择一个最佳答案。
1、蛋白质一级结构的主要化学键是( )A、氢键B、疏水键C、盐键D、二硫键E、肽键2、蛋白质变性后可出现下列哪种变化( )A、一级结构发生改变B、构型发生改变C、分子量变小D、构象发生改变E、溶解度变大3、下列没有高能键的化合物是( )A、磷酸肌酸B、谷氨酰胺C、ADPD、1，3一二磷酸甘油酸E、磷酸烯醇式丙酮酸4、嘌呤核苷酸从头合成中，首先合成的是( )A、IMPB、AMPC、GMPD、XMPE、ATP5、脂肪酸氧化过程中，将脂酰～SCOA载入线粒体的是( )A、ACPB、肉碱C、柠檬酸D、乙酰肉碱E、乙酰辅酶A6、体氨基酸脱氨基最主要的方式是( )A、氧化脱氨基作用B、联合脱氨基作用C、转氨基作用D、非氧化脱氨基作用E、脱水脱氨基作用7、关于三羧酸循环，下列的叙述哪条不正确( )A、产生NADH和FADH2B、有GTP生成C、氧化乙酰COAD、提供草酰乙酸净合成E、在无氧条件下不能运转8、胆固醇生物合成的限速酶是( )A、HMG COA合成酶B、HMG COA裂解酶C、HMG COA还原酶D、乙酰乙酰COA脱氢酶E、硫激酶9、下列何种酶是酵解过程中的限速酶( )A、醛缩酶B、烯醇化酶C、乳酸脱氢酶D、磷酸果糖激酶E、3一磷酸甘油脱氢酶10、DNA二级结构模型是( )A、α一螺旋B、走向相反的右手双螺旋C、三股螺旋D、走向相反的左手双螺旋E、走向相同的右手双螺旋11、下列维生素中参与转氨基作用的是( )A、硫胺素B、尼克酸C、核黄素D、磷酸吡哆醛E、泛酸12、人体嘌呤分解代的终产物是( )A、尿素B、尿酸C、氨D、β—丙氨酸E、β—氨基异丁酸13、蛋白质生物合成的起始信号是( )A、UAGB、UAAC、UGAD、AUGE、AGU14、非蛋白氮中含量最多的物质是( )A、氨基酸B、尿酸C、肌酸D、尿素E、胆红素15、脱氧核糖核苷酸生成的方式是( )A、在一磷酸核苷水平上还原B、在二磷酸核苷水平上还原C、在三磷酸核苷水平上还原D、在核苷水平上还原E、直接由核糖还原16、妨碍胆道钙吸收的物质是( )A、乳酸B、氨基酸C、抗坏血酸D、柠檬酸E、草酸盐17、下列哪种途径在线粒体中进行( )A、糖的无氧酵介B、糖元的分解C、糖元的合成D、糖的磷酸戊糖途径E、三羧酸循环18、关于DNA复制，下列哪项是错误的( )A、真核细胞DNA有多个复制起始点B、为半保留复制C、亲代DNA双链都可作为模板D、子代DNA的合是连续进行的E、子代与亲代DNA分子核苷酸序列完全相同19、肌糖元不能直接补充血糖，是因为肌肉组织中不含( )A、磷酸化酶B、已糖激酶C、6一磷酸葡萄糖脱氢酶D、葡萄糖—6—磷酸酶E、醛缩酶20、肝脏合成最多的血浆蛋白是( )A、α—球蛋白B、β—球蛋白C、清蛋白D、凝血酶原E、纤维蛋白原21、体能转化成黑色素的氨基酸是( )A、酪氨酸B、脯氨酸C、色氨酸D、蛋氨酸E、谷氨酸22、磷酸戊糖途径是在细胞的哪个部位进行的( )A、细胞核B、线粒体C、细胞浆D、微粒体E、质网23、合成糖原时，葡萄糖的供体是( )A、G－1－PB、G－6－PC、UDPGD、CDPGE、GDPG24、下列关于氨基甲酰磷酸的叙述哪项是正确的( )A、它主要用来合成谷氨酰胺B、用于尿酸的合成C、合成胆固醇D、为嘧啶核苷酸合成的中间产物E、为嘌呤核苷酸合成的中间产物25、与蛋白质生物合成无关的因子是( )A、起始因子B、终止因子C、延长因子D、GTPE、P因子26、冈崎片段是指( )A、模板上的一段DNAB、在领头链上合成的DNA片段C、在随从链上由引物引导合成的不连续的DNA片段D、除去RNA引物后修补的DNA片段E、指互补于RNA引物的那一段DNA27、下列哪组动力学常数变化属于酶的竞争性抑制作用( )A、Km增加，Vmax不变B、Km降低，Vmax不变C、Km不变，Vmax增加D、Km不变，Vmax降低E、Km降低，Vmax降低28、运输源性甘油三酯的血浆脂蛋白主要是( )A、VLDLB、CMC、HDLD、IDLE、LDL29、结合胆红素是指( )A、胆红素——清蛋白B、胆红素——Y蛋白C、胆红素——葡萄糖醛酸D、胆红素——Z蛋白E、胆红素——珠蛋白30、合成卵磷脂所需的活性胆碱是( )A、ATP胆碱B、ADP胆碱C、CTP胆碱D、CDP胆碱E、UDP胆碱31、在核酸分子中核苷酸之间连接的方式是( )A、2′－3′磷酸二酯键B、2′－5′磷酸二酯键C、3′－5′磷酸二酯键D、肽键E、糖苷键32、能抑制甘油三酯分解的激素是( )A、甲状腺素B、去甲肾上腺素C、胰岛素D、肾上腺素E、生长素33、下列哪种氨基酸是尿素合成过程的中间产物( )A、甘氨酸B、色氨酸C、赖氨酸D、瓜氨酸E、缬氨酸34、体酸性物质的主要来源是( )A、硫酸B、乳酸C、CO2D、柠檬酸E、磷酸35、下列哪种物质是游离型次级胆汁酸( )A、鹅脱氧胆酸B、甘氨胆酸C、牛磺胆酸D、脱氧胆酸E、胆酸36、生物体编码氨基酸的终止密码有多少个( )A、1B、2C、3D、4E、5二、填充题1、氨基酸在等电点(PI)时，以______离子形式存在，在PH>PI时以______离子存在，在PH<PI时，以______离子形式存在。
