2014生物化学思考题1-2章

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生物化学课后题1章

第一章一。

叙述L-α氨基酸的结构特征，比较各种结构异同并分析结构与性质关系？，自然界氨基酸有300余种，但被生物体直接用于合成的蛋白质仅有20中，且均属L-α氨基酸（除甘氨酸外），结构特点：α氨基酸是羧酸分子中的α氢原子被氨基所代替直接形成的有机化合物、简单些说，当氨基酸的氨基与羧基结合在同一碳原子上的，就称为α-氨基酸。

通式如下，R为侧链，连接—COOH的碳为α -碳原子。

为不对称碳原子（甘氨酸除外），不同氨基酸起侧脸R结构各异。

根据侧链结构可分为1.含烃链的。

非极性脂肪族氨基酸如丙氨酸。

2。

含极性不带电荷侧链的极性中性氨基酸。

如半胱氨酸。

3.含芳香基的含芳香环氨基酸：如酪氨酸4.含负性解离基团的酸性氨基酸。

如谷氨酸5.含正性解离截团的碱性氨基酸。

如精氨酸。

二。

简述蛋白质一级结构，二级结构，三级结构，四级结构基本概念及各结构层次间的内在关系？一级结构：蛋白质分子中从N端到C端，氨基酸分子的排列顺序称为蛋白质的一级结构。

（主要化学键是肽键也包括二硫键）二级结构：蛋白质分子中某一段氨基酸的局部空间构象，也就是该段太链主链骨架原子的相对空间位置。

（N 氨基氮，C a碳，C o（羰基碳））3个原子的依次重复排列。

主要靠：氢键三级结构：是指整条太链中全部氨基酸残基的相对空间位置，也就是整条太链所有原子中三维空间的排布位置。

（三级结构的形成和稳定性主要依靠次级键如：疏水键，盐键，氢键，范德华力）四级结构：（体内许多功能性蛋白质含有2条或2条以上多太链，每一条链多太链都有其完整的三级结构，称为亚基）四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及亚基接触部位的局部和相互作用，称为蛋白质的四级结构。

主要靠：氢键和离子键。

结构层次之间的关系：一级结构是空间构象的基础。

氨基酸残基影响二级结构的形成，二级结构是以一级结构为基础的，氨基酸残基社和形成a折或者贝塔折叠，就会出现相应的二级结构。

三。

解释蛋白质分子中模体和结构域与概念及其二/三级结构的关系？模体：是蛋白质分子中特有的空间构象和特定功能的结构成分。

生物化学第九版习题集附答案(第一二章)

第一章蛋白质结构与功能一、单项选择题1．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸?（）A．半胱氨酸B．蛋氨酸C．胱氨酸D．丝氨酸E．组氨酸2．下列哪个性质是氨基酸和蛋白质所共有的? （）A.胶体性质B.两性性质C.沉淀反应D.变性性质E.双缩脲反应3．下列有关蛋白质的叙述哪项是正确的? （）A.蛋白质分子的净电荷为零时的pH值是它的等电点B.大多数蛋白质在含有中性盐的溶液中会沉淀析出C.由于蛋白质在等电点时溶解度最大，所以沉淀蛋白质时应远离等电点D.蛋白质不具有两性解离性质E.以上各项均不正确4．在下列检测蛋白质的方法中，哪一种取决于完整的肽链? （）A.凯氏定氮法B.双缩尿反应C.紫外吸收法D.茚三酮法E.以上都不是5．尿素不可用于破坏（）A.肽键B. 二硫键C、盐键 D.离子键 E.氢键6．蛋白质变性会出现下列哪种现象（）A．分子量改变B．溶解度降低C．粘度下降D．不对称程度降低E．无双缩脲反应7．关于肽键与肽，正确的是（）A．肽键具有部分双键性质B．是核酸分子中的基本结构键C．含三个肽键的肽称为三肽D．多肽经水解下来的氨基酸称氨基酸残基E．蛋白质的肽键也称为寡肽链8．蛋白质分子中维持一级结构的主要化学键是（）A．肽键B．二硫键C．酯键D．氢键E．疏水键9．下列不含极性链的氨基酸是（）A．酪氨酸B．苏氨酸C．亮氨酸D．半胱氨酸E．丝氨酸10．能够参与合成蛋白质的氨基酸的构型为（）A．除甘氨酸外均为L系B．除丝氨酸外均为L系C．均只含a—氨基D．旋光性均为左旋E．以上说法均不对11．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：（）A．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面E．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基12．蛋白质的电泳行为是因为：（）A．碱性B．酸性C．中性D．电荷E．亲水性13．蛋白质分子结构的特征元素是：（）A.CB.HC.OD.NE.P14．蛋白质二级结构单元中例外的是（）A.亚基B.α－螺旋C.β－折叠D.β－转角E.无规则卷曲15．下列氨基酸与茚三酮反应显色为蓝紫色例外的是（）A.丙氨酸B. 脯氨酸C.亮氨酸D.半胱氨酸E.甘氨酸16．下列哪种情况不会影响α－螺旋结构的稳定（）A.侧链过大B.侧链过小C.异种电荷D.同种电荷E.脯氨酸17．蛋白质含有下列哪种氨基酸使其具有紫外吸收的性质（）A.色氨酸B. 脯氨酸C.亮氨酸D.半胱氨酸E.甘氨酸18．蛋白质在等电点时不具有的特点是（）A．不带正电荷.B．不带负电荷C．溶解度大D．电泳时在原点不移动E．易变性19．肽键的正确表示方法是（）A．―CO―NH―B．―NO―CH―C．―NH2―CO―D．―NN―CO―E．―CH―NO―20．具有四级结构的蛋白质是（）A.胰岛素B.核糖核酸酶C.谷胱甘肽D.血红蛋白E.以上都是21．蛋白质变性不包括（）A.氢链断裂B.肽键断裂C.疏水作用破坏D.范德华力破坏E.盐键破坏22．核糖核酸酶具有生物学活性时必须具有哪一级结构（）A.一级结构B.二级结构C.三级结构D.四级结构E.五级结构23．每克某蛋白质溶液中含氮量为0.02克，则100克该溶液中所含有的蛋白质有多少克（）A.12.50克B.1200克C.6.25克D. 625克E.16克24．下列哪种氨基酸为中性氨基酸（）A.谷氨酸B.精氨酸C.组氨酸D.天冬氨酸E.脯氨酸25．下列哪种氨基酸中含有亚氨基（）A.丝氨酸B.亮氨酸C.脯氨酸D.组氨酸E.蛋氨酸26．下列氨基酸不含硫的是（）A.蛋氨酸B.胱氨酸C.甲硫氨酸D.半胱氨酸E. 色氨酸27．重金属中毒时，可用蛋白质溶液使其沉淀来缓解中毒，若蛋白质的PI＝8，则溶液的PH应为多少（）A.8 B.〈8 C.〉8 D. ≥8 E. ≤828．有关亚基，下列说法不恰当的是（）A.每种亚基都有各自的三维结构B.亚基内除肽链外还可能会有其他的共价键存在C.一个亚基只含有一条多肽链D.亚基单位独立存在时具备原有生物学活性E.亚基与亚基间互相联系29．血红蛋白的氧合动力学曲线呈S形，这是由于（）A.氧可氧化Fe2+使之变成Fe3+B. 第一个亚基氧合后构象变化，引起其余亚基氧合能力加强C.这是变构效应的显著特点，有利于血红蛋白执行输氧功能的发挥D.亚基空间构象靠次级键维持，而亚基之间靠次级键缔合，构象易变E. 亚基与亚基间互相制约。

