蛋白质的结构和功能的关系
举例说明蛋白质结构与功能之间的关系
举例说明蛋白质结构与功能之间的关系蛋白质是生命中不可或缺的重要物质，它们在人体内扮演着多种角色。
从修建我们的骨骼肌肉到保护我们的身体免受病毒侵害，蛋白质的作用无处不在。
那么，蛋白质结构与功能之间究竟有何关系呢？让我们一起来揭开这个谜底吧！让我们来了解一下蛋白质的基本结构。
蛋白质是由氨基酸组成的大分子化合物，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
这些多肽链再经过折叠和修饰，最终形成具有特定功能的蛋白质分子。
这个过程非常复杂，但是它决定了蛋白质的功能。
那么，蛋白质的结构如何影响其功能呢？我们可以通过一个简单的例子来说明这个问题。
想象一下，你正在学习弹钢琴。
你需要用手指按照特定的方式敲击琴键才能发出美妙的音乐。
如果你的手指形状不对，或者你的手指力量不够，那么你就无法准确地弹出音符。
同样地，如果一个蛋白质分子的结构不正确，或者它的功能域(也就是氨基酸序列中的特定区域)受到损伤，那么这个蛋白质就无法发挥其应有的作用。
举个例子来说吧，我们知道有一种叫做“血红蛋白”的蛋白质，它的主要功能是将氧气从肺部输送到身体各个部位。
血红蛋白的结构非常特殊，它由四个亚基组成，每个亚基都含有一整个铁原子。
这样一来，血红蛋白就可以结合两个氧分子形成氧合血红蛋白(HbO2),从而实现运输氧气的功能。
但是，如果血红蛋白的结构被破坏了，比如说其中一个亚基丢失了一个铁原子，那么血红蛋白就无法正常工作了。
这时候，患者就会患上贫血等疾病。
除了血红蛋白之外，还有很多其他的例子可以说明蛋白质结构与功能之间的关系。
比如说，我们都知道胰岛素是一种非常重要的激素，它可以调节血糖水平。
胰岛素的主要功能域位于其A亚基和B亚基之间的地方。
如果这两个亚基之间的连接部位受到损伤或者缺失了某个氨基酸残基，那么胰岛素就无法发挥其正常的降糖作用了。
蛋白质结构与功能之间的关系非常密切。
只有当蛋白质分子的结构正确无误时，它才能够发挥其应有的作用。
因此，在研究蛋白质功能的过程中，我们需要非常重视蛋白质结构的研究和分析。
试举例说明蛋白质结构与功能的关系
试举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质是生命体系中最基本的分子之一，它们在细胞内扮演着重要的角色。
蛋白质的功能与其结构密切相关，不同的结构决定了不同的功能。
本文将从蛋白质结构、功能以及二者之间的关系三个方面进行详细阐述。
一、蛋白质结构1.1 基本概念蛋白质是由氨基酸组成的大分子聚合物，通常由20种氨基酸以不同的顺序组成。
每个氨基酸分子都有一个羧基和一个氨基，它们通过肽键连接在一起形成多肽链。
1.2 蛋白质层次结构蛋白质层次结构包括四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1.2.1 一级结构一级结构指多肽链上氨基酸残基的线性序列。
这个序列决定了蛋白质所具有的化学性质和生物学性质。
1.2.2 二级结构二级结构指多肽链上相邻氨基酸残基之间发生的氢键作用形成的局部空间结构。
常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
1.2.3 三级结构三级结构指多肽链上所有氨基酸残基的空间排列方式。
蛋白质的三级结构通常由一些特定的氨基酸残基之间的相互作用所决定，如疏水相互作用、电荷相互作用、氢键等。
1.2.4 四级结构四级结构指由两个或多个多肽链聚合而成的完整蛋白质分子。
这种聚合方式可以是同源聚合或异源聚合。
二、蛋白质功能2.1 基本概念蛋白质在细胞内扮演着各种不同的角色，包括催化反应、传递信息、运输分子、支持细胞结构等。
2.2 催化反应许多生物化学反应需要在生理条件下进行，这些反应通常需要一个催化剂来加速反应速率。
