蛋白质化学正式
生物化学总结 蛋白质
蛋白质一、概述1.蛋白质：一切生物体中普遍存在的，由天然氨基酸通过肽键连接而成的生物大分子；其种类繁多，各具有一定的相对分子质量，复杂的分子结构和特定的生物功能；是表达生物遗传性状的一类主要物质。
2.元素组成：CONH。
基本组成单位：氨基酸(氨基酸通过肽键连接为无分支的长链，该长链又称为多肽链)。
一些蛋白质含有非氨基酸成分.3.分类：按形状和溶解性：纤维状蛋白质(形状呈细棒或纤维状，多不溶于水);球状蛋白质(形状接近球形或椭球形，可溶于水);膜蛋白(与细胞的各种膜系统结合而存在。
“溶于膜”)。
4.性质：生物大分子；胶体性质；带电性质；溶解性与沉淀；灼烧时可以产生特殊气味；颜色反应；可以被酸、碱或蛋白酶催化水解。
5.为什么加热降低了蛋白质的溶解性？二、氨基酸1.α－氨基酸结构：2.分类：必需/半必需/非必需~~根据R基团的化学结构:脂肪族/芳香族/杂环~~根据R基团的极性和带电性质：a.非极性氨基酸：Gly、Ala、Val、Leu、Ile、Phe、Met、Pro、Trpb.极性氨基酸：不带电：Ser、Thr、Tyr、Asn、Gln、Cys；带正电：His、Lys、Arg；带负电：Asp、Glu*非极性氨基酸:R基团为一个氢原子/R基团为脂肪烃/R基团为芳香环。
*不带电荷的极性氨基酸:R基团含有羟基/R基团含有巯基(SH)/R基团含有酰胺基。
*带负电荷的极性氨基酸，R基团带有负电。
*带正电荷的极性氨基酸，R基团带有正电。
3.酸碱化学：氨基酸是两性电解质，氨基酸在水溶液中或在晶体状态时都以不带电形式和兼性离子形式离子形式存在，在同一个氨基酸分子上带有能放出质子的－NH3+正离子和能接受质子的－COO-负离子。
氨基酸完全质子化时，可以看成是多元酸，侧链不解离可看作二元酸（阳离子—兼性离子—阴离子）。
氨基酸的解离常数K1/K2可用测定滴定曲线的实验方法求得，二元酸的滴定曲线可大致分解为2条一元酸的滴定曲线。
蛋白质化学(石河子大学生物化学试题库)
蛋白质化学（客观题带答案）蛋白质化学一、名词解释1．氨基酸（amino acids）:是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物，氨基一般连接在α-碳上。
氨基酸是肽和蛋白质的构件分子。
2.必需氨基酸（essential amino acids）：指人（或其它脊椎动物）自己不能合成，需要从饮食中获得的氨基酸，例如赖氨酸、苏氨酸等氨基酸。
3.等电点（pI，isoelectric point）：使分子处于兼性分子状态，在电场中不迁移（分子的净电荷为零）的pH值。
4.茚三酮反应（ninhydrin reaction）：在加热条件下，氨基酸或肽与茚三酮反应生成紫色（与脯氨酸反应生成黄色）化合物的反应。
5.肽键（peptide bond）：一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基缩合，除去一分子水形成的酰胺键。
6.肽（peptides）：两个或两个以上氨基酸通过肽键共价连接形成的聚合物。
蛋白质一级结构(primary structure)：指蛋白质中共价连接的氨基酸残基的排列顺序。
7.Edman降解(Edman degradation)：从多肽链游离的N末端测定氨基酸残基的序列的过程。
N末端氨基酸残基被苯异硫氰酸酯修饰，然后从多肽链上切下修饰的残基，再经层析鉴定，余下的多肽链（少了一个残基）被回收再进行下一轮降解循环。
8.同源蛋白质（homologous proteins）:来自不同种类生物、而序列和功能类似的蛋白质。
例如血红蛋白。
9.酰胺平面（肽单位peptide unit）：又称之肽基（peptide group），是肽链主链上的重复结构。
是由参与肽键形成的氮原子和碳原子和它们的4个取代成分：羰基氧原子、酰胺氢原子和两个相邻的α-碳原子组成的一个平面单位。
10.蛋白质二级结构（protein secondary structure）:在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
4.蛋白质的化学
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（4）氨肽酶法：肽键外切酶。 从肽链的N端开始逐个切掉AA。由于酶水解速 度不同而使用受限。
