第03章 酶1
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03_Enzymes
下列有关酶的概念哪一项是正确的 A．所有的蛋白质都有酶活性 B．其底物都是有机化合物 C．其催化活性都需要特异的辅助因子 D．对底物都有绝对专一性 E．酶不一定都是蛋白质
下列关于酶蛋白和辅助因子的叙述，哪一点不正确？ A．酶蛋白或辅助因子单独存在时均无催化作用
B．一种酶蛋白只与一种辅助因子结合成一种全酶
同工酶的临床意义：
同工酶谱的改
酶 活 性
心肌梗塞酶谱
变有助于对疾
病的诊断。
正常酶谱 肝病酶谱
LDH
1
2
3
4
5
心肌梗塞和肝病病人血清LDH同工酶谱的变化
同工酶是指：
A. 酶的结构相同而存在部位不同
B. 催化相同反应而酶分子的结构与理化性质不同
C. 催化不同反应而理化性质相同 D. 由同一基因编码但催化不同反应 E. 催化相同反应，理化性质亦相同，但分布不同
酶，氨基酸脱羧酶，半胱氨酸脱硫酶等的
辅酶。
Vit B6包括吡哆醇(pyridoxine)，吡哆醛(pyridoxal)和 吡哆胺(pyridoxamine)等三种形式。
5. 辅酶A（HSCoA） ——泛酸（遍多酸） CoA中的巯基可与酰基以高能硫酯键结合， 在糖、脂、蛋白质代谢中起传递酰基的 作用，因此CoA是酰化酶的辅酶。
多酶复合体
-酮脂肪 酰还原酶
-酮脂肪 酰合酶-SH
,-烯脂 肪酰水化酶
HS-ACP
脂肪酰 转移酶
,-烯脂 肪酰还原酶
长链脂肪 酰硫解酶
丙二酰单 酰转移酶
多功能酶
一、酶的分子组成中常含有辅助因子
酶可根据其化学组成的不同，分为两类：
单纯酶（全部是蛋白质） (simple enzyme)
医学生物化学 第03章 酶 习题
1. 下列有关辅酶与辅基的论述，错误的是： （ D ） 下列有关辅酶与辅基的论述，错误的是： A. 辅酶与辅基都是酶的辅助因子 B. 辅酶以非共价键与酶蛋白疏松结合 C. 辅基以共价键与酶蛋白牢固结合 D. 不论辅酶或辅基都可以用透析或超滤的方法除去 E. 辅酶和辅基的差别在于它们与酶蛋白结合的紧密程度与反应方式不同。 辅酶和辅基的差别在于它们与酶蛋白结合的紧密程度与反应方式不同。 2.关于全酶，正确的说法是： （ E ） 关于全酶， 关于全酶 正确的说法是： A. 辅酶与酶蛋白结合牢固 B.。 辅基与酶蛋白结合疏松 C. 用超滤的方法将辅酶除去后，该酶仍具有活性 用超滤的方法将辅酶除去后， D. 决定专一性的部分是辅助因子 E. 决定专一性的部分是酶蛋白 3. 关于酶活性中心的叙述，下列哪项是正确的： （ B ） 关于酶活性中心的叙述，下列哪项是正确的： A . 酶的必需基团全部位于活性中心 B. 所有的酶都具有活性中心 C. 在活性中心内只有带电氨基酸残基才参与酶的催化作用 D. 活性中心中的必需基团只有两种 E . 构成活性中心的各种基团在一级结构上都互相靠近
填空题 核酶 1. 具有特异催化活性的核糖核酸称为_________ 。 具有特异催化活性的核糖核酸称为_________ 必需基团 2. 酶分子中与其发挥催化活性密切相关的基团称为_________ 。 酶分子中与其发挥催化活性密切相关的基团称为_________ 降低活化能 3. 酶加速化学反应的机理是酶能__________________。 酶加速化学反应的机理是酶能__________________。 4. 解释酶促反应的反应速度与底物浓度关系的最合理的学说是 中间产物学说 ________________。 ________________。 4：5 ： 5. 当[S]＝4Km时，酶促反应V与Vmax之比为___________。 [S]＝4Km时 酶促反应V Vmax之比为 之比为___________。 6. 当底物浓度大大超过酶浓度时，酶促反应速度与酶浓度关系 当底物浓度大大超过酶浓度时， 正比 _________。 呈_________。
精讲03第3章细胞质膜全国高中生物竞赛之《细胞生物学》名师精讲课件
单位膜提出了生物膜的共性。 单位膜无法解释：
膜结构不断的发生动态变化； 各种膜没有一成不变的统一性； 各种膜均具有各自的特定厚度（5-10nm）； 提取膜蛋白的难易程度不同； 各种膜的蛋白质与脂类的成分比率不同等。
3/16.细胞质膜 3.1.细胞质膜的结构模型与基本成分 3.1.1 细胞质膜的结构模型
3/16.细胞质膜 3.1.细胞质膜的结构模型与基本成分 3.1.1 细胞质膜的结构模型
2.目前对生物膜结构的认识
磷脂分子在水相中具有自发封闭的性质； 蛋白质分子以不同方式镶嵌在脂双层分子中或结合在其表面； 生物膜可看成是蛋白质在双层脂分子中的二维溶液； 细胞生命活动中，生物膜处于不断的动态变化中。
1.膜蛋白的三种基本类型 （2）脂锚定膜蛋白
3 种类型
3-12整合膜蛋白与膜脂结合示意图
A：脂肪酸结合到膜蛋白 N 端的甘氨酸残基上 B：烃链结合到膜蛋白 C 端的半胱氨酸残基上 C：通过糖脂锚定在细胞质膜上（GPI锚定）
3/16.细胞质膜 3.1.3 膜蛋白(membrane protein)
1.膜蛋白的三种基本类型 （3）内在膜蛋白或整合膜蛋白
图3-12 整合膜蛋白与膜脂结合示意图
3/16.细胞质膜 3.1.细胞质膜的结构模型与基本成分 3.1.3 膜蛋白(membrane protein)
2.内在膜蛋白与膜脂结合的方式 （1）膜蛋白的跨膜结构域与脂双层分子的疏水核心相互作用，这是整合膜蛋白与 膜脂结合的最主要和最基本的结合方式。 （2）跨膜结构域两端带正电荷的氨基酸残基或带负电的氨基酸残基通过Ca2+、 Mg2+与带负电的磷脂极性头部相互作用 （3）通过自身在胞质一侧的半胱氨酸残基共价结合到膜脂肪酸分子上