酶是一种具有高度专一性和高效性能催化生物化学反应的蛋白质。
2.3 传递信息许多细胞信号分子是蛋白质，例如激素、生长因子和细胞因子等。
这些蛋白质通过与细胞表面受体结合来传递信息，从而调节细胞生长、分化和代谢等过程。
2.4 运输分子许多蛋白质可以作为运输分子将物质从一个地方运输到另一个地方。
例如，血红蛋白可以将氧气从肺部运输到组织和器官。
2.5 支持细胞结构许多蛋白质可以作为细胞骨架的组成部分，支持细胞的形态和稳定性。
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系并做简要阐述
从四个方面举例说明蛋白质的结构与功能之间的关系并做简要阐述蛋白质是生物体中非常重要的分子，它在维持生物体的正常功能和结构中起着重要的作用。
蛋白质的结构与其功能之间存在着密切的关系。
下面将从四个方面举例，说明蛋白质的结构与功能之间的关系。
这四个方面分别是：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
首先，一级结构是指蛋白质的氨基酸序列。
不同的蛋白质的氨基酸序列不同，这导致了它们具有不同的功能。
例如，酶是一类重要的蛋白质，它们在生物体中催化各种化学反应。
不同的酶催化不同的反应，这是由其一级结构决定的。
比如，糖解酶主要催化糖的分解，其氨基酸序列特定的结构使得它们能够具有这种特定的催化活性。
其次，二级结构是指氨基酸在空间上的规则排列方式。
最常见的二级结构是α-螺旋和β-折叠。
这些二级结构的形成对于蛋白质的稳定性和功能至关重要。
例如，α-螺旋结构中隐藏着氢键和范德华力，这种结构使得蛋白质具有强大的稳定性。
而β-折叠结构可以形成蛋白质的拓扑结构，起到支持和连接蛋白质的各个部位的作用。
因此，二级结构对于蛋白质的功能发挥起着非常重要的作用。
第三，三级结构是指蛋白质在空间上的整体折叠结构。
蛋白质的三级结构决定了其功能和生物活性。
例如，抗体是一类具有高度专一性和亲和力的蛋白质，其功能在很大程度上依赖于其特定的三级结构。
抗体的结构有两个重要的特点：可变区和恒定区。
可变区的结构决定了抗体与抗原的结合，从而决定了抗体的特异性。
恒定区的结构决定了抗体的一些基本性质，如抗体的类别、亲和力和激活效应。
因此，蛋白质的特定三级结构决定了其特定的功能。
最后，四级结构是指一些蛋白质由多个多肽链相互组合而成的结构。
多肽链的相互组合可以进一步扩展蛋白质的功能和稳定性。
例如，胶原蛋白是一种结构蛋白质，它由三个左旋螺旋结构的多肽链相互缠结而成。
这种三肽链的缠结使得胶原蛋白具有高度的稳定性和拉力。
胶原蛋白主要存在于结缔组织中，能够提供组织的结构和弹性。
简述蛋白质结构与功能的关系
简述蛋白质结构与功能的关系蛋白质是生物体中至关重要的一种生物大分子。
它不仅通过形态、功能多样性支持或调节生命的各种机能，还参与到能量代谢、信号传导等重要生理过程中。
而蛋白质的各种功能与其特殊的空间结构密不可分。
本文将从蛋白质结构与功能的角度，对蛋白质在生命体系中的功能所产生的原因作出简要阐述。
一、蛋白质的结构分类和性质蛋白质的三级结构是由其一级和二级结构组成的，主要具有弯曲、环形和螺旋等基本结构类型。
一级结构是指蛋白质分子中由一系列氨基酸以特定顺序连接而成的线性多肽链。
二级结构是由α-螺旋、β-折叠等二级元件，按一定的空间位置和拓扑关系连接成的规则性结构。
而三级结构则是指由多个不同的二级结构等连接成的如几何形态般的折堆交错折叠结构。
根据蛋白质聚合体的不同构成成分，可将蛋白质分为单体、多聚体和复合物三种类型。
同时，一些蛋白质具有可溶、可短期和积累的特性。
其中可溶的蛋白质通过其在水溶液中易游离运动以及能够与其他蛋白质、多肽和其他有机化合物进行相互作用；可短期的蛋白质能够在一段时间内做出响应，而不必长期存在；积累性蛋白质则具有很高的保持稳定模式、生物限制性、自限制性等性质，可以被识别和分解。
