第三军医大学考试课程资料生物化学总结
医学生生物化学复习知识点总结
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成1.主要组成元素：C(50%~55%), H(6%~7%), O(19%~24%) N,(13%~19%)S(0~4%)。
有些蛋白质还含有少量的磷和金属元素铁，铜等，个别蛋白质还含有碘。
其中蛋白质的含氮量比较稳定，平均为16%。
2.含氮量和蛋白质的计算公式:1gN = 6.25gPr3.蛋白质的基本组成单位：氨基酸。
(人体内有20种氨基酸参与蛋白质的合成，通常是L-a-氨基酸)4.结构通式：R-CH-COOH(其中R表示侧链基团）INH25.氨基酸的分类:（1）酸性氨基酸: 谷氨酸（GIu），天冬氨酸（Asp）（2）碱性氨基酸：精氨酸（Arg），赖氨酸（Lys），组氨酸（His）6.氨基酸具有的理化性质：（1）具有两性电离的性质。
其解离方式取决于其所处溶液的酸碱度。
所有的氨基酸都含有碱性的a-氨基和酸性a--羧基，可在酸性溶液中与质子（H+）结合带正电荷的阳离子（NH3+），也可在碱性溶液中与OH-结合，失去质子变成带负电荷的阴离子（-COO-）。
7.氨基酸的等电点：某一溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性电子，成电中性，该溶液的PH值为该氨基酸的等电点。
8.肽键：一分子氨基酸的a-羧基和一分子氨基酸的a-氨基脱水缩合形成的酰胺键，即-CO-NH-。
氨基酸戒肽键联结成多肽链，是蛋白质分子中的主要共价键，性质比较稳定。
9.多肽：十个以上和五十个以下的氨基酸残基。
10.谷胱甘肽（GSH）：谷氨酸，半胱氨酸和组氨酸组成的三肽。
GSH的巯基（-SH）具有还原性，抗氧化作用强。
第二节蛋白质的分子结构1.蛋白质的一级结构（1）概念：氨基酸的排列顺序（2）主要化学键：二硫键（-S-S-）（3）结构特点：结构各不相同，一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
2.二级结构（1）概念：多肽链的局部有规则重复的主链构象。
（2）主要类型：A.参与肽键形成的6个原子在同一个平面。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
生物化学各章知识点总结
生物化学各章知识点总结一、生物化学基本概念1. 生物化学的基本概念生物化学是在分子水平上研究生物体内各种生物分子之间的相互作用和生物体内生物分子的合成、转化和降解规律的一门学科。
生物体内的生物分子包括蛋白质、核酸、碳水化合物、脂类等，它们是生物体内最基本的能量来源和结构组分。
2. 生物大分子的结构和功能（1）蛋白质是生物体内最重要的大分子，是生命活动的基本组成单元，具有结构、酶、携氧、抗体等生物学功能。
（2）核酸是生物体遗传信息的基本载体，包括DNA和RNA两大类，是生物体的遗传物质，具有储存遗传信息和遗传信息传递的功能。
（3）碳水化合物是生物体内最常见的有机化合物，是生物体内能量转化和物质代谢的主要来源。
（4）脂类是生物体内主要的储存能量的物质，还在细胞膜的结构和功能中起重要作用。
二、蛋白质的结构和功能1. 蛋白质的结构（1）蛋白质的结构级别蛋白质的结构级别包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，二级结构是指蛋白质的α-螺旋、β-折叠等次级结构，三级结构是指蛋白质的立体构象，四级结构是指蛋白质的多肽链之间的相互作用。
（2）蛋白质的构象变化蛋白质的构象包括原生构象、变性构象和热力学稳定性构象。
蛋白质的构象变化直接影响着蛋白质的功能。
2. 蛋白质的功能蛋白质作为生物体内最主要的功能分子，具有结构、酶、携氧、抗体等多种功能。
其中，酶是蛋白质的主要功能之一，是细胞内代谢调节的主要媒介，参与了生物体内几乎所有的代谢过程。
三、酶的性质和功能1. 酶的结构和功能（1）酶的结构酶是一种大分子蛋白质，其结构由氨基酸残基序列决定，具有特定的三级结构和活性位点。
（2）酶的功能酶是生物体内最主要的催化剂，能够加速生物体内化学反应的进行，参与了生物体内的新陈代谢。
2. 酶的性质（1）酶的活性酶的活性受到多种因素的影响，包括温度、pH值、金属离子等。
（2）酶的抑制酶的活性可以被抑制，包括竞争性抑制、非竞争性抑制等。
(完整word版)生物化学部分总结
第19章代谢总论1、分解代谢: 有机营养物, 不管是从环境获得的, 还是自身储存的, 通过一系列反应步骤变为较小的, 较简单的物质的过程称为分解代谢。
2、合成代谢: 又称生物合成, 是生物体利用小分子或大分子的结构原件建造成自身大分子的过程。
3、ATP储存自由能为生物体的一切生命活动提供能量。
满足以下四方面的需要: ①生物合成、②肌肉收缩、③营养物逆浓度梯度跨膜运送、④在DNA、RNA、蛋白质能生物合成中, 以特殊方式起递能作用。
4、能够直接提供自由能推动生物体多种化学反应的核苷酸类分子除ATP外, 还有GTP, UTP, CTP。
GTP对G蛋白的活化, 蛋白质的生物合成, 蛋白质的寻靶作用, 蛋白质的转运等等都作为推动力提供自由能。
5、FMN, 黄素腺嘌呤单核苷酸, FAD, 黄素腺嘌呤二核苷酸, 它们是另一类在传递电子和氢原子中起作用的载体。
FMN和FAD都能接受两个电子和两个氢原子, 它们在氧化还原反应中, 特别是在氧化呼吸链中起着传递电子和氢原子的作用。
6、辅酶A, 简写为CoA, 分子中含有腺嘌呤、D-核糖、磷酸、焦磷酸、泛酸和巯基乙胺。
在水解时释放出大量的自由能。
第20章遗传缺欠症缺乏尿黑酸氧化酶, 导致酪氨酸的代谢中间物尿黑酸不能氧化而随尿排出体外, 在空气中使尿变成黑色。
苯丙酮尿症, 是苯丙氨酸发生异常代谢的结果, 这是尿中出现苯丙氨酸。
但酪氨酸的代谢仍然正常。
通过以上两种不正常的代谢现象, 是苯丙氨酸的代谢途径得到了阐明。
第21章生物能学1、高能磷酸化合物的类型.碳氧键..氮磷键型-如胍基磷酸化合物。