王镜岩生物化学答案
王镜岩生物化学答案王镜岩生物化学答案【篇一：生物化学上册答案(王镜岩版)】ass=txt>生物化学（第三版）课后习题详细解答生物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。
当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一ph （因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph 称为该氨基酸的等电点，用pi表示。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
[见表3-1] 表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称三字母符号单字母符号丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) leu l精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) metm天冬氨酸(aspartic acid) asp d 苯丙氨酸(phenylalanine) phe fasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c 脯氨酸(praline) pro p谷氨酰氨(glutamine) gln q 丝氨酸(serine) ser s谷氨酸(glutamic acid) glu e 苏氨酸(threonine) thr tgln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 色氨酸(tryptophan) trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)ph = 10.53 + lg20% = 9.83解：ph = pka + lg2/3% pka = 4.25ph = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
生物化学习题及答案（王镜岩编著版）
生物化学习题及答案（王镜岩编著版）第九章核酸的生物合成（一）名词解释1．半保留复制：双链DNA的复制方式，其中亲代链分离，每一子代DNA分子由一条亲代链和一条新合成的链组成。
2．不对称转录：转录通常只在DNA的任一条链上进行，这称为不对称转录。
3．逆转录：Temin和Baltimore各自发现在RNA肿瘤病毒中含有RNA指导的DNA聚合酶，才证明发生逆向转录，即以RNA为模板合成DNA。
4．冈崎片段：一组短的DNA片段，是在DNA复制的起始阶段产生的，随后又被连接酶连接形成较长的片段。
在大肠杆菌生长期间，将细胞短时间地暴露在氚标记的胸腺嘧啶中，就可证明冈崎片段的存在。
冈崎片段的发现为DNA复制的科恩伯格机理提供了依据。
5．复制叉：复制DNA分子的Y形区域。
在此区域发生链的分离及新链的合成。
6．领头链：DNA的双股链是反向平行的，一条链是5/→3/方向，另一条是3/→5/方向，上述的起点处合成的领头链，沿着亲代DNA 单链的3/→5/方向（亦即新合成的DNA沿5/→3/方向）不断延长。
所以领头链是连续的。
7．随后链：已知的DNA聚合酶不能催化DNA 链朝3/→5/方向延长，在两条亲代链起点的3/ 端一侧的DNA链复制是不连续的，而分为多个片段，每段是朝5/→3/方向进行，所以随后链是不连续的。
8．有意义链：即华森链，华森——克里格型DNA中，在体内被转录的那股DNA链。
简写为W strand。
9．光复活：将受紫外线照射而引起损伤的细菌用可见光照射，大部分损伤细胞可以恢复，这种可见光引起的修复过程就是光复活作用。
10．重组修复：这个过程是先进行复制，再进行修复，复制时，子代DNA链损伤的对应部位出现缺口，这可通过分子重组从完整的母链上，将一段相应的多核苷酸片段移至子链的缺口处，然后再合成一段多核昔酸键来填补母链的缺口，这个过程称为重组修复。
11．内含子：真核生物的mRNA前体中，除了贮存遗传序列外，还存在非编码序列，称为内含子。
王镜岩(第三版)生物化学下册课后习题答案