生物化学复习题(1-3章)

生物化学复习题第一、二、三章1、生物化学是在什么水平研究生命现象的A 器官B 系统C 分子D 原子E 物质结构2、生物大分子物质是A糖类、脂类、蛋白质、核酸B糖类、脂类、维生素、核酸C糖类、脂类、蛋白质、酶D糖类、脂类、核酸E糖类、脂类、维生素3、下列哪种碱基只存在于RNA分子中：A G B A C T D U E4、、蛋白质一级结构的化学键是：A 氢键B 疏水键C 肽键D 二硫键E 范德华力5、蛋白质中氮的含量约为：A 27% B 19% C 13% D 6.25% E 16%6、32克氮元素相当于多少克样品中蛋白质的含量A 150B 64C 200D 180E 1007、氨基酸的紫外线吸收峰值A 280nmB 260nmC 290nmD 270nmE 300nm8\维持蛋白质二级结构的化学键是：A 氢键B肽键C疏水键D二硫键E范德华力9\非必需氨基酸为：A 色氨酸、苯丙氨酸B 亮氨酸、异亮氨酸C 苏氨酸、结氨酸D 赖氨酸、甲硫氨酸E 谷氨酸、天冬氨酸10\蛋白质的最佳生理需要量：A 30gB 50gC 80gD 60gE 120g11\蛋白质的基本单位是；A 氨基酸B 核糖C 核苷酸D 碱基E 磷酸12、下列哪种氨基酸不是必须氨基酸：A 异亮氨酸B 色氨酸C 蛋氨酸D 苏氨酸E 组氨酸13、氨基酸在其等电点是处于什么状态：A 正电荷B 负电荷C 正负电荷相等D 不一定E以上都不对14、当把氨基酸放在大于等电点的溶液中其状态A 正电荷B 负电荷C 正负电荷相等D 不一定E以上都不对15、蛋白质在其等电点是处于什么状态：A 正电荷B 负电荷C 正负电荷相等D 不一定E以上都不对16、能使蛋白质变性的因素不包括A 高温B 紫外线C 高压D 低温E 重金属20、200g蛋白质的含氮量：A 32gB 16gC 20gD 23gE 18g21、蛋白质的变性是由于：A 蛋白质一级结构被破坏B 蛋白质空间结构被破坏C 蛋白质水解D 蛋白质的辅基充分丢失E 蛋白质失去水化膜22、蛋白质多肽链的方向是：A 从3ˊ端到5ˊ端B 从5ˊ端到3ˊ端C 从C端到N端D 从N 端到C端E 没有方向性23、关于蛋白质四级结构描述正确的是：A 一定有多个不同的亚基B 一定有多个相同的亚基C 亚基必须具有三级结构 D 亚基之间依靠肽键结合起来 E 多为螺旋或片层状结构24、蛋白质变性过程中与下列哪项无关（）A、理化因素致使氢键破坏B、疏水作用破坏C、蛋白质空间结构破坏D、蛋白质一级结构破坏，分子量变小25、RNA主要存在于A 细胞液 B 细胞核 C 线粒体 D 内质网 E 核糖体26、下列哪种碱基只存在于DNA分子中：A G B A C T D U E C27、DNA主要存在于 A 细胞液 B 细胞核 C 线粒体 D 内质网 E 核糖体28、DNA的紫外线吸收峰值A 280nmB 260nmC 290nmD 270nmE 300nm29、DNA 分子的二级结构是：Aα-螺旋 B 双螺旋 C β-折叠 D 茎环结构E 三叶草结构30、DNA的基本单位是：A 脱氧核苷酸B 核苷酸C 核糖D 磷酸E 碱基31、维持α-螺旋和β-折叠结构的主要是：A 二硫键B 氢键C 疏水键D 酯键E 范德华力32、RNA的基本单位是：A 脱氧核苷酸B 核苷酸C 核糖D 磷酸E 碱基33、维持核酸一级结构的化学键是A 肽键B 磷酸二酯键C 氢键D 疏水键E 二硫键34关于碱基配对正确的是A A和TB C和TC C和AD A和GE G和 T35、关于碱基配对正确的是A A和DB C和GC C和AD A和GE G和 T36、酶的化学本质是：A 活性中心B 小分子有机化合物C 核酸D 蛋白质E 以上都不是37、酶的活性中心是指：A 酶分子的中心部位B 辅酶C 酶分子的催化集团D 酶分子的结合集团E 由必需集团构成的具有一定空间构象的区域38、与酶促反应速度成正比关系的影响因素是A 底物浓度B 温度C 溶液的PHD 抑制剂的浓度E 最始温度及PH、底物浓度足够大时的酶浓度39、所有竞争性抑制作用可通过增加何物而接触：A 磺胺B H+浓度C 抑制剂浓度D 底物浓度E 对氨基苯甲酸40、酶原没有活性是因为A 缺乏辅酶或辅基B 酶蛋白肽链合成不完全C 酶原是普通蛋白质D 酶原已经变性E 活性中心未形成或未暴露41、酶的活性中心是指：A 酶分子的中心部位B 辅酶C 酶分子的催化集团D 酶分子的结合集团E 由必需集团构成的具有一定空间构象的区域42、磺胺类药物是下列哪个酶的抑制剂：A 四氢叶酸合成酶B 二氢叶酸合成酶C 四氢叶酸还原酶D 二氢叶酸还原酶E 转肽酶43、影响酶促反应的因素：A 底物浓度B 温度C PHD 酶浓度E 以上都是44、当发生心肌细胞缺血坏死，血液中的乳酸脱氢酶含量明显增多的是：A LDH1B LDH2C LDH3D LDH4E LDH545、当发生急性肝炎时，血液中的乳酸脱氢酶含量明显增多的是：A LDH1B LDH2C LDH3D LDH4E LDH5。

