生化考试大纲1
生物化学与分子生物学 考试大纲 复旦
生物化学与分子生物学考试大纲复旦摘要：一、生物化学与分子生物学简介二、蛋白质化学1.蛋白质的组成与结构2.蛋白质的性质与功能三、核酸化学1.核酸的组成与结构2.核酸的功能与性质四、碳水化合物化学1.碳水化合物的组成与结构2.碳水化合物的功能与性质五、生物膜与细胞信号转导1.生物膜的结构与功能2.细胞信号转导机制六、代谢与生物能学1.生物代谢途径2.生物能学原理七、基因与基因组1.基因结构与功能2.基因组结构与变异八、蛋白质组与代谢组1.蛋白质组学2.代谢组学九、分子生物学技术1.分子克隆2.基因编辑技术十、生物化学与分子生物学在医学和生物技术中的应用正文：生物化学与分子生物学是一门研究生物大分子的结构、功能及其在生命过程中的作用的学科。
它涉及蛋白质、核酸、碳水化合物等生物大分子的化学组成、性质、功能以及相互作用。
本篇文章将简要介绍生物化学与分子生物学的主要内容。
首先，蛋白质化学是生物化学与分子生物学的重要组成部分。
蛋白质是生命体内功能最为多样的大分子，承担着细胞和生物体的各种生物学过程。
蛋白质的组成由氨基酸构成，其结构多样，功能也十分丰富。
蛋白质的研究不仅可以帮助我们了解生命现象的本质，还为医学和生物技术的发展提供了重要支持。
核酸化学是另一大核心内容。
核酸是一类具有复杂结构和功能的大分子，分为DNA 和RNA 两大类。
核酸的主要功能是携带和传递遗传信息，控制生物体的生长发育和遗传特性。
近年来，随着基因组学研究的发展，核酸化学在生物科学领域的地位日益重要。
碳水化合物化学也是生物化学与分子生物学的研究领域之一。
碳水化合物是一类多功能的生物大分子，参与细胞识别、信号传导等生物学过程。
碳水化合物的结构和功能特性使其在生物学和医学研究中具有广泛应用。
生物膜与细胞信号转导是生物化学与分子生物学中的关键主题。
生物膜是由脂质和蛋白质构成的生物大分子，负责维持细胞内外环境的稳定。
细胞信号转导则是细胞对外界刺激作出反应的重要机制，涉及多种信号传导途径和分子。
研究生《生物化学》考试大纲
研究生《生物化学》考试大纲一、考试总体要求考查目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。
《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。
正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。
要求考生：①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围；③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。
同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。
考查内容（一）蛋白质的结构与功能1、蛋白质的化学组成；2、氨基酸的分类及简写符号；3、氨基酸的理化性质及化学反应；4、氨基酸的分析分离方法；5、肽的结构、性质与生物活性肽；6、蛋白质分子结构：一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式，包括超二级结构、结构域等；7、蛋白质一级结构测定：多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等；8、蛋白质的理化性质：包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等；9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术：包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等；10、蛋白质结构与功能的关系：包括一级结构和高级结构与功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理。
（二）核酸的结构与功能1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能；2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等；3、DNA的分子结构：DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等；4、RNA的分子结构：包括RNA一级结构、高级结构，如tRNA的二、三级结构，真核生物mRNA 结构特点，tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等；5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能，包括各种新发现的小RNA的功能；6、DNA测序方法及其过程；7、核酸及核苷酸的性质：包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质；8、核酸的变性、复性与杂交；9、核酸及其组分的分离纯化：包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等；10、核酸研究的常用技术和方法：包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等。
