生物化学与分子生物学复习归纳笔记
生物化学与分子生物学重点
生物化学与分子生物学重点一、名词解释基因：基因是基因组中的一个功能性遗传单位，是贮存有功能的蛋白质多肽链或rna序列信息及表达这些信息所需的全部核苷酸序列。
基因组：基因组是一个细胞或一种生物体的整套遗传信息。
质粒：是指细菌细胞染色体意外，能独立复制并稳定遗传的共价闭合环状分子。
蛋白质组：是指一种基因所表达的全套蛋白，既包括一个细胞或一个组织或一个机体的基因所表达的全部蛋白质。
DNA重组：是指不同来源的DNA通过磷酸二酯键连接而重新组合成新的DNA分子的过程。
限制性内切酶：是指能识别和水解双链DNA分子的内特异序列的核酸水解酶。
载体：是指携带靶DNA片段进入宿主细胞进行扩曾和表达的运载工具，常用的载体有:质粒载体、噬菌体载体，病毒载体和人工染色体等。
核酸分子杂交：单链的核酸分子在适合的条件下，与具有碱基互补序列的异核酸形成双链杂交的过程。
杂交：将一种核酸单链标记成探针，再与另一核酸单链进行碱基互补配对，可以形成异源核酸分子的双链结构的过程，PCR：是一个在体外特异的复制一段已知序列的DNA片段的过程，这项技术使人们能够人们很快的从试管中获得大量拷贝的特异核酸片段。
分子生物学检验：从基因水平上解释疾病发生机制，明确疾病诊断，跟踪疾病过程，指导个体化治疗的先进技术手段。
反义核酸：是用人工合成的15-25个核苷酸片段，通过碱基互补配对选择与特定的RNA或DNA互补结合，从而能专一性的抑制基因的转录与翻译。
核酶：是一类具有酶的特异性催化功能的RNA分子，能序列特异性地剪切底物RNA或修复突变的RNA。
致病基因：能导致遗传病或遗传病发生相关的基因。
地中海贫血：也称球蛋白生成障碍性贫血。
是由于球蛋合成速率降低，引起a链和非a链缺乏称为球蛋白生成障碍性贫血。
血友病：由于基因缺陷而使其中某一凝血因子蛋白表达降低或确实造成的一种疾病。
转座因子：一类在细菌染色体，质粒或噬菌体之间自行移动并具有转位特性的独立DNA序列。
(完整版)生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。
2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数× 6.25×1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键⏹蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix)β-折叠 (β-pleated sheet)β-转角 (β-turn)无规卷曲 (random coil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
9.分子伴侣(chaperon)通过提供一个保护环境从而加速蛋白质折叠成天然构象或形成四级结构。
生物化学及分子生物学第九版笔记
生物化学及分子生物学第九版笔记1. 引言生物化学及分子生物学是现代生物学的重要分支，它研究生命活动的基本原理及相关分子机制。
第九版笔记是这一领域的经典教材，涵盖了生物化学和分子生物学的最新发展，对于理解细胞的生物化学过程、基因调控和蛋白质功能等方面有着重要意义。
2. 基本概念生物化学及分子生物学的基本概念包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖和脂类）的结构和功能、细胞代谢途径及信号传导等。
通过深入学习这些基本概念，我们可以更好地理解生命的本质及其调控机制。
3. 蛋白质的结构和功能蛋白质是细胞中最重要的大分子，它们承担着多种生物学功能，如酶催化、结构支持、信息传递等。
了解蛋白质的结构与功能对于深入理解细胞活动至关重要。
第九版笔记中对蛋白质结构的描述非常详细，包括了一级结构、二级结构、三级结构和四级结构等方面的内容，为我们提供了深入理解蛋白质结构与功能的基础知识。
4. 基因调控基因调控是细胞命运决定和分化的重要过程，也是许多疾病发生的基础。
第九版笔记中对基因调控的机制进行了系统的介绍，包括DNA的复制、转录和翻译等过程，以及转录调控和表观遗传调控。
通过学习这些内容，我们可以深入了解基因调控在细胞内部是如何进行的，为后续的疾病研究和治疗提供理论基础。
5. 分子生物学技术分子生物学技术是生物化学及分子生物学领域的重要工具，它们包括了PCR、基因克隆、蛋白质纯化等技术手段。
第九版笔记中对这些技术的原理及应用进行了系统的介绍，为我们理解和运用这些技术提供了重要的参考资料。
总结与展望生物化学及分子生物学第九版笔记涵盖了生物化学和分子生物学领域的最新进展，对于我们深入理解细胞的生物化学过程、基因调控和蛋白质功能等方面起着重要作用。
在今后的学习和研究中，我们应该注重对这些知识的深入理解和灵活运用，不断拓展自己的学术视野，为生命科学领域的发展做出更大的贡献。
个人观点生物化学及分子生物学是一门既有理论深度又具有广泛应用价值的学科，它为我们揭示了细胞的奥秘和生命的本质。
生物化学与分子生物学重点
第一章 核酸的结构与功能1、种类：脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。
核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。
2、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。
戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。
