02蛋白质化学3

蛋白质化学3-二级结构

蛋白质的二级结构
指蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。二级结构以一级结构为基础，多为短距离效应。分为： α-螺旋：多肽链主链围绕中心轴呈有规律地螺旋式上升，顺时钟走向，即右手螺旋，每隔3.6个氨基酸残基上升一圈，螺距为 0.54 nm。 α-螺旋的每个肽键的Ｎ-Ｈ和第四个肽键的羧基氧形成氢键，氢键的方向与螺旋长轴基本平形。 β-折叠：多肽链充分伸展，各肽键平面折叠成锯齿状结构，侧链Ｒ基团交错位于锯齿状结构上下方；它们之间靠链间肽键羧基上的氧和亚氨基上的氢形成氢键维系构象稳定． β-转角：常发生于肽链进行180度回折时的转角上，常有４个氨基酸残基组成，第二个残基常为脯氨酸。无规卷曲：无确定规律性的那段肽链。主要化学键：氢键。
Ramachandran Plot -Ala residue
深蓝色区域表示在没有立体重叠即完全允许时的构象；中等蓝色区域表示处于极端限制情况下不利的原子接触时所允许的构象；浅蓝色区域表示在键角允许有一些可变性的情况下的构象。
图中的不对称性来自L-立体化学的氨基酸残基，其他带有非分支侧链的L-氨基酸残基的结果基本一致。对分支氨基酸如Val, Ile及 Thr，允许的区域要比Ala的要小, Gly的区域要大，Pro所允许的区域要受到非常严格的限制
维持蛋白质空间构象的作用力
作用力破坏因子
氢键： α-螺旋，β-折叠尿素，盐酸胍（guanidine hydrochloride H2NC(:NH)NH2 HCl ）疏水作用：形成球蛋白的核心去垢剂，有机溶剂 Van der Waals力：稳定紧密堆积的基团和原子离子键：稳定α-螺旋，三、四级结构酸、碱二硫键：稳定三、四级结构还原剂配位键：与金属离子的结合螯合剂 EDTA

刘老师第三章蛋白质化学(1-3节)

•旋光性：除甘氨酸外的氨基酸均有旋光性。
在近紫外区含苯环氨基酸大π键有光的吸收。蛋白质故也具有紫外吸光性，实验室利用
紫外分光光度仪在280nm处测定蛋白质含量；
•光吸收：氨基酸在可见光范围内无光吸收，
以丙氨酸为例：
二、氨基酸的解离和两性性质
氨基酸既含有氨基，可接受H+，又含有羧基，可电离出H+，所以氨基酸具有酸碱两性性质。通常情况下，氨基酸以两性离子的形式存在，如下图所示：
1. 化学结构 R-CH(NH2)-COOH COOH R 代表氨基酸之间相异的 H2N—Cα—H 基 (R group)，又部分，叫 R 称为侧链 (sidechain) 。 R 无色晶体、溶于水
不带电形式
2. 结构通式酪氨酸分子

地球上天然形成的氨基酸有 300 种以上，但是构成蛋白质的氨基酸只有 22 种 , 且都是α-氨基酸（可能还存在更多的）。
黄色、橘色
Tyr
Tyr、 Phe
浓 HNO3 及 NH3 乙醛酸试剂及浓H2SO4
紫色
N
Try 胍基
酚基、吲哚基
α- 萘酚、 NaClO
碱性 CuSO4 及磷钨酸钼酸
红色
Arg
蓝色
Tyr
第三节氨基酸的分离与测定
层析法电泳法氨基酸的显色反应

一、层析法
层析法是利用被分离样品混合物中各组分的化学性质的差异，使各组分以不同程度分布在两个相中，这两个相一个为固定相，另一个为流动相。当流动相流进固定相时，由于各组分在两相中的分配情况不同或电荷分布不同或离子亲和力不同等，而以不同的速度前进，从而达到分离的目的。（常见：滤纸层析、薄层层析、离子交换层析、亲和层析）

化学新人教版选择性必修3-第4章第2节蛋白质课件全

(2)四级结构
2.蛋白质的主要性质 (1)两性蛋白质的多肽由氨基酸脱水形成,在多肽链的两端存在着自由的_氨__基__和__羧__基__, 侧链中也往往存在酸性或碱性基团,因此,蛋白质既能与_酸__反应,又能与_碱__反应。
(2)水解
(3)盐析 ①实验探究:
实验操作
实验试管①中出现_白__色__沉__淀__; 现象试管②中_白__色__沉__淀__消__失__。
【解题指南】解答本题应该注意以下两点: (1)了解氨基酸的性质。 (2)明确蛋白质水解的原理。
【解析】(1)根据蛋白质的水解规律,可得该蛋白质的结构片段水解生成的氨基
酸如下:
、
、
、
H2N—CH2—COOH,其中
不属于α-氨基酸。
(2)
分子中碳、氢原子数比值最大,其分子式为C8H9NO2,两分子
【案例示范】【典例】某蛋白质的结构片段如下:
(1)上述蛋白质的结构片段的水解产物中不属于α-氨基酸的结构简式是___ _____________。 (2)上述蛋白质的结构片段水解后的氨基酸中,某氨基酸碳、氢原子数比值最大。 ①该氨基酸与NaOH反应的化学方程式为______________________________。 ②两分子该氨基酸缩合形成环状物质的分子式为______________________。 (3)已知上述蛋白质结构片段的相对分子质量为364,则水解生成的各种氨基酸的相对分子质量之和为____________。
【补偿训练】
1.(2020·淮北高二检测)由甘氨酸(H2NCH2COOH)和苯丙氨酸(
)
组成的混合物,发生分子间脱水生成的二肽有 ( )
A.2种 B.3种 C.4种 D.5种

(完整版)蛋白质化学试题及答案(3)

