生物化学考试重点笔记(完整版)
生物化学笔记(整理版)
教学目标:1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性?1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子:蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶:催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径:物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质:结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸:DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖:单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质:脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢:糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢:脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢:蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢:DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学:酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控:细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜:细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术:PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法:色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结,希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利!。
生物化学笔记重点难点全攻
第一章糖类§1.糖的概念一.糖的种类和功能1.糖的定义2.糖的功能:能源结构信息传递3.糖的种类:单糖:定义醛糖酮糖丙、丁、戊、己、庚糖及其两者的组合,重要单糖的举例寡糖:定义举例多糖:定义同多糖杂多糖举例结合糖:定义举例4.碳水化合物:carbohydrate二.糖的构型1.几个概念:同分异构体结构异构立体异构几何异构旋光异构差向异构2.糖的构型不对称碳原子旋光异构体的性质甘油醛的构型(D\L)意义葡萄糖的构型§2.单糖的结构和性质单糖举例一.葡萄糖的结构1.链式结构:条件结构式构型旋光异构体和自然选择简化结构式2.环状结构:条件吡喃型和呋喃型及自然选择α型和β型异头物3.投影式(Haworth式)链式与环式的互变规则4.变旋现象:现象本质5.葡萄糖的构象:船式和椅式6.几种重要单糖的结构式(默认为D-型):甘油醛二羟丙酮核糖!脱氧核糖!葡萄糖甘露糖半乳糖果糖!链式和环式都要,请大家自己在书上将其找到。
二.单糖的性质1.物理性质:旋光性(特例)甜度:标准以及顺序(果糖>蔗糖>葡萄糖)溶解性2.化学性质<1>.与强酸的作用:形成糠醛及其衍生物反应式及其原理:糖的鉴定:Molish反应:糠醛及其衍生物与α-萘酚反应作用生成紫色的化合物,原理是羰基于酚类进行了缩合,这样,将糖与浓酸作用后再与α-萘酚反应作用就能生成紫色的化合物,可鉴别糖。
(多羟、醛基)Seliwanoff反应:同样的原理,将糖与浓酸作用后再与间苯二酚反应,若是酮糖就显鲜红色,若是醛糖就显淡红色,由此可鉴别酮糖和醛糖。
<2>.形成糖苷:糖的半缩醛羟基与其它物质的羟基或氨基脱水缩合形成的化合物。
举例:麦芽糖的结构式:葡萄糖α-1,4-葡萄糖苷,α-葡萄糖出半缩醛羟基,另一葡萄糖(α、β可互变)出4位上的羟基。
反应部位主体、配体、糖苷键的键型(半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置,另一羟基的位置)全名:配体半缩醛羟基的构型-半缩醛羟基的位置,另一羟基的位置-主体苷<3>.糖的还原性费林反应(Fehling):费林试剂反应式定量法与铁氰化钾的反应:将葡萄糖与铁氰化钾(K3Fe(CN)6)溶液共热时,铁氰化钾被还原成亚铁氰化钾(K4Fe(CN)6)。
生物化学重点笔记(基本知识)
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学,它是生命科学领域的重要基础学科之一。
以下是为您整理的生物化学重点笔记,希望能对您的学习有所帮助。
一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一,具有多种重要的生物学功能。
(一)蛋白质的组成蛋白质的基本组成单位是氨基酸,自然界中存在 20 种常见的氨基酸。
每种氨基酸都具有一个氨基(NH₂)、一个羧基(COOH)和一个独特的侧链(R 基团)。
(二)蛋白质的结构蛋白质的结构层次包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
