南京中医药大学2014生物化学重点
南京中医药大学生物化学题库
南京中医药大学生物化学题库生物化学题库第一章蛋白质的结构与功能（一）A1型题1 ．某一溶液中蛋白质的百分含量为55%，此溶液的蛋白质氮的百分浓度为 AA ．8.8%B ．8.0%C ．8.4%D ．9.2%E ．9.6%2 ．蛋白质分子中的氨基酸属于下列哪一项？ CA ．L-β-氨基酸B ．D-β-氨基酸C ．L-α-氨基酸D ．D-α-氨基酸E ．L、D-α-氨基酸 3 ．属于碱性氨基酸的是 CA ．天冬氨酸B ．异亮氨酸C ．组氨酸D ．苯丙氨酸E ．半胱氨酸4 ．280nm波长处有吸收峰的氨基酸为 DA ．丝氨酸B ．谷氨酸C ．蛋氨酸D ．色氨酸E ．精氨酸5 ．维系蛋白质二级结构稳定的化学键是 EA ．盐键B ．二硫键C ．肽键D ．疏水作用E ．氢键 6 ．下列有关蛋白质一级结构的叙述，错误的是 BA ．多肽链中氨基酸的排列顺序B ．氨基酸分子间通过去水缩合形成肽链C ．从N-端至C-端氨基酸残基排列顺序D ．蛋白质一级结构并不包括各原子的空间位置E .通过肽键形成的多肽链中氨基酸排列顺序7 ．下列有关谷胱甘肽的叙述正确的是 BA ．谷胱甘肽中含有胱氨酸B ．谷胱甘肽中谷氨酸的α-羧基是游离的C ．谷胱甘肽是体内重要的氧化剂D ．谷胱甘肽的C端羧基是主要的功能基团E ．谷胱甘肽所含的肽键均为α-肽键8 ．有关蛋白质二级结构错误的描述是 DA .蛋白质局部或某一段肽链有规则的重复结构B ．二级结构仅指主链的空间构象C ．多肽链主链构象由每个肽键的二个二面角所决定D ．整条多肽链中全部氨基酸的空间位置E ．无规卷曲也属二级结构范畴9 ．有关肽键的叙述，错误的是 DA ．肽键属于一级结构内容B ．肽键中C-N键所连的四个原子处于同一平面C ．肽键具有部分双键性质D ．键旋转而形成β- 折叠E ．肽键中的C-N 鍵长度比N-Cα单键短10 ．有关蛋白质三级结构描述，错误的是 AA ．具有三级结构的多肽链都有生物学活性B ．亲水基团多位于三级结构的表面C ．三级结构的稳定性由次级键维系D ．三级结构是单体蛋白质或亚基的空间结构E ．三级结构是各个单键旋转自由度受到各种限制的结果11 ．正确的蛋白质四级结构叙述应该为 CA ．四级结构的稳定性由次级键维系B ．蛋白质变性时其四级结构不一定受到破坏C ．蛋白质亚基间由非共价键聚合D ．四级结构是蛋白质保持生物活性的必要条件E ．蛋白质都有四级结构 12 ．下列正确描述血红蛋白概念是 BA ．血红蛋白是含有铁卟啉的四个亚基球蛋白B ．血红蛋白氧解离曲线为 S 型C ．1个血红蛋白可于1个氧分子可逆结合D ．血红蛋白不属于变构蛋白E ．血红蛋白的功能与肌红蛋白相同 13.蛋白质α-螺旋特点有 CA ．为左手螺旋B ．螺旋方向与长轴垂直C ．氨基酸侧链伸向螺旋外侧D ．肽键平面充分伸展E ．靠盐键维系稳定性 14.蛋白质分子中的无规则卷曲结构属于 AA ．二级结构B ．三级结构C ．四级结构D ．结构域E ．以上都不是15.有关蛋白质β-折叠的描述，错误的是 CA ．主链骨架呈锯齿状B ．氨基酸侧链交替位于扇面上下方C ．β-折叠的肽键之间不存在化学键D ．β-行式结构，也有平行式结构E ．肽链充分伸展 16.下列有关氨基酸的叙述，错误的是 CA ．丝氨酸和苏氨酸的侧链都含有羟基B ．异亮氨酸和缬氨酸都有分支C ．组氨酸和脯氨酸都是亚氨基酸D ．苯丙氨酸和色氨酸都为芳香族氨基酸E ．精氨酸和赖氨酸都属于碱性氨基酸 17．常出现于肽链转角结构中的氨基酸为 AA ．脯氨酸B ．半胱氨酸C ．谷氨酸D ．甲硫氨酸E ．丙氨酸18．在各种蛋白质中含量相近的元素是 BA ．碳B ．氮C ．氧D ．氢E ．硫 19. 下列氨基酸中含有羟基的是 B A .谷氨酸、天冬酰胺 B ．丝氨酸、苏氨酸 C ．苯丙氨酸、酪氨酸D ．半胱氨酸、蛋氨酸E ．亮氨酸、缬氨酸20．蛋白质吸收紫外光能力的大小，主要取决于 DA .含硫氨基酸的含量B ．肽链中的肽键C ．碱性氨基酸的含量D ．芳香族氨基酸的含量E ．脂肪族氨基酸的含量21. 下列有关肽的叙述，错误的是 DA .肽是两个以上氨基酸借肽键连接而成的化合物B ．组成肽的氨基酸分子都不完整C ．多肽与蛋白质分子之间无明确的分界线D ．氨基酸一旦生成肽，完全失去其原有的理化性质 E ．根据N-末端数目，可得知蛋白质的肽链数22. 关于蛋白质二级结构的描述，错误的是 EA .每种蛋白质都有二级结构形式B ．有的蛋白质几乎全是β-折叠结构C ．有的蛋白质几乎全是α-螺旋结构D ．几种二级结构可同时出现于同一种蛋白质分子中 E ．大多数蛋白质分子中有β-转角和三股螺旋结构23．每种完整蛋白质分子必定有 CA .α-螺旋B ．β-折叠C ．三级结构D ．四级结构E ．辅基24．胰岛素分子A链与B链的交联是靠 BA .氢键B ．二硫键C ．盐键D ．疏水键E ．Vander Waals力25．关于蛋白质亚基的描述，正确的是 DA .一条多肽链卷曲成螺旋结构B ．两条以上多肽链卷曲成二级结构C ．两条以上多肽链与辅基结合成蛋白质D ．每个亚基都有各自的三级结构E ．以上都不正确 26. 蛋白质的空间构象主要取决于 AA .肽链氨基酸的序列B ．α-螺旋和β-折叠C ．肽链中的氨基酸侧链D ．肽链中的肽键E ．肽链中的二硫键位置 27．蛋白质溶液的稳定因素是 C A .蛋白质溶液的粘度 B ．蛋白质分子表面的疏水基团相互排斥C ．蛋白质分子表面带有水化膜D ．蛋白质溶液属于真溶液E ．以上都不是 28．能使蛋白质沉淀的试剂是 BA .浓盐酸B ．硫酸铵溶液C ．浓氢氧化钠溶液D ．生理盐水E ．以上都不是29．盐析法沉淀蛋白质的原理是 AA .中和电荷，破坏水化膜B ．盐与蛋白质结合成不溶性蛋白盐C ．降低蛋白质溶液的介电常数D ．调节蛋白质溶液的等电点E ．以上都不是30. 血清白蛋白（pl为4.7）在下列哪种pH值溶液中带正电荷 AA .pH4.0B ．pH5.0C ．pH6.0D ．pH7.0E ．pH8.0（三）B1型题A ．酸性氨基酸B ．支链氨基酸C ．芳香族氨基酸D ．亚氨基酸E ．含硫氨基酸 1 ．甲硫氨基酸是 : A B C D E 正确答案：E2 ．色氨酸是 : A B C D E正确答案：C3 ．缬氨酸是 : A B C D E 正确答案：B4 ．半胱氨酸是 : A B C D E正确答案：E5．脯氨酸是: A B C D E正确答案：DA ．二级结构B ．结构域C ．模序D ．三级结构E ．四级结构6．锌指结构是： A B C D E正确答案：C7．无规卷曲是： A B C D E正确答案：A8．纤连蛋白RGD三肽是： A B C D E 正确答案：C9．在纤连蛋白分子中能与DNA结合的结构是： A B C D E 正确答案：B10.亚基间的空间排布是： A B C D E 正确答案：EA ．构象改变B ．亚基聚合C ．肽键断裂D ．二硫键形成E ．蛋白质聚集 11．蛋白质协同效应发生时可出现： A B C D E正确答案：A12．蛋白质一级结构被破坏时出现： A B C D E 正确答案：C13．蛋白质变性时出现： A B C D E 正确答案：A14．蛋白质四级结构形成时出现： A B C D E 正确答案：B15．