第3章蛋白质化学试题及答案（3）一、单项选择题1．蛋白质分子的元素组成特点是A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16%2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是A．15g/L B．20g/LC．31/L D．45g/LE．55g/L3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸5．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．苏氨酸8．蛋氨酸是A．支链氨基酸B．酸性氨基酸C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸E．含硫氨基酸9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？A．8种B．15种C．20种D．25种E．30种10．构成天然蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是A．瓜氨酸B．蛋氨酸C．丝氨酸D．半胱氨酸E．丙氨酸12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？A．疏水分子B．非极性分子C．负离子D．正离子E．兼性离子13．所有氨基酸共有的显色反应是A．双缩脲反应B．茚三酮反应C．酚试剂反应D．米伦反应E．考马斯亮蓝反应14．蛋白质分子中的肽键A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质E．以上均不是15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是A．盐键B．二硫键C．疏水键D．肽键E．氢键16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．四级结构E．高级结构17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是A．肽键B．离子键C．氢键D．二硫键E．疏水键18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基？A．2.5 B．2.6C．3.0 D．3.6E．5.419．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nmC．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：A．β转角B．β片层C．α螺旋D．无规则卷曲E．以上都不是21．模体属于：A．二级结构B．超二级结构C．三级结构D．四级结构E．以上都不是22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．天然蛋白孩子分子均有这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维持D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基23．具有四级结构的蛋白质特征是A．分子中必定含有辅基B．每条多肽链都具有独立的生物学活性C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24．维持蛋白质四级结构的化学键是A．盐键B．氢键C．二硫键D．范德华力E．次级键25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A．肽键B．盐键C．二硫键D．疏水键E．氢键26．分子病患者体内异常蛋白质是由于A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒C．蛋白质的空间结构发生改变D．一级结构中某一氨基酸缺失E．以上都不是27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是A．苯丙氨酸的苯环B．半胱氨酸的巯基C．肽键D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E．氨基酸的自由氨基28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质表面的净电荷不变B．可使蛋白质表面的净电荷增加C．可使蛋白质稳定性增加D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出E．对蛋白质表面水化膜无影响29．等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？A．pH3.5 B．pH4.9C．pH5.9 D．pH6.5E．pH8.630．蛋白质变性是由于A．蛋白质空间构象破坏B．蛋白质水解C．肽键断裂D．氨基酸组成改变E．氨基酸排列顺序改变31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7.4E．在水溶液中32．变性蛋白质的主要特点是A．黏度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生活学活性丧失E．容易被盐析出沉淀33．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷B．去掉水化膜C．蛋白质变性D．中和电荷和去掉水化膜E．蛋白质凝固34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为A．8B．＞8C．＜8D．≤8E．≥835．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．高浓度HCl B．硫酸铵C．三氯醋酸D．氯化汞E．钨酸36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开？A．电泳B．阳离子交换层析C．阴离子交换层析D．纸层析E．凝胶过滤37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是A．过氧化氢酶（分子量247500）B．肌红蛋白（分子量16900）C．血清清蛋白（分子量68500）D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）E．牛胰岛素（分子量5700）38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．缬氨酸（pI5.96）B．精氨酸（pI10.76）C．赖氨酸（pI9.74）D．酪氨酸（pI5.66）E．天冬氨酸（pI2.77）39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的？Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的？A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成Ｅ．是由2α和2δ亚基组成41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代Ｅ．以上都不是二、多项选择题1．稳定蛋白质空间结构的作用力是A．氢键B．疏水键C．盐键D．二硫键E．范得华引力2．关于蛋白质基本组成正确的是A．由C、H、O、N等多种元素组成B．含氮量约为16% C．可水解成肽或氨基酸D．由α氨基酸组成E．组成蛋白质的氨基酸均为D型3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链？A．丝氨酸B．谷氨酸C．苏氨酸D．亮氨酸E．苯丙氨酸4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起？A．组氨酸B．色氨酸C．酪氨酸D．赖氨酸E．缬氨酸5．蛋白质的二级结构包括A．α螺旋B．β片层C．β转角D．双螺旋E．以上都是6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质？A．分子的大小和形状B．溶解度不同C．电荷不同D．粘度不同E．以上都是7．含硫氨及酸包括A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胱氨酸E．丝氨酸8．下列哪些是碱性氨基酸A．组氨酸B．蛋氨素C．精氨酸D．赖氨酸E．谷氨酸9．芳香族氨基酸是A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸E．组氨酸10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的？A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．两链间形成离子键维持稳定D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E．以上都正确11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？A．pI为4.5的蛋白质B．pI为7.4的蛋白质C．pI为3.4的蛋白质D．pI为7的蛋白质E．pI为6.5的蛋白质12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有A．中性盐沉淀蛋白质B．鞣酸沉淀蛋白质C．低温乙醇沉淀蛋白质D．重金属盐沉淀蛋白E．以上方法均可以13．变性蛋白质的特性有A．凝固B．沉淀C．溶解度显著下降D．生物学活性丧失E．易被蛋白酶水解14．谷胱甘肽A．可用GSSG表示其还原型B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C．可进行氧化还原反应D．GSH具有解毒作用E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定？A．Folin酚试剂法B．双缩脲法C．紫外吸收法D．茚三酮法E．考马斯亮蓝法16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的？A．亲水基团及可解离基团位于表面B．亲水基团位于内部C．疏水基团位于内部D．羧基多位于内部E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。