1、一级结构:指氨基酸在肽链中的排列顺序,是蛋白质最基本的结构。
2、二级结构:主要有α螺旋、β折叠和β转角等形式,是通过氢键维持的局部空间结构。
3、三级结构:是整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置,由疏水作用、离子键、氢键和范德华力等维持。
4、四级结构:是指由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的空间结构。
(三)蛋白质的性质1、两性解离:在不同的 pH 条件下,蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
2、胶体性质:蛋白质溶液是一种胶体溶液,具有一定的稳定性。
3、变性和复性:在某些物理和化学因素的作用下,蛋白质的空间结构被破坏,导致其生物活性丧失,称为变性;变性的蛋白质在一定条件下可以恢复其空间结构和生物活性,称为复性。
二、核酸核酸是遗传信息的携带者,分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两类。
(一)核酸的组成核酸的基本组成单位是核苷酸,每个核苷酸由一个含氮碱基、一个戊糖和一个磷酸组成。
(二)DNA 的结构DNA 是双螺旋结构,两条链反向平行,碱基之间通过氢键互补配对。
(三)RNA 的种类和功能1、 mRNA(信使 RNA):携带遗传信息,指导蛋白质的合成。
2、 tRNA(转运 RNA):在蛋白质合成中转运氨基酸。
3、 rRNA(核糖体 RNA):参与核糖体的组成,是蛋白质合成的场所。
生物化学重点笔记(基本知识)
生物化学重点绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第一章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu和Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
生物化学重点笔记(整理版)
教学目标:1.掌握蛋白质的概念、重要性和分子组成。
2.掌握α-氨基酸的结构通式和20种氨基酸的名称、符号、结构、分类;掌握氨基酸的重要性质;熟悉肽和活性肽的概念。
3.掌握蛋白质的一、二、三、四级结构的特点及其重要化学键。
4.了解蛋白质结构与功能间的关系。
5.熟悉蛋白质的重要性质和分类导入:100年前,恩格斯指出“蛋白体是生命的存在形式”;今天人们如何认识蛋白质的概念和重要性?1839年荷兰化学家马尔德(G.J.Mulder)研究了乳和蛋中的清蛋白,并按瑞典化学家Berzelius的提议把提取的物质命名为蛋白质(Protein,源自希腊语,意指“第一重要的”)。
德国化学家费希尔(E.Fischer)研究了蛋白质的组成和结构,在1907年奠立蛋白质化学。
英国的鲍林(L.Pauling)在1951年推引出蛋白质的螺旋;桑格(F.Sanger)在1953年测出胰岛素的一级结构。
佩鲁茨(M.F.Perutz)和肯德鲁(J.C.kendrew) 在1960年测定血红蛋白和肌红蛋白的晶体结构。
1965年,我国生化学者首先合成了具有生物活性的蛋白质——胰岛素(insulin)。
蛋白质是由L-α-氨基酸通过肽键缩合而成的,具有较稳定的构象和一定生物功能的生物大分子(biomacromolecule)。
蛋白质是生命活动所依赖的物质基础,是生物体中含量最丰富的大分子。
单细胞的大肠杆菌含有3000多种蛋白质,而人体有10万种以上结构和功能各异的蛋白质,人体干重的45%是蛋白质。
生命是物质运动的高级形式,是通过蛋白质的多种功能来实现的。
新陈代谢的所有的化学反应几乎都是在酶的催化下进行的,已发现的酶绝大多数是蛋白质。
生命活动所需要的许多小分子物质和离子,它们的运输由蛋白质来完成。
生物的运动、生物体的防御体系离不开蛋白质。
蛋白质在遗传信息的控制、细胞膜的通透性,以及高等动物的记忆、识别机构等方面都起着重要的作用。
随着蛋白质工程和蛋白质组学的兴起和发展,人们对蛋白质的结构与功能的认识越来越深刻。
生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)就是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它就是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:就是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作就是分析与研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物与排泄物。