蛋白质水化膜破坏时出现： A B C D E 正确答案：E（四）X型题 1 ．脯氨酸属于A ．亚氨基酸B ．碱性氨基酸C ．极性中性氨基酸D ．非极性疏水氨基酸 E.以上都不正确正确答案：AD 2 ．谷胱甘肽A ．是体内的还原型物质B ．含有两个特殊的肽键C ．其功能基团是巯基D ．为三肽 E.以上都不正确正确答案：ACD3 ．a-螺旋A ．为右手螺旋B ．绕中心轴盘旋上升C ．螺距为0.54nmD ．靠肽键维持稳定 E.以上都不正确正确答案：ABC 4 ．空间构象包括A ．β-折叠B ．结构域C ．亚基 D. 模序 E.以上都不正确正确答案：ABCD5. 分子伴侣A ．可使肽链正确折叠B ．可维持蛋白质空间构象C ．在二硫键正确配对中起重要作用D. 在亚基聚合时发挥重要作用E.以上都不正确正确答案：AC6．蛋白质结构域A ．都有特定的功能B ．如折叠的较为紧密的区域C ．属于三级结构D.存在每1种蛋白质中E.以上都不正确正确答案：ABC7．蛋白质变性A ．有肽键断裂而引起B ．都是不可逆的C ．可使其生物活性丧失 D.可增加其溶解度 E.以上都不正确正确答案：C 8．血红蛋白A 由4个亚基组成B ．含有血红素C ．其亚基间可发生负协同效应D.与氧结合呈现双曲线性质E.以上都不正确正确答案：AB9．蛋白质一级结构A 是空间结构的基础B ．指氨基酸序列C ．并不包括二硫键 D.与功能无关 E.以上都不正确正确答案：AB 10．蛋白质三级结构A 存在于每个天然蛋白质分子中B ．是指局部肽段空间构象C ．包括模序结构D.属于高级结构E.以上都不正确正确答案：CD第二章核酸的结构与功能（一）A1型题1．核酸中核苷酸之间的连接方式是 BA.2'，3'-磷酸二酯键B. 3'，5'-磷酸二酯键C.2'，5'-磷酸二酯键D. 糖苷键E. 氢键正确答案：B 2. 与 pCAGCT互补的DNA序列是 AA.pAGCTGB. pGTCGAC. pGUCGAD. pAGCUE.pAGGUG 正确答案：A3．DNA双螺旋结构模型的描述中哪一条不正确 CA.腺嘌呤的克分子数等于胸腺嘧啶的克分子数B.同种生物体不同组织中的DNA碱基组成极为相似C. DNA双螺旋中碱基对位于外侧D.二股多核苷酸链通过A与T或C与G之间的氢键连接E.维持双螺旋稳定的主要因素是氢键和碱基堆积力正确答案：C4．符合DNA结构的正确描述是 DA.两股螺旋链相同B.两股链平行，走向相同C. 每一戊糖上有一个自由羟基 D.戊糖平面平行于螺旋轴 E.碱基对平面平行于螺旋轴正确答案：D5．RNA和DNA彻底水解后的产物 CA.核糖相同，部分碱基不同B.碱基相同，核糖不同C.碱基不同，核糖不同D.碱基不同，核糖相同E.碱基相同，部分核糖不同正确答案：C6. DNA和RNA共有的成分是 CA.D-核糖B.D-2-脱氧核糖C.鸟嘌呤D.尿嘧啶E.胸腺嘧啶正确答案：C7. 核酸具有紫外吸收能力的原因是 AA.嘌呤和嘧啶环中有共轭双键B.嘌呤和嘧啶中有氮原子C.嘌呤和嘧啶中有硫原子D.嘌呤和嘧啶连接了核糖E.嘌呤和嘧啶连接了磷酸基团正确答案：A 8. 有关DNA双螺旋模型的叙述哪项不正确 C A.有大沟和小沟 B.两条链的碱基配对为T=A,G≡C C.两条链的碱基配对为T=G,A≡C D.两条链的碱基配对为T=A,G≡CE.一条链是5'→3',另一条链是3'→5'方向正确答案：C9. DNA超螺旋结构中哪项正确 CA.核小体由DNA和非组蛋白共同构成B.核小体由RNA和H1,H2,H3,H4各二分子构成C.组蛋白的成分是H1,H2A,H2B,H3和H4D.核小体由DNA和H1,H2,H3,H4各二分子构成E.组蛋白是由组氨酸构成的。
药学本科生物化学各章复习重点
生化复习第四章蛋白质的化学要点汇总蛋白质：多种氨基酸(amino acids)通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质具有多样性的生物学功能作为生物催化剂（酶）?代谢调节作用（激素）?免疫保护作用（抗体）?物质的转运和存储（转运蛋白）?运动与支持作用（胶原蛋白）?控制生长和分化（激活或阻遏蛋白）?参与细胞间信息传递（受体）?生物膜的功能（离子泵）?氧化供能（18%）?必需氨基酸：人体不能合成，必需从食物中获取的一类氨基酸。
主要有：苯丙、蛋、缬、苏、异亮、?亮、色、赖8种氨基酸等电点(isoelectric point，pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势?及程度相等，成为兼性（两性）离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
蛋白质的一级结构：整条多肽链通过肽键形成的氨基酸残基排列顺序。
?肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
蛋白质二级结构：局部肽链的主链骨架原子通过氢键形成的三维结构，并不涉及氨基酸残基侧链的?构象。
肽单元：参与肽键的6个原子C 、C、O、N、H、 C位于同一平面。
? 21α -螺旋(①右旋；②3.6个AA残基/螺旋；③1个肽单元N-H和第四个肽单元C=O形成氢键；④侧链R在螺旋外侧。
常见如角蛋白，肌红蛋白）β-折叠（①各链伸展使肽平面之间折叠成锯齿状；②各链平行排列通过氢键相连；③各链走向相同或相反；④侧链R在片层上下方；⑤可在分子内或分子间形成。
常见如蚕丝蛋白）基序：也称超二级结构（或模体），在许多蛋白质分子中，可发现2到3个具有二级结构的肽段，在?空间上相互接近，形成一个有规则和具有特定功能的二级结构组合。
如：αα，βαβ，βββ。
结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且发挥特定生物学功能的区域。
?蛋白质三级结构：整条多肽链通过疏水键、离子键、氢键等形成的三维结构。
有些蛋白质含有二条或多条多肽链，每条肽链都有完整的三级结构，这种多肽链称为蛋白质的亚基。
南京中医药大学生物化学复习资料教材
第一章蛋白质的结构与功能1.等电点：在某一PH溶液中，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，所带的正电荷和负电荷相同，其净电荷为零，此溶液的PH值即为该蛋白质的等电点。
2.蛋白质的一级结构：N-端到C-端氨基酸排列顺序。
由肽键维持3.蛋白质的二级结构：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，也就是肽链主链骨架原子的相对空间位置。
由氢键维持3.蛋白质的三级结构：整条肽链中全部aa残基的相对空间位置，整条肽链所有原子在三维空间的排布。
由氢键、盐键、疏水键、范德华力等非共价键以及二硫键维持。
4.变性：在某些物理和化学因素作用下，其特定的空间构像被破坏，也即有序的空间结构变成无序的空间结构，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，称为蛋白质变性。
5.中性溶液中带正电的氨基酸（碱性氨基酸）：赖氨酸，精氨酸，组氨酸。
6.中性溶液中带负电的氨基酸（酸性氨基酸）：天冬氨酸、谷氨酸。
