生物化学复习
生物化学复习资料
生物化学复习资料氨基酸的等电点：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，所带净电荷为零，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
（P40）茚三酮反应：在加热条件下，所有氨基酸及具有游离α-氨基的肽与茚三酮反应都产生紫色物质的反应。
只有脯氨酸和羟脯氨酸与茚三酮反应产生（亮）黄色物质。
(P43) 氨基酸残基：肽链中的氨基酸由于参加肽键的形成已不是原来完整的分子，因此称为氨基酸残基。
(P45)必需脂肪酸：指人体维持机体正常代谢不可缺少而自身又不能合成、或合成速度慢无法满足机体需要，必须通过食物供给的脂肪酸。
（亚油酸和亚麻酸）(P25)必需氨基酸：指人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。
(P39)超二级结构：也称之基元。
在蛋白质中，特别是球蛋白中，经常可以看到由若干相邻的二级结构单元组合在一起，彼此相互作用，形成的有规则、在空间上能辨认的二级结构组合体。
(P53)分子病：由于遗传上的原因而造成的蛋白质分子结构或合成量的异常所引起的疾病。
(P60) DNA变性：指DNA分子由稳定的双螺旋结构松解为无规则线性结构的现象。
(P98)解链温度：双链DNA或RNA分子丧失半数双螺旋结构时的温度。
符号：Tm。
每种DNA或RNA分子都有其特征性的Tm值，由其自身碱基组成所决定，G+C含量越多，Tm值越高。
(P98)增色效应：核酸(DNA和RNA)分子解链变性或断链，其紫外吸收值(一般在260nm处测量) 增加的现象。
(P98)酶的活性中心：在酶蛋白分子中直接参与和底物结合并起催化作用的区域称为酶的活性部位或活性中心。
酶的活性中心一般包括结合部位和催化部位。
(P147)酶的别构效应：调节物与酶分子的调节部位结合后，引起酶分子构象发生变化，从而提高或降低酶活性的效应称为别构效应。
提高酶活性的别构效应，称为别构激活或正协同效应；降低酶活性的别构效应，称为别构抑制或负协同效应。
生物化学复习资料
生物化学复习资料1。
氨基酸的结构特点：在20种标准氨基酸中只有脯氨酸为亚基氨酸，其他氨基酸都是α-氨基酸，除了甘氨酸之外,其他氨基酸的α—碳原子都结合了4个不同的原子或基团（羧基、氨基、R基和一个氢原子)。
所以α—碳原子是一个手性碳原子，氨基酸是手性分子，有L—氨基酸与D—氨基酸之分，标准氨基酸均为L—氨基酸。
2。
酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸（R基所含的羧基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（R基所含的咪唑基在生理条件下可以给出H+的带负电荷）芳香族氨基酸：色氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸3。
氨基酸的两性电离:氨基酸都含有氨基和羧基,氨基可以结合H+而带正电荷，羧基可以给出H+而带负电荷，所以氨基酸是两性电解质，氨基酸的这种解离特征成为两性解离.等电点:氨基酸在溶液中的解离程度受ph影响，在某一ph值条件下，氨基酸解离成阴离子和阳离子的趋势和程度相同，溶液中氨基酸的静电荷为0，此时溶液的ph值称为该氨基酸的等电点.4。
试比较蛋白质和多肽的区别：多肽链是蛋白质的基本结构,实际上蛋白质就是具有特定构象的多肽，但多肽并不都是蛋白质（①分子量＜10kDa的是多肽<不包含寡肽〉，分子量＞10kDa的是蛋白质，胰岛素例外，它是蛋白质②一个多肽分子只有一条肽链，而一个蛋白质分子通常含有不止一条肽链③多肽的生物活性可靠与其构象无关，而蛋白质则不然，改变蛋白质的构象会改变其生物活性④许多蛋白质含有辅基，而多肽一般不含辅基5。
简述蛋白质的一二三四级结构，常见的二级结构有哪些？一：蛋白质分子内氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构,包括二硫链的位置二：蛋白质多肽链局部片段的构象,不涉及侧链的空间排布：α螺旋、β折叠、β转角、无规则卷曲。
三：在一级结构中相隔较远的一些氨基酸依靠非共价键及少量共价键相互结合,使多肽链在二级结构基础上进一步折叠，形成特定的空间结构,这就是蛋白质的三级结构。
四：多亚基蛋白的亚基按特定的空间排布结合在一起，构成该蛋白质的四级结构6。
生物化学复习提要
生物化学复习提要糖类提要一、定义糖、单糖、寡糖、多糖、结合糖、呋喃糖、吡喃糖、糖苷、手性二、结构1.链式：Glc、Man、Gal、Fru、Rib、dRib2.环式：顺时针编号，D型末端羟甲基向下，α型半缩醛羟基与末端羟甲基在两侧。
3.构象：椅式稳定，β稳定，因其较大基团均为平键。
三、反应与酸：莫里斯试剂、西里万诺夫试剂。
与碱：弱碱互变，强碱分解。
氧化：三种产物。
还原：葡萄糖生成山梨醇。
酯化成苷：有α和β两种糖苷键。
成沙：可根据其形状与熔点鉴定糖。
四、衍生物氨基糖、糖醛酸、糖苷五、寡糖蔗糖、乳糖、麦芽糖和纤维二糖的结构六、多糖淀粉、糖原、纤维素的结构七、计算比旋计算，注意单位。
脂类提要一、概念脂类、类固醇、萜类、多不饱和脂肪酸、必需脂肪酸、皂化值、碘值、酸价、酸败、油脂的硬化、甘油磷脂、鞘氨醇磷脂、神经节苷脂、脑苷脂、乳糜微粒二、脂类的性质与分类单纯脂、复合脂、非皂化脂、衍生脂、结合脂三、单纯脂1.脂肪酸的俗名、系统名和缩写、双键的定位2.油脂的结构和化学性质(1)水解和皂化值 (2)加成反应碘值 (3)酸败3.蜡是由高级脂肪酸和长链油脂族一元醇或固醇构成的酯。
四、磷脂（复合脂）（一）甘油磷脂类（二）鞘氨醇磷脂五、非皂化脂（一）萜类是异戊二烯的衍生物（二）类固醇都含有环戊烷多氢菲结构固醇类：主要有动物固醇、植物固醇、酵母固醇固醇衍生物类：胆汁酸、强心苷和蟾毒、性激素和维生素D（三）前列腺素六、结合脂1.糖脂：它分为中性和酸性两类，分别以脑苷脂和神经节苷脂为代表。