3.C－末端AA的分析（较前法误差大） （1）肼解法 多肽与无水肼加热发生肼解，经处理，C－末端 AA以游离形式释出后在上清液，而其他氨基酸则形 成沉淀，用DNFB法或DNS法及层析鉴定 （2)羧肽酶法： 肽链外切酶，特异水解C-末端AA，常用 羧肽酶A：水解脂肪族或芳香族AA构成之C末端； 25 羧肽酶B：水解碱性AA构成之C端。
5
D－AA存在于抗生素或植物生物碱中，脑中有些 游离的D－AA存在，但不参与Pr合成。
6
（二）氨基酸的分类
以R侧链基团的结构性质为分类基础 1.非极性R基AA：R基为疏水性的 丙、缬 、亮、异亮、甲硫（蛋）、苯丙、脯、色 2.极性不带电荷R基AA： 丝、苏、酪、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸、甘氨酸 3.带负电荷R基AA：酸性AA：天冬、谷 4.带正电荷R基AA：碱性AA：赖、精、组 蛋白质中其他AA：无翻译密码，Pr合成后加工而成的：羟脯 （Hyp)、羟赖(Hyl)、胱氨酸、T4（四碘甲腺原氨酸） 非蛋白质AA：不存在于Pr中，游离形式存在。
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（二）蛋白质的二级结构 secondary structure
多肽链中主链骨架中若干肽单位各自形成局部 的有一定规则的结构。 稳定力量：氢键 形式： α －螺旋、β－折叠、β－拐角、无规卷曲
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1.肽单位（肽平面）peptide unit
肽键与相邻的两个α －碳原子所组成的基团（形成构象） 特性 （1）肽键具有双键性质，不能自由旋转 （2) 肽单位为刚性平面结构即六个原子位于同一平面上 （3) 与C－N相连的H和O与两个α－碳原子反向分布
第四章
蛋白质的化学
生物化学--第二章 蛋白质化学-蛋白质化学4-5
b sheet 的同向与反向平行 anti-parallel
转折 tunr
parallel
Alberts et al (2002) Molecular Biology of the Cell (4e) p.140
3. β-转角(β-turn):又称β-弯曲（β-bend） 或发夹结构(hairpin structure)
超二级结构类型
αα
Β-链
β×β
βαβ
1 2ββ--迂迂3回回4 5
βββ
回形拓扑结构
5 2回形3拓扑4结构1
2. 结构域
结构域是球状蛋白质的折叠单位。多肽链在超二级 结构的基础上进一步绕曲折叠成紧密的近似球形的结构， 具有部分生物功能。对于较大的蛋白质分子或亚基，多 肽链往往由两个以上结构域缔合而成三级结构。
三级结构有以下特点：
许多在一级结构上相差很远的氨基酸残基在三级结构上可能 相距很近。
球形蛋白的三级结构很密实，大部分的水分子从球形蛋白的 核心中被排出，这使得极性基团间以及非极性基团间的相互 用成为可能。
大的球形蛋白(200aa以上)，常常含有几个结构域 表面有一空穴，这一空穴能容纳配体，是蛋白的活性部位
酰胺平面与α-碳原子的二面角（ φ和ψ ）
-
二面角
两 相 邻 酰 胺 平 面 之 间 ， 能 以 共 同 的 Cα 为定点而旋转，绕Cα-N键旋转的角度称φ 角，绕C-Cα键旋转的角度称ψ角。φ和ψ称 作二面角，亦称构象角。
二、蛋白质高级结构：
（一）蛋白质二级结构 定义： 多肽链在一级结构的基础上，按照一 定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构 象。其实质是多肽链主链在空间的排列方式。
指蛋白质的多肽链在形成空间构象时经常 会出现180°的回折，回折处的结构就称为β转角。一般由四个连续的氨基酸组成，第一个 残基的C＝O与第四个残基的N－H形成氢键。
蛋白质的化学
（a）极性氨基酸：Tyr，Cys，Ser，Thr，Asn，Gln，Met，
Trp；
（b）非极性氨基酸：Gly，Ala，Val，Leu，Ile，Pro，Phe。
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（二）氨基酸的理化性质：
1．两性解离及等电点：
氨基酸分子是一种两性电解质。
通过改变溶液的pH可使氨基酸分子的解离状态发生 改变。
三级结构：所有原子空间位置
四级结构：蛋白质多聚体