第二章核酸的结构与功能1.增色效应：DNA变性后，双链螺旋被破坏，分子内部的碱基暴露，DNA在260nm处紫外吸收增强。
2.Tm值：指使50%的DNA变性，也就是A260达到最大值的50%时的温度。
3.DNA的一级结构：核苷酸自5’端至3’端的碱基排列序列。
4.DNA的二级结构：双螺旋结构（DNA由两条多聚脱氧核苷酸单链组成，反向平行，直径2.73nm，螺距3.54nm；核糖与磷酸在外侧；DNA双链间形成互补碱基对）由疏水堆积力和氢键维持5.DNA的三级结构：超螺旋结构（原核：环状；真核：核小体为基本单位）6.tRNA含有多种稀有碱基，tRNA含有茎环结构，二级结构似三叶草（氨基酸臂、反密码环、二氢尿嘧啶环、T-Ψ环、额外环），三级结构是倒L形。
第三章酶1.全酶：酶蛋白和辅助因子结合在一起成为全酶。
2.辅酶：凡是酶蛋白结合疏松，可以用透析或超滤除去的称辅酶。
3.辅基：与酶蛋白结合紧密，不易用透析或超滤除去的称辅基。
4.同工酶：指催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
生化复习重点内容
生化复习重点内容绪论课时：共1学时目的要求1．熟识生物化学的含义、主要内容和发展。
2．了解生物化学在医学中的地位和作用以及与中医学的关系。
教学内容1．生物化学的含义、任务和主要内容。
2．生物化学的发展及在医学中的地位和作用。
3．生物化学在我国的发展及与中医学的关系。
4．生物化学的学习方法。
思考题1.什么就是生物化学？医学生物化学的主要任务？2.生物化学的主要研究内容就是什么？3.生物化学与其他医药各学科的关系？第一章蛋白质的结构与功能课时：共6学时目的要求1．掌控蛋白质的共同组成和分子结构；氨基酸及蛋白质的化学性质。
2．熟识蛋白质在生命活动过程中的重要性；蛋白质的拆分提纯。
3．了解蛋白质的分类，分子结构与功能的关系及体内重要的活性肽；了解多肽链中氨基酸的序列分析及蛋白质的空间结构测定。
教学内容1．蛋白质详述：⑴蛋白质在生命过程中的重要性。
⑵蛋白质的分类。
2．蛋白质的分子组成：⑴蛋白质的元素共同组成：含n量占到整个分子量16%⑵蛋白质的基本组成单位--氨基酸：结构（除甘氨酸以外，均为l-?-氨基酸）、分类（酸性、碱性、芳香族氨基酸）和理化性质（两性电离和等电点、紫外吸收特征）。
⑶肽键和肽：肽键的构成、肽的概念⑷体内某些关键的活性肽3．蛋白质的分子结构：⑴蛋白质的一级结构：多肽链的基本结构。
⑵蛋白质的空间结构：二级（二级结构的主要形式和模体概念）、三级（包含结构域与分子伴侣概念）、四级结构（包含亚基概念）。
4．蛋白质结构与功能关系⑴一级结构与功能关系⑵空间构象与功能关系5．蛋白质的化学性质及其拆分提纯：⑴蛋白质的化学性质两性电离和等电点；胶体性质；蛋白质的变性、沉淀和凝固；紫外吸收特征；呈色反应。
⑵蛋白质的拆分和提纯透析和超滤法；丙酮沉淀、盐析及免疫沉淀；电泳；层析；超速离心⑶多肽链中氨基酸的序列分析⑷蛋白质空间结构测量思考题1.氨基酸的结构特点。
2.何为酸性、碱性、芳香族氨基酸？分别包括哪些？3.什么是氨基酸的两性电离和等电点？4.试比较蛋白质与多肽的区别。
生化重点 山中医
蛋白质化学1.生物样本中蛋白质克数=6.26*含氮克数2.构成天然蛋白质的氨基酸有20种3.除甘氨酸外，其余都为氨基酸的a-碳原子均为手性碳原子。
4.除脯氨酸外其他为a氨基酸。
脯氨酸为a亚氨基酸。
5.必需氨基酸：缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，甲硫氨酸，苏氨酸，苯丙氨酸，色氨酸，赖氨酸6.丙氨酸结构式7.酸性氨基酸：天冬氨酸，谷氨酸结构式8.碱性氨基酸：赖氨酸，精氨酸，组氨酸7.氨基酸的理化性质：1.氨基酸的两性电离和等电点。
（判断带什么电）2.a-氨基酸与茚三酮水合物发生反应，生成蓝色化合物。
3.氨基酸的紫外吸收性质。
芳香族氨基酸。
络氨酸，色氨酸的吸收峰为280nm，苯丙氨酸的吸收峰为260nm。
8.蛋白质一级结构化学键：肽键和二硫键。
9.蛋白质二级结构化学键：氢键。
a-螺旋，B-折叠10.蛋白质的一般性质：1，蛋白质的紫外吸收特性。
238nm。
2，蛋白质的两性电离和等电3、蛋白质的呈色反应。
含有两个或两个以上肽键的化合物能与碱性硫酸铜反应，呈现紫红色，称为双缩脲反应。
茚三酮反应。
11.蛋白质的稳定因素：水化膜，相同电荷12.蛋白质的变性：高温，超声波，X射线，强酸，强碱，重金属离子表现：1、水中的溶解度降低。
2、黏度增加。
3、结晶能力消失。
4、易被蛋白酶水解。
5、紫外吸收减弱（酒精，使增强）6、丧失生物医学活性（与天然蛋白质的主要区别）破坏化学键：次级键，二硫键。
13.蛋白质的分离纯化鉴定技术：透析，沉淀（盐析法破坏水化膜蛋白质不变性）核酸化学1.核酸的基本组成单位：核苷酸2.核苷酸水解：戊糖（β-D-核糖、β-D-2-脱氧核糖），磷酸，含氮碱基（腺嘌呤A、鸟嘌呤G、胞嘧啶C、嘧啶碱以N-1、嘌呤碱以N-9位与核糖的C-1’位形成N-β-核苷键。
4.核酸的连接方式：由许多单核苷酸通过3’-5’-磷酸二酯键连接而成5.DNA的二级结构——双螺旋结构模型：1、DNA分子由两条相反平行脱氧多核苷酸链绕同一中心轴形成的右手双螺旋结构。
医学生物化学知识点总结
医学生物化学知识点总结医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究人体生命过程与生物分子之间的相互关系。
本文将就医学生物化学的若干知识点进行总结，以便读者深入理解该领域的重要概念和原理。
一、生物大分子的基本特征生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
它们都具有一定的结构特点和功能，其中蛋白质是最为复杂的一类大分子。
蛋白质由氨基酸组成，可以通过肽键连接在一起形成多肽链。
其功能多样，包括酶促反应、结构支持和信号传导等。
二、酶促反应与酶动力学酶是生物体内催化反应的生物催化剂，它能够加速反应速率并降低活化能。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
酶动力学研究酶催化速率与底物浓度之间的关系，包括酶动力学参数的测定和酶反应的速率方程等。
三、生物能量代谢与三大能量物质生物体内的能量代谢主要依赖于三大能量物质：葡萄糖、脂肪和蛋白质。
葡萄糖通过糖酵解和三羧酸循环产生三磷酸腺苷（ATP）作为细胞内的能量储备。
脂肪是最有效的能量储存物质，而蛋白质则在特定情况下被分解为氨基酸，供能使用。
四、核酸结构与遗传信息传递核酸是遗传信息的存储和传递分子，包括DNA和RNA。
DNA是双螺旋结构，由一条脱氧核糖核苷酸链和一条互补的链组成。
RNA分为信使RNA、核糖体RNA和转运RNA等多种类型，它们参与到蛋白质的合成过程中。
五、生物膜与细胞信号传导生物膜是细胞内外的分隔膜，具有选择性通透性。
磷脂是构成细胞膜的主要成分，它们通过疏水作用形成脂双层结构。
细胞信号传导则通过细胞膜上的受体、信号转导分子和效应器等组成的信号转导通路实现。
六、酸碱平衡与血液酸碱平衡调节酸碱平衡是维持机体内部环境稳定的重要生理过程，主要通过呼吸系统和肾脏来调节。
