生物化学考试重点
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
生物化学考试重点1
第一章1、概念：糖糖即碳水化合物(carbohydrates)：是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称2、糖的主要生物学作用（1）糖是人和动物的主要能源物质（2）糖类具有结构功能（3）糖具有复杂的多方面生物活性与功能3、糖的分类（一）多糖按其来源的分类（1）植物多糖（2）动物多糖（3）微生物多糖（4）海洋生物多糖（5）人工合成多糖（二）多糖按其在生物体内的生理功能的分类（1）储存多糖又称为储能多糖。
淀粉和糖原分别是植物和动物的最主要储存多糖。
（2）结构多糖也称水不溶性多糖。
如几丁质、纤维素。
（三）多糖按其组成成分的分类（1）同多糖（均一多糖）是由同一种单糖或者单糖衍生物聚合而成（2）杂多糖（不均一多糖）是由不同种类的单糖或单糖衍生物聚合而成（3）黏多糖是一类含氮的杂多糖（4）结合糖是由糖类与蛋白质或脂类等生物分子以共价键连接而成的复合物4、重要多糖的结构单位及其连接方式（一）淀粉淀粉(starch)是高等植物和真菌的储存多糖，在植物种子、块茎和果实中含量很多。
天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两类。
结构单位都是α-D-葡萄糖直链淀粉以α-1,4糖苷键聚合而成，呈螺旋结构。
支链淀粉除了α-1,4糖苷键构成糖链以外，在支点处存在α-1,6糖苷键。
（二）糖原(glycogen)结构单位是α-D-葡萄糖，有α-1,4和α-1,6糖苷键。
（三）纤维素(cellulose)是地球上最多的有机化合物结构单位是β-D-葡萄糖以β-1,4糖苷键相连（四）几丁质(chitin)结构单位是N-乙酰氨基葡萄糖，以β-1,4糖苷键连接。
（五）黏多糖(mucopolysaccharide)是一类含氮的杂多糖（六）细菌多糖（1）肽聚糖(peptidoglycan)多糖部分是由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替组成的杂多糖。
（2）脂多糖(lipopolysaccharide)一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
第二章1、概念：脂类(lipid)：脂肪和类脂的总称脂肪酸(fatty acid, FA)是一条长的烃链（R-）和一个羧基（-COOH）组成的羧酸。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
生物化学实验考试重点
1.何为离心技术？它有什么用处？离心技术是利用物体高速旋转时产生强大的离心力，使置于旋转体中的悬浮颗粒发生沉降或漂浮，从而使某些颗粒达到浓缩或与其他颗粒分离之目的。
离心机转子高速旋转时，当悬浮颗粒密度大于周围介质密度时，颗粒离开轴心方向移动，发生沉降；如果颗粒密度低于周围介质的密度时，则颗粒朝向轴心方向移动而发生漂浮。
用处：它是分离细胞器和生物大分子物质基本的必备手段之一，它是测定某些纯品物质的部分性质的一种方法。
2.简述离心机的分类（1）工业用：低速，高速，超速离心机（2）试验用：1制备：a普通离心机：台式普通，台式超速离心机。
B冷冻离心机：大容量，高速，超速冷冻离心机。
2分析：分析超速离心机。
3.简述层析法的基本原理及分类原理：所有的层析系统都由两个相组成：一是固定相，另一是流动相。
当待分离的混合物随流动相通过固定相时，由于各组分的理化性质存在差异，与两相发生相互作用（吸附、溶解、结合等）的能力不同，在两相中的分配（含量比）不同，且随流动相向前移动，各组分不断地在两相中进行再分配。
分部收集流出液，可得到样品中所含的各单一组分，从而达到将各组分分离的目的。
分类;氧化铝柱，活性炭柱，纸上，液相，高效液相，硅胶薄层，聚酰胺薄层，离子交换，凝胶，亲和，金属螯合，疏水，共价层析4.简述层析技术的一般过程，层析技术可运用在哪些方面？过程：1层析柱的制作，2加样，3洗脱，4检测与鉴定运用：1小分子有机物质的纸层析及薄层层析。
2用吸附柱层析分离，纯化胡萝卜素。
3用亲和层析法分离青豌豆凝集素。
4凝胶过滤测蛋白质相对分子量。
5用hplc分析维生素5．分光光度发的基本原理。
运用分光光度法是通过测定被测物质在特定波长处或一定波长范围内光的吸光度或发光强度，对该物质进行定性和定量分析的方法。
运用：1蛋白质含量的测定2氨基酸含量的测定3糖类含量的测定4核酸含量的测定5酶活力测定6其他有色物质的测定6简述测定谷物样品中赖氨酸含量的意义？答：赖氨酸是碱性氨基酸（一羧基二氨基），它是人体不能合成的氨基酸，必须由食物提供，所以称为必需氨基酸。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结生物化学第一章绪论生物化学：生物化学是在分子水平研究并阐述生物体的物质组成、结构与功能、代谢变化与调节、生命遗传物质化学传递规律的科学。
第二章糖类化学及第九章糖代谢△1糖：糖是具有多羟基醛和多羟基酮及其衍生物或多聚物的总称。
根据其大小可分为单糖、低聚糖、和多糖。