第3章蛋白质化学答案

第3章蛋白质化学答案第3章蛋白质化学答案第三章、蛋白质化学（一）氨基酸化学部分1、名称表述解：必需氨基酸：机体不能自行合成而必须从外界食物摄取的氨基酸。

ilemetvalleutrpphethrlys，对婴儿还有：arg、his。

非必需氨基酸：能够在人体内利用糖代谢中间产物转氨促进作用制备的氨基酸。

消旋作用：旋光性物质在化学反应中，其不对称原子经过对称状态的中间阶段，失去旋光性的作用。

消旋物：旋光性物质在化学反应中，产生d-型和l-型的等摩尔混合物，丧失旋光性的促进作用。

2、结构式丙氨酸、苯丙氨酸、酪氨酸、甘氨酸、丝氨酸、谷氨酸、天冬氨酸。

3、为什么共同组成蛋白质的基本单位就是氨基酸。

根据氨基酸侧链r基的极性可以分成哪几类？解：蛋白质水解产物是氨基酸。

分类：（1）非极性r基氨基酸（8种）：脂肪烃侧链的氨基酸（丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸和脯氨酸）；芳香族氨基酸：（苯丙氨酸、色氨酸）；甲硫氨酸（蛋氨酸）。

（2）、不拎电荷的极性r基氨基酸：7种；甘氨酸、丝氨酸、苏氨酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸（3）、拎正电荷的r基氨基酸：碱性氨基酸，3种；赖氨酸、精氨酸、组氨酸。

（4）、拎负电荷的r基氨基酸：酸性氨基酸，2种；谷氨酸、天冬氨酸。

4、比较几种蛋白质水方法的特点。

求解：（1）、酸水解：产物不消旋，为l-氨基酸；色氨酸被全然毁坏；部分水解羟基氨基酸（丝氨酸或苏氨酸）被毁坏；asn、gln被毁坏。

（2）碱解：消旋，产物为d-和l-氨基酸的混合物；多数氨基酸破坏；色氨酸不被破坏（3）酶求解：不消旋，产物为l-氨基酸；不毁坏氨基酸；须要几种酶共同促进作用5、以芳香族氨基酸为基准表明其光吸收特点。

解：在可见光没有光吸收；在紫外部分有特征光吸收，酪氨酸275nm，苯丙氨酸257nm，色氨酸280nm。

6、何为氨基酸等电点？氨基酸在等电点时存有什么特性。

解：等电点：氨基酸处于正负电荷数相等即净电荷为零的兼性离子状态时溶液的ph 值。

生物化学蛋白质之三

牛核糖核酸酶的一级结构
a
9
去除尿素、 β-巯基乙醇
天然状态，有催化活性
尿素、β-巯基乙醇
非折叠状态，无活性
注意:蛋白质的功能取决于特定的天然构象，而规定其构象的信息包含在它的氨基酸序列中。
a
10
（二）血红蛋白的别构效应
a
11
a
12
血红蛋白的亚基铁卟啉
a
13
a
14
别构效应(allosteric effect)
主讲教师：张丽霞大庆师范学院生命科学学院
a
1
目录
§2.4 蛋白质结构与功能的关系一、蛋白质一级结构与功能的关系二、蛋白质的空间结构与功能的关系
§2.5 蛋白质的性质与分离、纯化技术一、蛋白质的性质二、蛋白质的分离纯化技术
小结习题
a
2
目的与要求
1.充分理解蛋白质结构与功能的关系:包括一级结构与空间构象的关系；蛋白质空间结构与生物学功能的关系。 2.掌握蛋白质的理化性质：胶体性质、两性电离与等电点、沉淀作用、变性作用以及这些性质的生理意义及实践意义。 3.了解蛋白质分离提纯的常用方法及基本原理。
a
40
1.原料的选择：要求含待分离的蛋白质丰富，廉价，容易收集，新鲜无腐败。
2.原料的预处理：胞外蛋白质，材料破碎后，用适当的溶剂直接抽提；胞内蛋白质，则需要破碎细胞膜，再用适当的溶剂抽提。
3.从抽提液中沉淀蛋白质：常用盐析法、低温乙醇沉淀法、等电点沉淀法。
a
41
4. 纯化：将沉淀的蛋白质溶解，再选择适当的纯化方法，得到纯度比较高的蛋白质溶液。
利用蛋白质两性电离的性质，可通过电泳、离子交换层析、等电聚焦等技术分离蛋白质。

第三章蛋白质化学第1-2节

=
-C-C-C-N-C-N
N+
Aromatic Trp W
-C-OH -CN
Amino Acid Subway Map
Arg R Basic
Lys K
-C-C-C-C-NH3
+
Tyr Y
-C-
-C-CONH2
-C-C-CONH2
Asn N
Asp D
-C-COOH
Gln Q Amide
Glu E Acidic
(1) α- 氨基参加的反应
①与亚硝酸反应（范斯莱克法测定氨基酸氮的依据）
可用来进行氨基酸定量和蛋白质水解程度的测定。室温下
NH2 R-CH-COOH + HNO2
OH R-CH-COOH + N2 + H2O
②氨基酸的甲醛滴定(用于氨基酸定量分析)
氨基酸不能直接用酸、碱滴定来进行定量测定。
元素组成特点：蛋白质的含氮量接近于16%。蛋白质系数：1克氮所代表的蛋白质质量(克数)。即6.25。
蛋白质系数是凯氏定氮法测定蛋白质含量的基础。
粗蛋白含量＝样品含氮量 6.25
蛋白质含量 = 样品蛋白氮 6.25
元
素
C
50~55
H
6~8
O
20~23
N
15~18
百分比
有些还含有Ｓ／Ｐ／Ｆe/Cu/Zn/Mn等.
用纸电泳法分离氨基酸主要是根据氨基酸的极性不同。下列氨基酸溶液除哪个外都能使偏振光发生旋转? A.丙氨酸 B.甘氨酸 C.亮氨酸 D.丝氨酸在生理pH条件下。具有缓冲作用的氨基酸残基是 A.Tyr B.Trp C.His D.Lys 在生理条件下(pH6.0-7.0左右)，蛋白质分子中的 ____侧链和__侧链几乎完全带正电荷，但是___侧链则部分带正电荷具有缓冲能力。必需氨基酸包括哪些？