在血液中，酸碱平衡主要通过碳酸氢根离子和碳酸根离子之间的平衡来实现，而呼吸酸中毒和代谢性碱中毒则是常见的酸碱平衡紊乱疾病。
总结：通过对医学生物化学的知识点进行梳理和总结，我们深入了解了生物大分子的特征、酶促反应与酶动力学、生物能量代谢、核酸结构与遗传信息传递、生物膜与细胞信号传导以及酸碱平衡等内容。
生化重点
最近一直在看生化，本来想和大家分享一点心得，奈何等我考完研大家也要期末考了，只能先草草写一点。
本资料适合用于两三天突击，学霸们也可以在头脑里过一遍。
文中仅述及要点，基本的概念需要靠自己翻书去看。
我们所学的生化可以通俗地分为三大部分：生物各类分子的结构及功能、三大代谢、遗传信息的传递。
南农在前两部分出题的分布比较平均，但第二部分更难，而且在大题中有所偏重。
第三部分属分子生物学，考得较少。
闲话少叙，直入正题。
第一部分生物各类分子的结构及功能1、糖类：单糖、寡糖、多糖等的基本概念，简单记住即可，不是重点（后面的代谢才是关键）。
顺带提一下，南农的生化书最差的一点就是没有讲直链糖是怎么成环的，弄得大家一头雾水，但也有个好处，就是不用考什么构型构象的数目了。
（解释见附注）2、脂质也没什么太难的东西，考得很少，随便看看就行（当然有余力的记下来更好）。
3、氨基酸：关于20 种氨基酸，结构式没必要记，知道大概基团就行。
三字母缩写有的能用读音记，不能的可以用联想记忆。
记不下来的话也不要纠结，最多一两题选择。
必需氨基酸有个经典口诀：一家写两三本书来（异甲缬亮色苯苏赖）。
这部分还要记以下这些：有无极性（看R基）、所带电荷（酸负碱正，可以用“酸腐”来记；碱性AA：拣来精读，赖氨酸、精氨酸、组氨酸）、理化性质（芳香族氨基酸：色老笨，顺序一定要记清，紫外吸收：色>酪>苯丙）。
等电点pI的计算方法要记得，取平均值，酸性是两个小的平均，碱性是两个大的平均，应该会考一题。
三个主要的反应、分离分析（电泳有一道小题）都略略看一下。
4、谷胱甘肽的概念及作用记一下。
蛋白质的各级结构及维持的作用力、变性是重点，名词解释跟问答里经常考，α-螺旋的三个数据要背一下。
5、核酸（也很重要，但不难）：核苷酸的结构同样也没必要背，DNA双螺旋的主要数据,DNA 的变性、复性、增色效应、熔解温度（也叫熔点，概念与物理上不同），PCR，杂交。
7、酶：在第一部分里南农很喜欢考酶。
生物化学前五章知识点
生物化学第一～第五章知识点第一章蛋白质
1. 生物化学
2. 酸性氨基酸、碱性氨基酸、芳香族氨基酸
2. N末端和C 末端
3. 蛋白质的等电点（PI）
4. 比较蛋白质的变性作用与沉淀作用
第二章核苷酸
1. 核苷酸组成
2. 核酸变性
3. DNA的Tm值
4. 基因
5. 核酸有几类？它们在细胞中的分布、功能如何？
第三章酶化学
1. 酶的活性中心
2. 酶的必需基团
3. 酶原及酶原激活
4. 米氏常数Km
5.酶的可逆抑制作用
6.酶的竞争性抑制作用
7.酶的非竞争性抑制作用
8.酶的反竞争性抑制作用
第四章糖代谢
1.底物水平磷酸化；
2.糖酵解；
3.三羧酸循环及其生物学意义；
4.糖异生作用及其生理意义；
5.磷酸戊糖途径的生理意义
6.糖异生与糖酵解能同时进行吗？为什么？
7.血液中葡萄糖的来源和去路如何？人体是如何维持血糖水平的稳定的？
第五章脂类代谢
1. 酮体；酮体是怎样产生的？酮体可以利用吗？简述酮体产生的意义？
2. 脂肪酸的β-氧化
3. 脂肪酸的合成及分解
补充考点：人体新陈代谢有哪几种调节机制？（必考）
答：生物体新陈代谢的调控可概括为三个水平：
①整体水平：主要指激素、神经介质等对生物体的整体调节；
②细胞水平：主要指细胞内膜系统对细胞的分割调控；
③分子水平：分子水平的调节是最根本的调节。
主要包括酶活性调节和酶浓度调节。
酶活性调节快速灵敏，酶浓度调节是调节酶的基因表达，从根本上调节了酶的数量。
多酶复合体的形成也可使催化效率大大提高。
医学生物化学重点总结
医学生物化学重点总结第一章蛋白质的结构与功能一、名词解释肽键：一个氨基酸的a--羧基与另一个氨基酸的a--氨基脱水缩合所形成的结合键，称为肽键。
等电点：蛋白质分子净电荷为零时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列顺序。
三、填空题1，组成体内蛋白质的氨基酸有20种，根据氨基酸侧链（R）的结构和理化性质可分为①非极性侧链氨基酸；②极性中性侧链氨基酸：；③碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸；④酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸。
3，紫外吸收法（280nm）定量测定蛋白质时其主要依据是因为大多数可溶性蛋白质分子含有色氨酸，苯丙氨酸，或酪氨酸。
5，蛋白质结构中主键称为肽键，次级键有氢键、离子键、疏水作用键、范德华力、二硫键等，次级键中属于共价键的有范德华力、二硫键第二章核酸的结构与功能一、名词解释DNA的一级结构：核酸分子中核苷酸从5’-末端到3’-末端的排列顺序即碱基排列顺序称为核酸的一级结构。
DNA双螺旋结构：两条反向平行DNA链通过碱基互补配对的原则所形成的右手双螺旋结构称为DNA的二级机构。
三、填空题1，核酸可分为DNA和RNA两大类，前者主要存在于真核细胞的细胞核和原核细胞拟核部位，后者主要存在于细胞的细胞质部位2，构成核酸的基本单位是核苷酸，由戊糖、含氮碱基和磷酸3个部分组成6，RNA中常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤，尿嘧啶和胞嘧啶7，DNA常见的碱基有腺嘌呤、鸟嘌呤、胸腺嘧啶和胞嘧啶四、简答题1，DNA与RNA一级结构和二级结构有何异同？DNA RNA 一级结构相同点 1，以单链核苷酸作为基本结构单位2，单核苷酸间以3’,5’磷酸二脂键相连接3，都有腺嘌呤，鸟嘌呤，胞嘧啶一级结构不同点：1，基本结构单位2，核苷酸残基数目3，碱基4，碱基互补脱氧核苷酸几千到几千万胸腺嘧啶A=T,G≡C核苷酸几十到几千尿嘧啶A=U,G≡C 二级结构不同点：双链右手螺旋单链茎环结构4，叙述DNA双螺旋结构模式的要点。
药学本科生物化学各章复习重点
生化复习第四章蛋白质的化学要点汇总蛋白质：多种氨基酸(amino acids)通过肽键相连形成的高分子含氮化合物。
蛋白质具有多样性的生物学功能⏹作为生物催化剂（酶）⏹代谢调节作用（激素）⏹免疫保护作用（抗体）⏹物质的转运和存储（转运蛋白）⏹运动与支持作用（胶原蛋白）⏹控制生长和分化（激活或阻遏蛋白）⏹参与细胞间信息传递（受体）⏹生物膜的功能（离子泵）⏹氧化供能（18%）⏹必需氨基酸：人体不能合成，必需从食物中获取的一类氨基酸。
主要有：苯丙、蛋、缬、苏、异亮、亮、色、赖8种⏹氨基酸等电点(isoelectric point，pI)：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性（两性）离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
⏹蛋白质的一级结构：整条多肽链通过肽键形成的氨基酸残基排列顺序。