第19章代谢总论⒈怎样理解新陈代谢？答：新陈代谢是生物体内一切化学变化的总称，是生物体表现其生命活动的重要特征之一。
它是由多酶体系协同作用的化学反应网络。
新陈代谢包括分解代谢和合成代谢两个方面。
新陈代谢的功能可概括为五个方而：①从周围环境中获得营养物质。
②将外界引入的营养物质转变为自身需要的结构元件。
③将结构元件装配成自身的大分子。
④形成或分解生物体特殊功能所需的生物分子。
⑤提供机体生命活动所需的一切能量。
⒉能量代谢在新陈代谢中占何等地位？答：生物体的一切生命活动都需要能量。
生物体的生长、发育，包括核酸、蛋白质的生物合成，机体运动，包括肌肉的收缩以及生物膜的传递、运输功能等等，都需要消耗能量。
如果没有能量来源生命活动也就无法进行．生命也就停止。
⒊在能量储存和传递中，哪些物质起着重要作用？答：在能量储存和传递中，ATP（腺苷三磷酸）、GTP（鸟苷三磷酸）、UTP（尿苷三磷酸）以及CTP（胞苷三磷酸）等起着重要作用。
⒋新陈代谢有哪些调节机制？代谢调节有何生物意义？答：新陈代谢的调节可慨括地划分为三个不同水平：分子水平、细胞水平和整体水平。
分子水平的调节包括反应物和产物的调节（主要是浓度的调节和酶的调节）。
酶的调节是最基本的代谢调节，包括酶的数量调节以及酶活性的调节等。
酶的数量不只受到合成速率的调节，也受到降解速率的调节。
合成速率和降解速率都备有一系列的调节机制。
在酶的活性调节机制中，比较普遍的调节机制是可逆的变构调节和共价修饰两种形式。
细胞的特殊结构与酶结合在一起，使酶的作用具有严格的定位条理性，从而使代谢途径得到分隔控制。
多细胞生物还受到在整体水平上的调节。
这主要包括激素的调节和神经的调节。
高等真核生物由于分化出执行不同功能的各种器官，而使新陈代谢受到合理的分工安排。
人类还受到高级神经活动的调节。
除上述各方面的调节作用外，还有来自基因表达的调节作用。
代谢调节的生物学意义在于代谢调节使生物机体能够适应其内、外复杂的变化环境，从而得以生存。
《生物化学》王镜岩（第三版）课后习题解答
《生物化学》王镜岩（第三版）课后习题解答第一章糖类提要糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(CH2O)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(C*)或称手性碳原子，含C*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个C*有两种构型D-和L-型或R-和S-型。
因此含n个C*的单糖有2n个旋光异构体，组成2n-1对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个C*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖的构型是指离羧基碳最远的那个C*的构型，如果与D-甘油醛构型相同，则属D系糖，反之属L 系糖，大多数天然糖是D系糖Fischer E论证了己醛糖旋光异构体的立体化学，并提出了在纸面上表示单糖链状立体结构的Fischer投影式。
许多单糖在水溶液中有变旋现象，这是因为开涟的单糖分子内醇基与醛基或酮基发生可逆亲核加成形成环状半缩醛或半缩酮的缘故。
这种反应经常发生在C5羟基和C1醛基之间，而形成六元环吡喃糖(如吡喃葡糖)或C5经基和C2酮基之间形成五元环呋喃糖(如呋喃果糖)。
成环时由于羰基碳成为新的不对称中心，出现两个异头差向异构体，称α和β异头物，它们通过开链形式发生互变并处于平衡中。
在标准定位的Hsworth式中D-单糖异头碳的羟基在氧环面下方的为α异头物，上方的为β异头物，实际上不像Haworth式所示的那样氧环面上的所有原子都处在同一个平面，吡喃糖环一般采取椅式构象，呋喃糖环采取信封式构象。
生物化学王镜岩课后习题答案
生物化学王镜岩课后习题答案【篇一：生物化学王镜岩(第三版)上下册课后习题解答.doc】糖类是四大类生物分子之一，广泛存在于生物界，特别是植物界。
糖类在生物体内不仅作为结构成分和主要能源，复合糖中的糖链作为细胞识别的信息分子参与许多生命过程，并因此出现一门新的学科，糖生物学。
多数糖类具有(ch2o)n的实验式，其化学本质是多羟醛、多羟酮及其衍生物。
糖类按其聚合度分为单糖，1个单体；寡糖，含2-20个单体；多糖，含20个以上单体。
同多糖是指仅含一种单糖或单糖衍生物的多糖，杂多糖指含一种以上单糖或加单糖衍生物的多糖。
糖类与蛋白质或脂质共价结合形成的结合物称复合糖或糖复合物。
单糖，除二羟丙酮外，都含有不对称碳原子(c*)或称手性碳原子，含c*的单糖都是不对称分子，当然也是手性分子，因而都具有旋光性，一个c*有两种构型d-和l-型或r-和s-型。