2.脂蛋白血浆脂蛋白根据其密度由小到大分为五种：蛋白质提要一、概念简单蛋白、结合蛋白、基本氨基酸、等电点、甲醛滴定法、Edman降解、一级结构、肽键、构型与构象、二面角、二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构、亚基、别构蛋白、分子病、水化层、双电层、蛋白质的变性与复性、盐析与盐溶二、氨基酸分类、基本氨基酸的结构、分类、名称、符号、化学反应、鉴定、蛋白质的水解三、蛋白质的结构1.一级结构结构特点、测定步骤、常用方法、酶2.二级结构四种结构特点、数据、超二级结构3.三级结构主要靠疏水键维持4.四级结构变构现象5.结构与功能的适应、结构变化对功能的影响、典型蛋白质四、蛋白质的性质五、分子量的测定方法、酸碱性、溶解性、变性、颜色反应酶学一、概念辅因子、全酶、活力、活力单位、比活、转化数、活性中心、同工酶、米氏常数、激活剂、抑制剂、竞争性抑制、非竞争性抑制、反竞争性抑制、别构酶、正协同效应、Hill系数、诱导酶、多酶体系二、酶的命名与分类：6大类三、酶的活力：定义、换算四、酶的动力学及影响因素：米氏方程、米氏常数的意义及作图方法、Bi-Bi反应机制、pH、温度、激活剂、抑制剂、三种可逆抑制的特点五、酶的作用机制：酶与底物的结合、降低活化能的因素六、酶的调节：活性调节（变构调节、共价修饰、酶原激活）和数量调节核酸一、概念核苷酸、核苷、超螺旋、发夹结构、帽子结构、DNA的变性、退火、分子杂交、限制性内切酶二、核苷酸：碱基、核苷、核苷酸的结构、命名、核苷酸的功能三、DNA：DNA一级结构与书写、二级结构种类、B-DNA结构要点、超螺旋与其功能四、RNA：与DNA的区别、分类、tRNA的二、三级结构、mRNA的结构、rRNA的种类与核糖体五、性质：紫外吸收用途、变性与杂交、密度大小维生素一、概念维生素、抗坏血酸二、分类、特点三、脂溶性维生素：A、D、E、K，名称、功能、缺乏后果四、水溶性维生素：B族、V-C，名称、功能、与辅酶关系、缺乏后果激素一、概念激素、内分泌、激素受体、细胞内受体、第二信使、级联放大二、分类与特点三、作用机制：四类，第二信使的产生与功能四、重要激素：肾上腺素（五步级联放大）、与血糖有关的四种激素（肾上腺素、胰高血糖素、肾上腺皮质激素、胰岛素）对血糖的调节、其他各类激素的代表抗生素一、概念：抗生素、耐药性、β-内酰胺、半合成抗生素二、作用机制：5种，各种的具体机制及代表三、重要抗生素：β-内酰胺类抗生素机制及用途、其他各类的代表。
生物化学复习资料
⽣物化学复习资料第六章⽣物氧化与氧化磷酸化（⼀）名词解释1、⽣物氧化（biological oxidation）：有机物质在⽣物体内氧化分解⽣成⼆氧化碳和⽔并释放能量的过程。
2、电⼦传递链⼜称呼吸链（electron transter chain ETC）：指存在于线粒体内膜（原核⽣物存在于质膜）上的⼀系列氢传递体和电⼦递体，按⼀定的顺序组成了从供氢体到氧之间传递电⼦的链。
3、氧化磷酸化作⽤（oxidative phosphorylation）：指电⼦在电⼦传递链上传递和ATP形成相互偶联的过程。
即与⽣物氧化作⽤相伴⽽⽣的磷酸化作⽤。
4、磷氧⽐（P/O ratio）：指在⽣物氧化中，每消耗⼀个氧原⼦所⽣成的ATP分⼦数，或每消耗⼀摩尔原⼦氧⽣成的ATP摩尔数。
（⼆）问答题1、何谓⽣物氧化？它有何特点？其作⽤的关键是什么？⽣物氧化的⽅式？①见名词解释“⽣物氧化”；②特点：A、活细胞内，反应条件温和；B、⼀系列酶的催化下逐步进⾏；C、能量逐步释放，部分能量可被利⽤，利⽤效率较⾼；③作⽤的关键；⼀是代谢物分⼦中的氢如何脱出，⼆是脱出的氢如何与分⼦氧结合成⽔并释放能量；④⽅式：通常为三种氧化⽅式A：加氧：在⼀种物质分⼦上直接加氧NH3-CH2-COOH+1/2O2→O=CHCOOH+NH4+H2O -2HB：脱氢：加⽔脱氢：CH3CHO——→CH3 – CH – OH——→CH3COOH|OH-2H直接脱氢：HOOC—CH2—CH2—COOH——→HOOC—CH=CH—COOHC：脱电⼦：-eCyt（Fe2+）——→Cyt（Fe3+）2、举例说明⾼能化合物可分为哪⼏种键型。
（1）磷氧键型，如1，3—⼆磷酸⽢油酸、ATP、磷酸烯醇式丙酮酸；（2）磷氮键型，如磷酸肌酸；（3）硫脂键型，如⼄酰CoA；（4）甲硫键型，如S—腺苷甲硫氨酸；（5）碳氧键型，如氨酰——tRNA。
3、电⼦传递链上有哪⼏类电⼦传递体？各如何作⽤？（1）烟酰胺核苷酸类。
生物化学复习重点
⽣物化学复习重点⽣物化学复习重点第⼀章蛋⽩质1.蛋⽩质的元素组成：C、H、O、N、S及其他微量元素，蛋⽩质含氮量：16%公式：每克样品含氮量×6.25×100=100克样品蛋⽩质含量（克%）2.氨基酸通式特点：α-L -氨基酸,只有⽢氨酸没有⼿性（旋光性），脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类：（1）、酸性氨基酸：⼀氨基⼆羧基氨基酸，有天冬氨酸、⾕氨酸，带负电荷（2）、碱性氨基酸：⼆氨基⼀羧基氨基酸，有赖氨酸、精氨酸、组氨酸，带正电荷（3）、中性氨基酸：⼀氨基⼀羧基氨基酸，有⽢氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、⾕氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
（4）含S氨基酸：甲硫氨酸、半胱氨酸（5）含羟基氨基酸：丝氨酸、苏氨酸（6）芳⾹族氨基酸：苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸（7）含酰胺基氨基酸：天冬酰胺、⾕氨酰胺4.氨基酸的等电点PI：氨基酸所带正负电荷相等时的溶液pH。
pI=(pK1，+pK2，)/25.氨基酸紫外吸收：280nm,苯丙氨酸、⾊氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋⽩质的⼀级结构（Primary structure）：它是指蛋⽩质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
肽键：⼀个氨基酸的a-COOH 和相邻的另⼀个氨基酸的a-NH2脱⽔形成共价键。
7.蛋⽩质⼆级结构的概念：多肽链在⼀级结构的基础上，按照⼀定的⽅式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列⽅式蛋⽩质⼆级结构主要类型有：a-螺旋、β-折叠、β-转⾓维持⼆级结构的作⽤⼒：氢键a-螺旋（a-Helix）⼜称为3.613螺旋，Φ= -57。
，Ψ= -47。
结构要点：(1)、多个肽键平⾯通过α－碳原⼦旋转，主链绕⼀条固定轴形成右⼿螺旋。
(2)、每3.6个氨基酸残基上升⼀圈，相当于0.54nm。
（3）、相邻两圈螺旋之间借肽键中C＝O和N-H形成许多链内氢健，即每⼀个氨基酸残基中的NH和前⾯相隔三个残基的C＝O 之间形成氢键，这是稳定α－螺旋的主要键。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
《生物化学》复习题总结