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三、蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是指蛋白质分子或亚基内所有原子 的空间排布，也就是一条多肽链的完整的三维结构。
维系三级结构的化学键主要是非共价键（次级键），如疏 水键、氢键、盐键、范氏引力等，但也有共价键，如二 硫键等。
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（一）氨基酸的分类：
根据R侧链基团解离性质的不同，将氨基酸进行分类：
1.酸性氨基酸——Glu，Asp；侧链基团在中性溶液中解离后带 负电荷的氨基酸。
2.碱性氨基酸——His，Arg，Lys；侧链基团在中性溶液中解 离后带正电荷的氨基酸。
3.中性氨基酸—— 侧链基团在中性溶液中不发生解离，因而
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β- 折 迭
β-折迭是由若干肽段或肽链排列起来以α－C为转
折点，形成的扇面状片层构象，其结构特征为：
⑴ 由若干条肽段或肽链平行或反平行排列组成片状 结构；
⑵ 主链骨架伸展呈锯齿状； ⑶ 借相邻主链之间的氢键维系。
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2.与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称为肽单元或 肽键平面。但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单 键，因此两相邻的肽键平面可以作相对旋转。
生物化学名词解释——蛋白质
简单蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质结合蛋白质：由AAs和其他非蛋白质化合物所组成球状蛋白质：多肽链能够折叠，使分子外形成为球状的蛋白质。
纤维状蛋白质：能够聚集为纤维状或细丝状的蛋白质。
主要起结构蛋白的作用，其多肽链沿一个方向伸展或卷曲，其结构主要通过多肽链之间的氢键维持。
单体蛋白质：仅含有AAs寡聚蛋白质：由两个以上、十个以下亚基或单体通过非共价连接缔合而成的蛋白质。
等电点：蛋白质或两性电解质(如氨基酸)所带净电荷为零时溶液的pH，此时蛋白质或两性电解质在电场中的迁移率为零。
符号为pI。
氨基酸残基：在多肽链中的氨基酸，由于其部分基团参与了肽键的形成，剩余的结构部分则称氨基酸残基。
它是一个分子的一部分，而不是一个分子。
氨基酸的氨基上缺了一个氢，羧基上缺了一个羟基。
简单的说，氨基酸残基就是指不完整的氨基酸。
一个完整的氨基酸包括一个羧基（—COOH)，一个氨基(—NH2)，一个H，一个R基。
缺少一个部分都算是氨基酸残基,并没有包括肽键的。
钛键：氨基和羧基脱去一分子水形成的化学键。
钛键平面：肽键所在的酰胺基成为的刚性平面。
由于肽键具有部分双键性质，使得肽基的六个原子共处一个平面，称为肽平面。
同源蛋白质：在不同有机体中实现同一功能的蛋白质。
（结构和功能类似的蛋白质。
）蛋白质一级结构：蛋白质多肽链的氨基酸通过肽键连接形成的线性序列。
蛋白质二级结构：指多肽链借助H键折叠盘绕成沿一维方向具有周期性结构的构象。
构象：分子的三维结构即分子中的所有原子在空间的位置总和。
构型：分子中的原子在空间的相对取向。
α-螺旋：它是蛋白质当中最为常见、最丰富的二级结构。
多肽主链沿中心轴盘绕成右手或左手螺旋；每个螺旋周期有3.6个氨基酸残基，螺距0.54nm，螺旋直径0.5nm；氨基酸残基侧链伸向外侧；同一肽链上的每个残基的酰胺氢原子和位于它后面的第4个残基上的羰基氧原子之间形成氢键，并且与螺旋轴保持大致上的平行。
此外，肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部氢键，也能与水分子形成外部氢键。
生物化学第三章蛋白质化学名词解释
第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。
蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。
2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。