因此含n个c*的单糖有nn-12个旋光异构体，组成2对不同的对映体。
任一旋光异构体只有一个对映体，其他旋光异构体是它的非对映体，仅有一个c*的构型不同的两个旋光异构体称为差向异构体。
单糖可以发生很多化学反应。
醛基或伯醇基或两者氧化成羧酸，羰基还原成醇；一般的羟基参与成脂、成醚、氨基化和脱氧等反应；异头羟基能通过糖苷键与醇和胺连接，形成糖苷化合物。
例如，在寡糖和多糖中单糖与另一单糖通过o-糖苷键相连，在核苷酸和核酸中戊糖经n-糖苷键与心嘧啶或嘌呤碱相连。
生物学上重要的单糖及其衍生物有glc, gal，man, fru,glcnac, galnac,l-fuc,neunac (sia),glcua等它们是寡糖和多糖的组分,许多单糖衍生物参与复合糖聚糖链的组成，此外单糖的磷酸脂，如6-磷酸葡糖，是重要的代谢中间物。
糖蛋白中的寡糖链在细胞识别包括细胞粘着、淋巴细胞归巢和精卵识别等生物学过程中起重要作用。
在人红细胞表面上存在很多血型抗原决定簇，其中多数是寡糖链。
在abo血型系统中a，b，o（h）三个抗原决定簇只差一个单糖残基,a型在寡糖基的非还原端有一个galnac,b型有一个gal,o型这两个残基均无。
王镜岩生物化学精要及课后习题答案
王镜岩生物化学精要及课后习题答案第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学-王镜岩 朱圣庚-第三版课后习题答案(3至13章)
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。α-NH2与 2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用 产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基 酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还 原剂（如巯基乙醇）断裂。半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。这几个反应在氨基酸 荷蛋白质化学中占有重要地位。
序列分析中的重要方法和技术有：测定 N-末端基的苯异硫氰酸酯（PITC）法，分析 C末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和 CNBr 化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙 醇处理，测定肽段氨基酸序列的 Edman 化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序 列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。
肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联 或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。除部分水解可以产生小肽 之外，生物界还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽 的晶体是离子晶格、n 和/或 Asp
Asx
B
半胱氨酸(cysteine)
Cys
C 脯氨酸(praline)
Pro
P
谷氨酰氨(glutamine)
Gln
Q 丝氨酸(serine)
生物化学习题及答案王镜岩编著版
第一章核酸(一)名词解释1．单核苷酸：核苷与磷酸缩合生成的磷酸酯称为单核苷酸。
2．磷酸二酯键：单核苷酸中，核苷的戊糖与磷酸的羟基之间形成的磷酸酯键。
3．不对称比率：不同生物的碱基组成由很大的不同，这可用不对称比率（A+T）/（G+C）表示。
4．碱基互补规律：在形成双螺旋结构的进程中，由于各类碱基的大小与结构的不同，使得碱基之间的互补配对只能在G…C（或C…G）和A…T（或T…A）之间进行，这种碱基配对的规律就称为碱基配对规律（互补规律）。
5．反密码子：在tRNA链上有三个特定的碱基，组成一个密码子，由这些反密码子按碱基配对原则识别mRNA链上的密码子。
反密码子与密码子的方向相反。
6．顺反子:基因功能的单位；一段染色体，它是一种多肽链的密码；一种结构基因。
7．核酸的变性与复性：当呈双螺旋结构的DNA溶液缓慢加热时，其中的氢键便断开，双链DNA便脱解为单链，这叫做核酸的“溶解”或变性。
在适宜的温度下，分散开的两条DNA链可以完全从头结合成和原来一样的双股螺旋。