《生物化学》复习题绪论1什么是生物化学？简述生物化学的分类？蛋白质1 什么是蛋白质？简述蛋白质的分类？2 20种常见氨基酸的普通名称、代号、结构式、分类？3 氨基酸氨基、羧基和两基团共同参加反应的用途如何？4 为什么氨基酸溶液具有缓冲特性？5 什么是氨基酸的等电点？氨基酸在等电点时具有那些特性？6 常见的氨基酸分析方法有哪些？其原理是什么？7 氨基酸的制备方法和用途有哪些？8 如何测定蛋白质一级结构中氨基酸的排列顺序？9 蛋白质常见的二级结构有哪些？10 为什么α-螺旋具有稳定性？β-折叠具有哪些特点？11 蛋白质的四级结构和结构域有哪些差异？12 维持蛋白质分子结构的重要化学键有哪些？13 什么是蛋白质的变性作用？变性具有哪些特性？引起蛋白质变性的因素及变性机理如何？14 什么是蛋白质的别构作用？15 什么是蛋白质的沉淀作用？引起蛋白质沉淀的因素及其机理如何？16 蛋白质制备的方法如何？酶化学1 什么是酶？简述酶的分类？2 简述酶的化学本质和酶蛋白的结构？3 简述酶的作用特点？4 什么是酶的活性中心？其特点如何？5 酶的催化机制有哪些？6 酶如何加速化学反应？7 什么是酶原的激活？8 测定酶促反应速度时为什么要以初速度为基准？9 简述中间产物学说的要点？10影响酶促反应速度的因素有那些？11米氏方程的推导及米氏常数的意义和求取？12 什么是酶的激活作用？试举例说明？13 什么是酶的抑制作用？主要有哪几类？其特点如何？14 简述抑制作用的机制及其实践意义？15 什么是酶活力？其表示方法有哪些？16 何为全酶、辅酶、调节酶、同工酶、多酶体系和诱导酶？它们之间有何区别？17 什么是别构酶？有哪些特点？18 什么是固定化酶？有哪些优点？制备固定化酶的方法有哪些？核酸化学1简述核酸的类别、分布和组成？2 写出常见嘧啶和嘌呤的分子式？3 核苷酸分子中核苷和戊糖的连接方式？4 简述DNA分子的二级结构模型提出的依据和结构要点？5 RNA包括那几类？其结构和功能如何？tRNA的二、三级结构。
生物化学复习资料
第一章绪论生物化学：简单来讲，研究生物体内物质组成(化学本质）和化学变化规律的学科。
生物化学的研究内容：生物分子的结构及功能（静态生化）；物质代谢及其调节（动态生化）；生命物质的结构及功能的关系及环境对机体代谢的影响（功能生化）。
第二章糖类化学一、糖的定义及分类糖类是一类多羟基醛（或酮），或通过水解能产生这些多羟基醛或多羟基酮的物质。
糖类分类：（大体分为简单糖和复合糖）单糖：基本单位，自身不能被水解成更简单的糖类物质。
最简单的多羟基醛或多羟基酮的化合物。
Eg:半乳糖寡糖：2～10个单糖分子缩合而成，水解后可得到几分子单糖。
Eg:乳糖多糖：由许多单糖分子缩合而成。
如果单糖分子相同就称为同聚多糖或均一多糖；由不同种类单糖缩合而成的多糖为杂多糖或不均一多糖。
复合糖：是指糖和非糖物质共价结合而成的复合物，分布广泛，功能多样，具有代表性的有糖蛋白或蛋白聚糖，糖脂或脂多糖。
二单糖1、单糖的构型：在糖的化学中，采用D/L法标记单糖的构型。
单糖构型的确定以甘油醛为标准。
距羰基最远的手性碳及D-(+)-甘油醛的手性碳构型相同时，为D型；及L-(-)-甘油醛构型相同时，为L型。
2、对映异构体：互为镜像的旋光异构体。
如：D-Glu及L-Glu3、旋光异构现象：不对称分子中原子或原子团在空间的不同排布对平面偏振光的偏正面发生不同影响所引起的异构现象。
4、差向异构体：具有两个以上不对称碳原子的的分子中仅一个不对称碳原子上的羟基排布方式不同。
如：葡萄糖及甘露糖；葡萄糖及半乳糖。
5、环状结构异构体的规定：根据半缩醛羟基及决定直链DL构型的手性碳上羟基处于同侧为α，异侧为β。
（只在羰基碳原子上构型不同的同分异构体）6、还原糖：能还原Fehling试剂或Tollens试剂的糖叫还原糖。
分子结构中含有还原性基团（如游离醛基半缩醛羟基或游离羰基）的糖，还原糖是指具有还原性的糖类，叫还原糖。
1)单糖和寡糖的游离羰基，有还原性。
2)以开链结构存在的单糖中除了二羟丙酮外均具有游离羰基。
生物化学复习题及答案
生物化学复习题及答案《生物化学》复习一、术语解释：1．两性离子：指在同一氨基酸分子上即含有可解离出氢离子的基团，又含有能结合氢离子的基团，这样的离子兼性离子或偶极离子。
2.结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲和折叠成几个相对独立的球形组件。
3．超二级结构：指蛋白质分子中相邻的二级结构单位组合在一起所形成的有规则的、在空间上能辨认的二级结构组合体。
4.盐析：在蛋白质溶液中加入一定量的高浓度中性盐（如硫酸铵），以降低蛋白质的溶解度和沉淀，称为盐析。
5．盐溶：在蛋白质溶液中加入少量中性盐使蛋白质溶解度增加的现象。
6.退火：当变性的DNA溶液被加热并缓慢冷却到适当的低温时，两条互补链可以再次配对并返回到原来的双螺旋结构。
7．dna的熔解温度：dna加热变性过程中，紫外吸收值达最大吸收值一半时所对应的温度。
8．核酸的变性：在某些理化因素作用下，dna双螺旋区氢键断裂，空间结构破坏，形成单链无规则线团状态的过程；9.消色差效应：由于双螺旋的重新形成，复性DNA在260nm处的紫外吸收值降低。
10.增色效果：260nm处变性DNA的紫外吸收值因碱基对重叠的损失而增加11米氏常数（Km 值）：酶反应速率为最大反应速率一半时的底物浓度。
12.活性中心:酶分子中直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位。
13.酶的比活性：指每毫克酶蛋白中包含的活性单位数。
有时，它还使用每克酶制剂或每毫升的所有活性单位。
14.生物氧化：有机物质在生物体活细胞内氧化分解，同时释放能量的过程。
15.氧化磷酸化：代谢物质的氧化脱氢通过呼吸链传递给氧气以产生水，伴随ATP磷酸化以产生ATP的过程。
16.氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的ph值，用符号pi 表示17.呼吸链:代谢物上的氢原子被脱氢酶激活脱落后，经过一系列的传递体，最后传递给激活的氧分子而生成水的全部体系。
18.底物水平磷酸化：在脱氢和脱水过程中，底物重新分配和排列分子中的化学能，形成高能化合物。
生物化学复习
研究生命的化 学本质
物质基础
有机小分子、无机离子 生物大分子（多糖、脂、
组成——元素组成、结构组成 分布——胞内、胞外
核酸、蛋白 结构——一级（化学）结构
酶）
高级（空间）结构
功能
性质——一般化学性质、光学性质 物理化学性质 生物学活性（变性、复性）
物质代谢
生命活动 （代谢）
（同化、异化）
核 酸
3',5'-磷酸二酯键
酶
半保留复制
复制
DNA
半不连续复制
DNA聚合酶
原：ⅠⅡⅢⅣⅤ 真：αεθ(核心)
核酸(A\B\Z型）
细胞核/细胞器
逆转录（逆转录酶）
RNA（mRNA 自我复制
不对称转录（RNA聚合酶） 原：α2ββ‘(核心）
rRNA （RNA复制酶）
tRNA）
σ
真：ⅢⅠ Ⅱ
组成 分布（主）
蛋 白（N→C ）
α-酮戊二酸——Glu族 Ru5P——His
氨基酸脱氨、糖分解、植物光呼吸
E4p、PEP——芳香族
生物固氮
酮酸
NO3还原 含N有机物
分解
[Glu 氨甲酰磷酸]
氧化分解、生成氨基酸或糖和脂
脱氨基（氧化＼转氨＼联合＼非氧化＼脱酰胺）
氨同化 NH3 转氨基作用 氨基酸
多肽链 翻译后加工运输 蛋白
5ˈ-帽子 3ˈ-polyA 局部螺旋+突环
超螺旋
稀有碱基 3ˈ-CCA 三叶草型
倒L型
5S、 16S、23S(原核） 5S、5.8S、18S、28S
局部螺旋+突环 超螺旋
染色体（病毒）
核糖体（病毒）
白色纤维状固体
生物化学复习题及参考答案
