生物化学课件(杨洋)1-蛋白质结构与功能共91页文档

（二）氨基酸的分类（P9 表1-1）
非极性疏水性氨基酸：具有非极性R侧链，呈疏水
性，包括脂肪族和芳香族氨基酸。（9种）
不带电荷的极性氨基酸：具有极性R侧链，呈亲水
性，通常含羟基、巯基、酰胺基等。 （6种）
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（含羧基） （2种） 碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸 （3种）
空间构象、空间结构、 立体结构、高级结构
蛋白质分子中原子和基团 在空间上的排列和分布
维持蛋白质构象的化学键 氢键 疏水键 离子键 二硫键 范德华力
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(一) 蛋白质分子的二级结构
β-折叠 (β- pleated sheet)
β-转角(β- turn)
α-螺旋 (α- helix)
无规则卷曲 （random coil）
O
T yr H
O
Asp H
O
Gln H
H3N+ C C N-端 CH2
N H
CC CH
N H
CC CH2
N H
CC CH2
N H
C COOCH2 C-端
Ser-Val-Tyr-Asp-Gln 丝－缬－酪－天－谷
OH
CH3CH3
CO2H
CH2
肽键
OH
CONH2
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10. 肽键平面
参与形成肽键的4个原子（C，O，N，H） 位于同一平面， 构成肽键平面。肽键的C—N键在一 定程度上具有双键性质，不能自由旋转，它们所相连 的四个原子基本处于同一平面。
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参考书
刘新文，生化 绪论
童坦君: 生物化学。北京: 北京大学医学出版社.2019 。
贾弘禔:生物化学与分子生物学 (第2版)。北京:人民 卫生出版社.
生命的化学（中国生物化学与分子生物学学会主办， 上海）
国外医学 分子生物学分册（武汉）
Annual Review of Biochemistry（生物化学年鉴, 美） Trends in Biochemical Sciences (简称TIBS，美)
多肽链本身折叠或盘曲所形成的局部空间构象
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蛋白质二级结构的主要形式： a-螺旋 & -折叠
1. a-螺旋 （ a-Helix ）
(Pauling, Corey,1951)
存在于纤维状蛋白 质（α角蛋白：皮肤 、毛发、指甲）和 球状蛋白质。
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1. a-螺旋
特点
（1）多肽链主链围绕中心轴螺旋式上升， 3.6个氨基酸/圈，螺距为0.54nm；
Lodish H, Baltimore D, Berk A, Zipursky SL et al: Molecular Cell Biology (4th ed)., Scientific America Books, WH Freeman & Co., New York., 2000
Karp G: Cell and Molecular Biology Concepts and experiments (3rd ed). John Wiley & Sons, New York. 2019
（2）第一个肽平面羰基上的氧与第四个 肽平面亚氨基上的氢形成氢键， 方向与螺旋长轴平行；
（3）一般为右手螺旋。 （4）肽链中氨基酸侧链R分布在螺旋外侧,
其形状,大小及电荷影响a-螺旋 的形成
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2. -片层（ -折叠， -pleated sheets） (Pauling, 1951)
-折叠是由两条或多条几乎完 全伸展的肽链平行排列，通过链 间的氢键交联而成。肽链的主链 呈锯齿状折叠构象。
排列，这种排列顺序称为～。
8. 氨基末端：通常在多肽链的一端含有一个游离的a-氨
基，称为～或N-端；
9. 羧基末端：在另一端含有一个游离的a-羧基，称为～
或C-端。
氨基酸的顺序是从N-端的氨基酸残基开始，以C-端 氨基酸残基为终点的排列顺序，即N C方向 。
如下述五肽可表示为：
Ser H
O
Val H
√
29 √
2. 极性中性氨基酸
刘新文，蛋白质 化学
3. 酸性氨基酸
刘新文，蛋白质 化学
4. 碱性氨基酸
（三）氨基酸的理化性质 1. 两性解离及等电点
氨基酸是两性电解质，即含有碱性的氨
基又含有酸性的羧基 (既可解离成阳离子也
可解离成阴离子)。
_
COO
+H3N Ca H
解离方式取决于溶液的酸碱度
R
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第一节 蛋白质的分子组成
蛋白质的元素组成 蛋白质分子的基本结构单位——氨基酸 氨基酸的分类 氨基酸的性质
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一. 蛋白质的元素组成
碳（50-55％） 氢（6-8％） 氧（19-24％） 氮（13-19％）
平均16%
硫（0-4％） 其他：磷、铁、
锰、锌、碘等
硫,0-4%