靶向的好材料
膜结构不断的发生动态变化； 各种膜没有一成不变的统一性； 各种膜均具有各自的特定厚度（5-10nm）； 提取膜蛋白的难易程度不同； 各种膜的蛋白质与脂类的成分比率不同等。
3/16.细胞质膜 3.1.细胞质膜的结构模型与基本成分 3.1.1 细胞质膜的结构模型
3/16.细胞质膜 3.1.细胞质膜的结构模型与基本成分 3.1.1 细胞质膜的结构模型
2.目前对生物膜结构的认识
磷脂分子在水相中具有自发封闭的性质； 蛋白质分子以不同方式镶嵌在脂双层分子中或结合在其表面； 生物膜可看成是蛋白质在双层脂分子中的二维溶液； 细胞生命活动中，生物膜处于不断的动态变化中。
1.膜蛋白的三种基本类型 （2）脂锚定膜蛋白
3 种类型
3-12整合膜蛋白与膜脂结合示意图
A：脂肪酸结合到膜蛋白 N 端的甘氨酸残基上 B：烃链结合到膜蛋白 C 端的半胱氨酸残基上 C：通过糖脂锚定在细胞质膜上（GPI锚定）
3/16.细胞质膜 3.1.3 膜蛋白(membrane protein)
1.膜蛋白的三种基本类型 （3）内在膜蛋白或整合膜蛋白
图3-12 整合膜蛋白与膜脂结合示意图
3/16.细胞质膜 3.1.细胞质膜的结构模型与基本成分 3.1.3 膜蛋白(membrane protein)
2.内在膜蛋白与膜脂结合的方式 （1）膜蛋白的跨膜结构域与脂双层分子的疏水核心相互作用，这是整合膜蛋白与 膜脂结合的最主要和最基本的结合方式。 （2）跨膜结构域两端带正电荷的氨基酸残基或带负电的氨基酸残基通过Ca2+、 Mg2+与带负电的磷脂极性头部相互作用 （3）通过自身在胞质一侧的半胱氨酸残基共价结合到膜脂肪酸分子上
靶向的好材料
酶的结构与功能
酶的活性中心
02 The active center of an enzyme
酶
的
活
第Ⅰ类
性
酶活性中心 内的必需基团
有两类
一类是结合基团，其
中
作用是与底物相结合，
心
内
外
第Ⅱ类
的
另一类是催化基团，其 作用是催化底物发生化
必
须 学反应并将其转变成产
物。
基
因
一些必需基
团虽然不直接参 加活性中心的组 成，却为维持酶 活性中心应有的 空间构象所必需， 这些基团称为酶 活性中心外必需 基团。
02 酶的活性中心 The active center of an enzyme
必需基因
（1）各种研究证明，酶分子中只有少数氨基酸残基侧链上的基因参与底物结合及催化作用。 这些与酶活性密切
相关的基因成为酶的必需基因。
（2）常见的必需基因有丝氨酸残基的羟基、半胱氨酸残基的基、组氨酸残点基击的请咪替换唑文基字、内酸容 性氨基酸残基的
请替换文字内容，添加相关标题，修
非a-羧基等。
改文字内容，也可以直接复制你的内 容到此。
组成多肽的氨基酸在 相互结合时，由于其 部分基团参与了肽键 的形成而失去一分子 水，因此把多肽中的 氨基酸单位称为氨基 酸残基。
组氨酸是一种α-氨基酸， 化学sC6H9N3O2，分 子量为155，是一种人 类必需的氨基酸，主要 是儿童。
酶活性中心 外的必需基团
2021 THANK YOU
感谢聆听，批评指导
汇报人：xxx
02 酶的活性中心 The active center of an enzyme
酶的活 性中心
酶分子中必需基团比较 集中，具有特定的空间构象， 能与底物特异地结合并催化底 物转变为产物的区域称为酶的 活性中心。
第03章酶催化作用机制
V
Vmax
[S]
随着底物浓度的增高 反应速度不再成正比例加速。
V
Vmax
[S]
当底物浓度高达一定程度 反应速度不再增加，达最大速度，说明酶已 经被底物所饱和。
1. 米氏方程
第 三 章 酶 催 化 作 用 机 制
1913年，米彻利斯(Michaelis)和曼吞 （Menton)在前人研究的基础上，推导出 著名的米氏方程： v——反应速度； S——底物浓度； v m —— 最大反应速度； K m —— 米氏常数，为 酶催化反应速度等于最大反应速度一半时 的底物浓度。
(一)酶的刚性与“琐和钥匙”学说
第 三 章 酶 催 化 作 用 机 制
1890年，德 国化学家费舍 尔（Fisher） 提出了著名的 “琐和钥匙” 此学说认为：酶与底物都是刚性的，二者 学说。 结构间天然存在互补的关系，就像锁和钥
匙一样。此学说较好的解释了酶对底物选 择的专一性，但不能解释酶能够高效催化 反应的原因。
中间产物学说
中间产物
第 三 章 酶 催 化 作 用 机 制
酶促反应速度与底物浓度的关系，可以用 中间产物学说加以解释。 酶促反应模式——中间产物学说
E+S
k1 k2
ES
k3
E+P
推导过程
米－曼氏方程式推导基于两个假设：
第 三 章 酶 催 化 作 用 机 制
E与S形成ES复合物的反应是快速平衡反应，
Dixon plot
Cornish-Bowden plot
酶的转换数
定义 — 当酶被底物充分饱和时，单位时间内 （每秒钟）每个酶分子催化底物转变 为产物的分子数（微摩尔数）。 意义 — 可用来比较每单位酶的催化能力。
03章：药物代谢动力学
---是指体内药物或其代谢物排出体外 的过程，它与生物转化统称为药物消 除（elimination）。
排
（一）肾脏排泄 ：
泄 途 径
1.排泄方式
（1）肾小球滤过。
（2）肾小管被动重吸收，在远曲小管
（3）肾小管主动分泌，近曲小管（同时主动重吸 收营养物质）． 2.肾排泄药物的特点 （1）尿药浓度高，有利也有弊
无吸收 过程
肌内注射（intramuscular injection，im） 。 2. 从鼻黏膜、支气管或肺泡吸收