生物化学复习题及参考答案一、单选题（共40题，每题1分，共40分）1、缺乏易引起凝血时间延长的维生素是？A、维生素AB、维生素DC、维生素ED、维生素K正确答案：D2、合成非必须氨基酸的重要途径是？A、氧化脱氨基作用B、转氨基作用C、嘌呤核苷酸脱氨作用D、脱酰氨基作用正确答案：B3、含有两个双键的脂肪酸是？A、软脂酸B、油酸C、亚麻酸D、亚油酸正确答案：D4、脂酰COA进行线粒体内的载体是？A、肉毒碱B、柠檬酸C、苹果酸D、茄碱正确答案：A5、人体内的氨的主要去路？A、渗入肠道B、生成天冬酰胺C、生成谷氨酰胺D、合成尿素正确答案：D6、负责大肠杆菌DNA复制的酶主要是？A、DNA聚合酶ⅠB、DNA聚合酶ⅡC、DNA聚合ⅢD、DNA连接酶正确答案：C7、某蛋白质的等电点是4.5，在pH8.0的缓冲溶液中，在电场中的电泳是？A、正极移动B、不移动C、无法确定D、负极移动正确答案：A8、大多数单不饱和脂肪酸的双键位置是？A、C3和C4之间B、C7和C8之间C、C9和C10之间D、C12和C13之间正确答案：C9、脂肪酸合成的原料物质是？A、乙酰COAB、乙酰COQC、丙酮酸D、丙酮正确答案：A10、可用于测定极少量氨基酸的反应是？A、桑格反应B、乙酸铅反应C、茚三酮反应D、双缩脲反应正确答案：C11、生命活动的直接供能物质是？A、葡萄糖B、磷酸肌酸C、ATPD、GTP正确答案：C12、在生理条件下带有负电荷的氨基酸是？A、丙氨酸B、蛋氨酸C、天冬氨酸D、色氨酸正确答案：C13、近代生物化学发展经历的第一个阶段是？A、生命的本质阶段B、都不是C、静态生物化学阶段D、动态生物化学阶段正确答案：C14、尿素中的两个氨基来源于？A、谷氨基和天冬氨酸B、两个游离氨C、谷氨酰胺和天冬酰胺D、游离氨和天冬氨酸正确答案：D15、NAD或NADP辅酶是下列哪一种维生素物质？A、维生素AB、维生素B1C、维生素B2D、维生素B5正确答案：D16、只有一个密码子的氨基酸是？A、亮氨权B、苯丙氨酸C、色氨酸D、丙氨酸正确答案：C17、戊糖与碱基连接的糖苷称为核苷，戊糖的连接部位通常是？A、C1B、C2C、C3D、C5正确答案：A18、不符合大肠杆菌DNA复制特征的是？A、半不连续复制B、半保留复制C、不连续复制D、有复制起点正确答案：C19、DNA存在的碱基是？A、C、UB、C、TC、U、TD、C、U、T正确答案：B20、连接DNA的脱氧核糖核酸的键是？A、1，3-磷酸二酯键B、2，3-磷酸二酯键C、2，5-磷酸二酯键D、3，5-磷酸二酯键正确答案：D21、脂肪酸每β-氧化一次脱去的碳原子数是？A、3B、4C、1D、2正确答案：D22、正常人空腹血浆中主要的脂蛋白是？A、低密度脂蛋白B、极低密度脂蛋白C、高密度脂蛋白D、乳糜微粒正确答案：A23、下列属于降低血糖浓度的激素是？A、糖皮质激素B、生长素C、胰岛素D、肾上腺素正确答案：C24、翻译过程中，催化氨基酸之间形成肽键的是？A、肽酰转移酶B、氨基酸合成酶C、转位酶D、氨基酸连接酶正确答案：B25、核酸在0℃下提取的原因是？A、防止核酸酶的酶解作用B、提高核酸的提取率C、有利于核酸的变性D、有利于核酸的复性正确答案：A26、丙氨酸和α-酮戊二酸经丙氨酸氨基转移酶和下列哪种酶连续催化才能产生游离氨？A、谷氨酸氧化酶B、谷氨酸脱氢酶C、谷氨酰胺酶D、丙氨酸氧化酶正确答案：B27、体内嘌呤核苷酸从头合成途径的最重要组织是？A、肾B、肝C、脑D、小肠正确答案：B28、饱和脂肪酸的从头合成，每循环一次延长的碳原子数是？A、2B、4C、1D、3正确答案：A29、体内分解代谢提供甲基的氨基酸是？A、谷氨酸B、蛋氨酸C、色氨酸D、组氨酸正确答案：B30、合成软脂酸的原料是？A、乙酰COQ和丙酰COQB、乙酰COA和丙酰COAC、乙酰COQ和丙二酰COQD、乙酰COA和丙二酰COA正确答案：D31、不属于内肽酶的是？A、弹性蛋白酶B、胰蛋白酶C、氨基肽酶D、胰凝乳蛋白酶正确答案：C32、下列脂蛋白中含蛋白质最高的是？A、乳糜微粒B、低密度脂蛋白C、极低密度脂蛋白D、高密度脂蛋白正确答案：D33、生物化学的研究对象是？A、动物B、植物C、生物体D、微生物正确答案：C34、除脯氨酸外，组成蛋白质的氨基酸是哪种类型？A、D-型α氨基酸B、L-型α氨基酸C、D-型β氨基酸D、L-型β氨基酸正确答案：B35、尿酸是由哪种物质产生的？A、黄嘌呤B、鸟嘌呤C、腺嘌呤D、次黄嘌呤正确答案：A36、下列关于DNA双螺旋结构模型叙述不正确的是？A、双链为反向平行B、双链间碱基互补C、螺旋的直径为3nmD、右手螺旋结构正确答案：C37、构成核酸的三部分物质是？A、磷酸、己糖、碱基B、硫酸、己糖、碱基C、硫酸、戊糖、碱基D、磷酸、戊糖、碱基正确答案：D38、下列哪种碱基只存在RNA而不存在DNA中？A、腺嘌呤B、胞嘧啶C、尿嘧啶D、胸腺嘧啶正确答案：C39、蛋白质降解后的主要吸收形式是？A、小肽B、多肽C、氨基酸D、氨基正确答案：A40、蛋白质的特征元素是？A、CB、HC、ND、P正确答案：C二、多选题（共20题，每题1分，共20分）1、核苷酸的生物学作用有？A、参与DNA、RNA的合成B、在能量代谢中起作用C、构成多种辅酶的成分D、参与代谢调节正确答案：ABCD2、有利于促进氧化磷酸化的因素有？A、ADP增多B、ATP增多C、甲状腺素D、肾上腺素正确答案：AC3、DNA双螺旋结构描述正确的是？A、双链同向平行互补B、双链反向平行互补C、戊糖-磷酸骨架在外侧D、双链之间的碱基以氢键相结合正确答案：BCD4、含有碱性基团的氨基酸有？A、精氨酸B、酪氨酸C、组氨酸D、赖氨酸正确答案：ACD5、下列属于嘧啶碱的是？A、GB、CC、UD、T正确答案：BCD6、RNA按功能分为哪三种？A、mRNAB、dRNAC、rRNAD、tRNA正确答案：ACD7、下列是氨基酸的R基团，属于极性不带电荷基团的有？A、-CH3B、-OHC、-C0D、-SH正确答案：BCD8、生物分子的非共价力主要有哪些？A、范德华力B、静电相互作用力C、疏水相互作用力D、氢键正确答案：ABCD9、在生理条件下带有负电荷的氨基酸有？A、谷氨酰胺B、谷氨酸C、天冬氨酸D、酪氨酸正确答案：BC10、丙酮酸的去路有？A、生成丙酮B、形成乳酸C、彻底氧化D、生成乙醇正确答案：BCD11、属于杂环的氨基酸有？A、组氨酸B、赖氨酸C、脯氨酸D、酪氨酸正确答案：AC12、影响酶促反应速率的因素有？A、酶浓度B、产物浓度C、温度D、底物浓度正确答案：ACD13、脂类物质的醇主要有A、鞘氨醇B、甘油C、高级一元醇D、固醇正确答案：ABCD14、属于糖酵解的特点有？A、有氧无氧都能进行B、糖酵解的第一个阶段是葡萄糖的磷酸化C、净产生4分子ATPD、净产生2分子ATP正确答案：ABD15、下列属于嘌呤碱的是？A、AB、TC、CD、G正确答案：AD16、低血糖的原因有？A、严重肝病B、糖皮质激素分泌不足C、胰岛素分泌过少D、长期不能进食正确答案：ABD17、蛋白质的主要功能有？A、供能B、提供碱基C、维持组织的生长、更新和修复D、参与生物体的各种生理功能正确答案：ACD18、蛋白质能形成溶胶的主要原因有？