生物化学思考题答案

生物化学思考题答案【篇一：生物化学课后答案】s=txt>第三章氨基酸提要氨基酸是两性电解质。

当ph接近1时，氨基酸的可解离基团全部质子化，当ph在13左右时，则全部去质子化。

在这中间的某一ph （因不同氨基酸而异），氨基酸以等电的兼性离子（h3n+chrcoo-）状态存在。

某一氨基酸处于净电荷为零的兼性离子状态时的介质ph称为该氨基酸的等电点，用pi表示。

参与蛋白质组成的氨基酸中色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸在紫外区有光吸收，这是紫外吸收法定量蛋白质的依据。

核磁共振（nmr）波谱技术在氨基酸和蛋白质的化学表征方面起重要作用。

氨基酸分析分离方法主要是基于氨基酸的酸碱性质和极性大小。

常用方法有离子交换柱层析、高效液相层析（hplc）等。

习题1.写出下列氨基酸的单字母和三字母的缩写符号：精氨酸、天冬氨酸、谷氨酰氨、谷氨酸、苯丙氨酸、色氨酸和酪氨酸。

[见表3-1]表3-1 氨基酸的简写符号名称三字母符号单字母符号名称丙氨酸(alanine) ala a 亮氨酸(leucine) 三字母符号单字母符号 leulm 精氨酸(arginine) arg r 赖氨酸(lysine) lys k 天冬酰氨(asparagines) asn n 甲硫氨酸(蛋氨酸)(methionine) met天冬氨酸(aspartic acid) asp dasn和/或asp asx b半胱氨酸(cysteine) cys c谷氨酰氨(glutamine) gln q谷氨酸(glutamic acid) glu egln和/或glu gls z甘氨酸(glycine) gly g 苯丙氨酸(phenylalanine)pro p 丝氨酸(serine) ser s 苏氨酸(threonine) thr t phe f 脯氨酸(praline)色氨酸(tryptophan)trp w组氨酸(histidine) his h 酪氨酸(tyrosine) tyr y异亮氨酸(isoleucine) ile i 缬氨酸(valine) val v解：ph = pka + lg20% pka = 10.53 (见表3-3，p133)ph = 10.53 + lg20% = 9.83解：ph = pka + lg2/3% pka = 4.25ph = 4.25 + 0.176 = 4.4264、计算下列物质0.3mol/l溶液的ph：(a)亮氨酸盐酸盐；(b)亮氨酸钠盐；(c)等电亮氨酸。

生化实验思考题参考答案[1]

生化实验讲义思考题参考答案实验一淀粉的提取和水解1、实验材料的选择依据是什么？答：生化实验的材料选择原则是含量高、来源丰富、制备工艺简单、成本低。

从科研工作的角度选材，还应当注意具体的情况，如植物的季节性、地理位置和生长环境等，动物材料要注意其年龄、性别、营养状况、遗传素质和生理状态等，微生物材料要注意菌种的代数和培养基成分的差异等。

2、材料的破碎方法有哪些？答：(1) 机械的方法：包括研磨法、组织捣碎法；(2) 物理法：包括冻融法、超声波处理法、压榨法、冷然交替法等；(3) 化学与生物化学方法：包括溶胀法、酶解法、有机溶剂处理法等。

