酶催化合成聚酯的研究进展

　第６４卷　第２期 化　工　学　报

Ｖ

ｏｌ．６４　Ｎｏ．２　２０１３年２月 ＣＩＥＳＣ　Ｊｏｕｒｎａｌ Ｆｅｂｒｕａｒｙ

　２０１３檭檭檭檭檭檭檭檭檭檭檭檭檭檭檭檭檭檭殐

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综述与专论

酶催化合成聚酯的研究进展

朱晶莹，安思源，卢滇楠，刘　铮

（清华大学化学工程系，化学工程联合国家重点实验室，北京１０００８４

）摘要：酶催化反应具有条件温和、选择性高以及环境友好等特点，酶催化合成聚酯有望成为制备绿色和功能化聚酯材料的新途径。本文首先概述了目前酶催化合成不同类型聚酯的研究进展，重点介绍了酶催化合成聚酯的催化剂及其催化机理方面的研究成果，讨论了酶催化合成聚酯研究中的若干基础问题，如高效酶催化剂的设计与制备、反应过程的调控与强化等，最后展望了酶催化合成聚酯的发展前景。关键词：酶；酶催化聚合；聚酯

ＤＯＩ：１０．３９６９／ｊ

．ｉｓｓｎ．０４３８－１１５７．２０１３．０２．００３中图分类号：ＴＱ　

０３３ 文献标志码：Ａ文章编号：０４３８－１１５７（２０１３）０２－０４０７－０８

Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ　ａｎｄ　ｐｒｏｓｐｅｃｔｓ　ｏｆ　ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｐｏｌｙ

ｍｅｒｉｚａｔｉｏｎＺＨＵ　Ｊｉｎｇｙｉｎｇ，ＡＮ　Ｓｉｙｕａｎ，ＬＵ　Ｄｉａｎｎａｎ，ＬＩＵ　Ｚｈｅｎｇ

（Ｓｔａｔｅ　Ｋｅｙ　Ｌａｂｏｒａｔｏｒｙ　

ｏｆ　Ｃｈｅｍｉｃａｌ　Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ，Ｄｅｐａｒｔｍｅｎｔ　ｏｆ　Ｃｈｅｍｉｃａｌ　Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ，Ｔｓｉｎｇｈｕａ　Ｕｎｉｖｅｒｓｉｔｙ，Ｂｅｉｊｉｎｇ１

０００８４，Ｃｈｉｎａ）Ａｂｓｔｒａｃｔ：Ｔｈｅ　ｐｒｏｖｅｎ　ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙ　

ｏｆ　ｅｎｚｙｍｅ　ｃａｔａｌｙｓｉｓ，ｉｎ　ｔｅｒｍｓ　ｏｆ　ｈｉｇｈ　ｓｔｅｒｅｏ－ａｎｄ　ｒｅｇｉｏ－ｓｅｌｅｃｔｉｖｉｔｙ，ｍｉｌｄｎｅｓｓ　ａｎｄ　ｅｎｖｉｒｏｎｍｅｎｔａｌ　ｆｒｉｅｎｄｌｉｎｅｓｓ，ｍａｋｅｓ　ｔｈｅ　ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒ　ａ　ｐｒｏｍｉｓｉｎｇ　ｒｏｕｔｅ　ｆｏｒｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒ－ｂａｓｅｄ　ｍａｔｅｒｉａｌｓ．Ｔｈｉｓ　ｒｅｖｉｅｗ　ｂｅｇｉｎｓ　ｂｙ　ａ　ｓｕｒｖｅｙ　ｏｆ　ｒｅｃｅｎｔ　ｐｒｏｇｒｅｓｓ　ｉｎ　ｔｈｅ　ｅｎｚｙｍａｔｉｃｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓ　ｗｉｔｈ　ｅｍｐｈａｓｉｓ　ｏｎ　ｅｎｚｙｍｅ　ｃａｔａｌｙｓｔｓ　ａｎｄ　ｃａｔａｌｙｔｉｃ　ｐｒｏｃｅｓｓ．Ｔｈｅｎ　ｔｈｅ　ｆｕｎｄａｍｅｎｔａｌｓ　ｆｏｒｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ａｒｅ　ｄｉｓｃｕｓｓｅｄ　ｗｉｔｈ　ｈｉｇｈｌｉｇｈｔ　ｏｎ　ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ　ｏｆ　ｃａｔａｌｙｓｔｓ　ａｎｄ　ｉｎｔｅｎｓｉｆｉｃａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓｐｒｏｃｅｓｓ　ｆｒｏｍ　ｔｈｅ　ｖｉｅｗｐｏｉｎｔ　ｏｆ　ｃｈｅｍｉｃａｌ　ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ．Ｔｈｅ　ｐｒｏｓｐｅｃｔｓ　ｆｏｒ　ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓ　ａｒｅ　ｐｒｅｓｅｎｔｅｄ．Ｋｅｙ　

ｗｏｒｄｓ：ｅｎｚｙｍｅ；ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ；ｐｏｌｙｅｓｔｅｒ ２

０１２－０７－３０收到初稿，２０１２－１０－０２收到修改稿。联系人：卢滇楠。第一作者：朱晶莹（１９８７—），女，博士研究生。

基金项目：中国石油科技创新基金项目（２０１０Ｄ－５００６－

０５０３）。　

引　言

酶是一种高效、高选择性、反应条件温和以及

环境友好的生物催化剂。自２０世纪８０年代Ｋｌｉ－

ｂａｎｏｖ教授将天然酶应用于非水相催化以来［１］

，酶催化各类有机反应日益引起人们的关注，所涉及的反应类型已经涵盖了酯化、酯交换、氧化还原以及碳－碳加成反应等。酶催化的专一性、立体选择性和位置选择性等优点使其不但特别适合于合成特殊

立体结构的化合物，而且有助于简化反应流程、减少副产物等。进入２１世纪，工业酶催化正在从实验室研究走向工业应用，如巴斯夫（ＢＳＡＦ）公司采用脂肪酶催化生产对映异构体醇类、Ｒ／Ｓ－氨基酸等，帝斯曼（ＤＳＭ）公司采用酰胺酶催化生产非天然Ｌ－氨基酸、采用青霉素酰化酶催化生产６－

Ｒｅｃｅｉｖｅｄ　

ｄａｔｅ：２０１２－０７－３０．Ｃｏｒｒｅｓｐｏｎｄｉｎｇ　ａｕｔｈｏｒ：Ｄｒ．ＬＵ　Ｄｉａｎｎａｎ，ｌｕｄｉａｎｎａｎ＠ｍａｉｌ．ｔｓｉｎｇ

ｈｕａ．ｅｄｕ．ｃｎ　Ｆｏｕｎｄａｔｉｏｎ　ｉｔｅｍ：ｓｕｐｐｏｒｔｅｄ　ｂｙ　ＣＮＰＣ　Ｉｎｎｏｖａｔｉｏｎ　Ｆｏｕｎｄａｔｉｏｎ（２０１０Ｄ－５００６－

０５０３）．　

氨基青霉烷酸等［

２］

。近年来，酶催化不对称合成在制药工业方面的应用规模逐渐扩大，展现了其与传

统化学过程相比的强大竞争力［

３］

。

聚酯材料具有优异的力学性能，其中脂肪族聚酯及其共聚物具有良好的生物相容性和可降解性，这些特点使得聚酯材料成为高分子材料的重要组成部分。化学法是制备聚酯的传统方法，其以金属、质子酸等催化剂在高温（１８０～２８０℃）及高真空条件下催化相应的石油基原料聚合得到聚酯，必要时采用扩链剂进行后续反应提高分子量。化学法合成机理研究比较成熟，已经实现了各种规模的工业化生产，并满足了一定的使用需求。然而，化学法在生产过程的环保性和使用的安全性等方面仍存在一些问题，如催化剂或扩链剂存在毒性，不利于其应

用于医药领域。此外，化学法对原料要求高（高纯度，且不适用于热不稳定单体）

，产物无化学、立体和位置选择性等。目前已有酶催化合成各种类型

聚酯的研究报道［

４－

７］，为解决上述问题提供了新的途径。虽然酶催化合成聚酯在反应规模、产物分子量等指标上与化学法相比仍存在显著差距，但是酶催化的独特优势使得这个研究方向值得关注。

本文介绍了应用于聚酯合成的酶催化剂及其催化机理，总结了酶催化合成不同类型的聚酯的最新进展，并对研究酶催化合成聚酯的发展趋势，包括反应动力学、酶催化剂及催化过程强化等进行了讨论。

１　酶催化剂及其催化机理

目前已报道酶催化合成聚酯的基本途径有两

条—

——开环聚合和缩合聚合（图１）［４］

。缩聚反应过程需要脱除体系中的小分子（即图１所示ＸＯＨ，

如水、甲醇、乙醇等）

，过程较为复杂。开环聚合不涉及小分子的脱除，反应体系相对简单，早期酶催化合成聚酯主要集中在开环聚合。然而开环聚合的单体成本较高，且环状单体的种类有限，相比之下，缩合聚合可应用的单体范围更大，因此成为近年来研究的重点。缩合聚合以羟基酸（

及其衍生物）或二醇及二酸（及其衍生物）为单体，在酶催化剂存在条件下，通过酯化或者转酯化反应制备聚酯。由于酯化或者转酯化反应是可逆反应，为了使反应平衡向酯化的方向移动从而获得更高分子量的聚合产物，需要及时除去体系中的小分子，这是目前研究中关注的重要问题之一。

脂肪酶是目前酶催化合成聚酯研究中应用最多的一类酶。脂肪酶是一种重要的水解酶，可催化生物体内甘油酯类物质的水解。

一些脂肪酶在有机溶

图１　酶催化合成聚酯的基本途径

Ｆｉｇ．１　Ｂａｓｉｃ　ａｐｐｒｏａｃｈ　ｏｆ　ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｐｏｌｙ

ｅｓｔｅｒｓ　

剂中保持稳定，可以催化酯化反应和酯交换反应。酶促聚合中使用的脂肪酶主要来自哺乳动物［猪胰脂肪酶（ｐｏｒｃｉｎｅ　ｐａｎｃｒｅａｔｉｃ　ｌｉｐａｓｅ，ＰＰＬ）］、真菌［南极假丝酵母（Ｃａｎｄｉｄａ　ａｎｔａｒｔｉｃａ，ＣＡ）、皱褶假丝酵母（Ｃａｎｄｉｄａ　ｒｕｇｏｓａ，Ｃ）、圆柱假丝酵母（Ｃａｎｄｉｄａ　ｃｙｌｉｎｄｒａｃｅａ，ＣＣ）、黑曲霉（Ａｓｐｅｒｇｉｌ－ｌｕｓ　ｎｉｇｅｒ，ＡＮ）、娄地青霉（Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ　ｒｏｑ

ｕｅ－ｆｏｒｔｉ，ＰＲ）、代氏根霉（Ｒｈｉｚｏｐｕｓ　ｄｅｌｅｍａｒ，ＲＤ）、米黑根毛霉（Ｒｈｉｚｏｍｕｃｏｒ　ｍｉｅｈｅｉ，ＲＭ）

］、细菌［洋葱假单胞菌（Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ　ｃｅｐ

ａｃｉａ，ＰＣ）、（荧光假单胞菌Ｐｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ　ｆ

ｌｏｕｒｅｓｃｅｎｓ，ＰＦ）］［８］

。其中又以Ｃａｎｄｉｄａ　

ａｎｔａｒｔｉｃａ脂肪酶Ｂ使用最多。其固定化酶已由诺维信公司商品化，即Ｎｏｖｏｚｙ

ｍ４３５（以下简称Ｎ４３５）。事实上，脂肪酶催化聚合的发展有很大程度上归功于Ｎ４３５的出现。除脂肪

酶以外，近期也有角质酶［

９－

１０］、聚羟基脂肪酸酯（ＰＨＡ）合成酶［１１］

用于体外催化聚酯合成的相关报道。下面以Ｃａｎｄｉｄａ　

ａｎｔａｒｔｉｃａ脂肪酶Ｂ（ＣＡＬＢ）为例介绍脂肪酶的催化机理。

ＣＡＬＢ催化合成聚酯的反应催化机理如图２所示［１２］

。反应过程分为两步：第一步，底物１（酸类、酯类等）作为酰基供体使脂肪酶酰化形成过渡态Ⅰ，Ⅰ不稳定释放出产物１，生成酰化酶中间体（ａｃｙｌ　ｅｎｚｙ

ｍｅ）；第二步，底物２（醇类）充当亲核试剂，使酰化酶中间体脱酰化形成过渡态Ⅱ，Ⅱ继而生成产物２，脂肪酶恢复为自由酶。在开环聚合中，底物１即为环状酯类单体（相当于Ｒ与Ｒ′相连）

，第一步反应即为开环反应，没有产物１生成，而是酰化酶中间体带有—Ｒ′—Ｒ—ＯＨ结构。底物２相当于开环聚合的引发剂，通常为微量的水或者

醇类。第二步反应生成的产物２为带—Ｒ′—Ｒ—ＯＨ结构的酯。产物２可以作为下一个反应过程中的“引发剂”

，从而实现开环聚合的·

８０４·化　工　学　报 第６

４卷　

图２　脂肪酶催化酯化／转酯化反应的机理

Ｆｉｇ．２　Ｍｅｃｈａｎｉｓｍ　ｏｆ　ｌｉｐａｓｅ　ｃａｔａｌｙｚｅｄ

ｅｓｔｅｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ／ｔｒａｎｓｅｓｔｅｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ

　

链增长［８］。

２　酶催化合成聚酯研究概览

２０世纪８０年代即出现酶催化缩聚合成聚酯的报道［１３－１４］。迄今酶催化已经可以合成多种类型的

聚酯，包括简单线性聚酯、具有功能基团或立体选

择性的特殊聚酯以及各种嵌段结构的共聚聚酯等。

２．１　简单线性聚酯

第一个酶促开环聚合制备聚酯的报道发表于１９９３年，脂肪酶催化ε－己内酯单体聚合得到数均

分子量（Ｍｎ）为７７００的聚己内酯［１５－１６］。此后的研

究涉及了多种环状单体的脂肪酶催化开环聚合反

应，包括内酯及其衍生物（四元环到十七元

环）［１７－１８］、交酯、环二酯、环碳酸酯等。特别地，相对于常规化学金属催化剂催化过程，酶催化开环聚合过程中大环内酯单体具有更高的反应活性［１９］。

对于酶催化缩合聚合反应，化学法常用的二羧酸和二醇单体在酶催化体系中的反应活性相对较低，导致反应时间长，产物分子量低［２０］。因此通常采用长脂肪链的二羧酸或者二羧酸的活化衍生物与二醇缩聚。Ｇｒｏｓｓ等［２１］发现二酸单体和二醇单体的脂肪链越长，酶催化聚合反应活性越高，如癸二酸、己二酸和辛二醇、己二醇的反应活性要明显高于丁二酸和丁二醇。醇羟基酸的酶促聚合也有报道［２２］。表１列出了文献报道的酶催化缩聚合成简单线性聚酯的部分反应实例。

２．２　含功能基团的聚酯

含功能基团的聚酯主要包括三类，一是含功能端基的聚酯；二是主链中含有不饱和键的聚酯；三是含有功能侧基的聚酯。含功能端基的聚酯主要通过酶促开环聚合得到。开环聚合的过程中，需要引入微量的亲核试剂起到类似引发剂的作用，该亲核试剂将保留在产物高分子链端。亲核试剂可以是水、醇、胺或硫醇［８］。如以２－巯基乙醇作为亲核试剂，可以在高分子链末端引入巯基，而不需要保护和脱保护的过程［２８］。酶促聚合反应的温和条件及其反应的区域选择特性，使制备聚酯的过程中可以引入含有不饱和键［２９］或多官能团的单体［３０］。此外，有文献报道Ｎ４３５催化１，３－双３－羧基丙烷四甲基二硅氧烷与１，８－辛二醇本体聚合，在７０℃下反应２４ｈ后得到含硅氧烷结构的聚酯（Ｍｗ为２２０００，Ｍｎ为１１７００）［３１］。

表１　酶催化缩聚合成简单线性聚酯的反应实例

Ｔａｂｌｅ　１　Ｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｚｅｄ　ｂｙ　ｅｎｚｙｍｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｐｏｌｙｃｏｎｄｅｎｓａｔｉｏｎ

Ｅｎｚｙｍｅ　Ｍｏｎｏｍｅｒ　Ｃｏｎｄｉｔｉｏｎ　Ｓｏｌｖｅｎｔ　ＭｗＭｎＲｅｆ．Ｎ４３５ｄｉｖｉｎｙｌ　ａｄｉｐａｔｅ，１，４－ｂｕｔａｎｅｄｉｏｌ　５０℃，４ｈｂｕｌｋ　１７７４６［２３］ｄｉｅｔｈｙｌ　ｓｕｃｃｉｎａｔｅ，１，４－ｂｕｔａｎｅｄｉｏｌ　９５℃，２４ｈｄｉｐｈｅｎｙｌ　ｅｔｈｅｒ　３８０００［２４］

ａｄｉｐｉｃ　ａｃｉｄ，１，８－ｏｃｔａｎｅｄｉｏｌ　７０℃，４８ｈｄｉｐｈｅｎｙｌ　ｅｔｈｅｒ　２８５００［２１］

ｄｉｍｅｔｈｙｌ　ｓｕｃｃｉｎａｔｅ，１，４－ｂｕｔａｎｅｄｉｏｌ（１）９０℃，４８ｈ；

（２）１００℃，２４ｈ

ｔｏｌｕｅｎｅ　１３００００［２５］ω－ｈｙｄｒｏｘｙ　ａｃｉｄ（Ｃ－１６，Ｃ－１２，Ｃ－１０）９０℃，４８ｈｂｕｌｋ＞１００００［２２］Ｍｕｃｏｒ　ｍｉｅｈｅｉ　ｌｉｐａｓｅ　ｂｉｓ（２，２，２－ｔｒｉｆｌｕｏｒｏｅｔｈｙｌ）ｓｅｂａｃａｔｅ，１，４－

　ｂｕｔａｎｅｄｉｏｌ

３７℃，７ｄｄｉｐｈｅｎｙｌ　ｅｔｈｅｒ　４２０００［２６］

ｌｉｐａｓｅ　ｆｒｏｍＰｓｅｕｄｏｍｏｎａｓ　ｃｅｐａｃｉａｍｅｔｈｙｌ　ｒｉｃｉｎｏｌｅａｔｅ

ｒｉｃｉｎｏｌｅｉｃ　ａｃｉｄ

８０℃，７ｄ

８０℃，７ｄ

ｂｕｌｋ

ｂｕｌｋ

７３２００

８５０００

［２７］

［２７］

ｃｕｔｉｎａｓｅ　ｆｒｏｍ　Ｈｕｍｉｃｏｌａ　ｉｎｓｏｌｅｎｓ１，４－ｃｙｃｌｏｈｅｘａｎｅｄｉｍｅｔｈａｎｏｌ，ｓｅｂａｃｉｃ　ａｃｉｄ

１，８－ｏｃｔａｎｅｄｉｏｌ，Ｃ１３－ｄｉａｃｉｄ

７０℃，４８ｈ

７０℃，４８ｈ

ｂｕｌｋ

ｄｉｐｈｅｎｙｌ　ｅｔｈｅｒ

１９０００

１１０００

［９］

［１０］

ｐｏｌｙｈｙｄｒｏｘｙａｌｋａｎｏａｔｅ　ｓｙｎｔｈａｓｅ２－ｈｙｄｒｏｘｙ　ｂｕｔｙｒａｔｅ－ｃｏｅｎｚｙｍｅ　Ａ　ｒｏｏｍ　ｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅ，

　１２ｈ

ｐｈｏｓｐｈａｔｅ　ｂｕｆｆｅｒ

ｓｏｌｕｔｉｏｎ

１０６０００　５９０００［１１］

·

９

０

４

·

　第２期 朱晶莹等：酶催化合成聚酯的研究进展

２．３　立体选择性聚酯

酶催化的立体选择性可望用于合成手性聚酯，这是酶催化聚合相对于化学法聚合的重要优势之

一［

５，３２］

。同时，酶催化过程避免了化学法可能引入的金属元素及有色杂质的影响，为发挥立体选择性聚酯的光学特性创造了适宜的条件。早在２０世纪８０年代末，就有采用猪胰脂肪酶（ＰＰＬ）催化双