生物与化工大类职业技能测试基本要求及考试大纲
生物与化工大类职业技能测试基本要求及考试大纲全文共四篇示例，供读者参考第一篇示例：生物与化工大类职业技能测试是为了评估考生在生物与化工领域的专业知识和技能而设计的一种考试。
这种考试对考生的专业知识、实践能力以及解决实际问题的能力提出了一系列要求。
通过这种考试，可以为企业和单位选拔具有一定水平的生物与化工方面的专业人才提供参考和依据。
下面将介绍生物与化工大类职业技能测试的基本要求及考试大纲。
基本要求：1.具备扎实的基础知识：考生在生物与化工领域需要掌握扎实的基础知识，包括生物化学、有机化学、生物工程等相关领域的知识。
只有对基础知识有充分的理解和掌握，才能更好地应对各种复杂的问题。
2.具备实践能力：除了理论知识，考生还需要具备一定的实践能力。
比如实验操作、数据分析、实验设计等方面的技能。
只有通过实践来加深对理论知识的理解，才能真正掌握生物与化工领域的专业技能。
3.解决问题的能力：生物与化工领域的工作往往涉及到各种实际问题，考生需要具备解决问题的能力。
这包括问题分析、思维能力、创新意识等方面的能力。
只有具备这些能力，才能在实际工作中取得更好的成绩。
考试大纲：生物与化工大类职业技能测试的考试大纲主要包括以下几个方面：2.实验操作考核：考生需要进行一些实验操作，如制备实验、分析实验数据等，以考察实践能力和操作技能。
这部分内容主要包括实验操作、数据分析、实验设计等实践技能。
3.问题解决能力考核：考生需要回答一些案例分析题或综合问题题目，以考察解决问题的能力。
这部分内容主要包括问题分析、思维能力、创新意识等方面的能力。
通过对生物与化工大类职业技能测试基本要求及考试大纲的介绍，相信大家对这种考试有了一定的了解。
希望考生在备战这种考试时，能够加强对基础知识的学习，注重实践能力的培养，提升解决问题的能力，从而取得更好的成绩。
生物与化工领域是一个充满挑战和机遇的领域，希望考生们都能在这个领域中发光发热，为行业的发展做出自己的贡献。
川农854生化考研大纲
川农854生化考研大纲
川农854生化考研大纲包括以下内容：
1. 生物信息学：基本原理、序列分析、基因组学、蛋白质结构与功能预测、数据库与软件。
2. 分子生物学：核酸的结构与功能、DNA复制、转录、翻译、基因调控、基因工程技术。
3. 细胞生物学：细胞的结构与功能、细胞膜、细胞器、细胞信号传导、细胞周期与凋亡、细胞分化与发育。
4. 生物化学：生物大分子的结构与功能，酶动力学，代谢途径和调控。
5. 生物能源：光合作用，呼吸和发酵。
6. 生殖生物学：生殖系统的结构与功能，生殖细胞的发育与分化，生殖调控机制。
7. 免疫学：免疫系统的结构与功能，免疫应答与调控，免疫记忆与免疫耐受，免疫疾病。
8. 病毒学：病毒的结构与分类，病毒生命周期，病毒与宿主相互作用，病毒致病机制。
9. 分子遗传学：基因结构与表达调控，遗传变异与突变，细胞遗传基础。
10. 发育生物学：动植物发育的基本原理，胚胎发育。
11. 微生物学：细菌、真菌、原生生物的结构与功能，微生物
的生态学。
12. 植物生理学：植物营养与代谢，植物生长与发育调控。
13. 动物生理学：动物的组织与器官结构与功能，动物体内环
境的稳定性。
14. 环境生物学：生物多样性与生态系统，环境污染与生物修复。
以上是川农854生化考研大纲的主要内容，具体的考试要求和重点可能会有一定的差别，建议考生参考官方发布的具体考试大纲进行准备。
415生理生化考研大纲2023
415生理生化考研大纲2023（最新版）目录1.2023 年 415 生理生化考研大纲概述2.2023 年 415 生理生化考研大纲具体内容3.备考建议正文【2023 年 415 生理生化考研大纲概述】2023 年 415 生理生化考研大纲是针对研究生入学考试的生理生化学科制定的参考性文件，旨在帮助考生明确考试范围，合理安排复习内容。
大纲主要包括生理学、生物化学和分子生物学三个部分，为考生提供了详细的知识点和能力要求。
【2023 年 415 生理生化考研大纲具体内容】1.生理学部分(1) 细胞生理学：细胞膜与细胞界面、细胞信号转导、细胞内运输系统等。
(2) 组织生理学：上皮组织、结缔组织、肌肉组织、神经组织等。
(3) 器官生理学：心脏、血管、肺、肾、消化系统等。
(4) 系统生理学：循环系统、呼吸系统、泌尿系统、消化系统等。
2.生物化学部分(1) 蛋白质与核酸：蛋白质结构与功能、核酸结构与功能等。
(2) 代谢与能量：糖酵解、三羧酸循环、氧化磷酸化等。
(3) 脂类代谢：脂类的合成与分解、脂蛋白代谢等。
(4) 生物氧化与还原：氧化还原反应、电子传递链等。
3.分子生物学部分(1) 基因与染色体：基因结构、染色体结构与数目等。
(2) 基因表达调控：转录与翻译、基因调控等。
(3) 信号传导与细胞内通讯：受体与配体、信号转导等。
(4) 细胞周期与细胞凋亡：细胞周期调控、细胞凋亡等。
【备考建议】1.认真阅读大纲，明确考试范围和要求，合理安排复习计划。
2.结合教材和大纲进行复习，注重基础知识的掌握和理解。
3.做好笔记和知识点整理，形成自己的知识体系。
4.多做真题和模拟题，提高解题能力和应试技巧。
厦门大学生化考研大纲
考试人纲考试人纲考试人纲考试人纲考试人纲考试人纲考试人纲考试人纲考试人纲考试人纲考试人纲考试人纲考试人纲考试人纲《生物化学》考试人纲一、考试内容绪论生物化宁的定义、研究对象和任务、生物化学的发展简史、生物化学与丁农医的关系。