气体、挥发性液体药物（如吸入麻醉药）或分散在空 气中的固体药物（如气雾剂） 4.从直肠吸收
给药方式与血药浓度的关系
二 .分
布
• 分布（distribution）是指吸收入血的药 物随血流转运至组织器官的过程 • 药物的分布速率主要取决于药物的理化性 质、各器官组织的血流量与对药物的通透 性以及药物在组织与血浆的分配比。
药物在血液中的分布
1. 与血细胞结合 2. 与血浆蛋白结合 成为结合型药物
（bound drug），血浆白蛋白是最重要的
结合蛋白。药物与血浆蛋白结合是可逆的，
游离型药物与结合型药物经常处在平衡状
态之中 。
药物与血浆蛋白结合的特点
• 暂时失活性：结合后药理活性暂时消失，暂 时“储存”于血液中 • 可逆性
体内药量变化的时间过程
时量关系（time-concentration relationship）是指血浆药物浓度 （Ｃ）随时间（t）的改变而发生变化 的规律。
曲线下面积（AUC)
坐标轴与时量曲线围成的面积 反应进入体循环药物的相对量
生物利用度 （bioavailability，F）
生物化学03第三章 酶
三、 酶的命名与分类
(一)酶的命名
1.习惯命名法——推荐名称
通常以酶催化的底物、反应的性质以及酶的来源命名。 (1) 依据酶所催化的底物命名，如淀粉酶等。 (2) 依据催化反应类型命名，如脱氢酶、转氨酶等。 (3) 综合上述两项原则命名，如乳酸脱氢酶等。 2. 系统命名法——系统名称 规定各种酶名称要明确标示酶的底物与反应类型，如 果一种酶催化两个底物，应在酶系统名称中同时写入 两种底物的名称，用“：”把它们分开，如果底物之 一是水，则水可省略不写。
底物
反应总能量改变
产物 应 过 程
酶促反应活化能的改变
反
一、酶的活性中心(active center)
(一)什么是活性中心（活性部位）
指在整个酶分子中，只有一小部分区域 的aa残基参与对底物的结合和催化作用，这
些特异的aa残基比较集中的区域称为酶的活
性中心或称活性部位。
(二)酶活性中心的组成
结合部位：酶分子中与结合底物有关的部位。
1. 结合酶的酶蛋白与辅助因子协同作用才能发挥 催化作用。
酶蛋白
(无催化活性)
+ 辅助因子
(无催化活性)
全酶
(有催化活性)
2.全酶各部分在催化反应中的作用
(1)酶蛋白决定反应的特异性。 (2)辅助因子决定反应的种类与性质。
3.辅酶：属于有机分子类型的辅因子；辅酶又可
分为一般的辅酶和辅基两类（按其与酶蛋白结合
酶的调节部位可以与某些化合物可逆地非共价结 合，使酶发生结构的改变，进而改变酶的催化活性， 这种酶活性的调节方式称~。
别构酶：多为寡聚酶
正效应物（别构激活剂） 负效应物（别构抑制剂）
效应物（别构效应剂） （多为小分子化合物）
第03章 药物代谢动力学概要
2. 肝药酶的诱导和抑制 （1）酶的诱导 某些 药物
？
肝药酶 活性
其他药物 作用？
某些药物可提高肝药酶的活性，增强自身或 其它药物的代谢。 苯巴比妥：可加速双香豆素代谢。 苯巴比妥，保太松，利福平可促进自身代谢。
（2）酶的抑制 有些药物可抑制肝药酶的活性，使其它药 物代谢减慢，作用增强。 某男，23岁，患癫痫大发作十余年….. （四）肝功能与药物代谢
（二） 消化道外吸收 1. 皮下注射和肌肉注射 影响吸收因素有药物的水溶性和注 射部位的血容量，所以在外周循环 衰竭时皮下吸收速度极其缓慢，所 以在休克时最好静脉给药。 静脉注射叫不叫吸收？ 2. 呼吸道吸收 3. 皮肤黏膜吸收
二、分布（distribution） 概念和意义 影响药物分布的因素 （一） 药物与血浆蛋白结合 1. 结合是可逆的 结合型药物 游离型药物 2. 结合型药物暂时失去药理作用，只有 游离型药物才能发挥作用。 3. 结合型药物不易透过细胞膜，转运受 限，可延长药物在体内存留时间。
弱碱性药物
pKa - pH = lg
[ BH+]
[ A-] [ HA]
每个药物有固定的pKa，当pH微小的变化，可显著 影响药物解离度，影响药物转运。 例如：一个药物 pKa 是 3.4 在胃中 pH 是 1.4 根据公式 10 pH - pKa
=
[ A-] [ HA]
得出10-2 ，等于
Байду номын сангаас
1 100
该药在胃中能否吸收？
该药在体液（ pH为7.4）中，由公式得出104 ，
该药在细胞外液分布多或是细胞内液分布多？ 为什么？
2. 载体转运（主动转运和易化扩散） 主动转运 （1）逆浓度差转运 （2）消耗能量，需要载体。 （3）同一载体同时转运两种化合物， 药物之间可发生竞争性抑制。 如丙磺舒与青霉素。 易化扩散：
【生物】酶的作用和本质课件-2024-2025学年高一上学期生物人教版必修1
3.滴入肝脏研磨液和 FeCl3 溶液时，能否共用一个滴管？ 不能，共用一个滴管时，若有少量的过氧化氢酶通过滴管带到滴加 FeCl3 溶液的 实验组中，会影响实验的准确性。
02 比较过氧化氢酶在不同条件下的分解 科学方法——控制变量和设计对照实验
（1）控制变量
①变量：实验过程中的变化因素。
②自变量：人为控制的对实验对象进行处理的因素（不同条件X）。 温度（加热）、催化剂（FeCl₃溶液、肝脏研磨液）。
（3）3号试管Fe3+数比4号试管H2O2酶高25万倍，但4号反应速率更快，这说明什么？
过氧化氢酶比Fe3+ 的催化效率高得多。
02 比较过氧化氢酶在不同条件下的分解 （6）实验结论
➢ 加热、FeCl3溶液中的Fe3+以及新鲜肝脏研磨液中的过氧化氢酶都能加快过氧 化氢分解。
➢ 与无机催化剂Fe3+相比，过氧化氢酶的催化效率更高。