A、非等电点状态时，同种电荷相互排斥B、蛋白质的表面基团能形成水化膜C、分子直径在1-100nm之间D、蛋白质变性正确答案：ABC19、鸟氨酸循环中化合物不变的是？A、精氨酸B、鸟氨酸C、瓜氨酸D、谷氨酰胺正确答案：ABC20、氧化作用有？A、脱电子B、脱氢C、加氧D、加氢正确答案：ABC三、判断题（共40题，每题1分，共40分）1、尿素中的两分子氨都来自游离的氨A、正确B、错误正确答案：B2、两个半胱氨酸不能氧化生成二硫键A、正确B、错误正确答案：B3、天然脂肪酸的碳原子数目绝大多数是偶数A、正确B、错误正确答案：A4、原核细胞的转录过程分为起始、延伸和终止三个阶段A、正确B、错误正确答案：A5、胆固醇在脑、肝、肾和蛋黄中含量都较高A、正确B、错误正确答案：A6、在某一pH值时，蛋白质或氨基酸不电离，此时溶液的pH称为该蛋白质或氨基酸的等电点A、正确B、错误正确答案：B7、胰岛素的功能是促进葡萄糖的生成A、正确B、错误正确答案：B8、作用于磷酸二脂键的酶称为核酸酶A、正确B、错误正确答案：A9、DNA双螺旋为左手螺旋A、正确B、错误正确答案：B10、高密度脂蛋白含量过高易患动脉粥样硬化A、正确B、错误正确答案：B11、一般说，甘油磷脂的C2位上是饱和脂肪酸B、错误正确答案：B12、代谢物脱下的氢通过呼吸链传递给氧，并偶联ATP的生成，这种磷酸化称为底物水平磷酸化A、正确B、错误正确答案：B13、有手性碳原子的生物大分子具有顺反异构体A、正确B、错误正确答案：B14、羽毛的角蛋白是由α-螺旋结构为主组成的A、正确B、错误正确答案：B15、吸收入血的氨主要在肾合成为尿素A、正确B、错误正确答案：B16、甲状腺激素能使氧化磷酸化速率加快，造成患者耗氧量增加，使患者出现心率加快A、正确B、错误正确答案：A17、凡是具有肽键结构的化合物都具有双缩脲反应A、正确B、错误正确答案：A18、mRNA上每2个核苷酸编码一个氨基酸A、正确B、错误正确答案：B19、食物蛋白过敏的原因是蛋白胨吸收入血所致B、错误正确答案：A20、D-苏氨酸和L-苏氨酸等摩尔混合物称为内消旋物A、正确B、错误正确答案：B21、pH小于pI，氨基酸带正电荷，在电场中向负极移动A、正确B、错误正确答案：A22、蛋白质的生物合成就是基因表达的结果A、正确B、错误正确答案：A23、DNA复制时，没有特定的复制起点，A、正确B、错误正确答案：B24、氢键具有饱和性和方向性A、正确B、错误正确答案：A25、构成蛋白质的氨基酸都属L型A、正确B、错误正确答案：A26、一般DNA复制方向是单向的A、正确B、错误正确答案：B27、不光氨基酸具有双缩脲反应，蛋白质也具有双缩脲反应A、正确B、错误28、磷脂双分子层的两端是非极性端，内侧是极性端A、正确B、错误正确答案：B29、DNA变性后在260nm处吸收值降低，称为减色效应。
生物化学复习资料
生物化学名词解释和答案蛋白质化学一.名词解释1.基本氨基酸：2.α-碳原子：直接与氨基和羧基相连的碳原子。
3.两性电解质：同时带有可解离为负电荷和正电荷基团的电解质。
4.氨基酸的等电点：当溶液为某一pH值时，氨基酸分子中所带正电荷和负电荷数目正好相等，净电荷为0。
这一pH值即为氨基酸的等电点，简称pI5.肽（peptide）：氨基酸通过肽键连接而成的化合物。
6.肽键（peptide bond）一个氨基酸分子的α羧基与另一分子的α氨基脱水缩合而成的酰胺键。
7.二肽（dipeptide）：两个氨基酸残基通过一个肽键连接而成的肽。
8.多肽（polypeptide）：含十个氨基酸残基以上的肽。
9.氨基酸残基（residue）：组成多肽的氨基酸在形成肽链时丢失了一分子水，肽链中的氨基酸分子已不完整，称为氨基酸残基（酰）。
10.二硫键（disulfide bond）：肽链之间或肽链内部的两个半胱氨酸残基的巯基氧化后形成的共价相互作用力，有较高的强度。
11.离子键（ionic bond）：又称盐键，是正电荷和负电荷之间的一种静电相互作用。
12.配位键（dative bond）：由两个原子之间提供共用电子对所形成的共价键。
13.氢键（hydrogen bond）：多肽链中的氮原子或氧原子的故对电子与氢原子间相互吸引而形成的键。
14.范德华力（Van der waal,s）:一种普遍存在的作用力，是原子、基团或分子之间比较弱的、非特异性的作用力。
15.疏水作用力hydrophobic bond疏水基团或疏水侧链避开水分子而相互靠近聚集的作用力。
16.一级结构（primary structure）：蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
17.二级结构（secondary structure）：多肽链主链在一级结构的基础上进一步盘旋或折叠，从而形成有规律的构象。
18.三级结构（tertiary structure）：球状蛋白质的多肽链在二级结构的基础上相互配置二形成特定的构象。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第二章糖类化学一、名词解释糖：糖俗称碳水化合物，是指多羟基醛或多羟基酮及其衍生物或多聚物。
补充知识：糖主要可分为以下四大类：① 单糖：葡萄糖、果糖② 寡糖：二糖、三糖等③ 多糖：淀粉、糖原、纤维素④ 结合糖：糖与非糖物质的结合物糖脂：是糖与脂类的结合物。
糖蛋白：是寡糖链与蛋白质的结合物,以蛋白质为主,其性质更接近蛋白质。
蛋白聚糖：又称为粘蛋白、粘多糖, 是由糖胺聚糖与多肽链共价相连构成的分子，其性质与多糖更为接近。
第三章蛋白质一、名词解释蛋白质一级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要化学键：肽键★ ；二硫键也属于一级结构的研究范畴。
肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键称为肽键，新生成的物质称为肽。
亚基：具有四级结构的蛋白质中，每一条具有独立三级结构的多肽链为亚基。
亚基之间的结合力主要是氢键和离子键。
必需氨基酸：不能在体内合成，必需由食物提供的氨基酸称为必需氨基酸，包括赖、色、苯丙、甲硫（蛋）、苏、亮、异亮和缬氨酸等8 种。
（记忆口诀：假设来写一本书）氨基酸的等电点：在一定pH 值的溶液中，氨基酸分子所带正、负电荷相等，此时溶液的pH值称为氨基酸的等电点（pI）。
通过改变溶液的pH 可使氨基酸分子中弱碱性或弱酸性基团的解离状态发生改变（这种改变是可逆的）。
蛋白质变性：在某些物理和化学因素作用下，蛋白质分子的特定空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失的现象。
*变性的本质：非共价键和二硫键被破坏，蛋白质的一级结构不发生改变。
*变性的理化因素---如加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂等。
*蛋白质变性后的性质改变：溶解度降低、粘度增加、结晶能力消失、生物活性丧失及易受蛋白酶水解。