这个DNA螺旋的重组进程称为“复性”。
8．退火：当将双股链呈分散状态的DNA溶液缓慢冷却时，它们可以发生不同程度的从头结合而形成双链螺旋结构，这现象称为“退火”。
9．增色效应：当DNA从双螺旋结构变成单链的无规则卷曲状态时，它在260nm处的吸收便增加，这叫“增色效应”。
10．减色效应：DNA在260nm处的光密度比在DNA分子中的各个碱基在260nm处吸收的光密度的总和小得多（约少35%~40%）, 这现象称为“减色效应”。
11．噬菌体：一种病毒，它可破坏细菌，并在其中繁衍。
也叫细菌的病毒。
12．发夹结构：RNA是单链线形分子，只有局部区域为双链结构。
这些结构是由于RNA单链分子通过自身回折使得互补的碱基对相遇，形成氢键结合而成的，称为发夹结构。
13．DNA的熔解温度：引发DNA发生“熔解”的温度转变范围只不过几度，这个温度转变范围的中点称为熔解温度（T m）。
王镜岩生物化学精要及课后习题答案
生物化学（第三版）精要以及课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
生物化学 第三版 (王镜岩 朱圣庚 著) 课后答案(3至13章)
Gly
G
色氨酸(tryptophan)
His
H
酪氨酸(tyrosine)
Ile
I
缬氨酸(valine)
Trp
W
Tyr
Y
Val43;20%被解离时的溶液PH。[9.9]
解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3，P133) pH = 10.53 + lg20% = 9.83
环的共价键。
w 后 多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。除部分水解可以产生小肽之外，生物界 课 还存在许多游离的小肽，如谷胱甘肽等。小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶
液中也是以偶极离子存在的。 测定蛋白质一级结构的策略是：（1）测定蛋白质分子中多肽链数目；（2）拆分蛋白质分子的多肽
m 相等，问这种蛋白质有多少种可能的排列顺序？[10100] o 解：1012000/120=10100 .c 2、有一个A肽，经酸解分析得知为Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr忽然两个NH3分子组成。当A肽
《生物化学》（王镜岩版）课后习题详细解答
《⽣物化学》（王镜岩版）课后习题详细解答⽣物化学（第三版）课后习题详细解答第三章氨基酸1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、⾕氨酰氨、⾕氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸和酪氨酸。
[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号2、计算赖氨酸的εα-NH320%被解离时的溶液PH。
[9.9]解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3-3，P133)pH = 10.53 + lg20% = 9.833、计算⾕氨酸的γ-COOH三分之⼆被解离时的溶液pH。
[4.6]解：pH = pKa + lg2/3% pKa = 4.25pH = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。
[(a)约1.46,(b)约11.5, (c)约6.05]5、根据表3-3中氨基酸的pKa值，计算下列氨基酸的pI值：丙氨酸、半胱氨酸、⾕氨酸和精氨酸。
[pI:6.02;5.02;3.22;10.76]解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2）pI(Ala) = 1/2（2.34+9.69）= 6.02pI(Cys) = 1/2（1.71+10.78）= 5.02pI(Glu) = 1/2（2.19+4.25）= 3.22pI(Ala) = 1/2（9.04+12.48）= 10.766、向1L1mol/L的处于等电点的⽢氨酸溶液加⼊0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？如果加⼊0.3mol NaOH以代替HCl 时，pH将是多少？[pH：2.71；9.23]7、将丙氨酸溶液（400ml）调节到pH8.0，然后向该溶液中加⼊过量的甲醛，当所得溶液⽤碱反滴定⾄Ph8.0时，消耗0.2mol/L NaOH溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？[4.45g]8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离⼦形式的浓度（mol/L）。