1.磷酸肌酸。
2.磷酸精氨酸..硫酯键型-活性硫酸基.1.3’-腺苷磷酸5’-磷酰硫酸.2.酰基辅酶A..甲硫键型-活性甲硫氨.2、ATP水解释放的自由能收到许多因素的影响。
当ph升高时ATP释放的自由能明显升高。
还受到Mg2+等其他一些2价阳离子的复杂的影响。
3、ATP在磷酸基团转移中作为中间递体而起作用。
生物化学基础知识整理总结
生物化学基础知识整理总结一、生物化学的定义与重要性生物化学是研究生物体内化学过程和化学物质的学科，是生物学和化学的交叉学科。
它主要关注生物体如何通过化学反应来维持生命活动，包括能量转换、物质代谢、信息传递、基因表达等。
生物化学在医学、农业、食品科学、药物研发等领域都有广泛应用，对理解生命现象和开发新技术具有重要意义。
二、生物化学的主要知识点1. 蛋白质结构与功能蛋白质的基本单位：氨基酸。
通过肽键连接形成多肽链，再折叠成具有特定功能的蛋白质。
蛋白质的分类：酶、激素、抗体、结构蛋白等。
蛋白质的结构层次：一级结构（氨基酸序列）、二级结构（α-螺旋、β-折叠等）、三级结构（整体三维结构）、四级结构（多亚基蛋白质）。
举例：血红蛋白是一种含铁的蛋白质，具有四级结构，能够运输氧气。
2. 核酸结构与功能核酸的种类：DNA（脱氧核糖核酸）和RNA（核糖核酸）。
核酸的组成：核苷酸（由五碳糖、磷酸和含氮碱基组成）。
核酸的结构：一级结构（核苷酸序列）、二级结构（DNA双螺旋、RNA折叠等）、三级结构（空间构象）。
举例：DNA双螺旋结构通过碱基配对（A-T、G-C）维持稳定，实现遗传信息的传递。
3. 酶与催化作用酶的定义：具有催化功能的蛋白质或RNA。
酶的特性：高效性、专一性、可调节性。
酶的作用机制：降低化学反应的活化能，加快反应速率。
举例：唾液淀粉酶能催化淀粉水解为麦芽糖，帮助消化。
4. 细胞代谢能量代谢：通过糖酵解、柠檬酸循环和氧化磷酸化等过程产生ATP，为细胞提供能量。
物质代谢：包括糖代谢、脂代谢、氨基酸代谢等，维持细胞内外物质平衡。
举例：糖酵解过程中，葡萄糖被分解为丙酮酸，并产生少量ATP。
5. 信号转导信号转导的概念：细胞通过接收、传递和响应外界信号，调节生命活动的过程。
信号转导的途径：激素信号转导、神经信号转导、生长因子信号转导等。
举例：胰岛素通过与细胞膜上的受体结合，激活信号转导通路，调节血糖代谢。
6. 基因表达调控基因表达的概念：基因转录和翻译成蛋白质的过程。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体内化学反应和物质转化的学科。
它是生物学和化学的交叉学科，涉及了生物分子的结构、功能和相互关系，以及生物体内代谢过程和物质转化的机制。
以下是对于生物化学的知识点总结：1.生物分子的结构：生物分子有机体内的主要组成部分，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。
蛋白质由氨基酸组成，核酸由核苷酸组成，碳水化合物由单糖组成，脂质是一类疏水性的分子。
3.酶催化：酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。
酶作用于底物上，通过放大底物的反应速率，降低活化能，从而加快反应的进行。
酶结构的亲和力可以使其与底物发生相互作用，并在有利的条件下促进反应的进行。
4.代谢途径：代谢是生物体维持生命活动所需能量和物质的生成和消耗过程。
代谢途径可以分为两类：有氧代谢和无氧代谢。
有氧代谢通过氧气参与代谢途径，产生大量的能量。
无氧代谢则在缺氧的条件下进行，产生较少的能量。
5.ATP的生成：ATP（三磷酸腺苷）是细胞内能量的主要载体。
ATP的生成可以通过细胞呼吸（有氧代谢）和发酵（无氧代谢）两种方式进行。
细胞呼吸是有氧代谢的一部分，通过氧气参与代谢途径，产生大量的ATP。
发酵则是无氧代谢的一种方式，产生较少的ATP。
6.DNA的复制和转录：DNA是储存遗传信息的分子。
DNA的复制是指将一个细胞的DNA复制成两个完全相同的DNA分子的过程。
转录是指将DNA中的信息转录成RNA的过程。
7.蛋白质的合成：蛋白质的合成过程可以简单分为翻译和转录两个步骤。
转录是指将DNA中的信息转录成RNA的过程。
翻译是指将RNA信息翻译成蛋白质的过程，翻译在细胞的核内进行。
8.酶的调控：细胞通过不同的方式调控酶的活性，以满足细胞代谢需求。
酶的调节可以分为激活和抑制。
激活指的是增加酶的催化活性，抑制则是减少酶的催化活性。
9.细胞信号传导：细胞通过一系列信号传导系统接收和处理外界信号，调节细胞内的活动。
信号传导过程包括信号的接收、传递、转导和效应等多个步骤。
医学生物化学知识点总结
医学生物化学知识点总结医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究人体生命过程与生物分子之间的相互关系。
本文将就医学生物化学的若干知识点进行总结，以便读者深入理解该领域的重要概念和原理。
一、生物大分子的基本特征生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂类等。
它们都具有一定的结构特点和功能，其中蛋白质是最为复杂的一类大分子。
蛋白质由氨基酸组成，可以通过肽键连接在一起形成多肽链。
其功能多样，包括酶促反应、结构支持和信号传导等。
二、酶促反应与酶动力学酶是生物体内催化反应的生物催化剂，它能够加速反应速率并降低活化能。
酶的活性受到温度、pH值和底物浓度等因素的影响。
酶动力学研究酶催化速率与底物浓度之间的关系，包括酶动力学参数的测定和酶反应的速率方程等。
三、生物能量代谢与三大能量物质生物体内的能量代谢主要依赖于三大能量物质：葡萄糖、脂肪和蛋白质。
葡萄糖通过糖酵解和三羧酸循环产生三磷酸腺苷（ATP）作为细胞内的能量储备。
脂肪是最有效的能量储存物质，而蛋白质则在特定情况下被分解为氨基酸，供能使用。
四、核酸结构与遗传信息传递核酸是遗传信息的存储和传递分子，包括DNA和RNA。