2.动态生物化学阶段:就是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2.物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中,中间代谢过程就是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3.细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4.生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5.遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也就是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)就是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2.分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:①非极性中性氨基酸(8种);②极性中性氨基酸(7种);③酸性氨基酸(Glu与Asp);④碱性氨基酸(Lys、Arg与His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)就是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
(完整版)生物化学笔记(完整版)
第一章绪论一、生物化学的的概念:生物化学(biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学,它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展:1.叙述生物化学阶段:是生物化学发展的萌芽阶段,其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2.动态生物化学阶段:是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期,人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3.分子生物学阶段:这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面:1.生物体的物质组成:高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成,此外还含有一些低分子物质。
2 •物质代谢:物质代谢的基本过程主要包括三大步骤:消化、吸收T中间代谢T排泄。
其中,中间代谢过程是在细胞内进行的,最为复杂的化学变化过程,它包括合成代谢,分解代谢,物质互变,代谢调控,能量代谢几方面的内容。
3 •细胞信号转导:细胞内存在多条信号转导途径,而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起,从而构成了非常复杂的信号转导网络,调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4 •生物分子的结构与功能:通过对生物大分子结构的理解,揭示结构与功能之间的关系。
5 •遗传与繁殖:对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究,也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸:1.结构特点:氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种,除脯氨酸为a-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外,其余氨基酸均为L- a-氨基酸。
2 •分类:根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类:① 非极性中性氨基酸(8种):②极性中性氨基酸(7种):③酸性氨基酸(Glu和Asp):④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链:肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的a-羧基与另一分子氨基酸的a-氨基经脱水而形成的共价键(-C0 -NH-)。
生物化学复习重点
生物化学复习重点第一章蛋白质1.蛋白质的元素组成:C、H、O、N、S及其他微量元素,N为特征性元素2.氨基酸通式特点:α-L -氨基酸,只有甘氨酸没有手性(旋光性),脯氨酸为亚氨基酸。
3.氨基酸分类:(1)、酸性氨基酸:一氨基二羧基氨基酸,有天冬氨酸、谷氨酸,带负电荷(2)、碱性氨基酸:二氨基一羧基氨基酸,有赖氨酸、精氨酸、组氨酸,带正电荷(3)、中性氨基酸:一氨基一羧基氨基酸,有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、甲硫氨酸、半胱氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸、脯氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、丝氨酸、苏氨酸。
不带电荷。
4.两性解离:氨基酸是两性电解质是指在溶液中既可以给出H+而表现酸性,其氨基可以结合H+而表现碱性。
在一定条件下,氨基酸是一种既带正电荷,又带负电荷的离子,这种离子称为兼性离子。
5.等电点:在某一pH值条件下,氨基酸解离成阳离子和阴离子的程度相等,溶液中的氨基酸以兼性离子的形式存在,且净电荷为0 此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
肽键:存在于蛋白质和肽分子中,是由一个氨基酸的α羧基与另一个氨基酸的α氨基缩合形成的化学键。
肽键:一个氨基酸的a-COOH 和相邻的另一个氨基酸的a-NH2脱水形成共价键。
氨基酸通过钛键连接成肽,根据所含氨基酸的多少分为寡肽和多肽;根据结构功能分为生物活性肽和蛋白质。