2单糖的主要化学性质：①与碱性弱氧化剂反应（与银氨溶液反应）与本尼迪克特试剂（硫酸铜、碳酸钠和柠檬酸钠）单糖+Cu(OH)2→Cu2O↓+复杂氧化物②与非碱性弱氧化剂反应（溴水）③酶促反应④与较强氧化剂反应（HNO3）作用生成糖二酸⑤彻底氧化⑥还原反应⑦成酯反应⑧成苷反应（形成糖苷键）苷类化合物分包括糖部分和非糖部分，非糖部分称为苷元。
3双糖有麦芽糖、蔗糖、和乳糖，其中蔗糖无还原性。
麦芽糖是由两分子的α—D—葡萄糖通过α—1，4糖苷键结合二而成的；具有还原性△4，蔗糖由α-1,2-β-糖苷键连接而成，无还原性5乳糖具有还原性6多糖按其组分可分为同多糖和杂多糖，同多糖由一种单糖缩合而成包括淀粉、糖原和纤维素等；淀粉是直链淀粉和支链淀粉的混合物，水解终产物都是D-葡萄糖，直链淀粉由α-1,4糖苷键连接成键支链淀粉由α-1,4糖苷键和α-1,6糖苷键组成；（直链淀粉遇碘变蓝色）；糖原（糖原遇碘呈红褐色）△7糖蛋白：糖蛋白可分为N-连接糖蛋白和O-连接糖蛋白两类8习题：①蔗糖是由一分子的D-葡萄糖一分子的D果糖之间通过α-1，2-β-糖苷键相连② 多糖的构象大致可分为螺旋、带状、皱折和无卷曲四种类型，决定其构象的主要因素是糖链的一级结构。
③直链淀粉的构象是螺旋，纤维素的构象是带状④常用来测定测定还原糖的试剂为斐林试剂和班乃德试剂⑤直链淀粉遇碘呈蓝色，支链淀粉遇碘呈紫色，糖原遇碘呈红褐色9糖的无氧分解代谢（糖酵解）：葡萄糖或糖原在不消耗氧的条件下被分解成乳糖的过程。
（糖酵解的全部反应在胞液中进行）（熟悉）10糖酵解的全过程：①葡萄糖化成6-磷酸葡萄糖（由己糖激酶催化）消耗1个ATP并需要Mg2+参加己糖激酶是糖酵解中第一个限速酶反应不可逆②6-磷酸葡萄糖转变为6-磷酸果糖（由磷酸己糖异构酶催化）反应可逆③6-磷酸果糖转变为1,6-二磷酸果糖（由6-磷酸果糖激酶-1催化）消耗一个ATP 需Mg2+参加反应不可逆 6-磷酸果糖激酶-1是糖酵解过程中第二个限速酶④1，6-二磷酸果糖裂解成2分子磷酸丙糖（由缩醛酶催化）最后是生成了3-磷酸甘油醛⑤3-磷酸甘油醛氧化为1，3-二磷酸甘油醛（由3-磷酸甘油醛脱氢酶催化）反应产生2个H由辅酶NAD+接受生成NADH + H+ 反应可逆⑥1，3-二磷酸甘油酸转变为3-磷酸甘油酸（由磷酸甘油酸激酶催化）产生2个ATP 反应可逆⑦3-磷酸甘油酸转变为2-磷酸甘油酸（由3-磷酸甘油酸变位酶催化）反应可逆⑧2-磷酸甘油酸转变成为磷酸烯醇式丙酮酸（由烯醇化酶催化）反应不可逆⑨磷酸烯醇式丙酮酸转变为丙酮酸（由丙酮酸激酶（PK）催化）产生两个ATP 丙酮酸激酶是第三个限速酶⑩丙酮酸转化为乳酸（乳酸脱氢酶催化）反应所需要的氢原子由NADH + H+提供然后NADH+ H+重新转变成NAD+保证了糖酵解的继续进行。
(完整版)生物化学知识点重点整理
(完整版)生物化学知识点重点整理1.生物化学的概述生物化学是研究生物体内化学组成、结构、功能和变化的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它研究的内容包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂质）、酶、代谢、信号传导等生物体内的化学过程和物质的转化。
生物化学的研究对于理解生命的机理和病理过程具有重要意义。
2.蛋白质结构与功能蛋白质是生物体中最重要的生化分子之一，它们具有结构多样性和功能多样性。
蛋白质的结构包括四级结构：一级结构是氨基酸的线性序列；二级结构是氨基酸间的氢键形成的α螺旋和β折叠；三级结构是螺旋和折叠的空间结构；四级结构是多个多肽链的组合形成的复合体。
蛋白质的功能包括催化酶活性、调节信号传导、结构支架等。
3.核酸结构与功能核酸是生物体中的遗传物质，包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
DNA是双螺旋结构，由磷酸二酯键连接的脱氧核苷酸组成。
RNA是单链结构，由磷酸二酯键连接的核苷酸组成。
核酸的功能包括存储遗传信息、传递遗传信息和调控基因表达。
4.代谢与能量转化代谢是生物体内的化学反应过程，包括合成反应和分解反应。
合成反应是通过合成物质来维持生物体的正常生理功能；分解反应是通过分解物质来提供能量。
能量转化是代谢过程中最重要的一环，包括能量的捕获、传递和释放。
生物体通过代谢和能量转化来获取能量、转化能量和维持生命活动。
5.酶的催化机制酶是生物体内催化反应的生物分子，能够加速化学反应的速率，降低反应的活化能。
酶的催化机制包括底物识别、底物结合、酶底物复合物的形成、催化反应和生成产物。
酶的催化过程中涉及到酶活性位点的氨基酸残基和底物之间的相互作用。
6.信号传导与细胞通讯细胞内和细胞间的信号传导是维持生物体内稳态和调节机体功能的重要手段。
信号传导包括外部信号的接受、内部信号的传递和效应的产生。
细胞间的信号传导有兴奋性传导和化学信号传导两种方式。
7.糖的分类与代谢糖是生物体内最重要的能量源，也是合成生物大分子的前体。
生物化学 考试重点
第四章蛋白质化学1.大多数氨基酸与茚三酮反应呈色是什么？有何例外？双缩脲反应出现在什么化合物中，该反应有何作用？1，蓝紫色。
谷氨酰胺和天冬酰胺与茚三酮反应则形成棕色产物。