食品化学_蛋白质3

效果：产生新的蛋白质交联，有利于形成凝胶或者蛋白质膜。
此方法也可以将Lys引入蛋白质，从而提高蛋白质营养价值。
转谷氨酸酶催化蛋白质交联
Pr (C2H)2 C NH 2 + N2H (C 2 )2H Pr O
Pr(C 2)2 H C NH(C 2)2 HPr O
4.4 蛋白质在剧烈加工条件下的变化
食品中异赖氨酰丙氨酸(μg/g蛋白质)
食品名称玉米脆片
玉米粥墨西哥玉米饼
婴儿配方奶牛奶炼乳 UHT牛奶 HTST牛奶大豆分离蛋白
LAL含量 390 560 200
150-640 590-860 160-370 260-1060
0-370
食品名称脱脂炼乳人造奶酪
蛋清粉酪蛋白酸钠水解蔬菜蛋白
蛋白质与脂肪酰氯或N-羟基琥珀酰亚胺反应引入长链脂肪酸可以有效改善乳化性质，有利形成蛋白质聚集结构。
酰基化反应1
酰基化反应3
蛋白质的磷酸化
方法：蛋白质与三氯氧磷反应，Ser和Thr中的羟基和Lys中的氨基可以被磷酸化。
效果：磷酸化蛋白质对钙高度敏感，并可能导致蛋白质的聚合化。
由于N-P键在胃中可以分解，因此不会影响蛋白质的营养价值。
食品化学
第四章蛋白质 3
蛋白质的改性蛋白质在加工条件下的变化
蛋白质的烷基化
方法：pH8-9条件下用碘乙酸或碘乙酰胺与氨基或SH基反应，引入烷基。
效果：分子中正电荷减少，电子密度增大，不同 pH下的溶解性发生改变，减少二硫键交联。
方法：在还原剂存在条件下氨基被还原烷基化，产生糖蛋白。脂肪醛酮或还原糖提供羰基。
搅打剂
酵母提取物
LAL含量 520 1070

【生物化学简明教程】第四版02章蛋白质化学

2 蛋白质化学1．用于测定蛋白质多肽链N 端、C 端的常用方法有哪些？基本原理是什么？解答：（1） N-末端测定法：常采用―二硝基氟苯法、Edman 降解法、丹磺酰氯法。

①―二硝基氟苯(DNFB 或FDNB)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与―二硝基氟苯（―DNFB ）反应（Sanger 反应），生成DNP ―多肽或DNP ―蛋白质。

由于DNFB 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNP ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为黄色DNP ―氨基酸衍生物，其余的都是游离氨基酸。

② 丹磺酰氯(DNS)法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与与丹磺酰氯（DNS ―Cl ）反应生成DNS ―多肽或DNS ―蛋白质。

由于DNS 与氨基形成的键对酸水解远比肽键稳定，因此DNS ―多肽经酸水解后，只有N ―末端氨基酸为强烈的荧光物质DNS ―氨基酸，其余的都是游离氨基酸。

③ 苯异硫氰酸脂（PITC 或Edman 降解）法：多肽或蛋白质的游离末端氨基与异硫氰酸苯酯（PITC ）反应（Edman 反应），生成苯氨基硫甲酰多肽或蛋白质。

在酸性有机溶剂中加热时，N ―末端的PTC ―氨基酸发生环化，生成苯乙内酰硫脲的衍生物并从肽链上掉下来，除去N ―末端氨基酸后剩下的肽链仍然是完整的。

④ 氨肽酶法：氨肽酶是一类肽链外切酶或叫外肽酶，能从多肽链的N 端逐个地向里切。

根据不同的反应时间测出酶水解释放的氨基酸种类和数量，按反应时间和残基释放量作动力学曲线，就能知道该蛋白质的N 端残基序列。

（2）C ―末端测定法：常采用肼解法、还原法、羧肽酶法。

肼解法：蛋白质或多肽与无水肼加热发生肼解，反应中除C 端氨基酸以游离形式存在外，其他氨基酸都转变为相应的氨基酸酰肼化物。

② 还原法：肽链C 端氨基酸可用硼氢化锂还原成相应的α―氨基醇。

肽链完全水解后，代表原来C ―末端氨基酸的α―氨基醇，可用层析法加以鉴别。

③ 羧肽酶法：是一类肽链外切酶，专一的从肽链的C ―末端开始逐个降解，释放出游离的氨基酸。

生物化学第三章蛋白质化学名词解释

第三章蛋白质化学1蛋白质：是一类生物大分子，由一条或多条肽链构成，每条肽链都有一定数量的氨基酸按一定序列以肽键连接形成。

蛋白质是生命的物质基础，是一切细胞和组织的重要组成成分。

2标准氨基酸：是可以用于合成蛋白质的20种氨基酸。

3、茚三酮反应：是指氨基酸、肽和蛋白质等与水合茚三酮发生反应，生成蓝紫色化合物，该化合物在570mm波长处存在吸收峰。

4、两性电解质：在溶液中既可以给出H+而表现出酸性，又可以结合H+而表现碱性的电解质。

5、兼性离子：即带正电和、又带负电荷的离子。

6、氨基酸的等电点：氨基酸在溶液中的解离程度受PH值影响，在某一PH值条件下，氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等，溶液中的氨基酸以兼性离子形式存在，且净电荷为零，此时溶液的PH值成为氨基酸的等电点。

7、单纯蛋白质：完全由氨基酸构成的蛋白质。

8、缀合蛋白质：含有氨基酸成分的蛋白质。

9、蛋白质的辅基：缀合蛋白质所含有的非氨基酸成分。

10、肽键：存在于蛋白质和肽分子中，是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合时形成的化学键。