3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。
4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。
5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。
6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。
7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。
8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。
9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。
10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。
11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。
因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。
12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。
13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。
14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。
15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。
16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。
它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。
食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。
17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。
生物化学蛋白质的化学知识点
生物化学蛋白质的化学知识点一、知识概述《生物化学蛋白质的化学知识点》①基本定义：蛋白质啊，简单说就是由许多氨基酸按一定顺序连起来的大分子。
就好比许多小珠子（氨基酸）串成一条长长的链子（多肽链），然后这些链子还能盘曲折叠，最后就形成了蛋白质。
②重要程度：在生物化学里那可是超级重要的。
像是细胞结构的组成部分啊，很多酶也是蛋白质，有了它们生物体内各种各样的化学反应才能顺利进行呢。
我觉得它就像建筑里的砖块一样，是构建生物体的基础。
③前置知识：咱们得先大概知道氨基酸是啥吧，毕竟蛋白质是由氨基酸组成的。
还有化学键的基本概念，像肽键就是连接氨基酸的重要化学键。
④应用价值：在制药方面，如果了解蛋白质的结构和功能，就能开发出针对特定蛋白质的药物。
在食品行业，像检测食物中的蛋白质含量也是基于这个知识点。
二、知识体系①知识图谱：蛋白质的化学知识点在生物化学学科里算是核心板块了。
它和核酸化学、酶化学等知识点都有联系。
打个比方，蛋白质和核酸就像伙伴，核酸给出指令，蛋白质负责做事。
②关联知识：和生物大分子中的核酸关联密切，核酸指导蛋白质的合成。
而且与新陈代谢的知识点也有联系，因为很多代谢反应是蛋白质（酶）参与催化的。
- 掌握难度：难。
- 关键点：理解蛋白质的一、二、三、四级结构比较难，像是四级结构，好多条肽链怎么组合起来的，得好好琢磨。
④考点分析：- 在考试中的重要性：非常重要。
- 考查方式：会直接考蛋白质的结构层次、氨基酸的组成计算，也会间接考蛋白质在某些生理过程中的作用。
三、详细讲解【理论概念类】①概念辨析：- 蛋白质就是由氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
氨基酸好比是字母，按照特定顺序排列就能写出不同的单词（小的肽段），这些肽段再组装就成了蛋白质这个大文章。
②特征分析：- 具有两性电离特性。
这就是说它既能像酸一样给出质子，又能像碱一样接受质子。
比如说，在人体不同的生理pH环境下，蛋白质的带电情况就不一样。
- 有特定的空间结构。
第四章 蛋白质化学