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生物化学发展史
刘新文，生化 绪论
19世纪：叙述生物化学阶段 20世纪上半叶：动态生物化学阶段 20世纪下半叶：分子生物化学阶段
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一、叙述生物化学阶段
刘新文，生化 绪论
研究生物体的化学组成
细胞——生命体的基本单位 血红蛋白——赋予血液红色 酶——化学反应的主宰
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二、动态生物化学阶段
酶的化学本质——蛋白质 体内主要物质的代谢途径
生物化学 Biochemistry
杨洋 Tel: 82801602
E-mail:
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课时安排
时间
授课教师
1-3周 10-12周
内容
第一至三章 第十一至十五章
4-5周
第六章
6-9周
第七至十章
13-17周
第十六至二十六章
授课人 杨洋
王卫平 李刚 张晓伟
选用教材：生物化学（第八版）查锡良 药立波 主编
参考书
刘新文，生化 绪论
Nelson DL, Cox MM：Lehninger Principles of Biochemistry， Worth Publishers，New York，2000
Berg JM, Tymoczko JL, Stryer L, Clarke ND：Biochemistry (5th ed). WH Freeman & Co. New York, 2019
等 子的趋势及程度相同,既分子中所含的-NH3+和-
电 点
COO-数目正好相等，净电荷为0。这一pH值即为该
氨基酸的等电点，简称pI。
不同氨基酸等电点不同。
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2.紫外吸收
色氨酸、酪氨酸的 最大吸收峰在 280 nm 附近。
大多数蛋白质含有 这两种氨基酸残基，所 以测定蛋白质溶液280nm 的光吸收值是分析溶液 中蛋白质含量的快速简 便的方法。
其他,0-1%
氮,13-19% 氧,19-24%
碳,50-55%
氢,6-8%
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蛋白质含量测定——定氮法
蛋白质的平均含氮量为16％ 100克蛋白质～～16克氮 每克氮～～100/16＝6.25克蛋白质
故：样品中蛋白质的含量＝
样品的含氮量 x 6.25
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测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40克， 此样品约含蛋白质多少克？
芳香族氨基酸的紫外吸收
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3.氨基酸的化学反应（茚三酮反应）
氨基酸 茚三酮
蓝紫色化合物
570nm吸收
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氨基酸定量分析（A570）
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第二节 蛋白质的分子结构
一级结构
二级结构
三级结构
四级结构
高级结构或空间构象
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一 基本概念
1.肽键：一个氨基酸的羧基与另
一个氨基酸的氨基脱去一分子水形 成的键。
2. 肽：氨基酸之间通过肽键连接
而成的化合物称为～
由两个氨基酸组成的肽称为二肽。 由三个氨基酸组成的肽称为三肽。 十肽以下的统称为寡肽。
3. 多肽：由多个氨基酸组成的肽
则称为～。（多寡无严格之分）
4. 氨基酸残基：组成多肽的氨
基酸分子因脱水缩合而残缺不全称 为～。
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5. 多肽链：由数十个到数百个氨基酸分别借肽键 相互连接即成～。
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第一篇 生物大分子的结构与功能
蛋白质：多种生理功能 核 酸：传递遗传信息
酶：生物催化剂
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第一章 蛋白质的结构与功能 Structure and Function of Protein
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本章主要内容
蛋白质的分子组成 蛋白质的分子结构 蛋白质分子结构与功能的关系 蛋白质的理化性质
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绪 论 Preface
3
什么是生物化学？
生物化学是研究生命化学的科学，研究生物 体内化学分子与化学反应的基础生命科学。它从 分子水平探讨生命现象的本质，即研究生物体的 分子结构与功能、物质代谢与调节及其在生命活 动中的作用。
4
刘新文，生化 绪论
细 胞 的 基 本 构 成
5
刘新文，生化 绪论
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二 蛋白质的一级结构