第一章蛋白质1、蛋白质的化学组成及分类；蛋白质的分子人小与形状：蛋白质生物功能的多样性；2、爼基酸的基木结构；爼基酸的分类：20种氨基酸的英文名称、缩写符号及结构式及其分类标准；氨基酸的理化性质；爼基酸的分离和分析鉴定。
3、肽的化学结构；肽的物理化学性质：天然存在的活性肽；多肽合成：肽链上氨基酸的扌非列顺序，N端、C端：；後顺序测运的•般儿骤：4、蛋白质空间构彖的研处方法；多肽链折恋的空间限制：蛋白质的一级结构；纤维状蛋白; a ■角蛋白和3-/（］蛋白，胶原蛋白与三股螺旋构象，弹性蛋白、肌纤维。
超二级结构、结构域和三级结构，球状蛋白质构象的基木特征、蛋白质分了中的次级键、次级键在维系蛋H质空间构象中的作用；蛋白质的变性和复性。
5、寡聚蛋白质的构象和四级结构；蛋门质一级结构决定高级结构：细胞色索c的种属羌异与生物进化：蛋门质一级结构的变异与分了•病；肌红蛋门与血红蛋白的结构和功能：蛋门质的分离纯化和鉴定。
第二章酶学M在生命活动屮的重要性：吗催化作用的特点；商的化学木质及比分了组成：爾的命名和分类;断的专一性：蔚活力测定和酶的分离纯化：核爾和抗体的：海促反应动力沖：悔的作用机理和胡的调节：胡的活性中心：酶促反应机理；胡活性的调节控制：同T酶、诱导酶的定义及生物学意义。
第三章维生素和辅的脂溶性维生素的结构和功能；水溶性维生素的结构和功能第四章核酸1、核酸的分类、分布2、核酸的生物于功能：DNA是遗传物质的基础（细菌的转化实验、病毒转导），RNA与蛋白质合成。
3、核酸的结构：核酸的基木组成单位-一核廿酸；核酸的一级结构：Chargaff法则：DNA双螺旋结构模型、左手螺旋（Z-DNA）, DNA的三级结构一-超螺旋。
2023年研究生招生《生物化学》考试大纲
佛山科学技术学院2023年硕士研究生招生考试大纲科目名称：生物化学一、考查目标《生物化学》是佛山科学技术学院生物技术与工程专业硕士研究生入学考试的科目。
生物化学主要研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律，是生物类、工程类、医学类及药学类众多学科的基础性课程，并在工业、农业和医药产业的发展中发挥出越来越明显的促进作用。
要求考生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
二、考试形式与试卷结构1.考试形式：生物化学考试采用闭卷笔试形式，试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
2.试卷结构：考查内容，基础知识占50%，简答、分析题占30%，创造性思维题占20%。
试卷主要由选择题、名词解释、简答题、论述题等组成。
其中选择题分值为70分，判断题分值为10分，名词解释分值为20分，简答题分值为30分，论述题分值为20分。
(1)选择题：共计70分。
其中单项选择题共50道题，1分/题，共计50分；多项选择题共10道题，2分/题，共计20分。
(2)判断题：共计10分，10道题，1分/题。
(3)名词解释：共计20分，5道题，4分/题。
(4)简答题：共计30分，3道题，10分/题。
(5)论述题：共计20分，1道题，20分/题。
说明：选择题，判断题名词解释主要考察内容为概念和基本知识，主要覆盖本门课程的各部分知识点；简答题主要考察各部分重要知识点的理解和分析；论述题主要考察各部分重要知识点的理解，分析和综合运用。
三、考查范围第一章蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成蛋白质的元素组成特点，基本结构单位氨基酸的结构特点、分类及三字英文缩写符号，一字符号，等电点；氨基酸的理化性质；肽键和肽的概念。
二、蛋白质的分子结构蛋白质一级、二级、三、四级结构的概念、结构特点和维持其稳定的化学键；α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲，α-螺旋，β-折叠的结构特点；肽单元、模序、超二级结构、结构域、分子伴侣、结构域和亚基的概念，蛋白质结构与功能的关系。
2024西医综合考研大纲生化
2024西医综合考研大纲生化一、概述生物化学是医学教育的重要基础科学之一，对于掌握医学知识、提高临床诊断和治疗水平具有重要意义。
随着医学领域的不断发展，生物化学的内容也在不断更新和完善。
2024年西医综合考研大纲中的生化板块也有了一些新的变化和调整。
本文将对2024年西医综合考研大纲中的生化部分进行全面细致的解读和分析，帮助考生更好地备战考试。
二、生化部分的主要内容1. 基础概念：生化学的基本概念和原理，包括生物分子的结构和功能、代谢途径和调控等内容。
2. 蛋白质：蛋白质的结构、功能和生物合成，以及与疾病相关的蛋白质异常。
3. 酶与代谢：酶的特性与作用机制，以及代谢途径的调控和相关疾病的生物化学基础。
4. 核酸：核酸的结构与功能，基因表达调控的生化机制。
5. 生物膜与细胞信号传导：生物膜的结构和功能，信号传导通路和相关疾病的生化基础。
6. 糖生物化学：糖代谢的途径和调控，与疾病相关的糖代谢异常。
7. 脂质生化：脂质的结构与功能，与疾病相关的脂质代谢异常。
三、2024年西医综合考研大纲生化部分的变化和重点根据最新的考研大纲，生化部分的内容和要求有了一些新的变化和调整。
在备考中，考生需要特别重点关注以下几个方面：1. 跨学科知识的融合：生化学作为一门交叉学科，与生理学、病理学等学科有着密切的关联。