肽键：由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
⏹蛋白质二级结构：局部肽链的主链骨架原子通过氢键形成的三维结构，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
⏹肽单元：参与肽键的6个原子Cα1、C、O、N、H、 Cα2位于同一平面。
α -螺旋(①右旋；②3.6个AA残基/螺旋；③1个肽单元N-H和第四个肽单元C=O形成氢键；④侧链R在螺旋外侧。
常见如角蛋白，肌红蛋白）β-折叠（①各链伸展使肽平面之间折叠成锯齿状；②各链平行排列通过氢键相连；③各链走向相同或相反；④侧链R在片层上下方；⑤可在分子内或分子间形成。
常见如蚕丝蛋白）⏹基序：也称超二级结构（或模体），在许多蛋白质分子中，可发现2到3个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个有规则和具有特定功能的二级结构组合。
如：αα，βαβ，βββ。
⏹结构域：分子量较大的蛋白质常可折叠成多个结构较为紧密且发挥特定生物学功能的区域。
蛋白质三级结构：整条多肽链通过疏水键、离子键、氢键等形成的三维结构。
⏹有些蛋白质含有二条或多条多肽链，每条肽链都有完整的三级结构，这种多肽链称为蛋白质的亚基。
生物化学知识点总整理
生物化学知识点总整理生物化学是研究生命体内分子结构、组成及其相互作用的化学学科。
它涵盖了许多重要的生物分子和反应过程，对于理解生命活动的分子基础和生物学功能至关重要。
下面是生物化学的一些重要知识点的总整理。
1.生物大分子：生物体内的大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。
它们是生命的基础，参与了生物体内许多重要的结构和功能。
2.蛋白质：蛋白质是生物体内最重要的大分子之一、它们由氨基酸链组成，具有三级结构：一级结构是氨基酸的线性排列顺序，二级结构是通过氢键和范德华力形成的局部空间结构，三级结构是整个蛋白质折叠成特定的形状。
3.核酸：核酸是生物体内编码和传递遗传信息的分子。
DNA和RNA是两种最重要的核酸。
DNA通过碱基配对和双螺旋结构来存储和传递遗传信息，RNA则参与了蛋白质的合成过程中。
4.酶：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，可以加速反应速率。
酶与底物结合形成复合物，通过降低活化能来促进反应的进行。
5.代谢途径：生物体内的代谢活动通过一系列的化学反应途径进行。
这些途径包括糖酵解、柠檬酸循环、呼吸链和光合作用等。
代谢途径提供能量和合成生物分子所需的原料。
7.柠檬酸循环：柠檬酸循环是将葡萄糖代谢产生的乙酰辅酶A进一步氧化，产生更多的ATP、NADH和FADH28.呼吸链：呼吸链是将NADH和FADH2的电子逐步传递给氧气，生成水，并产生ATP的过程。
它包括细胞色素和膜蛋白等。
9.光合作用：光合作用是植物细胞中通过光能将水和二氧化碳转化为葡萄糖和氧气的过程。
光合作用产生的葡萄糖可以作为能量和碳源。
10.脂质：脂质是不溶于水的有机分子，包括脂肪酸、甘油和脂类等。
脂质在生物体内具有重要的结构和功能，如构成细胞膜、提供能量储存等。
11.生物膜：生物膜是由脂质和蛋白质共同组成的结构，包围着细胞和细胞器。
生物膜具有选择性渗透性，参与了许多生物活动，如物质输运、信号转导等。
12.分子遗传学：分子遗传学研究基因的组成和结构，以及基因的表达调控。
医学生物化学重点知识总结
医学生物化学重点知识总结医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，掌握其中的重点知识对于医学生的研究和临床工作至关重要。
以下是医学生物化学的重点知识总结：1. 生物大分子- 生物大分子包括蛋白质、核酸、糖类和脂类。
- 蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的大分子，参与了生命活动的方方面面。
- 核酸是遗传物质的基本组成部分，包括DNA和RNA。
- 糖类是细胞内外的重要能源，也参与了调节生命活动的过程。
- 脂类是构成细胞膜的重要组分，具有能量储存和保护器官的功能。
2. 酶的机制- 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。
- 酶可以提高反应速率，但不参与反应本身。
- 酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
- 酶的机制包括底物结合、反应过渡态形成和产物释放等步骤。
3. 能量代谢- 能量代谢是生物体维持生命活动所必需的过程。
- 能量代谢包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等步骤。
- 糖酵解将葡萄糖分解为乳酸或乙醛、丙酮酸等产物。
- 三羧酸循环将乙酰辅酶A氧化成二氧化碳和水，并产生ATP能量。
- 氧化磷酸化是最主要的能量产生过程，通过氧化底物产生大量ATP能量。
4. 遗传信息传递- 遗传信息在细胞内通过DNA和RNA传递。
- DNA包含遗传信息的编码，RNA参与转录和翻译过程。
- 转录是将DNA编码转换为RNA信息的过程。
- 翻译是将RNA信息转换为蛋白质的过程。
5. 蛋白质合成和降解- 蛋白质合成是细胞内将氨基酸通过肽键连接成多肽链的过程。
- 蛋白质降解是细胞内将蛋白质分解为氨基酸的过程。
- 蛋白质的合成和降解在细胞内保持动态平衡。
以上是医学生物化学的重点知识总结，希望对你的学习有所帮助。
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南京中医药大学生物化学题库及答案
南京中医药大学生物化学题库及答案南京中医药大学生物化学题库及答案一、选择题1.下列哪个不是生物化学的研究对象？ A. 生物分子结构与功能 B. 生物代谢与调控 C. 细胞信号传导 D. 生物进化与分类答案：D2.生物大分子中，不包括以下哪一类？ A. 蛋白质 B. 碳水化合物 C. 脂质 D.矿物质答案：D3.下列哪个是生物大分子的主要功能？ A. 储能 B. 传递遗传信息 C. 细胞结构支持 D. 承担代谢反应答案：B4.下列哪个不是生物分子的组成元素？ A. 碳 B. 氢 C. 氧 D. 亚铁答案：D5.下列哪个是脱水反应的特点？ A. 吸收水分 B. 释放水分 C. 吸收氧气 D.释放氧气答案：B二、判断题1.生物大分子是由无机物组成的。
答案：错误2.糖类是生物体内最重要的能量源。
答案：正确3.蛋白质是生物大分子中功能最多样的一类。
答案：正确4.DNA是由四种互补碱基组成的。
答案：正确5.酶是一种可以催化化学反应的生物大分子。
答案：正确三、简答题1.生物大分子中的蛋白质具有哪些主要结构？答：蛋白质的主要结构包括原生结构、二级结构、三级结构和四级结构。
原生结构是指蛋白质的氨基酸序列，它决定了蛋白质的功能和特性。
二级结构是指蛋白质中氨基酸之间的氢键作用形成的α-螺旋和β-折叠结构。