DNA是双螺旋结构，由一条脱氧核糖核苷酸链和一条互补的链组成。
RNA分为信使RNA、核糖体RNA和转运RNA等多种类型，它们参与到蛋白质的合成过程中。
五、生物膜与细胞信号传导生物膜是细胞内外的分隔膜，具有选择性通透性。
磷脂是构成细胞膜的主要成分，它们通过疏水作用形成脂双层结构。
细胞信号传导则通过细胞膜上的受体、信号转导分子和效应器等组成的信号转导通路实现。
六、酸碱平衡与血液酸碱平衡调节酸碱平衡是维持机体内部环境稳定的重要生理过程，主要通过呼吸系统和肾脏来调节。
在血液中，酸碱平衡主要通过碳酸氢根离子和碳酸根离子之间的平衡来实现，而呼吸酸中毒和代谢性碱中毒则是常见的酸碱平衡紊乱疾病。
总结：通过对医学生物化学的知识点进行梳理和总结，我们深入了解了生物大分子的特征、酶促反应与酶动力学、生物能量代谢、核酸结构与遗传信息传递、生物膜与细胞信号传导以及酸碱平衡等内容。
科目生物化学学习总结
科目生物化学学习总结科目：生物化学学习总结生物化学是一门研究生物体内化学过程的学科，它涉及了生物分子的结构、功能和相互作用等内容。
在学习这门课程的过程中，我深刻认识到生物化学对于理解生命现象和解决生物科学问题的重要性。
下面，我将对我在生物化学学习中的经验进行总结。
首先，学习生物化学要具备一定的基础知识。
生物化学是建立在有机化学和生物学基础之上的学科，因此，对于有机化学和生物学的基本概念和原理要有一定的了解。
比如，对于有机化学中的有机物的命名、结构和性质、有机反应机理等要有基本的掌握；对于生物学中的细胞结构、代谢途径、蛋白质合成等也要有所了解。
只有建立在这些基础知识之上，我们才能更好地理解和掌握生物化学的内容。
其次，学习生物化学要注重理论与实践相结合。
生物化学作为一门实验科学，理论知识与实验技能相辅相成。
在课堂学习中，我们要认真听讲，理解教材中的理论知识，并将其与实际生活中的例子进行联系。
同时，要积极参与实验课程，亲自动手操作，观察现象，总结实验结果，进一步加深对生物化学的理解。
只有理论和实践相结合，我们才能真正掌握生物化学的本质。
另外，学习生物化学还要注重培养问题解决的能力。
生物化学涉及到大量的知识点和概念，我们要有扎实的记忆力和逻辑思维能力，能够灵活运用所学知识解决具体问题。
同时，在解决问题的过程中，要善于分析和归纳，从问题本质出发，找到解决问题的关键点。
这样才能真正掌握生物化学学科的核心内容。
最后，学习生物化学要注重与同学和教师的互动。
学习不是孤立的个体行为，与同学和教师的互动是学习的重要环节。
通过与同学的讨论和交流，我们可以共同解决学习中的难点和问题，互相促进。
与教师的互动可以及时纠正学习中的错误，获取更深入的知识和理解。
因此，要积极参加课堂讨论、小组学习和辅导活动，提高学习效果。
综上所述，学习生物化学需要有一定的基础知识，注重理论与实践相结合，培养问题解决的能力，并注重与同学和教师的互动。
生物化学专业资料总结
生物化学专业资料总结生物化学是研究生物体内化学成分及其相互作用的学科。
它涉及到生物分子的结构、功能和代谢途径等方面的研究。
本文将对生物化学专业的相关资料进行总结，以帮助读者更好地了解该领域的知识。
首先，生物化学的研究对象主要包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等生物分子。
蛋白质是生物体内最重要的分子之一，它们在细胞结构和功能中起着关键作用。
核酸则是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
碳水化合物是生物体内的主要能量来源，同时也参与细胞信号传导和结构支持等功能。
脂类则是细胞膜的主要组成部分，同时也参与能量存储和信号传导等过程。
其次，生物化学研究的一个重要方向是代谢途径的研究。
代谢是生物体内化学反应的总称，包括物质的合成和降解等过程。
生物化学家通过研究代谢途径，可以揭示生物体内各种化学反应的机制和调控方式。
例如，糖酵解和细胞呼吸是生物体内能量供应的主要途径，生物化学家通过研究这些途径可以了解细胞如何利用碳水化合物来产生能量。
此外，生物化学还研究了脂肪酸和胆固醇的合成途径，以及氨基酸的合成和降解途径等。
另外，生物化学还涉及到酶的研究。
酶是生物体内催化化学反应的蛋白质，它们可以加速化学反应的速率。
生物化学家通过研究酶的结构和功能，可以了解酶催化的机制和调控方式。
酶的研究对于理解生物体内化学反应的速率和选择性具有重要意义，同时也为药物设计和生物工程等领域提供了理论基础。
最后，生物化学还与许多其他学科有着密切的联系。
例如，生物化学与分子生物学、生物物理学和生物工程等学科有着紧密的交叉。
生物化学的研究方法和技术也在不断发展和创新，如基因工程、蛋白质工程和代谢工程等。
这些交叉和创新为生物化学的发展提供了新的机遇和挑战。
综上所述，生物化学是研究生物体内化学成分及其相互作用的学科，涉及到生物分子的结构、功能和代谢途径等方面的研究。
通过对生物化学的研究，我们可以更好地了解生物体内化学反应的机制和调控方式，为解决生物学和医学等领域的问题提供理论基础和实践指导。
生物化学笔记总结
绪论1.生命有机体的特征：①化学成分复杂但条理性很强；②新陈代谢；③能自我繁殖。
2.细胞是生物体基本的结构和功能单位。
3.生化研究内容：①生物体的化学组成及生物分子的结构与功能；②代谢及其调节；③遗传信息的表达及调控；4.自然界化合物：①有机物：糖、脂、蛋白质、核酸；②无机物：水、无机盐5.生物分子：①有机小分子：维生素、辅酶、激素、有机酸、色素；②生物大分子：糖、脂、蛋白质、核酸生物复杂多样，但在分子水平具有简单同一性6.生物大分子的基本特征：①由结构简单的小分子聚合而成②都有非常复杂的结构③作为信息分子的基础④生物分子之间相互作用和识别特性7.代谢及其调节特点：①细胞内发生②包括物质和能量代谢③需要精细的相互协调8.发展简史：①叙述生物化学；②动态生物化学；③分子生物化学。
生物活动的化学基础1.化学键：相邻原子或离子之间强烈的相互作用，分离子键和共价键。