02 比较过氧化氢酶在不同条件下的分解
思考与讨论 1.为什么要选用新鲜的肝脏？ 保证过氧化氢酶的数量和活性（肝脏如果不新鲜，肝细胞内的过氧化氢酶等有机 物就会在腐生菌的作用下分解，会影响过氧化氢分解成 H2O 和 O2 的速率）。
2.为什么要将肝脏制成研磨液？ 使肝细胞破裂从而释放出过氧化氢酶，增大酶与过氧化氢的接触面积，加速过氧化氢 的分解。
通过O2的产生量判断 单位时间内产生气泡的多少；
H2O2的分解情况
带火星的卫生香的复燃情况。
02 比较过氧化氢酶在不同条件下的分解
02 比较过氧化氢酶在不同条件下的分解
（3）实验步骤
1号
2号
3号
4号
2mLH2O2
常温
90℃ 水浴加热
2滴 3.5%FeCl3
02 比较过氧化氢酶在不同条件下的分解 科学方法——控制变量和设计对照实验
（1）控制变量
①变量：实验过程中的变化因素。
②自变量：人为控制的对实验对象进行处理的因素（不同条件X）。 温度（加热）、催化剂（FeCl₃溶液、肝脏研磨液）。
（3）3号试管Fe3+数比4号试管H2O2酶高25万倍，但4号反应速率更快，这说明什么？
过氧化氢酶比Fe3+ 的催化效率高得多。
02 比较过氧化氢酶在不同条件下的分解 （6）实验结论
➢ 加热、FeCl3溶液中的Fe3+以及新鲜肝脏研磨液中的过氧化氢酶都能加快过氧 化氢分解。
➢ 与无机催化剂Fe3+相比，过氧化氢酶的催化效率更高。
02 比较过氧化氢酶在不同条件下的分解
思考与讨论 1.为什么要选用新鲜的肝脏？ 保证过氧化氢酶的数量和活性（肝脏如果不新鲜，肝细胞内的过氧化氢酶等有机 物就会在腐生菌的作用下分解，会影响过氧化氢分解成 H2O 和 O2 的速率）。
2.为什么要将肝脏制成研磨液？ 使肝细胞破裂从而释放出过氧化氢酶，增大酶与过氧化氢的接触面积，加速过氧化氢 的分解。
通过O2的产生量判断 单位时间内产生气泡的多少；
H2O2的分解情况
带火星的卫生香的复燃情况。
02 比较过氧化氢酶在不同条件下的分解
02 比较过氧化氢酶在不同条件下的分解
（3）实验步骤
1号
2号
3号
4号
2mLH2O2
常温
90℃ 水浴加热
2滴 3.5%FeCl3
03第三章 普通生物化学第四版酶化学
注意：六大酶类的顺序不能搞错，也不能 颠倒位置，否则就不符合国际分类法。
编号：
在每一大类酶中，又可根据不同的原则，分为 几个亚类，每个亚类再分为几个亚亚类。然后再把 原于这一亚亚类的酶按顺序排好，这样就把已知的 酶分门别类地排列一个表，叫做酶表。每一种酶在 此表中的位置均可用一个统一的编号来表示，这种 编号包括四个数字。
⑤ 酶催化反应无副产物，且自身在不断的自我更新。 ⑥ 酶的催化活性是受调节控制的。
二、酶的化学组成、分类及命名
(一) 酶的化学本质——蛋白质
酶的化学本质问题在历史上曾引起长时间的激烈争论。 J.H.Northrop和J.B.sumner这两位美国科学家作出了卓越的贡 献。Sumner于1926年首次结晶出脲酶(Vrease)，Northrop于 1930年结晶出胃蛋白酶(Pepsin)，后来几年里又结晶出了胰蛋 白酶(Trgpsin)和胰凝蛋白酶(Chymotrypisn),并以确凿的证据证 明了酶是蛋白质。直到1934年以后，人们才真正确立酶的本 质。争论才宣告结束，二位学者也因此获得1949年诺贝尔化 学奖。
5 1
α-葡萄糖 OH 苷酶 OH
5
O
O
1
O R
+H2O
OH
OH
+ ROH
OH
OH OH
3、立体异构专一性
酶对底物要求特定的立 体结构方能起催化作用。这种对 底 物空间结构具有高度的选择性与专一性称立体异构专一性。 实际上也是一种绝对专一。
如：延胡索酸酶只能催化反丁烯二酸加水转化成苹果酸,对顺 丁烯二酸不起作用。L-AA氧化酶只能催化L-AA而D-AA无作用。
6/29/2014 2
一、酶的概念及生物学特性
第03章药物代谢动力学-参考
组织学组成：① 毛细血管内皮间的紧密联结 ② 基底膜 ③ 星形胶质细胞
血-------------脑 血---------脑脊液 脑脊液---------脑
由此三种屏障组成 血液，脑脊液，中枢神经组织
之间关系密切
37
脑脊液（CFS）主要由脉络丛生成，不断分泌并进入脑室， 经蛛网膜下腔及硬脑膜窦，回到静脉系统。
2
Definition
药物体内处置 (Disposition)
吸收 (Absorption) 分布 (Distribution) 代谢 (Metabolism) 排泄 (Excretion)
体内药物浓 度随时间变化的 动力学规律。
3
一.药物的跨膜转运
跨膜转运的方式主要有被动转运（简单扩散、 滤过、易化扩散）、主动转运和膜动转运。
多数药物是弱有机酸或碱，药物在体液中可部分 解离。 解离型：极性大，脂溶性小，难以扩散。 非解离型：极性小，脂溶性大，易扩散。
10
pH和pKa决定药物分子解离多少
酸性药 (Acidic drug): HA H+ + A
碱性药 (Basic drug): BH+ H+ + B (分子型)
20
二.药物的吸收和影响因素 （一）药物的吸收
吸收（Absorption）：指药物自用药部位进入血液循 环的过程。
1 消化道吸收 （1）主要为被动吸收 （2）分子量越小，脂溶性越大，
越易吸收 （3）非解离型，比解离型易吸收
21
胃：主要被动转运。 pH值范围窄（0.9~1.5） 吸收面积小 药物滞留时间短 弱酸性药物可吸收
药物的储库。
例：硫喷妥钠
脑
血-------------脑 血---------脑脊液 脑脊液---------脑
由此三种屏障组成 血液，脑脊液，中枢神经组织