（２，２，２－三氯乙基）反式－３，４－环氧己二酸与１，４－丁二醇聚合获得了Ｍｗ为７９００（Ｍｎ为５３００）

，光学纯度超过９５％的聚合物［１

４］

。对于外消旋的α－甲基－β－丙内酯，通过酶催化可以进行动力学拆分开环聚合，获得具有光学活性的富（Ｓ）－聚（α－甲基－β－丙

内酯）［３３］

。２．４　共聚聚酯

酶也可以催化多种单体进行共聚制备聚酯，共

聚过程可以为多种环状单体之间［

１５］

、多种线性单体之间［３４－３８］以及环状单体与线性单体之间［

３９－

４３］。值得关注的是，酶催化可以实现多官能团大分子单体与小分子单体的缩聚，从而方便地实现嵌段聚酯高分子的合成。例如当单体之一是端基为羟基的聚合物（如ＰＥＧ）时，加入另一种二酸或者其衍生物进行酶催化聚合，即得到带有ＰＥＧ嵌段的共聚

聚酯［４４］

。Ｙｕ等［４５］制备了带有酮洛芬侧基的ＰＥＧ

嵌段聚酯，该聚酯可在生理条件下释放酮洛芬，是一种潜在的药物载体。

在脂肪酶催化下，聚酯链之间也可以发生酯交换反应，这是合成共聚聚酯的一种新思路。在７０～７５℃下，聚己内酯（Ｍｎ＝４４０００，ＰＤＩ　

１．６５）和聚十五内酯（Ｍｎ＝４００００，ＰＤＩ　１．７１）的甲苯溶液在Ｎ４３５催化反应１ｈ后，可以形成多嵌段共聚物（Ｍｎ＝１８２００，ＰＤＩ　

１．９２），反应３０ｈ后，可得到两者的无规共聚物（Ｍｎ＝３１２００，ＰＤＩ　

１．８７）［４６］

。３　酶催化合成聚酯研究现状分析

研究酶催化合成聚酯的最终目的是实现其作为合成聚酯材料的新方法在实际工业体系中应用。实现这个目标需要集合化学、生物、材料、化工等诸多领域的最新研究成果。目前，多数的研究仍集中在“

是否某一种酶可以催化某一些单体来合成聚酯”的小规模试验中，酶催化合成聚酯还没有实现在实际应用上的突破。基于已经发现的大量酶催化聚合实例，研究工作应步入新的阶段—

——①研究酶催化聚合过程的动力学行为，分析影响聚合过程的

关键因素；②设计新型高效的酶催化剂以适用于聚合反应体系；③通过流程工艺设计、反应介质优化及新型反应器等来强化反应过程，提高酶催化合成聚酯的品质。

３．１　酶催化合成聚酯反应过程动力学研究

酶催化聚合的催化剂及产物均为大分子。脂肪酶催化ε－己内酯的开环聚合是一个相对简单的酶催

化过程，反应进行时不会产生限制单体转化率及酶

的活性的离去基团［

４７］

，成为后续深入研究酶催化过程的典型反应。Ｇｒｏｓｓ等［４８－

４９］研究了ＰＰＬ催化的ε－己内酯的开环聚合过程。用１　Ｈ　ＮＭＲ表征不同反应时间的产物，通过末端分析计算产物分子

量、单体转化率及端基的摩尔分数等。他们发现ｌｇ（［Ｍ］０／［Ｍ］ｔ）（［Ｍ］０为初始的单体浓度，［Ｍ］ｔ

为反应ｔ时间后的单体浓度）与反应时间呈线性关系，表明反应过程中链的数目恒定，没有发生链终止；在高单体转化率时，Ｍｎ与单体转化率的线性关系表明聚合物链端显著发生链增长，不同于逐步聚合的机理。近年来针对ε－己内酯的开环聚合，发

展了原位核磁监测的方法［

４７，４９－

５０］。以氘代甲苯作为溶剂，核磁管作为反应器，在反应过程中可实时获

得１　

Ｈ　ＮＭＲ谱图，相关的动力学数据更加准确完

整。在此基础上，进一步分析体系含水量、温度等参数对酶促聚合反应的影响，改进了对聚合机理的

分析［

５０］

。采用基于光纤的原位拉曼光谱实时监测反应过程成为最新研究酶促内酯开环聚合机理的新

方法［５１］

。通过对Ｎ４３５催化的ε－己内酯和δ－戊内酯

的均聚、共聚反应的动力学过程的监测，可以测定单体转化率与时间的关系，并可以估算两种单体在共聚过程中的竞聚率。

在动力学模型方面，２０１１年，Ｂｅｅｒｓ等［５

２］发表了第一个聚ε－己内酯的酶催化聚合及降解过程的统一的动力学途径的模型。这个模型追踪了与酶结合或者游离在溶液中全部高分子链的链长分布，通过一个反应时间的函数预测了单体转化率及分子量分布，与实验结果具有相似的变化趋势，并发现开环速率和体系水含量是控制分子量分布的关键因素。这对于优化反应的条件与过程具有很好的指导意义。

与开环聚合过程相比，缩聚过程要复杂得多。发生聚合反应的官能团多包含活泼氢，难以通

过１　Ｈ　ＮＭＲ谱图定量检测。目前研究缩聚过程动

力学的方法只能通过离线检测，用ＧＰＣ（

凝胶渗·

０１４·化　工　学　报 第６

４卷　

透色谱）分析不同反应时间的产物的分子量及分子量分布［２４］。

３．２　酶催化剂的设计

天然酶的最佳反应场所是生物体内或者相对接近生理条件的体外环境。而酶促聚酯合成反应的条件与生理条件相去甚远，实现这一过程需要解决如下３个主要问题：提高酶在反应工况（高温、有机溶剂、极性单体等）下的稳定性；拓宽酶的底物适用性；提高酶的可重复使用性。这也是酶催化剂应用于其他体外有机相催化过程中需要解决的问题。研究者们采用了各种生物、化学、物理的方法对酶进行改造、修饰与固定化。如采用基因工程的方法改造酶的一级序列，加入可用于稳定酶结构的单元或者改变其与底物结合位点的结构从而改变其底物选择性［５３］；通过化学修饰的方法在酶分子上引入有助于其稳定的小分子或高分子，或者将酶分子共价连接在纳米载体上，也可以获得具有纳米结构的酶制剂或者固定化酶［５４］；通过物理吸附或者包埋的方法获得便于回收利用的固定化酶体系［５５］。

目前应用于催化聚酯合成的酶主要是一些商品化的脂肪酶及其固定化酶［５６］，针对聚合反应的酶催化剂的设计研究还很少，但酶催化剂是酶催化聚合过程的核心，对其的设计和改造是一个亟待拓展的研究方向。酶的固定化是提高酶的稳定性、可重复利用性及在有机相中活性的常用方法之一。另一个可能提高酶催化聚合反应活性的研究方向是增加酶在有机相中的“溶解”程度，促进传质过程。酶的表面通常是亲水的，而聚合反应的体系多为有机溶剂，酶在反应体系中倾向于团聚沉淀，从而与底物之间形成巨大的传质阻力。增溶酶的方法主要有两种，一种是在酶的表面共价接枝有机相增溶的聚合物链端，最常见的是ＰＥＧ修饰酶；另一种方法是在体系中引入适当的表面活性剂，促进酶的分散，提高酶在有机相中的催化活性［５７－５９］。笔者所在课题组对酶的化学修饰及纳米酶催化剂的制备进行了长期的研究，获得了在有机相中稳定性及活性较高的酶制剂，有望进一步应用于催化聚合反应体系［６０－６２］。

３．３　酶催化聚合过程强化

３．３．１　聚合流程　由于酶催化合成聚酯的过程，特别是缩聚过程，涉及小分子脱除的过程，因此，设计适合于聚合反应的工艺流程是提高反应产物分子量的重要研究思路之一。针对短链二酸（酯）和二醇通过酶催化缩聚反应制备聚酯较为困难的特点，Ｇｒｏｓｓ等［２４］设计了两步法工艺，丁二酸二乙酯和１，４－丁二醇单体先在较低温度和常压条件下预聚，再升高温度，在高真空度的条件下进行缩聚，获得了Ｍｗ超过３００００的聚丁二酸丁二醇酯。Ｍａｔｓｕｍｕｒａ等［２５］将丁二酸二甲酯和１，４－丁二醇首先通过Ｎ４３５催化制备环状寡聚物，再进行开环聚合，获得了Ｍｗ高达１３００００的聚丁二酸丁二醇酯。

Ａｎｎｕａｒ等［６３］研究了超声对酶催化己内酯的开环反应的影响，发现超声作用可以提高单体的转化率，并且使产物的分子量分布从２．５５缩小到１．４４。

３．３．２　溶剂工程　由于聚合反应的单体和产物高分子一般具有极大的物理性质差异，如溶解性的差异，使针对聚合反应的介质工程显得尤为重要。为了使反应始终处于均相状态便于传质过程，酶催化聚合过程通常在可以同时溶解单体和聚合物的介质中进行。鉴于多数聚合物在较高分子量时的溶解性较差，新型的溶剂，如离子液体、超临界流体等开始应用于酶催化聚合。Ａｒｒａｚｏｌａ等［６４］在超临界二氧化碳中成功进行了脂肪酶催化Ｌ－乳酸的聚合，获得了分子量超过１００００的产物，其中超临界二氧化碳很好地溶解了增长的聚Ｌ－乳酸链。Ｆｕｊｉｔａ等［６５］在离子液体［Ｃ４ｍｉｍ］［ＢＦ４］中进行脂肪酶催化获得了分子量高达５５０００的聚Ｌ－乳酸。在超临界二氧化碳和离子液体中进行酶催化聚ε－己内酯、酚类聚合物的合成等也有报道［６６－６９］。介质工程作为相对易操作的优化手段，在酶催化聚合中将一直保持其发展的活力。