而脯氨酸则与茚三酮反应则形成黄色产物。
可以用于蛋白质定量分析。
2，蛋白质在碱性溶液中也能与硫酸铜反应，产生红紫色络合物。
2.肽键有哪些结构特点？答：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键称为肽键。
氨基酸通过肽键连接构成的分子称为肽。
3.维持蛋白质一，二，三，四级结构的化学键有哪些？答：一级结构：肽键，二硫键二级结构：氢键三级结构：疏水作用，氢键，部分离子键和少量共价键（如二硫键）四级结构：疏水键4.α螺旋，β折叠结构有什么特点？答：α螺旋：1.多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。
2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm3.每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
Β折叠：1.肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。
2.依靠C＝O与H形成氢键，使构象稳定5.何为蛋白质的变性？变性蛋白质有什么特点？具有三级或四级结构的蛋白质变性后结构上有何变化？1.蛋白质变性：某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。
2.特点：①某些理化性质的改变：有些原来在分子内部的疏水集团暴露出来，分子的不对称性增加，粘度增加，扩散系数减小，溶解度降低，结晶性丧失，，蛋白质容易被蛋白酶降解。
②生物活性丧失（主要）一般认为蛋白质变性的本质是非共价键破坏，所以蛋白质变性一级结构不变，空间构象改变。
3.三级结构4.四级结构6.蛋白质的沉淀方法有哪些？（1）盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐会破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀。
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第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（ Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）: 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学期末考试知识点归纳
生物化学期末考试知识点归纳三羧酸循环记忆方法一：糖无氧酵解过程中的“１、２、３、４”１：1分子的葡萄糖２：此中归纳为：6个22个阶段；经过2个阶段生成乳酸2个磷酸化；2个异构化，即可逆反应；2个底物水平磷酸化；2个ＡＴＰ消耗，净得2个分子的ＡＴＰ；产生2分子ＮＡＤＨ３：整个过程需要3个关键酶４：生成４分子的ＡＴＰ．二：糖有氧氧化中的“１、２、３、４、５、６、７”１：1分子的葡萄糖２：2分子的丙酮酸、2个定位３：3个阶段：糖酵解途径生成丙酮酸丙酮酸生成乙酰ＣＯ-Ａ三羧酸循环和氧化磷酸化４：三羧酸循环中的４次脱氢反应生成３个ＮＡＤＨ和１个ＦＡＤＨ2５：三羧酸循环中第５步反应：底物水平磷酸化是此循环中唯一生成高能磷酸键的反应６：期待有人总结７：整个有氧氧化需７个关键酶参与：己糖激酶、６－磷酸果糖激酶、丙酮酸激酶、丙酮酸脱氢酶复合体、拧檬酸合酶、异拧檬酸脱氢酶、a-酮戊二酸脱氢酶复合体一.名词解释：1.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处在某一pH值时，蛋白质解离成正、负离子的趋势和程度相等，即称为兼性离子或两性离子，净电荷为零，此时溶液的pH值称为该蛋白质的等电点。
、2.蛋白质的一级结构：是指多肽链中氨基酸的排列的序列，若蛋白质分子中含有二硫键，一级结构也包括生成二硫键的半胱氨酸残基位置。
维持其稳定的化学键是：肽键。
蛋白质二级结构：是指多肽链中相邻氨基酸残基形成的局部肽链空间结构，是其主链原子的局部空间排布。
蛋白质二级结构形式：主要是周期性出现的有规则的α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规则卷曲等。
蛋白质的三级结构是指整条多肽链中所有氨基酸残基，包括相距甚远的氨基酸残基主链和侧链所形成的全部分子结构。
因此有些在一级结构上相距甚远的氨基酸残基，经肽链折叠在空间结构上可以非常接近。
蛋白质的四级结构是指各具独立三级结构多肽链再以各自特定形式接触排布后，结集所形成的蛋白质最高层次空间结构。
3..蛋白质的变性：在某些理化因素的作用下，蛋白质的空间结构受到破坏，从而导致其理化性质的改变和生物学活性的丧失，这种现象称为蛋白质的变性作用。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学考试重点
蛋白质1氨基酸的等电点( pI)；在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为，，，2蛋白质的一级结构；指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