之间关系密切
37
脑脊液（CFS）主要由脉络丛生成，不断分泌并进入脑室， 经蛛网膜下腔及硬脑膜窦，回到静脉系统。
2
Definition
药物体内处置 (Disposition)
吸收 (Absorption) 分布 (Distribution) 代谢 (Metabolism) 排泄 (Excretion)
体内药物浓 度随时间变化的 动力学规律。
3
一.药物的跨膜转运
跨膜转运的方式主要有被动转运（简单扩散、 滤过、易化扩散）、主动转运和膜动转运。
多数药物是弱有机酸或碱，药物在体液中可部分 解离。 解离型：极性大，脂溶性小，难以扩散。 非解离型：极性小，脂溶性大，易扩散。
10
pH和pKa决定药物分子解离多少
酸性药 (Acidic drug): HA H+ + A
碱性药 (Basic drug): BH+ H+ + B (分子型)
20
二.药物的吸收和影响因素 （一）药物的吸收
吸收（Absorption）：指药物自用药部位进入血液循 环的过程。
1 消化道吸收 （1）主要为被动吸收 （2）分子量越小，脂溶性越大，
越易吸收 （3）非解离型，比解离型易吸收
21
胃：主要被动转运。 pH值范围窄（0.9~1.5） 吸收面积小 药物滞留时间短 弱酸性药物可吸收
药物的储库。
例：硫喷妥钠
脑
2017-03第三章 酶的命名和分类
2. 转移酶类 2.1 转一碳基团的酶 2.2 转醛基和酮基的酶 2.3 转酰基的酶 2.4 转糖苷的酶 2.5 转甲基以外的烷基及芳香基 2.6 含N基团转移酶 2.7 含磷酸基团转移酶 2.8 含硫基团转移酶
3. 水解酶类 3.1 作用于酯键 3.2 作用于糖苷键 3.3 作用于醚键 3.4 作用于肽键 3.5 作用于肽键以外的C-N键 3.6 作用于酸酐键 3.7 作用于-C-C-键 3.8 作用于卤化物 3.9 作用于P-N键 3.10 作用于S-N键 3.11 作用于C-P键
如EC 3.1.3.1代表 Enzyme Commission
第三大类酶- 水解酶类; 第三大类中的第一亚类：作用于酯键的酶 该亚类中的第三次亚类：磷酸单酯 该次亚类中的第一号酶：碱性磷酸酶
第二节：六大类酶的催化反应性质：
氧化还原酶类:Oxido-reductases [O] 催化氧化还原反应
AH2 + B
[H]
A + BH2
其中：AH 2为还原剂，起氧化反应，被B氧 化，B为氧化剂，起还原反应，被AH2还原 例如：乳酸脱氢酶(EC. 1.1.1.27) L-乳酸：NAD＋氧化反应酶
CH3 OHCH COOH + NAD+ CH3 C
O
+
NADH + H+
COOH
转移酶类:Transferases 催化功能基团的转移反应
第二章 酶的命名和分类
第一节 酶的命名原则： 一、习惯命名法： 1. 依底物命名: 如淀粉酶、蛋白酶 2. 依反应性质命名: 转氨酶、水解酶 3. 依底物及反应性质命名: 琥珀酸脱氢酶 4. 附加其它条件性质: 胃蛋白酶、胰蛋白酶； 碱性磷酸酶、 酸性磷酸酶
03第三章 消毒与灭菌
分类： 第一类：低温维持巴氏消毒法，在63-65℃保持 30min。
第二类：高温瞬时巴氏消毒法，在71-72℃保持15s。
第三类：超高温巴氏消毒法，在132℃ 保持1-2s。
加热消毒后需迅速冷却至10 ℃以下，称为冷击。
3）流通蒸汽灭菌法 ：利用蒸汽在蒸笼或 流通蒸汽灭菌器内进行灭菌的方法，也称 间歇灭菌法。灭菌后需保温过夜再灭菌， 以达到完全灭菌的目的。
髓、尾鞘、尾板、尾刺、尾丝组成。
不同的噬菌体示意图
（二）抗原性及抵抗力 1、抗原性：能刺激机体产生特异性抗体。
特性：该抗体能抑制相应噬菌体侵袭敏感 细菌，但对已吸附或已进入宿主菌的噬菌体 不起作用。 2、抵抗力：对理化因素的抵抗力较强，较 耐热、耐低温和冰冻，但对紫外线和Ｘ射线 敏感；大多数能抵抗乙醚、氯仿和乙醇，在 0.5%升汞或苯酚中经3—7天不丧失活性。在 饱和NaCl溶液中保持活力数年。
可见光线对微生物一般无多大影响，但长时 间作用也能妨碍微生物的新陈代谢与繁殖，故培 养细菌和保存菌种，均应置于阴暗处。 （二）阳光：直射日光有强烈的杀菌作用，紫外 线是日光杀菌作用的主要因素。
（三）紫外线：紫外线中波长200-300nm部分具有 杀菌作用，以265-266nm波长段的杀菌力最强。一 般实验室常用253.7nm，杀菌力强而稳定，照射1015min即可。 特点：穿透力很差，即使是很薄的玻璃也不能透 过。 适用范围：常用于微生物实验室、无菌室、手术室、 传染病房、种蛋室等的空气消毒，或用于不能用高 温或化学药品消毒的物品表面消毒。
二、消毒剂的种类及其应用
消毒剂的种类很多，一般可根据用途与消毒剂特点选择使用。 理想的消毒剂 杀菌力强、无腐蚀性、能长期保存、对动 物毒性很小、无残留污染、价格低等。 消毒剂的分类 （1）使菌体蛋白质变性 如酚类、醇类、重金属盐类、酸碱类、 醛类； （2）损伤胞浆膜 如酚类(低浓度)、表面活性剂、醇类等脂 溶剂；
第二类：高温瞬时巴氏消毒法，在71-72℃保持15s。
第三类：超高温巴氏消毒法，在132℃ 保持1-2s。
加热消毒后需迅速冷却至10 ℃以下，称为冷击。
3）流通蒸汽灭菌法 ：利用蒸汽在蒸笼或 流通蒸汽灭菌器内进行灭菌的方法，也称 间歇灭菌法。灭菌后需保温过夜再灭菌， 以达到完全灭菌的目的。
髓、尾鞘、尾板、尾刺、尾丝组成。
不同的噬菌体示意图
（二）抗原性及抵抗力 1、抗原性：能刺激机体产生特异性抗体。