３．３．３　新型反应器　由于酶的成本相对较高，且在体外环境中的稳定性有限，在考虑其催化聚合反应的放大时，尽量减少对反应体系的扰动将更好地保持酶的催化活性。因此连续反应比间歇反应更加适合酶催化聚合过程的放大。２０１１年，Ｋｕｎｄｕ等［７０］设计了一种酶催化制备聚ε－己内酯的微反应器。该反应器适用于有机溶剂及高温条件，实现了固定化脂肪酶的连续催化聚合。微反应器极好的传热传质能力强化了反应，获得了比分批反应更快的反应速率及更高的产物分子量。同时，微反应器有利于制备具有微纳米结构的材料，为酶催化聚合提供了新的发展平台。

·

１

１

４

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　第２期 朱晶莹等：酶催化合成聚酯的研究进展

４　总结与展望

现有的实验室研究结果表明，酶催化聚合不仅可以得到常规聚酯，还可以获得化学法难以制备的特殊聚酯。酶作为一类环境友好的绿色催化剂，其催化合成所得到的聚酯在医药、电子、环保等方面有着广泛的应用前景。然而，目前酶催化合成聚酯离实际应用还有差距，一方面反应成本较高，效率低，通常反应时间在数小时至数天，催化剂用量较大，有的甚至与单体质量相当；另一方面，多数产物分子量较低，难以作为独立使用的高分子材料。因此，需要将反应动力学、酶催化剂的设计改进、反应流程及工艺条件的优化、介质工程及反应器的设计等方面的研究工作统筹协调，以更深刻地认识酶催化合成聚酯过程的动力学机制为基础，以酶催化剂的改造和反应器创新为手段，提高酶催化合成聚酯的产品品质和过程绩效，最终推动酶法聚酯合成过程的创新和聚酯产品应用。

Ｒｅｆｅｒｅｎｃｅｓ

［１］　Ｚａｋｓ　Ａ，Ｋｌｉｂａｎｏｖ　Ａ　Ｍ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｃａｔａｌｙｓｉｓ　ｉｎ　ｏｒｇａｎｉｃ　ｍｅｄｉａａｔ　１００℃［Ｊ］．Ｓｃｉｅｎｃｅ，１９８４，２２４（４６５４）：１２４９－１２５１［２］　Ｓｃｈｍｉｄ　Ａ，Ｄｏｒｄｉｃｋ　Ｊ　Ｓ，Ｈａｕｅｒ　Ｂ，Ｋｉｅｎｅｒ　Ａ，Ｗｕｂｂｏｌｔｓ　Ｍ，Ｗｉｔｈｏｌｔ　Ｂ．Ｉｎｄｕｓｔｒｉａｌ　ｂｉｏｃａｔａｌｙｓｉｓ　ｔｏｄａｙ　ａｎｄ　ｔｏｍｏｒｒｏｗ［Ｊ］．

Ｎａｔｕｒｅ，２００１，４０９（６８１７）：２５８－２６８

［３］　Ｂｏｒｎｓｃｈｅｕｅｒ　Ｕ　Ｔ，Ｈｕｉｓｍａｎ　Ｇ　Ｗ，Ｋａｚｌａｕｓｋａｓ　Ｒ　Ｊ，Ｌｕｔｚ　Ｓ，Ｍｏｏｒｅ　Ｊ　Ｃ，Ｒｏｂｉｎｓ　Ｋ．Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ　ｔｈｅ　ｔｈｉｒｄ　ｗａｖｅ　ｏｆ

ｂｉｏｃａｔａｌｙｓｉｓ［Ｊ］．Ｎａｔｕｒｅ，２０１２，４８５（７３９７）：１８５－１９４［４］　Ｋｏｂａｙａｓｈｉ　Ｓ．Ｒｅｃｅｎｔ　ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔｓ　ｉｎ　ｌｉｐａｓｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓ［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌａｒ　Ｒａｐｉｄ

Ｃｏｍｍｕｎｉｃａｔｉｏｎｓ，２００９，３０（４／５）：２３７－２６６

［５］　Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ，Ｇａｎｅｓｈ　Ｍ，Ｌｕ　Ｗ．Ｅｎｚｙｍｅ－ｃａｔａｌｙｓｉｓ　ｂｒｅａｔｈｅｓｎｅｗ　ｌｉｆｅ　ｉｎｔｏ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒ　ｃｏｎｄｅｎｓａｔｉｏｎ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎｓ［Ｊ］．

Ｔｒｅｎｄｓ　ｉｎ　Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，２０１０，２８（８）：４３５－４４３

［６］　Ｋｏｂａｙａｓｈｉ　Ｓ．Ｌｉｐａｓｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ－ａｇｒｅｅｎｐｏｌｙｍｅｒ　ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ［Ｊ］．Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｊａｐａｎ

Ａｃａｄｅｍｙ　Ｓｅｒｉｅｓ　Ｂ－Ｐｈｙｓｉｃａｌ　ａｎｄ　Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ　Ｓｃｉｅｎｃｅｓ，２０１０，

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［７］　Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ，Ｋｕｍａｒ　Ａ，Ｋａｌｒａ　Ｂ．Ｐｏｌｙｍｅｒ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｂｙ　ｉｎｖｉｔｒｏ　ｅｎｚｙｍｅ　ｃａｔａｌｙｓｉｓ［Ｊ］．Ｃｈｅｍｉｃａｌ　Ｒｅｖｉｅｗｓ，２００１，１０１

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［８］　Ｈｅｉｓｅ　Ａ，Ｄｕｘｂｕｒｙ　Ｃ　Ｊ，Ｐａｌｍａｎｓ　Ａ　Ｒ　Ａ．Ｅｎｚｙｍｅ－ｍｅｄｉａｔｅｄｒｉｎｇ－ｏｐｅｎｉｎｇ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ／／Ｐｈｉｌｉｐｐｅ　Ｄ，Ｏｌｉｖｉｅｒ　Ｃ，Ｊｅａｎ－

Ｍａｒｉｅ　Ｒ．Ｈａｎｄｂｏｏｋ　ｏｆ　Ｒｉｎｇ－ｏｐｅｎｉｎｇ　Ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ［Ｍ］．

Ｗｅｉｎｈｅｉｍ，Ｇｅｒｍａｎｙ：Ｗｉｌｅｙ－ＶＣＨ　Ｖｅｒｌａｇ　ＧｍｂＨ　＆Ｃｏ．

ＫＧａＡ，２００９：３７９

［９］　Ｈｕｎｓｅｎ　Ｍ，Ａｚｉｍ　Ａ，Ｍａｎｇ　Ｈ，Ｗａｌｌｎｅｒ　Ｓ　Ｒ，Ｒｏｎｋｖｉｓｔ　Ａ，Ｘｉｅ　Ｗ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ．Ａ　ｃｕｔｉｎａｓｅ　ｗｉｔｈ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ

ａｃｔｉｖｉｔｙ［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００７，４０（２）：１４８－１５０

［１０］　Ｆｅｄｅｒ　Ｄ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ．Ｅｘｐｌｏｒｉｎｇ　ｃｈａｉｎ　ｌｅｎｇｔｈ　ｓｅｌｅｃｔｉｖｉｔｙ　ｉｎ

ｈｉｃ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｐｏｌｙｃｏｎｄｅｎｓａｔｉｏｎ　ｒｅａｃｔｉｏｎｓ［Ｊ］．Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，

２０１０，１１（３）：６９０－６９７

［１１］　Ｎｉａｍｓｉｒｉ　Ｎ，Ｂｅｒｇｋｖｉｓｔ　Ｍ，Ｄｅｌａｍａｒｒｅ　Ｓ　Ｃ，Ｃａｄｙ　Ｎ　Ｃ，Ｃｏａｔｅｓ　Ｇ　Ｗ，Ｏｂｅｒ　Ｃ　Ｋ，Ｂａｔｔ　Ｃ　Ａ．Ｉｎｓｉｇｈｔ　ｉｎ　ｔｈｅ　ｒｏｌｅ　ｏｆ

ｂｏｖｉｎｅ　ｓｅｒｕｍ　ａｌｂｕｍｉｎ　ｆｏｒ　ｐｒｏｍｏｔｉｎｇ　ｔｈｅ　ｉｎ　ｓｉｔｕ　ｓｕｒｆａｃｅ

ｇｒｏｗｔｈ　ｏｆ　ｐｏｌｙｈｙｄｒｏｘｙｂｕｔｙｒａｔｅ（ＰＨＢ）ｏｎ　ｐａｔｔｅｒｎｅｄ

ｓｕｒｆａｃｅｓ　ｖｉａｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｓｕｒｆａｃｅ－ｉｎｉｔｉａｔｅｄ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ［Ｊ］．

Ｃｏｌｌｏｉｄｓ　ａｎｄ　Ｓｕｒｆａｃｅｓ　Ｂ－Ｂｉｏｉｎｔｅｒｆａｃｅｓ，２００７，６０（１）：６８－

７９

［１２］　Ｏｔｔｏｓｓｏｎ　Ｊ．Ｅｎｔｈａｌｐｙ　ａｎｄ　Ｅｎｔｒｏｐｙ　ｉｎ　Ｅｎｚｙｍｅ　Ｃａｔａｌｙｓｉｓ—ａＳｔｕｄｙ　ｏｆ　Ｌｉｐａｓｅ　Ｅｎａｎｔｉｏｓｅｌｅｃｔｉｖｉｔｙ［Ｍ］．ＫＴＨ，

Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，２００１　

［１３］　Ａｊｉｍａ　Ａ，Ｙｏｓｈｉｍｏｔｏ　Ｔ，Ｔａｋａｈａｓｈｉ　Ｋ，Ｔａｍａｕｒａ　Ｙ，ＳａｉｔｏＹ，Ｉｎａｄａ　Ｙ．Ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　１０－ｈｙｄｒｏｘｙｄｅｃａｎｏｉｃ　ａｃｉｄ　ｉｎ