3二级结构；蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象（氢键）4三级结构；多条肽链中所有原子的空间排布。
包括主链、侧链的构象。
（疏水键、离子键、氢键和范德华力）5四级结构；蛋白质分子中各亚基的空间排布及相互接触关系（疏水键，盐键，氢键，范德华力）6结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构是肽链中木些局部二级结构汇集在一起形成能发挥生物学功能的特定区域7模体（膜序）；在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构像，并发挥其特殊的功能，8蛋白质的等电点；当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为，，，9蛋白质的变性；在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失（加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂）（应用举例临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
如高温、高压、紫外线、酒精消毒等）10盐析：是中性盐加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀论述蛋白质的分子结构与功能的关系？？一、蛋白质一级结构是高级结构和功能的基础1、一级结构的改变可能导致蛋白质功能丧失例：镰刀形红细胞贫血2一级结构是形成空间结构的物质基础3一级结构中的另一部分氨基酸残基，在蛋白质的构象中处于关键部位二、蛋白质空间构象是其功能活性的基础1空间结构相似的蛋白质其功能也相似2血红蛋白的亚基构象变化可影响亚基与氧结构3蛋白质的构象改变可导致疾病如人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病酶1同工酶：指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶2酶的活性中心，指酶分子中必需基团其一级结构的排列上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，形成一个能与底物特异结合并将底物转化为产物的特定空间区域,3绝对特异性；有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反映，生成一种特定结构的产物4相对特异性；有的酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为，，5不可逆性抑制作用；抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活不能用透析超滤等方法予以去除的抑制作用。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学，它是生命科学领域的重要基础学科之一。
以下是生物化学的一些重点内容：一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一，具有多种重要的功能，如催化、结构支持、运输、免疫防御等。
1、氨基酸组成蛋白质的基本单位是氨基酸，共有 20 种常见的氨基酸。
氨基酸的结构通式为：一个中心碳原子连接一个氨基（NH₂）、一个羧基（COOH）、一个氢原子和一个侧链（R 基团）。
根据侧链的性质，氨基酸可分为极性（亲水）和非极性（疏水）两大类。
2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构：指氨基酸在多肽链中的排列顺序，通过肽键连接。
二级结构：主要有α螺旋、β折叠和β转角等。
α螺旋是多肽链绕中心轴形成的右手螺旋结构，每个氨基酸残基的 NH 与第四个氨基酸残基的 C=O 形成氢键。
β折叠则是肽链伸展形成的片状结构，通过链间氢键维持稳定。
三级结构：是整个多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维结构，主要依靠疏水相互作用、氢键、盐键和范德华力等维持稳定。
四级结构：由两条或多条具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。
3、蛋白质的性质两性解离和等电点：在不同的 pH 条件下，蛋白质可解离成带正电荷或负电荷的离子，当蛋白质所带净电荷为零时的 pH 称为等电点。
胶体性质：蛋白质分子颗粒大小在1-100nm 之间，属于胶体溶液，具有布朗运动、丁达尔现象和不能透过半透膜等胶体性质。
变性和复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物学活性丧失，称为变性。
变性后的蛋白质若去除变性因素，有可能恢复其原有的结构和功能，称为复性。
二、核酸核酸是遗传信息的携带者，分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）两大类。