概念：是指氨基酸在蛋白质 多肽链中的排列顺序。
一级结构是蛋白质空间结构 的基础，对生物功能起决定 作用。肽键是蛋白质一级结 构的基本结构键。有些含有 二硫键。
不同蛋白质中氨基酸的种类、 数量和排列顺序各不相同， 即不同蛋白质具有不同的一 级结构。
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牛胰岛素一级结构：A链（21aa)、B链（30aa)
A
SS
H2N-甘-异-缬-谷-谷胺-半-半-苏-丝-异-半-丝-亮-酪-谷胺-亮-谷-天胺-酪-半-天胺-COOH
S
S
B
S
S
H2N-苯-缬-天胺-谷胺-丝-亮-半- 甘 - 丝 - 组 - 亮 - 缬 - 谷 -丙 -亮-酪-亮-缬-半-甘-谷
-精-甘-苯-苯-酪-苏-脯-赖-苏-COOH
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三 蛋白质分子的空间构象
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测得某一蛋白质样品的氮含量为0.40克， 此样品约含蛋白质多少克？
此样品中蛋白质的含量： 0.40X6.25=2.5克 0.40÷16%=0.40 ÷ 0.16=2.5克
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二. 基本组成单位：氨基酸
（一）氨基酸的结构 自然界中氨基酸有300多种，但组成人体
蛋白质的氨基酸只有20种（L-a-氨基酸）
物质代谢及其调节 糖、脂、氨基酸、核苷酸代谢， 生物氧化、代谢联系与调节
遗传信息的传递 DNA复制、RNA转录、蛋白质生物合成、 基因表达调控与基因工程
专题篇 肝胆生化、血液生化
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学习生化基本方法与要求
基本概念要清楚 重点内容要掌握 章节之间会联系 课后复习很重要
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氨成阴（负）离子，这种性质叫两性
性
电离或两性解离。
电
离
H3N +
C O O H + OH-
CH
H 3N +
COOCH
+ OH-
COOH 2N C H
R
+H+
R
+H+
R
正离子 pH<pI
两性离子 pH＝pI
负离子 pH>pI
当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸解离成阴,阳离
COOH H2N Ca H
R
+H3N
_
COO Ca H
R
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α-碳原子
氨 基 酸 的 基 本 结 构
氨基
刘新文，蛋白质
羧基 化学
侧链基团 氢原子
刘新文，蛋白质 化学
----C-C-C-C-COOH γβα
----C-C-C-C(NH2)-COOH α-氨基酸 ----C-C-C (NH2)- C - COOH β-氨基酸 ----C-C (NH2)- C - C - COOH γ-氨基酸
尿素合成途径 三梭酸循环机制 生物能原理 “中间代谢”网络
三、分子生物化学阶段
刘新文，生化 绪论
蛋白质分子结构──α螺旋
遗传的物质基础——DNA DNA双螺旋 遗传密码和中心法则 DNA “克隆” 人类基因组计划 基因组学和其他组学研究
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第二节 生物化学的主要内容
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学习内容
生物大分子的结构与功能： 蛋白质化学、核酸化学、酶
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1. 非极性疏水性氨基酸
（二）氨基酸的分类（P9 表1-1）
非极性疏水性氨基酸：具有非极性R侧链，呈疏水
性，包括脂肪族和芳香族氨基酸。（8种）
不带电荷的极性氨基酸：具有极性R侧链，呈亲水
性，通常含羟基、巯基、酰胺基等。 （7种）
√
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（含羧基） （2种）
碱性氨基酸：精氨酸、赖氨酸、组氨酸 （3种）
6. 蛋白质：由一条或多条多肽链以特殊方式结合 而成的生物大分子。
蛋白质与多肽并无严格的界线，通常是将分子量 在6000道尔顿以上的多肽称为蛋白质。蛋白质分 子量变化范围很大, 从大约6000到1,000,000道尔 顿甚至更大
体内存在多种重要的生物活性肽：谷胱甘肽、神经肽
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7. 氨基酸顺序：在多肽链中，氨基酸残基按一定的顺序
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概述
蛋白质(Protein)是由许多氨基酸(amino acids)通过 肽键(peptide bond)相连形成的高分子含氮化合物。
广泛存在于生物界 人体蛋白质含量占干重的45%
蛋白质具有多种生物学功能 基本组成成份、物质代谢、机体防御、 血液凝固、肌肉收缩、细胞信息传递
生命活动的物质基础
存在于纤维状 蛋白质（ -角 蛋白：蚕丝、 蜘蛛丝中丝心 蛋白）和球蛋 白中。