三级结构是指蛋白质中二级结构之间的空间排列关系，包括了蛋白质的折叠和立体构型。
四级结构是指蛋白质中多个蛋白质链之间的结合关系，可以形成单体、二聚体、多聚体等不同的结构。
2.糖类在生物体内的主要功能是什么？答：糖类在生物体内具有多种功能。
首先，糖类是生物体内最重要的能量源，通过糖酵解反应产生的ATP提供能量供给。
其次，糖类还可以参与细胞膜的结构与功能，如构成细胞膜的糖脂可以调节细胞膜的渗透性和稳定性。
此外，糖类还可以作为细胞表面的标识物，参与细胞识别、黏附和信号转导等过程。
此外，糖类还可以与蛋白质和脂质发生糖基化反应，调节它们的活性和功能。
江苏省考研医学复习资料生物化学与病理学重要知识点归纳
江苏省考研医学复习资料生物化学与病理学重要知识点归纳江苏省考研医学复习资料：生物化学与病理学重要知识点归纳一、概述生物化学与病理学是医学领域的核心学科，对于考研生来说，掌握其中的重要知识点至关重要。
本文将对江苏省考研医学复习资料中生物化学与病理学的重要知识点进行归纳总结，帮助考生在备考中有所侧重和提高。
二、生物化学知识点归纳1. 蛋白质与氨基酸- 蛋白质的组成和结构- 氨基酸的分类及其在蛋白质中的作用- 水解酶与代谢途径2. 糖代谢- 糖的分类及其代谢途径- 糖尿病的发病机制和临床症状- 胰岛素的生理作用和与糖尿病的关系3. 脂代谢- 脂肪的分类及其在人体内的作用- 胆固醇的代谢与动脉粥样硬化的关系 - 脂肪酸合成和氧化途径4. 核酸代谢- DNA和RNA的结构及其生物学功能 - DNA复制、转录和翻译的过程- 基因突变和肿瘤的发生机制三、病理学知识点归纳1. 细胞和组织的病理学- 炎症反应和免疫病理- 细胞的损伤与适应- 组织的再生与修复2. 肿瘤学- 肿瘤的基本概念和分类- 癌症的发生与发展- 肿瘤的诊断和治疗方法3. 心血管系统病理学- 心脏病的分类和病理特点- 动脉硬化和冠心病的发病机制- 高血压和心衰的病理变化4. 呼吸系统病理学- 肺炎、肺结核和支气管哮喘的病理变化- 肺癌和肺纤维化的病理特点- 气胸和肺栓塞的病理机制四、总结与展望通过对江苏省考研医学复习资料中生物化学与病理学重要知识点的归纳总结，我们可以看到这些知识点对考生的重要性。
在备考过程中，建议考生重点关注这些知识点，理解其原理和概念，并通过大量的练习进行巩固和加深记忆。
同时，要注重将理论知识与临床实践相结合，提升解决实际问题的能力。
希望本文所提供的江苏省考研医学复习资料能够对考生有所帮助，使他们在生物化学与病理学的复习中能够有效地把握重点，取得优异的成绩。
祝愿所有考生都能在考试中取得理想的结果！。
大学中医药专业考试复习资料--生化复习资料
大学中医药专业考试复习资料生物化学复习资料蛋白质的特征性元素N 根据含氮量换算蛋白质含量样品蛋白质含量=样品含氮量*6.25组成蛋白质的氨基酸数量20种酸性蛋白质:天冬氨酸、谷氨酸碱性蛋白质:赖氨酸、组氨酸、精氨酸肽的基本特点一级结构：通常描述为蛋白质多肽链中氨基酸的连接顺序，简称氨基酸序列(由遗传信息决定)肽键：是链接氨基酸的主要共价键，是维持一级结构的主要化学键二级结构的种类：α螺旋β折叠β转角四级结构的特点：肽键数>=2 肽链之间无共价键相连可独立形成三级结构是否具有生物活性取决于是否达到其最高级结构蛋白质的一级结构与功能的关系：1、蛋白质的一级结构决定其构象2、一级结构相似则其功能也相似3、改变蛋白质的一级结构可以直接影响其功能因基因突变造成蛋白质结构或合成量异常而导致的疾病称分子病如镰状细胞贫血（溶血性贫血）疯牛病是二级结构改变等电点：在某一PH条件下，蛋白质的净电荷为零，则该PH称蛋白质的等电点蛋白质在不同PH条件下的带电情况取决于该蛋白质所带酸碱基团的解离状态蛋白质稳定胶体溶液的条件：同性电荷水化膜蛋白质变性的定义：由于稳定蛋白质构象的化学键被破坏，造成其四级结构、三级结构甚至二级结构被破坏，结果其天然构象部分或全部改变本质：空间结构被破坏沉降速度与分子量及分子形状有关沉降系数：沉降速度与离心加速度的比值为一常数，称沉降系数沉淀的蛋白质不一定变性变性的蛋白质易于沉淀核酸的特征性元素：P 核苷酸的组成成分:一分子磷酸一分子碱基一分子戊糖DNA的组成单位：一分子磷酸，一分子碱基一分子脱氧核糖核苷酸连接的化学键：一个核苷酸与另一个核苷酸通过三五磷酸二酯键连接，互补碱基通过氢键相连一磷酸脱氧核苷通过酸酐键结合第二个第三个磷酸基DNA二级结构特点：1、Chargaff法则，不同物种DNA的碱基组成不同，同一个体不同组织DNA的碱基组成相同，DNA的碱基组成不随个体的年龄、营养状况和环境改变而改变，A=T G=C A+G=T+C2、右手双螺旋结构：两股DNA反向互补形成双链结构、DNA双链进一步形成右手螺旋结构、氢键和碱基堆积力维系DNA双螺旋结构的稳定性RNA含有较多的稀有碱基，它们各具不同功能mRNA结构特点：(特点：含量少、种类多、寿命短、大小差异大) 由编码区和非翻译区密码子构成tRNA结构特点：1、是一类单链小分子RNA 2、是稀有碱基最多的RNA 3、5’端核苷酸往往是鸟苷酸4、3’端是CCA序列，其3’羟基是氨基酸结合位点5、二级结构呈三叶草形TψC环识别核糖体核酸的紫外吸收性质：在260mm附近存在吸收峰核酸变性：在一定条件下断开双链核酸碱基对氢键可以使局部解离，甚至完全解离成单链，形成无规则团称为变性增色效应：变性导致其紫外吸收值增大的现象称增色效应解链温度（Tm）：使双链DNA解链度达到50%所需的温度酶活性中心（能与直接与底物分子结合，并催化底物化学反应的部位）的特点：有两个必需基团，一个结合基团（与底物结合，形成酶-底物复合物），一个催化基团（改变底物分子中特定化学键的稳定性，将其转化为产物）酶的分类：按催化反应是否需要辅助因子参与分为单酶（活性中心内的必需基团完全来自酶蛋白氨基酸的R 基）和结合酶（由酶蛋白和辅助因子构成，二者结合才能发挥催化作用）按照酶不同结构状态：单体酶（仅具有三级结构，只有一个活性中心，如葡萄糖激酶）寡聚酶（由多个亚基构成，有多个活性中心，这些活性中心位于不同的亚基上，催化相同的反应）多酶复合体（有几种不同功能的酶构成，有两种及以上活性中心，各活性中心催化的反应构成连续反应，及一种活性中心的产物恰好是另一种活性中心的反应物）多功能酶（由一条肽链构成，但含多个活性中心，这些活性中心催化不同的反应）同工酶：能催化相同化学反应，但酶蛋白的组成、结构、理化性质和免疫学性质都不相同的一组酶，是在生物进化过程中基因变异的产物酶促反应的特点：高效性特异性不稳定性可调节性酶具有高效性的原因：降低活化能活化能越高，反应体系中活化分子比例越低，反应越慢降低活化能可以相对增加反应体系中的活化分子数，从而提高化学反应速度酶提高化学反应速度的机制就是降低活化能酶促反应的影响因素：酶浓度底物浓度温度PH 抑制剂Km值得生理意义：1、是反应速度是最大反应速度一半时的底物浓度，当反应速度为最大反应速度的一半时，带入米氏方程得Km=[S] 