肽键结构的六个原子构成一个钛单元,六个原子处于同一个平面上称为肽平面pI=(pK1,+pK2,)/25.氨基酸紫外吸收:280nm,苯丙氨酸、色氨酸、酪氨酸有紫外吸收6.蛋白质的一级结构(Primary structure):它是指蛋白质中的氨基酸按照特定的排列顺序通过肽键连接起来的多肽链结构。
7.蛋白质二级结构的概念:是指蛋白质多肽链局部片段的构象该片段的氨基酸序列是连续的,而主链构象通常是规则的的基础上,按照一定的方式有规律的旋转或折叠形成的空间构象。
其实质是多肽链在空间的排列方式蛋白质二级结构主要类型有:a-螺旋、β-折叠、β-转角维持二级结构的作用力:氢键a-螺旋(a-Helix):是指蛋白质多肽通过肽平面旋转盘绕形成的一种右手螺旋结构。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是一门研究生物体化学组成和生命过程中化学变化的科学。
它是生命科学领域的重要基础学科,对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等方面都具有重要意义。
以下是生物化学的一些重点内容:一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一,具有多种重要的功能,如催化、结构支持、运输、免疫防御等。
1、氨基酸氨基酸是构成蛋白质的基本单位。
人体中有 20 种常见的氨基酸,它们的结构通式为一个中心碳原子连接着一个氨基、一个羧基、一个氢原子和一个侧链基团。
根据侧链基团的性质,氨基酸可以分为酸性氨基酸、碱性氨基酸、中性氨基酸等。
2、蛋白质的结构蛋白质具有四级结构。
一级结构是指氨基酸通过肽键连接形成的线性多肽链,其序列决定了蛋白质的性质和功能。
二级结构包括α螺旋、β折叠和β转角等,是通过氢键维持的局部构象。
三级结构是多肽链在二级结构的基础上进一步折叠形成的三维结构,主要由疏水相互作用、氢键、离子键和范德华力等维持。
四级结构是指由两条或多条多肽链通过非共价键结合形成的具有特定功能的蛋白质复合物。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等性质。
变性是指蛋白质在某些物理和化学因素的作用下,其空间结构被破坏,导致生物活性丧失。
复性则是指变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。
二、核酸核酸包括脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA),它们是遗传信息的携带者。
1、 DNADNA 是由两条反向平行的脱氧核苷酸链通过碱基互补配对形成的双螺旋结构。
其碱基包括腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胸腺嘧啶(T)和胞嘧啶(C),A 与 T 配对,G 与 C 配对。
DNA 具有自我复制、转录和遗传信息传递等功能。
2、 RNARNA 包括信使 RNA(mRNA)、核糖体 RNA(rRNA)和转运RNA(tRNA)等。
mRNA 是从 DNA 转录而来的,携带遗传信息,指导蛋白质的合成。
rRNA 是核糖体的组成部分,参与蛋白质的合成。
生物化学重点知识归纳
生物化学重点知识归纳第一章绪论1.生物化学的发展过程大致分为三阶段:叙述生物化学、动态生物化学和机能生物化学。
2.生物化学研究的内容大体分为三部分:①生物体的物质组成及生物分子的结构与功能②代谢及其调节③基因表达及其调控第二章糖类化学1.糖类通常根据能否水解以及水解产物情况分为单糖、寡糖和多糖。
2.单糖的分类:①按所含C原子的数目分为:丙糖、丁糖......②按所含羰基的特点分为:醛糖和酮糖。
3.葡萄糖既是生物体内最丰富的单糖,又是许多寡糖和多糖的组成成分。
4.甘油醛是最简单的单糖。
5.两种环式结构的葡萄糖:6.核糖和脱氧核糖的环式结构:(见下图)7.单糖的重要反应有成苷反应、成酯反应、氧化反应、还原反应和异构反应。
8.蔗糖是自然界分布最广的二糖。
9.多糖根据成分为:同多糖和杂多糖。
同多糖又称均多糖,重要的同多糖有淀粉、糖原、纤维素等;杂多糖以糖胺聚糖最为重要。
10.淀粉包括直链淀粉和支链淀粉。
糖原分为肝糖原和肌糖原。
11.糖胺聚糖包括透明质酸、硫酸软骨素和肝素。
第三章脂类化学1. 亚油酸、α亚麻酸和花生四烯酸是维持人和动物正常生命活动所必必需的脂肪酸,是必需脂肪酸。
2. 类花生酸是花生四烯酸的衍生物,包括前列腺素、血栓素和白三烯。
3. 脂肪又称甘油三酯。
下图是甘油三酯、甘油和脂肪酸的结构式:1. 皂化值:水解1克脂肪所消耗KOH的毫克数。
皂化值越大,表示脂肪中脂肪酸的平均分子量越小。
6.磷脂根据所含醇的不同分为甘油磷脂和鞘磷脂。
7.糖脂包括甘油糖脂和鞘糖脂。
8.类固醇是胆固醇及其衍生物,包括胆固醇、胆固醇脂、维生素D、胆汁酸和类固醇激素等。
9.胆汁酸有游离胆汁酸和结合胆汁酸两种形式。
10.类固醇激素包括肾上腺皮质激素(如醛固酮、皮质酮和皮质醇)和性激素(雄激素、雌激素和孕激素)。
11.肾上腺皮质激素具有升高血糖浓度和促进肾脏保钠排钾的作用。
其中皮质醇对血糖的调节作用较强,而对肾脏保钠排钾的作用很弱,所以称为糖皮质激素;醛固酮对水盐平衡的调节作用较强,所以称为盐皮质激素。
(完整版)生物化学考试重点_总结(2)
第一节蛋白质的分子组成
一、蛋白质的主要组成元素:C、H、O、N、S特征元素:N(16%)特异元素:S
凯氏定氮法:每克样品含氮克数×6.25×100=100g样品中蛋白质含氮量(g%)