3、核酸的一级结构核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，4、 DNA的二级结构DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。
双螺旋的骨架由糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点： a.DNA是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。
b.DNA是右手螺旋结构螺旋直径为2nm。
每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。
螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。
c.DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。
5、RNA的空间结构与功能mRNA:1. 真核生物mRNA的5'-端有特殊帽结构2. 真核生物mRNA的3'-末端有多聚腺苷酸尾3. mRNA碱基序列决定蛋白质的氨基酸序列tRNA：1、3′末端为—CCA-OH 2、含10～20% 稀有碱基3、其二级结构呈“三叶草形”4. tRNA的反密码子能够识别mRNA密码子rRNA：rRNA的结构为花状，rRNA 与核糖体蛋白结合组成核糖体(ribosome)，为蛋白质的合成提供场所。
rRNA单独存在不执行其功能。
tRNA功能是在细胞蛋白质合成过程中作为各种氨基酸的戴本并将其转呈给mRNA。
6、核酸的理化性质在某些理化因素作用下，如加热，DNA分子互补碱基对之间的氢键断裂，使DNA双螺旋结构松散，变成单链，即为变性。
【分子生物学重点归纳】生物化学与分子生物学重点知识归纳
【分子生物学重点归纳】生物化学与分子生物学重点知识归纳分子生物学重点归纳1. 奠定了分子生物学的几大重大发现1）细胞学说证明了动植物都是有细胞组成的2）孟德尔的遗传学规律最先使人们对形状产生认识3）摩尔根的基因学说进一步将性状与基因相偶联，成为现代遗传学的4）Watson和Crick提出了脱氧核糖核苷酸的双螺旋模型，为充分揭示遗传信息的传递规律铺平了道路5）在蛋白质方面，Sumner证实了酶是蛋白质，Sanger利用纸电泳及色谱技术开创了蛋白质序列分析的先河 2. 染色体和染色质之间的区别？什么是染色体？什么是染色质？染色质与染色体有共同的组成成分，是同一物质在细胞周期不同功能阶段中所呈现的不同构象。
染色质是指间期细胞核内由DNA、组蛋白、非组蛋白及少量RNA组成的线性复合结构，是间期细胞遗传物质存在的形式。
染色体是指细胞在有丝分裂或减数分裂的特定阶段，染色质细丝高度螺旋化形成较粗的柱状和杆状等不同的形状,即染色体 3.在生物的进化过程中，我们所谈到的所谓的C值矛盾？是怎么形成的？为什么会有C值矛盾？以及C 值矛盾我们可以怎么解答？C值：一种生物单倍体基因组DNA的总量称为C值。
C值矛盾：指C值往往与种系进化的复杂程度不一样，某些低等生物却具有较大的C值。
C值矛盾的形成：真核生物基因组最大的特点就是它含有大量重复的序列，许多DNA序列可能不编码蛋白质，没有生理功能，而且功能DNA序列大多被不编码蛋白质的非功能DNA所隔开，这样就容易造成C值矛盾。
4.DNA和RNA的全名？DNA的组成单位是什么？核苷酸又是什么呢？再往下分，一层一层的了解。
DNA，又称脱氧核糖核酸，英文全称：deoxyribonucleic acid。
RNA，又称核糖核酸，英文全称：Ribonucleic Acid DNA的组成单位：一种高分子化合物，基本单位是脱氧核苷酸，脱氧核苷酸又由磷酸基团，脱氧核糖，含氮碱基组成，其中含氮碱基包括腺嘌呤（A）、鸟嘌呤（Ｇ）、胞嘧啶（Ｃ）和胸腺嘧啶（Ｔ）。
生物化学与分子生物学知识点总结
生物化学与分子生物学知识点总结本文将对生物化学与分子生物学的主要知识点进行总结。
生物化学是研究生物大分子的组成、结构、性质、合成和解体等方面的学科，而分子生物学则是研究生命活动的基本单位——分子的结构、功能和相互作用等方面的学科。
以下将按照某些主要知识点来系统概述这两个学科的重要内容。
1. 生物大分子的结构与功能生物大分子主要包括蛋白质、核酸、碳水化合物和脂类等。
蛋白质是生物体内最为重要的大分子之一，它们是由氨基酸组成的，具备结构和功能多样性。
核酸包括DNA和RNA，是遗传信息的储存和传递分子。
碳水化合物是生物体内能量的主要来源，也参与细胞黏附和信号传导等重要功能。
脂类则是生物体内膜结构的重要组成部分，同时也是能量存储的主要形式。
2. 酶的结构与催化机制酶是生物体内的催化剂，能够加快化学反应速率。
酶的活性主要依赖于其特定的三维构象，并且可以通过底物-酶的亲和力来实现底物的选择性识别。
酶催化主要有两种机制：酸碱催化和亲和力叠加催化。
酸碱催化通过转移质子来加速反应进程，而亲和力叠加催化则通过调节底物与酶的结合来实现催化。
3. 代谢途径与能量转换代谢途径是生物体内各种化学反应的有序组合。
主要包括糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等。
其中最重要的代谢途径是三酸甘油酯循环和三羧酸循环，它们在细胞中产生大量的ATP，提供能量供生命活动所需。
此外，糖酵解、无氧和有氧呼吸等代谢途径也是能量转换的关键过程。
4. DNA复制、转录与翻译DNA复制是遗传信息传递的基础，它是通过DNA双链的解旋与合成来实现的。
转录是将DNA模板上的基因序列转化为RNA分子的过程，主要分为原核生物和真核生物两种类型。
翻译是利用mRNA的信息合成蛋白质的过程，其中涉及到核糖体、tRNA和氨基酸等多个要素的参与。
5. 基因调控与表达基因调控是指在细胞内对特定基因的活性进行控制，从而实现基因表达的调节。