1、核苷酸核酸的基本组成单位是核苷酸，由碱基、戊糖和磷酸组成。
碱基分为嘌呤碱（腺嘌呤 A、鸟嘌呤 G）和嘧啶碱（胸腺嘧啶 T、胞嘧啶 C、尿嘧啶 U）。
生物化学复习资料重点
生物化学复习资料重点生物化学是生物学中的一门基础学科，它主要研究生物分子及其在细胞中的结构、功能、代谢、调控等方面的基本规律。
因此，对于学习生物化学的学生来说，必须留心掌握一些重点复习资料。
本文将针对这一问题进行一些讨论。
1.氨基酸和蛋白质的结构与功能氨基酸是蛋白质的基本组成单元，而蛋白质则是生物体内最重要的大分子有机化合物之一。
因此，学生需要深入了解氨基酸和蛋白质的结构与功能。
氨基酸的结构包含氮基、羧基、侧链分别连接在中央的碳原子上。
侧链的化学性质、结构和分布情况等是决定蛋白质分子结构和功能的重要因素。
蛋白质分子在生物体内具有多种功能，如酶催化作用、运输、抗原性、调节等。
2.酶和酶促反应酶是生物体内最重要的催化剂，可以加速生物化学反应的速率。
学生需要了解酶的性质、分类、活性位点、催化机理等方面的知识。
在酶促反应方面，学生需要了解酶与底物的结合方式、反应物与产物的转化关系等问题。
同时，生物体内的酶促反应还涉及到许多相关的调节机制，学生需要深入了解这些调节机制的原理和作用。
3.生物膜的结构与功能生物膜是生物体内细胞的界面结构，它在细胞内外起着分隔单元、维持稳定、运输和信息传递等重要功能。
学生需要掌握生物膜的组成、结构和功能等方面的知识。
生物膜主要由磷脂双层、蛋白质和糖类等组成，其中磷脂双层起着屏障和选择通道等作用。
同时，膜蛋白在细胞膜的粘合、检测、传输等方面发挥着重要的作用。
学生还需要了解生物膜内外物质传递的机制和影响因素等方面的知识。
4.核酸的结构与功能核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的大分子有机化合物，其中DNA是基因物质的主要组成成分。
学生需要了解核酸的组成、结构和功能等方面的知识。
DNA分子的结构包括碱基对、磷酸骨架和螺旋结构等，它在生物体内的作用是存储、传递和维护遗传信息。
RNA是DNA信息的复制、转录和翻译过程中的直接参与者，主要包括mRNA、tRNA和rRNA等。
在这些方面，学生需要系统地了解核酸分子的结构、特性和功能等。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学。
它涵盖了广泛的领域，从分子水平理解生命现象，对于医学、农业、食品科学等众多领域都具有重要意义。
以下是一些生物化学的重点知识。
一、蛋白质蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一。
（一）结构1、一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
通过肽键连接氨基酸，形成线性的链状结构。
2、二级结构：包括α螺旋、β折叠等。
α螺旋是通过氢键维持稳定的右手螺旋结构；β折叠则是伸展的多肽链通过氢键形成的片层结构。
3、三级结构：是指整条多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维空间结构。
主要的化学键包括疏水作用、氢键、离子键和范德华力等。
4、四级结构：对于由多条多肽链组成的蛋白质，各条多肽链之间的相对空间位置关系即为四级结构。
（二）功能1、催化功能：如酶。
2、结构支持：如胶原蛋白构成结缔组织。
3、运输功能：如血红蛋白运输氧气。
4、免疫功能：例如抗体。
（三）蛋白质的性质1、两性解离：在不同的 pH 条件下，蛋白质会带上正电荷或负电荷。
2、沉淀反应：通过加入盐、有机溶剂等可使蛋白质沉淀。
3、变性与复性：变性是指蛋白质的空间结构被破坏，丧失活性；在一定条件下，变性的蛋白质有可能复性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
（一）DNA1、结构：双螺旋结构，由两条反向平行的脱氧核苷酸链通过碱基互补配对形成。
2、功能：携带遗传信息，是遗传物质。
3、复制：半保留复制，保证了遗传信息的准确传递。
（二）RNA1、种类：包括信使 RNA（mRNA）、转运 RNA（tRNA）和核糖体 RNA（rRNA）。
2、 mRNA：携带遗传信息，指导蛋白质的合成。
3、 tRNA：在蛋白质合成过程中转运氨基酸。
4、 rRNA：参与核糖体的组成。
三、酶酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
（一）特性1、高效性：能显著加快反应速度。
2、专一性：对特定的底物和反应具有高度的选择性。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、性质、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科，对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等都具有重要意义。
以下是为您整理的生物化学重点笔记。