组成蛋白质的20种氨基酸
(名解)不对称碳原子或手性碳原子:与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳
第二节蛋白质的分子结构
一、蛋白质的分子结构
一级结构
二级结构↘
三级结构→高级结构(空间构象)
四级结构↗
(一)、蛋白质的一级结构:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中,从N-端至C-端的氨基酸排列顺序,即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
1、主要化学键:肽键,有些蛋白质还包含二硫键。
2、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
为L-α-氨基酸,其中脯氨酸(Pro)属于L-α-亚氨基酸
不同L-α-氨基酸,其R基侧链不同
除甘氨酸(Gly)外,都为L-α-氨基酸,有立体异构体
组成蛋白质的20种氨基酸分类
非极性氨基酸:甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、缬氨酸(Val)、
亮氨酸(Leu)、异亮氨酸(Ile)、脯氨酸(Pro)
极性中性氨基酸:丝氨酸(Ser)、半胱氨酸(Cys)、蛋氨酸(Met)
①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基,能与酸或碱类物质结合成盐,故它是一种两性电解质。
②氨基酸是两性电解质,其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
③(名解)等电点(pI点):在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性,此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
pH<pI阳离子氨基酸带净负电荷,在电场中将向正极移动
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位(一)氨基酸的分类1.非极性氨基酸(9):甘氨酸(Gly)丙氨酸(Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苯丙氨酸(Phe)脯氨酸(Pro)色氨酸(Try)蛋氨酸(Met)2、不带电荷极性氨基酸(6):丝氨酸(Ser)酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2):天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3):赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)(二)氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。
(2)大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽(一)肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体化学组成和生命过程中化学变化规律的一门科学,它是生命科学领域的重要基础学科之一。
以下是生物化学的一些重点内容:一、蛋白质蛋白质是生物体中最重要的大分子之一,具有多种重要的功能,如催化、结构支持、运输、免疫防御等。
1、氨基酸组成蛋白质的基本单位是氨基酸,共有 20 种常见的氨基酸。
氨基酸的结构通式为:一个中心碳原子连接一个氨基(NH₂)、一个羧基(COOH)、一个氢原子和一个侧链(R 基团)。
根据侧链的性质,氨基酸可分为极性(亲水)和非极性(疏水)两大类。
2、蛋白质的结构蛋白质的一级结构:指氨基酸在多肽链中的排列顺序,通过肽键连接。
二级结构:主要有α螺旋、β折叠和β转角等。
α螺旋是多肽链绕中心轴形成的右手螺旋结构,每个氨基酸残基的 NH 与第四个氨基酸残基的 C=O 形成氢键。
β折叠则是肽链伸展形成的片状结构,通过链间氢键维持稳定。
三级结构:是整个多肽链在二级结构的基础上进一步折叠、盘绕形成的三维结构,主要依靠疏水相互作用、氢键、盐键和范德华力等维持稳定。
四级结构:由两条或多条具有独立三级结构的多肽链通过非共价键相互结合形成的更复杂的结构。
3、蛋白质的性质两性解离和等电点:在不同的 pH 条件下,蛋白质可解离成带正电荷或负电荷的离子,当蛋白质所带净电荷为零时的 pH 称为等电点。
胶体性质:蛋白质分子颗粒大小在1-100nm 之间,属于胶体溶液,具有布朗运动、丁达尔现象和不能透过半透膜等胶体性质。
变性和复性:在某些物理或化学因素作用下,蛋白质的空间结构被破坏,导致其理化性质和生物学活性丧失,称为变性。
变性后的蛋白质若去除变性因素,有可能恢复其原有的结构和功能,称为复性。
二、核酸核酸是遗传信息的携带者,分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两大类。
1、核苷酸核酸的基本组成单位是核苷酸,由碱基、戊糖和磷酸组成。
碱基分为嘌呤碱(腺嘌呤 A、鸟嘌呤 G)和嘧啶碱(胸腺嘧啶 T、胞嘧啶 C、尿嘧啶 U)。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记一、生物大分子(一)蛋白质1、蛋白质的组成蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成,其基本组成单位是氨基酸。