*应用举例：1、应用变性因素进行消毒与灭菌。
2、预防蛋白质变性也是有效保存蛋白质制剂（如疫苗等）的必要条件。
蛋白质的复性---蛋白质变性的可逆性*蛋白质变性后，绝大多数情况下是不能复性的；*如变性程度浅，蛋白质分子的构象未被严重破坏；或者蛋白质具有特殊的分子结构，并经特殊处理去除变性因素后，则可以复性。
生物化学课程复习资料
生物化学课程复习资料第一章：糖一、填空题1．糖类是具有多羟基醛或多羟基酮结构的一大类化合物。
根据其分子大小可分为单糖、__寡糖和多糖三大类。
5．蔗糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D-果糖组成，它们之间通过α，β-1，2 糖苷键相连。
7．乳糖是由一分子D-葡萄糖和一分子D－半乳糖组成，它们之间通过β—1，4糖苷键相连。
9．纤维素是由_ D-葡萄糖__组成，它们之间通过β—1，4 糖苷键相连。
12．人血液中含量最丰富的糖是_葡萄糖____，肝脏中含量最丰富的糖是__糖原___，肌肉中含量最丰富的糖是_糖原____。
二、是非题1．D-葡萄糖的对映体为L-葡萄糖，后者存在于自然界。
错。
L—葡萄糖不存在于自然界。
2．人体不仅能利用D-葡萄糖而且能利用L-葡萄糖。
第二章：脂质一、是非题1 自然界常见的不饱和脂酸多具有反式结构。
（错）2 磷脂是中性脂（错）3 磷脂酰胆碱是一种中性磷脂（对）4 某细菌生长的最适温度是25℃，若把此细菌从25℃移到37℃的环境中，细菌细胞膜的流动性将增加。
（对）5 天然存在的甘油磷脂均为D构型。
（错）6 胆汁酸是固醇的衍生物，是一种重要的乳化剂。
（对）7 构成萜类化合物的基本成分是异戊二烯分子。
（对）8 胆固醇是动脉粥样硬化的元凶，血液中胆固醇含量愈低对机体健康愈有利。
（错）9 氧自由基及羟自由基作用于脂肪酸双键时产生氢过氧化合物。
（对）10 多不饱和脂肪酸中均含有共轭双键。
（错）二、选择题2 下列不属于脂的物质是（ D ）A 维生素EB 前列腺素C 胆汁酸D 甘油3下列化合物中的哪个不属于脂类化合物（ D ）A 甘油三硬脂酸酯B 胆固醇硬脂酸酯C 羊毛蜡D 石蜡6下列哪个是饱和脂酸（ D ）A 油酸B 亚油酸C 花生四烯酸D 棕榈酸第三章：氨基酸、肽类、蛋白质化学一、选择题9在组蛋白的组氨酸侧链上进行（A ）以调节其生物功能。
A 磷酸化B 糖基化C 乙酰化D 羟基化11 如果要测定一个小肽的氨基酸顺序，下列试剂中选择一个你认为最合适的（D）A 茚三酮B CNBr C胰蛋白酶 D 异硫氰酸苯酯22 前胰岛素原中信号肽的主要特征是富含哪些氨基酸残基（D ）A 碱性B 酸性C 羟基D 疏水性23 蛋白质的糖基化是翻译后的调控之一，糖基往往与肽链中哪一个氨基酸残基的侧链结合（D）A 谷氨酸B 赖氨酸C 酪氨酸D 丝氨酸29 在寡聚蛋白质中，亚基间的立体排布、相互作用以及接触部位间的空间结构称之谓（C ）A 三级结构B 缔合现象 C四级结构 D 变构现象30 蛋白质的构象特征主要取决于（A）A 氨基酸的组成、顺序和数目B 氢键、盐键、范德华力和疏水力C 各氨基酸之间的肽键D 肽链间及肽链内的二硫键31 氨基酸与蛋白质共同的理化性质（B ）A 胶体性质B 两性性质C 变性性质D 双缩脲反应二、问答及计算题4 蛋白质化学中常用的试剂有下列一些：CNBr，尿素，β-巯基乙醇，胰蛋白酶，过甲酸，丹磺酰氯，6mol/L HCl，茚三酮，异硫氰酸苯酯和胰凝乳蛋白酶等。
生物化学复习资料(全)
生物化学复习资料第一章蛋白质化学第一节蛋白质的基本结构单位——氨基酸凯氏定氮法：每克样品蛋白质含量（g）=每克样品中含氮量x 6.25氨基酸结构通式：蛋白质是由许多不同的α-氨基酸按一定的序列通过肽键缩合而成的具有生物学功能的生物大分子。
氨基酸分类：（1）脂肪族基团：丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甘氨酸、脯氨酸（2）芳香族基团：苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸（3）含硫基团：蛋氨酸（甲硫氨酸）、半胱氨酸（4）含醇基基团：丝氨酸、苏氨酸（5）碱性基团：赖氨酸、精氨酸、组氨酸（6）酸性基团：天冬氨酸、谷氨酸（7）含酰胺基团：天冬酰胺、谷氨酰胺必需氨基酸（8种）：人体必不可少，而机体内又不能合成，必需从食物中补充的氨基酸。
蛋氨酸（甲硫氨酸）、缬氨酸、赖氨酸、异亮氨酸、苯丙氨酸、亮氨酸、色氨酸、苏氨酸氨基酸的两性性质：氨基酸可接受质子而形成NH3+，具有碱性；羧基可释放质子而解离成COO-，具有酸性。
这就是氨基酸的两性性质。
氨基酸等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH值。
蛋白质中的色氨酸和酪氨酸两种氨基酸具有紫外吸收特性，在波长280nm处有最大吸收值。
镰刀形细胞贫血：血红蛋白β链第六位上的Glu→Val替换。
第二节肽肽键：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水综合而形成的酰胺键叫肽键。
肽键是蛋白质分子中氨基酸之间的主要连接方式，它是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合脱水而形成的酰胺键。
少于10个氨基酸的肽称为寡肽，由10个以上氨基酸形成的肽叫多肽。
谷胱甘肽（GSH）是一种存在于动植物和微生物细胞中的重要三肽，含有一个活泼的巯基。
参与细胞内的氧化还原作用，是一种抗氧化剂，对许多酶具有保护作用。
化学性质：（1）茚三酮反应：生产蓝紫色物质（2）桑格反应第三节蛋白质的分子结构蛋白质的一级结构：是指氨基酸在肽链中的排列顺序。
蛋白质的二级结构：是指蛋白质分子中多肽链本身的折叠方式。
生物化学复习资料
生物化学复习资料生物化学一、名词解释1.蛋白质变性与复性：蛋白质分子在变性因素的作用下，高级构象发生变化，理化性质改变，失去生物活性的现象称为蛋白质的变性作用。
变性蛋白质在除去变性因素后，可缓慢地重新自发折叠成原来构象，并恢复原有的理化性质和生物活性，这种现象称为蛋白质的复性。
2.盐析与盐溶：在蛋白质的水溶液中，加入大量高浓度的强电解质如硫酸铵、氯化钠、硝酸铵等，使蛋白质凝聚而从溶液中析出的现象叫盐析。
在蛋白质的水溶液中，加入低浓度的盐离子，会使蛋白质分子散开，溶解性增大的现象叫盐溶。
3.激素与受体：激素是指机体内一部分细胞产生，通过扩散、体液运送至另一部分细胞，并起代谢调节控制作用的一类微量化学信息分子。
受体是指细胞中能识别特异配体（神经递质、激素、细胞因子）并与其结合，从而引起各种生物效应的分子，其化学本质为蛋白质。
4.增色效应与减色效应：增色效应是指DNA变性后，溶液紫外吸收作用增强的效应。
减色效应是指DNA复性过程中，溶液紫外吸收作用减小的效应。
5.辅酶与辅基：根据辅因子与酶蛋白结合的紧密程度分为辅酶和辅基，与酶蛋白结合较松、用透析法可以除去的辅助因子称辅酶。