特性：该抗体能抑制相应噬菌体侵袭敏感 细菌，但对已吸附或已进入宿主菌的噬菌体 不起作用。 2、抵抗力：对理化因素的抵抗力较强，较 耐热、耐低温和冰冻，但对紫外线和Ｘ射线 敏感；大多数能抵抗乙醚、氯仿和乙醇，在 0.5%升汞或苯酚中经3—7天不丧失活性。在 饱和NaCl溶液中保持活力数年。
可见光线对微生物一般无多大影响，但长时 间作用也能妨碍微生物的新陈代谢与繁殖，故培 养细菌和保存菌种，均应置于阴暗处。 （二）阳光：直射日光有强烈的杀菌作用，紫外 线是日光杀菌作用的主要因素。
（三）紫外线：紫外线中波长200-300nm部分具有 杀菌作用，以265-266nm波长段的杀菌力最强。一 般实验室常用253.7nm，杀菌力强而稳定，照射1015min即可。 特点：穿透力很差，即使是很薄的玻璃也不能透 过。 适用范围：常用于微生物实验室、无菌室、手术室、 传染病房、种蛋室等的空气消毒，或用于不能用高 温或化学药品消毒的物品表面消毒。
二、消毒剂的种类及其应用
消毒剂的种类很多，一般可根据用途与消毒剂特点选择使用。 理想的消毒剂 杀菌力强、无腐蚀性、能长期保存、对动 物毒性很小、无残留污染、价格低等。 消毒剂的分类 （1）使菌体蛋白质变性 如酚类、醇类、重金属盐类、酸碱类、 醛类； （2）损伤胞浆膜 如酚类(低浓度)、表面活性剂、醇类等脂 溶剂；
Y03药物化学第三章—药物代谢反应
9
四、水解酶
水解酶主要参与羧酸酯和酰胺类药物的水解代谢，这 些非特定的水解酶大多存在于血浆、肝、肾和肠中， 因此大部分酯和酰胺类药物在这些部位发生水解。 酯水解酶包括酯酶、胆碱酯酶及许多丝氨酸内肽酯酶。 其他如芳磺酸酯酶、芳基磷酸二酯酶、β-葡萄糖苷酸 酶、环氧化物水解酶(epoxide hydrolase)等，它们和酯 水解酶的作用相似。 通常酰胺类化合物比酯类化合物稳定而难水解，水解 速度较慢，因此大部分酰胺类药物是以原型从尿中排 出。
20
长碳链的烷烃常在碳链末端甲基上氧化生成羟基， 羟基化合物可被脱氢酶进一步氧化生成羧基，称 为ω-氧化；氧化还会发生在碳链末端倒数第二位 碳原子上，称ω-1 氧化。
21
含有脂环和杂环的药物，容易在环上发生羟基化。 如口服降糖药醋磺已脲的主要代谢产物是反式4-羟 基醋磺环已脲。
O2 S O CH 3
10
第三节 第Ⅰ相的生物转化 (Phase Ⅰ Biotransformation)
1
2
3
4
氧化作用
Oxidation
还原作用
Reduction
脱卤素反应
Dehalogenation
水解作用
Hydrolysis
11
一、氧化反应（Oxidations）
药物代谢中的氧化反应包括失去电子、氧化反 应、脱氢反应等，是在CYP-450酶系、单加氧 酶、过氧化物酶等酶的催化下进行的反应。
3
一、细胞色素P-450酶系
细胞色素P-450酶系是主要的药物代谢酶系，在药物代 谢、其他化学物质的代谢、去毒性中起到非常重要的作 用。 CYP-450存在于肝脏及其他肝脏外组织的内质网中，是 一组血红素耦联单加氧酶，需辅酶NADPH和分子氧共 同参与，主要进行药物生物转化中的氧化反应(包括失 去电子、脱氢反应和氧化反应)。
第03章药物效应动力学
急者治其标，缓者治其本、标本兼治 如：哮喘
（三）、不良反应 （adverse reaction、 untoward reaction）
药物所引起的与用药目的无关的生理、生化的 功能紊乱、甚至器质性变化称为不良反应。
1、副作用 在治疗剂量下，产生的与用药目的无关，
对人体危害不大的反应。 属于药物本身所固有的，可以预知，不能消除。
药物作用范围广，选择性差。
唾液分泌
阿托品
(Atropine)
M受体阻断药
抑制瞳孔括约肌
解除迷走神经对心 脏的抑制
内脏平滑肌松弛
口干 扩瞳 心率 解痉
5
2. 毒性反应 (Toxic reaction, Toxicity)
用量过大或过久对机体功能、形态产生损害。 可以预知和避免。
药理作用的延伸：
与药物的药理作用无因果关系
速率；Kd代表药物的解离常数。
受体结合量与效应的关系：
D+R
DR E
反应平衡时： KD (解离常数) =
[D][R] DR
KD越大,表示药物与受体的亲和力（affinity）越小,
成反比.
亲和力 (Affinity)
与受体结合的能力
KD反映亲和力大小 KD与亲和力成反比
效价强度
内在活性 (Intrinsic activity, )
Effect
0
0
Log Drug Concentration
Penicillin: A Large Therapeutic Index
100 Desired Therapeutic Effect
50
Unwanted Adverse
Effect
Percent of Patients
（三）、不良反应 （adverse reaction、 untoward reaction）
药物所引起的与用药目的无关的生理、生化的 功能紊乱、甚至器质性变化称为不良反应。
1、副作用 在治疗剂量下，产生的与用药目的无关，
对人体危害不大的反应。 属于药物本身所固有的，可以预知，不能消除。
药物作用范围广，选择性差。
唾液分泌
阿托品
(Atropine)
M受体阻断药
抑制瞳孔括约肌
解除迷走神经对心 脏的抑制
内脏平滑肌松弛
口干 扩瞳 心率 解痉
5
2. 毒性反应 (Toxic reaction, Toxicity)
用量过大或过久对机体功能、形态产生损害。 可以预知和避免。
药理作用的延伸：
与药物的药理作用无因果关系
速率；Kd代表药物的解离常数。
受体结合量与效应的关系：
D+R
DR E
反应平衡时： KD (解离常数) =
[D][R] DR
KD越大,表示药物与受体的亲和力（affinity）越小,
成反比.