实验二总糖与还原糖的测定1、碱性铜试剂法测定还原糖是直接滴定还是间接滴定？两种滴定方法各有何优缺点？答: 我们采用的是碱性铜试剂法中的间接法测定还原糖的含量。

间接法的优点是操作简便、反应条件温和，缺点是在生成单质碘和转移反应产物的过程中容易引入误差；直接法的优点是反应原理直观易懂，缺点是操作较复杂，条件剧烈，不易控制。

实验五粗脂肪的定量测定─索氏提取法（1）本实验制备得到的是粗脂肪，若要制备单一组分的脂类成分，可用什么方法进一步处理？答：硅胶柱层析，高效液相色谱，气相色谱等。

（2）本实验样品制备时烘干为什么要避免过热?答：防止脂质被氧化。

实验六蛋白质等电点测定1、在等电点时蛋白质溶解度为什么最低？请结合你的实验结果和蛋白质的胶体性质加以说明。

蛋白质是两性电解质，在等电点时分子所带净电荷为零，分子间因碰撞而聚沉倾向增加，溶液的粘度、渗透压减到最低，溶解度最低。

结果中pH约为4.9时，溶液最浑浊，达到等电点。

答：2、在分离蛋白质的时候，等电点有何实际应用价值？答: 在等电点时，蛋白质分子与分子间因碰撞而引起聚沉的倾向增加，所以处于等电点的蛋白质最容易沉淀。

在分离蛋白质的时候，可以根据待分离的蛋白质的等电点，有目的地调节溶液的pH使该蛋白质沉淀下来，从而与其他处于溶液状态的杂质蛋白质分离。

生物化学习题以及答案第一章：蛋白质化学

第一章一、蛋白质化学1. 1.在生理pH条件下，带正电荷的氨基酸是(D)A．Ala B．Tyr C．Trp D．LysAla丙氨酸非极性氨基酸pl=6.0 Tyr (Y)酪氨酸极性不带电荷pl=5.66Trp (W)色氨酸非极性氨基酸pl=5.89 Lys（K）赖氨酸极性带正电荷pl=9.74--------------------------------------------------------------------------------2. 如下排列顺序的化合物：苯丙-赖-色-苯丙-亮-赖，可以认为(B)A 是一具有6个肽键的分子B是一碱性多肽 C 是一酸性多肽 D 是一中性多肽Phe-Lys-Trp-Phe-Leu-LysFKWFLK 有两个K，其余都是非极性氨基酸，那么碱性--------------------------------------------------------------------------------3. 蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下最不稳定(C)A 溶液pH大于pIB 溶液pH小于pIC 溶液pH等于pID 溶液pH等于7.40--------------------------------------------------------------------------------4. 蛋白质变性是由于：(B)A 一级结构的改变B 空间结构的改变C 辅基的脱落D 二级结构的改变蛋白质变性二、三级以上的高级结构发生变化或破坏，但一级结构没有破坏。

--------------------------------------------------------------------------------5. 维持蛋白质分子α-螺旋结构的化学键是：（B）p21A 肽键B 肽键原子间的氢键C 侧链间的氢键D 二硫键多肽链中有脯氨酸时，α-螺旋就会被中断，因为脯氨酸的α-亚氨基上氢原子参与肽键的形成后，再没有多余的氢原子形成氢键。

生物化学课后习题1-3

生物化学（上册）课后习题第一章糖类1、环状己醛糖有多少个可能的旋光异构体？为什么？25=32因为环状己醛糖含有5个不对称碳原子。

单糖由直链变成环状结构后，羰基碳原子成为新的手性中心，导致C1差向异构化，产生两个非对映异构体。

羰基碳上形成的差向异构体称异头物。

2、含D-吡喃半乳糖和D-吡喃葡萄糖的双糖可能含有多少个异构体（不包括异头物）？含同样残基的糖蛋白上的二糖将有多少个异构体？每个单糖单位都能作为羰基供体，与另一个单糖单位的5个羟基形成糖苷键（C1,C2，C3，C4，C6），于是α-D-吡喃半乳糖-D-吡喃葡萄糖苷、β-D-吡喃半乳糖-D-吡喃葡萄糖苷、α-D-吡喃葡萄糖-D-吡喃半乳糖苷和β-D-吡喃葡萄糖-D-吡喃半乳糖苷各有五种，共5*4=20种。

糖蛋白上的二糖链其中一个单糖的C1用于连接多肽，C2，C3，C4，C6用于和另一单糖的C1形成糖苷键，算法同上，共有4*4=16个，考虑到二糖与多肽相连时的异头构象，异构体数目为16*2=32个。

5、D-葡萄糖的α、β异头物的比旋（【α】20D）分别为+112.2º和+18.7º.当α-D-吡喃葡萄糖晶体溶于水时，比旋将由+112.2º降至平衡值+52.7º.计算平衡混合液中α和β异头物的比率。

假设开链形式和呋喃形式可忽略。

忽略开链形式和呋喃形式。

设：α-D-吡喃葡萄糖所占比例x%，则β-D-吡喃葡萄糖所占比例为(100-x）%。

已知25℃,1ml溶液和1dm旋光管中，α-D-吡喃葡萄糖旋光度+112.2º，β-D-吡喃葡萄糖+18.7º，平衡时葡萄糖溶液的旋光度+52.7º。

根据平衡时旋光度是组成各成分旋光度的加和，列出关系式如下：112.2x%+18.7(100-x）%=52.7,解方程得x=36.5α-D-吡喃葡萄糖比例为36.5%，β-D-吡喃葡萄糖比例为63.5%。