ｂｅｎｚｅｎｅ　ｗｉｔｈ　ｐｏｌｙｅｔｈｙｌｅｎｅ　ｇｌｙｃｏｌ－ｍｏｄｉｆｉｅｄ　ｌｉｐａｓｅ［Ｊ］．

Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．Ｌｅｔｔ．，１９８５，７（５）：３０３－３０６

［１４］　Ｗａｌｌａｃｅ　Ｊ　Ｓ，Ｍｏｒｒｏｗ　Ｃ　Ｊ．Ｂｉｏｃａｔａｌｙｔｉｃ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｐｏｌｙｍｅｒｓ－ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ａｎ　ｏｐｔｉｃａｌｌｙ－ａｃｔｉｖｅ，ｅｐｏｘｙ－ｓｕｂｓｔｉｔｕｔｅｄ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒ

ｂｙ　ｌｉｐａｓｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ［Ｊ］．Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ

Ｐｏｌｙｍｅｒ　Ｓｃｉｅｎｃｅ　Ｐａｒｔ　ａ－Ｐｏｌｙｍｅｒ　Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，１９８９，２７

（８）：２５５３－２５６７

［１５］　Ｕｙａｍａ　Ｈ，Ｔａｋｅｙａ　Ｋ，Ｋｏｂａｙａｓｈｉ　Ｓ．Ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓｂｙ　ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｒｉｎｇ－ｏｐｅｎｉｎｇ　ｃｏｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｕｓｉｎｇ　ｌｉｐａｓｅ

ｃａｔａｌｙｓｔ［Ｊ］．Ｐｒｏｃｅｅｄｉｎｇｓ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ｊａｐａｎ　Ａｃａｄｅｍｙ　Ｓｅｒｉｅｓ　Ｂ－

Ｐｈｙｓｉｃａｌ　ａｎｄ　Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ　Ｓｃｉｅｎｃｅｓ，１９９３，６９（８）：２０３－２０７［１６］　Ｕｙａｍａ　Ｈ，Ｋｏｂａｙａｓｈｉ　Ｓ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｒｉｎｇ－ｏｐｅｎｉｎｇｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｌａｃｔｏｎｅｓ　ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｂｙ　ｌｉｐａｓｅ［Ｊ］．

Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ　Ｌｅｔｔｅｒｓ，１９９３（７）：１１４９－１１５０

［１７］　Ｖａｎ　Ｄｅｒ　Ｍｅｅ　Ｌ，Ｈｅｌｍｉｃｈ　Ｆ，Ｄｅ　Ｂｒｕｉｊｎ　Ｒ，Ｖｅｋｅｍａｎｓ　Ｊ　Ａ　ＪＭ，Ｐａｌｍａｎｓ　Ａ　Ｒ　Ａ，Ｍｅｉｊｅｒ　Ｅ　Ｗ．Ｉｎｖｅｓｔｉｇａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｌｉｐａｓｅ－

ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｒｉｎｇ－ｏｐｅｎｉｎｇ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎｓ　ｏｆ　ｌａｃｔｏｎｅｓ　ｗｉｔｈ

ｖａｒｉｏｕｓ　ｒｉｎｇ　ｓｉｚｅｓ：ｋｉｎｅｔｉｃ　ｅｖａｌｕａｔｉｏｎ［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，

２００６，３９（１５）：５０２１－５０２７

［１８］　Ｍａｔｓｕｍｕｒａ　Ｓ，Ｂｅｐｐｕ　Ｈ，Ｎａｋａｍｕｒａ　Ｋ，Ｏｓａｎａｉ　Ｓ，ＴｏｓｈｉｍａＫ．Ｐｒｅｐａｒａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｐｏｌｙ（ｂｅｔａ－ｍａｌｉｃ　ａｃｉｄ）ｂｙ　ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｒｉｎｇ－

ｏｐｅｎｉｎｇ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｂｅｎｚｙｌ　ｂｅｔａ－ｍａｌｏｌａｃｔｏｎａｔｅ［Ｊ］．

Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ　Ｌｅｔｔｅｒｓ，１９９６（９）：７９５－７９６

［１９］　Ｍａｒｔｉｎｏ　Ｌ，Ｓｃａｎｄｏｌａ　Ｍ，Ｊｉａｎｇ　Ｚ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ，ｔｈｅｒｍａｌ　ａｎｄ　ｃｒｙｓｔａｌｌｉｎｅ　ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ　ｏｆ　ａ　ｐｏｌｙ（ｂｅｔａ－ａｍｉｎｏ

ｅｓｔｅｒ）ａｎｄ　ｐｏｌｙ（ｌａｃｔｏｎｅ－ｃｏ－ｂｅｔａ－ａｍｉｎｏ　ｅｓｔｅｒ）ｃｏｐｏｌｙｍｅｒｓ

［Ｊ］．Ｐｏｌｙｍｅｒ，２０１２，５３（９）：１８３９－１８４８

［２０］　Ｕｙａｍａ　Ｈ，Ｋｏｂａｙａｓｈｉ　Ｓ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓｖｉａｐｏｌｙｃｏｎｄｅｎｓａｔｉｏｎ［Ｊ］．Ｅｎｚｙｍｅ－Ｃａｔａｌｙｚｅｄ　Ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ

Ｐｏｌｙｍｅｒｓ，２００６，１９４：１３３－１５８

［２１］　Ｍａｈａｐａｔｒｏ　Ａ，Ｋａｌｒａ　Ｂ，Ｋｕｍａｒ　Ａ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ．Ｌｉｐａｓｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｐｏｌｙｃｏｎｄｅｎｓａｔｉｏｎｓ：ｅｆｆｅｃｔ　ｏｆ　ｓｕｂｓｔｒａｔｅｓ　ａｎｄ

ｓｏｌｖｅｎｔ　ｏｎ　ｃｈａｉｎ　ｆｏｒｍａｔｉｏｎ，ｄｉｓｐｅｒｓｉｔｙ，ａｎｄ　ｅｎｄ－ｇｒｏｕｐ

ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ［Ｊ］．Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００３，４（３）：５４４－５５１［２２］　Ｍａｈａｐａｔｒｏ　Ａ，Ｋｕｍａｒ　Ａ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ．Ｍｉｌｄ，ｓｏｌｖｅｎｔ－ｆｒｅｅｏｍｅｇａ－ｈｙｄｒｏｘｙ　ａｃｉｄ　ｐｏｌｙｃｏｎｄｅｎｓａｔｉｏｎｓ　ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｂｙ　Ｃａｎｄｉｄａ

ａｎｔａｒｃｔｉｃａｌｉｐａｓｅ　Ｂ［Ｊ］．Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００４，５（１）：

６２－６８

［２３］　Ｃｈａｕｄｈａｒｙ　Ａ　Ｋ，Ｌｏｐｅｚ　Ｊ，Ｂｅｃｋｍａｎ　Ｅ　Ｊ，Ｒｕｓｓｅｌｌ　Ａ　Ｊ．Ｂｉｏｃａｔａｌｙｔｉｃ　ｓｏｌｖｅｎｔ－ｆｒｅｅ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｔｏ　ｐｒｏｄｕｃｅ　ｈｉｇｈ

ｍｏｌｅｃｕｌａｒ　ｗｅｉｇｈｔ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓ［Ｊ］．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　Ｐｒｏｇｒｅｓｓ，

１９９７，１３（３）：３１８－３２５

·

２

１

４

·化　工　学　报 第６４卷　

［２４］　Ａｚｉｍ　Ｈ，Ｄｅｋｈｔｅｒｍａｎ　Ａ，Ｊｉａｎｇ　Ｚ　Ｚ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ．Ｃａｎｄｉｄａａｎｔａｒｃｔｉｃａ　ｌｉｐａｓｅ　Ｂ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｐｏｌｙ（ｂｕｔｙｌｅｎｅ

ｓｕｃｃｉｎａｔｅ）：ｓｈｏｒｔｅｒ　ｃｈａｉｎ　ｂｕｉｌｄｉｎｇ　ｂｌｏｃｋｓ　ａｌｓｏ　ｗｏｒｋ［Ｊ］．

Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００６，７（１１）：３０９３－３０９７

［２５］　Ｓｕｇｉｈａｒａ　Ｓ，Ｔｏｓｈｉｍａ　Ｋ，Ｍａｔｓｕｍｕｒａ　Ｓ．Ｎｅｗ　ｓｔｒａｔｅｇｙ　ｆｏｒｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｈｉｇｈ－ｍｏｌｅｃｕｌａｒ－ｗｅｉｇｈｔ　ｐｏｌｙ（ｂｕｔｙｌｅｎｅ

ｓｕｃｃｉｎａｔｅ）ｖｉａ　ｃｙｃｌｉｃ　ｏｌｉｇｏｍｅｒｓ［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌａｒ

Ｒａｐｉｄ　Ｃｏｍｍｕｎｉｃａｔｉｏｎｓ，２００６，２７（３）：２０３－２０７

［２６］　Ｌｉｎｋｏ　Ｙ　Ｙ，Ｗａｎｇ　Ｚ　Ｌ，Ｓｅｐｐａｌａ　Ｊ．Ｌｉｐａｓｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓｏｆ　ｐｏｌｙ（１，４－ｂｕｔｙｌ　ｓｅｂａｃａｔｅ）ｆｒｏｍ　ｓｅｂａｃｉｃ　ａｃｉｄ　ｏｒ　ｉｔｓ

ｄｅｒｉｖａｔｉｖｅｓ　ｗｉｔｈ　１，４－ｂｕｔａｎｅｄｉｏｌ［Ｊ］．Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ

Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，１９９５，４０（２）：１３３－１３８

［２７］　Ｅｂａｔａ　Ｈ，Ｔｏｓｈｉｍａ　Ｋ，Ｍａｔｓｕｍｕｒａ　Ｓ．Ｌｉｐａｓｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ａｎｄ　ｃｕｒｉｎｇ　ｏｆ　ｈｉｇｈ－ｍｏｌｅｃｕｌａｒ－ｗｅｉｇｈｔ　ｐｏｌｙｒｉｃｉｎｏｌｅａｔｅ