考研大纲强调了生化与临床医学的通联，考生需要掌握更多的跨学科知识，能够将生化原理和临床实践相结合。
2. 新的研究进展：随着科学技术的不断进步，生化领域的研究也在不断更新。
考研大纲中将会增加一些最新的生化研究进展，这些内容可能涉及到基因编辑、蛋白质工程等新技术和新领域，考生需要及时了解并掌握这些内容。
3. 临床意义的强调：生化不仅仅是一门纯理论性的学科，它对临床医学具有重要的指导意义。
考研大纲中会强调生化知识在临床诊断和治疗中的应用，考生需要深入理解生化与临床的关系，掌握临床意义的生化知识。
四、备考建议考生在备考2024年西医综合考研大纲生化部分时，可以采取以下几点策略：1. 系统学习：按照考研大纲的要求，建立系统的生化知识框架，深入掌握各个知识点的内容和要点，确保不遗漏任何重要内容。
2024西医综合生化考研大纲
2024西医综合生化考研大纲
2024西医综合生化考研大纲可能包括以下内容：
1. 酮体的生成、利用和意义。
2. 脂肪酸的合成过程，不饱和脂肪酸的生成。
3. 多不饱和脂肪酸的生理作用。
4. 磷脂的合成和分解。
5. 胆固醇的主要合成途径及调控。
胆固醇的转化。
胆固醇酯的生成。
6. 血浆脂蛋白的分类、组成、生理功能及代谢。
高脂血症的类型和特点。
7. 呼吸链的组成，氧化磷酸化及其影响因素，底物水平磷酸化，能量的贮存和利用。
8. 胞浆中NADH的氧化。
9. 过氧化物酶体和微粒体中的酶类。
10. 氨基酸的一般代谢（体内蛋白质的降解、氨基酸氧化脱氨基，转氨基及联合脱氨基）。
11. 氨基酸的脱羧基作用。
12. 体内氨的来源和转运。
13. 尿素的生成：鸟氨酸循环。
14. 一碳单位的定义、来源、载体和意义。
15. 含硫氨基酸和芳香族氨基酸的代谢及临床意义。
16. 嘌呤、嘧啶核苷酸的合成原料、主要合成过程和分解产物，脱氧核苷酸的生成。
此外，大纲还可能包括肌细胞的收缩机制，血液的组成和理化特性，心脏泵血功能等其他内容。
以上内容仅供参考，具体大纲还需以官方发布的信息为准。
建议及时关注相关网站获取最新信息。
2023甘肃专升本生化类考试大纲
2023甘肃专升本生化类考试大纲2023甘肃专升本生化类考试大纲主要包括以下内容：一、适用范围及对象本大纲适用于2023年甘肃省普通高等学校高职（专科）升本科生化类考试，主要测试对象为生物与化工大类、轻工纺织大类和食品药品与粮食大类中的生物技术类、化工技术类、转化工类、包装类、印刷类、纺织服装类、食品类、药品与医疗器械类、粮食类等二级类专科专业考生。
二、测试目的本大纲旨在测试考生对生物与化学领域的基本概念、原理和方法的掌握程度，以及对实际问题的分析和解决能力。
同时，也注重考查考生的科学素养和综合能力，为选拔优秀人才提供客观依据。
三、测试内容1.生物化学基础知识：包括生物化学的基本概念、物质代谢及其调控、生物大分子的结构与功能等。
2.实验技能：测试考生对实验操作、实验设计和实验数据分析等方面的掌握程度。
3.综合应用：考查考生对生物化学知识的实际应用能力，包括解决实际问题、探究实验和科技论文撰写等。
4.跨学科综合：涉及生物化学与其他学科的交叉领域，考查考生的综合素质和跨学科应用能力。
四、题型结构本测试采用闭卷笔试形式，试卷满分150分，测试时间为120分钟。
题型包括单项选择题、多项选择题、简答题和实验设计题等。
各题型分值分布如下：1.单项选择题：40分（40道题，每题1分）2.多项选择题：30分（15道题，每题2分）3.简答题：40分（4道题，每题10分）4.实验设计题：15分（1道题）5.综合应用题：15分（1道题）五、试题难易程度试题难易程度分为容易、较容易、中等难度、较难和难五个等级。
各等级试题所占比例分别为：容易题20%，较容易题30%，中等难度题30%，较难题15%，难题5%。
2024考研化学考试大纲
2024考研化学考试大纲如下：
考试性质：化学考试是为全国硕士研究生统一入学考试而设置的，旨在科学、公平、有效地测试考生掌握的化学知识和基本技能，为国家选拔高水平研究型人才。
考试形式和试卷结构：化学考试采用闭卷、笔试形式，考试时间为180分钟，满分100分。
试卷结构包括单项选择题、多项选择题、简答题、计算题和实验题等题型。
考试内容和考试要求：化学考试主要考查内容包括无机化学、有机化学、物理化学和分析化学等学科的基础知识和基本技能。
要求考生系统掌握相关学科的基本概念、基本原理和基本方法，能够运用所学知识分析、解决实际问题，具备初步的科学研究能力。
考试评价标准：化学考试的评价标准主要是根据考生的答题情况，从知识掌握、能力表现、综合素质等方面进行综合评价。
具体评价标准可参考历年真题。
生化考试大纲
《生物化学》考试大纲课程名称：生物化学（biochemistry）课程性质：必修课学时分派：计划学时：144；其中理论课：90；实验课：54适用专业和层次：临床医学麻醉学医学影像学等本科层次第一章蛋白质的结构与功能学习目的和要求：掌握氨基酸的分类、蛋白质的4级结构及理化性质，熟悉肽键与肽链，医学上重要的多肽，了解血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能、蛋白质的分离、纯化及结构分析。
考核知识要点1.蛋白质的重要生理功能。
2.蛋白质的大体组成单位氨基酸，。
肽键与肽链，医学上重要的多肽3.蛋白质的一、二、三、四级结构的概念，蛋白质理化性质。
4.胶原蛋白的结构及组成特点。