王镜岩生物化学精要及课后习题答案
王镜岩生物化学精要及课后习题答案第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子，当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们。
蛋白质中的氨基酸都是L型的。
但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸（残基）经化学修饰而成。
除参与蛋白质组成的氨基酸外，还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ-氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化。
在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-）状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点，用pI 表示。
所有的α-氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α-NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）；α-NH2与苯乙硫氰酸酯（PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）。
胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂。
半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键。
这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α-氨基酸的α-碳是一个手性碳原子，因此α-氨基酸具有光学活性。
比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据。
参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC）等。
习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
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生物化学(第三版)课后习题详细解答第三章氨基酸提要α-氨基酸是蛋白质的构件分子,当用酸、碱或蛋白酶水解蛋白质时可获得它们.蛋白质中的氨基酸都是L型的.但碱水解得到的氨基酸是D型和L型的消旋混合物。
参与蛋白质组成的基本氨基酸只有20种。
此外还有若干种氨基酸在某些蛋白质中存在，但它们都是在蛋白质生物合成后由相应是基本氨基酸(残基）经化学修饰而成.除参与蛋白质组成的氨基酸外,还有很多种其他氨基酸存在与各种组织和细胞中，有的是β-、γ-或δ—氨基酸，有些是D型氨基酸。
氨基酸是两性电解质。
当pH接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当pH在13左右时，则全部去质子化.在这中间的某一pH（因不同氨基酸而异）,氨基酸以等电的兼性离子（H3N+CHRCOO-)状态存在。
某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质pH称为该氨基酸的等电点,用pI表示。
所有的α—氨基酸都能与茚三酮发生颜色反应。
α—NH2与2,4-二硝基氟苯（DNFB）作用产生相应的DNP-氨基酸（Sanger反应）;α—NH2与苯乙硫氰酸酯(PITC）作用形成相应氨基酸的苯胺基硫甲酰衍生物（ Edman反应）.胱氨酸中的二硫键可用氧化剂（如过甲酸）或还原剂（如巯基乙醇）断裂.半胱氨酸的SH基在空气中氧化则成二硫键.这几个反应在氨基酸荷蛋白质化学中占有重要地位。
除甘氨酸外α—氨基酸的α-碳是一个手性碳原子,因此α-氨基酸具有光学活性.比旋是α-氨基酸的物理常数之一，它是鉴别各种氨基酸的一种根据.参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。