氨基酸通过肽键连接形成多肽链,多肽链经过折叠和修饰形成具有特定空间结构和功能的蛋白质。
2、蛋白质的结构蛋白质的结构层次包括一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指氨基酸的排列顺序,二级结构包括α螺旋、β折叠等,三级结构是指整条多肽链的空间构象,四级结构是指多个亚基通过非共价键结合形成的蛋白质复合物。
3、蛋白质的性质蛋白质具有两性解离、胶体性质、变性和复性等性质。
变性是指蛋白质在某些物理或化学因素的作用下,其空间结构被破坏,导致生物活性丧失。
复性则是指变性的蛋白质在适当条件下恢复其天然构象和生物活性。
(二)核酸1、核酸的分类核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)两大类。
DNA 是遗传信息的携带者,RNA 则在遗传信息的表达过程中发挥重要作用。
2、核酸的组成核酸由核苷酸组成,核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
碱基分为嘌呤碱和嘧啶碱,DNA 中的碱基有腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、胸腺嘧啶(T)和胞嘧啶(C),RNA 中的碱基有腺嘌呤(A)、鸟嘌呤(G)、尿嘧啶(U)和胞嘧啶(C)。
3、核酸的结构DNA 是双螺旋结构,两条反向平行的多核苷酸链围绕同一中心轴相互缠绕形成右手螺旋。
RNA 通常以单链形式存在,但在某些情况下也可以形成局部的双螺旋结构。
(三)多糖1、多糖的分类多糖分为同多糖和杂多糖。
同多糖是由相同的单糖组成,如淀粉、糖原和纤维素;杂多糖是由不同的单糖组成,如肝素、透明质酸等。
2、多糖的功能多糖在生物体中具有多种功能,如储存能量(淀粉和糖原)、构成细胞壁(纤维素)、参与细胞识别和信号转导(糖蛋白和糖脂)等。
二、酶(一)酶的概念和特点酶是生物体内具有催化作用的蛋白质或 RNA。
酶具有高效性、专一性、可调节性和不稳定性等特点。
(二)酶的作用机制酶通过降低反应的活化能来加速化学反应的进行。
生物化学重点笔记
生物化学重点笔记生物化学是研究生物体的化学组成、结构、性质、功能以及生命过程中化学变化规律的一门科学。
它是生命科学领域的重要基础学科,对于理解生命现象、疾病发生机制以及药物研发等都具有重要意义。
以下是为您整理的生物化学重点笔记。
一、蛋白质化学1、蛋白质的组成与结构组成:蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等元素组成,其基本组成单位是氨基酸。
结构:蛋白质具有一级结构(氨基酸的排列顺序)、二级结构(如α螺旋、β折叠等)、三级结构(整条肽链的空间构象)和四级结构(多条肽链形成的复合物)。
2、蛋白质的性质两性解离:在一定的 pH 条件下,蛋白质可以解离成带正电荷或负电荷的离子。
胶体性质:蛋白质溶液是一种胶体溶液,具有丁达尔现象、布朗运动等特性。
变性与复性:在某些物理或化学因素作用下,蛋白质的空间结构被破坏,导致其理化性质和生物活性改变,称为变性;变性后的蛋白质在适当条件下可以恢复其原有的空间结构和生物活性,称为复性。
3、蛋白质的分离与纯化沉淀法:如盐析、有机溶剂沉淀等。
层析法:包括凝胶过滤层析、离子交换层析、亲和层析等。
电泳法:如聚丙烯酰胺凝胶电泳、等电聚焦电泳等。
二、核酸化学1、核酸的组成与结构组成:核酸分为脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA),它们由核苷酸组成,核苷酸包括碱基、戊糖和磷酸。
结构:DNA 是双螺旋结构,RNA 有单链、双链等多种结构形式。
2、 DNA 的复制与转录DNA 复制:以亲代 DNA 为模板,按照碱基互补配对原则合成子代DNA 的过程。
转录:以 DNA 为模板合成 RNA 的过程。
3、 RNA 的种类与功能mRNA(信使 RNA):携带遗传信息,指导蛋白质合成。
tRNA(转运 RNA):在蛋白质合成中转运氨基酸。
rRNA(核糖体 RNA):参与核糖体的组成。
三、酶1、酶的本质与特性本质:酶是具有催化活性的蛋白质或 RNA。
特性:高效性、专一性、可调节性、不稳定性。
2、酶的催化机制降低反应的活化能:通过形成酶底物复合物,使反应更容易进行。
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第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S,有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼,个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点:各种蛋白质的含氮量很接近,平均为16%。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主,因此,只要测定生物样品中的含氮量,就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量:100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数× 6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位(一)氨基酸的分类1.