工业催化基础9
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使肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转； 与肽键相连的六个原子构成刚性平面结构，称 为肽单元或肽平面，这是多肽链固定不变的一 面。但是，由于 α- 碳原子与其它原子之间均形 成单键，故两相邻的肽键平面可以作相对旋转 ，旋转的角度分别叫做两面角、Ψ，这是多肽
图1 肽平面
链可变的一面。固定不变的肽键和多变的两面
肽链的通式为：
O H2N CH C R
O NH CH C R
O NH CH C OH n R
第二节
生物催化作用原理
（2）二级结构
蛋白质的二、三和四级结构统称为蛋白质的构
象。二级结构产生的机理之一是蛋白质分子中 的肽键的偏双键性质。由于C=O双键中的π电子
云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，
表面活性剂。
• 酶的分离纯化
酶的分离一般包括菌体分离、细胞破碎、纯化精制几个阶段 纯化方法：沉淀、吸附、离子交换，萃取，潮流，色谱、冷冻干燥等
第三节 生物催化的制备
• 生物催化剂的固定化
使用游离酶的缺点： 1、反应结束后溶液中的游离酶随产物乙醛排出流失； 2、酶难以分离，无法重复使用； 3、游离酶稳定性差，容易变性和失活。 生物催化剂的固定化带来的缺点： 1、固定化处理引起酶的活力损失；
2、固定化过程和固定化材料引起酶的附加成本；
3、扩散限制降低了反应速率。 固定化方法：凝胶包埋法、吸附法、载体共价结合法、交联法。
第三节 生物催化的制备
酶的固定化方法
第四节 生物催化的工业应用实例
自然界的酶种类25000种；
2009年酶委员会（EC）数据库认定4872种；
商业应用的300种
酶的命名 EC A.B.C.D 其中： A---主要的反应类型； B---酶的亚型，指示底物或被转化分子的类型 ； C---辅助底物的性质；
D----酶的序列号
第三节 生物催化的工业应用实例
β半乳糖苷酶EC3.2.1.23
第三节 生物催化的工业应用实例
1、 水解反应
（1）生物柴油生产（酯水解）
生物柴油是由动物、植物或微生物油脂与甲醇经过酯交换反应而得到的可替 代柴油的混合脂肪酸甲酯。用脂肪酶作催化剂具有工艺简单、反应条件温和、
无污染等优点。
② 定向效应：
在酶分子中，由于底物与酶的紧密结合，活性部位的催化基团总是从一个方 向趋近底物，因此易于进行催化。
第二节
生物催化作用原理
③ 广义酸碱催化： 酶活性中心的氨基、羧基、巯基、酚羟基和咪唑基等都可作为酸或碱，对底 物进行催化加快反应速率。例如组氨酸残基的咪唑基，不仅在中性溶液中同 时以广义酸碱两种形式存在，而且供给和接受质子的速度十分迅速，因此在 酶催化中的作用极为重要。
三、立体专一性：
指酶只能特异性地作用于所有立体异构体的其中一种的特性，这是酶催化 的最重要特征，根据具体情况分为以下几类。 1、对映体专一性： 指酶只催化一对对映异构体中的一种对映体反应，如氨基酰化酶只催化LN-乙酰氨基酸反应生成L-氨基酸，而不催化D-N-乙酰氨基酸反应。 2、几何专一性： 酶对具有顺反异构的底物有严格的选择性，如延胡索酸水合酶只能催化延 胡索酸水合生成L-苹果酸，而对马来酸则不起作用。 3、前手性专一性：
低，反应加快。
第三节 生物催化的制备
• 产酶菌种的选育
1、繁殖快，产酶量高，酶符合要求，最好是可以分泌到胞外的酶； 2、菌种不易变异退化，产酶性能稳定，比易受噬菌体感染； 3、易于培养，原料廉价易得，发酵周期短； 4、菌种不是致病菌，不产生有毒物质或其他生理活性物质； 5、除了目标酶以外，应尽量不产或少产其他蛋白酶。
第二节
生物催化作用原理
3、 酶的辅助因子 辅助因子是指酶分子中除蛋白质以外的部分。