生化生物化学问答(1)重点知识总结

1．什么是蛋白质的一级结构？为什么说蛋白质的一级结构决定其空间结构？答：蛋白质一级结构指蛋白质多肽链中氨基酸残基的排列顺序。

因为蛋白质分子肽链的排列顺序包含了自动形成复杂的三维结构（即正确的空间构象）所需要的全部信息，所以一级结构决定其高级结构。

2．什么是蛋白质的空间结构？蛋白质的空间结构与其生物功能有何关系？答：蛋白质的空间结构是指蛋白质分子中原子和基团在三维空间上的排列、分布及肽链走向。

蛋白质的空间结构决定蛋白质的功能。

空间结构与蛋白质各自的功能是相适应的。

3．蛋白质的α- 螺旋结构有何特点？答：（1）多肽链主链绕中心轴旋转，形成棒状螺旋结构，每个螺旋含有3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm,氨基酸之间的轴心距为0.15nm.。

（2）α-螺旋结构的稳定主要靠链内氢键，每个氨基酸的N—H与前面第四个氨基酸的C＝O形成氢键。

（3）天然蛋白质的α-螺旋结构大都为右手螺旋。

4．蛋白质的β- 折叠结构有何特点？答：β-折叠结构又称为β-片层结构，它是肽链主链或某一肽段的一种相当伸展的结构，多肽链呈扇面状折叠。

（1）两条或多条几乎完全伸展的多肽链（或肽段）侧向聚集在一起，通过相邻肽链主链上的氨基和羰基之间形成的氢键连接成片层结构并维持结构的稳定。

（2）氨基酸之间的轴心距为0.35nm（反平行式）和0.325nm（平行式）。

（3）β-折叠结构有平行排列和反平行排列两种。

5．举例说明蛋白质的结构与其功能之间的关系。

答：蛋白质的生物学功能从根本上来说取决于它的一级结构。

蛋白质的生物学功能是蛋白质分子的天然构象所具有的属性或所表现的性质。

一级结构相同的蛋白质，其功能也相同，二者之间有统一性和相适应性。

6．什么是蛋白质的变性作用和复性作用？蛋白质变性后哪些性质会发生改变？答：蛋白质变性作用是指在某些因素的影响下，蛋白质分子的空间构象被破坏，并导致其性质和生物活性改变的现象。

蛋白质变性后会发生以下几方面的变化：（1）生物活性丧失；（2）理化性质的改变，包括：溶解度降低，因为疏水侧链基团暴露；结晶能力丧失；分子形状改变，由球状分子变成松散结构，分子不对称性加大；粘度增加；光学性质发生改变，如旋光性、紫外吸收光谱等均有所改变。

生物化学：Chapter 1-2 Foundations_of_Biochemistry

Sept. 11, 2012
Chapters 1-2
The realm of Biochemistry
Professor Zengyi Chang
(昌增益教授）
changzy@ Room 204, New Life Science Building
Tel. 6275-8822
two books into Chinese!
The eight classic papers (to be read by all students)
Topic 1 the prebiotic Origin of Life
Stanley L. Miller.(1953) “A Production of Amino Acids Under Possible Primitive Earth Conditions”, Science, 117:528-9.
Books on the history of Biochemistry:
1. 昌增益（译者）《蛋白质、酶和基因：化学与生物学的交互作用》，清华大学出版社，2005年1月。
Fruton, J. S. (1999). Proteins, Enzymes, Genes: The Interplay of Chemistry and Biology. New Heaven and London: Yale University Press.
What is life?
Life: A process or condition but a definition not yet achieved.
Possessing the following basic features:
– Homeostasis;

生物化学课后思考题与参考答案一、名词解释1帽子结构（cap）：真核

生物化学课后思考题与参考答案一、名词解释1.帽子结构（Cap）：真核生物mRNA5′－端有m7G5ppp5′Nm2′pNp…的特殊结构，它抗5′～核酸外切酶的降解，与蛋白质合成的正确起始作用有关。

这一特殊结构称为帽子结构。

2. 反义RNA（Anti～sense RNA）：反义RNA是指与有意义链互补，并能通过互补的碱基序列与特定的mRNA相结合，从而抑制或调节其翻译功能的一类RNA。

3. DNA限制性内切酶图谱（DNA restrictionmap）：各种限制性内切酶切点在DNA分子或其片段上的线性排列，称限制性内切酶图谱，或称物理图谱，切点间的距离用碱基对表示。

4. Tm(熔解温度)(Melting temperature)：双链DNA或双链RNA热变性(即解链)时的温度；通常以其物化特性，例如OD260增色效应达1/2 增量时的温度代表Tm值。

5．限制性内切酶：能专一性地识别和切断双键DNA分子上特定的碱基序列内的酯键，使双键DNA产生切口的内切酶。

6. 中心法则（central dogma）：在遗传过程中，DNA一方面进行自我复制，另一方面作为模板合成mRNA。

mRNA又作为模板合成蛋白质。

在某些病毒和少数正常细胞中也能以RNA为模板合成DNA。

可把这些遗传信息的流向归纳为一个式子：此即中心法则。

7. 减色效应(Hypochromic effect)：在变性核酸的复性过程中，其A260光吸收值逐渐降低，最后回复至变性前的水平，这种现象称为减色效应。

8. 信号肽(Signal peptide)：分泌蛋白和膜内在蛋白新生肽的N?末端均含一肽段，其作用是引导正合成的肽链跨过内质网膜，过膜后信号肽被信号肽酶水解掉。

9. 超二级结构(super secondary structure)：①在球状蛋白质分子里，相邻的二级结构常常在三维折叠中互相靠近，彼此作用，在局部区域形成规则的二级结构聚合体，这就是超二级结构。

生物化学思考题(1)

