骨骼肌组成

百科名片
中文名称：肌球蛋白
英文名称：myosin
定义1：一组肌肉和非肌肉细胞收缩装置中的蛋白质，具有ATP酶活性，由两条相同的重链和两对轻链组成。

重链的大部分是α螺旋，其头部具有ATP酶活性，并与肌动蛋白结合，而轻链具有激酶活性。

肌球蛋白（myosin）肌原纤维粗丝的组成单位。

存在于平滑肌中。

在肌肉运动中起重要作用。

其分子形状如豆芽状，由两条重链和多条轻链构成。

两条重链的大部分相互螺旋形地缠绕为杆状，构成豆芽状的杆；重链的剩余部分与轻链一起，构成豆芽的瓣。

被激活后，具有活性的、能分解ATP的ATP酶。

其分子量约为51万。

在粗丝中，都是分子的头朝向粗丝的两端，呈纵向线性缔合排列。

、
肌肉的主要组成蛋白质，占肌原纤维总蛋白质的60％。

分子量约48万，是150毫微米长的棒状分子，一端有两个头部。

由两条分子量约20万的H链和四条分子量约1万7千到2万5千的L链组成。

用蛋白分解酶处理可分割为头部（H-酶解肌球蛋白）和尾部（L-酶解肌球蛋白）。

在0.6M KCl溶液中分散成单体，但在0.2M以下的KC l溶液中可形成缔合体，自动聚集成1―2微米长的和A丝相似的结构。

在肌原纤维内形成长1.5微米宽10―15毫微米的A丝。

头部向外侧突出架成桥。

头部的方向表现为钳在丝的中央部而向相反的方向伸展，结果可以在丝的中央部300毫微米处看到没有头部的裸露部分。

头部在A丝上每弯14.3毫微米就移出120°和I丝对应，周期为42.9毫微米。

肌球蛋白具有ATP酶活性，在低离子强度下，和肌动蛋白反应，而引起超沉淀，且肌动蛋白能促进ATP酶活性。

ATP酶活性和肌动蛋白的反应，表现于头部的活性基团，可以认为这一部分一面分解ATP，一面进行振头活动，把I丝拉向A丝的中央部。

肌球蛋白的L链对ATP酶活性具有重要的作用（参见肌球蛋白L链）。

肌球蛋白和肌动蛋白一起被认为与全部细胞运动有关，也可从脑、粘菌、海胆卵等分离出来。

肌球蛋白是由森特・吉奥尔吉（A・Szent－Gyrgyi，1942）分离出来的，但是相当于现在所说的肌动球蛋白物质是库恩（W．Khne，1859）最初从蛙抽提出来的，并被命名为肌球蛋白。

肌球蛋白的ATP酶活性是由苏联的V．A．Engelhardt 夫妇（1939）发现的。

还有非肌肉型肌球蛋白。

肌球蛋白的结构
肌球蛋白是长形不对称分子，形状如“Y”字，长约160nm。

电子显微镜下观察到它含有两条完全相同的长肽链和两对短肽链，组成两个球状头部和一个长杆状尾部。

肌球蛋白分子量约460kD，长肽链的分子量约240kD，称重链；短链称轻链。

将肌肉肌球蛋白用5,5′-二硫双(α-硝基苯甲酸，DTNB)处理后放出的一对轻链，称为DTNB 链，分子量约18kD；另两条轻链只有在碱性(pH 11.4)条件下才能分离出来，称碱性轻链，分子量分别为25kD和16kD。

非肌细胞如粘菌的肌球蛋白的形状和结构与肌细胞的肌球蛋白非常相似，但它不存在DTNB链，两对不同的轻链称必需轻链(esse ntial light chain)和调节轻链(regulatory light chain)，分子量分别为16kD和18kD ［2］。