非极性氨基酸(9):甘氨酸(Gly)丙氨酸( Ala)缬氨酸(Val)亮氨酸(Leu)异亮氨酸(Ile)苯丙氨酸(Phe)脯氨酸(Pro)色氨酸(Try)蛋氨酸(Met)2、不带电荷极性氨基酸(6):丝氨酸(Ser)酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸(酸性氨基酸)(2): 天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸(碱性氨基酸)(3):赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg)组氨酸( His)(二)氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点 :在某一pH的溶液中,氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等,成为兼性离子,呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
(2)大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基,所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热,可生成蓝紫色化合物,其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系,因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽(一)肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
3、由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡肽,由更多的氨基酸相连形成的肽称多肽4、肽链中的氨基酸分子因为脱水缩合而基团不全,被称为氨基酸残基5、多肽链是指许多氨基酸之间以肽键连接而成的一种结构。
6、多肽链有两端:N 末端:多肽链中有自由氨基的一端C 末端:多肽链中有自由羧基的一端(二)几种生物活性肽1. 谷胱甘肽2. 多肽类激素及神经肽第二节蛋白质的分子结构一、蛋白质的一级结构1、定义:蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的连接方式、排列顺序和二硫键的位置。
2、主要的化学键:肽键,有些蛋白质还包括二硫键。
3、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础。
二、蛋白质的二级结构1、定义:蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构,即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置,并不涉及氨基酸残基侧链的构象2、主要的化学键:氢键3、蛋白质二级结构的主要形式α-螺旋、β-折叠、β-转角、无规卷曲三、蛋白质的三级结构1、定义:整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
2、主要的化学键:疏水作用、离子键、氢键和 Van der Waals力等四、蛋白质的四级结构1、蛋白质分子中各亚基的空间排布及亚基接触部位的布局和相互作用,称为蛋白质的四级结构。
2、亚基之间的结合力主要是疏水作用,其次是氢键和离子键。
第四节蛋白质的理化性质(一)蛋白质的紫外吸收(二)蛋白质的两性电离1、蛋白质的等电点:当蛋白质溶液处于某一pH时,蛋白质解离成正、负离子的趋势相等,即成为兼性离子,净电荷为零,此时溶液的pH称为蛋白质的等电点。
(三)蛋白质的沉降特性(四)蛋白质的胶体性质蛋白质胶体稳定的因素:颗粒表面电荷、水化膜(五)蛋白质的变性、复性1、蛋白质的变性:在某些物理和化学因素作用下,其特定的空间构象被破坏,也即有序的空间结构变成无序的空间结构,从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失。
2、变性的本质:破坏非共价键和二硫键,不改变蛋白质的一级结构。
(六)蛋白质的呈色反应⒈茚三酮反应蛋白质经水解后产生的氨基酸也可发生茚三酮反应。
⒉双缩脲反应蛋白质和多肽分子中肽键在稀碱溶液中与硫酸铜共热,呈现紫色或红色,此反应称为双缩脲反应,双缩脲反应可用来检测蛋白质水解程度。
第二章核酸的结构与功能第一节核酸的化学组成一、核苷酸的组成1、元素组成:C、H、O、N、P(9~10%)2、分子组成:(1)碱基:嘌呤碱,嘧啶碱(2)戊糖:核糖,脱氧核糖(3)磷酸二、核苷酸的结构1、核苷的形成:碱基和核糖(脱氧核糖)通过糖苷键连接形成核苷(脱氧核苷)。
2、核苷:AR, GR, UR, CR 脱氧核苷:dAR, dGR, dTR, dCR3、核苷酸的结构:核苷(脱氧核苷)和磷酸以磷酸酯键连接形成核苷酸(脱氧核苷酸)。
4、核苷酸:AMP, GMP, UMP, CMP 脱氧核苷酸:dAMP, dGMP, dTMP, dCMP 第二节核酸的分子结构一、核酸的一级结构1、定义:核酸中核苷酸的排列顺序。
由于核苷酸间的差异主要是碱基不同,所以也称为碱基序列。
二、核酸的空间结构与功能(一)DNA的空间结构与功能1、DNA的二级结构——双螺旋结构(1)DNA双螺旋结构模型要点:①DNA分子由两条相互平行但走向相反的脱氧核糖核苷酸链组成,磷酸、脱氧核糖在外围构成骨架,中间是碱基对平面,碱基严格按照碱基互补配对原则。