二、蛋白质的功能种类及作用机制蛋白质有多种功能种类，主要分为催化酶、结构性蛋白、纤维蛋白、激素、受体、抗体、运输蛋白、负责调节稳态和保护细胞膜等职能，下面将简要介绍蛋白质在这些方面的具体作用。
1. 催化酶：酶是一种特殊的蛋白质，它们能够将化学反应加速到生命体系所需要的速率。
若缺少某些酶，代谢过程就会相应受到抑制，从而会引起很多严重的疾病。
蛋白质的酶活性主要是由其特定的氨基酸在二级结构与三级结构的互作下构成的特殊酶活位及酶标志序列所决定。
不同的酶活性模型在与其底物相互作用的过程中，往往对应不同的催化过程。
2. 结构性蛋白和纤维蛋白：如胶原蛋白和骨架蛋白，主要在细胞形态和组织形态方面发挥作用，为细胞组织赋予一定的强度和支撑作用。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生命活动的主要承担者，它们在细胞内执行着各种各样的功能，从催化化学反应到运输物质、调节生理过程以及提供结构支持等。
而蛋白质的功能与其结构密切相关，结构决定功能是蛋白质研究中的一个核心原则。
蛋白质的结构具有多个层次。
最基本的层次是氨基酸的线性序列，也称为一级结构。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链，多肽链中的氨基酸种类、数量和排列顺序决定了蛋白质的特性。
例如，不同的氨基酸具有不同的化学性质，亲水性或疏水性、带正电或负电等。
二级结构是指多肽链在局部区域形成的有规律的重复构象，主要包括α螺旋和β折叠。
α螺旋就像一个弹簧，通过氢键维持稳定；β折叠则像是折叠起来的纸张，相邻的肽链段之间形成氢键。
三级结构是整条多肽链的三维空间构象，包括侧链的空间排布。
它是由二级结构进一步折叠、盘绕形成的，通过疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等多种作用力来维持稳定。
比如，血红蛋白由四个亚基组成，每个亚基都有特定的三级结构，共同协作实现氧气的运输功能。
四级结构则是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。
例如，免疫球蛋白由两条重链和两条轻链组成，这种四级结构使得它能够识别和结合特定的抗原。
蛋白质的结构决定了其功能。
以酶为例，酶具有催化化学反应的能力，这是因为其活性部位的结构能够与底物特异性结合，并通过一系列的化学作用促进反应的进行。
酶的活性部位通常具有特定的氨基酸残基，它们的空间位置和化学性质使得底物能够在正确的位置和方向上发生反应。
又如，抗体能够识别和结合外来的抗原物质，这是因为抗体的结构具有能够与抗原互补的结合位点。
这种特异性的结合使得免疫系统能够准确地识别和清除病原体。
蛋白质结构的微小变化可能会导致功能的显著改变。
例如，镰状细胞贫血是由于血红蛋白分子中一个氨基酸的突变，导致血红蛋白的结构发生变化，从而影响了其运输氧气的功能，使得患者的红细胞变成镰刀状，引发一系列的健康问题。
1.举例说明蛋白质结构与功能的关系
1.举例说明蛋白质结构与功能的关系蛋白质是基因表达的主要产物，有许多生物功能和特性都来自其结构。
结构与功能在蛋白质是相互联系的，不同类型的蛋白质拥有不同的结构，这些结构是其特定功能的基础。
最简单的蛋白质结构是“线性链”。
这种结构不仅赋予蛋白质稳定的构象，允许它们参与功能性分子间的相互作用，而且经常参与能源的收集和传导以促进化学反应。
弯折的氨基酸链可以形成丰富的结构，其特定的构象使得蛋白质可以拥有复杂的功能。
例如，表皮生长因子受体就具有复杂的结构，可以和其他分子紧密地结合在一起，可以起到非常复杂的信号传导作用。
内质网蛋白也是由线性氨基酸链组成，它们首先可以用于对细胞的细胞壁成分的定位，并可以参与细胞交换信号。
另一种多肽链结构是“折叠”。