根据酶与蛋白质结合的牢固程度不同，辅助因子分为辅基和辅酶； 辅基：与蛋白质结合牢固，一般共价结合，不能透析除去；多为 金属离子 辅酶：非共价结合，与蛋白质结合疏松，可透析除去；多为小分 子有机物
辅酶 NAD+/NADH NADP+/NADPH ATP 功能 氧化还原反应 加氢/脱氢反应 磷酸化反应
第二节
生物催化作用原理
4、 酶催化机理
一般认为，酶发挥催化作用时活性中心的结合部位与底物分子结合，形成酶底物复合物，催化部位则与底物分子作用，首先将其转变为过渡态，然后生 成产物释放出去。
（1）酶和底物的结合机理
酶和底物选择特异性结合最早提出的是锁-钥机理，假设酶和底物分别像锁和 钥匙一样机械地匹配，底物比酶要小得多，而且酶的结构是刚性的（图A）。 该机理可解释酶的专一性，但不能解释酶为什么能催化比自身大的底物，也 无法说明酶催化可逆反应和酶的相对专一性现象。
第二节
生物催化作用原理
在锁-钥机理基础上还衍生出一个三点附着机理（图C），可解释 酶的立体专一性。该机理认为，立体对映的一对手性底物虽然基 团相同，但空间排列不同，这就可能出现底物基团与酶分子表面 活性中心的结合能否互补的问题，只有三点都互补匹配的特定对 映异构体，酶才能互补地与其结合，并发生催化作用。
当常规筛选的菌种难以满足上述要求时，可利用细胞融合、基因工
程、蛋白质工程等现代生物技术选育高Fra Baidu bibliotek酶菌株，改良酶性能。
第三节 生物催化的制备
• 酶的发酵生产；
培养基：按照一定比例配制的供微生物生长并合成酶的营养物质，包括碳源、 氮源、无机盐、生长因子等。 发酵条件控制：营养条件、环境条件（溶解氧、温度、pH等）以及搅拌，
CH2OOC CHOOC CH2OOC
油脂
R1 R2 R3
醇 脂肪酶
+
3 R'
OH
CH2OH CHOH CH2OH
甘油
R1 + R2 R3
COOR' COOR' COOR'
生物柴油
第三节 生物催化的工业应用实例
1、 水解反应
（2）D-泛酸合成 D- 泛酸又称维生素 B5 ，通常以钙盐与其它 B族维生素复合用于补充营养，在 医药、食品、饲料方面用途广泛。以尖镰孢霉菌产内酯酶（EC3.1.1.25）催化 D,L- 泛解酸内酯不对称水解，实现消旋物的光学拆分，可制备出光学纯度高 的D-泛酸。
酶作用于底物时不仅识别特定的化学键，而且还识别键某一侧的基团。例 如消化道中胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、胰蛋白酶水解肽键时 的选择性。 3、区域专一性：
指酶对位于同一底物分子中不同位置官能团的选择性。如磷脂酶A2仅水解 3-sn-磷脂酰胆碱的2位酯键，而对1位酯键无作用。
第一节 生物催化的特征
生物催化的形式
生物催化作用的本质是酶，但具体应用形态有完整的微生物细胞，粗酶， 纯酶，固定化酶或微生物等，其相应的反应分为：发酵；前体发酵；生物 转化；酶作用
第二节
生物催化作用原理
1、 酶的分子结构
酶是有催化功能的蛋白质，其分子结构与其它蛋白质相同，具
有一级、二级三级和四级结构。 （1）一级结构
酶与其他蛋白质一样，是由20多种基本氨基酸按肽键形式共价连接而 成的，相对分子质量约为 1.2×104～1.0×106，其分子基础为多肽链，
④ 底物形变：
酶的诱导契合机理指出了底物诱导酶的构象改变，研究表明酶和底物的结合 是相互诱导契合的动态过程，不仅酶的构象发生改变，底物分子的构象也发
生变化，酶使底物中的敏感键发生“张力”甚至“变形”，从而使敏感键更容易断
裂，加速反应进行。 ⑤ 共价催化：
某些酶增强反应速率是通过和底物以共价键形成不稳定的中间物，使能阈降
第九章： 生物催化基础
主要内容：
理解生物催化的特点； 掌握生物催化的作用原理； 理解一些生物催化的工业应用.