《生物化学》思考题蛋白质一、名词：氨基酸及蛋白质等电点；蛋白质一级、二级、三级及四级结构；电泳；蛋白质分子病;别构效应；蛋白质变性作用；肽与肽键；N-端与-端;AA殘基；二、简答题1、中性、酸性及碱性氨基酸有哪些？答：20种氨基酸中的精氨酸、赖氨酸和组氨酸为3种碱性氨基酸；酸性氨基酸为天冬氨酸和谷氨酸2种；其他15种为中性氨基酸。

2、稳定蛋白质空间结构的作用力有哪些？答：氢键、盐键、疏水作用、范德华引力等是稳定空间结构的作用力;一级结构中的化学键有肽键和二硫键。

3、蛋白质在非等电点时不易形成凝集沉淀的的原理；答:一是水化层,蛋白质表面带有亲水基团，形成水化层,使蛋白质颗粒相互隔开，不易碰撞成大颗粒；二是蛋白质在非等电时带有同种电荷，使蛋白质之间相互排斥，保持一定距离,不致相互凝集沉淀4、指出下面pH条件下，各蛋白质在电场中向哪个方向移动，即正极，负极，还是保持原点？（1)胃蛋白酶（pI 1。

0),在pH 5。

0;（2)血清清蛋白(pI 4.9)，在pH 6.0；（3）α-脂蛋白(pI 5.8），在pH 5.0和pH 9。

0；答：（1)胃蛋白酶pI 1.0＜环境pH 5。

0，带负电荷，向正极移动；（2）血清清蛋白pI 4。

9＜环境pH 6。

0,带负电荷,向正极移动；（3）α-脂蛋白pI 5.8＞环境pH 5.0，带正电荷，向负极移动;α—脂蛋白pI 5.8＜环境pH 9。

0，带负电荷，向正极移动。

三、何谓蛋白质的变性与沉淀？二者在本质上有何区别?答:蛋白质变性的概念:天然蛋白质受物理或化学因素的影响后，使其失去原有的生物活性,并伴随着物理化学性质的改变，这种作用称为蛋白质的变性。

变性的本质:分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。

蛋白质变性后的表现：① 生物学活性消失；② 理化性质改变：溶解度下降，黏度增加，紫外吸收增加，侧链反应增强,对酶的作用敏感，易被水解.蛋白质由于带有电荷和水膜,因此在水溶液中形成稳定的胶体。

生物化学习题及参考答案（2）（1）

第一章蛋白质化学一、单项选择题1．测得某一蛋白质样品的氮含量为0．40g，此样品约含蛋白质多少？B．2．50g2．下列含有两个羧基的氨基酸是：E．谷氨酸3．维持蛋白质二级结构的主要化学键是：D．氢键4．关于蛋白质分子三级结构的描述，其中错误的是：A．天然蛋白质分子均有的这种结构B．具有三级结构的多肽链都具有生物学活性C．三级结构的稳定性主要是次级键维系D．亲水基团聚集在三级结构的表面bioooE．决定盘曲折叠的因素是氨基酸残基5．具有四级结构的蛋白质特征是：E．由两条或两条以上具在三级结构的多肽链组成6．蛋白质所形成的胶体颗粒，在下列哪种条件下不稳定：C．溶液pH值等于pI7．蛋白质变性是由于：D．蛋白质空间构象的破坏8．变性蛋白质的主要特点是：D．生物学活性丧失9．若用重金属沉淀pI为8的蛋白质时，该溶液的pH值应为：B．＞810．蛋白质分子组成中不含有下列哪种氨基酸？E．瓜氨酸二、多项选择题1．含硫氨基酸包括：A．蛋氨酸B．苏氨酸C．组氨酸D．半胖氨酸2．下列哪些是碱性氨基酸：A．组氨酸B．蛋氨酸C．精氨酸D．赖氨酸3．芳香族氨基酸是：A．苯丙氨酸B．酪氨酸C．色氨酸D．脯氨酸4．关于α-螺旋正确的是：A．螺旋中每3．6个氨基酸残基为一周B．为右手螺旋结构C．两螺旋之间借二硫键维持其稳定D．氨基酸侧链R基团分布在螺旋外侧5．蛋白质的二级结构包括：A．α-螺旋B．β-片层C．β-转角D．无规卷曲6．下列关于β-片层结构的论述哪些是正确的：A．是一种伸展的肽链结构B．肽键平面折叠成锯齿状C．也可由两条以上多肽链顺向或逆向平行排列而成D．两链间形成离子键以使结构稳定7．维持蛋白质三级结构的主要键是：A．肽键B．疏水键C．离子键D．范德华引力8．下列哪种蛋白质在pH5的溶液中带正电荷？A．pI为4．5的蛋白质B．pI为7．4的蛋白质C．pI为7的蛋白质D．pI为6．5的蛋白质9．使蛋白质沉淀但不变性的方法有：A．中性盐沉淀蛋白B．鞣酸沉淀蛋白C．低温乙醇沉淀蛋白D．重金属盐沉淀蛋白10．变性蛋白质的特性有：A．溶解度显著下降B．生物学活性丧失C．易被蛋白酶水解D．凝固或沉淀三、填空题1．组成蛋白质的主要元素有(碳氢氧氮)2．不同蛋白质的含氮量颇为相近，平均含量为16%3．蛋白质具有两性电离性质，大多数在酸性溶液中带_正_电荷，在碱性溶液中带_负_电荷。