一、蛋白质化学1、蛋白质的组成与结构组成：蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成，其基本组成单位是氨基酸。
结构：蛋白质具有一级结构（氨基酸的排列顺序）、二级结构（如α螺旋、β折叠等）、三级结构（整条肽链的空间构象）和四级结构（多条肽链形成的复合物）。
2、蛋白质的性质两性解离：在一定的 pH 条件下，蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
胶体性质：蛋白质溶液是一种胶体溶液，具有丁达尔现象、布朗运动等特性。
变性与复性：在某些物理或化学因素作用下，蛋白质的空间结构被破坏，导致其理化性质和生物活性改变，称为变性；变性后的蛋白质在适当条件下可以恢复其原有的空间结构和生物活性，称为复性。
3、蛋白质的分离与纯化沉淀法：如盐析、有机溶剂沉淀等。
层析法：包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
电泳法：如聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳等。
二、核酸化学1、核酸的组成与结构组成：核酸分为脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA），它们由核苷酸组成，核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
结构：DNA 是双螺旋结构，RNA 有单链、双链等多种结构形式。
2、 DNA 的复制与转录DNA 复制：以亲代 DNA 为模板，按照碱基互补配对原则合成子代DNA 的过程。
转录：以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
3、 RNA 的种类与功能mRNA（信使 RNA）：携带遗传信息，指导蛋白质合成。
tRNA（转运 RNA）：在蛋白质合成中转运氨基酸。
rRNA（核糖体 RNA）：参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的本质与特性本质：酶是具有催化活性的蛋白质或 RNA。
特性：高效性、专一性、可调节性、不稳定性。
2、酶的催化机制降低反应的活化能：通过形成酶底物复合物，使反应更容易进行。
生物化学考试重点
1.DNA半保留复制DNA复制保留原模板DNA的一条链，另一条链为新合成。
2.蛋白质变性在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，理化性质改变，生物学活性丧失。
3.核酸分子杂交不同来源核酸变性后在一起复性，互补核算片段形成局部双链。
4.酶活性中心发挥酶活性所必需的特定空间结构区域。
5.逆转录以RNA为模板合成DNA的过程。
由于与转录过程相反，称为反转录，催化此反应的酶是逆转录酶。
6.三羧酸循环乙酰辅酶A经过循环体系，氧化分解成CO2和水的过程，由于含三羧酸的柠檬酸为其第一个中间产物，又名柠檬酸循环，是三大类营养物分解代谢的共同通路。
7实时PCR 在PCR体系中引入荧光标记分子，以计算PCR产物量，常用于定量分析。
8.生物氧化生物体内的氧化分解，最终生成CO2和水的过程，并逐步放出能量。
9.糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下，彻底氧化生成水和二氧化碳，并释放出能量的过程。
10.糖异生非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
11.同工酶催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质等不同的一组酶。
12.酮体乙酰乙酸，B羟丁酸，丙酮的统称，是脂肪酸分解代谢的中间产物。
13.限制性核酸内切酶识别DNA的特意序列，并在识别部位或其周围切割DNA 的一类内切酶，是基因工程的重要工具酶。
14.氧化磷酸化生物氧化脱氢与氧结合生成水，与ADP磷酸化生成ATP的过程相偶联，称为氧化磷酸化。
是体内生成ATP的主要方式。
15.一碳单位某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团，由四氢叶酸携带参加代谢。
1.DNA 二级结构的特点【1】DNA 是反向平行双链结构，以一共同轴为中心缠绕成右手螺旋。
【2】碱基配对使双链结构互补，脱氧核糖基和磷酸基位于双链的外侧，而碱基位于内侧。
且 A=T.G=C.【3】疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。
【4】螺旋直径为2nm, 螺旋旋转一圈刚好为10个碱基对螺距为3。
4nm.2.简述糖的生理功能和糖分解代谢途径的概念与意义。
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1．Asymmetric tranion不对称转录：在庞大的基因组中，细胞不同的发育时序，生存条件和生理需要，只要部分的基因发生转录，转录的这种选择性称~2．Operon操纵子：转录是是不连续的、分区段进行的，每一个转录区域可视为一个转录单位，包括若干个结构基因及上游的调控序列。