化工资源有效利用国家重点实验室
1
第一节 生物催化的特征
生物催化是指生物催化剂作用下的催化反应。 生物催化剂一般包括生物酶、整体细胞、催化抗体等。然而大多数情 况下生物催化剂主要指酶，它是由细胞产生的具有催化功能的生物大 分子。 在酶催化反应中，被酶催化的物质叫底物，酶的催化能力常用“酶的活 力”表示，酶的活力是指在一定条件下、单位时间内酶催化反应底物转 化的量或产物生成的量。 生物催化反应具有反应选择性高、反应条件温和、反应速度快等特点， 选择性方面具有以下显著特征： 一、 绝对专一性：一种酶只催化一种底物进行一种反应，这种高度的 专一性称为绝对专一性。例如脲酶只能催化尿素水解生成二氧化碳 和氨，而对尿素的类似物却均无作用。具有绝对专一性的酶不但对 所作用底物的键有严格要求，而且对底物整个分子的化学基团也有 同样严格的要求。
C：三点附着机理
第二节
生物催化作用原理
（2）酶催化作用本质
酶活性中心起催化作用的基团是化学上普通的基团，如组氨酸的咪唑基、半
胱氨酸的巯基、谷氨酸或天冬氨酸的羧基等。这些普通的化学基团为何在普 通水溶液中反应效率很低，而在酶分子中却有神奇的催化作用？ ① 趋近效应： 普通化学基团在水溶液中与底物分子有一定距离，通过扩散才有相互接近并 发生碰撞的机会。而在酶分子中由于活性中心结合部位与底物分子结合形成 酶- 底物复合物，使催化部位基团与底物可以相互靠近，因此易于发生催化 作用。
第二节
生物催化作用原理
2、 酶的结构与催化功能
酶的分子结构是催化功能的物质基础，各种酶之所以有催化活性和专一 性，都是出于其分子结构的特殊性。酶蛋白分子上具有与催化有关的特定
区域称为活性部位或活性中心，它能同底物结合并起催化作用。活性中心
一般位于酶分子的表面，是由结合部位和催化部位所组成。前者直接同底 物结合，决定酶的专一性，即决定同何种底物结合；后者直接参加催化，
角对立统一，达到协调后的状态就是该条肽链 的稳定二级结构，即主链骨架弯曲形成的空间 排列。
图2 肽平面的两面角
第二节
生物催化作用原理
肽链α螺旋结构
第二节
生物催化作用原理
（3）三级、四级结构
三级结构是指多肽在二级结构的基础上进一步搭配和组装形成的具有一定
规律的三维空间结构。三级结构稳定主要借助各种次级键，包括氢键、疏 水键、盐键以及范德华力等。各二级结构结构之间的组装方式主要有 、
A：锁-钥机理
第二节
生物催化作用原理
诱导契合机理对锁- 钥机理的不足进行了修正，它认为酶的活性 中心与底物的结构不是刚性互补而是柔性互补，当酶与底物靠近 时底物能够诱导酶的构象发生变化，使其活性中心变得与底物的 结构互补，就好像手与手套的关系一样，该机理能很好解释酶催 化的相对专一性现象。
B：诱导契合机理
酶蛋白分子活性中心以外的部分对酶催化特性亦不可或缺，具有维持完整
结构、保护微环境的重要作用。分子的亲水性强弱，整个分子的电性、电
荷分布，以及活性中心周围的微环境都由整个酶蛋白分子决定。
有些酶还具有与非底物物质结合的部位，结合后对反应速率具有调节作用， 称之为别构部位或调节部位，具有别构部位的酶称别构酶。与别构部位结合 的物质称调节剂或别构剂，如激活剂和抑制剂。调节剂与酶别构部位结合后， 引起酶构象改变，从而影响酶活性中心，改变催化反应速率。
决定所催化反应的性质。组成活性中心的氨基酸残基或残基组可能位于同