医学生物化学与分子生物学第一章复习思考题答案

医学生物化学与分子生物学第一章复习思考题答案1、香豆素衍生物最常见的羟基取代位置是（）[单选题] *AC7位(正确答案)BC5位CC3位DC6位2、倍半萜和二萜在化学结构上的明显区别是（）[单选题] *A氮原子数不同B碳原子数不同(正确答案)C碳环数不同D硫原子数不同3、具有升华性的生物碱是（）[单选题] *A烟碱B咖啡因(正确答案)C槟榔碱D苦参碱4、属于二萜的化合物是（）[单选题] *A龙脑B月桂烯C薄荷醇D穿心莲内酯(正确答案)5、以下哪种方法是利用成分可以直接由固态加热变为气态的原理（）A [单选题] * A升华法(正确答案)B分馏法C沉淀法D透析法6、醇提醚沉法主要适用于以下的哪一类成分（）[单选题] *A多糖B叶绿素C皂苷(正确答案)D黏液质7、结晶法一般是在分离纯化物质的哪个阶段常常使用的（）[单选题] *A开始B中期C最后(正确答案)D以上均可8、阿托品的结构类型是（）[单选题] *A喹啉类B异喹啉类C莨菪烷类(正确答案)D苄基异喹啉类9、下列化合物中β位有-COOH取代的是（）[单选题] * A大黄素B大黄酸(正确答案)C大黄素甲醚D芦荟大黄素10、中药丹参中的主要有效成分属于（）[单选题] *A苯醌类B萘醌类C蒽醌类D菲醌类(正确答案)11、下列应用最广的经典提取方法是（）[单选题] *A水蒸气蒸馏法B溶剂提取法(正确答案)C超临界流体萃取法D超声提取法12、适用于队热及化学不稳定的成分、低极性成分的提取（）[单选题] *A渗漉法B超声提取法C回流提取法D超临界流体提取法(正确答案)13、以黄芩苷、黄芩素、汉黄芩素为指标成分进行定性鉴别的中药是（）[单选题] * A葛根B黄芩(正确答案)C槐花D陈皮14、挥发油可析出结晶的温度是（）[单选题] *A0～-20℃(正确答案)B0～10℃C0～20℃D0～15℃15、以下哪种分离方法是利用分子筛的原理的（）[单选题] *A吸附色谱法B萃取法C沉淀法D透析法(正确答案)16、在溶剂提取法中，更换新鲜溶剂可以创造新的（），从而使有效成分能够继续被提取出来。

生化各章思考题及答案

生化各章思考题及答案各章思考题及答案一糖类化学糖蛋白中的寡糖链有些什么功能？糖蛋白的种类繁多，功能也十分广泛。

一般来说，糖蛋白的寡糖链可保护其蛋白部分免遭蛋白酶的水解，而延长其生物半衰期。

此外寡糖链还影响蛋白质构象、聚合和溶解性等。

在某些糖蛋白中寡糖链参与蛋白质在细胞内的分拣和运输。

一些属于糖蛋白的酶，其寡糖链结构可影响酶的活性。

许多激素为糖蛋白，其寡糖链的结构与激素的生物活性密切相关。

存在于细胞表面的糖蛋白，其寡糖链还参与蛋白质分子之间的相互识别和结合作用。

二脂类化学试述生物膜的两侧不对称性。

生物膜的不对称性表现在：a)磷脂成分在膜的两侧原产就是不等距的。

b)膜上的糖基（糖蛋白或糖脂）在膜上分布不对称，在哺乳动物质膜都位于膜的外表面。

c)膜蛋白在膜上存有明晰的拓扑学排序。

d)酶原产的不对称性。

e)受体原产的不对称性。

膜的两侧不对称性保证了膜的方向性功能。

三蛋白质化学1某氨基酸溶于ph7的水中，所得氨基酸溶液的ph为6，问此氨基酸的pi是大于6、等于6还是小于6?氨基酸在液态状态时以两性离子形式存有。

某氨基酸溶ph7的水中，ph从7上升至6，表明该氨基酸熔化于水的过程中释出了质子，为了而因氨基酸达至等电点，只有提些酸，因此氨基酸的等电点大于6。

2一系列球状的单体蛋白质，相对分子质量从10000到100000，随着相对分子质量的增加，亲水残基与疏水残基的比率将会发生什么变化?随着蛋白质相对分子质量的增加，表面积与体积的比率也就是亲水残基与疏水残基的比率必定减少。

假设这些蛋白质是半径为r的球状蛋白质，由于蛋白质相对分子质量的增加，表面积随r2的增加而增加，体积随r3的增加而增加，体积的增加比表面积的增加更快，所以表面积与体积的比率减少，因此亲水残基与疏水残基的比率也就减少。

3从热力学上考量，一个多肽的片段在什么情况下难构成α-螺旋，就是全然曝露在水的环境中还是全然埋在蛋白质的非极性内部?为什么?当多肽片断全然埋在蛋白质的非极性内部时，难构成氢键，因为在水的环境中，肽键的c＝o和n－h基团能够和水构成氢键，亦能够彼此之间构成氢键，这两种1情况在自由能上没差别。

生化第一二章总结及习题

第一章氨基酸一、名词解释1.氨基酸（amino acid）：含有氨基和羧基的一类有机化合物的通称。

生物功能大分子蛋白质的基本组成单位，是构成动物营养所需蛋白质的基本物质。

是含有一个碱性氨基和一个酸性羧基的有机化合物。

氨基连在α-碳上的为α-氨基酸。

组成蛋白质的氨基酸均为α-氨基酸。

出现在蛋白质中的氨基酸称为蛋白质氨基酸，又名标准氨基酸，目前发现22种，其中20种较常见。

2.蛋白质氨基酸（proteinogenic amino acid）:出现在蛋白质分子中的氨基酸。

3.亲水氨基酸（hydrophilic amino acid）：亲水氨基酸的R基团有极性，对水分子具有一定的亲和性，一般能和水形成氢键。

4.疏水氨基酸（hydrophobic amino acid）：疏水氨基酸的R基团呈非极性，对水分子的亲和性不高或者很低，但对酯溶性物质的亲和性较高。

5.必需氨基酸（essential amino acid）：必需氨基酸指的是人体自身（或其它脊椎动物）不能合成或合成速度不能满足人体需要，必须从食物中摄取的氨基酸。