5.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。
6.蛋白质的分离、纯化及结构分析。
考核要求一、识记：蛋白质一、二、三、四级结构的概念；结构域的概念；蛋白质的变性；等电点；二级结构类型及结构的要点。
二、理解：胶原蛋白的结构及组成特点。
.血红蛋白与肌红蛋白的结构与功能。
3、应用：分离纯化蛋白质的方式的大体原理。
4、超纲：蛋白质的序列分析第二章核酸的结构与功能学习目的和要求：掌握核苷酸的大体概念及其结构、DNA的双螺旋结构,熟悉RNA的结构与功能，了解DNA的理化性质及其应用。
考核知识要点1.核酸的分类、细胞散布及其生物学功能。
2.碱基、核苷和核苷酸的大体概念及其结构。
常见核苷酸的缩写符号。
两类核酸(DNA 与RNA)分子组成的异同。
核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念。
3. DNA的双螺旋结构。
了解DNA的三级结构。
4. DNA的理化性质及其应用。
5. RNA的结构与功能考核要求一、识记：碱基、核苷和核苷酸的大体概念及其结构。
DNA的双螺旋结构、RNA的结构与功能、核苷酸的连接，核酸的一级结构的概念二、理解：常见核苷酸的缩写符号、两类核酸(DNA与RNA)分子组成的异同3、应用：DNA的理化性质及其应用。
4：超纲：核酸的杂交第三章酶学习目的和要求：掌握酶的大体概念；化学本质；酶促反映的特点酶的化学组成；酶的活性中心和必需基团；酶原和酶原的激活；同工酶。
338生物化学考试大纲
生物化学考试大纲一、考试的基本要求生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
二、考试方式和考试时间闭卷考试，总分，考试时间为小时。
三、参考书目（仅供参考）《生物化学原理》第二版，杨荣武主编，高等教育出版社《生物化学原理》第二版，张楚富主编，高等教育出版社《生物化学实验多媒体教程》第二版，谢宁昌主编，华东理工大学出版社四、试题类型主要包括填空题、选择题、名词解释、计算与简答题、论述题等类型，并根据每年的考试要求做相应的调整。
五、考试内容及要求第一部分生物分子掌握包括糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、维生素与辅酶以及激素等的分子组成、结构、主要理化性质，能在分子水平上阐述其结构与功能的关系。
糖类化学：掌握糖的概念、分类和物理性质及其用途，重要单糖的构型、分子互变和化学性质，寡糖的单体单位、糖苷键类型、主要功能及性质。
熟悉杂多糖、结合糖的基本概、结构特点及生理功能。
脂类化学：掌握脂类的定义、分类、特点及功能，重要脂肪酸、油脂、磷脂的结构（通式）以及脂肪酸的特性、油脂的理化性质。
熟悉脂的前体及衍生物的结构特点，固醇类脂的基本结构及生物学功能。
掌握生物膜结构特点，熟悉生物膜与物质运输的关系。
蛋白质化学：掌握蛋白质的组成、分类及生物学功能，种氨基酸的结构特点，氨基酸的重要物理、化学性质，等电点的计算，小肽结构特点及重要理化性质，蛋白质性质及各级结构特点。
掌握氨基酸、蛋白质的分离纯化方法及相应原理。
熟悉蛋白质一级测定的一般步骤、相应方法，蛋白质结构与功能的关系。
酶与辅酶：掌握酶的基本概念（分类、命名），酶活性的调节及酶活力测定、计算方法，酶分离纯化一般步骤、相应方法及判断标准，特殊的酶种类及功能。
415生理生化考研大纲
415生理生化考研大纲
415是指的考研生物学科目中的生理生化部分。
以下是关于
415生理生化考研大纲的一些要点：
1. 细胞代谢：细胞膜构造与功能、细胞外液与细胞内液的组成与平衡、细胞内有机物的产生与分解、细胞呼吸与能量转化等。
2. 神经生理学：神经生物电现象、神经递质传递、感觉器官生理学、运动神经系统、自主神经系统、中枢神经系统等。
3. 心血管生理学：心肌、心脏电活动、心血管中枢与周围调节、心血管病理生理、心血管内分泌调节等。
4. 呼吸生理学：呼吸解剖与生理、呼吸调节、肺功能检查等。
5. 消化生理学：消化道解剖与生理、消化液的分泌与调节、营养物质吸收与代谢等。
6. 肾生理学：肾单位结构与肾功能、尿液生成与调节、酸碱平衡等。
7. 内分泌学：内分泌器官的主要激素、内分泌系统的调节循环、内分泌系统的功能等。
8. 免疫学：免疫细胞与器官、免疫机制、免疫应答等。
9. 生殖生理学：性腺的解剖和生理、性激素的合成和作用、过
程和调节等。
以上内容仅为大致的概述，详细的415生理生化考研大纲可以参考相关教材或考试指南。
生化工程考试大纲及详细解释
绪论1、重点1) 生化工程的定义（识记）将生物技术的实验室成果经工艺及工程开发，成为可供工业生产的工艺过程，常称为生化工程2 )生化工程的研究内容（识记）１、培养基灭菌、空气除菌、通气搅拌、反应器及比拟放大２、微生物的连续培养３、生物反应动力学４、固定化酶技术及应用2、次重点生化工程的发展历程（识记）生化工程学诞生于上世纪40年代。
早期的发酵工业只有较少种类的产品，其中厌氧发酵产品居多。
如酒类、乳酸。
厌氧发酵由于不大量供应氧气，染杂菌导致生产失败的机会较少，故而深层液体厌氧发酵早就具有相当大的规模。
那时只有少数的好氧发酵产品采用了深层液体发酵生产法，如面包酵母，醋酸。
前者因为酵母的比生长速率较高，后者因为醋酸的生成导致发酵液中pH降低，不易污染杂菌。
40年代前期，正好是第二次世界大战期间，战场上有成千上万的伤员需要救治，急需药物（非磺胺类）防止伤口感染。