阎隆飞等于1963年首次从烟草微管束中分离出肌动球蛋白，证明其具有AT P酶活性，这是高等植物中存在肌动蛋白和肌球蛋白的第一个证据［3］。

马永泽和阎隆飞(1989)证明，豌豆叶片的卷须中存在肌球蛋白，SDS-PAGE测得两条重链的分子量为165kD，两对轻链的分子量分别为17kD和15kD［4］。

肌球蛋白的性质
肌球蛋白属球蛋白类，不溶于水而溶于0.6mol/ml的KCl或NaCl溶液。

它具有酶活性，通过与肌动蛋白相互作用，水解ATP的末端磷酸基团，同时也能水解GTP、CTP等，将化学能转化为机械能，从而产生各种形式的运动。

物理化学研究表明，肌球蛋白溶液加入ATP后，其粘度和流动双折射显著下降。

后来证实这是由于肌动蛋白与肌球蛋白复合物的分解，形成两种轴比较小的蛋白质分子而引起。

肌球蛋白的功能
肌球蛋白作为细胞骨架的分子马达，是一种多功能蛋白质，其主要功能是为肌肉收缩提供力。

纤丝滑动学说(sliding filament theory)认为肌肉收缩是由于肌动蛋白细丝与肌球蛋白丝相互滑动的结果。

在肌肉收缩过程中，粗丝和细丝本身的长度都不发生改变，当纤丝滑动时，肌球蛋白的头部与肌动蛋白的分子发生接触(attachment)、转动(tilting)，最后脱离(detachment)的连续过程，其结果使细丝进行相对的滑动。

肌球蛋白也广泛存在于非肌细胞中，它是细胞骨架的组成成分，为细胞质流动、细胞器运动、物质运输、有丝分裂、胞质分裂和细胞的顶端生长等提供所需的力，参与细胞的吞噬、运动、受精和吸收等生理过程，充当非肌细胞生命活动的不同层次的调节者，从简单的细胞间的信号传递到指导向化性迁移和细胞形状的改变等较高级的调节。

研究表明，肌球蛋白为盘基网柄菌在振荡培养下正常生长和分裂、表面蛋白受体成帽(surface receptor capping)、多细胞发育成子实体(fruiting body)、细胞与器壁的脱粘附(adherence)等生命活动所必需［6］。

阎隆飞等在80年代的研究结果表明，肌球蛋白在高等植物如黄瓜等花粉管伸长和豌豆叶片卷须运动中可能执行重要功能。

Kinkema等(1994)证明植物肌球蛋白在植物生长发育的不同时期及不同部位有不同的生理功能［9］。

百科名片
中文名称：肌动蛋白
英文名称：actin
定义1：肌肉细肌丝和真核细胞骨架中微丝的主要蛋白质，由374个氨基酸残基组成(42 k Da)，约占细胞总蛋白质的5%～10%。