主要通过转录因子与启动子之间的结合、染色质的改变和非编码RNA的介入等方式来实现。
（完整版）生物化学与分子生物学部分章节重点归纳
（完整版）生物化学与分子生物学部分章节重点归纳第二十二章基因表达与细胞信号转导的偶联机制一、论句：1、蛋白激酶/蛋白磷酸酶、G蛋白是信号通路开关分子。
2、磷酸化可能提高活性也可能降低活性3、G蛋白/小G蛋白功能与GTP/GDP结合状态有关。
4、G蛋白偶联受体通过G蛋白-第二信使-靶分子发挥作用。
5、酶偶联受体通过蛋白激激酶-蛋白激酶-靶分子发挥作用。
二、名解1.受体：位于细胞膜上的或细胞内能特异识别配体并与之结合，进而引起生物学效应的特殊蛋白质，个别是糖脂。
膜受体绝大多数是跨膜糖蛋白，其胞外部分负责结合配体，细胞内部分负责信号的转导；胞内受体（包括胞浆受体和核受体）为DNA结合蛋白。
2.G蛋白偶联受体：在结构上均为单体蛋白，有7个跨膜区域，又名七跨膜受体。
胞外结构负责结合外源信号，胞内部与异源三聚体G蛋白相结合而存在。
基本的信号转导方式是通过不同的G蛋白影响腺苷酸环化酶（AC）、磷脂酶C（PLC）等效应分子活性，从而改变细胞内第二信使的浓度，实现跨膜信息传递。
3.G蛋白：即鸟苷酸结合蛋白。
结合有GDP的G蛋白是非活性形式，而结合有GTP的G蛋白是活性形式。
G蛋白一般固有GTP酶活性，可以水解结合的GTP是分子恢复非活性形式。
异源三聚体G蛋白就是一类非常重要的转导七跨膜受体信号的G蛋白。
4.小G蛋白：即分子量低的G蛋白，第一个被发现的分子式Ras，故又称为Ras 超家族。
小G蛋白具有GTP/GDP转换、GTP酶活性等G蛋白的共同特征，是重要的细胞内信号转导分子。
5.信号转导通路：细胞外信号经由受体在细胞内引起的有序分子变化，信号转导通路由各种信号转导分子相互作用而形成。
各种信号转导通路不是孤立的，而是有广泛交叉联系。
信号转导通路的形成是动态的，随着信号的种类和强度不断变化。
6.第二信使：指激素等细胞外化学信号与靶细胞受体结合后，细胞内迅速发生浓度或分布改变的一大类小分子化合物，如cAMP、cGMP、Ca2+、IP3等。
生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知识总结The Standardization Office was revised on the afternoon of December 13, 2020生物化学与分子生物学知识总结第一章蛋白质的结构与功能1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。
2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数××1003.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸4.可根据侧链结构和理化性质进行分类非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸5.脯氨酸属于亚氨基酸6.等电点(isoelectric point, pI)在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物7.蛋白质的分子结构包括:一级结构(primary structure)二级结构(secondary structure)三级结构(tertiary structure)四级结构(quaternary structure)1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。
主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
⏹2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键⏹蛋白质二级结构包括α-螺旋 (α -helix)β-折叠 (β-pleated sheet)β-转角 (β-turn)无规卷曲 (random coil)3）三级结构定义：整条肽链中全部氨基酸残基的相对空间位置。
即肽链中所有原子在三维空间的排布位置。
主要的化学键:8. 模体(motif)是具有特殊功能的超二级结构，是由二个或三个具有二级结构的肽段，在空间上相互接近，形成一个特殊的空间构象。
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生物化学与分子生物学重点(1) 2006-11-13 23:44:37 来源：绿色生命网第一章绪论一、生物化学的的概念：生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。
就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。
其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能一、氨基酸：1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)；② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。
三、肽键平面(肽单位)：肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。
四、蛋白质的分子结构：蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。
蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。