核磁共振（NMR）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。
氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。
常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（HPLC)等。
习题1。
写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号:精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。
［见表3-1］2、计算赖氨酸的εα—NH320％被解离时的溶液PH。
[9.9］解：pH = pKa + lg20% pKa = 10.53 (见表3—3，P133)pH = 10。
53 + lg20% = 9.833、计算谷氨酸的γ-COOH三分之二被解离时的溶液pH。
［4。
6］解：pH = pKa + lg2/3％ pKa = 4.25pH = 4.25 + 0。
176 = 4.4264、计算下列物质0。
3mol/L溶液的pH：(a)亮氨酸盐酸盐;（b)亮氨酸钠盐；（c）等电亮氨酸。
[（a）约1.46，（b）约11.5，（c)约6.05］5、根据表3—3中氨基酸的pKa值，计算下列氨基酸的pI值：丙氨酸、半胱氨酸、谷氨酸和精氨酸。
［pI：6.02;5。
02;3。
22;10。
76］解：pI = 1/2（pKa1+ pKa2）pI(Ala） = 1/2（2。
34+9.69）= 6.02pI(Cys) = 1/2（1。
71+10。
78）= 5。
02pI（Glu) = 1/2(2。
19+4.25）= 3.22pI（Ala) = 1/2（9。
04+12。
48）= 10。
766、向1L1mol/L的处于等电点的甘氨酸溶液加入0.3molHCl，问所得溶液的pH是多少？如果加入0。
3mol NaOH以代替HCl时，pH将是多少？［pH:2.71；9。
23］7、将丙氨酸溶液(400ml）调节到pH8.0，然后向该溶液中加入过量的甲醛，当所得溶液用碱反滴定至Ph8.0时，消耗0。
2mol/L NaOH溶液250ml。
问起始溶液中丙氨酸的含量为多少克？［4。
45g]8、计算0.25mol/L的组氨酸溶液在pH6.4时各种离子形式的浓度（mol/L）.[His2+为1。
78×10-4，His+为0。
071，His0为2。
8×10-4]9、说明用含一个结晶水的固体组氨酸盐酸盐（相对分子质量=209。
6；咪唑基pKa=6。
0）和1mol/L KOH配制1LpH6。
5的0。
2mol/L组氨酸盐缓冲液的方法［取组氨酸盐酸盐41.92g(0.2mol），加入352ml 1mol/L KOH，用水稀释至1L］10、为什么氨基酸的茚三酮反映液能用测压法定量氨基酸？解:茚三酮在弱酸性溶液中与α—氨基酸共热，引起氨基酸氧化脱氨脱羧反映，（其反应化学式见P139）,其中，定量释放的CO2可用测压法测量，从而计算出参加反应的氨基酸量。
11、L-亮氨酸溶液（3。
0g/50ml 6mol/L HCl)在20cm旋光管中测得的旋光度为+1。
81º。
计算L—亮氨酸在6mol/L HCl中的比旋（[a］）。
［［a]=+15。
1º]12、标出异亮氨酸的4个光学异构体的（R，S）构型名称。
[参考图3-15］13、甘氨酸在溶剂A中的溶解度为在溶剂B中的4倍，苯丙氨酸在溶剂A中的溶解度为溶剂B中的两倍。
利用在溶剂A和B之间的逆流分溶方法将甘氨酸和苯丙氨酸分开。
在起始溶液中甘氨酸含量甘氨酸和苯丙氨酸各在哪一号分溶管中含量最高？（2）在这样的管中每种氨基酸各为多少毫克？［(1)第4管和第3管；(2）51.2mg Gly+24mg Phe和38。
4mgGly+36mg Phe]解：根据逆流分溶原理，可得：对于Gly：Kd = C A/C B = 4 = q(动相)/p（静相) p+q = 1 = (1/5 + 4/5）4个分溶管分溶3次：（1/5 + 4/5)3=1/125+2/125+48/125+64/125对于Phe：Kd = C A/C B = 2 = q(动相)/p（静相） p+q = 1 = （1/3 + 2/3)4个分溶管分溶3次:（1/3 + 2/3）3=1/27+6/27+12/27+8/27故利用4个分溶管组成的分溶系统中，甘氨酸和苯丙氨酸各在4管和第3管中含量最高，其中:第4管：Gly：64/125×100=51。