［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌａｒ　Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅ，２００７，７（６）：７９８－８０３［２８］　Ｈｅｄｆｏｒｓ　Ｃ，Ｏｓｔｍａｒｋ　Ｅ，Ｍａｌｍｓｔｒｏｍ　Ｅ，Ｈｕｌｔ　Ｋ，ＭａｒｔｉｎｅｌｌｅＭ．Ｔｈｉｏｌ　ｅｎｄ－ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｐｏｌｙ（ｅｐｓｉｌｏｎ－

ｃａｐｒｏｌａｃｔｏｎｅ），ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｂｙ　Ｃａｎｄｉｄａ　ａｎｔａｒｃｔｉｃａ　ｌｉｐａｓｅ　Ｂ

［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００５，３８（３）：６４７－６４９

［２９］　Ｙａｎｇ　Ｙ，Ｌｕ　Ｗ，Ｚｈａｎｇ　Ｘ，Ｘｉｅ　Ｗ，Ｃａｉ　Ｍ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ．Ｔｗｏ－ｓｔｅｐ　ｂｉｏｃａｔａｌｙｔｉｃ　ｒｏｕｔｅ　ｔｏ　ｂｉｏｂａｓｅｄ　ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓ　ｆｒｏｍ

ｏｍｅｇａ－ｃａｒｂｏｘｙ　ｆａｔｔｙ　ａｃｉｄｓ　ａｎｄ　ｄｉｏｌｓ［Ｊ］．Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，

２０１０，１１（１）：２５９－２６８

［３０］　Ｋａｔｏ　Ｍ，Ｔｏｓｈｉｍａ　Ｋ，Ｍａｔｓｕｍｕｒａ　Ｓ．Ｄｉｒｅｃｔ　ｅｎｚｙｍａｔｉｃｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ａ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒ　ｗｉｔｈ　ｆｒｅｅ　ｐｅｎｄａｎｔ　ｍｅｒｃａｐｔｏ　ｇｒｏｕｐｓ

［Ｊ］．Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００９，１０（２）：３６６－３７３

［３１］　Ｐｏｏｊａｒｉ　Ｙ，Ｐａｌｓｕｌｅ　Ａ　Ｓ，Ｃａｉ　Ｍ，Ｃｌａｒｓｏｎ　Ｓ　Ｊ，Ｇｒｏｓｓ　ＲＡ．Ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｏｒｇａｎｏｓｉｌｏｘａｎｅ　ｃｏｐｏｌｙｍｅｒｓ　ｕｓｉｎｇ　ｅｎｚｙｍａｔｉｃ

ｐｏｌｙｅｓｔｅｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ［Ｊ］．Ｅｕｒｏｐｅａｎ　Ｐｏｌｙｍｅｒ　Ｊｏｕｒｎａｌ，２００８，

４４（１２）：４１３９－４１４５

［３２］　Ｕｙａｍａ　Ｈ，Ｋｏｂａｙａｓｈｉ　Ｓ．Ｅｎｚｙｍｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｔｏｆｕｎｃｔｉｏｎａｌ　ｐｏｌｙｍｅｒｓ［Ｊ］．Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ　Ｃａｔａｌｙｓｉｓ

Ｂ－Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ，２００２，１９：１１７－１２７

［３３］　Ｓｖｉｒｋｉｎ　Ｙ　Ｙ，Ｘｕ　Ｊ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ，Ｋａｐｌａｎ　Ｄ　Ｌ，Ｓｗｉｆｔ　Ｇ．Ｅｎｚｙｍｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｓｔｅｒｅｏｅｌｅｃｔｉｖｅ　ｒｉｎｇ－ｏｐｅｎｉｎｇ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ

ｏｆ　ａｌｐｈａ－ｍｅｔｈｙｌ－ｂｅｔａ－ｐｒｏｐｉｏｌａｃｔｏｎｅ［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，

１９９６，２９（１３）：４５９１－４５９７

［３４］　Ｋｕｌｓｈｒｅｓｔｈａ　Ａ　Ｓ，Ｇａｏ　Ｗ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ．Ｇｌｙｃｅｒｏｌｃｏｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓ：Ｃｏｎｔｒｏｌ　ｏｆ　ｂｒａｎｃｈｉｎｇ　ａｎｄ　ｍｏｌｅｃｕｌａｒ　ｗｅｉｇｈｔ

ｕｓｉｎｇ　ａ　ｌｉｐａｓｅ　ｃａｔａｌｙｓｔ［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００５，３８

（８）：３１９３－３２０４

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ｔｒｉｍｅｔｈｙｌｏｌｐｒｏｐａｎｅ　ｃｏｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎｓ［Ｊ］．Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，

２００７，８（６）：１７９４－１８０１

［３６］　Ｈｕ　Ｊ，Ｇａｏ　Ｗ，Ｋｕｌｓｈｒｅｓｔｈａ　Ａ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ．“Ｓｗｅｅｔｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓ”：ｌｉｐａｓｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｃｏｎｄｅｎｓａｔｉｏｎ－ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎｓ

ｏｆ　ａｌｄｉｔｏｌｓ［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００６，３９（２０）：

６７８９－６７９２

［３７］　Ｌｉ　Ｇ，Ｙａｏ　Ｄ，Ｚｏｎｇ　Ｍ．Ｌｉｐａｓｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆｂｉｏｄｅｇｒａｄａｂｌｅ　ｃｏｐｏｌｙｍｅｒ　ｃｏｎｔａｉｎｉｎｇ　ｍａｌｉｃ　ａｃｉｄ　ｕｎｉｔｓ　ｉｎ

ｓｏｌｖｅｎｔ－ｆｒｅｅ　ｓｙｓｔｅｍ［Ｊ］．Ｅｕｒｏｐｅａｎ　Ｐｏｌｙｍｅｒ　Ｊｏｕｒｎａｌ，

２００８，４４（４）：１１２３－１１２９

［３８］　Ｓｈａｒｍａ　Ｂ，Ａｚｉｍ　Ａ，Ａｚｉｍ　Ｈ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ａｎｄ　ｓｏｌｉｄ－ｓｔａｔｅ　ｐｒｏｐｅｒｔｉｅｓ　ｏｆ　ａｌｉｐｈａｔｉｃ

ｐｏｌｙｅｓｔｅｒａｍｉｄｅｓ　ｗｉｔｈ　ｐｏｌｙｄｉｍｅｔｈｙｌｓｉｌｏｘａｎｅ　ｂｌｏｃｋｓ［Ｊ］．

Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００７，４０（２２）：７９１９－７９２７

［３９］　Ｊｉａｎｇ　Ｚ．Ｌｉｐａｓｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ａｌｉｐｈａｔｉｃ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓ　ｖｉａｃｏｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｌａｃｔｏｎｅ，ｄｉａｌｋｙｌ　ｄｉｅｓｔｅｒ，ａｎｄ　ｄｉｏｌ［Ｊ］．

Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００８，９（１１）：３２４６－３２５１

［４０］　Ｔａｋｗａ　Ｍ，Ｈｕｌｔ　Ｋ，Ｍａｒｔｉｎｅｌｌｅ　Ｍ．Ｓｉｎｇｌｅ－ｓｔｅｐ，ｓｏｌｖｅｎｔ－ｆｒｅｅｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｒｏｕｔｅ　ｔｏ　ａｌｐｈａ，ｏｍｅｇａ－ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌｉｚｅｄ

ｐｏｌｙｐｅｎｔａｄｅｃａｌａｃｔｏｎｅ　ｍａｃｒｏｍｏｎｏｍｅｒｓ［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，

２００８，４１（１４）：５２３０－５２３６

［４１］　Ｅｒｉｋｓｓｏｎ　Ｍ，Ｆｏｇｅｌｓｔｒｏｍ　Ｌ，Ｈｕｌｔ　Ｋ，Ｍａｌｍｓｔｒｏｍ　Ｅ，Ｊｏｈａｎｓｓｏｎ　Ｍ，Ｔｒｅｙ　Ｓ，Ｍａｒｔｉｎｅｌｌｅ　Ｍ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｏｎｅ－ｐｏｔ

ｒｏｕｔｅ　ｔｏ　ｔｅｌｅｃｈｅｌｉｃ　ｐｏｌｙｐｅｎｔａｄｅｃａｌａｃｔｏｎｅ　ｅｐｏｘｉｄｅ：ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ，

ＵＶ　ｃｕｒｉｎｇ，ａｎｄ　ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ［Ｊ］．Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，

２００９，１０（１１）：３１０８－３１１３

［４２］　Ｋｏｂａｙａｓｈｉ　Ｓ，Ｕｙａｍａ　Ｈ，Ｎａｍｅｋａｗａ　Ｓ．Ｉｎ　ｖｉｔｒｏ　ｂｉｏｓｙｎｔｈｅｓｉｓｏｆ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓ　ｗｉｔｈ　ｉｓｏｌａｔｅｄ　ｅｎｚｙｍｅｓ　ｉｎ　ａｑｕｅｏｕｓ　ｓｙｓｔｅｍｓ　ａｎｄ

ｏｒｇａｎｉｃ　ｓｏｌｖｅｎｔｓ［Ｊ］．Ｐｏｌｙｍｅｒ　Ｄｅｇｒａｄａｔｉｏｎ　ａｎｄ　Ｓｔａｂｉｌｉｔｙ，

１９９８，５９（１／２／３）：１９５－２０１

［４３］　Ｊｅｄｌｉｎｓｋｉ　Ｚ，Ｋｏｗａｌｃｚｕｋ　Ｍ，Ａｄａｍｕｓ　Ｇ，Ｓｉｋｏｒｓｋａ　Ｗ，ＲｙｄｚＪ．Ｎｏｖｅｌ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｆｕｎｃｔｉｏｎａｌｉｚｅｄ　ｐｏｌｙ（３－ｈｙｄｒｏｘｙｂｕｔａｎｏｉｃ

ａｃｉｄ）ａｎｄ　ｉｔｓ　ｃｏｐｏｌｙｍｅｒｓ［Ｊ］．Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ　Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ

Ｂｉｏｌｏｇｉｃａｌ　Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，１９９９，２５（１／２／３）：２４７－２５３［４４］　Ｋｕｍａｒ　Ｒ，Ｔｙａｇｉ　Ｒ，Ｐａｒｍａｒ　Ｖ　Ｓ，Ｓａｍｕｅｌｓｏｎ　Ｌ　Ａ，ＫｕｍａｒＪ，Ｗａｔｔｅｒｓｏｎ　Ａ　Ｃ．Ｂｉｏｃａｔａｌｙｔｉｃ“ｇｒｅｅｎ”ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｐｅｇ－

ｂａｓｅｄ　ａｒｏｍａｔｉｃ　ｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓ：ｏｐｔｉｍｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｔｈｅ　ｓｕｂｓｔｒａｔｅ　ａｎｄ

ｒｅａｃｔｉｏｎ　ｃｏｎｄｉｔｉｏｎｓ［Ｊ］．Ｇｒｅｅｎ　Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２００４，６（１０）：

５１６－５２０

［４５］　Ｗａｎｇ　Ｈ　Ｙ，Ｚｈｏｕ　Ｙ　Ｊ，Ｗａｎｇ　Ｚ，Ｗａｎｇ　Ｎ，Ｌｉ　Ｋ，Ｙｕ　Ｘ　Ｑ．Ｅｎｚｙｍｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ａ　ｎｏｖｅｌ　ｔｈｅｒｍｏｓｅｎｓｉｔｉｖｅ

ｐｏｌｙｅｓｔｅｒ　ｗｉｔｈ　ｐｅｎｄａｎｔ　ｋｅｔｏｐｒｏｆｅｎ［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌａｒ

Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅ，２０１１，１１（５）：５９５－５９９

［４６］　Ｋｕｍａｒ　Ａ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ．Ｃａｎｄｉｄａ　ａｎｔａｒｃｔｉｃａｌｉｐａｓｅ　Ｂ－ｃａｔａｌｙｚｅｄｔｒａｎｓｅｓｔｅｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ：ｎｅｗ　ｓｙｎｔｈｅｔｉｃ　ｒｏｕｔｅｓ　ｔｏ　ｃｏｐｏｌｙｅｓｔｅｒｓ

［Ｊ］．Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　ｔｈｅ　Ａｍｅｒｉｃａｎ　Ｃｈｅｍｉｃａｌ　Ｓｏｃｉｅｔｙ，２０００，１２２

（４８）：１１７６７－１１７７０

［４７］　Ｍｅｉ　Ｙ，Ｋｕｍａｒ　Ａ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ．Ｐｒｏｂｉｎｇ　ｗａｔｅｒ－ｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅｒｅｌａｔｉｏｎｓｈｉｐｓ　ｆｏｒ　ｌｉｐａｓｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｌａｃｔｏｎｅ　ｒｉｎｇ－ｏｐｅｎｉｎｇ

ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎｓ［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００２，３５（１４）：

５４４４－５４４８

［４８］　Ｍａｃｄｏｎａｌｄ　Ｒ　Ｔ，Ｐｕｌａｐｕｒａ　Ｓ　Ｋ，Ｓｖｉｒｋｉｎ　Ｙ　Ｙ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ，Ｋａｐｌａｎ　Ｄ　Ｌ，Ａｋｋａｒａ　Ｊ，Ｓｗｉｆｔ　Ｇ，Ｗｏｌｋ　Ｓ．Ｅｎｚｙｍｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ

ｅｐｓｉｌｏｎ－ｃａｐｒｏｌａｃｔｏｎｅ　ｒｉｎｇ－ｏｐｅｎｉｎｇ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ［Ｊ］．

Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，１９９５，２８（１）：７３－７８

［４９］　Ｈｅｎｄｅｒｓｏｎ　Ｌ　Ａ，Ｓｖｉｒｋｉｎ　Ｙ　Ｙ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ，Ｋａｐｌａｎ　Ｄ　Ｌ，Ｓｗｉｆｔ　Ｇ．Ｅｎｚｙｍｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎｓ　ｏｆ　ｅｐｓｉｌｏｎ－

ｃａｐｒｏｌａｃｔｏｎｅ：ｅｆｆｅｃｔｓ　ｏｆ　ｉｎｉｔｉａｔｏｒ　ｏｎ　ｐｒｏｄｕｃｔ　ｓｔｒｕｃｔｕｒｅ，

ｐｒｏｐａｇａｔｉｏｎ　ｋｉｎｅｔｉｃｓ，ａｎｄ　ｍｅｃｈａｎｉｓｍ［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，

１９９６，２９（２４）：７７５９－７７６６

［５０］　Ｍｅｉ　Ｙ，Ｋｕｍａｒ　Ａ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ．Ｋｉｎｅｔｉｃｓ　ａｎｄ　ｍｅｃｈａｎｉｓｍ　ｏｆＣａｎｄｉｄａ　ａｎｔａｒｃｔｉｃａｌｉｐａｓｅ　Ｂ　ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｓｏｌｕｔｉｏｎ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ

ｅｐｓｉｌｏｎ－ｃａｐｒｏｌａｃｔｏｎｅ［Ｊ］．Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００３，３６（１５）：

５５３０－５５３６

［５１］　Ｈｕｎｌｅｙ　Ｍ　Ｔ，Ｂｈａｎｇａｌｅ　Ａ　Ｓ，Ｋｕｎｄｕ　Ｓ，Ｊｏｈｎｓｏｎ　Ｐ　Ｍ，Ｗａｔｅｒｓ　Ｍ　Ｓ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ，Ｂｅｅｒｓ　Ｋ　Ｌ．Ｉｎ　ｓｉｔｕ　ｍｏｎｉｔｏｒｉｎｇ　ｏｆ

ｅｎｚｙｍｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ（ｃｏ）ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎｓ　ｂｙ　Ｒａｍａｎ

ｓｐｅｃｔｒｏｓｃｏｐｙ［Ｊ］．Ｐｏｌｙｍｅｒ　Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２０１２，３（２）：３１４－

３１８

·

３

１

４

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　第２期 朱晶莹等：酶催化合成聚酯的研究进展

［５２］　Ｊｏｈｎｓｏｎ　Ｐ　Ｍ，Ｋｕｎｄｕ　Ｓ，Ｂｅｅｒｓ　Ｋ　Ｌ．Ｍｏｄｅｌｉｎｇ　ｅｎｚｙｍａｔｉｃｋｉｎｅｔｉｃ　ｐａｔｈｗａｙｓ　ｆｏｒ　ｒｉｎｇ－ｏｐｅｎｉｎｇ　ｌａｃｔｏｎｅ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ

［Ｊ］．Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２０１１，１２（９）：３３３７－３３４３

［５３］　Ｇａｏ　Ｚｈａｏｗｅｉ，Ｚｈａｎｇ　Ｙｕｈｏｎｇ，Ｚｈａｎｇ　Ｗｅｉ．Ａｄｖａｎｃｅｓ　ｉｎｍｏｌｅｃｕｌａｒ　ｍｏｄｉｆｉｃａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｍｉｃｒｏｂｉａｌ　ｅｎｚｙｍｅｓ［Ｊ］．Ｃｈｉｎａ

Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ，２０１０，３０（１）：９８－１０３

［５４］　Ｇｅ　Ｊ，Ｌｕ　Ｄ，Ｌｉｕ　Ｚ，Ｌｉｕ　Ｚ．Ｒｅｃｅｎｔ　ａｄｖａｎｃｅｓ　ｉｎｎａｎｏｓｔｒｕｃｔｕｒｅｄ　ｂｉｏｃａｔａｌｙｓｔｓ［Ｊ］．Ｂｉｏｃｈｅｍｉｃａｌ　Ｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ

Ｊｏｕｒｎａｌ，２００９，４４（１）：５３－５９

［５５］　Ｍａｔｅｏ　Ｃ，Ｐａｌｏｍｏ　Ｊ　Ｍ，Ｆｅｒｎａｎｄｅｚ－Ｌｏｒｅｎｔｅ　Ｇ，Ｇｕｉｓａｎ　Ｊ　Ｍ，Ｆｅｒｎａｎｄｅｚ－Ｌａｆｕｅｎｔｅ　Ｒ．Ｉｍｐｒｏｖｅｍｅｎｔ　ｏｆ　ｅｎｚｙｍｅ　ａｃｔｉｖｉｔｙ，

ｓｔａｂｉｌｉｔｙ　ａｎｄ　ｓｅｌｅｃｔｉｖｉｔｙ　ｖｉａｉｍｍｏｂｉｌｉｚａｔｉｏｎ　ｔｅｃｈｎｉｑｕｅｓ［Ｊ］．

Ｅｎｚｙｍｅ　Ｍｉｃｒｏｂ．Ｔｅｃｈｎｏｌ．，２００７，４０（６）：１４５１－１４６３

［５６］　Ｉｄｒｉｓ　Ａ，Ｂｕｋｈａｒｉ　Ａ．Ｉｍｍｏｂｉｌｉｚｅｄ　Ｃａｎｄｉｄａ　ａｎｔａｒｃｔｉｃａ　ｌｉｐａｓｅＢ：ｈｙｄｒａｔｉｏｎ，ｓｔｒｉｐｐｉｎｇ　ｏｆｆ　ａｎｄ　ａｐｐｌｉｃａｔｉｏｎ　ｉｎ　ｒｉｎｇ　ｏｐｅｎｉｎｇ

ｐｏｌｙｅｓｔｅｒ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ［Ｊ］．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　Ａｄｖａｎｃｅｓ，２０１２，

３０（３）：５５０－５６３

［５７］　Ｎｏｄａ　Ｓ，Ｋａｍｉｙａ　Ｎ，Ｇｏｔｏ　Ｍ，Ｎａｋａｓｈｉｏ　Ｆ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｂｙ　ｓｕｒｆａｃｔａｎｔ－ｃｏａｔｅｄ　ｌｉｐａｓｅｓ　ｉｎ

ｏｒｇａｎｉｃ　ｍｅｄｉａ［Ｊ］．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ．Ｌｅｔｔ．，１９９７，１９（４）：３０７－