在低离子强度溶液中，肌动蛋白是球状的单体，称作“G肌动蛋白(globular actin)”。

肌动蛋白，是微丝的结构蛋白, 以两种形式存在, 即单体和多聚体。

单体的肌动蛋白是由一条多肽链构成的球形分子, 又称球状肌动蛋白(globular actin, G-actin),外形类似花生果。

肌动蛋白的多聚体形成肌动蛋白丝, 称为纤维状肌动蛋白(fibros actin, F-actin)。

在电子显微镜下, F-肌动蛋白呈双股螺旋状, 直径为8nm, 螺旋间的距离为37nm。

肌动蛋白是真核细胞中最丰富的蛋白质。

在肌细胞中, 肌动蛋白占总蛋白的10%, 即使在非肌细胞中, 肌动蛋白也占细胞总蛋白的1～5%。

作用
肌动蛋白是一种中等大小的蛋白质, 由375个氨基酸残基组成, 并且是由一个大的、高度保守的基因编码。

单体肌动蛋白分子的分子量为43kDa, 其上有三个结合位点。

一个是ATP结合位点, 另两个都是与肌动蛋白结合的结合蛋白结合位点。

真核细胞需要肌动蛋白纤维网络来控制并维持其形态及内部构造，而形成这些网络的第一步是新肌动蛋白纤维的成核。

多种细胞因子都具备形成新肌动蛋白纤维的能力，并且每种因子都能形成一种特定的网络。

其中研究最多的是肌动蛋白相关蛋白2 /3复合物（Arp2/3），Arp2/3通过在已经存在的纤维周围聚集新纤维来形成网络。

为了产生运动力，并移动细胞膜，Arp2/3需要其它蛋白的协助，其中包括加帽蛋白（c apping protein，CP）。

加帽蛋白是成核Arp2/3网络的重要组成成分，肌动蛋白网络能驱动运动发生。

传统理论认为，快速的运动需要肌动蛋白纤维快速增长，因此，CP能通过在细胞中大部分的肌动蛋白纤维快速生长的钩端加帽，从而增加稳定状态肌动蛋白单体的浓度。

而增加的单体浓度能导致剩余的少量未加帽肌动蛋白纤维更快速延长，从而形成更快速的运动。

然而以上理论从未得到实验的验证。

相关实验
为了验证以上假说，并更好了解Arp2/3复合体及CP之间的相互作用，来自美国的一组科学家进行了详细的研究，并在2008年5月30日出版的《细胞》（Cell）上发表了他们的实验结果。

实验中，科学家利用纯化的组分再造了肌动蛋白运动。

研究人员将外层镀有ActA（从单核细胞增多性李斯特氏菌Listeria monocytogenes中得到的一种Arp2/3活化蛋白）的聚苯乙烯小球和五种纯化的因子混合，这五种因子包括：细胞质肌动蛋白、Arp2/3复合体、CP、丝切蛋白cofilin、以及单体结合蛋白p rofilin。

Cofilin通过水解ATP分解肌动蛋白纤维，而profilin催化肌动蛋白单体间的核苷交换。

在实验中，科学家发现覆盖有ActA的小球首先球状聚集肌动蛋白外壳，2-5分钟后分解，研究小组通过变化浓度研究了Arp2/3与CP间的关系，并分析了它们对肌动蛋白网络的形态、运动以及生物化学组成的作用。

最终，科学家得到两个重要结论：首先，CP作用是使肌动蛋白单体远离钩端，并趋向于Arp2/3复合体，因此，C P并非传统理论描述的那样，是通过增加纤维长度来促进运动。