11、肽平面：在肽单元中，羧基的π键电子对与氮原子的孤电子对存在部分共享，C-N键具有一定程度的双键性质，不能自由旋转。

因此，肽单元的六个原子处在同一个平面上，称为肽平面。

12、肽：是指由两个或者多个氨基酸通过肽键连接而成的分子。

13、氨基酸的残基：肽和蛋白质分子中的氨基酸是不完整的，氨基失去了氢，羧基失去了羟基，因而称为氨基酸的残基。

14、多肽：由10个以上氨基酸通过肽键连接而成的肽。

15、多肽链：多肽的化学结构呈链状，所以又称多肽链。

16、生物活性肽：是指具有特殊生理功能的肽类物质。

它们多为蛋白质多肽链的一个片段，当被降解释放之后就会表现出活性，例如参与代谢调节、神经传导。

食物蛋白质的消化产物中也有生物活性肽，他们可以被直接吸收。

17、谷胱甘肽：由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸通过肽键连接构成的酸性三肽，是一种生物活性肽，是机体内重要的抗氧化剂。

蛋白质(第2课时蛋白质的性质)高二化学(人教版2019选择性必修3)

氯化钠等)在蛋白质溶液中达到一定浓下,蛋白质的性质和生理功能定义
度时,会使蛋白质的溶解度降低而使其发生改变的现象称为蛋白质的
从溶液中析出,这种作用称为盐析
变性
特征
可逆
不可逆
实质
溶解度降低,物理变化
结构、性质改变,化学变化
名称
盐析
变性
碱金属、镁、铝等轻金属条件
盐或铵盐的浓溶液
加热、加压、振荡、超声波、放射线、紫外线、强酸、强碱、重金属盐、甲醛、乙醇等
PART 03
蛋白质的性质——显色
操作
向盛有2mL鸡蛋清溶液的试管中加入5滴浓硝酸，加热。观察实验现象。
现象
结论
蛋白质的性质——显色
操作
现象
结论
向盛有2mL鸡蛋清溶液向蛋白质溶液加入浓含苯环的蛋白质遇到
的试管中加入5滴浓硝酸，硝酸会有白色沉淀产浓硝酸会有白色沉淀
加热。观察实验现象。生，加热后沉淀变黄产生，加热沉淀变黄
B．蛋白质溶液不能产生丁达尔效应 A．和 B．CH3OCH3和CH3CH2OH
C．正戊烷和新戊烷
D．和
【答案】C
C．蛋白质溶液中加入CuSO4溶液产生盐析现象
D．蛋白质在紫外线的照射下将会失去生理活性
谢谢观看与支持
【思考与讨论】
问题1 因误服铅、汞等重金属盐中毒的患者在急救时，为什么可口服牛奶、蛋清或豆浆？误服重金属盐，可口服牛奶、蛋清或豆浆，其目的是吸收重金属盐解毒，减少人体蛋白质变性。
问题2 为什么紫外线可用于环境和物品消毒，放射线可用于医疗器械灭菌？
紫外线用于环境和物品消毒，放射线用于医疗器械消毒，都是利用紫外线或放射线使蛋白质凝固，从而使细菌死亡。

第三章蛋白质化学3-蛋白质的三维结构_2010

胶原纤维的结构
生物体内胶原蛋白网
胶原蛋白的保健作用
1．预防骨质疏松，增加骨密度预防骨质疏松， 2．改善关节健康 3．健美皮肤 4．美发亮甲 5．丰韵乳房 6．提高人体免疫力 7．促进伤口愈合能力
胶原蛋白与疾病
如果胶原蛋白的生物合成反常，如果胶原蛋白的生物合成反常，或胶原蛋白因其他原因起异常变化，因其他原因起异常变化，即有可能导致胶原病。风湿热、类风湿性关节炎、皮肌炎、风湿热、类风湿性关节炎、皮肌炎、多动脉系统性硬皮病、炎、系统性硬皮病、系统性红斑狼疮
肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白( 肌动蛋白以两种形式存在，球状肌动蛋白(G—肌动蛋白)和肌动蛋白) 以两种形式存在纤维状肌动蛋白( 肌动蛋白) 纤维状肌动蛋白(F—肌动蛋白)。纤维状肌动蛋白实际上是一根由G 肌动蛋白分子(分子量为46000)缔合而成的细丝。 46000)缔合而成的细丝一根由G—肌动蛋白分子(分子量为46000)缔合而成的细丝。两根F 肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。两根F—肌动蛋白细丝彼此卷曲形成双股绳索结构。
蛋白质的二级结构 P207
（一）概念：指蛋白质多肽链主链局部的空间结构，局部的空间结构，不涉及氨基酸侧链残基的构象。链残基的构象。
稳定因素：稳定因素：氢键
（三）二级结构的主要构象方式
• 1、α螺旋、螺旋 • （1）α螺旋的一般特征：螺旋的一般特征：）螺旋的一般特征 • ★多肽主链按右手或左手方向盘绕，手方向盘绕，形成右手螺旋或左手螺旋，螺旋或左手螺旋， • ★相邻的螺圈之间形成链内氢键 • ★构成螺旋的每个都构成螺旋的每个Cα都取相同的二面角Φ、。取相同的二面角、Ψ。