3．Biotransformation生物转化：人体内经常存在一些非营养物质，这些物质既不能构成组织细胞的结构成分，又不能氧化供能，其中的一些对人体有一定生物学效应和毒性作用，机体在排除这些物质以前常将其进行各种代谢转变称~4．Hyperchromic effect增色效应：DNA接连过程中，由于更多的共轭双链得以暴露，DNA 在紫外区260nm处的吸光值将增加，这与解链程度有一定的比例关系，此关系称~ 5．Okazaki fragment~岡崎片断：DNA复制过程中的不连续片断。
6．Melting temperature溶解温度：紫外线吸收值上升到最大值的50%时的温度称DNA的解链温度，这一现象与结晶体的溶解过程类似，称~7.ile pigment胆色素:铁卟啉化合物的主要分解代谢产物，包括胆红素、胆绿素、胆素原和胆素。
8．cDNA：指经反转录合成的，与RNA互补的单链DNA。
9．Glycolysis糖酵解：在缺氧的情况下，葡萄糖生成乳酸的过程。
10．Structural gene结构基因：能转录出RNA的DNA片断。
11．De novo synthesis从头合成途径：利用磷酸核糖、氨基酸、一碳单位及CO2等简单物质为原料，经过一系列的酶促反应，合成嘌呤核苷酸，称为~12．Isoenzyme同工酶：长期进化过程中基因分化的产物，是指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构，理化性质乃至免疫性质不同的一组酶。
13．Exon外显子：基因的编码序列，在断裂基因及其转录产物上出现，并表达成熟的DNA 核酸序列。
14．Allosteric effect变构效应：一个氧分子与Hb亚基结合后引起亚基构象变化，称为~ 15．S-D sequenceS-D序列：在各种原核mRNA起始AUG密码上游8~13核苷酸部位，存在4~9个核苷酸的一致序列，富含嘌呤碱基如-AGGAGG-，称~16．Oxidative phosphorylation氧化磷酸化：在呼吸链电子传递过程中偶联ADP磷酸化生成ATP，称17．One carbon unit一碳单位：某些氨基酸在分解代谢过程中可以产生含有一个碳原子的基团，称~18．Leading strand领头链：DNA复制过程中顺着解链方向生成的子链，复制是连续进行的，这股链称19．Ribozyme核酶：某些小RNA分子具有催化特定RNA降解的活性，在RNA合成后的剪接修饰过程中具有重要作用，这种具有催化作用的小RNA称作~20．Restriction endonuclease限制性核酸内切酶：识别DNA的特异序列，并在识别位点或其周围切割双链DNA的一类内切酶。
21．Transamination转氨基作用：体内各组织中的转氨酶催化某一氨基酸的α-氨基酸转移到α-酮酸的酮基上，生成相应的氨基酸，原来的氨基酸则转变成α-酮酸。
22．Quarternary structure of prion蛋白质四级结构：蛋白质分子中各个亚基的空间排布及压级接触部位的布局和相互作用。
23．Ketone bodies酮体：乙酰乙酸、β-羟丁酸及丙酮合称~24．Essential amino acid必需氨基酸：体内需要又不能自身合成，必需由食物供给的氨基酸，包括：……25．Genetic coden遗传密码：mRNA信息区内相邻三个核苷酸组成1个三联体的密码子编码一种蛋白质，这三联体密码就称为~26．Primary structure of protein蛋白质一级结构：在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序称为蛋白质的一级结构。
1、请列出参与原核生物DNA复制过程的各种蛋白质它们各自的作用？蛋白质通用名功能DnaA 辨认起始点DnaB 解螺旋酶解开DNA双链DnaC 运送和协同DnaBDnaG 引物酶催化RNA引物生成ssB 单链DNA结合蛋白稳定已解开的单链拓扑异构酶理顺DNA链（例如水解、连接磷酸二酯键）2、B型DNA双螺旋模型的结构要点（1）DNA是反向平行的互补双链结构2双链是右手螺旋结构3疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定3、简述RNA在蛋白质合成的作用mRNA是蛋白质合成的模版，mRNA通过其模版作用传递DNA的遗传信息，并指导蛋白质的合成tRNA在蛋白质合成过程中起着运输氨基酸的作用，rRNA在蛋白质合成过程中起着装配机的作用4．比较DNA和RNA的异同点。
比较项目DNA RNA相同点分子组成含有碱基A、G、C、戊糖和磷酸分子结构组成基本单位是单核苷酸，以3’,5’-磷酸二酯键相连成一级结构不同点分子组成含脱氧核糖，含T 含核糖，含U分子结构一级结构是指脱氧核糖核苷酸的数量和排列顺序；二级结构为双螺旋结构；三级结构为超螺旋结构，真核细胞中为核小体结构。
一级结构指核糖核苷酸的排列顺序；二级结构为发卡型的单链结构，也有局部的小螺旋结构，tRNA的二级结构为三叶草型, tRNA的三级结构为倒L型结构。