相反的，CP通过Ar p2/3复合体使更多纤维成核来促进运动。

其次，运动的速度与肌动蛋白网络的组装速度可能是无关的，运动速度很大程度上取决于CP和Arp2/3，但肌动蛋白组装速度却对这两者的变化不敏感。

换言之，通过重构结构，枝状肌动蛋白网能在同样的组装动力学条件下支持不同的运动速度。

中文名称：肌钙蛋白
英文名称：troponin
定义1：在横纹肌中起主要调节作用的蛋白质。

有三个亚基：与原肌球蛋白结合的肌钙蛋白T、调节肌动球蛋白ATP酶活性的肌钙蛋白I和钙结合的肌钙蛋白C。

肌钙蛋白复合体调节了肌动蛋白与肌球蛋白的结合，影响肌肉收缩。

百科名片
肌钙蛋白，由T、C三亚基构成，和原肌球蛋白一起通过调节钙离子对横纹肌动蛋白ATP 酶的活性来调节肌动蛋白和肌球蛋白相互作用。

当心肌损伤后，心肌肌钙蛋白复合物释放到血液中，4-6小时后，开始在血液中升高，升高的肌钙蛋白I能在血液中保持很长时间6-10天。

肌钙蛋白I具有高度心肌特异性和灵敏度，所以肌钙蛋白I已成为目前最理想的心肌梗死标志物。

主要作用
肌肉的主要调节蛋白质。

在I细丝（filament）上以40毫微米周期与原肌球蛋白结合，直接参与钙所控制的肌肉收缩。

它占肌原纤维蛋白的5％。

钙从肌质网（sarc oplasmic reticulum）释放出来，与肌钙蛋白结合而结构发生改变，于是被抑制的肌动蛋白和肌球蛋白相互作用开始，而肌肉发生收缩。

如果钙被除去，肌钙蛋白恢复原来状态，肌肉便发生松弛。

TN－C（肌钙蛋白C）分子量为1万8千，与4个原子钙结合（在Mg 存在下的结合常数为106），而结构发生改变。

TN－I分子量2万3千，不论有钙无钙，它都可以阻止肌动蛋白和肌球蛋白的相互作用，并抑制ATP酶活力。

TN－T分子量为3万7千，与原肌球蛋白结合。

这三种成分之间存在着钙依赖性的相互作用，三者结合通过钙控制肌肉的收缩。

肌钙蛋白为江桥节郎（1965）发现的。

三种成分于1972年得到纯化分离。

肌钙蛋白的组成
肌钙蛋白(Troponin，Tn)是横纹肌收缩的重要调节蛋白，由3个亚基组成:肌钙蛋白C(TnC)，肌钙蛋白T(TnT)和肌钙蛋白I(TnI).
TnC 分子量为18000，呈晶体结构，是肌钙蛋白的Ca2＋结合亚基.骨骼肌和心肌中的TnC是相同的.
TnI 分子量为21000，是肌动蛋白抑制亚基.它有3种亚型:快骨骼肌亚型、慢骨骼肌亚型和心肌亚型.这3种TnI亚型分别源于3种不同的基因.心肌亚型(cTnI)相对两种骨骼肌亚型约有40%的不同源性.AMI后cTnI的释放形式(游离形式还是与其他肌钙蛋白结合成复合物，氧化形式还是还原形式)迄今为止还不完全清楚.
TnT 分子量为37000，可能为不对称蛋白结构，是原肌球蛋白结合亚基.TnT也有3种亚型:快骨骼肌亚型、慢骨骼肌亚型和心肌亚型.它们在骨骼肌或心肌中的表达分别受不同的基因调控.
中文名称：原肌球蛋白
英文名称：tropomyosin
定义1：存在于平滑肌、骨骼肌和心肌中的蛋白质，由α和β两种亚基组成，与肌动蛋白形成肌钙蛋白复合体，进而影响肌肉收缩。

定义2：分子细长，可同时结合7个肌动蛋白分子的一种肌动蛋白结合蛋白。

使肌动蛋白纤维稳定，并在肌肉收缩的调节中起重要作用。

原肌球蛋白(tropomyosin, Tm)是细肌丝中与肌动蛋白的结合蛋白，分子量为2×35k Da, 长为41nm, 由两条平行的多肽链组成α螺旋构型，每条原肌球蛋白首尾相接形成一条连续的链同肌动蛋白细肌丝结合, 正好位于双螺旋的沟(grooves)中。