折叠的氨基酸链组成了局部封闭的区域，可以形成一些特定的功能，如膜蛋白。
这类膜蛋白可以紧密结合到膜上，参与膜质的调节和细胞维持，而紧密结合的氨基酸链结构即使把膜蛋白固定在膜上。
另一种常见的多肽链结构可以形成不完全封闭的区域，这类蛋白质拥有“活性域”。
他们具有从细胞内部调节信号的功能，通常参与了一系列的酶反应，以改变一系列的化学反应。
例如，激素受体可以结合激素或其它分子，从而引起一系列信号传导，允许有效地调节蛋白质合成等行为。
蛋白质常常以层状结构排列，类似“α”螺旋和“β”折叠结构。
这些折叠的氨基酸链构成了一个完整的二维结构，这结构的几何形状决定了这些蛋白质的功能。
比如，我们可以注意到DNA复制过程中，具有不同层状结构的蛋白质可以帮助DNA分子上的核苷酸发生结合，从而促进复制。
另一种常见的蛋白质结构叫做“折叠空间”，这类蛋白质通过空间结构增强或抑制他们的活性，从而改变特定的功能，并允许他们结合到特定的底物或受体上。
由此可见，蛋白质的结构对其功能具有决定性影响，尤其是调节信号传导、抗原呈递和抗感染的蛋白质。
因此，深入研究以及精确控制蛋白质结构有助于通过治疗蛋白质的相关疾病。
举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。
举例说明蛋白质结构与功能之间的关系。
1. 蛋白质的基础知识1.1 什么是蛋白质大家好，今天咱们聊聊蛋白质。
想象一下蛋白质就像是一个超级大的拼图，它由各种各样的小片段（氨基酸）组成。
氨基酸就像是拼图上的每一块小砖，它们拼在一起，形成了蛋白质这幅大画。
在这幅画中，蛋白质的每个部分都有特定的功能，就像拼图中的每一块都有它的位置一样。
1.2 蛋白质的结构蛋白质的结构可分为四个层次，咱们简单来说说。
首先是一级结构，就是氨基酸链的顺序。
这就像是你写的一串字母，排列组合成了一句话。
二级结构呢，像是这些字母在读的时候的感觉，有些地方弯弯曲曲的，有些地方直挺挺的。
接下来是三级结构，这时候蛋白质像是把这些弯曲的部分折叠起来，形成一个复杂的三维结构。
最后，四级结构就是不同的蛋白质分子怎么聚在一起，形成一个完整的“大伙儿”。
简单来说，这就像是几个人组队完成一个大项目，每个人都有自己的角色和位置。
2. 蛋白质的功能与结构2.1 酶的作用说到蛋白质的功能，最有代表性的就是酶。
酶就像是生物体内的超级工程师，它们帮助加快各种化学反应。
比如说，消化酶可以把你吃的食物分解成小块，好让身体吸收。
酶的结构决定了它的功能，想象一下，酶就像是一个特定形状的钥匙，只有这个形状的钥匙才能打开相应的锁。
如果钥匙的形状不对，那就没法开锁了，这就是为什么酶的结构非常重要。
2.2 抗体的功能再来说说抗体。
抗体可以看作是体内的“警察”，它们识别和攻击入侵的病原体。
抗体的结构非常特别，它们有两个“手臂”，可以紧紧抓住病原体，防止它们在体内肆虐。
这个结构就像是警察的手铐，只有手铐的形状合适，才能把小偷抓住，抗体也是通过它们的结构来识别特定的病原体。
3. 蛋白质结构与功能的关系3.1 结构决定功能总结一下，蛋白质的功能完全依赖于它的结构。
这就好比你盖一座房子，房子的设计（结构）决定了它的用途。
比如说，一个用来住人的房子和一个用来仓储的房子，它们的设计就完全不同。
蛋白质结构与功能关系
蛋白质结构与功能关系蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们以各种各样的方式发挥着关键的生物学功能。
而蛋白质的功能则与其结构密切相关。
本文将探讨蛋白质结构与功能之间的关系，并对几个经典的蛋白质结构与功能的例子进行说明。
一、蛋白质的结构类型蛋白质主要由氨基酸组成，氨基酸通过肽键连接成多肽链。
蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构指的是多肽链的线性序列，即氨基酸的排列顺序。