亲和力 (Affinity)
与受体结合的能力
KD反映亲和力大小 KD与亲和力成反比
效价强度
内在活性 (Intrinsic activity, )
Effect
0
0
Log Drug Concentration
Penicillin: A Large Therapeutic Index
100 Desired Therapeutic Effect
50
Unwanted Adverse
Effect
Percent of Patients
第03章 物理图绘制
3选择限制酶缓冲液酶浓度酶解时间4加入05edta溶液终止酶解琼脂糖包埋法1分离纯化细胞核2将收集的细胞核包埋在琼脂糖凝胶薄片中3蛋白酶消化处理细胞核酶切大分子dna的分离载体制备与插入dna连接1yac载体制备过程与一般质粒载体相同2bac载体低拷贝载体大量制备超离心纯化3酶切释放接头接头去磷减少自连4连接方法1将含有大分子dna的琼脂糖薄片与载体混合按重量比1
大分子DNA的分离技术
脉冲交变电场电泳
均 一 脉 冲 电 场 电 泳
采用大分子DNA技术绘制 E.coli基因组物理图
大肠杆菌基因组物理图绘制
大 肠 杆 菌 基 因 组 遗 传 图
大肠 杆菌 基因 组 遗传 图 与 物理 图 整合
克隆作图---大分子DNA的克隆
根据克隆的DNA片段之间的重 叠顺序构建叠连群(Contig), 绘 制物理连锁图。
辐射杂种连锁分析
人类21号染色体辐射杂种图
一段人类染色体DNA的辐射杂种图
染色体 物理长度（Mb）cM/cR
人 类 基 因 组 辐 射 杂 种 图 距
————————————————————————————————
kb/cR 197 225 233 256 272 243 229 271 305 253 270 234 179 208 203 201 147 172 110 191 151 185 231 208
1) 2) 3) 4) 5) 目标基因组大分子DNA的制备 载体制备 载体和插入DNA的连接 转化 转化子鉴定
目标基因组大分子DNA的制备
1) 动物细胞: 样品洗涤→低溶点琼脂糖包埋→蛋白酶 消化→洗涤→限制酶部分酶解 2) 植物细胞: 样品(叶片)→洗涤吸干水分→液氮冷冻 →碾碎→离心收集细胞核→低融点琼脂 糖包埋→蛋白酶消化→洗涤→限制酶部 分酶解
大分子DNA的分离技术
脉冲交变电场电泳
均 一 脉 冲 电 场 电 泳
采用大分子DNA技术绘制 E.coli基因组物理图
大肠杆菌基因组物理图绘制
大 肠 杆 菌 基 因 组 遗 传 图
大肠 杆菌 基因 组 遗传 图 与 物理 图 整合
克隆作图---大分子DNA的克隆
根据克隆的DNA片段之间的重 叠顺序构建叠连群(Contig), 绘 制物理连锁图。
辐射杂种连锁分析
人类21号染色体辐射杂种图
一段人类染色体DNA的辐射杂种图
染色体 物理长度（Mb）cM/cR
人 类 基 因 组 辐 射 杂 种 图 距
————————————————————————————————
kb/cR 197 225 233 256 272 243 229 271 305 253 270 234 179 208 203 201 147 172 110 191 151 185 231 208
1) 2) 3) 4) 5) 目标基因组大分子DNA的制备 载体制备 载体和插入DNA的连接 转化 转化子鉴定
目标基因组大分子DNA的制备
1) 动物细胞: 样品洗涤→低溶点琼脂糖包埋→蛋白酶 消化→洗涤→限制酶部分酶解 2) 植物细胞: 样品(叶片)→洗涤吸干水分→液氮冷冻 →碾碎→离心收集细胞核→低融点琼脂 糖包埋→蛋白酶消化→洗涤→限制酶部 分酶解
第03章：补体系统
C4 ---→ C4a + C4b ↑ ↓
2. 活化阶段：C1s作用于后续成分, 至形成C3转化酶和C5转化酶。
C1s
↓ C2 --→
--→ C4b2b(C3转化酶)→ C4b2b3b(C5转化酶) ↓ ↑ ↑ C2b + C2a C3 -----→ C3b + C3a
• 3.膜攻击阶段 * C5转化酶 →裂解C5
C5
C5b + C6 C7 C8 C9
识别阶段 活化阶段
攻膜阶段
C56789——MAC
补体激活的经典途径
（二）MBL（mannan-binding lectin）途径
•
该途径与经典途径的过程基本类似，但激活物质 （MBL）不同； MASP与活化的 C1q具有同样生物学活性，可水解 C4和 C2分子，继而形成 C3转化酶，其后的反应过 程与经典途径相同。
→系列的连接反应
→形成C5b-C9膜攻击复合物
（membrane attack complex，MAC）
→损伤靶细胞膜→细胞崩解 C4b2b3b C5a + C5b C5 、
C6、C7、C8、C9 C5b6789(MAC)
免疫复合物 C1 C1
C2
C2b
C4b2b
C4 C4b C3 C3b C4b2b3b
膜攻击阶段
胞浆
（a)
(b)
(c)
(d)
三、补体活化的调控
(一) 补体的自身调控
补体激活过程中产生的某些中间产物极不 稳定，成为级联反应的重要自限因素。
(二) 补体调节因子的作用
1．C1抑制物（C1 inhibitor, C1INH） 与活化的C1q、C1r结合成稳定的复合物，灭活 C1r、C1s。
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1,3-二磷酸 甘油酸
COOH C=O
NAD+
CHOH CH3
NADH +
H+
乳酸脱氢酶(LDH)
CH3
乳酸
丙酮酸
目录
根据酶蛋白分子特点，又可将酶分为3类
• 单体酶(monomeric enzyme)：仅具有三级 结构的酶(仅有一条多肽链)。 • 寡聚酶(oligomeric enzyme)：由2个或2个 以上亚基以非共价键连接组成的酶。（亚基 可以相同也可以不同，聚合形式是活性的） • 多酶体系(multienzyme system)：由几种 不同功能的酶彼此聚合形成的多酶复合物。
定区域。(疏水口袋)
目录
活性中心内的必需基团
结合基团 (binding group) 与底物相结合 活性中心外的必需基团 位于活性中心以外，维持酶活性中心应有 的空间构象所必需。
目录
催化基团 (catalytic group) 催化底物转变成产物
目录
活性中心以外 的必需基团
底物
催化基团
结合基团
目录
一种酶蛋白只能和一种辅助因子结合，但 是一种辅助因子可以和不同的酶蛋白结合。
*各部分在催化反应中的作用
酶蛋白决定反应的特异性 辅助因子决定反应的种类与性质
目录
CHO CH OH
NADH+H+
C OH
CH2 O
P
3-磷酸甘油醛脱氢酶
CH2 O
P
3-磷酸甘油醛
COOH
通常只占整个酶分子体积的1-2% • 2.酶的活性部位是一个三维实体,不是一个点,一条 线,也不是一个面 • 3.酶的活性部位并不是和底物的形状正好互补,而
是在酶和底物结合的过程中,底物分子和酶分子两
者的构象同时发生了变化后才互补的
目录
• 4.酶的活性部位是位于酶分子表面的一个裂
缝中,底物分子结合到裂缝内并发生催化作
目录
• 维生素D的结构
R
HO
• 在生物体内，D2和D3本身不具有生物活性。它们在肝脏和 肾脏中进行羟化后，形成1，25-二羟基维生素D。其中1， 25-二羟基维生素D3是生物活性最强的。 • 主要功能：调节钙、磷代谢，维持血液中钙、磷浓度正常， 促使骨骼正常发育。
目录
③ 维生素E
• • 维生素E又叫做生育酚，主要存在于植物油中 目前发现的有6种，其中，，，四种有生理活性。
[CHC(CH3)CH2CH2]5CHC(CH3)2
•
主要功能：促进肝脏合成凝血酶原，还可调节几种凝血 因子的合成,促进血液的凝固。
目录
Ⅱ、水溶性维生素
共同特点 易溶于水，故易随尿液排出
体内不易储存，必须经常从食物中摄取
作用比较单一，主要构成酶的辅助因子直
1. 2. 无机金属元素 小分子有机化合物
目录
1. 金属离子对酶的作用
金属酶(metalloenzyme) 金属离子与酶结合紧密，提取过程中不易丢 失。如羧肽酶（Zn2+)
金属激活酶(metal-activated enzyme)
金属离子虽为酶的活性所必需，但与酶的结 合不甚紧密或不直接与酶结合，而是通过底 物相连接。如已糖激酶的作用需要Mg2+
1.习惯命名法——推荐名称
习惯名 有以下几种不同的命名原则 (1)根据催化的底物命名 如：蛋白酶、淀粉酶 (2)根据催化的反应性质命名 如：脱氢酶、转氨酶、脱羧酶 (3)有的酶是结合上述二个原则来命名：如琥珀酸脱氢酶 (4)为区别同一类酶，在名称前标明来源 如：胃蛋白酶、胰蛋白酶、木瓜蛋白酶
目录
2、系统命名法
CH2OH O OH OH OH OH OH OH CH2OH O CH2OH OH
目录
(6)
合成酶 Ligase or Synthetase
• 合成酶，又称为连接酶，能够催化2分子的底物合 成一分子的化合物。这类反应必须与ATP分解反应 相互偶联。 A + B + ATP + H-O-H ===A B + ADP +Pi 例如，丙酮酸羧化酶催化的反应 丙酮酸 + CO2 草酰乙酸
R1 HO R2 R3 O
•
主要功能：具有抗氧化剂的功能，可保护细胞膜的完整性； 可作为食品添加剂使用，还同时还有抗不育的作用。
目录
④ 维生素K(凝血维生素)
• 在绿叶植物及动物肝中含量较丰富。维生素K有3种： K1,K2,K3。其中K3是人工合成的。维生素K是2-甲基萘醌 的衍生物。
O
O O
CH2 O
目录
I.