与酶蛋白结合较紧、用透析法不易除去的辅因子称辅基。
6.构型与构象：构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定空间排布，使该分子所具有的特定的立体化学形式。
构象是指分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的空间排布。
即分子中原子的三维空间排列称为构象。
7.α-螺旋与β-折叠：α-螺旋是指多肽链的主链原子沿一中心轴盘绕，借助链内氢键维持的右手螺旋的稳定构象。
β-折叠是指两条或多条几乎完全伸展的多肽链(或同一肽链的不同肽段)侧向聚集在一起，相邻肽链主链上的NH和C=0之间形成氢链，这样的多肽构象即β-折叠。
8.超二级结构与结构域：超二级结构是指蛋白质中相邻的二级结构单位(α-螺旋、β-折叠、β-转角及无规卷曲)组合在一起，形成有规则的在空间上能辩认的二级结构组合体。
生物化学复习
⽣物化学复习新陈代谢:营养物质在⽣物体内所经历的⼀切化学变化的总称⾼能化合物：在⽣化反应中，某些化合物含⾃由能特多者，即随⽔解反应或基团转移反应可放出⼤量⾃由能的化合物⾼能健：⽔解时能放出⼤量⾃由能的键（指随着⽔解反应或基团转移反应可放出⼤量⾃由能(ΔG⼤于25kJ/mol)的键。
主要指ATP/ADP中的焦磷酸键。
各种化合物的化学键⽔解时释放的化学能量⼤于或近于ATP⽔解时释放的能量者均属⾼能键，如⼄酰辅酶A的酯键。
常⽤符号“～”表⽰。
）ATP的功能：1.提供⽣物合成做化学功时所需的能量2.是⽣物机体活动以及肌⾁收缩的能量来源3.供给营养物逆浓度梯度跨膜运输到机体细胞内所需的⾃由能4.在DNA,RNA和蛋⽩质等⽣物合成中，保证基因信息的正确传递，ATP也以特殊⽅式起着递能作⽤糖酵解定义：在⽆氧条件下，葡萄糖进⾏分解，形成2分⼦丙酮酸(⼄醇、乳酸）并提供能量糖酵解过程（调节的关键酶、ATP 的⽣成步骤）：6-磷酸果糖激酶Ⅰ糖酵解过程:碳⾻架的变化：由6碳糖变成3碳糖糖酵解过程由葡萄糖到丙酮酸所有的中间产物都是以磷酸化合物的形式来实现的10步反应，需要10种酶3种调节酶（关键酶）：⼰糖激酶（肝脏中为葡萄糖激酶）；磷酸果糖激酶（是哺乳动物糖酵解途径最重要的调控关键酶；限速酶)；丙酮酸激酶4个反应步骤伴随能量的变化；能量的变化：净⽣成2个ATP糖酵解在细胞中的进⾏部位：细胞溶胶柠檬酸循环的定义：是⼀个由⼀系列酶促反应构成的循环反应系统，在该反应过程中，⾸先由⼄酰辅酶A与草酰⼄酸缩合⽣成含有3个羧基的柠檬酸，经过4次脱氢，2次脱羧，⽣成四分⼦还原当量和2分⼦CO2，重新⽣成草酰⼄酸的这⼀循环反应过程成为三羧酸循环。
意义：1．三⼤营养素的最终代谢通路糖、脂肪和蛋⽩质在分解代谢过程都先⽣成⼄酰辅酶A，⼄酰辅酶A与草酰⼄酸结合进⼊三羧酸循环⽽彻底氧化。
所以三羧酸循环是糖、脂肪和蛋⽩质分解的共同通路。
2．糖、脂肪和氨基酸代谢的联系通路三羧酸循环另⼀重要功能是为其他合成代谢提供⼩分⼦前⾕氨酸体。
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什么是蛋白质的变性作用？引起蛋白质变性的因素有哪些？有何临床意义？在某些理化因素作用下, 使蛋白质严格的空间结构破坏，引起蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象称为蛋白质变性。
引起蛋白质变性的因素有：物理因素，如紫外线照射、加热煮沸等；化学因素，如强酸、强碱、重金属盐、有机溶剂等。
临床上常常利用加热或某些化学士及使病原微生物的蛋白质变性，从而达到消毒的目的，在分离、纯化或保存活性蛋白质制剂时，应采取防止蛋白质变性的措施。
比较蛋白质的沉淀与变性蛋白质的变性与沉淀的区别是：变性强调构象破坏，活性丧失，但不一定沉淀；沉淀强调胶体溶液稳定因素破坏，构象不一定改变，活性也不一定丧失，所以不一定变性。
试述维生素B1的缺乏可患脚气病的可能机理在体内Vit B1 转化成TPP，TPP 是α-酮酸氧化脱羧酶系的辅酶之一，该酶系是糖代谢过程的关键酶。
维生素B1 缺乏则TPP 减少，必然α-酮酸氧化脱羧酶系活性下降，有关代谢反应受抑制，导致ATP 产生减少，同时α-酮酸如丙酮酸堆积，使神经细胞、心肌细胞供能不足、功能障碍，出现手足麻木、肌肉萎缩、心力衰竭、下肢水肿、神经功能退化等症状，被通称为“脚气病”。
简述体内、外物质氧化的共性和区别共性①耗氧量相同。
②终产物相同。
③释放的能量相同。
区别：体外燃烧是有机物的C 和H 在高温下直接与O2 化合生成CO2 和H2O，并以光和热的形式瞬间放能；而生物氧化过程中能量逐步释放并可用于生成高能化合物，供生命活动利用。
简述生物体内二氧化碳和水的生成方式⑴CO2 的生成：体内CO2 的生成，都是由有机酸在酶的作用下经脱羧反应而生成的。
根据释放CO2 的羧基在有机酸分子中的位置不同，将脱羧反应分为: α-单纯脱羧、α-氧化脱羧、β-单纯脱羧、β-氧化脱羧四种方式。
⑵水的生成：生物氧化中的H2O 极大部分是由代谢物脱下的成对氢原子(2H)，经一系列中间传递体(酶和辅酶)逐步传递，最终与氧结合产生的。
试述体内两条重要呼吸链的排练顺序，并分别各举两种代谢物氧化脱氢NADH 氧化呼吸链：顺序：NADH→FMN/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3如异柠檬酸、苹果酸等物质氧化脱氢，生成的NADH+H+均分别进入NADH 氧化呼吸链进一步氧化，生成2.5 分子ATP。
琥珀酸氧化呼吸链：FAD·2H/（Fe-S）→CoQ→Cytb→c1→c→aa3如琥珀酸、脂酰CoA 等物质氧化脱氢，生成的FAD·2H 均分别进入琥珀酸氧化呼吸链进一步氧化，生成1.5 分子ATP。
试述生物体内ATP的生成方式生物体内生成ATP 的方式有两种：底物水平磷酸化和氧化磷酸化。
底物水平磷酸化：在分解代谢过程中，底物因脱氢、脱水等作用而使能量在分子内部重新分布，形成高能磷酸化合物，然后将高能磷酸基团转移给ADP 形成ATP 的过程，称为底物水平磷酸化。
在糖的有氧氧化过程中，有3 次底物水平磷酸化，分别为：甘油酸－1，3－二磷酸转变为甘油酸－3－磷酸，磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸，琥珀酰CoA 转变为琥珀酸。
氧化磷酸化：在生物氧化过程中，代谢物脱下的氢经呼吸链氧化生成水时，所释放的能量能够偶联ADP 磷酸化生成ATP，此过程称为氧化磷酸化。
氧化是放能反应，而ADP 生成ATP 是吸能反应。
在生物体内，这两个过程是偶联进行的，这样可以提高产能效率。
这是胞内ATP 生成的主要方式，约占ATP 生成总数的80%，是维持生命活动所需要能量的主要来源。
简述糖酵解的四个阶段，以及糖酵解的生理意义糖酵解全过程包括11 步化学反应，分为四个阶段。