(A=T; G C)②右手双螺旋结构,螺旋一圈10对碱基,螺距3.4nm,表面有间隔排列的大沟、和小沟。
③互补碱基的氢键维持双链横向稳定性,碱基堆积力维持双链纵向稳定性。
2、DNA的三级结构在二级结构的基础上,DNA双螺旋结构进一步折叠、盘绕成为更为复杂的结构(1)原核生物DNA的高级结构—— DNA超螺旋闭合环状双螺旋,正超螺旋、负超螺旋(2)DNA在真核生物细胞内真核生物染色体由DNA和蛋白质构成,其基本单位是核小体(3)核小体的组成:①DNA:约200bp(碱基对)②组蛋白:H1、H2A、H2B、H3、H43、 DNA的功能 DNA的基本功能是以基因的形式荷载遗传信息,并作为基因复制和转录的模板。
它是生命遗传的物质基础,也是个体生命活动的信息基础(二)RNA的空间结构与功能1、mRNA---(含量少,种类多,寿命短)(1)mRNA的功能:携带遗传信息(DNA),作为蛋白质翻译的模板。
(2) mRNA结构特点:①5´末端形成帽子结构:m7GpppN m- ②3´末端有一个多聚腺苷酸(polyA)(80-250) 尾2、tRNA(1)tRNA的一级结构特点:①73-93个核苷酸(分子量最小)②含 10~20% (7-15个)稀有碱基,如 DHU等③ 3´末端为— CCA-OH,5 ´末端大多是-G(2) tRNA的二级结构——三叶草形结构有:氨基酸臂 DHU环及臂反密码环及臂TΨC环及臂额外环(3)tRNA的三级结构——倒L形(4)RNA的功能:活化、搬运氨基酸到核糖体,参与蛋白质的翻译。
(三)rRNA(1)rRNA的结构:空间结构,较为复杂(2) rRNA的功能参与组成核糖体,作为蛋白质生物合成的场所。
(3)rRNA的种类(根据沉降系数):①真核生物5S rRNA、 5.8S rRNA、 18S rRNA、28S rRNA②原核生物5S rRNA 、16S rRNA、 23S rRNA第三节核酸的理化性质一、紫外吸收:核酸在260nm处有吸收高峰,在230nm处有一低谷二、DNA的变性1、定义:在某些理化因素作用下,DNA双链解开成两条单链的过程。
2、方法:过量酸,碱,加热,变性试剂如尿素、酰胺以及某些有机溶剂如乙醇、丙酮等3、变性后其它理化性质变化:OD260增高粘度下降比旋度下降浮力密度升高酸碱滴定曲线改变生物活性丧失4、DNA变性的本质是双链间氢键的断裂5、增色效应:DNA变性时其溶液OD260增高的现象。
6、Tm:紫外光吸收值达到最大值的50%时的温度称为DNA的解链温度,又称融解温度,其大小与G+C含量成正比。
三、DNA的复性与分子杂交1、DNA复性的定义:在适当条件下,变性DNA的两条互补链可恢复天然的双螺旋构象,这一现象称为复性。
2、退火:热变性的DNA经缓慢冷却后即可复性,这一过程称为退火。
3、减色效应:DNA复性时,其溶液OD260降低。
四、核酶和脱氧核酶1、核酶:催化性RNA作为序列特异性的核酸内切酶降解mRNA。
2、脱氧核酶:催化性DNA 人工合成的寡聚脱氧核苷酸片段,也能序列特异性降解RNA。
第五章维生素一、概述1、定义:维生素(vitamin)是机体维持正常功能所必需,但在体内不能合成或合成量不足,必须由食物供给的一组小分子有机化合物。
2、分类:(1)脂溶性维生素 Vit.A*、 D*、 E 、 K:(2)水溶性维生素: Vit.C* B族Vit.:B1*、B2*、PP*、 B6*、生物素泛酸、叶酸*、B12*、硫辛酸3、引起维生素缺乏的原因:(1)摄入不足:偏食、烹饪不当(2)吸收障碍:胃肠道疾病、肝胆疾病(3)需要量增加:儿童,孕妇,哺乳期妇女,重体力劳动者和慢性消耗性疾病患者(4)服用某些药物:如抗生素,可致肠道菌群紊乱,自身可合成的少量维生素缺失(维生素K、B6、PP、生物素、泛酸等)(5)生物体的特异缺陷:如内因子缺乏二、脂溶性维生素1、共同特点:(1)不溶于水,溶于脂肪及有机溶剂(2)在食物中与脂类共存,并随脂类一同吸收(3)在血浆中与特异蛋白结合而运输(4)在肝脏内储存,摄入过多会出现中毒2、种类: Vit A, Vit D, Vit E, Vit K一、维生素A----抗干眼病维生素1、视黄醇(维生素A1),3-脱氢视黄醇(维生素A2)视黄醇————视黄醛———视黄酸2、活性形式:11-顺视黄醛(紫外线可破坏维生素A)3、来源:哺乳动物及鱼的肝脏、蛋黄、乳制品等维生素A原:β-胡萝卜素可转化为维生素A (胡萝卜、红辣椒、菠菜、芥菜等绿叶蔬菜)(二)生化作用及缺乏症:1、构成视觉细胞内感光物质的成分 2、维持上皮组织结构的完整性 3、参与类固醇的合成促进生长发育 4、有一定的抗癌、防癌作用缺乏症:夜盲症、干眼病二、维生素D---抗佝偻病维生素1、种类:VitD2(麦角钙化醇) VitD3(胆钙化醇)2、VitD2原:麦角固醇 VitD3原: 7-脱氢胆固醇3、来源:肝、蛋黄、牛奶、鱼肝油4、VitD3的活性形式: 1, 25- (OH)2-VitD35、生化作用及缺乏症:1、生化作用:(1)肠:促进肠道对钙的吸收;(2)肾:促进肾脏对钙、磷的重吸收(3)骨骼:增加骨对钙、磷的吸收和沉积,有利于骨的钙化;2、缺乏症:儿童——佝偻病成人——软骨病三、维生素E---生育酚1、活性形式:生育酚2、来源:植物油、豆类、谷物等3、生化作用:1、抗氧化作用 2、维持生殖机能 3、促进血红素代谢缺乏症:未发现,临床:治疗习惯性流产四、维生素K----凝血维生素1、来源:绿色蔬菜、种子、鱼、肝等2、化学结构:2-甲基-1,4-萘醌的衍生物3、生化作用:维持体内凝血因子Ⅱ、Ⅶ、Ⅸ和Ⅹ的正常水平,参与凝血作用4、缺乏维生素K会延迟血液凝固;易出血。