优点 缺点酸水解6M, HCI 或4M, H2SO4 回流煮沸20h不起消旋作用色氨酸被破坏，羟基氨基酸部分分解，酰氨 基水解碱水解5M NaOH 共煮10-20h色氨酸稳定多数氨基酸遭到不同程度的破坏，产生消旋现 象，得D ，L 混合物，精氨酸脱氨常见蛋白质氨基酸根据R 基的结构特性分为脂肪族；芳香族和杂环不常见蛋白质氨基酸非蛋白质氨基酸脯氨酸，无自由α-氨基，在肽链转角处丰富。
根据R 极性分为：非极性氨基酸、不带电荷的极性氨基酸、带正电荷的氨基酸和带负电荷的氨基酸。
Ⅱ、不常见的蛋白质氨基酸Ⅲ、非蛋白质氨基酸四、氨基酸的重要理化性质一般物理性质无色晶体，熔点极高（200℃以上），不同味道；水中溶解度差别较大（极性和非极性），不溶于有机溶剂。
（一）氨基酸的酸碱化学Ⅰ、氨基酸的兼性离子形式⒈有关氨基酸的兼性离子形式推测的基础有机物分子：如以中性分子形式存在，熔点较低，如二苯氨是53℃，原因：晶体分子间维系力是靠范德华力作用，作用较弱；如以离子状态存在熔点较高，如氯化钠是200℃，原因：分子间靠离子键来维持，作用较强。
在溶液中非极性分子使溶液介电常数降低，而极性分子使溶液介电常数升高，而离子态是强的极性分子。
氨基酸分析结果发现：其晶体熔点高200℃以上，其溶液介电常数升高，说明氨基酸是以离子状态存在，氨基酸是两性电解质(ampholytes)，氨基酸完全质子化时是多元酸，侧链不解离的中性氨基酸是二元酸、酸性和碱性氨基酸可视为三元酸。
既可以被酸滴定又可以被碱滴定，Ⅱ、氨基酸的解离Ⅲ、氨基酸的等电点：曲线可知氨基酸可以带上正电或者负电荷，也可以带电荷为零。
静电荷为0时的pH 称为氨基酸的等电点（pI），对于不解离的中性氨基酸来说其等当点等于pK1，pK2 算术平均值；对侧链基团解离的氨基酸，等电点为其两侧pK 的算术平均值；等电点与离子浓度无关，只决定于兼性离子两侧pK 值。
当pH＞pI，带负电；当pH＝pI，不带电；当pH＜pI，带正点Ⅳ、氨基酸的甲醛滴定(formol titration)氨基酸既是酸又是碱，但却不能为酸或碱直接滴定；等当离子点时pH 过高或过低，滴定终点过高和过低，无适当的指示剂。
生物化学蛋白质
生物化学蛋白质《生物化学蛋白质：化学式背后的奇妙世界》嘿，同学们！今天咱们来聊聊生物化学里超级重要的蛋白质以及与之相关的一些化学概念的化学式哦。
一、蛋白质的基本组成——氨基酸与化学键咱们先得知道蛋白质是由氨基酸组成的。
氨基酸就像一个个小积木块。
那这些小积木块是怎么连接起来形成长长的蛋白质链的呢？这就靠化学键啦。
化学键就像是原子之间的小钩子哦。
比如说，氨基酸之间连接靠的是一种特殊的共价键，就像原子们共用小钩子连接起来一样。
这个共价键可厉害了，它能让氨基酸稳稳地连在一起，就像咱们用绳子把珠子串起来做成手链一样，一个氨基酸的氨基和另一个氨基酸的羧基之间通过这个共价键，手拉手形成了肽键，很多个氨基酸这样连接起来就变成了多肽链，多肽链再经过一些折叠、卷曲等复杂过程就形成了各种各样功能神奇的蛋白质啦。
二、蛋白质分子结构中的化学平衡蛋白质的结构可不是一成不变的哦，在体内存在着一种像拔河比赛一样的化学平衡。
咱们把蛋白质的不同构象（也就是不同的形状啦）看成是拔河比赛的两队人。
有时候，蛋白质可能是一种比较松散的结构，就像一队人有点放松；有时候它又会变成一种紧密的、有功能的结构，就像另一队人在使劲把绳子往自己这边拉。
当达到化学平衡的时候呢，就像是拔河的两队人力量相当了，正反应（从松散到紧密结构的变化）和逆反应（从紧密到松散结构的变化）的速率相等了，这个时候蛋白质在体内的这种结构状态的浓度就不再变化了。
这就保证了蛋白质在身体里能恰到好处地发挥作用，就像拔河比赛达到平衡后大家都停下来，场面稳定下来一样。
三、蛋白质分子的极性与溶解性咱们再来看看蛋白质分子的极性。
同学们都知道水是极性分子吧，它就像一个小磁针一样。
氧原子那一端就像是磁针的南极，带负电；氢原子那一端就像是北极，带正电。
蛋白质分子呢，它有的部分是极性的，有的部分是非极性的。
如果一个蛋白质分子极性的部分比较多，就像它身上带了很多小磁针，那它就比较容易和水这样的极性分子相处，就会比较容易溶解在水里，就像磁铁吸铁屑一样，极性相似的东西就容易凑在一起。
蛋白质化学
一、蛋白质化学1.名词解释（1）.必需氨基酸：对于人和动物有一些氨基酸自身不能合成，必须从食物中获得，成为必需氨基酸。
常见的必需氨基酸有赖氨酸、色氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、甲硫氨酸。