一条肽链的不同部位，也可能位于不同的肽链上。 必须基团：酶发生催化反应必须的一些化学基团。
活性中心属于必须基团的一部分，但必须基团不一定就是活性中心
如：维持酶分子高级结构所需要的巯基，羟基等。
第二节
生物催化作用原理
2、 酶的结构与催化功能
第一节 生物催化的特征
二、相对专一性：
一种酶能够催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一性 称为相对专一性，其严格程度较低，但不同的酶对底物结构的识别不同。 1、键专一性： 酶能够作用于具有相同化学键的一类底物，而不辨识键两侧的基团。如酯 酶可以催化所有酯类底物水解生成醇和酸。 2、基团专一性：
β、ββ，大多数情况下组装仅仅出现在一个酶蛋白的局部，即呈现区域空
间结构，在不同蛋白分子呈现的代表性区域空间结构，有时也称为超二级结 构。如果酶蛋白分子仅由一条肽链组成，三级结构就是它的最高结构层次。
四级结构是多亚基蛋白质的三维空间结构，是指各亚基肽链之间相互作用 所形成更为复杂的寡聚物的结构形式。主要描述亚基之间相互关系，不涉 及亚基内部结构。维持四级结构的作用力主要是疏水键，其他作用力仅起次 要作用。
酶可催化前手性底物选择性地形成具有一定立体构型的产物，如乌头酸酶 催化前手性分子柠檬酸转化成手性分子异柠檬酸。
第一节 生物催化的特征
生物催化剂的优缺点
• 催化效率高；易于生物降解；作用条件温和；具有彼此相容性；对底物 和环境适应性好。 • 不稳定性；对于特定反应，适应的生物催化剂数量少；生物催化剂发现 和改性的周期长。
图1 肽平面
链可变的一面。固定不变的肽键和多变的两面
肽链的通式为：
O H2N CH C R
O NH CH C R
O NH CH C OH n R
第二节
生物催化作用原理
（2）二级结构
蛋白质的二、三和四级结构统称为蛋白质的构
象。二级结构产生的机理之一是蛋白质分子中 的肽键的偏双键性质。由于C=O双键中的π电子
云与N原子上的未共用电子对发生“电子共振”，
表面活性剂。
• 酶的分离纯化
酶的分离一般包括菌体分离、细胞破碎、纯化精制几个阶段 纯化方法：沉淀、吸附、离子交换，萃取，潮流，色谱、冷冻干燥等
第三节 生物催化的制备
• 生物催化剂的固定化
使用游离酶的缺点： 1、反应结束后溶液中的游离酶随产物乙醛排出流失； 2、酶难以分离，无法重复使用； 3、游离酶稳定性差，容易变性和失活。 生物催化剂的固定化带来的缺点： 1、固定化处理引起酶的活力损失；
2、固定化过程和固定化材料引起酶的附加成本；
3、扩散限制降低了反应速率。 固定化方法：凝胶包埋法、吸附法、载体共价结合法、交联法。
第三节 生物催化的制备
酶的固定化方法
第四节 生物催化的工业应用实例
自然界的酶种类25000种；
2009年酶委员会（EC）数据库认定4872种；
商业应用的300种
酶的命名 EC A.B.C.D 其中： A---主要的反应类型； B---酶的亚型，指示底物或被转化分子的类型 ； C---辅助底物的性质；
D----酶的序列号
第三节 生物催化的工业应用实例
β半乳糖苷酶EC3.2.1.23
第三节 生物催化的工业应用实例
1、 水解反应
（1）生物柴油生产（酯水解）
生物柴油是由动物、植物或微生物油脂与甲醇经过酯交换反应而得到的可替 代柴油的混合脂肪酸甲酯。用脂肪酶作催化剂具有工艺简单、反应条件温和、
无污染等优点。