2、Km是酶的特征常数（与酶的性质、底物种类和反应条件有关，与酶的浓度无关，用于判断酶的最适底物）3、反应酶与底物的亲和力温度对酶的影响：酶是蛋白质，温度对酶的影响有两重性1、升高反应温度，提高活化分子数，使酶促反应加快2、过高导致蛋白质变性失活，使酶促反应减慢抑制作用的分类：不可逆抑制作用如巯基酶抑制剂丝氨酸酶抑制剂可逆抑制作用如竞争性抑制作用（定义：有些抑制剂与底物结构相似，所以能与底物竞争酶的活性中心，抑制底物与酶的结合）特点：1、抑制剂结构与底物相似，都能与酶的活性中心结合2、抑制剂与底物存在竞争，即不能同时结合活性中心3、抑制剂通过与活性中心结合抑制酶促反应4、动力学特征是表观Km值增大，表观Vmax不变，因此提高底物浓度可以削弱甚至消除竞争性抑制剂的抑制作用非竞争性抑制作用反竞争性抑制作用有机磷农药中毒机制：有机磷农药中毒时，乙酰胆碱酯酶受到抑制，造成乙酰胆碱在接头间隙累积，出现胆碱能神经兴奋性增强的中毒症状酶原：酶的无活性前体酶原激活：有些酶在刚合成时、初分泌时或发挥作用前只是无活性的前体，必需水解一个或者几个特定肽键，使酶蛋白的构象发生改变，从而表现出酶的活性，酶原向酶转化的过程称酶原激活实质：酶的活性中心形成或暴露的过程生理意义：1、酶原是酶的安全转运形式2、酶原是酶的安全储存形式维生素的分类：水溶性维生素脂溶性维生素水溶性维生素的分类：维生素C 缺乏坏血病维生素B1（硫胺素）活性形式焦磷酸硫胺素维生素B2（视黄素）活性形式黄素辅酶维生素PP（维生素B3 ）活性形式辅酶Ⅰ和辅酶Ⅱ维生素B6 活性形式磷酸吡哆醛和磷酸吡哆胺泛酸活性形式辅酶A和酰基载体蛋白叶酸活性形式5,6,7，8-四氢叶酸缺乏巨幼细胞性贫血维生素B12 （钴胺素）活性形式甲钴胺素和5’-脱氧腺苷钴胺素维生素A缺乏夜盲干眼病过多中毒生物氧化：糖、脂肪、蛋白质等营养物质在体内氧化分解，最终生成二氧化碳和水并释放能量满足机体生命活动需要的过程生物氧化特点：1、是由发生在细胞内的一系列酶促反应完成的，反应是在生理条件下进行的2、营养物质在生物氧化过程中逐步释放能量，并尽可能多的以化学能的形式储存在高能化合物中3、产物二氧化碳是由有机酸脱羧反应生成的4、产物水是有营养物质中的氢原子间接于氧分子反应生成的呼吸链中的递氢体：黄素蛋白泛醌递电子体：铁硫蛋白、细胞色素a、b、c各细胞色素在电子传递中的顺序Cytb1→C1→C→aa3→O2呼吸链的分类：NADH氧化呼吸链琥珀酸氧化呼吸链ATP生成方式：底物水平磷酸化氧化磷酸化氧化磷酸化：营养物质氧化分解释放能量推动ADP与磷酸缩合生成ATP细胞质中NADH的氧化产能情况：氧化磷酸化的影响因素：ADP（速度主要受其调控）甲状腺激素呼吸链抑制剂解耦联剂 ATP合酶抑制剂线粒体DNA突变细胞质NADH的氧化1,3-磷酸甘油穿梭主要在骨骼肌脑和其他神经组织苹果酸-天冬氨酸穿梭主要在心脏肝脏和肾脏细胞糖酵解：细胞质中以葡萄糖为代谢底物在无氧或者缺氧条件下分解为乳酸同时产生少量能量的过程特点：伴有少量ATP生成在细胞质中进行不需要氧气每一反应步骤基本都有特异的酶催化生理意义：是机体或者局部组织在缺氧时快速补充能量的一种有效方式某些组织有氧时也通过糖酵解供能糖酵解的中间常产物是其他物质的合成原料糖有氧氧化：当供氧充足时，葡萄糖在细胞质中分解生成的丙酮酸进如线粒体，彻底氧化成二氧化碳和水，并释放大量能量推动合成ATP供给生命活动三个阶段：葡萄糖氧化生成丙酮酸关键酶己糖激酶或葡萄糖激酶磷酸果糖激酶1 3~5ATP 丙酮酸氧化脱羧生成乙酰辅酶A 5ATP三羧酸循环与氧化磷酸化关键酶柠檬酸合酶异柠檬酸脱氢酶α-酮戊二酸脱氢酶复合体 30/32ATP 三羧酸循环生理意义：是糖、脂肪、蛋白质分解代谢的共同途径是代谢枢纽磷酸戊糖代谢途径生理意义：1.产物5-磷酸核糖和NADPH是重要的生命物质2.5-磷酸核糖用于合成核苷酸、辅助因子是体内利用葡萄糖生成5-磷酸核糖的唯一途径3.NADPH为还原性合成代谢，提供还原当量，在脂类合成旺盛的组织中旺盛4.NADPH作为谷胱甘肽还原酶的辅酶，参与氧化型谷胱甘肽还原成还原型谷胱甘肽5.NADPH参与生物转化发病原因：6-磷酸葡萄糖脱氢酶基因异常，红细胞内磷酸戊糖途径障碍，导致NADPH水平低下，进而GSH 水平低下，容易发生溶血，导致急性溶血性贫血，并且常在进食蚕豆24~48小时内出现溶血症状糖原合成能量供应：每连接一个葡萄糖需要消耗一个ATP 一个UTP肌糖原不能补充血糖的原因：肌细胞内缺乏葡萄糖-6-磷酸酶 6-磷酸葡萄糖不能变成葡萄糖故不能补充血糖糖异生：是指由非糖物质合成葡萄糖的过程糖异生原料：乳酸、丙酮酸、氨基酸、甘油、三羧酸循环中间产物乳酸循环：骨骼肌中的糖酵解和肝细胞内的糖异生联合形成的乳酸-葡萄糖循环循环过程：1、集体剧烈运动，骨骼肌分解肌糖原，生成6-磷酸葡萄糖2、6-磷酸葡萄糖通过糖酵解生成乳酸，通过底物磷酸化合成ATP，为骨骼及运动供能3、乳酸入血，被肝细胞摄取4、乳酸通过糖异生合成葡萄糖5、葡萄糖入血，被肌细胞摄取6、葡萄糖转化为6-磷酸葡萄糖，通过糖酵解生成乳酸，形成乳酸循环7、运动过后，6-磷酸葡萄糖合成肌糖原生理意义：乳酸再利用，避免营养流失防止乳酸积累引起酸中毒肝脏通过乳酸循环为骨骼肌及运动供能血糖：血液中游离的葡萄糖，全血为3.6~5.3mmol/l 血浆为3.9~6.1mmol/L血糖的来源和去路：来源食物糖的消化吸收肝糖原分解糖异生去路：氧化分解供能合成糖原转化为其他非糖类物质血糖过高时随尿液排出体外肝脏对血糖的调节机制：肝脏调节糖原合成分解肾脏调节不高于肾糖阈肾小管重吸收回血高于肾糖阈随尿液排出体外神经调节促进分泌肾上腺素和去甲肾上腺素，促进肝糖原分解促进分泌胰岛素降血糖激素调节胰岛素胰高血糖素生长激素肾上腺素甲状腺激素共同调节脂肪动员：脂肪细胞内的甘油三酯被脂肪酶水解生成甘油和脂肪酸，释放入血，供给全身各组织氧化利用的过程甘油氧化：骨骼肌细胞和脂肪细胞内甘油激酶活性低，所以它们不能利用甘油脂肪酸氧化：除了脑组织外（蛋白质不能通过血脑屏障），大多数组织能氧化脂肪酸脂酰辅酶A进入线粒体的载体：L-肉碱甘油三酯分解：脂肪动员→甘油磷酸二羟丙酮→糖代谢↓脂肪酸→脂酰辅酶A→肉碱酰基转移酶1→脂酰辅酶A→乙酰辅酶A→酮体↓三羧酸循环β氧化：1、脱氢2、加水3、再脱氢4、硫解脂肪酸合成原料：乙酰辅酶A和NADPH酮体：包括乙酰乙酸，D-β-羟丁酸和丙酮，式脂肪酸分解代谢的产物代谢特点：肝内生成，肝外利用生理意义：1、是脂肪酸分解代谢的产物，是乙酰辅酶A的转运形式2、是肝脏输出能源的一种形式3、维持血糖水平的稳定，节约蛋白质消耗胆固醇（在体内不能彻底氧化分解）合成的限速酶：HMG-CoA胆固醇醇化：1、在肝细胞和小肠细胞内，反应由脂酰辅酶A胆固醇酰基转移酶（ACAT）催化2、在血浆中，反应由卵磷脂-胆固醇酰基转移酶（LVAT）催化胆固醇去路：随胆汁排出0.9g，皮脂腺排出0.1g转化成胆汁酸0.5g、维生素D3、类固醇激素胆固醇酯合成血脂的的测定时间：空腹12~14小时血脂在血液中运输的形式:与蛋白质结合形成血浆脂蛋白血浆脂蛋白：由脂类和蛋白质非共价结合形成的球形颗粒，种类、结构、来源、去路、功能不同脂蛋白按密度分为：乳糜颗粒（CM）转运食物甘油三酯和胆固醇极低密度脂蛋白(VLDL) 输出肝细胞和成都甘油三酯和胆固醇低密度脂蛋白(LDL) 向肝外组织转运胆固醇高密度脂蛋白(HDL) 从肝外组织向肝内转运胆固醇空腹血浆中不含乳糜颗粒动脉粥样硬化：由于血脂过多，沉积过大，中动脉内膜下，内膜灶状纤维化，粥样斑块形成，致管壁变硬、管腔狭窄，从而而影响受累器官的血液供应，动脉内皮细胞损伤，脂质浸润，可发生出血，溃疡，血栓形成，动脉瘤形成，钙化等继发性改变，冠状动脉有以上变化可引起冠心病LDL受体缺陷降低VLDL和LDL水平和提高HDL水平是防治基本原则氮平衡：是对摄入氮量与排出氮量的一种综合分析，用以评价机体蛋白质代谢状况氮负平衡长时间饥饿者，消耗性疾病，大面积烧伤和大量失血患者氮正平衡孕妇儿童康复期患者氮总平衡健康成年人必需氨基酸：不能在人体内合成，或者合成速度太慢不足以满足需要，必需由食物提供，缺乏任意一种都会引起氮负平衡的氨基酸食物蛋白质的营养价值判断：主要取决于必需氨基酸含量高低及种类和比例是否与人类需求一致蛋白质腐败作用：是指经过消化之后，少量未被消化的食物蛋白质和未被吸收的消化产物在大肠下部受肠道菌群作用，进行分解代谢。