南开大学：生化课件02蛋白质化学

D/L标记法标记法
甘油醛 D/L 分型为参考标准
球棍式
透视式
投影式
二、氨基酸的分类和结构
基团结构分：依R基团结构分：基团结构分非极性氨基酸（非极性氨基酸（Nonpolar Amino Acids）9种）种极性，不带电荷氨基（Polar,Uncharged 极性，不带电荷氨基（ Amino Acids）6/7种）种酸性氨基酸 (-)（Acidic Amino Acids）2种（）种碱性氨基酸 (+)（Basic Amino Acids）3种（）种
含非极性R基团的氨基酸含非极性基团的氨基酸
（甲硫氨酸）甲硫氨酸）
含极性不带电荷R基团的氨基酸含极性不带电荷基团的氨基酸
含带负电荷（酸性）基团的氨基酸含带负电荷（酸性）R基团的氨基酸
含带正电荷（碱性）基团的氨基酸含带正电荷（碱性）R基团的氨基酸
4-羟脯氨酸羟脯氨酸 3-甲基组氨酸甲基组氨酸 5-羟赖氨酸羟赖氨酸
ε—N-N-N-三甲基赖氨酸三
甲状腺素
三、蛋白质中修饰性氨基酸
γ-羧基谷氨酸羧基谷氨酸 α-氨基己二酸氨基己二酸氨基己二焦谷氨酸
ε-N-甲基赖氨酸甲基赖氨酸
磷酸丝氨酸磷酸苏氨酸磷酸丝氨酸磷酸苏氨酸磷酸酪氨酸磷酸酪氨酸
N-甲基精氨酸甲基精氨酸
N-乙酰赖氨酸
四、非蛋白质氨基酸
[质子供体] 质子供体]
pK值：指某种解离基团有一半被解离时的值。值指某种解离基团有一半被解离时的pH值
pK1
pK2
甘氨酸酸碱滴定曲线
2.34
9.60
Gly等电点的计算等电点的计算

22人教版高中化学新教材选择性必修3--第二节蛋白质

1.氨基酸的缩合反应（以氨基乙酸为例）
（1）两分子间缩合
（2）分子间或分子内缩合成环
（3）缩聚成多肽或蛋白质
2.有关蛋白质结构的计算规律
假设氨基酸的平均相对分子质量为，由个氨基酸分别形成1条链状多肽
或条链状多肽：
形成肽链数
形成肽键数
脱去水分子数
蛋白质相对分子质量
1
−1
−1
续表
俗名
结构简式
苯丙氨酸
半胱氨酸
系统命名
2—氨基—3—苯基丙酸
− 2 − −
|
2
2—氨基—3—巯基丙酸
3.物理性质
4.化学性质
判一判.
1. 氨基酸分子中含有 — COOH 和 — NH2 ，既能与酸反应，又能与碱反应
( √ )
2. 成肽反应的规律为 — 脱 — ， — 2 脱 — √
知识点二蛋白质
1.组成
蛋白质是由多种氨基酸通过肽键等相互连接形成的一类生物大分子，主
C、H、O、N、S
要由① ___________________等元素组成，有些蛋白质还含有
P 、 Fe 、
Zn 、 Cu 等元素。
2.结构
蛋白质的结构不仅取决于多肽链的氨基酸种类、数目及排列顺序，还与
其特定的空间结构有关。
[答案] 解救 Cu2+ 、 Pb2+ 、 Hg 2+ 等重金属盐中毒的病人时常让他们服用大
量生鸡蛋清、牛奶或豆浆，这是因为生鸡蛋清、牛奶和豆浆中含有的丰富蛋
白质可与 Cu2+ 、 Pb2+ 、 Hg 2+ 等重金属盐反应，起到解毒作用。
探究点一氨基酸的结构与性质

【课件】第二节+蛋白质课件高二下学期化学人教版(2019)选择性必修3

⑦ 灼烧蛋白质会产生烧焦羽毛的气味用途：鉴别棉织品与羊毛、真丝织品。
5、蛋白质的用途
动物的毛、蚕丝是很好的纺织原料
动物的皮革是衣服的原料
人类的主要食品
各种生物酶均是蛋白质
蛋白质
驴皮熬制的胶是一种药材——阿胶
牛奶中的蛋白质与甲醛制酪素塑料
三、酶（生物催化剂） 1、什么是酶？
一类由细胞产生的，对生物体内的化学反应具有催化作用的蛋白质。
1、了解氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质。 (重点） 2、了解氨基酸、蛋白质与人体健康的关系。 3、了解蛋白质的组成、结构和性质。 4、认识人工合成多肽、蛋白质、核酸的意义，体会化学科学在生命科学发展中所起的重要作用。
一、氨基酸 1、定义羧酸分子里烃基上的氢原子被氨基取代后
的生成物叫氨基酸。
⑤ 变性分别取三支试管。加入 2mL鸡蛋白溶液，编好号。
1、将第一支试管放在酒精灯上加热。
2、向第二支试管中加入几滴硝酸银溶液；
3、向第三支试管中加入几滴乙醇。
变性
概念
在某些物理或化学因素的影响下，蛋白质的性质和生理功能发生改变的现象。
_加__热___、加压、搅拌、振荡、紫外线和放射影物理
(1)误食重金属盐会导致人体内的蛋白质发生变性而使人中毒。因此，急救通过口服牛奶、蛋清和豆浆等富含蛋白质的物质进行解毒的原理是使重金属盐与牛奶、蛋清和豆浆中的蛋白质发生变性作用，从而减轻重金属盐对人体的危害。
(2)紫外线和放射线也可以使蛋白质发生变性，因此可使用紫外线和放射线对环境、物品和医疗器械等进行消毒，使细菌和病毒中的蛋白质发生变性而使其死亡。
实验结果:
向蛋白质溶液中加入(NH4)2SO4溶液时，会使蛋白质从溶液沉淀出来，加水后沉淀又溶解。

蛋白质(学生版)高二化学精品讲义(苏教2019选择性必修3)

第二单元蛋白质6.2 蛋白质目标导航1．认识蛋白质和氨基酸的关系；2．认识氨基酸的组成、结构特点和主要化学性质；3．认识蛋白质的组成和性质特点；4．认识核酸的结构特点和生物功能。