（2）肽键：一个氨基酸的氨基与另一氨基酸羧基脱水形成的酰胺键。
（3）蛋白质一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序就是蛋白质的一级结构。
（4）盐析和盐溶：向蛋白质溶液中加入较高浓度的中性盐，会使蛋白质的溶解度降低而从溶液中析出的现象称为盐析；相反向蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度加大的想象称为盐溶。
（5）蛋白质的变性和复性作用：蛋白质的一级结构保持不变而空间结构遭到破坏，理化性质发生变化并丧失生物学活性的现象称为变性；在一定条件下结构已变松散的变性蛋白质恢复其天然构象的过程称为复性。
2.填空题（1）蛋白质的特征性元素是（N)，530mg某种物质中该元素含量为10.7mg，这种物质的蛋白质含量为（12.62%）。
（2）蛋白质的紫外吸收高峰是（280）nm，这是由于（苯丙氨酸）、（络氨酸）、（色氨酸）引起的。
（3）蛋白质二级结构包括（α螺旋）、（β折叠）、（β转角）（无规卷曲）等几种构象，其主要靠（氢）键来维持。
（4）当氨基酸处于等电点是以（两性）离子形式存在。
（5）中性盐引起蛋白质沉淀是由于胶体（水化膜）和（带电性）两个稳定因素被破坏的结果。
（6）在SDS-PAGE电泳中，蛋白质的迁移率只与（相对分子质量）有关。
3.选择题（1）His的PK1=1.82，pK2=6.00，pK3=9.17，其pI为（7.59）。
（2）下列氨基酸中不引起偏振光旋转的是（Gly）。
（3）下列哪些构象单元不属二级结构构象（结构域）。
（4）下列关于肽键的论述哪些是正确的（具有部分双键的特征、肽键的链长比正常C-N 键短、参与肽键形成的两个氨基酸残基的α碳原子呈反式结构）。
（5）Glu的pK1=2.19，pK2=4.25,PK3=9.67,当溶液pH3.5时他在电场中的移动方向是（移向正极）。
22人教版高中化学新教材选择性必修3--第二节 蛋白质
1.氨基酸的缩合反应（以氨基乙酸为例）
（1）两分子间缩合
（2）分子间或分子内缩合成环
（3）缩聚成多肽或蛋白质
2.有关蛋白质结构的计算规律
假设氨基酸的平均相对分子质量为 ，由 个氨基酸分别形成1条链状多肽
或 条链状多肽：
形成肽链数
形成肽键数
脱去水分子数
蛋白质相对分子质量
1
−1
−1
续表
俗名
结构简式
苯丙氨酸
半胱氨酸
系统命名
2—氨基—3—苯基丙酸
− 2 − −
|
2
2—氨基—3—巯基丙酸
3.物理性质
4.化学性质
判一判.
1. 氨基酸分子中含有 — COOH 和 — NH2 ，既能与酸反应，又能与碱反应
( √ )
2. 成肽反应的规律为 — 脱 — ， — 2 脱 — √
知识点二 蛋白质
1.组成
蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子，主
C、H、O、N、S
要由① ___________________等元素组成，有些蛋白质还含有
P 、 Fe 、
Zn 、 Cu 等元素。
2.结构
蛋白质的结构不仅取决于多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序，还与
其特定的空间结构有关。
[答案] 解救 Cu2+ 、 Pb2+ 、 Hg 2+ 等重金属盐中毒的病人时常让他们服用大
量生鸡蛋清、牛奶或豆浆，这是因为生鸡蛋清、牛奶和豆浆中含有的丰富蛋
白质可与 Cu2+ 、 Pb2+ 、 Hg 2+ 等重金属盐反应，起到解毒作用。
探究点一 氨基酸的结构与性质
蛋白质化学
➢ 由于C=O双键中的π电子云与N原子上的未共 用电子对发生“电子共振”，使肽键具有部分 双键的性质，不能自由旋转。
➢ 与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称 为肽单元或肽键平面。
➢ 但由于α-碳原子与其他原子之间均形成单键， 因此两相邻的肽键平面可以α-碳原子作相对旋 转，旋转的相对角度称Cα原子的两面角和 ， 可描述多肽的所有可能构象。
苏赖缬亮异亮， 甲硫酪苯丙。
(二）氨基酸的分类
1.常见的天然氨基酸：
①按极性分
极性氨基酸 非极性氨基酸
酸性氨基酸
②按酸碱性分 碱性氨基酸
中性氨基酸
极
带正电: His,Lys,Arg
性 带电荷
氨
带负电荷:Asp,GLu.
