蛋白质化学4高级结构
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的侧链是非极性的，它们向着超螺旋内部，避
开与水接触，其他的是极性的，处于分子的表
面，与水接触。超螺旋的稳定性主要由非极性 侧链间的范德华力相互作用的结果。
超螺旋
细胞色素C的结构
αα是一种α螺旋束，经 常是由两股平行或反平行排 列的右手螺旋段相互缠绕而 成的左手卷曲螺旋或称超螺 旋。α螺旋束中还发现有三 股和四股螺旋。卷曲螺旋是 纤维状蛋白质如α－角蛋白、 肌球蛋白和原肌球蛋白的主 要结构元件，也存在于球状 蛋白质中。
蛋白质的结构层次
一级结构：氨基酸序列及二硫键位置
二级结构：α螺旋，β折叠 超二级结构
高级结构
Module 结构域（domain）
三级结构：所有原子空间位置
四级结构：蛋白质多聚体
超二级结构
（Supersecondary structure）
超二级结构是介于蛋白质二级结构和三级 结构之间的空间结构，指相邻的二级结构单元组 合在一起，彼此相互作用，排列形成规则的、在 空间结构上能够辨认的二级结构组合体，并充当 三级结构的构件（block building），其基本形 式有αα、βαβ和βββ等。多数情况下只有非极性 残基侧链参与这些相互作用，而亲水侧链多在分 子的外表面。
-曲折和回形拓扑结构是（）组合 的两种超二级结构。
-曲折(mander)是另一种常见的超二级结 构，相邻的三条反平行-链通过紧凑的-转角连 接而成。
β折叠在蛋白质中)
理论上四条β折叠有12种组合， 但是……
Greek key 的由来
超二级结构
Super Secondary Structure
• 超二级结构类型 • 形成αα超二级结构的作用力 • 形成βαβ超二级结构的作用力 • β-sheet 的拓扑学规律
超二级结构的类型
：keratin, myosin, 、：拥有β-sheet的蛋白质
形成超二级结构的作用力
模式之三
细胞核抗原的结构
纤溶酶原的结构
锌指结构 (螺旋折叠-折叠模序)
转录因子MyoD的 螺旋-环-螺旋模序
结构域 (Domain)
也称辖区，空间上相对独立，是进化过程中 不同基因融合的结果。结构域是在二级结构或超 二级结构的基础上形成的三级结构的局部折叠区， 一条多肽链在这个域范围内来回折叠，但相邻的 域常被一个或两个多肽片段连结。通常由50-300 个氨基酸残基组成，其特点是在三维空间可以明 显区分和相对独立，并且具有一定的生物学功能， 如结合小分子。模体或基序（motif）是结构域 的亚单位，通常由2-3个二级结构单位组成，一 般为α螺旋、β折叠和环（loop）。
Meromyosin:酶解肌球蛋白
Ribbon representation of myosin S1 fragment. The heavy chain is in grey, the two light chians in two shades of blue.