2014年中国药科大学712生物化学考研真题(初试)
中国药科大学2014攻读硕士学位研究生入学考试生物化学试题科目代码：712满分150分共页第页注意:①认真阅读答题纸上的注意事项；②纸或草稿纸上均无效；③本试题纸须随答题纸一起装入试题袋中交回！一、单项选择题(每题2分，共30分)：1．需要引物分子参与生物合成反应的有：（）(1)脂肪合成；(2)糖原合成；(3)糖异生合成葡萄糖；(4)酮体生成；(5)蛋白质合成2．蛋白过镍柱纯化的原理是镍柱中的氯化镍或者硫酸镍可以与带有标签的蛋白质结合，此标签一般由6个相同氨基酸组成，此氨基酸是：（）(1)蛋氨酸；(2)甲硫氨酸；(3)组氨酸；(4)赖氨酸；(5)精氨酸3．胆固醇在体内运输的主要载体是：（）(1)CM；(2)MDL；(3)HDL；(4)VLDL；(5)LDL4．测定酶活性时，通常以底物浓度变化小于多少时测得的速度为反应的初速度？（）(1)0.1%；(2)0.5%；(3)1%；(4)2%；(5)5%5．有一多肽经酸水解后产生等摩尔的Lys，Gly和A1a。
如用胰蛋白酶水解该肽，仅发现有游离的Gly和一种二肽。
下列多肽的一级结构中，哪一个符合该肽的结构？（）(1)Gly-Lys-Ala-Lys-Gly-Ala；(2)Lys-Gly-Ala；(3)Ala-Gly-Lys；(4)Ala-Lys-Gly；(5)Gly-Lys-Ala6．前胰岛素原中信号肽的主要特征是富含哪些氨基酸残基？（）(1)碱性；(2)酸性；(3)羟基；(4)亲水性；(5)疏水性7．下列化合物中哪一个不是呼吸链的成员？（）(1)CoQ；(2)细胞色素c；(3)辅酶I；(4)FAD；(5)肉毒碱8．要将膜蛋白分子完整地从膜上溶解下来，可以用：（）(1)蛋白水解酶；(2)透明质酸酶；(3)去垢剂；(4)糖苷水解酶；(5)脂肪酶9．2013年诺贝尔生理学或医学奖颁给了三位科学家，奖励他们在领域的贡献。
（）(1)囊泡运输的调节机制；(2)干细胞；(3)核糖体的结构和功能(4)G-蛋白偶联受体；(5)免疫学10．储存在NADPH中的氢的主要来源是：（）(1)糖酵解；(2)氧化磷酸化；(3)磷酸戊糖途径；(4)脂肪酸合成；(5)脂肪酸分解11．下列关于己糖激酶的叙述，错误的是：（）(1)需要Mg2+的激活作用；(2)催化的是不可逆反应；(3)产物是1,6-二磷酸果糖；(4)需ATP参与；(5)是糖酵解途径的关键酶12．体内一碳单位运输的载体有：（）(1)甲硫氨酸；(2)尼克酸；(3)生物素；(4)泛酸；(5)四氢叶酸13．分子伴侣是细胞中一类特殊的蛋白质，它的功能有：（）(1)引导新生蛋白质转运到细胞的适当部位；(2)干扰蛋白质的生物合成；(3)增强真核生物核糖体大亚基肽酰转移酶的活性；(4)防止新生肽链错误的折叠和聚合；(5)催化N-甲酰蛋氨酰-tRNA的形成14．某成年男性患者有关节炎并伴随尿结石症状，进食肉类时病情加重。
2014分子生物学简答题整理(南京中医药大学)
DNA合成的特点１．以原来的DNA母链为模板，四种脱氧核苷三磷酸为前体，还需要Mg2+。
根据碱基互补配对原则复制产生新的子链。
2.需要解链3．半保留复制4.需要引物5.复制方向5＇3’6.复制起始于特定的区域，但终止位置不固定7.双向复制8.半不连续9.具有高度的忠实性DNA合成的过程DNA复制过程分三个阶段；①起始：从DNA上控制复制起始的序列即起始点开始复制，形成复制叉，复制方向多为双向，也可以是单向，若以双向进行复制，两个方向的复制速度不一定相同。
由于DNA聚合酶不能从无到有合成新链，所以DNA复制需要有含3’-OH的引物，引物由含有引物酶的引发体合成一段含3～10个核苷酸的RNA片段；②延长：DNA复制时，分别以两条亲代DNA链为模板，当复制叉沿DNA移动时，以亲代3’→5’链为模板时，子链的合成方向是5’→3’，可连续进行；以亲代5’→3’链为模板时，子链不能以3’→5’方向合成，而是先合成出许多5’→3’方向的冈崎片段，然后连接起来形成一条子链；③终止：当一个冈崎片段的3’-OH与前一个冈崎片段的5’-P接近时，复制停止，由DNA聚合酶Ⅰ切除引物，填补空隙，连接酶连接相邻的DNA片段。
参与DNA合成的酶有哪些参与DNA复制的主要酶和蛋白质有DNA聚合酶、解链酶、SSB、引发酶、拓扑异构酶、连接酶和端聚酶等。
参与DNA逆转录的酶有逆转录酶。
原核细胞中有哪些DNA聚合酶？分别有哪些功能和作用有5种DNA聚合酶。
DNA聚合酶I具有5＇→3’聚合酶活性、5＇核酸外切酶活性、3’核酸外切酶活性，可催化单链或双链DNA 的延长并自我校对；DNA聚合酶II具有聚合酶活性、3’核酸外切酶活性，可能参与DNA修复；DNA聚合酶III有5‘到3’聚合酶活性、3’核酸外切酶活性，是促进DNA链延长的主要酶。
DNA聚合酶Ⅳ和Ⅴ参与DNA修复合成。
PCR的基本原理？你认为分子生物学近十年有哪些进展？类似于DNA的天然复制过程，其特异性依赖于与靶序列两端互补的寡核苷酸引物。
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四个营养物质之间转换
糖→R-5-P→核酸←嘧啶碱,嘌呤碱←氨基酸
糖→乙酰CoA→脂肪酸,胆固醇↔脂肪↔3-磷酸二羟丙酮←乙酰CoA
糖↔a-酮酸↔（非必须）氨基酸
氨基酸→乙酰CoA→脂肪酸、胆固醇、丝氨酸、蛋氨酸→胆碱、胆胺→磷脂
转录复制的异同
模板，原料，引物，酶，产物，配对
复制（DNA双链，dNTP(N=AGCT)，需要，DNA聚合酶，A-T,G-C)
转录（DNA一条链，NTP(NGCU)，不需要，RNA聚合酶，RNA，A-U A-T G-C）
谷氨酸参与的反应生成物酶（Pr代谢）
1. L-谷氨酸脱氢酶在体内分布广泛（肌肉组织除外），活性高，能催
化L-谷氨酸氧化脱氨基，生成NH3和a-酮戊（竖横）酸
谷氨酸+NAD(P)++H20（相互转化符号）a-酮戊（竖横）酸
+NAD(P)H+H++NH3
2. 谷氨酸酰胺的运氨作用：谷氨酸酶催化谷氨酸和NH3合成谷氨酰
胺，反应消耗ATP
糖酵解途径
1. 糖酵解的反应过程
（1）一分子葡萄糖生成1,6-二磷酸果糖消耗两分子ATP
（2） 1,6二磷酸果糖生成两分子3-磷酸甘油醛
（3）两分子3-磷酸甘油醛生成丙酮酸的同时产生四分子ATP
2. 糖酵解的生理意义：
（1）糖酵解是相对缺氧时机体补充能量的一种有效方式
（2）某些组织在有氧是通过糖酵解供能
（3）糖酵解的中间产物是其他物质的合成原料。