知识精讲知识点01 氨基酸的组成、结构与性质1．组成和结构(1)最常见的有20种，被称为__________氨基酸。

这20种常见氨基酸中，除甘氨酸外，其余都是__________分子，且都是________型。

(2)概念：氨基酸就是带有__________的羧酸。

羧酸分子中烃基上的一个或几个氢原子被__________取代后生成的化合物称为氨基酸。

(3)根据氨基和羧基的相对位置，氨基酸可以分为α-氨基酸、β-氨基酸等。

自然界中最常见的为__________。

α-氨基酸的结构：，氨基和羧基连在__________碳原子上。

2．常见的氨基酸甘氨酸（氨基乙酸）：______________________________丙氨酸（α-氨基丙酸）：_____________________________谷氨酸（2-氨基-1,5-戊二酸）：______________________________苯丙氨酸（α-氨基苯丙酸）：______________________________3．物理性质固态氨基酸主要以__________形式存在，熔点__________，__________挥发，__________于有机溶剂。

常见的氨基酸均为_______色结晶，熔点在200 ℃以上。

4．化学性质(1)两性氨基酸分子中既含有氨基(显_______性)，又含有羧基(显______性)，因此，氨基酸是_______化合物，能与酸、碱反应生成盐。

反应方程式：____________________________________________________________________________________________________(2)成肽反应两个氨基酸分子(可以相同，也可以不同)，在酸或碱的存在下加热，通过一分子的__________与另一分子的__________间脱去一分子水，缩合形成含有____________________的化合物，称为成肽反应。

蛋白质化学试题及答案(3)