生物学功能是遗传物质的储存和携带者，参与蛋白质的合成5、GLU（谷氨酸）在体内是如何进行分解代谢，转变为最终代谢物的？（1）谷氨酸的转氨基作用与L-谷氨酸氧化脱氨基作用：主要在肝肾组织中进行氨基酸α-酮戊二酸NH3+NADH+H转氨酶L-谷氨酸脱氢酶α-酮酸谷氨酸H2O+NAD（2）转变为谷氨酰氨主要从脑、肌肉等组织向肝或肾运氨L-谷氨酸NH3+A TP谷氨酸胺合成酶ADP+PI 谷氨酰氨NH3 谷氨酰胺酶H2O（3）谷氨酰氨的脱羧基作用L—谷氨酸脱羧酶L-谷氨酸CO2 γ-氨基丁酸6．简述乳糖操纵子的调控机制。
负性调节：在没有乳糖存在时，阻遏蛋白与O序列结合，结合在P序列上的RNA的聚合酶不能通过，抑制转录启动，三种酶不能合成，在乳糖存在时，半乳糖生成并与阻遏蛋白结合，是阻遏蛋白不能与O序列结合，结合在P序列上的聚合酶可通过O序列的启动转录结构基因的编码的三种酶合成。
正性调节：在葡萄糖缺乏时，细胞内Camp增加，形成CAP-Camp复合物，该复合物与启动序列附近的CAP位点结合，促进RNA聚合酶与启动子结合和转录。
协调结合：Lac阻遏蛋白负性调节与CAP正性调节两种机制协调合作。
7、重组DNA技术的基本步骤1目的基因的获取a化学合成方法b基因DNA文库c.cDNA文库d聚合酶链反应2克隆载体的选择和构建3外源基因与载体的连接a粘性末端的连接b平端连接c同聚物加尾d人工接头连接（4）重组NDA导入受体菌（5）重组体的筛选a直接选择法b免疫学方法（6）克隆基因的表达a原核表达系b真核表达系9．结合蛋白质分子结构与功能的关系，讨论快速调节细胞水平物质代谢的机制与意义。
答：快速调节是通过改变酶的分子结构，从而改变其活性来调节酶促反应速度，分为变构调节及化学修饰调节两种。
如HB具有4个亚基组成的四级结构，它与氧气可逆结合，其曲线呈S型。
可见HB中第一个亚基与氧气结合以后，促进第四个亚基与氧气结合。
这种一个氧分子与HB亚基结合后引起亚基构象改变，称为变构效应。
小分子氧气是变构剂。
意义：1代谢途径终产物常可使催化该途径起始反应的酶受到抑制2变构调节可使能量得以利用，不致浪费3还可使不同的代谢途径相互协调8、ASP在体内是如何进行代谢的转变为最终代谢产物？答：磷酸烯醇型丙酮酸羧激酶天冬氨酸--------草酰乙酸-----------------------磷酸烯醇式丙酮酸---2-α-酮戊二酸谷氨酸GTP GDP+CO2磷酸甘油------3-磷酸甘油----1，3—二磷酸甘油酸-----3—磷酸甘油酸---1，A TP ADP3—二磷酸甘油酸---------3—磷酸甘油酫----1，6—二磷酸----------6—磷酸NADPH+H NADP 果糖二磷酸酶-1果糖---6—磷酸葡萄果糖---6—磷酸葡萄糖-----------葡萄糖葡萄糖-6-磷酸酶10、简述胆红素在肝中的代谢过程（1）衰老的红细胞被网状内皮系统破坏后释放出的血红素，在血红素加氧酶的催化下，生成胆绿素，再在胆绿素还原酶的催化下生成脂溶性的胆红素（2）胆红素入血与清蛋白结合为血胆红素而被运输（3）胆红素被运送到肝脏，被肝细胞摄取后，与Y蛋白或Z蛋白结合，再被运到内质网，在葡萄糖醛酸转移酶催化下生成肝胆红素（4）肝胆红素随胆汁进入肠道，在肠菌作用下生成无色的胆素原，大部分胆素原随粪便排出，被空气氧化成黄褐色的粪胆素；小部分经门静脉被重吸收，后大部分又再分泌入肠道，进行胆素原的肠肝循环。
重吸收的胆素原小部分进入体循环，经肾由尿排出，尿胆素原被空气氧化成黄色的尿胆素。
11．真核基因组的结构特点。
1、真核基因组结构庞大。
2、单顺反子：真核基因转录产物为顺反子即一个编码基因转录分成一个信使mRNA分子，均翻译成一条多肽链3、重复序列：重复序列在真核DNA中普遍存在，重复序列长短不一。
4、基因不连续性：在编码基因内部有一些不为蛋白质编码的间隔序列称内含子，而编码序列称外显子。
12．简述糖异生的生理意义。
1、空腹时或饥饿时将非糖物质异生成糖，维持血糖浓度恒定2、参与补充或恢复肝脏糖原储备3、糖异生促进泌氨排酸，维持酸碱平衡。
13．简述在基因工程种目的基因的主要来源。
1、从染色体DNA中直接分离2、化学合成法：利用DNA合成仪通过化学合成法合成目的基因。
3、基因组DNA文库：分离组织或细胞染色体DNA，利用限制性内切酶将染色体DNA切割成基因水平的许多片断，其中含有我们感兴趣的片断，将他们与适当的克隆载体拼接成重组DNA分子，继而转入受体菌扩增，使每个细菌内部携带一种重组DNA分子的多个拷贝。
4、Cdna 文库5、聚合链每反应：PCR技术。
14．简述血氨的来源与去路。
来源：1、组织种氨基酸脱氨基作用2、肠道呼吸的氨（1）腐败作用产生的氨（2）肠道尿素经肠道细菌尿素酶水解产生的氨3、肾小管上皮细胞分泌的氨主要来自谷氨酰氨的水解4、胺内嘌呤嘧啶等含氮物质的水解也可以产生少量氨。
去路：1、氨主要在肝脏经鸟氨酸合成尿素随尿排出体外2、合成谷氨酰胺3、合成必须氨基酸15．三羧酸循环的生理意义有哪些？1、三羧酸循环是三大营养素的最终代谢通路2、三羧酸循环又是糖、脂肪、氨基酸代谢联系的枢纽3、为其他物质代谢提供小分子前体4、为呼吸链提供H++e。
16．简述酶原、酶原的激活及其生理意义。
有些酶在细胞内合成或初分泌，或在其发挥催化功能前只是酶的无活性前体，必须在一定的条件下这些酶的前体水解开一个或几个特定的肽键，使构像发生改变，表现酶的活性，这种无活性的酶前体称作酶原。