超二级结构
最简单的组合是由二段平行的-链和一 段连接链组成，此超二级结构为单位。连接 链或是-螺旋链或是无规则卷曲。最常见的 组合是由三段平行的-链和二段-螺旋链构成Rossmann-折叠。
维持蛋白质三级结构的作用力
X-射线（光）衍射
（X-Ray Diffraction, XRD）
X-射线衍射，通过 对材料进行X-射线 衍射，分析其衍射 图谱，分析材料的 成分等。
免疫球蛋白中的结构域
蛋白质的三级结构
(Tertiary structure)
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空 间结构，称为蛋白质的三级结构。主要研究方 法是X-光衍射和核磁共振法。现也有认为蛋白 质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形 成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一 定的构象。侧链构象主要是形成微区(或称结构 域domain)。对球状蛋白质来说，形成疏水区和 亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多 亲水侧链组成。疏水区多在分子内部，由疏水 侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或 “口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部 位。
回形拓扑结构，反平行折叠片中常出现的超二级 结构，这种结构直接用希 腊陶瓷花瓶上的一种常见 图案命名，称为“Greek key”拓扑结构。有两种可 能的回旋方向，实际上只 存在一种，什么基础还没 有确定。
- sheet 模式之一
- sheet 模式之一
- sheet 模式之二
- sheet
肌球蛋白（Myosin）
肌球蛋白是一种马达蛋白(motor protein)， 在肌肉收缩和细胞分裂中起重要作用，由 Kuehne于1864年在研究骨骼肌收缩时发现并命 名 。Mr 550000，6个亚基：2条重链(Mr 200000)，4条轻链(2L2 18000，L1 16500，L3 25000)，状如“Y”字，长约160 nm。在肌球蛋 白超家族中，头部区域都有相当高的同源性， 特别是ATP和肌动蛋白的结合位点非常保守， 头部具ATP酶活性。两条重链的氨基末端分别 与两对轻链结合，形成两个球状的头部和颈部 调节结构域，称为S1(subfragment 1)，余下重链 部分组成肌球蛋白长杆状的尾部。
αα： α螺旋的侧链位置的20度错位 βαβ：伸展肽链的12.5度自然扭曲
发夹
希腊钥匙拓扑结构
蛋
白
质
Rossman折叠
中
的 （α螺旋处于β折
叠片上侧）
几
种
曲折
超 二
级
结
构
超二级结构
是一种由两股右手-螺旋彼此缠绕而成 的左手超螺旋(superhelix)，重复距离约140 Å。 是-角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白 (protomyosin)和纤维蛋白原(fibrinogen)中的一 种超二级结构。由于形成超螺旋，每圈螺旋为 3.5个氨基酸残基（不是3.6），沿轴有一定的倾 斜，重复距离从5.4缩短到5.1Å。螺旋之间的相 互作用由侧链的装配控制，螺旋之间可能作用
开与水接触，其他的是极性的，处于分子的表
面，与水接触。超螺旋的稳定性主要由非极性 侧链间的范德华力相互作用的结果。
超螺旋
细胞色素C的结构
αα是一种α螺旋束，经 常是由两股平行或反平行排 列的右手螺旋段相互缠绕而 成的左手卷曲螺旋或称超螺 旋。α螺旋束中还发现有三 股和四股螺旋。卷曲螺旋是 纤维状蛋白质如α－角蛋白、 肌球蛋白和原肌球蛋白的主 要结构元件，也存在于球状 蛋白质中。
蛋白质的结构层次
一级结构：氨基酸序列及二硫键位置
二级结构：α螺旋，β折叠 超二级结构
高级结构
Module 结构域（domain）
三级结构：所有原子空间位置
四级结构：蛋白质多聚体
超二级结构
（Supersecondary structure）
超二级结构是介于蛋白质二级结构和三级 结构之间的空间结构，指相邻的二级结构单元组 合在一起，彼此相互作用，排列形成规则的、在 空间结构上能够辨认的二级结构组合体，并充当 三级结构的构件（block building），其基本形 式有αα、βαβ和βββ等。多数情况下只有非极性 残基侧链参与这些相互作用，而亲水侧链多在分 子的外表面。
-曲折和回形拓扑结构是（）组合 的两种超二级结构。
-曲折(mander)是另一种常见的超二级结 构，相邻的三条反平行-链通过紧凑的-转角连 接而成。
β折叠在蛋白质中)
理论上四条β折叠有12种组合， 但是……
Greek key 的由来
超二级结构
Super Secondary Structure
• 超二级结构类型 • 形成αα超二级结构的作用力 • 形成βαβ超二级结构的作用力 • β-sheet 的拓扑学规律
超二级结构的类型
：keratin, myosin, 、：拥有β-sheet的蛋白质
形成超二级结构的作用力
模式之三
细胞核抗原的结构
纤溶酶原的结构
锌指结构 (螺旋折叠-折叠模序)
转录因子MyoD的 螺旋-环-螺旋模序
结构域 (Domain)
也称辖区，空间上相对独立，是进化过程中 不同基因融合的结果。结构域是在二级结构或超 二级结构的基础上形成的三级结构的局部折叠区， 一条多肽链在这个域范围内来回折叠，但相邻的 域常被一个或两个多肽片段连结。通常由50-300 个氨基酸残基组成，其特点是在三维空间可以明 显区分和相对独立，并且具有一定的生物学功能， 如结合小分子。模体或基序（motif）是结构域 的亚单位，通常由2-3个二级结构单位组成，一 般为α螺旋、β折叠和环（loop）。
Meromyosin:酶解肌球蛋白
Ribbon representation of myosin S1 fragment. The heavy chain is in grey, the two light chians in two shades of blue.