每一条原肌球蛋白有7个肌动蛋白结合位点，因此Tm同肌动蛋白细肌丝中7个肌动蛋白亚基结合。

中文名称：肌丝
英文名称：myofilament
定义：组成肌原纤维的细丝。

包括粗肌丝和细肌丝两种。

肌丝myoneme 也使用类肌（或肌样体myoid）这样的词。

是原生动物个体（细胞）膜内可辨别的收缩性原纤维。

簇虫类中可见到，而在某些纤毛虫类特别发达。

在钟虫和喇叭虫里呈纵行和环状分布，在旋口虫里是呈螺旋状排列的，这些动物行动敏捷，原因是基于显著的体收缩。

簇虫类的簇虫（Gregarina）用外肉质里发达的肌丝在宿主体内移动。

肌丝在收缩时大大缩短，有的场合还可证明双折射消失。

喇叭虫的肌丝明、暗交错呈横纹状。

电刺激时收缩。

可以看作是后生动物的肌肉或肌原纤维的萌芽状态；但另一方面还有这样的看法，即认为肌丝的纤维只不过是单纯的支持性构造，收缩是依靠它周围活动的原生质。

原生动物体内的纤维构造，从其它机能上看还可区分出刺激传导性的神经丝和为了支撑形体的构型丝。

但对这三者间的鉴别并不一定容易。

中文名称：肌节
英文名称：myotome;sarcomere
定义2：横纹肌细胞中肌原纤维上的重复单位。

两条Z盘之间的结构为一个肌节，由相互交错的粗肌丝（肌球蛋白）和细肌丝（肌动蛋白）的阵列组成。

部位组织学名词，在肌原纤维中，两条相邻Z线之间的一段肌原纤维称为肌节，每个肌节由1/2 I带+A带+1/2 I带组成的。

是骨骼肌纤维结构和功能的基本单位。

形态横纹肌的肌原纤维反复重叠的单位。

是邻接的Z膜中间，按Z膜-I带-A带-I带-Z膜的顺序构成的。

肌（原纤维）节的长度，收缩时可变短，脊椎动物静止时一般约为2―3微米。

蟹螯中的肌肉，肌（原纤维）节的长度为10―15微米。

结构肌节由粗、细肌丝组成。

粗肌丝主要由肌凝蛋白构成。

机凝蛋白分子可分球头部和杆状部。

杆状部聚合成粗肌丝的主干，球头部伸出粗肌丝的表面。

形成横桥。

细肌丝则由肌纤蛋白、原肌凝蛋白和肌钙蛋白组成。

功能横桥在肌肉收缩中起着关键的作用，它具有ATP酶的性质，并有两个结合位点，一个与ATP的结合位点，另一个与细肌丝上肌纤蛋白的结合位点。

细肌丝中肌纤蛋白上排列着许多与横桥结合的位点。

在肌肉舒张时，原肌凝蛋白的位置正好在肌纤蛋白与横桥之间，掩盖了肌纤蛋白上与横桥结合点，阻止横桥与肌凝蛋白的结合。

机理
肌丝滑行过程
当肌细胞兴奋而使胞浆内Ca2+增加时，Ca2+便与细丝上的肌钙蛋白结合，使其构型发生变化，从而牵拉原肌凝蛋白滚动移位，将其掩盖的结合位点暴露出来。