早在1928年英国的学者Fleming发现了青霉素，1940年分离出纯品，1941～1942年在临床上应用，证明有非常好的疗效，这时急待将青霉素投入工业化生产。
第二章培养基灭菌和空气除菌1、重点1）微生物的热死灭动力学（应用）2）空气过滤设计（应用）2、次重点1）分批灭菌的设计（应用）分批灭菌：就是将配制好的培养基放在发酵罐或其他装置中，通入蒸汽将培养基和所用设备一起进行加热灭菌的过程，通常也称为实罐灭菌。
2）连续灭菌反应器的流体流动模型（理解）3）连续灭菌设计（应用）连续灭菌：培养基在发酵罐外经过一套连续灭菌设备，以比分批灭菌高的温度和较短的时间进行快速连续加热灭菌，并快速冷却，再立即输入预先经过空罐灭菌后的发酵罐中3 、一般1）空气除菌方法（理解）(加热灭菌,辐射灭菌,化学灭菌,静电除尘,介质过滤)2）典型空气除菌流程（识记）(高空采风—空压机—贮罐—冷却器—总过滤器—分过滤器—净化空气—进罐)(北方) (湿度大时,应该在冷却器后加上油水分离器和除雾器)3）新型过滤器（理解）(聚乙烯醇过滤器,折式过滤除菌器,高效烧结金属过滤器,绝对过滤器)第三章氧的供需1、重点（1）概念：比耗氧速率:单位质量的细胞（干重）在单位时间内消耗氧的量。
生物化学A(Biochemistry
生物化学A?〔BiochemistryA〕科目考试大纲考试科目代码：766适合专业：生物化学与分子生物学、微生物与生化药学、食品科学课程性质和任务：生物化学是研究生物体内化学物质〔包括生物大分子〕的性质及其代谢调控的一门根底学科，研究的内容涉及糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、激素，以及与生物氧化相关的糖、脂、蛋白质、核酸生物合成与代谢调控有关的根底知识。
要紧任务是学习糖类、脂类、蛋白质、核酸、酶等各种生物物质的结构、性质以及这些生物物质在生物体内的代谢过程等特性，为进一步深造奠定根底。
要紧内容和全然要求：0.绪论把握生物化学的涵义；熟悉生物化学理论与实践的关系；了解生物化学的现状和进展。
1.糖类把握重要的单糖〔葡萄糖、果糖、半乳糖和核糖〕的结构和性质；熟悉几种重要的双糖〔蔗糖、麦芽糖和乳糖〕的结构和性质；了解多糖〔同多糖和杂多糖〕的种类。
2.脂质把握必需脂肪酸的概念和种类；熟悉磷脂、糖脂、胆固醇的结构和功能；了解脂质的提取、不离与分析。
3.蛋白质把握蛋白质的全然结构单位——氨基酸的结构和性质；把握蛋白质的化学结构〔一、二、三、四级结构〕和蛋白质的理化性质；熟悉蛋白质一级结构的测定方法和蛋白质的不离提纯原理；理解蛋白质结构与功能的关系；了解蛋白质折叠和结构推测，以及亚基缔合和四级结构的相关知识。
4.酶把握酶的结构与功能和酶反响动力学机理；熟悉酶的组成、分类、命名、酶活力测定和酶的提取和纯化过程；了解调节酶、同工酶、诱导酶、抗体酶和固定化酶及其应用。
5.核酸把握核酸和核苷酸的理化性质；熟悉核酸的化学组成及其化学结构；了解核酸的发觉、研究简史和方法。
熟悉一些重要的抗生素的化学和医疗特性；理解抗生素的抗菌作用机理；了解抗生素的应用。
7.激素把握激素的化学实质和作用机理；熟悉几类重要激素〔氨基酸衍生物类、多肽类和固醇类等〕的作用；了解植物激素和昆虫激素的种类和功能。
与物质运输把握生物膜的组成和性质；熟悉跨膜物质运输的种类；理解生物膜结构的要紧特征和模型；了解膜离子载体和物质运输的分子机制。
生物化学题库
生物化学题库基础生物化学考试大纲一、大纲原则生物化学是植物生产类相关专业的一门重要的专业基础课，课程着重阐述生物化学的基本理论和基本概念，注意反映现代生物化学的新进展，并注意适当联系农业生产实际，为其它学科提供必要的生物化学基础知识。
考试是教学过程中必不可少的重要环节，为保证教学质量，根据农林院校本科《基础生物化学》教学大纲要求，帮助考生明确考试复习范围和有关要求，特制定本考试大纲。
二、考试内容及基本要求：绪论生物化学的概念、研究对象和内容。
第一章核酸化学核苷酸的化学组成, DNA的分子结构(一、二、三级结构，重点是Watson-Crick双螺旋模型)，RNA的分子结构（tRNA，rRNA，mRNA的结构特点，重点是tRNA的三叶草结构），核酸的理化性质及应用（两性解离、紫外吸收、变性、复性、沉降特性等）。
第二章蛋白质化学蛋白质的概念及生物功能，氨基酸的一般结构特点及分类（按R 基团极性分类），20种基本氨基酸的名称和缩写符号，氨基酸的理化性质与应用（两性解离及等电点的概念，茚三酮反应），蛋白质的结构（一、二、三、四级结构的概念及维持键），蛋白质空间结构与功能关系的概念，蛋白质的理化性质及应用（两性解离、胶体性质、紫外吸收、变性、复性、双缩脲反应、茚三酮反应），结合蛋白分类的概念。
第三章酶化学酶的概念及催化特点，酶的组成，酶的重要辅因子及作用（烟酰胺、核黄素、吡哆醛、辅酶A、硫胺素、金属离子），酶的EC分类，酶的活性中心，诱导契合学说，中间产物学说，分子活化能与酶促反应高效性有关的因素（重点是共价催化和酸碱催化的概念），影响酶促反应速度的因素（底物浓度、酶浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂），米氏方程、米氏常数的意义，别构酶、同工酶、单体酶、寡聚酶、酶原、多酶体系等概念。
第四章生物膜的结构与功能生物膜的组成（膜脂、膜蛋白和膜糖），生物膜的结构（流动镶嵌模型）。