氨基酸的种类和排列方式决定了蛋白质的功能。
二级结构是指多肽链在空间上的局部形状。
其中常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
α-螺旋是一种右旋螺旋结构，而β-折叠则是由多个折叠面相互平行排列形成的结构。
三级结构是指多肽链在空间上的整体形状。
它的形成主要由氨基酸之间的相互作用所决定，如氢键、电离作用和范德华力等。
三级结构的稳定性对于蛋白质的功能至关重要。
四级结构是指由多个多肽链相互作用形成的复合物。
单体蛋白质可以通过四级结构与其他单体蛋白质相互组合形成具有特定功能的复合物，如酶和蛋白质通道等。
二、蛋白质结构与功能之间的关系蛋白质的结构决定了其功能的表现。
不同的结构将导致蛋白质在生物体内具有不同的功能。
首先，蛋白质的一级结构决定了其氨基酸组成，从而决定了蛋白质的特性和功能。
例如，同为储能蛋白的淀粉和肌动蛋白，它们的一级结构差异导致了它们在生物体内的不同功能。
淀粉由α-葡萄糖单元组成，用于储存植物体内的能量；而肌动蛋白则由丝氨酸、谷氨酸和脯氨酸等氨基酸组成，用于肌肉收缩。
其次，蛋白质的二级结构决定了其空间构型，进而影响其功能。
例如，α-螺旋结构的蛋白质往往具有抗拉伸和弯曲能力，可用于构成骨骼和结缔组织；而β-折叠结构的蛋白质则常见于酶和抗体等具有催化和免疫反应功能的蛋白质。
此外，蛋白质的三级结构对其功能起着至关重要的作用。
蛋白质的三级结构受到多种相互作用的影响，如氢键、电离作用和范德华力等。
这些相互作用使得蛋白质呈现出特定的形状和稳定性，从而决定了蛋白质的功能表现。
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蛋白质结构与功能的关系
摘要： 蛋白质特定的功能都是由其特定的构象所决定的，各种蛋白
质特定的构象又与其一级结构密切相关。天然蛋白质的构象一旦发生
变化，必然会影响到它的生物活性。由于蛋白质的构象的变化引起蛋
白质功能变化，可能导致蛋白质构象紊乱症，当然也能引起生物体对
环境的适应性增强！现而今关于蛋白质功能研究还有待发展，一门新
兴学科正在发展，血清蛋白组学，生物信息学等！本文仅就蛋白质结
构与其功能关系进行粗略阐述。
关键词：蛋白质分子一级结构、空间结构、折叠/功能关系、蛋白质
构象紊乱症；分子伴侣
正文：
1、蛋白质分子一级结构和功能的关系
蛋白质分子中关键活性部位氨基酸残基的改变，会影响其生理功
能，甚至造成分子病(molecular disease)。例如镰状细胞贫血，就是由
于血红蛋白分子中两个β亚基第6位正常的谷氨酸变异成了缬氨酸，
从酸性氨基酸换成了中性支链氨基酸，降低了血红蛋白在红细胞中的
溶解度，使它在红细胞中随血流至氧分压低的外周毛细血管时，容易
凝聚并沉淀析出，从而造成红细胞破裂溶血和运氧功能的低下。
另一方面，在蛋白质结构和功能关系中，一些非关键部位氨基酸
残基的改变或缺失，则不会影响蛋白质的生物活性。例如人、猪、牛、
羊等哺乳动物胰岛素分子A链中8、9、10位和B链30位的氨基酸残
基各不相同，有种族差异，但这并不影响它们都具有降低生物体血糖
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浓度的共同生理功能。
蛋白质一级结构与功能间的关系十分复杂。不同生物中具有相似
生理功能的蛋白质或同一种生物体内具有相似功能的蛋白质，其一级
结构往往相似，但也有时可相差很大。如催化DNA复制的DNA聚
合酶，细菌的和小鼠的就相差很大，具有明显的种族差异，可见生命
现象十分复杂多样。
2、蛋白质分子空间结构和功能的关系
蛋白质分子空间结构和其性质及生理功能的关系也十分密切。不
同的蛋白质，正因为具有不同的空间结构，因此具有不同的理化性质
和生理功能。如指甲和毛发中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二