② 定向效应：
在酶分子中，由于底物与酶的紧密结合，活性部位的催化基团总是从一个方 向趋近底物，因此易于进行催化。
第二节
生物催化作用原理
③ 广义酸碱催化： 酶活性中心的氨基、羧基、巯基、酚羟基和咪唑基等都可作为酸或碱，对底 物进行催化加快反应速率。例如组氨酸残基的咪唑基，不仅在中性溶液中同 时以广义酸碱两种形式存在，而且供给和接受质子的速度十分迅速，因此在 酶催化中的作用极为重要。
三、立体专一性：
指酶只能特异性地作用于所有立体异构体的其中一种的特性，这是酶催化 的最重要特征，根据具体情况分为以下几类。 1、对映体专一性： 指酶只催化一对对映异构体中的一种对映体反应，如氨基酰化酶只催化LN-乙酰氨基酸反应生成L-氨基酸，而不催化D-N-乙酰氨基酸反应。 2、几何专一性： 酶对具有顺反异构的底物有严格的选择性，如延胡索酸水合酶只能催化延 胡索酸水合生成L-苹果酸，而对马来酸则不起作用。 3、前手性专一性：
低，反应加快。
第三节 生物催化的制备
• 产酶菌种的选育
1、繁殖快，产酶量高，酶符合要求，最好是可以分泌到胞外的酶； 2、菌种不易变异退化，产酶性能稳定，比易受噬菌体感染； 3、易于培养，原料廉价易得，发酵周期短； 4、菌种不是致病菌，不产生有毒物质或其他生理活性物质； 5、除了目标酶以外，应尽量不产或少产其他蛋白酶。
第二节
生物催化作用原理
3、 酶的辅助因子 辅助因子是指酶分子中除蛋白质以外的部分。
根据酶与蛋白质结合的牢固程度不同，辅助因子分为辅基和辅酶； 辅基：与蛋白质结合牢固，一般共价结合，不能透析除去；多为 金属离子 辅酶：非共价结合，与蛋白质结合疏松，可透析除去；多为小分 子有机物
辅酶 NAD+/NADH NADP+/NADPH ATP 功能 氧化还原反应 加氢/脱氢反应 磷酸化反应
第二节
生物催化作用原理
4、 酶催化机理
一般认为，酶发挥催化作用时活性中心的结合部位与底物分子结合，形成酶底物复合物，催化部位则与底物分子作用，首先将其转变为过渡态，然后生 成产物释放出去。
（1）酶和底物的结合机理
酶和底物选择特异性结合最早提出的是锁-钥机理，假设酶和底物分别像锁和 钥匙一样机械地匹配，底物比酶要小得多，而且酶的结构是刚性的（图A）。 该机理可解释酶的专一性，但不能解释酶为什么能催化比自身大的底物，也 无法说明酶催化可逆反应和酶的相对专一性现象。
第二节
生物催化作用原理
在锁-钥机理基础上还衍生出一个三点附着机理（图C），可解释 酶的立体专一性。该机理认为，立体对映的一对手性底物虽然基 团相同，但空间排列不同，这就可能出现底物基团与酶分子表面 活性中心的结合能否互补的问题，只有三点都互补匹配的特定对 映异构体，酶才能互补地与其结合，并发生催化作用。
当常规筛选的菌种难以满足上述要求时，可利用细胞融合、基因工
程、蛋白质工程等现代生物技术选育高Fra Baidu bibliotek酶菌株，改良酶性能。
第三节 生物催化的制备
• 酶的发酵生产；
培养基：按照一定比例配制的供微生物生长并合成酶的营养物质，包括碳源、 氮源、无机盐、生长因子等。 发酵条件控制：营养条件、环境条件（溶解氧、温度、pH等）以及搅拌，
CH2OOC CHOOC CH2OOC
油脂
R1 R2 R3
醇 脂肪酶
+
3 R'
OH
CH2OH CHOH CH2OH
甘油
R1 + R2 R3
COOR' COOR' COOR'