第五章糖代谢蔗糖和多糖的酶促降解及生物合成，糖酵解的概念、生化历程、生物功能及调控位点，发酵；三羧酸循环的概念、细胞定位、反应历程、有关的酶和辅因子、调控位点、生物功能；磷酸戊糖途径的概念、总反应式、特点及生理意义；糖异生作用的概念、生物学意义；底物水平磷酸化、丙酮酸氧化脱羧、草酰乙酸的回补反应等概念。
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中科院研究生院硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
一、考试内容1.蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号蛋白质是一类含氮有机化合物，除含有碳、氢、氧外，还有氮和少量的硫。
某些蛋白质还含有其他一些元素，主要是磷、铁、碘、锌和铜等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：●碳 50％●氢 7％●氧 23％●氮 16%(蛋白质系数)●硫 0—3％●其他微量中文名称英文名称三字母缩写单字母符号甘氨酸 Glycine Gly G丙氨酸 Alanine Ala A缬氨酸 Valine Val V亮氨酸 Leucine Leu L异亮氨酸 Isoleucine Ile I 脯氨酸 Proline Pro P 苯丙氨酸 Phenylalanine Phe F 酪氨酸 Tyrosine Tyr Y色氨酸 Tryptophan Trp W丝氨酸 Serine Ser S苏氨酸 Threonine Thr T半胱氨酸 Cystine Cys C蛋氨酸 Methionine Met M天冬酰胺 Asparagine Asn N谷氨酰胺 Glutarnine Gln Q天冬氨酸 Asparticacid Asp D谷氨酸 Glutamicacid Glu E 赖氨酸 Lysine Lys K 精氨酸 Arginine Arg R 组氨酸 Histidine His H● 氨基酸的理化性质及化学反应 ● 蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）蛋白质一级结构：指多肽中从N-端到C-端的氨基酸序列,包括二硫键的位置 蛋白质的一级结构包括：（1）组成蛋白质的多肽链的数目；（2）多肽链的氨基酸顺序；（3）多肽链内或链间二硫键的数目和位置。
蛋白质二级结构（protein secondary structure ）:在蛋白质分子中的局部区域内氨基酸残基的有规则的排列，常见的二级结构有α-螺旋和β-折叠。
二级结构是通过骨架上的羰基和酰胺基团之间形成的氢键维持的。
蛋白质三级结构（protein tertiary structure ）:蛋白质分子处于它的天然折叠状态的三维构象。
三级结构是在二级结构的基础上进一步盘绕、折叠形成的。
三级结构主要是靠氨基酸侧链之间的疏水相互作用、氢键范德华力和盐键（静电作用力）维持的。
蛋白质四级结构（quaternary structure ）:多亚基蛋白质的三维结构。
实际上是具有三级结构的多肽链（亚基）以适当方式聚合所呈现出的三维结构。
● 蛋白质一级结构测定的一般步骤用PCR 技术可测其末端的氨基酸序列，设计引物cDNA ，找出编码该蛋白质的DNA ，排列出mRNA 序列，按照三联密码的原则推演出氨基酸的序列。
● 蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法理化性质：1. 酸碱性质2. 分子量3. 胶体性质4.紫外吸收5.变性作用6.化学反应分离纯化：方法：利用差异-沉淀-电泳-层析-离心-膜分离分析鉴定：含量-纯度-活性-结构分析（一级，空间结构）●蛋白质的变性作用蛋白质分子的天然构象遭到破坏导致其生物活性丧失的现象。
蛋白质在受到光照、热、有机溶剂以及一些变性剂的作用时，次级键遭到破坏导致天然构象的破坏，但其一级结构不发生改变。
包含了蛋白质的沉淀作用。
●蛋白质结构与功能的关系考试要求●了解氨基酸、肽的分类●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质●掌握蛋白质一级结构的测定方法蛋白质分子的一级结构测定，概括起来包含多肽链的分离、降解、肽段的分离和顺序分析以及－S－S－定位等。
一级结构的测定方法可概述如下：1.多肽链的分离在测定一个蛋白质的结构以前，首先必须保证被测蛋白质的纯度，使结果准确可靠。
其次要了解它的分子量和亚基数，按照其亚基数将蛋白质分成几个多肽链。
1)肽链的拆开蛋白质分子多肽链的连接有共价结合和非共价结合两种。
要拆开以共价结合的-S-S-连接的多肽链，必须采用的化学处理方法常有：①过甲酸氧化用氧化剂过甲酸断裂-S-S-。
这个反应一般在0℃下进行2小时左右，两个S就全部能转变成磺酸基，这样被氧化的半胱氨酸称为磺基丙氨酸。
如果蛋白质分子中同时存在半胱胺酸，那么也会被氧化成磺基丙氨酸。
此外甲硫氨酸和色氨酸也可被氧化，从而增加分析的复杂性。
②巯基乙醇还原利用还原剂巯基乙醇亦可使蛋白质的-S-S-断裂。
当高浓度的巯基乙醇在pH8?条件下室温保温几小时后，可以使-S-S-定量还原为桽H。
与此同时反应系统中还需要有8摩尔脲或6摩尔盐酸胍使蛋白质变性，多肽链松散成为无规则的构型，此时还原剂就可作用于-S-S-。
此反应是可逆的，因此要使反应完全，疏基乙醇的浓度必需在0.1-0.5摩尔。