级结构，因此性质稳定坚韧又富有弹性，这是和角蛋白的保护功能分
不开的;而胶原蛋白的三股π螺旋平行再几股拧成缆绳样胶原微纤维
结构，使其性质稳定而具有强大的抗张力作用
又如细胞质膜上一些蛋白质是离子通道，就是因为在其多肽链中
的一些α-螺旋或β-折叠二级结构中，一侧多由亲水性氨基酸组成，而
另一侧却多由疏水性氨基酸组成，因此是具有“两亲性”(amphipathic)
的特点，几段α-螺旋或β-折叠的亲水侧之间就构成了离子通道，而其
疏水侧，即通过疏水键将离子通道蛋白质固定在细胞质膜上。载脂蛋
白也具有两亲性，既能与血浆中脂类结合，又使之溶解在血液中进行
脂类的运输。
3、折叠/功能关系
体内各种蛋白质都有特殊的生理功能，这与空间构象有着密切的
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关系。肌红蛋门和血红蛋白是阐述空间结构与功能关系的典型例子。
肌红蛋门(Mb))和血红蛋白(Hb)都是含血红素辅基的结合蛋白质。Mb
有一条肽链，经盘曲折折叠形成三级结构，整条肽链由A~H8段α螺
旋盘曲折叠成为球状，疏水氨基酸侧链在分子内部，亲水氨基酸侧链
在分子外部，形成亲水的球状蛋白，血红素辅基位于Mb分子内部的
袋状空穴中。Hb有四条肽链，两条β链也有与Mb相似的A~H8段α
螺旋，有两条α链只有7段α螺旋。Hb与Mb的折叠方式相似，也都
能与氧进行可逆的结合。Hb的一个亚基与氧结合后可引起构象变化，
是另一个亚基更易于与氧结合，这种带氧的亚基协助不带氧的亚基去
结合氧的现象称为协同效应。氧与Hb结合后可引起Hb构象变化，
这种蛋白质分子在表现功能的过程中引起的构象变化的现象称为变
构效应。小分子的氧称为变构剂，Hb则称为变构蛋白。Hb的这种变
构蛋白的氧解离曲线呈“S”形，Hb的功能主要是运输氧，而不是变
构蛋白的Mb，其中氧解离曲线为矩形双曲线，功能主要是贮存氧。
4、蛋白质构象紊乱症
生物体内蛋白质错误折叠概率很高，但是强大的质量控制系统，
如分子伴侣、蛋白质的泛素降解途径、DNA修复、无义介导的mRNA
降解等，能在遗传信息表达的各个时期减少错误折叠蛋白质的产生。
当然如果这些蛋白质不能及时清理，它们将发送聚集，导致多种神经
退行性疾病。国外对与多肽错误折叠后聚集的毒性机制及相应对策的
研究日益重视。错误折叠蛋白质通常产生三种效应：（1）被细胞防御
机制降解，导致功能缺失 （2）发生错误定位，导致细胞功能紊乱 （3）
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错误折叠蛋白质相互聚集形，成淀粉样沉积物【9】。近年来发现一些
疾病总伴随有蛋白质错误折叠并发生聚集的现象，这类疾病统称为蛋
白质构象紊乱症（protein conformational disorder，PCD）。所有涉及
PCD的蛋白质都是一级结构不变而二级结构或三级结构发生改变。
这些蛋白质各不相同 在序列和结构上都没有任何同源性。但是这些
发生聚集的错误折叠蛋白质都具有极其稳定的β 折叠构象。β折叠是
致病的错误折叠蛋白质中最常见的一种构象。同一蛋白质或不同蛋白
质的 β折叠片之间通过肽键的氨基（—NH）和羰基（—CO）形成氢
键。这种结构极其稳定，在患PCD的个体组织中错误折叠的蛋白质
以这种方式相互交联，形成不溶性纤维状聚集体（insoluble fibril-like
aggregates）。
蛋白质功能被研究得最为详细的当推酶蛋白(enzyme protein)，酶
委员会(enzyme committee，EC)对酶的4个层次的分类是迄今最完备
的蛋白质功能分类系统。每个酶都能用一个EC数(EC number)来表
示。
参考文献：
参 考 文 献
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