生物柴油
第三节 生物催化的工业应用实例
1、 水解反应
（2）D-泛酸合成 D- 泛酸又称维生素 B5 ，通常以钙盐与其它 B族维生素复合用于补充营养，在 医药、食品、饲料方面用途广泛。以尖镰孢霉菌产内酯酶（EC3.1.1.25）催化 D,L- 泛解酸内酯不对称水解，实现消旋物的光学拆分，可制备出光学纯度高 的D-泛酸。
酶作用于底物时不仅识别特定的化学键，而且还识别键某一侧的基团。例 如消化道中胃蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶、胰蛋白酶水解肽键时 的选择性。 3、区域专一性：
指酶对位于同一底物分子中不同位置官能团的选择性。如磷脂酶A2仅水解 3-sn-磷脂酰胆碱的2位酯键，而对1位酯键无作用。
第一节 生物催化的特征
生物催化的形式
生物催化作用的本质是酶，但具体应用形态有完整的微生物细胞，粗酶， 纯酶，固定化酶或微生物等，其相应的反应分为：发酵；前体发酵；生物 转化；酶作用
第二节
生物催化作用原理
1、 酶的分子结构
酶是有催化功能的蛋白质，其分子结构与其它蛋白质相同，具
有一级、二级三级和四级结构。 （1）一级结构
酶与其他蛋白质一样，是由20多种基本氨基酸按肽键形式共价连接而 成的，相对分子质量约为 1.2×104～1.0×106，其分子基础为多肽链，
④ 底物形变：
酶的诱导契合机理指出了底物诱导酶的构象改变，研究表明酶和底物的结合 是相互诱导契合的动态过程，不仅酶的构象发生改变，底物分子的构象也发
生变化，酶使底物中的敏感键发生“张力”甚至“变形”，从而使敏感键更容易断
裂，加速反应进行。 ⑤ 共价催化：
某些酶增强反应速率是通过和底物以共价键形成不稳定的中间物，使能阈降
第九章： 生物催化基础
主要内容：
理解生物催化的特点； 掌握生物催化的作用原理； 理解一些生物催化的工业应用.
化工资源有效利用国家重点实验室
1
第一节 生物催化的特征
生物催化是指生物催化剂作用下的催化反应。 生物催化剂一般包括生物酶、整体细胞、催化抗体等。然而大多数情 况下生物催化剂主要指酶，它是由细胞产生的具有催化功能的生物大 分子。 在酶催化反应中，被酶催化的物质叫底物，酶的催化能力常用“酶的活 力”表示，酶的活力是指在一定条件下、单位时间内酶催化反应底物转 化的量或产物生成的量。 生物催化反应具有反应选择性高、反应条件温和、反应速度快等特点， 选择性方面具有以下显著特征： 一、 绝对专一性：一种酶只催化一种底物进行一种反应，这种高度的 专一性称为绝对专一性。例如脲酶只能催化尿素水解生成二氧化碳 和氨，而对尿素的类似物却均无作用。具有绝对专一性的酶不但对 所作用底物的键有严格要求，而且对底物整个分子的化学基团也有 同样严格的要求。
C：三点附着机理
第二节
生物催化作用原理
（2）酶催化作用本质
酶活性中心起催化作用的基团是化学上普通的基团，如组氨酸的咪唑基、半
胱氨酸的巯基、谷氨酸或天冬氨酸的羧基等。这些普通的化学基团为何在普 通水溶液中反应效率很低，而在酶分子中却有神奇的催化作用？ ① 趋近效应： 普通化学基团在水溶液中与底物分子有一定距离，通过扩散才有相互接近并 发生碰撞的机会。而在酶分子中由于活性中心结合部位与底物分子结合形成 酶- 底物复合物，使催化部位基团与底物可以相互靠近，因此易于发生催化 作用。
第二节
生物催化作用原理
2、 酶的结构与催化功能