•
脂溶性维生素
维生素A,D,E,K均溶于脂类溶剂，不溶于水，在食物中 通常与脂肪一起存在，吸收它们，需要脂肪和胆汁酸。 维生素A 来源：存在于动物食物中，以肝和鱼肝油最丰富。
维生素A分A1, A2两种，是不饱和一元醇类。维生素A1又称为视 黄醇，A2称为脱氢视黄醇。 主要功能：维持上皮组织健康及正常视觉，促进年幼动物的正常 生长。
目录
酶的分子组成
单纯酶：脲酶、蛋白酶、淀粉酶、核糖核酸酶 等。 （简单蛋白质） 酶 酶蛋白 （apoenzyme） 结合酶 辅酶（coenzyme) （结合蛋白质） 辅因子 （cofacter) 辅基(prosthetic group) 全酶(holoenzyme）= 酶蛋白 + 辅因子
目录
从化学本质看辅助因子
成双键的反应及其逆反应。 • 主要包括醛缩酶、水化酶及脱氨酶等。 • 例如， 延胡索酸水合酶催化的反应。
HOOCCH=CHCOOH H2O HOOCCH2CHCOOH OH
目录
(5)
异构酶
Isomerase
• 异构酶催化各种同分异构体的相互转化，即底物 分子内基团或原子的重排过程。 例如，6-磷酸葡萄糖异构酶催化的反应。
①
•
•
CH2OH A1
CH2OH A2
目录
② 维生素D(抗佝偻病维生素) 来源：外源性以动物肝脏，蛋类和乳类为主，内 源性体内可由胆固醇转化
• 维生素D是固醇类化合物，主要有D2,D3, D4, D5。其中 D2,D3活性最高。
麦角固醇 7-脱氢胆固醇 22-双氢麦角固醇 7-脱氢谷固醇
维生素D2 维生素D3 维生素D4 维生素D5
目录
酶的概念
• 目前将生物催化剂分为两类
酶 、 核酶（脱氧核酶）
酶是一类由活细胞产生的，对其特异底物 具有高效催化作用的蛋白质。
目录
二、酶的分类和命名
(一)、酶的分类 1.氧化还原酶类(oxidoreductases)
2.转移酶类 (transferases )
3.水解酶类 (hydrolases)
目录
(3)
水解酶 Hydrolase
水解酶催化底物的加水分解反应。 主要包括淀粉酶、蛋白酶、核酸酶及脂酶等。 例如，脂肪酶(Lipase)催化的脂的水解反应
• • •
R COOCH2CH3
H2O
RCOOH
CH3CH2OH
目录
(4)
裂解(合)酶 Lyase
• 裂解酶催化从底物分子中移去一个基团或原子形
用,裂缝是个疏水区域
• 5.酶活性部位具有柔性或可运动性
目录
维生素和辅酶
维生素（vitamin）是机体维持机体正常生理活动所 必需,但在体内不能合成或合成量很少,必须由食物 供给的一组小分子有机物质。 多数维生素作为辅酶和辅基的组成成分，参与体内 的物质代谢。 维生素一般习惯分为脂溶性和水溶性两大类。其中 脂溶性维生素在体内可直接参与代谢的调节作用， 而水溶性维生素是通过转变成辅酶对代谢起调节作 用。 大多数辅酶的前体主要是水溶性 B 族维生素。许 多维生素的生理功能与辅酶的作用密切相关。
目录
金属离子的作用 稳定酶的构象； 参与催化反应，传递电子； 在酶与底物间起桥梁作用； 中和阴离子，降低反应中的静电斥力等。 小分子有机化合物的作用 主要是B族维生素的衍生物,在反应中起运载 体的作用，传递电子、质子或其它基团。
目录
辅助因子分类
（按其与酶蛋白结合的紧密程度）
辅酶 (coenzyme): 与酶蛋白结合疏松（非共价），可用透 析或超滤的方法除去。 辅基 (prosthetic group): 与酶蛋白结合紧密（共价），不能用 透析或超滤的方法除去。
4.裂解酶类 (lyases)
5.异构酶类( isomerases) 6.合成酶类 (ligases, synthetases)
目录
(1)氧化-还原酶 Oxidoreductase
• • • 氧化-还原酶催化氧化-还原反应。 主要包括脱氢酶(Dehydrogenase)和氧化酶(Oxidase)。 如，乳酸(Lactate)脱氢酶催化乳酸的脱氢反应。
目录
目录
多酶复合体
目录
二、酶的活性中心
必需基团(essential group) 酶分子中氨基酸残
基侧链的化学基团中，
一些与酶活性密切相关 的化学基团。
目录
★酶的活性中心(active
center)
或称活性部位(active site)，指必需基团 在一级结构上可能相差很远,但在空间结构上 彼此靠近，组成具有特定空间结构的区域， 能与底物特异结合并将底物转化为产物的特
CH3CHCOOH NAD OH
+
CH3CCOOH NADH O
H
+
目录
(2)
转移酶 Transferase
• 转移酶催化基团转移反应，即将一个底物分子的 基团或原子转移到另一个底物的分子上。 例如， 谷丙转氨酶催化的氨基转移反应。
CH3CHCOOH HOOCCH2CH2CCOOH NH2 CH3CCOOH O O HOOCCH2CH2CHCOOH NH2