水分与蛋白质功能性之间的关系

CONTENTS
溶解度 粘度 凝胶作用 乳化作用
溶解度
蛋白质的溶解度是在蛋白质-蛋白质和蛋白质-溶剂相互作用之间平衡 的热力学表现形式。影响蛋白质溶解性质的主要的相互作用具有疏水 和离子的本质。疏水相互作用促进蛋白质-蛋白质相互作用，使蛋白 质溶解度降低；而离子相互作用促进蛋白质-水相互作用，使蛋白质 溶解度增加。事实上，蛋白质分子结构表面的疏水小区域的数目越少， 蛋白质的溶解度越大
水与蛋白质功能性之间的 关系
食工1309班第二小组
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概述
蛋白质的许多功能性质，如水的吸收与保留、湿 润性、溶胀、黏着性、分散性、溶解度和粘度等，都 取决于水-蛋白质的相互作用。
水分子能与蛋白质分子的一些基团结合，包括带 电基团（离子-偶极相互作用）、主链肽基团、Asn和 Gln的酰胺基、Ser、Thr和Tyr残基的羟基（偶极-偶极 相互作用）和非极性残基（偶极-诱导偶极相互作用、 疏水相互作用）。
高比例亲水区域-溶解度提高
粘度 胶凝作用
蛋白质和水分子间的相互作用造成蛋白质的溶胀和水合，从而影响蛋 白质的粘度。当大多数亲水性溶液的分散体系、乳浊液、糊状物或凝 胶(包括蛋白质）的流速增加时，它的粘度系数降低。一般情况下， 蛋白质吸水膨润性越大，分散体系的粘度也越大。
胶凝作用 一般认为蛋白质凝胶网络的形成是由于蛋白质-蛋白质、 蛋白质-溶剂（水）的相互作用，临近肽链之间的吸引力和排斥力达 到平衡时引起的。静电排斥力和蛋白质-水之间的相互作用有利于肽 链的分离。蛋白质宁都高时，因分子间接触的几率增大，更容易产生 蛋白质分子间的吸引力和凝胶作用。蛋白质溶液浓度高时即使环境条 件对凝集作用并不十分有利，也仍然可以发生胶凝作用。
水可改变PH的高低。在低于或高于等电点PH时，蛋白质分别带有净 的正电荷或净的负电荷。带电的氨基酸残基的静电推斥和水合作用促 进了蛋白质的溶解。大多数食品蛋白质的溶解度-PH图是一条U形曲 线，最低溶解度出现在蛋白质的等电点附近。
低离子强度（<0.5)----电荷屏蔽效应
高比例疏水区域-溶解度下降
乳化作用
乳化作用 在油/水体系中，蛋白质能自发地迁移至油-水界面和气-水 界面，到达界面上以后，疏水基定向到油相和气相而亲水基定向到水相 并广泛展开和散布，在界面形成蛋白质吸附层，从而起到稳定乳状液的 作用。一般来说，蛋白质疏水性越强，在界面吸附的蛋白质浓度越高， jie
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