2 mg Phe：8/27×81=24 mg第3管:Gly：48/125×100=38.4 mg Phe：12/27×81=36 mg14、指出在正丁醇：醋酸：水的系统中进行纸层析时，下列混合物中氨基酸的相对迁移率(假定水相的pH为4.5):（1)Ile， Lys; （2）Phe， Ser (3）Ala, Val， Leu; (4)Pro, Val (5)Glu, Asp；(6）Tyr, Ala, Ser, His.［Ile> lys;Phe，〉 Ser；Leu〉 Val > Ala，；Val >Pro；Glu>Asp；Tyr> Ala>Ser≌His]解：根据P151 图3—25可得结果。
15．将含有天冬氨酸(pI=2。
98）、甘氨酸（pI=5.97)、亮氨酸（pI=6。
53)和赖氨酸(pI=5。
98)的柠檬酸缓冲液，加到预先同样缓冲液平衡过的强阳离交换树脂中,随后用爱缓冲液析脱此柱,并分别收集洗出液，这5种氨基酸将按什么次序洗脱下来？[Asp， Thr, Gly， Leu， Lys］解:在pH3左右，氨基酸与阳离子交换树脂之间的静电吸引的大小次序是减刑氨基酸(A2+)〉中性氨基酸(A+)>酸性氨基酸(A0)。
因此氨基酸的洗出顺序大体上是酸性氨基酸、中性氨基酸，最后是碱性氨基酸,由于氨基酸和树脂之间还存在疏水相互作用,所以其洗脱顺序为：Asp， Thr， Gly， Leu, Lys。
第四章蛋白质的共价结构提要蛋白质分子是由一条或多条肽链构成的生物大分子。
多肽链是由氨基酸通过肽键共价连接而成的，各种多肽链都有自己特定的氨基酸序列。
蛋白质的相对分子质量介于6000到1000000或更高。
蛋白质分为两大类：单纯蛋白质和缀合蛋白质。
根据分子形状可分为纤维状蛋白质、球状蛋白质和膜蛋白质。
此外还可按蛋白质的生物学功能分类。
为了表示蛋白质结构的不同组织层次，经常使用一级结构、二级结构、三级结构和四级结构这样一些专门术语.一级结构就是共价主链的氨基酸序列，有时也称化学结构。
二、三和四级结构又称空间结构（即三维结构）或高级结构。
蛋白质的生物功能决定于它的高级结构，高级结构是由一级结构即氨基酸序列决定的，二氨基酸序列是由遗传物质DNA的核苷酸序列规定的。
肽键（CO—NH）是连接多肽链主链中氨基酸残缺的共价键，二硫键是使多肽链之间交联或使多肽链成环的共价键。
多肽链或蛋白质当发生部分水解时，可形成长短不一的肽段。
除部分水解可以产生小肽之外，生物界还存在许多游离的小肽,如谷胱甘肽等。
小肽晶体的熔点都很高，这说明短肽的晶体是离子晶格、在水溶液中也是以偶极离子存在的。
测定蛋白质一级结构的策略是：（1)测定蛋白质分子中多肽链数目；（2)拆分蛋白质分子的多肽链；（3）断开多肽链内的二硫桥；（4)分析每一多肽链的氨基酸组成；（5）鉴定多肽链的N-末端和C —末端残基；（6)断裂多肽链成较小的肽段，并将它们分离开来；（7)测定各肽段的氨基酸序列；(8）利用重叠肽重建完整多肽链的一级结构；（9)确定半胱氨酸残基形成的S-S交联桥的位置。
序列分析中的重要方法和技术有：测定N-末端基的苯异硫氰酸酯（PITC）法，分析C—末端基的羧肽酶法，用于多肽链局部断裂的酶裂解和CNBr化学裂解，断裂二硫桥的巯基乙醇处理，测定肽段氨基酸序列的Edman化学降解和电喷射串联质谱技术，重建多肽链一级序列的重叠肽拼凑法以及用于二硫桥定位的对角线电泳等。
在不同生物体中行使相同或相似功能的蛋白质称同源蛋白质。
同源蛋白质具有明显的序列相似性(称序列同源)，两个物种的同源蛋白质，其序列间的氨基酸差异数目与这些物种间的系统发生差异是成比例的。
并根据同源蛋白质的氨基酸序列资料建立起进化树。
同源蛋白质具有共同的进化起源。
在生物体内有些蛋白质常以前体形试合成，只有按一定方式裂解除去部分肽链之后才出现生物活性,这一现象称蛋白质的激活.血液凝固是涉及氨基酸序列断裂的一系列酶原被激活的结果，酶促激活的级联放大，使血凝块迅速形成成为可能。
凝血酶原和血清蛋白原是两个最重要的血凝因子。
血纤蛋白蛋白原在凝血酶的作用下转变为血清蛋白凝块（血块的主要成分)。
我国在20世纪60年代首次在世界上人工合成了蛋白质——结晶牛胰岛素.近二、三十年发展起来的固相肽合成是控制合成技术上的一个巨大进步，它对分子生物学和基因工程也就具有重要影响和意义.至今利用Merrifield固相肽合成仪已成功地合成了许多肽和蛋白质。
习题1。
如果一个相对分子质量为12000的蛋白质，含10种氨基酸，并假设每种氨基酸在该蛋白质分子中的数目相等，问这种蛋白质有多少种可能的排列顺序？[10100]解：1012000/120=101002、有一个A肽，经酸解分析得知为Lys、His、Asp、Glu2、Ala以及Val、Tyr忽然两个NH3分子组成.当A肽与FDNB试剂反应后得DNP-Asp；当用羧肽酶处理后得游离缬氨酸。