３０９

［５８］　Ｇｏｔｏ　Ｍ，Ｋａｍｉｙａ　Ｎ，Ｎａｋａｓｈｉｏ　Ｆ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｉｎｔｅｒｅｓｔｅｒｉｆｉｃａｔｉｏｎｏｆ　ｔｒｉｇｌｙｃｅｒｉｄｅ　ｗｉｔｈ　ｓｕｒｆａｃｔａｎｔ－ｃｏａｔｅｄ　ｌｉｐａｓｅ　ｉｎ　ｏｒｇａｎｉｃ　ｍｅｄｉａ

［Ｊ］．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　ａｎｄ　Ｂｉｏｅｎｇｉｎｅｅｒｉｎｇ，１９９５，４５（１）：

２７－３２

［５９］　Ｇｏｔｏ　Ｍ，Ｋａｍｉｙａ　Ｎ，Ｍｉｙａｔａ　Ｍ，Ｎａｋａｓｈｉｏ　Ｆ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃｅｓｔｅｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ　ｂｙ　ｓｕｒｆａｃｔａｎｔ－ｃｏａｔｅｄ　ｌｉｐａｓｅ　ｉｎ　ｏｒｇａｎｉｃ　ｍｅｄｉａ

［Ｊ］．Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌｏｇｙ　Ｐｒｏｇｒｅｓｓ，１９９４，１０（３）：２６３－２６８

［６０］　Ｌｉｎ　Ｍ，Ｌｕ　Ｄ，Ｚｈｕ　Ｊ，Ｙａｎｇ　Ｃ，Ｚｈａｎｇ　Ｙ，Ｌｉｕ　Ｚ．Ｍａｇｎｅｔｉｃｅｎｚｙｍｅ　ｎａｎｏｇｅｌ（ｍｅｎｇ）：Ａ　ｕｎｉｖｅｒｓａｌ　ｓｙｎｔｈｅｔｉｃ　ｒｏｕｔｅ　ｆｏｒ

ｂｉｏｃａｔａｌｙｓｔｓ［Ｊ］．Ｃｈｅｍｉｃａｌ　Ｃｏｍｍｕｎｉｃａｔｉｏｎｓ，２０１２，４８

（２７）：３３１５－３３１７

［６１］　Ｚｈｕ　Ｂ，Ｌｕ　Ｄ，Ｇｅ　Ｊ，Ｌｉｕ　Ｚ．Ｕｎｉｆｏｒｍ　ｐｏｌｙｍｅｒ－ｐｒｏｔｅｉｎｃｏｎｊｕｇａｔｅ　ｂｙ　ａｑｕｅｏｕｓ　ａｇｅｔ　ａｔｒｐ　ｕｓｉｎｇ　ｐｒｏｔｅｉｎ　ａｓ　ａ

ｍａｃｒｏｉｎｉｔｉａｔｏｒ［Ｊ］．Ａｃｔａ　Ｂｉｏｍａｔｅｒｉａｌｉａ，２０１１，７（５）：

２１３１－２１３８［６２］　Ｇｅ　Ｊ，Ｌｕ　Ｄ，Ｗａｎｇ　Ｊ，Ｌｉｕ　Ｚ．Ｌｉｐａｓｅ　ｎａｎｏｇｅｌ　ｃａｔａｌｙｚｅｄｔｒａｎｓｅｓｔｅｒｉｆｉｃａｔｉｏｎ　ｉｎ　ａｎｈｙｄｒｏｕｓ　ｄｉｍｅｔｈｙｌ　ｓｕｌｆｏｘｉｄｅ［Ｊ］．

Ｂｉｏｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００９，１０（６）：１６１２－１６１８

［６３］　Ｇｕｍｅｌ　Ａ　Ｍ，Ａｎｎｕａｒ　Ｍ　Ｓ　Ｍ，Ｃｈｉｓｔｉ　Ｙ，ＨｅｉｄｅｌｂｅｒｇＴ．Ｕｌｔｒａｓｏｕｎｄ　ａｓｓｉｓｔｅｄ　ｌｉｐａｓｅ　ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｐｏｌｙ－６－

ｈｙｄｒｏｘｙｈｅｘａｎｏａｔｅ［Ｊ］．Ｕｌｔｒａｓｏｎｉｃｓ　Ｓｏｎｏｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２０１２，

１９（３）：６５９－６６７

［６４］　Ｇａｒｃｉａ－Ａｒｒａｚｏｌａ　Ｒ，Ｌｏｐｅｚ－Ｇｕｅｒｒｅｒｏ　Ｄ　Ａ，Ｇｉｍｅｎｏ　Ｍ，Ｂａｒｚａｎａ　Ｅ．Ｌｉｐａｓｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｓｙｎｔｈｅｓｉｓ　ｏｆ　ｐｏｌｙ－Ｌ－ｌａｃｔｉｄｅ　ｕｓｉｎｇ

ｓｕｐｅｒｃｒｉｔｉｃａｌ　ｃａｒｂｏｎ　ｄｉｏｘｉｄｅ［Ｊ］．Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｓｕｐｅｒｃｒｉｔｉｃａｌ

Ｆｌｕｉｄｓ，２００９，５１（２）：１９７－２０１

［６５］　Ｙｏｓｈｉｚａｗａ－Ｆｕｊｉｔａ　Ｍ，Ｓａｉｔｏ　Ｃ，Ｔａｋｅｏｋａ　Ｙ，ＲｉｋｕｋａｗａＭ．Ｌｉｐａｓｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　Ｌ－ｌａｃｔｉｄｅ　ｉｎ　ｉｏｎｉｃ

ｌｉｑｕｉｄｓ［Ｊ］．Ｐｏｌｙｍｅｒｓ　ｆｏｒ　Ａｄｖａｎｃｅｄ　Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ，２００８，

１９（１０）：１３９６－１４００

［６６］　Ｂａｒｒｅｒａ－Ｒｉｖｅｒａ　Ｋ　Ａ，Ｍａｒｃｏｓ－Ｆｅｒｎａｎｄｅｚ　Ａ，Ｖｅｒａ－ＧｒａｚｉａｎｏＲ，Ｍａｒｔｉｎｅｚ－Ｒｉｃｈａ　Ａ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｒｉｎｇ－ｏｐｅｎｉｎｇ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ

ｅｐｓｉｌｏｎ－ｃａｐｒｏｌａｃｔｏｎｅ　ｂｙ　ｙａｒｒｏｗｉａ　ｌｉｐｏｌｙｔｉｃａ　ｌｉｐａｓｅ　ｉｎ　ｉｏｎｉｃ

ｌｉｑｕｉｄｓ［Ｊ］．Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｐｏｌｙｍｅｒ　Ｓｃｉｅｎｃｅ　Ｐａｒｔ　ａ－Ｐｏｌｙｍｅｒ

Ｃｈｅｍｉｓｔｒｙ，２００９，４７（２１）：５７９２－５８０５

［６７］　Ｌｏｅｋｅｒ　Ｆ　Ｃ，Ｄｕｘｂｕｒｙ　Ｃ　Ｊ，Ｋｕｍａｒ　Ｒ，Ｇａｏ　Ｗ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ，Ｈｏｗｄｌｅ　Ｓ　Ｍ．Ｅｎｚｙｍｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｒｉｎｇ－ｏｐｅｎｉｎｇ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ

ｏｆ　ｅｐｓｉｌｏｎ－ｃａｐｒｏｌａｃｔｏｎｅ　ｉｎ　ｓｕｐｅｒｃｒｉｔｉｃａｌ　ｃａｒｂｏｎ　ｄｉｏｘｉｄｅ［Ｊ］．

Ｍａｃｒｏｍｏｌｅｃｕｌｅｓ，２００４，３７（７）：２４５０－２４５３

［６８］　Ｅｋｅｒ　Ｂ，Ｚａｇｏｒｅｖｓｋｉ　Ｄ，Ｚｈｕ　Ｇ，Ｌｉｎｈａｒｄｔ　Ｒ　Ｊ，Ｄｏｒｄｉｃｋ　ＪＳ．Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｐｈｅｎｏｌｓ　ｉｎ　ｒｏｏｍ－ｔｅｍｐｅｒａｔｕｒｅ

ｉｏｎｉｃ　ｌｉｑｕｉｄｓ［Ｊ］．Ｊｏｕｒｎａｌ　ｏｆ　Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ　Ｃａｔａｌｙｓｉｓ　Ｂ－

Ｅｎｚｙｍａｔｉｃ，２００９，５９（１／２／３）：１７７－１８４

［６９］　Ｚａｒａｇｏｚａ－Ｇａｓｃａ　Ｐ，Ｖｉｌｌａｍｉｚａｒ－Ｇａｌｖｅｚ　Ｏ　Ｊ，Ｇａｒｃｉａ－ＡｒｒａｚｏｌａＲ，Ｇｉｍｅｎｏ　Ｍ，Ｂａｒｚａｎａ　Ｅ．Ｕｓｅ　ｏｆ　ｉｏｎｉｃ　ｌｉｑｕｉｄ　ｆｏｒ　ｔｈｅ

ｅｎｚｙｍｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｏｆ　ｐｈｅｎｏｌｓ［Ｊ］．Ｐｏｌｙｍｅｒｓ

ｆｏｒ　Ａｄｖａｎｃｅｄ　Ｔｅｃｈｎｏｌｏｇｉｅｓ，２０１０，２１（６）：４５４－４５６

［７０］　Ｋｕｎｄｕ　Ｓ，Ｂｈａｎｇａｌｅ　Ａ　Ｓ，Ｗａｌｌａｃｅ　Ｗ　Ｅ，Ｆｌｙｎｎ　Ｋ　Ｍ，Ｇｕｔｔｍａｎ　Ｃ　Ｍ，Ｇｒｏｓｓ　Ｒ　Ａ，Ｂｅｅｒｓ　Ｋ　Ｌ．Ｃｏｎｔｉｎｕｏｕｓ　ｆｌｏｗ

ｅｎｚｙｍｅ－ｃａｔａｌｙｚｅｄ　ｐｏｌｙｍｅｒｉｚａｔｉｏｎ　ｉｎ　ａ　ｍｉｃｒｏｒｅａｃｔｏｒ［Ｊ］．Ｊ．

Ａｍ．Ｃｈｅｍ．Ｓｏｃ．，２０１１，１３３（１５）：６００６－６０１１

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·化　工　学　报 第６４卷