超二级结构
最简单的组合是由二段平行的-链和一 段连接链组成，此超二级结构为单位。连接 链或是-螺旋链或是无规则卷曲。最常见的 组合是由三段平行的-链和二段-螺旋链构成Rossmann-折叠。
维持蛋白质三级结构的作用力
X-射线（光）衍射
（X-Ray Diffraction, XRD）
X-射线衍射，通过 对材料进行X-射线 衍射，分析其衍射 图谱，分析材料的 成分等。
免疫球蛋白中的结构域
蛋白质的三级结构
(Tertiary structure)
蛋白质的多肽链在各种二级结构的基础上再 进一步盘曲或折叠形成具有一定规律的三维空 间结构，称为蛋白质的三级结构。主要研究方 法是X-光衍射和核磁共振法。现也有认为蛋白 质的三级结构是指蛋白质分子主链折叠盘曲形 成构象的基础上，分子中的各个侧链所形成一 定的构象。侧链构象主要是形成微区(或称结构 域domain)。对球状蛋白质来说，形成疏水区和 亲水区。亲水区多在蛋白质分子表面，由很多 亲水侧链组成。疏水区多在分子内部，由疏水 侧链集中构成，疏水区常形成一些“洞穴”或 “口袋”，某些辅基就镶嵌其中，成为活性部 位。
回形拓扑结构，反平行折叠片中常出现的超二级 结构，这种结构直接用希 腊陶瓷花瓶上的一种常见 图案命名，称为“Greek key”拓扑结构。有两种可 能的回旋方向，实际上只 存在一种，什么基础还没 有确定。
- sheet 模式之一
- sheet 模式之一
- sheet 模式之二
- sheet
肌球蛋白（Myosin）
肌球蛋白是一种马达蛋白(motor protein)， 在肌肉收缩和细胞分裂中起重要作用，由 Kuehne于1864年在研究骨骼肌收缩时发现并命 名 。Mr 550000，6个亚基：2条重链(Mr 200000)，4条轻链(2L2 18000，L1 16500，L3 25000)，状如“Y”字，长约160 nm。在肌球蛋 白超家族中，头部区域都有相当高的同源性， 特别是ATP和肌动蛋白的结合位点非常保守， 头部具ATP酶活性。两条重链的氨基末端分别 与两对轻链结合，形成两个球状的头部和颈部 调节结构域，称为S1(subfragment 1)，余下重链 部分组成肌球蛋白长杆状的尾部。
αα： α螺旋的侧链位置的20度错位 βαβ：伸展肽链的12.5度自然扭曲
发夹
希腊钥匙拓扑结构
蛋
白
质
Rossman折叠
中
的 （α螺旋处于β折
叠片上侧）
几
种
曲折
超 二
级
结
构
超二级结构
是一种由两股右手-螺旋彼此缠绕而成 的左手超螺旋(superhelix)，重复距离约140 Å。 是-角蛋白、肌球蛋白、原肌球蛋白 (protomyosin)和纤维蛋白原(fibrinogen)中的一 种超二级结构。由于形成超螺旋，每圈螺旋为 3.5个氨基酸残基（不是3.6），沿轴有一定的倾 斜，重复距离从5.4缩短到5.1Å。螺旋之间的相 互作用由侧链的装配控制，螺旋之间可能作用