酶的分子结构是催化功能的物质基础，各种酶之所以有催化活性和专一 性，都是出于其分子结构的特殊性。酶蛋白分子上具有与催化有关的特定
区域称为活性部位或活性中心，它能同底物结合并起催化作用。活性中心
一般位于酶分子的表面，是由结合部位和催化部位所组成。前者直接同底 物结合，决定酶的专一性，即决定同何种底物结合；后者直接参加催化，
角对立统一，达到协调后的状态就是该条肽链 的稳定二级结构，即主链骨架弯曲形成的空间 排列。
图2 肽平面的两面角
第二节
生物催化作用原理
肽链α螺旋结构
第二节
生物催化作用原理
（3）三级、四级结构
三级结构是指多肽在二级结构的基础上进一步搭配和组装形成的具有一定
规律的三维空间结构。三级结构稳定主要借助各种次级键，包括氢键、疏 水键、盐键以及范德华力等。各二级结构结构之间的组装方式主要有 、
A：锁-钥机理
第二节
生物催化作用原理
诱导契合机理对锁- 钥机理的不足进行了修正，它认为酶的活性 中心与底物的结构不是刚性互补而是柔性互补，当酶与底物靠近 时底物能够诱导酶的构象发生变化，使其活性中心变得与底物的 结构互补，就好像手与手套的关系一样，该机理能很好解释酶催 化的相对专一性现象。
B：诱导契合机理
酶蛋白分子活性中心以外的部分对酶催化特性亦不可或缺，具有维持完整
结构、保护微环境的重要作用。分子的亲水性强弱，整个分子的电性、电
荷分布，以及活性中心周围的微环境都由整个酶蛋白分子决定。
有些酶还具有与非底物物质结合的部位，结合后对反应速率具有调节作用， 称之为别构部位或调节部位，具有别构部位的酶称别构酶。与别构部位结合 的物质称调节剂或别构剂，如激活剂和抑制剂。调节剂与酶别构部位结合后， 引起酶构象改变，从而影响酶活性中心，改变催化反应速率。
决定所催化反应的性质。组成活性中心的氨基酸残基或残基组可能位于同
一条肽链的不同部位，也可能位于不同的肽链上。 必须基团：酶发生催化反应必须的一些化学基团。
活性中心属于必须基团的一部分，但必须基团不一定就是活性中心
如：维持酶分子高级结构所需要的巯基，羟基等。
第二节
生物催化作用原理
2、 酶的结构与催化功能
第一节 生物催化的特征
二、相对专一性：
一种酶能够催化一类结构相似的底物进行某种相同类型的反应，这种专一性 称为相对专一性，其严格程度较低，但不同的酶对底物结构的识别不同。 1、键专一性： 酶能够作用于具有相同化学键的一类底物，而不辨识键两侧的基团。如酯 酶可以催化所有酯类底物水解生成醇和酸。 2、基团专一性：
β、ββ，大多数情况下组装仅仅出现在一个酶蛋白的局部，即呈现区域空
间结构，在不同蛋白分子呈现的代表性区域空间结构，有时也称为超二级结 构。如果酶蛋白分子仅由一条肽链组成，三级结构就是它的最高结构层次。
四级结构是多亚基蛋白质的三维空间结构，是指各亚基肽链之间相互作用 所形成更为复杂的寡聚物的结构形式。主要描述亚基之间相互关系，不涉 及亚基内部结构。维持四级结构的作用力主要是疏水键，其他作用力仅起次 要作用。
酶可催化前手性底物选择性地形成具有一定立体构型的产物，如乌头酸酶 催化前手性分子柠檬酸转化成手性分子异柠檬酸。
第一节 生物催化的特征
生物催化剂的优缺点
• 催化效率高；易于生物降解；作用条件温和；具有彼此相容性；对底物 和环境适应性好。 • 不稳定性；对于特定反应，适应的生物催化剂数量少；生物催化剂发现 和改性的周期长。