第一阶段：葡萄糖或糖原转变为果糖－1，6－二磷酸；第二阶段：果糖－1，6－二磷酸裂解为二羟丙酮磷酸和甘油醛－3－磷酸；第三阶段：甘油醛－3－磷酸转变为丙酮酸；第四阶段：丙酮酸还原生成乳酸。
糖酵解的生理意义是：⑴糖酵解是机体相对缺氧时补充能量的一种有效方式。
如激烈运动或长时间运动时，能量需求增加，肌肉处于相对缺氧状态，此时可以通过糖酵解提供急需的能量。
⑵某些组织在有氧时也通过糖酵解供能。
如成熟红细胞无线粒体，主要依靠糖酵解维持其能量的需要。
计算1 分子葡萄糖在肌肉组织中彻底氧化可净生成多少分子ATP?在肌肉组织中，第一阶段：1 分子葡萄糖氧化分解生成2 分子丙酮酸，经过底物水平磷酸化生成4 分子ATP，同时由甘油醛－3－磷酸脱氢生成的2 分子NADH+H+经甘油-3-磷酸穿梭进入线粒体，经呼吸链传递氧化生成3 分子ATP，此阶段共生成7 分子ATP；第二阶段：从2 分子丙酮酸氧化脱羧生成2 分子乙酰CoA，产生2 分子NADH+H+经呼吸链生成5 分子ATP；第三阶段：2 分子乙酰CoA 经过三羧酸循环彻底氧化生成20 分子ATP。
上述过程共生成32 分子ATP，减去消耗的2 分子ATP，净生成30 分子ATP。
计算从糖原开始的1 个葡萄糖单位在肝脏彻底氧化可净生成多少分子ATP?在肝脏中，第一阶段：从糖原开始的1 个葡萄糖单位氧化分解为2 分子丙酮酸，经底物水平磷酸化生成4 分子ATP，而由甘油醛－3－磷酸脱氢生成的2 分子NADH+H+经苹果酸一天冬氨酸穿梭进入线粒体经呼吸链生成5 分子ATP,此阶段共生成9 分子ATP；第二阶段：2 分子丙酮酸氧化脱羧生成2 分子乙酰CoA，产生2 分子NADH+H+进入呼吸链生成5 分子ATP；第三阶段：2 分子乙酰CoA 经过三羧酸循环彻底氧化生成20 分子ATP。
上述过程共生成34 分子ATP，减去消耗的1 分子ATP，净生成33 分子ATP。
简述6-磷酸葡萄糖的代谢途径及其在糖代谢中的重要作用。
（1）葡糖－6－磷酸的来源：①在葡萄糖激酶作用下使葡萄糖磷酸化生成葡糖－6－磷酸。
②糖原分解产生的葡糖－1-磷酸转变为葡糖－6－磷酸。
③非糖物质经糖异生为果糖－6－磷酸进一步异构成葡糖－6－磷酸。
(2)葡糖－6－磷酸的去路：①经糖酵解生成乳酸。
②经有氧氧化分解为CO2、H20 和ATP。
③经变位酶催化生成葡糖－1－磷酸，合成糖原。
④在葡糖－6－磷酸脱氢酶催化下进入磷酸戊糖途径。
⑤经肝细胞葡糖－6－磷酸酶作用生成葡萄糖。
由上可知，葡糖－6－磷酸是各条糖代谢途径的交叉点、共同的中间产物。
如己糖激酶或变位酶的活性降低，可使葡糖－6－磷酸的生成减少或去路受阻，上述各条代谢途径不能正常进行。
因此，葡糖－6－磷酸的代谢方向取决于各条途径中相关酶活性的大小。
在糖代谢过程中生成的丙酮酸可进入哪些代谢途径？在糖代谢过程中生成的丙酮酸具有多条代谢途径。
⑴在供氧不足时，丙酮酸在LDH 催化下，接受NADH+H+提供的氢原子还原生成乳酸。
(2)在供氧充足时，丙酮酸进入线粒体，在丙酮酸脱氢酶系催化下，氧化脱羧生成乙酰CoA，再经三羧酸循环和氧化磷酸化彻底氧化生成CO2、H20 和ATP,(3)丙酮酸羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者经磷酸烯醇式丙酮酸羧激酶催化生成磷酸烯醇式丙酮酸再异生为糖。
(4)丙酮酸进入线粒体在羧化酶催化下生成草酰乙酸，后者与乙酰CoA 缩合成柠檬酸，经三羧酸循环彻底氧化。
(5)丙酮酸氧化脱羧生成乙酰CoA，后者可作为脂肪酸、胆固醇等的合成原料(6)丙酮酸可经还原氨基化生成丙氨酸等非必需氨基酸。
丙酮酸代谢去向取决于各条代谢途径中关键酶的活性，这些酶活性受到严格调控。
胞液中NADH+H+进入线粒体的方式有哪几种，试述其过程。
（1）甘油-3-磷酸穿梭机制：线粒体外的NADH 在胞质甘油-3-磷酸脱氢酶催化下，使磷酸二羟丙酮还原成甘油-3-磷酸，后者通过线粒体外膜进入线粒体内，受到位于线粒体内膜表面的甘油-3-磷酸脱5氢酶催化，使甘油-3-磷酸脱氢生成FADH2 和磷酸二羟丙酮。
后者又回到胞质中继续穿梭，而FADH2则进入FADH2 氧化呼吸链，生成1.5 分子ATP。
这种转运机制主要发生在肌肉及神经组织中（2）苹果酸-天冬氨酸穿梭机制：胞液中的NADH 在苹果酸脱氢酶的作用下，使草酰乙酸还原成苹果酸，后者通过线粒体内膜进入线粒体后，又在线粒体内苹果酸脱氢酶作用下，重新生成草酰乙酸和NADH。
NADH 进入NADH 氧化呼吸链生成2.5 分子ATP。
草酰乙酸经谷草转氨酶的作用生成天冬氨酸，后者经酸性氨基酸载体转运出线粒体，再转变成草酰乙酸，继续进行穿梭。
这种转运机制主要存在于心肌和肝组织中。
试述机体利用脂库中储存的脂肪氧化供能的过程（写出主要反应过程和相关酶），1分子18碳的脂肪酸彻底氧化分解为CO2和H2O时，需经多少次β-氧化？净生成多少分子ATP？（要求写出主要反应过程和相关酶）（1）脂肪经脂肪动员水解释放脂肪酸和甘油。
（2）脂肪酸氧化：脂肪酸活化、脂酰CoA进入线粒体、?-氧化、乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化成H2O和CO2并释放能量。
（3）甘油氧化：甘油在甘油激酶的催化下磷酸化生成甘油-3-磷酸，甘油-3-磷酸经甘油-3-磷酸脱氢酶催化脱氢转变成二羟丙酮磷酸，后者在磷酸丙糖异构酶催化下转变成甘油醛-3-磷酸，循糖氧化分解途径彻底分解生成H2O和CO2并释放能量。
1分子18碳的脂肪酸彻底氧化分解为CO2和H2O时，需经8次β-氧化，净生成146分子ATP。
主要反应过程：首先脂肪酸在脂酰CoA合成酶催化下，消耗2分子ATP而活化成脂酰CoA，后者以肉碱为载体经肉碱脂酰转移酶Ⅰ和Ⅱ的催化进入线粒体，在线粒体中，分别在脂酰CoA脱氢酶、-烯脂酰CoA水化酶、-羟脂酰CoA脱氢酶和-酮脂酰CoA硫解酶的催化下，经过脱氢、加水、再脱氢和硫解四步连续反应，重复8次，最终生成9分子乙酰CoA。
9分子乙酰CoA进入三羧酸循环彻底氧化分解，生成90分子ATP；8次β-氧化过程中产生8分子FADH2和8分子NADH+H+,生成32分子ATP；合计生成ATP＝90＋32－2＝120分子。
试述乙酰辅酶A的主要代谢去路。
①在线粒体内经三羧酸循环氧化分解产能；②肝细胞线粒体中生成酮体；③在胞质中合成脂肪酸；④在胞质和内质网中合成胆固醇；⑤在神经组织参与乙酰胆碱的合成；⑥在生物转化中参与结合反应。
简述脂类在体内的分布，机体能否利用葡萄糖作为原料合成脂肪？试述其合成过程脂类根据其生理功能可分为两大类：三酰甘油和类脂。
三酰甘油主要分布在皮下、腹腔的大网膜、肠系膜、内脏周围等处的脂肪组织中。
类脂是组成生物膜的基本成分。
首先葡萄糖经过有氧氧化生成的中间产物乙酰CoA可用来合成脂肪酸。
糖分解代谢中产生的二羟丙酮磷酸可还原成甘油-3-磷酸。
糖可分解产生ATP、NADPH + H+。
然后由ATP供能，NADPH + H+供氢，在甘油-3-磷酸基础上逐步结合3分子脂肪酸，合成三酰甘油。
简述体内氨基酸的来源和去路；简述血氨的来源和去路。