2.次级键：氢键和范德华力等较弱化学键的总称。
3.官能团：决定性质的原子或基团。
4.基本化学反应类型：氧化、还原、中和、置换、合成等。
5.氧化反应：有机物反应时加氧或脱氢的作用。
6.还原反应：有机物反应时加氢或脱氧的作用。
7.正常血液PH：7.35~7.45糖化学1.糖：化学本质为多羟基醛或多羟基酮类及其衍生物、缩聚物。
2.单糖：不能在水解的糖。
3.寡糖：能水解生成几分子单糖的糖，各单糖之间借脱水缩合的糖苷键相连。
4.多糖：能水解生成多个分子单糖的糖，包括同多糖、杂多糖。
5.手性原子：结构具有不对称性、不能与其镜像重合的原子。
6.手性碳原子：所连接的四个化学基团完全不同的碳原子。
7.旋光性：使平面偏振光发生旋转的性质。
只有手性分子才有旋光性8.旋光度：平面偏振光旋转的角度。
9.比旋光度：手性分子的特征常数。
10.D、L构型：距离羰基最远的手性碳上-OH的位置，在左为L,在右为D。
自然界存在的单糖大多使D型11.变旋光现象：几种构型之间相互转换，动态平衡的现象。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的科学，它是生命科学领域的重要基础学科。
以下是对生物化学一些重要知识点的总结。
一、生物大分子（一）蛋白质1、组成元素：主要由碳、氢、氧、氮，有些还含有硫、磷等元素。
2、基本组成单位：氨基酸。
氨基酸通过脱水缩合形成肽链，肽链经过盘曲折叠形成具有一定空间结构的蛋白质。
3、蛋白质的结构层次：一级结构是指氨基酸的排列顺序；二级结构有α螺旋、β折叠等；三级结构是指整条肽链的空间构象；四级结构是指由多个亚基组成的蛋白质中各个亚基的空间排布及相互作用。
4、蛋白质的性质：具有两性电离、胶体性质、变性与复性、沉淀等。
（二）核酸1、分类：包括脱氧核糖核酸（DNA）和核糖核酸（RNA）。
2、组成元素：碳、氢、氧、氮、磷。
3、基本组成单位：核苷酸。
核苷酸由含氮碱基、戊糖和磷酸组成。
4、 DNA 的结构：双螺旋结构，两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕。
5、 RNA 的种类及功能：信使 RNA（mRNA）指导蛋白质合成；转运 RNA（tRNA）转运氨基酸；核糖体 RNA（rRNA）参与核糖体的组成。
（三）糖类1、分类：单糖（如葡萄糖、果糖、半乳糖）、二糖（如蔗糖、麦芽糖、乳糖）和多糖（如淀粉、糖原、纤维素）。
2、功能：主要的能源物质，也参与细胞结构的组成。
（四）脂质1、分类：脂肪、磷脂、固醇（如胆固醇、性激素、维生素 D）。
2、功能：脂肪是良好的储能物质；磷脂是生物膜的重要成分；固醇在调节生命活动中发挥重要作用。
二、酶1、本质：大多数是蛋白质，少数是 RNA。
2、特性：高效性、专一性、作用条件温和。
3、影响酶活性的因素：温度、pH、抑制剂、激活剂等。
4、酶的作用机制：降低化学反应的活化能。
三、生物氧化1、概念：物质在生物体内氧化分解并释放能量的过程。
2、呼吸链：由一系列递氢体和递电子体组成，其功能是传递电子和氢，生成水并释放能量。
3、 ATP 的生成：主要通过氧化磷酸化和底物水平磷酸化两种方式生成。
生物化学知识点总结
生物化学知识点总结第二章一、名词解释1.生物化学：生物化学是研究生物体的化学组成以及生物体内发生的各种化学变化的学科2.肽键：一个氨基酸的α–羧基与另一个氨基酸的α–氨基脱水缩合而成的酰胺键（–CO–NH–）称为肽键3.蛋白质的等电点：当蛋白质溶液处于某一PH时，蛋白质分子解离成阴阳离子的趋势相等，净电荷为零，呈兼性离子状态，此时溶液的PH称为该蛋白质的等电点4.蛋白质的一级结构：蛋白质分子中氨基酸的排列顺序称为蛋白质的一级结构5.二级结构：蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象6.亚基：四级结构中每一条具有独立三级结构的多肽链称为亚基（本章考的最多的名词解释）二、问答1.蛋白质的基本组成单位是什么？其结构特点是什么？基本组成单位：氨基酸结构特点：组成蛋白质的20种氨基酸都属于α–氨基酸（脯氨酸除外）组成蛋白质的20种氨基酸都属于L–氨基酸（甘氨酸除外）2.什么是蛋白质的变性？在某些物理或化学因素作用下，蛋白质分子中的次级键断，特定的空间结构被破坏，从而导致蛋白质理化性质改变和生物学活性丧失的现象，称为蛋白质的变性3.什么是蛋白质的二级结构？它主要有哪几种？维持二级结构稳定的化学键是什么？蛋白质的二级结构是指多肽链中主链原子的局部空间排布，不涉及侧链原子的构象种类：α–螺旋、β–折叠、β–转角、无规卷曲维持蛋白质二级结构稳定的化学键是氢键重点：蛋白质的基本组成单位：氨基酸氨基酸的结构通式维持蛋白质一级结构稳定的是肽键二级结构稳定的化学键是氢键三级结构稳定的是疏水键α–螺旋是蛋白质中最常见最典型含量最丰富的二级结构形式由一条多肽链构成的蛋白质，只有具有三级结构才能发挥生物活性。
如果蛋白质只由一条多肽链构成，则三级结构为其最高级结构只有完整的四级结构才具有生物学功能，亚基单独存在一般不具有生物学功能胰岛素虽然由两条多肽链组成，但肽链间通过共价键（二硫键）相连，这种结构不属于四级结构蛋白质的变构现象例子：老年痴呆症、舞蹈病、疯牛病蛋白质分子表面的水化膜和同种电荷是维持蛋白质亲水胶体稳定的两个因素（填空题）凝固的前提是发生变性，凝固的蛋白质一定发生变性加热使蛋白质变性并凝聚成块状称为凝固第三章一、名词解释1.核苷酸:2.增色效应:由于DNA变性后波长260nm的吸光度值会增加，这种现象称为增色效应3.DNA的变性: DNA的变性是指在某些理化因素作用下，DNA分子中碱基对之间的氢键断裂，使DNA双链结构解开变成单链的过程。
生物化学知识点总结完整版
生物化学知识点总结完整版生物化学是研究生物体在细胞、组织和器官水平上的化学过程的一门学科。
它涉及了生命体内物质的合成、降解和转化过程，以及这些过程对生命活动的调控和影响。
生物化学知识点包括了生物分子的结构及功能、生物体内的代谢过程、遗传信息的传递及表达等内容。