横桥立即与肌纤蛋白结合形成肌纤凝蛋白，同时横桥上的ATP酶获得活性，加速ATP分解释放能量，使横桥发生扭动，牵拉细肌丝向粗肌丝内滑行，肌节缩短，出现肌肉收缩。

当胞浆内Ca2+浓度下降时，肌钙蛋白与Ca2+脱离，恢复静息构型，原肌凝蛋白又回到原位而把结合位点重又覆盖起来，横桥不能接触细肌丝，便使肌肉进入舒张过程。

中文名称：肌原纤维
英文名称：myofibril
定义：由粗肌丝和细肌丝规则排列构成的肌纤维亚单位。

肌原纤维Kolliker's column
肌原纤维呈红点状，在肌纤维外面有少量的结缔组织称肌内膜。

很多肌纤维又被肌束膜包围形成肌束。

电镜下肌原纤维由许多肌微丝组成。

这些肌微丝在肌原纤维中有规律的平行排列，粗微丝位于暗带，细微丝位于明带。

在骨骼肌中非常明显，因而骨骼肌也称横纹肌。

骨骼细胞得收缩单位，myofibrils，肌原纤维由粗肌丝和细肌丝组装而成，粗肌丝的成分是肌球蛋白，细肌丝的主要成分是肌动蛋白，辅以原肌球蛋白和肌钙蛋白。

肌原纤维是横纹肌中长的、圆柱形的结构。

肌原纤维的直径为1～2μm,与肌肉长轴相平行,有明暗相间的带，明带称为I带(I band)，宽0.8μm; 暗带称为A带(A ban d)，宽1.5μm。

所谓I带和A带是指：在偏光镜观察时，I带表示单折光带(isotropic band)，而A带表示双折光带(anisotropic band)。

在I带中有一条着色较深的线, 叫Z线。

肌原纤维是由可调节的粗肌丝和细肌丝组成。

肌纤维（肌肉细胞）中的许多纵行的、直径约1微米的圆筒状的微细结构，与肌肉的收缩有直接关系。

在脊椎动物骨骼肌的横纹中，可见到整齐排列的肌原纤维。

骨骼肌的肌原纤维的单位是肌节，藉Z膜隔开，其中央有A带，两侧有I带。

I带由I
肌丝（主要是肌动蛋白），A带由A肌丝（主要是肌球蛋白）和I肌丝的前一部分组成。

肌原纤维中，肌纤维的容积占40％，蛋白质占50％。

有的动物具有特殊构造的肌原纤维。

另外，平滑肌中的肌丝是散在的，不存在象骨骼肌那样的肌原纤维。

骨骼肌纤维
为长柱形的多核细胞，长1～40mm，直径10～100μm。

肌膜的外面有基膜紧密贴附。

一条肌纤维内含有几十个甚至几百个细胞核，位于肌浆的周边即肌膜下方。

核呈扁椭圆形，异染色质较少，染色较浅。

肌浆内含许多与细胞长轴平行排列的肌原纤维，在骨骼肌纤维的横切面上，肌原纤维呈点状，聚集为许多小区，称孔海姆区（Cohnh eim field）。

肌原纤维之间含有大量线粒体、糖原以及少量脂滴，肌浆内还含有肌红蛋白。

在骨骼肌纤维与基膜之间有一种扁平有突起的细胞，称肌卫星细胞（muscle satellite cell），排列在肌纤维的表面，当肌纤维受损伤后，此种细胞可分化形成肌纤维。

超微结构
肌原纤维
肌原纤维是由上千条粗、细两种肌丝有规律地平行排列组成的，明、暗带就是这两种肌丝排布的结果。

粗肌丝（thick filament）长约1.5μm，直径约15nm，位于肌节的A带。

粗肌丝中央借M线固定，两端游离。

细肌丝（thin filathent）长约1μm，直径约5nm，它的一端固定在Z线上，另一端插入粗肌丝之间，止于H带外侧。

因此，I带内只有细肌丝，A带中央的H带内只有粗肌丝，而H带两侧的A带内既有粗肌丝又有细肌丝；所以在此处的横切面上可见一条粗肌丝周围有6条细肌丝；而一条细肌丝周围有3条粗肌丝。

两种肌丝肌在肌节内的这种规则排列以及它们的分子结构，是肌纤维收缩功能的主要基础。

粗肌丝的分子结构
粗肌丝是由许多肌球蛋白分子有序排列组成的。

肌球蛋白（myosin）形如豆芽，分为头和杆两部分，头部如同两个豆瓣，杆部如同豆茎。

在头和杆的连接点及杆上有两处类似关节，可以屈动。

M线两侧的肌球蛋白对称排列，杆部均朝向粗肌丝的中段，头部则朝向粗肌丝的两端的两端并露出表面，称为横桥（cross bridge）。

M线两侧的粗肌丝只有肌球蛋白杆部而没有头部，所以表面光滑。

肌球蛋白头部是一种ATP 酶，能与ATP结合。

只有当肌球蛋白分子头部与肌动蛋白接触时，ATP酶才被激活，于是分解ATP放出能量，使横桥发生屈伸运动。

细肌丝的分子结构
细肌丝由三种蛋白质分子组成，即肌动蛋白、原肌球蛋白和肌原蛋白。

后二种属于调节蛋白，在肌收缩中起调节作用。

肌动蛋白（actin）分子单体为球形，许多单体相互接连成串珠状的纤维形，肌动蛋白就是由两条纤维形肌动蛋白缠绕形成的双股螺旋链。

每个球形肌动蛋白单体上都有一个可以与肌球蛋白头部相结合的位点。

原肌球蛋白（tropomyosin）是由较短的双股螺旋多肽链组成，首尾相连，嵌于肌动蛋白双股螺旋链的浅沟内。

肌原蛋白（troponin）由3个球形亚单位组成，分别简称为TnT、TnI和TnC 。

肌原蛋白借TnT而附于原肌球蛋白分子上，TnI是抑制肌动蛋白和肌球蛋白相互作用的亚单位，TnC 则是能与Ca2＋相结合的亚单位。

横小管它是肌膜向肌浆内凹陷形成的小管网，由于它的走行方向与肌纤维长轴垂直，故称横小管（transverse tubule，或称T小管）。

人与哺乳动物的横小管位于A 带与I带交界处，同一水平的横小管在细胞内分支吻合环绕在每条肌原纤维周围。

横小管可将肌膜的兴奋迅速传到每个肌节。

肌浆网肌浆网（sarcoplasmic reticulum）是肌纤维内特化的滑面内质网，位于横小管之间，纵行包绕在每条肌原纤维周围，故又称纵小管。

位于横小管两侧的肌浆网呈环行的扁囊，称终池（terminal cisternae），终池之间则是相互吻合的纵行小管网。

每条横小管与其两侧的终池共同组成骨骼肌三联体（triad）。

在横小管的肌膜和终池
的肌浆网膜之间形成三联体连接，可将兴奋从肌膜传到肌浆网膜。

肌浆网的膜上有丰富的钙泵（一种ATP酶），有调节肌浆中Ca2＋浓度的作用。

第六章肌组织
肌组织（muscle tissue）主要由肌细胞组成，肌细胞之间有少量的结缔组织以及血管和神经，肌细胞呈长纤维形，又称为肌纤维（muscle fiber）。