氨基
基酸
酸
不带荷: Ser,Thr,Asn,Gln,Tyr,Cys
非
极
性 氨
Gly,Ala,Val,Leu.Ile,Phe,Met,Pro,Trp
基
酸
③按营养状况分 ➢ 必需氨基酸 ➢ 非必需氨基酸 2.稀有氨基酸 • 是正常氨基酸的衍生物 • 在遗传上没有直接的三联密码. (3)非蛋白质氨基酸 • 不在蛋白质分子中出现的氨基酸 • 大多是α-氨基酸的衍生物 • 也有D-型和 -、γ-、δ-氨基酸.
（三）氨基酸的理化性质：
1.一般物理性质：
能的关系。 ➢ 可以为生物进化理论提供依据。 ➢ 可以为人工合成蛋白质提供参考顺序。
蛋白质一级结构的变异与分子病
➢ 在镰刀状红细胞贫血患者中，由于基因 突变导致血红蛋白β-链第六位氨基酸残 基由谷氨酸改变为缬氨酸，血红蛋白的 亲水性明显下降，从而发生聚集，使红 细胞变为镰刀状。
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2、蛋白质的重要生物学功能
1）生物催化剂：酶 2）代谢调节作用：激素 ，受体，G蛋白，等 3）防御作用：免疫球蛋白 ，等 4）物质转运：血红蛋白 ，等 5）运动与支持：肌动蛋白，等 6）营养和和存储：酪蛋白，卵清蛋白，等 7）结构蛋白 ：胶原蛋白，弹性蛋白，角蛋白 ，等 8）其他：毒蛋白，甜味剂，等
pH<pI 正电荷 负极移动（电场中）
pH=pI 两性离子 不移动
pH > pI 负电荷 正极移动
等电点计算
中性 pI 酸性 pI 碱性 pI
= pK - COOH + pK -NH23 2
= pK - COOH + pKR 2
= pK - NH2 + pKR 2
pI值决定于两性离子两边的pK值的算术平均值。
2、紫外吸收：
Trp、Tyr和 Phe在280nm波 长附近具有最大 吸收峰，其中 Trp的最大吸收 最接近280nm
3、显色反应：茚三酮反应
❀氨基酸与茚三酮水合物共热，生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰 为570nm，可用于氨基酸定量分析。例外：Pro黄色；Asn棕色
小结
等电点（isoelectric point, pI）：在某一pH环境中， 氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带净电 荷为零，在电场中不泳动。此时，氨基酸所处环境的pH 值称为该种氨基酸的等电点(pI)。
蛋白质分子的结构基础：多肽链
（一）氨基酸通过肽键连接构成多肽
1、肽键(peptide bond) ： 一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的氨基之
间脱水缩合形成的键称为肽键(共价键)。 所形成的化合物称为肽(peptide)
肽键
二肽
2. 肽：氨基酸之间缩合，并以肽键相连
寡肽（氨基酸残基 aa < 10） 多肽 （氨基酸残基 aa > 10） 肽链的两端：
NH3+
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子 (zwitterion)
pH>pI
阴离子
氨基酸的等电点
等电点（isoelectric point, pI）：在某一pH溶液中中， 氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势相等，所带 净电荷为零，在电场中不泳动。此时，氨基酸所处溶 液的pH值称为该氨基酸的等电点。
小结
1、主要元素：碳、氢、氧、氮和硫，有些蛋白 质还含有少量磷和金属元素。 2、特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均含 氮量为16%。 3、定氮法测定蛋白质含量：
蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
1/16%
二、结构单位——氨基酸（amino acid）
蛋白质
水解
酸/碱/酶
肽 水解
氨基酸