下面就对生物化学的一些重要知识点进行总结：一、生物分子的结构和功能1. 蛋白质：蛋白质是生物体内最丰富的一类生物大分子，由氨基酸通过肽键连接而成。
蛋白质在生物体内起着结构支持、酶催化、运输、信号传导等重要功能。
2. 碳水化合物：碳水化合物是生物体内最基本的能量来源，也是构成细胞壁、核酸、多糖等物质的重要成分。
3. 脂类：脂类是生物体内主要的能量储存物质，同时也是细胞膜的主要构成成分。
4. 核酸：核酸是生物体内的遗传物质，包括DNA和RNA两类，它们负责存储遗传信息和传递遗传信息。
二、生物体内的代谢过程1. 糖代谢：糖代谢是生物体内重要的能量来源，包括糖原合成、糖原降解、糖酵解等过程。
2. 脂质代谢：脂质代谢包括脂肪酸的合成、分解和氧化，以及胆固醇的合成和降解。
3. 蛋白质代谢：蛋白质代谢包括蛋白质合成、降解和氨基酸的代谢。
4. 核酸代谢：核酸代谢包括核苷酸的合成和降解过程。
5. 能量代谢：生物体内能量的产生主要依靠有机物的氧化和磷酸化过程。
这些过程包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等。
三、遗传信息的传递和表达1. DNA的结构和功能：DNA是双螺旋结构，由脱氧核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
DNA负责存储遗传信息，并通过转录和翻译的过程进行表达。
2. RNA的结构和功能：RNA是单链结构，由核糖核苷酸通过磷酸二酯键连接而成。
RNA包括mRNA、tRNA和rRNA等，它们分别参与遗传信息的转录、转运和翻译。
3. 蛋白质合成的过程：蛋白质合成包括转录和翻译两个过程。
转录是指DNA的信息转录成RNA的过程，而翻译是指mRNA上的密码子与tRNA上的反密码子匹配，从而在核糖体上合成蛋白质的过程。
生物化学专业的知识总结
生物化学专业的知识总结生物化学是研究生物体内化学成分和生命过程的学科，涉及到生物分子的结构、功能和相互作用等方面。
本文将对生物化学专业的知识进行总结，包括基本概念、重要分子和反应、研究方法等内容。
一、基本概念1. 生物分子：生物体内的化学物质，包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂质等。
2. 蛋白质：生物体内最重要的大分子，由氨基酸组成，具有结构和功能多样性。
3. 核酸：DNA和RNA是生物体内的两种核酸，负责遗传信息的传递和蛋白质合成。
4. 碳水化合物：生物体内的主要能量来源，包括单糖、双糖和多糖等。
5. 脂质：构成生物膜的主要成分，同时也是能量储存和信号传递的重要分子。
二、重要分子和反应1. 氨基酸：构成蛋白质的基本单位，通过肽键连接成多肽链。
2. 酶：催化生物体内化学反应的蛋白质，具有高度的选择性和效率。
3. 代谢途径：生物体内物质的合成和降解过程，包括糖酵解、脂肪酸合成等。
4. 光合作用：植物利用光能将二氧化碳和水转化为有机物质和氧气。
5. 呼吸作用：生物体内将有机物质氧化释放能量的过程，包括有氧呼吸和无氧呼吸。
三、研究方法1. 分离和纯化：通过技术手段将生物体内的分子分离和提纯，如电泳和层析。
2. 光谱学：利用不同波长的光与分子相互作用，如紫外-可见吸收光谱和红外光谱。
3. 核磁共振：通过核磁共振现象研究分子的结构和相互作用。
4. 质谱：通过对分子的质量和电荷比进行测定，确定分子的结构和组成。
5. 生物化学实验：通过设计和进行实验验证生物化学理论和假设。
综上所述，生物化学专业的知识总结包括基本概念、重要分子和反应、研究方法等内容。
生物化学作为一门交叉学科，对于深入理解生命的本质和生物体内的化学过程具有重要意义。
通过掌握这些知识，我们可以更好地理解生物体内的化学变化和相互作用，为生物医学研究和药物开发提供基础。
希望本文的总结能够对生物化学专业的学习和研究有所帮助。
医学生物化学重点知识总结
医学生物化学重点知识总结医学生物化学是医学专业的重要基础学科之一，掌握其中的重点知识对于医学生的研究和临床工作至关重要。
以下是医学生物化学的重点知识总结：1. 生物大分子- 生物大分子包括蛋白质、核酸、糖类和脂类。
- 蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的大分子，参与了生命活动的方方面面。
- 核酸是遗传物质的基本组成部分，包括DNA和RNA。
- 糖类是细胞内外的重要能源，也参与了调节生命活动的过程。
- 脂类是构成细胞膜的重要组分，具有能量储存和保护器官的功能。
2. 酶的机制- 酶是生物体内催化化学反应的蛋白质。
- 酶可以提高反应速率，但不参与反应本身。
- 酶的活性受到温度、pH值和底物浓度的影响。
- 酶的机制包括底物结合、反应过渡态形成和产物释放等步骤。
3. 能量代谢- 能量代谢是生物体维持生命活动所必需的过程。
- 能量代谢包括糖酵解、三羧酸循环和氧化磷酸化等步骤。
- 糖酵解将葡萄糖分解为乳酸或乙醛、丙酮酸等产物。
- 三羧酸循环将乙酰辅酶A氧化成二氧化碳和水，并产生ATP能量。
- 氧化磷酸化是最主要的能量产生过程，通过氧化底物产生大量ATP能量。
4. 遗传信息传递- 遗传信息在细胞内通过DNA和RNA传递。
- DNA包含遗传信息的编码，RNA参与转录和翻译过程。
- 转录是将DNA编码转换为RNA信息的过程。
- 翻译是将RNA信息转换为蛋白质的过程。
5. 蛋白质合成和降解- 蛋白质合成是细胞内将氨基酸通过肽键连接成多肽链的过程。
- 蛋白质降解是细胞内将蛋白质分解为氨基酸的过程。
- 蛋白质的合成和降解在细胞内保持动态平衡。
以上是医学生物化学的重点知识总结，希望对你的学习有所帮助。
请在确认过内容后使用该文档，如有疑问，请咨询专业教师或查阅相关资料。
生物化学学习心得总结范文（2篇）
生物化学学习心得总结范文生物化学是研究生物的化学组成和生命过程中各种化学变化的科学，是研究生命的化学本质的科学。
也是研究生命现象的重要手段。