肌纤维的细胞膜称肌膜（sarcolemma），细胞质称肌浆（sarcoplasm），肌浆中有许多与细胞长轴相平行排列的肌丝，它们是肌纤维舒缩功能的主要物质基础。

根据结构和功能的特点，将肌组织分为三类：骨骼肌、心肌和平滑肌。

骨骼肌和心肌属于横纹肌。

骨骼肌受躯体神经支配，为随意肌；心肌和平滑肌受植物神经支配，为不随意肌。

一、骨骼肌
大多数骨骼肌（skeletal muscle）借肌健附着在骨骼上。

分布于躯干和四肢的每块肌肉均由许多平行排列的骨骼肌纤维组成，它们的周围包裹着结缔组织。

包在整块肌外面的结缔组织为肌外膜（epimysium），它是一层致密结缔组织膜，含有血管和神经。

肌外膜的结缔组织以及血管和神经的分支伸入肌内，分隔和包围大小不等的肌束，形成肌束膜（perimysium）。

分布在每条肌纤维周围的少量结缔组织为肌内膜（endomysium），肌内膜含有丰富的毛细血管（图6－1）。

各层结缔组织膜除有支持、连接、营养和保护肌组织的作用外，对单条肌纤维的活动、乃至对肌束和整块肌肉的肌纤维群体活动也起着调整作用。

图6－1 骨骼肌与周围结缔组织膜
（1）一块骨骼肌模式图，示肌外膜、肌束膜和肌内膜
（2）骨骼肌纤维纵横切面
（一）骨骼肌纤维的光镜结构
骨骼肌纤维为长柱形的多核细胞（图6－1），长1～40mm，直径10～100μm。

肌膜的外面有基膜紧密贴附。

一条肌纤维内含有几十个甚至几百个细胞核，位于肌浆的周边即肌膜下方。

核呈扁椭圆形，异染色质较少，染色较浅。

肌浆内含许多与细胞长轴平行排列的肌原纤维，在骨骼肌纤维的横切面上，肌原纤维呈点状，聚集为许多小区，称孔海姆区（Cohnheim field）。

肌原纤维之间含有大量线粒体、糖原以及少量脂滴，肌浆内还含有肌红蛋白。

在骨骼肌纤维与基膜之间有一种扁平有突起的细胞，称肌卫星细胞（muscle satellite cell），排列在肌纤维的表面，当肌纤维受损伤后，此种细胞可分化形成肌纤维。

肌原纤维（myofibril）呈细丝状，直径1～2μm，沿肌纤维长轴平行排列，每条肌原纤维上都有明暗相间、重复排列的横纹（cross striation）。

由于各条肌原纤维的明暗横纹都相应地排列在同一平面上，因此肌纤维呈现出规则的明暗交替的横纹。

横纹由明带和暗带组成（图6－2）。

在偏光显微镜下，明带（light band）呈单折光，为各向同性（isotropic），又称I带；暗带（dark band）呈双折光，为各向异性（anisotropic），又称A带。

在电镜下，暗带中央有一条浅色窄带称H带，H带中央还有一条深 M线。

明带中央则有一条深色的细线称Z 线。

两条相邻Z线之间的一段肌原纤维称为肌节（sarcomere）。

每个肌节都由1／2I带＋A带＋1／2I带所组成（图6－3，6－4）。

肌节长约2～2.5μm，它是骨骼肌收缩的基本结构单位。

因此，肌原纤维就是由许多肌节连续排列构成的。

图6-2 人骨骼肌纤维纵切面×1000。