③Cleland试剂的还原作用Cleland′s指出二硫赤苏糖醇(dithioerythriotol)及二硫苏糖醇(dithiothriotol)在氧化还原能力上是比较强的试剂，只要0.01摩尔就能使蛋白质的-S-S-还原，反应基本与疏基乙醇相似，且在许多球蛋白反应中，可以不用变性剂。
Cleland试剂首先与蛋白质-S-S-形成中间物，反应终了，还原剂被氧化形成一个稳定的六环化合物，蛋白质则被还原。
还原蛋白不稳定，SH基极易氧化重新生成-S-S-键。
稳定SH基的方法有：(A)烷基化试剂使SH基转变为稳定的硫醚衍生物。
如果碘代乙酰胺代替碘代乙酸，其产物S 羧氨甲基衍生物不带电荷，磺代乙酸也可与组氨酸、蛋氨酸和赖氨酸发生反应，但反应条件不同，可通过各种pH及反应时间进行控制。
(B)氨乙基化蛋白质分子的几条肽链若以非共价健结合，则用尿素、盐酸胍等变性剂即可拆开。
蛋白质的多肽链被拆开后，将它分离纯化，一般多用凝胶过滤、离子交换、电泳等方法，兹不赘述。
分离纯化后的每条肽链还要进一步分析其末端。
2)末端分析其方法较多，这里我们只介绍较常用的几种。
(1)N-末端测定A.二硝基氟苯法(FDNB，DNFB)：1945年Sanger提出此方法，是他的重要贡献之一。
DNP-氨基酸用有机溶剂抽提后，通过层析位置可鉴定它是何种氨基酸。
Sanger用此方法测定了胰岛素的N 末端分别为甘氨酸及苯丙氨酸。
B.氰酸盐法：1963年Stank及Smyth介绍了一种测定N 末端的新方法，步骤如下：由于乙内酰脲氨基酸不带电荷，因此可用离子交换层析法将它与游离氨基酸分开，分离所得的乙内酰脲氨基酸再被盐酸水解，重新生成游离的氨基酸，鉴别此氨基酸即可了解N-末端是何种氨基酸。
C.二甲基氨基萘磺酰氯法：1956年Hartley等报告了一种测定N-末端的灵敏方法，采用1-二甲基氨基萘-5-磺酰氯，简称丹磺酰氯。
它与游离氨基末端作用，方法类似于Sanger的DNFB法，产物是磺酰胺衍生物。
丹磺酰链酸具有强烈的黄色荧光。
此法优点为灵敏性较高(比FDNB法提高100倍，样品量小于1毫微克分子)及丹磺酰氨基酸稳定性较高(对酸水解稳定性较DNP 氨基酸高)，可用纸电泳或聚酰胺薄膜层析鉴定。
(2)C-末端分析A.肼解法：这是测定C-末端最常用的方法。
将多肽溶于无水肼中，100℃下进行反应，结果羧基末端氨基酸以游离氨基酸状释放，而其余肽链部分与肼生成氨基酸肼。
这样羧基末端氨基酸可以采用抽提或离子交换层析的方法将其分出而进行分析。
如果羧基末端氨基酸侧链是带有酰胺如天冬酰胺和谷氨酰胺，则肼解时不能产生游离的羧基末端氨基酸。
此外肼解时注意避免任何少量的水解，以免释出的氨基酸混淆末端分析。
B.羧肽酶水解法：羧肽酶可以专一性地水解羧基末端氨基酸。
根据酶解的专一性不同，可区分为羧肽酶A、B和C。
应用羧肽酶测定末端时，需要事先进行酶的动力学实验，以便选择合适的酶浓度及反应时间，使释放出的氨基酸主要是C末端氨基酸。
3)氨基酸组成分析在进一步分析多肽链的氨基酸顺序之前，首先应了解它是由那几种氨基酸组成的，每种氨基酸有多少?分析组成的方法有：①层析法将多肽链完全酸水解成游离氨基酸，然后进行Dansyl标记，聚酰胺薄膜层析，此方法在蛋白质结构分析中是一种超微量的分析术，但此方法用于定量分析尚不够准确。
②离子交换层析法Spaekman等发展了一种精确的氨基酸组分的定量方法。
他们采用磺酸型的离子交换树脂，这是一种高分子量的固体聚苯乙烯，带有大量的功能基团，磺酸基在低pH和低离子强度条件下，根据氨基酸的酸碱性，氨基酸带正电，于是替换下树脂上的Na+，借助静电作用而结合到磺酸基上。
由于各种氨基酸在树脂上的亲和力不同，因此当改变溶液pH和离子强度，便可依次将它们洗脱下来而分开，并进行定量测定。
在此基础上发展了氨基酸自动分析仪。
随着科学技术的日益进展，氨基酸自动分析仪在样品的用量，分离速度及检测能力上也有了很大的提高。
目前最好的仪器样品分析量只要几十Picomole,分析时间只要数十分钟，而且计算全部自动化，给研究蛋白质一级结构带来了极大的方便。
2.多肽链的降解多肽链的氨基酸组成往往是比较复杂，因此直接分析多肽的氨基酸顺序还是很困难的，多采用将多肽链进一步降解成为更小的片段，然后再行分析。
肽键的裂解是一级结构研究工作中的重要问题，它要求裂解点少，选择性强，而且反应产率高，目前主要有化学法和酶解法两类。
1)化学法(1)溴化氰法是最理想的化学方法，能选择性断裂甲硫氨酸所在的肽键溴化氢化学降解法其优点：①一般蛋白质含甲硫氨酸较少，由此可获得大片段②专一性强③产率高达80%以上④作用条件温和，在室温中用几到十几小时即可。
(2)部分酸水解法Sanger在分析胰岛素的一级结构中采用了此法，即用0.1N盐酸在110℃或用6N盐酸在37℃水解。
这种部分酸水解的方法特异性不强，因此对大片段的蛋白质和肽均不合适。
(3)羟胺法这种方法近十年来开始受人注意，羟胺能专一性地裂解Asn Gly的肽键，酸性条件下裂解Asn-Pro肽键。
已用于某些蛋白质的分析。
(4)N-溴代琥珀酰亚胺法主要裂解Try处的肽键，五十年代研究较多。
但由于它也能断裂Tyr His 肽键，因此应用不广。
2)酶解法酶水解法较化学法具有更多的优越性，使用也更广泛。
因其具有较高专一性，而且水解产率较高，所以可以选择各种不同专一性的酶进行专一性的断裂。
常用的酶有胰蛋白酶、糜蛋白酶、胃蛋白酶和嗜热菌蛋白酶。
胰蛋白酶专一断裂Lys,Arg的羧基侧肽键，如果对Lys,Arg,CysH进行化学修饰可改变胰蛋白酶的断裂性质。