生物化学不但可以在生物体内研究各种生命现象，还可以在体外研究生命现象的某个过程。
首先来说说生物化学的静态部分。
基础生物化学从第一章开始到第六章完，我们学习了细胞中各种组分的结构和功能，了解了小分子如何形成生物大分子，或进一步形成大分子聚集体。
从了解蛋白质的元素组成开始，我们学习了核酸、酶、维生素、辅酶、生物膜。
核酸作为生命的遗传物质，有DNA和RNA两种类型，对生命的延续以及新物种的诞生都提供了理论依据。
新陈代谢是生物体进行一切生命活动的基础，而新陈代谢的进行又离不开酶的催化作用，因此，了解酶的作用和本质，为理解细胞中复杂的生命活动的顺利进行奠定了基础。
然而我们都知道单成分的催化活性依赖于酶活性中心三维结构上靠得很近的少数氨基酸残基，而双成分酶必须与辅基或辅酶等蛋白质的辅助因子成分结合才能表现出酶的全部活性，于是维生素就成了不可少的一种物质，比如当体内缺乏维生素B2时人体就会引起口角炎、皮肤炎等病症，可见学习基础生物化学对我们的身体健康都是有益的。
从第七章开始。
我们就学习了基础生物化学的动态部分，当然这个部分与静态部分是离不开的，且是建立在静态部分上进行的。
这部分讲得最多的就是代谢，代谢包括物质代谢与相传伴的能量代谢。
在分解代谢过程中，营养物质蕴藏的化学能便释放出来，比如糖类代谢生成水和二氧化碳，在这个过程中释放出大量的能量，供机体进行一切生命活动。
不管是糖类、蛋白质、脂肪，还是核酸代谢对我们生命活动来说都是非常重要的，他们之间也存在着联系，而且这些联系有着不可忽视的作用。
这些都是要通过必要的生物化学手段才能够去认识清楚，进而对解释、揭示生命起着很大的作用。
第十三章到第十五章，就介绍了DNA、RNA和蛋白质的合成。
对这些物质合成所需要的原料、模板、酶以及生物合成的基本过程进行讲解。
生物化学重点知识归纳总结
生物化学重点知识归纳总结生物化学这门学科，说白了就是研究生命体内那些神奇的小分子和化学反应的过程。
乍一听，可能有点儿让人头大，毕竟科学这个东西啊，说不定一下子就让你掉进了一个高深莫测的坑里。
不过，别担心，咱们今天轻松一点儿，聊聊那些“看不见摸不着”的小东西，看看它们是怎么支撑我们活蹦乱跳的，嘿嘿。
咱得提到一个词——代谢。
代谢是什么？简单来说，就是咱们身体里发生的所有化学反应，它们让你吃的饭变成能量，又让你用不完的废物排出去。
代谢就像是咱们身体里的一个“厨师”，不停地做饭、换菜，把各种原料（食物）变成能用的“菜”，再把剩下的厨余垃圾处理掉。
不信你想想，每天吃那么多东西，肚子都不炸了，得靠这些“反应”把它们转化成能用的能量，否则我们早就成了“吃货”终结者了。
好啦，咱们不说代谢那么深奥的东西了，今天聊的重点是那些微小的“角色”，它们可是整个生物化学过程的主角。
比如，咱们每个人身体里都有一种叫做酶的东西，它们就像是每个反应的“小老板”。
这些酶可厉害了，它们催化各种化学反应，让那些反应能顺利进行。
没有酶，化学反应就像是没有油的机器，根本转不起来。
你可以把酶想象成是你厨房里最得力的助手，没有它，饭菜肯定做不好。
酶有的负责分解食物，分解得快得很；有的负责合成新的物质，什么都能搞定。
哎呀，要是没有酶，咱们早就饿死了。
说到酶，那就不得不提到ATP了。
ATP是什么？它其实是咱们身体里的“能量货币”。
你想，咱们不就是吃饭、睡觉、玩耍，每个动作都需要能量嘛，而ATP就是提供这种能量的“银行”。
它一旦给你提供了能量，立马就变成了ADP，之后再去充电变回ATP，循环往复，能量不断供应，咱们才能继续嗨。
想象一下，如果没有ATP，咱们做事可就像没电的手机，啥也干不了，岂不尴尬？不仅如此，咱们体内的各种大分子也是生物化学的重要组成部分。
比如蛋白质、脂肪、碳水化合物这些。
蛋白质就像是身体里的建筑工人，啥都能修、能建。
身体的肌肉、器官、酶，基本上都离不开蛋白质。
生物化学知识点总结材料
生物化学复习题第一章绪论1. 名词解释生物化学：生物化学指利用化学的原理和方法，从分子水平研究生物体的化学组成，及其在体的代转变规律，从而阐明生命现象本质的一门科学。
其研究容包括①生物体的化学组成，生物分子的结构、性质及功能②生物分子的分解与合成，反应过程中的能量变化③生物信息分子的合成及其调控，即遗传信息的贮存、传递和表达。
生物化学主要从分子水平上探索和解释生长、发育、遗传、记忆与思维等复杂生命现象的本质2. 问答题（1）生物化学的发展史分为哪几个阶段？生物化学的发展主要包括三个阶段：①静态生物化学阶段（20世纪之前）：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的排泄物和分泌物②动态生物化学阶段（20世纪初至20世纪中叶）：是生物化学蓬勃发展的阶段，这一时期人们基本弄清了生物体各种主要化学物质的代途径③功能生物化学阶段（20世纪中叶以后）：这一阶段的主要研究工作是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
（2）组成生物体的元素有多少种？第一类元素和第二类元素各包含哪些元素？组成生物体的元素共28种第一类元素包括C、H、O、N四中元素，是组成生命体的最基本元素。
第二类元素包括S、P、Cl、Ca、Na、Mg，加上C、H、O、N是组成生命体的基本元素。
第二章蛋白质1. 名词解释（1）蛋白质：蛋白质是由许多氨基酸通过肽键相连形成的高分子含氮化合物（2）氨基酸等电点：当氨基酸溶液在某一定pH时，是某特定氨基酸分子上所带的正负电荷相等，称为两性离子，在电场中既不向阳极也不向阴极移动，此时溶液的pH即为该氨基酸的等电点（3）蛋白质等电点：当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离形成正负离子的趋势相等，即称为兼性离子，净电荷为0，此时溶液的pH称为蛋白质的等电点（4）N端与C端：N端（也称N末端）指多肽链中含有游离α-氨基的一端，C端（也称C末端）指多肽链中含有α-羧基的一端（5）肽与肽键：肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键，许多氨基酸以肽键形成的氨基酸链称为肽（6）氨基酸残基：肽链中的氨基酸不具有完整的氨基酸结构，每一个氨基酸的残余部分称为氨基酸残基（7）肽单元（肽单位）：多肽链中从一个α-碳原子到相邻α-碳原子之间的结构，具有以下三个基本特征①肽单位是一个刚性的平面结构②肽平面中的羰基与氧大多处于相反位置③α-碳和-NH间的化学键与α-碳和羰基碳间的化学键是单键，可自由旋转（8）结构域：多肽链的二级或超二级结构基础上进一步绕曲折叠而形成的相对独立的三维实体称为结构域。