它是人体（或其它脊椎动物）必不可少，而机体内又不能合成的，必须从食物中补充的氨基酸，称必需氨基酸。

必需氨基酸共有十种：Lys,Trp,Phe,Met,Thr,Ile,Leu,Val,Arg和His。

人体虽然能合成Arg和His,但合成的量在特定阶段不能满足正常需要。

因此这两种氨基酸又称为半必需氨基酸（semi-essential amino acid）。

6.非必需氨基酸（nonessential amino acid）：人体自身（或其它脊椎动物）自身可以进行有效的合成，它们是：Ala,Asn,Asp,Gln,Glu,Ser,Cys,Tyr 和Gly。

7.非蛋白质氨基酸（Non-protein amino acid）：不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。

生物化学试题和答案解析(1)

生物化学试题（1）第一章蛋白质的结构与功能[测试题]一、名词解释：1．氨基酸 2．肽 3．肽键 4．肽键平面 5．蛋白质一级结构 6．α-螺旋 7．模序8．次级键 9．结构域 10．亚基 11．协同效应 12．蛋白质等电点 13．蛋白质的变性 14．蛋白质的沉淀 15．电泳16．透析 17．层析 18．沉降系数 19．双缩脲反应 20．谷胱甘肽二、填空题21．在各种蛋白质分子中，含量比较相近的元素是____，测得某蛋白质样品含氮量为15.2克，该样品白质含量应为____克。

22．组成蛋白质的基本单位是____，它们的结构均为____，它们之间靠____键彼此连接而形成的物质称为____。

23．由于氨基酸既含有碱性的氨基和酸性的羧基，可以在酸性溶液中带____电荷，在碱性溶液中带____电荷，因此，氨基酸是____电解质。

当所带的正、负电荷相等时，氨基酸成为____离子，此时溶液的pH值称为该氨基酸的____。

24．决定蛋白质的空间构象和生物学功能的是蛋白质的____级结构，该结构是指多肽链中____的排列顺序。

25．蛋白质的二级结构是蛋白质分子中某一段肽链的____构象，多肽链的折叠盘绕是以____为基础的，常见的二级结构形式包括____，____，____和____。

26．维持蛋白质二级结构的化学键是____，它们是在肽键平面上的____和____之间形成。

27．稳定蛋白质三级结构的次级键包括____，____，____和____等。

28．构成蛋白质的氨基酸有____种，除____外都有旋光性。

其中碱性氨基酸有____，____，____。

酸性氨基酸有____，____。

29．电泳法分离蛋白质主要根据在某一pH值条件下，蛋白质所带的净电荷____而达到分离的目的，还和蛋白质的____及____有一定关系。

30．蛋白质在pI时以____离子的形式存在，在pH>pI的溶液中，大部分以____离子形式存在，在pH<pI时，大部分以____离子形式存在。

《生物化学实验1》理论考查复习思考题

《生物化学实验1》理论考查复习思考题work Information Technology Company.2020YEAR《生物化学实验Ⅰ》总复习思考题1. 请掌握下列生物化学实验常用仪器的正确操作使用方法，并能回答以下问题：（1）离心机使用时为什么要平衡普通离心机与高速离心机在平衡时有什么不同要求（2）为什么用高速组织捣碎机进行动、植物组织捣碎时，需采用间歇式方式进行操作？（3）用真空泵进行减压抽滤时，为什么要连接缓冲瓶？2. 为什么肝糖元只能从刚宰杀的动物肝脏中获取在提取肝糖元过程中，三氯乙酸、95%乙醇各起什么作用糖元水解产物中如果存在提取中残留蛋白质时，在用班氏试剂检测水解产物，有什么影响！3. 请阐述分光光度仪的主要部件及其功能；阐述紫外与可见光的光波长范围；在紫外与可见光范围内测定物质吸光度时，对光源与吸收池有何要求光电管的功能是什么为什么说光电管是分光光度仪最脆弱和最易损的部件4. 请阐述Beer-Lamber定律，并用该定律阐述分光光度仪工作原理用分光光度仪定制某物质标准曲线时，需将OD值测定范围确定在0.2～0.8区域内，为什么5. 可以用来进行分析测定用的标准品应具备哪些特性？6. 请阐述移液管与比色皿的正确清洗方法和放置方法；阐述移液管取样与比色皿加样的正确操作方式和操作注意事项。

7. 请阐述“黑体”与“参比”在分光光度仪校正中的作用，以及正确的校正操作方法；（以7200型可见光分光光度仪，用DNS法测定还原糖为例，说明如何进行“黑体”与“参比”的校正操作？）8．请阐述用分光光度法测定物质含量的基本操作步骤；并请阐述“两表一图”的含义。

9. 用分光光度仪定制标准曲线时，需用一对比色皿，一只用于盛参比液，另一只用于盛不同浓度的标准溶液，在使用时，这两只比色皿之间需要进行校正吗为什么如何校正10. 什么叫物质的特征吸收波长？用分光光度法定制实测物质标准曲线时，如何确定被测物质的特征吸收波长？11. 用微机绘制标准曲线，确定回归方程、判断线性关系好坏时，需用到三个统计学函数。