第3章蛋白质化学试题及答案（3）一、单项选择题1．蛋白质分子的元素组成特点是A．含大量的碳B．含大量的糖C．含少量的硫D．含少量的铜E．含氮量约16%2．一血清标本的含氮量为5g/L，则该标本的蛋白质浓度是A．15g/L B．20g/LC．31/L D．45g/LE．55g/L3．下列哪种氨基酸是碱性氨基酸？A．亮氨酸B．赖氨酸C．甘氨酸D．谷氨酸E．脯氨酸4．下列哪种氨基酸是酸性氨基酸？A．天冬氨酸B．丙氨酸C．脯氨酸D．精氨酸E．甘氨酸5．含有两个羧基的氨基酸是A．丝氨酸B．苏氨酸C．酪氨酸D．谷氨酸E．赖氨酸6．在pH6.0的缓冲液中电泳，哪种氨基酸基本不移动？A．丙氨酸B．精氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．天冬氨酸7．在pH7.0时，哪种氨基酸带正电荷？A．精氨酸B．亮氨酸C．谷氨酸D．赖氨酸E．苏氨酸8．蛋氨酸是A．支链氨基酸B．酸性氨基酸C．碱性氨基酸D．芳香族氨酸E．含硫氨基酸9．构成蛋白质的标准氨基酸有多少种？A．8种B．15种C．20种D．25种E．30种10．构成天然蛋白质的氨基酸A．除甘氨酸外，氨基酸的α碳原子均非手性碳原子B．除甘氨酸外，均为L-构型C．只含α羧基和α氨基D．均为极性侧链E．有些没有遗传密码11．天然蛋白质中不存在的氨基酸是A．瓜氨酸B．蛋氨酸C．丝氨酸D．半胱氨酸E．丙氨酸12．在中性条件下大部分氨基酸以什么形式存在？A．疏水分子B．非极性分子C．负离子D．正离子E．兼性离子13．所有氨基酸共有的显色反应是A．双缩脲反应B．茚三酮反应C．酚试剂反应D．米伦反应E．考马斯亮蓝反应14．蛋白质分子中的肽键A．氨基酸的各种氨基和各种羧基均可形成肽键B．某一氨基酸的γ-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成C．一个氨基酸的α-羧基与另一氨基酸的α氨基脱水形成D．肽键无双键性质E．以上均不是15．维持蛋白质分子一级结构的化学键是A．盐键B．二硫键C．疏水键D．肽键E．氢键16 蛋白质分子中α-螺旋和β-片层都属于A．一级结构B．二级结构C．三级结构D．四级结构E．高级结构17．维持蛋白质分子二级结构的化学键是A．肽键B．离子键C．氢键D．二硫键E．疏水键18．α螺旋每上升一圈相当于几个氨基酸残基？A．2.5 B．2.6C．3.0 D．3.6E．5.419．有关蛋白质分子中α螺旋的描述正确的是A．一般为左手螺旋B．螺距为5.4nmC．每圈包含10个氨基酸残基D．稳定键为二硫键E．氨基酸侧链的形状大小及所带电荷可影响α螺旋的形成20．主链骨架以180度返回折迭，在连续的四个氨基酸残基中第一个与第四个形成氢键的是下列哪种类型：A．β转角B．β片层C．α螺旋D．无规则卷曲E．以上都不是21．模体属于：A．二级结构B．超二级结构C．三级结构D．四级结构E．以上都不是22．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是A．天然蛋白孩子分子均有这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维持D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠得因素是氨基酸残基23．具有四级结构的蛋白质特征是A．分子中必定含有辅基B．每条多肽链都具有独立的生物学活性C．在两条或两条以上具有三级结构的多肽链的基础上，肽链进一步折叠盘曲形成D．依赖肽键维系四级结构的稳定性E．由两条或两条以上具有三级结构的多肽链组成24．维持蛋白质四级结构的化学键是A．盐键B．氢键C．二硫键D．范德华力E．次级键25．蛋白质分子中两个半胱氨酸残基间可形成A．肽键B．盐键C．二硫键D．疏水键E．氢键26．分子病患者体内异常蛋白质是由于A．一级结构中某一氨基酸被另一氨基酸取代B．一级结构中相邻的两个氨基酸正常顺序被颠倒C．蛋白质的空间结构发生改变D．一级结构中某一氨基酸缺失E．以上都不是27．蛋白质分子中引起280nm光吸收的主要成分是A．苯丙氨酸的苯环B．半胱氨酸的巯基C．肽键D．色氨酸的吲哚环和酪氨酸的酚基E．氨基酸的自由氨基28．将蛋白质溶液的pH值调节到其等电点时A．可使蛋白质表面的净电荷不变B．可使蛋白质表面的净电荷增加C．可使蛋白质稳定性增加D．可使蛋白质稳定性降低，易沉淀析出E．对蛋白质表面水化膜无影响29．等电点分别是4.9和6.8的两种不同蛋白质混合液，在哪种pH条件下电泳分离效果最好？A．pH3.5 B．pH4.9C．pH5.9 D．pH6.5E．pH8.630．蛋白质变性是由于A．蛋白质空间构象破坏B．蛋白质水解C．肽键断裂D．氨基酸组成改变E．氨基酸排列顺序改变31．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定A．溶液pH值大于pI B．溶液pH值小于pIC．溶液pH值等于pI D．溶液pH值等于7.4E．在水溶液中32．变性蛋白质的主要特点是A．黏度下降B．溶解度增加C．不易被蛋白酶水解D．生活学活性丧失E．容易被盐析出沉淀33．盐析法沉淀蛋白质的原理是A．中和电荷B．去掉水化膜C．蛋白质变性D．中和电荷和去掉水化膜E．蛋白质凝固34．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为A．8B．＞8C．＜8D．≤8E．≥835．从组织提取液沉淀活性蛋白而又不使之变性的方法是加入A．高浓度HCl B．硫酸铵C．三氯醋酸D．氯化汞E．钨酸36．下列哪种方法不能将谷氨酸和赖氨酸分开？A．电泳B．阳离子交换层析C．阴离子交换层析D．纸层析E．凝胶过滤37．下列蛋白质通过凝胶过滤层析柱时最先被洗脱的是A．过氧化氢酶（分子量247500）B．肌红蛋白（分子量16900）C．血清清蛋白（分子量68500）D．牛β-乳球蛋白（分子量35000）E．牛胰岛素（分子量5700）38．有一蛋白质水解产物在pH6用阳离子交换剂层析时，第一个被洗脱下来的氨基酸是A．缬氨酸（pI5.96）B．精氨酸（pI10.76）C．赖氨酸（pI9.74）D．酪氨酸（pI5.66）E．天冬氨酸（pI2.77）39．下列关于人胰岛素的叙述哪项是正确的？Ａ．由６０个氨基酸残基组成，分为Ａ、Ｂ和Ｃ三条链Ｂ．由51个氨基酸残基组成，分为A和B两条链Ｃ．由46个氨基酸组成，分为A和B两条链Ｄ．由65个氨基酸组成，分为A、B、C三条链Ｅ．由86个氨基酸组成，分为A和B两条链40．下列关于HbA的叙述哪项是正确的？A．是由2α和2β亚基组成Ｂ．是由2α和2γ亚基组成Ｃ．是由2β和2γ亚基组成Ｄ．是由2β和2δ亚基组成Ｅ．是由2α和2δ亚基组成41．镰刀型红细胞性贫血是由于HbA的结构变化引起的，其变化的特点是A．HbA的α链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代B．HbA的α链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代C．HbA的β链的N-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代D．HbA的β链的C-末端第六位谷氨酸残基被缬氨酸所取代Ｅ．以上都不是二、多项选择题1．稳定蛋白质空间结构的作用力是A．氢键B．疏水键C．盐键D．二硫键E．范得华引力2．关于蛋白质基本组成正确的是A．由C、H、O、N等多种元素组成B．含氮量约为16% C．可水解成肽或氨基酸D．由α氨基酸组成E．组成蛋白质的氨基酸均为D型3．下列哪些氨基酸具有亲水侧链？A．丝氨酸B．谷氨酸C．苏氨酸D．亮氨酸E．苯丙氨酸4．蛋白质在280nm波长处的最大光吸收是由下列哪些氨基酸引起？A．组氨酸B．色氨酸C．酪氨酸D．赖氨酸E．缬氨酸5．蛋白质的二级结构包括A．α螺旋B．β片层C．β转角D．双螺旋E．以上都是6．分离纯化蛋白质主要根据哪些性质？A．分子的大小和形状B．溶解度不同C．电荷不同D．粘度不同E．以上都是7．含硫氨及酸包括A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胱氨酸E．丝氨酸8．下列哪些是碱性氨基酸A．组氨酸B．蛋氨素C．精氨酸D．赖氨酸E．谷氨酸9．芳香族氨基酸是A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸E．组氨酸10．下列关于β片层结构的论述哪些是正确的？A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．两链间形成离子键维持稳定D．可由两条以上多肽链顺向或逆向排列而成E．以上都正确11．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？A．pI为4.5的蛋白质B．pI为7.4的蛋白质C．pI为3.4的蛋白质D．pI为7的蛋白质E．pI为6.5的蛋白质12．使蛋白质沉淀但不变性的方法有A．中性盐沉淀蛋白质B．鞣酸沉淀蛋白质C．低温乙醇沉淀蛋白质D．重金属盐沉淀蛋白E．以上方法均可以13．变性蛋白质的特性有A．凝固B．沉淀C．溶解度显著下降D．生物学活性丧失E．易被蛋白酶水解14．谷胱甘肽A．可用GSSG表示其还原型B．由谷氨酸、半胱氨酸和甘氨酸组成C．可进行氧化还原反应D．GSH具有解毒作用E．由谷氨酸、胱氨酸和甘氨酸组成15．下列哪些方法可用于蛋白质的定量测定？A．Folin酚试剂法B．双缩脲法C．紫外吸收法D．茚三酮法E．考马斯亮蓝法16．关于蛋白质三级结构的叙述，下列哪项是正确的？A．亲水基团及可解离基团位于表面B．亲水基团位于内部C．疏水基团位于内部D．羧基多位于内部E．球状蛋白质分子表面的洞穴常常是疏水区三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有_____，_____，_____，_____。