生化总结--打印
生物化学(药学用)一些总结各代谢生理意义★ EMP1 在无氧和缺氧条件下，作为糖分解供能的补充途径：⑴ 骨骼肌在剧烈运动时的相对缺氧；⑵ 从平原进入高原初期；⑶ 严重贫血、大量失血、呼吸障碍、肺及心血管疾患所致缺氧。
2 在有氧条件下，作为某些组织细胞主要的供能途径：如表皮细胞，红细胞及视网膜等，由于无线粒体，故只能通过无氧酵解供能。
成熟红细胞完全依赖糖酵解供能，神经、白细胞、骨髓等代谢极为活跃，即使不缺氧也常由糖酵解提供部分能量。
3 红细胞内1，3-二磷酸甘油酸转变成的2，３-二磷酸甘油酸可与血红蛋白结合，使氧气与血红蛋白结合力下降，释放氧气。
4 肌肉中产生的乳酸、丙氨酸（由丙酮酸转变）在肝脏中能作为糖异生的原料，生成葡萄糖。
★ TCA1 是糖在体内分解供能的主要途径：⑴ 生成的ATP数目远远多于糖的无氧酵解生成的ATP数目；⑵ 机体内大多数组织细胞均通过此途径氧化供能。
2 是糖、脂、蛋白质氧化供能的最终共同途径：糖、脂、蛋白质的分解产物主要经此途径彻底氧化分解供能。
3 是糖、脂、蛋白质相互转变的枢纽：有氧氧化途径中的中间代谢物可以由糖、脂、蛋白质分解产生，某些中间代谢物也可以由此途径逆行而相互转变。
是三大代谢联系的枢纽。
★ HMS1 是体内生成NADPH的主要代谢途径NADPH在体内可用于：⑴ 作为供氢体，参与体内的合成代谢：如参与合成脂肪酸、胆固醇等。
从乙酰辅酶A合成脂酸、胆固醇；α-酮戊二酸与NADPH及氨生成谷氨酸，谷氨酸可与其他α-酮酸进行转氨基反应而生成相应的氨基酸。
⑵ 参与羟化反应：作为加单氧酶的辅酶，参与对代谢物的羟化。
有些羟化反应与生物合成有关，如从胆固醇合成胆汁酸、类固醇激素等；有些羟化反应则与生物转化有关。
⑶ 维持巯基酶的活性。
⑷ 使氧化型谷胱甘肽还原。
NADPH是谷胱甘肽还原酶的辅酶，对维持细胞中还原型谷胱甘肽的正常含量进而保护巯基酶的活性及维持红细胞膜完整性很重要，并可保持血红蛋白铁于二价。
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层析技术： 凝胶过滤层析（分子筛层析。分离原理：
带网孔的胶体为固定相。大分子通过间 隙先被洗脱，小分子四处扩散，下移缓 慢后被洗脱）； 离子交换层析原理；亲和层析原理原理。
酶的本质及催化特点（高效率、专一性、可调性）； 结构专一性（绝对专一性、相对专一性）；立体专 一性(旋光异构、几何异构)； 单纯蛋白酶，结合蛋白酶； 辅酶、辅基； 单体酶、寡聚酶、多酶复合体、多功能酶； 酶的分类及表示方法（ECn.n.n.n）； 酶的活力单位（U，IU）；酶的比活力；
①
2ATP 2NADH 2丙酮酸
缺氧
2乳酸
两种穿梭
线粒体 2× 2ATP或2× 3ATP
② 有氧 2乙酰CoA 2
×NA
DH= 2
×3A
TP
2×2ATP 琥珀酸氧化呼吸链 2×3×3ATP NADH氧化呼吸链
2×1ATP 2×FADH2 2×3NADH
③ 三羧酸循环
无氧氧化 第一阶段：葡萄糖→2丙酮酸
葡萄糖的结构（α-型，β-型互为异头物，不呈对映 异构体）； 蔗糖（α,β-1,2-糖苷键特点）； 糖原(同多糖。 α-1,4糖苷键成链。α-1,6糖苷键分 支)； 淀粉（同多糖。直链α-1,4糖苷键成链；支链中的糖 苷键特点同糖原）； 淀粉的碘反应。 单糖，蔗糖，麦芽糖，多糖的还原性。
糖代谢总结
糖原
糖原合成
糖原分解
ATP
有氧
H2O及CO2
酵解途径 核糖 + 磷酸戊糖途径 葡萄糖 丙酮酸 + NADPH+H 消化与吸收
糖异生途径（肝）
无氧ቤተ መጻሕፍቲ ባይዱ
乳酸、 ATP 乙醇等
淀粉
乳酸、氨基酸、甘油
能量计算；关键酶；细胞定位；生理意义；调解等
细胞液 葡萄糖
酵解 -ATP -ATP 2NADH 2ATP
酶的影响因素及影响结果：[S]影响，Km概念和意 义、米氏方程（表示的是[S]对酶促反应速度的影 响）； 抑制剂影响；不可逆抑制剂、有机磷农药的杀虫机 理；可逆抑制（竞争性、非竞争性、反竞争性，对 动力学参数Vmax、Km的影响）； 磺胺药物的抗菌原理）； T、pH、[E]、激活剂影响； 酶的活性中心（包括底物结合部位；催化部位） 酶的邻近效应和定向效应； 酶活性调节：酶原激活及其生理意义；酶的变构调 节，共价修饰调节；酶含量调节的相关内容； 同工酶；LDH; 蛋白酶类（羧肽酶，如胰蛋白酶；氨肽酶 ）
脂肪、磷脂的结构与功能； 必需脂肪酸（亚油酸18:2△9c,12c、亚麻酸 18:3△9c,12c,15c、花生四烯酸20:4△5c,8c,11c,14c）； 膜的特点（磷脂双层结构、流动性、不对称性） 磷脂的两亲性（亲水头部和疏水的尾部）； 缩写符号： CM——乳糜微粒，主要运输外源性甘油三酯 VLDL——极低密度脂蛋白，主要转运内源性甘油三酯 LDL——低密度脂蛋白，主要转运胆固醇 HDL——高密度脂蛋白，主要转运磷脂及胆固醇
糖的生物学功能；消化吸收； 糖的主要供能途径（酵解、无氧酵解、有氧氧化）； 各途径的阶段特征、部位特征（细胞定位）、产能 特征、交叉点和产能数量的计算； 三羧酸循环特点及意义； 磷酸戊糖途径特点及中间产物的功能和意义； 糖原的合成与分解； 肝糖原（调节血糖原理）、肌糖原（氧化供能）生 理意义；底物水平磷酸化； 糖的异生(非糖物质生成糖的过程，与酵解的关系)； 各途径的调节：关键酶的调节（共价修饰和别构调 节）、能量调节和产物等调节，ATP/ADP+AMP的调节； NADH/NAD+、乙酰CoA/CoA 调节血糖的激素：胰岛素；胰高血糖素等；调节效 果