20种L-α-氨基酸（甘氨酸，脯氨酸除外）
3、氧化供能
1.蛋白质的分子组成 2.蛋白质的分子结构 3.蛋白质结构与功能的关系 4.蛋白质的重要理化性质
第一节 蛋白质的分子组成
一、元素组成：
碳 氢 氧 氮 硫 其他
50-55％ 6-8％ 20-23％ 15-17％ 0-3％ 微量
其中 N含量％＝16％
蛋白质含量％＝？ 蛋白质含量＝氮含量/16％ ＝氮含量×6.25 凯氏定氮法测定蛋白质含量的理论依据
Val, Leu, Ile（支链）；Met（含硫）；Phe , Trp （芳香族）；Pro（亚氨基）；Ala（脂肪烃 ） ②极性、中性氨基酸(不带电荷的极性R基氨基酸) ：
Ser, Thr（含羟基）；Tyr（芳香族）；Cys（含 硫）；Gln, Asn（含酰氨） ；Gly（无旋光异构）
③酸性氨基酸（含有两个羧基）： Glu（含γ羧基）、Asp（含β羧基）
α-碳原子
氨
基
酸
的基
羧基 侧链基团 氢原子
异构现象是有机化学中存在着的极为普遍 的现象。其异构现象可归纳如下：
同分异构
构造异构 立体异构
碳链异构 官能团异构 位置异构 互变异构
构型异构
顺反异构 对映非对映异构
构象异构
单键旋转异构 叔胺翻转异构
Louis Pasteur 1848年得 到的酒石酸盐晶体
第一章 蛋白质的结构和功能
王海英
北京大学医学部生化与分子生物学系
蛋白质在生命活动中的重要性
1. 蛋白质是生命的物质基础 分布广：所有器官、组织都含有蛋白质；
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机分
子，占人体干重的45％，某些组织含量更高， 例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
左右手互为镜象
井冈山风景
桂林风情
COO-
CHRH3
C +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
1. 非极性疏水性氨基酸
2. 极性中性氨基酸
3. 酸性氨基酸 4. 碱性氨基酸
几种特殊氨基酸
• 脯氨酸 （亚氨基酸）
CH2 CH2
CH2
CHCOONH2+
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS-CH2-CH-COO-
•等电点计算：两性离子两边的pK值的算术平均值。 •带电状态判定： pI-pH （正数带正电，负数带负电）
PI－PH< 0 …………………带负电 PI－PH >0 …………………带正电 PI－PH =0 …………………不带电
紫外吸收：Tr p、Tyr和Phe在280nm波长附近具有最
大吸收峰，其中Trp的最大吸收最接近280nm
+NH3
-HH
+NH3
-OOC-CH-CH2-S S-CH2-CH-COO-
+NH3
+NH3
二硫键
胱氨酸
小结
蛋白质基本结构单位：L－－氨基酸 • －氨基酸：脯氨酸（亚氨基酸）除外 • L－氨基酸：甘氨酸（无不对称C）除外
氨基酸结构通式：RCH(NH2)COOH 常见氨基酸种类：20种。
氨基酸分类：按其侧链®的结构和理化性质分类 ①非极性、疏水氨基酸(非极性R基氨基酸)：
氨基末端（amino terminal, N-端） 羧基末端（carboxyl terminal, C-端） 肽链方向：N端 C端
30
3.肽键平面
O
HR
HR
C
N
C
RH N
H R
H
O
H
۩肽键具部分双键性，不能自由旋转 ۩肽键中的四个原子（-CO-NH-）和与之相邻的两个α碳原子 （C1、 C2）位于同一刚性平面内，称为肽单元 。 ۩肽键上H与O的方向几乎总是相反，称反式肽单元（transpeptide unit），该构型更稳定。
④碱性氨基酸（含有两个以上氨基）： Arg（胍基）、His（咪唑基）、Lys（ε氨基）
➢含硫氨基酸：Met、Cys ➢芳香族氨基酸：Phe、Tyr、Trp
三、氨基酸的理化性质
1、两性解离 R CH COOH
NH2
R CH COOH +OH-
NH3+
+H+
R CH COO- +OH- R CH COO-