2×苹果酸 → 2 × 草酰乙酸
2 NAD+
NAD+ NAD+
2 ATP 2×3
2×3 2×1 2×2 2×3 38(或36)ATP
FAD NAD+
净生成
按传统方式计算ATP。1NADH=3ATP；1FADH2=2ATP
反 第 一 阶 段
应
辅 酶
ATP
葡萄糖 → 6-磷酸葡萄糖 6-磷酸果糖 → 1,6-双磷酸果糖 2×3-磷酸甘油醛→ 2×1,3-二磷酸甘油酸 2×1,3-二磷酸甘油酸→ 2×3-磷酸甘油酸 2 ×磷酸烯醇式丙酮酸 → 2×丙酮酸 2 ×丙酮酸→ 2 × 乙酰CoA 2×异柠檬酸 → 2 × α-酮戊二酸 2×α-酮戊二酸 → 2 × 琥珀酰CoA 2×琥珀酰CoA → 2 × 琥珀酸 2×琥珀酸 → 2 × 延胡索酸 2×苹果酸 → 2 × 草酰乙酸
蛋白质的生物功能； Pr的含N量（16%）及蛋白质含量计算； 组成蛋白质AA特征； 蛋白质组成，20种AA种类与代号；AA分类； AA的等电点概念及其计算； AA及Pr的紫外吸收特征（280nm）； 蛋白质序列分析；蛋白质的酸水解和碱水解特征； 2,4-二硝基氟苯测定N末端； 肼解法测定C末端； 酶解法（胰蛋白酶的催化特征)
段
第
葡萄糖 → 6-磷酸葡萄糖 6-磷酸果糖 → 1,6-双磷酸果糖 2×3-磷酸甘油醛→ 2×1,3-二磷酸甘油酸 2×1,3-二磷酸甘油酸→ 2×3-磷酸甘油酸 2 ×磷酸烯醇式丙酮酸 → 2×丙酮酸
-1 -1
2 NAD+
2× 3或2 × 2* 2×1 2×1 2×3
无氧时 2 ×丙酮酸→ 2 × 乙酰CoA -2 NADH 2丙酮酸---------→ 2乳酸 第二阶段 (线粒体) 2×异柠檬酸 → 2 × α-酮戊二酸 第 2×α-酮戊二酸 → 2 × 琥珀酰CoA 线 三 粒 阶 2×琥珀酰CoA → 2 × 琥珀酸 体 段 2×琥珀酸 → 2 × 延胡索酸
核酸的紫外吸收特点（260nm）DNA的热变性（双链解开， 松散，黏度下降，紫外吸收增强-增色效应）、复性（双链 恢复双螺旋，黏度增加，紫外吸收降低-减色效应）； 解链温度（或融解温度，Tm）； Tm与碱基种类及含量的关系； 核酸分子的杂交（通过复性可将具有同源性的单链DNA-DNA； DNA-RNA；RNA-RNA间通过碱基配对原则结合起来） 杂交的应用：如印迹技术； DNA印迹技术（Southern blotting)； RNA印迹技术（Northern blotting）； 碱基配对原则（DNA-DNA；DNA-RNA；RNA-RNA）； 分子生物学中心法则； DNA分子的测序（链终止法原理,在对DNA片段复制时分别加 入四种ddNTP，使复制在任意一点均有终止的可能，所以可 得到任何一种长度的片段，经电泳可得出DNA序列中的各种 碱基）； 基因重叠，真核mRNA的内含子，外显子。
蛋白质的一级、二级（种类：α螺旋、β折叠、 β转角）、三级、四级结构及其稳定力； 蛋白质必须具备一、二、三级结构； GSH的特征与功能； 蛋白质的分离技术： 盐析沉淀原理；盐溶；Pr胶体稳定的性质，pI沉 淀原理； 蛋白质的变性； 透析与超滤； 电泳术原理(带电粒子在电场作用下向相反方向移 动的现象。泳动速度与分子量成反比，与所带电 荷成正比)； 等电聚焦电泳原理，应用。（通过两性电解质产 生pH梯度，可用于测定等电点）
DNA和RNA功能； 碱基；NMP、NDP、NTP；dNMP、dNDP、dNTP； 3’5’-磷酸二酯键; 核酸的3’端、5’端特点； DNA的二级结构——右手双螺旋结构要点及稳 定力； 内切酶、外切酶； RNA的种类、结构与功能； mRNA的功能；真核细胞mRNA的结构特点、 tRNA的结构（二级）特点及功能； rRNA的功能；
-2ATP+4ATP+2NADH+2H+=2ATP+ 2NADH+2H+ 第二阶段：2丙酮酸→2乳酸 消耗2NADH+2H+ 净产生2ATP
有氧氧化；
第一阶段？；第二阶段？；第三阶段？ 总共产能：？？
pp.353
葡萄糖有氧分解产能数量（ATP）
反 应 辅 酶 ATP
细 胞 一 液 阶
Km ；TPP ；NADP+ （或NADPH）；NAD+； (NADH)；CM；VLDL；HDL；ECn.n.n.n; LDH ；FMN（或FMNH2）；FAD(FADH2); Tm； TcA；EMP；pI；GSH；cAMP；DNA； RNA；mRNA；tRNA；rRNA； HnRNA；…….等 20种氨基酸缩写
脂溶性维生素（A,D,E）主要功能， 水溶性维生素生物功能及缺乏症（B1，B2，PP，叶 酸、B6等）； B族维生素以其衍生物的形式（活性形式）在体内 的作为酶的辅助因子， Vc的功能(抗氧化)； 缩写及其功能： TPP、NAD+、NADP+、FMN、FAD、FH4(THF)等；
-1 -1
NAD+ 2× 3或2 × 2* 2×1 2×1 NAD+ NAD+ NAD+ 2×3 2×3 2×3 2×1 FAD NAD+ 2×2 2×3 38(或36)ATP
第二阶段 第 三 阶 段
净生成
氧化磷酸化； 两条电子传递氧化呼吸链（NADH氧化呼吸链、琥珀 酸氧化呼吸链）、组成（四种复合体，CoQ，细胞 色素c等）； 氧化偶联磷酸化部位； 甲状腺亢进的临床表现与产生机制； 磷氧比(P/O)：机体每消耗1mol氧原子所消耗无机 磷的mol数； ATP合酶组成与结构、功能及工作机制； 胞浆中NADH进行氧化磷酸化方式（α-磷酸甘油穿 梭；苹果酸-天冬氨酸穿梭）、组织特异性及产生 ATP数量。
RNA的分类 mRNA；编码序列、非编码序列、 原核：多顺反子 真核：单顺反子、内含子、外显子、帽子结构、尾 巴结构。 功能：做为模板，指导合成蛋白质。 tRNA结构与功能 含较多的稀有碱基；二级结构为：三叶草型(氨基 酸臂、反密码子环） 功能：在反密码子的识别下，转运氨基酸，为合 成蛋白质提供原料；每种tRNA仅携带一种特定的AA。 rRNA的结构与功能：颈环结构