影响α-螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基。
⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。
⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
3．三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。
其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
4．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。
亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
五、蛋白质的理化性质：1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。
蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。
蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。
4．蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。
引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。
绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
六、蛋白质的分离与纯化：1．盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。
常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。
盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。
凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
2．电泳：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。
电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
3．透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
4．层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。
主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。
5．超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。
超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。
七、氨基酸顺序分析：蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一级结构的测定，主要有以下几个步骤：1. 分离纯化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品；2. 取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成；3. 分析蛋白质的N-端和C-端氨基酸；4. 采用特异性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化学试剂（如溴化氰）将蛋白质处理为若干条肽段；5. 分离纯化单一肽段；6. 测定各条肽段的氨基酸顺序。
一般采用Edman降解法，用异硫氰酸苯酯进行反应，将氨基酸降解后，逐一进行测定；7. 至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序；8. 将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。
第三章核酸的结构与功能一、核酸的化学组成：1．含氮碱：参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。
组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。
组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。
2．戊糖：核苷酸中的戊糖主要有两种，即β-D-核糖与β-D-2-脱氧核糖，由此构成的核苷酸也分为核糖核苷酸与脱氧核糖核酸两大类。
3．核苷：核苷是由戊糖与含氮碱基经脱水缩合而生成的化合物。
通常是由核糖或脱氧核糖的C1’ β-羟基与嘧啶碱N1或嘌呤碱N9进行缩合，故生成的化学键称为β，N糖苷键。
其中由D-核糖生成者称为核糖核苷，而由脱氧核糖生成者则称为脱氧核糖核苷。
由“稀有碱基”所生成的核苷称为“稀有核苷”。
假尿苷（ψ）就是由D-核糖的C1’ 与尿嘧啶的C5相连而生成的核苷。
二、核苷酸的结构与命名：核苷酸是由核苷与磷酸经脱水缩合后生成的磷酸酯类化合物，包括核糖核苷酸和脱氧核糖核酸两大类。
最常见的核苷酸为5’-核苷酸（5’ 常被省略）。
5’-核苷酸又可按其在5’位缩合的磷酸基的多少，分为一磷酸核苷（核苷酸）、二磷酸核苷和三磷酸核苷。
此外，生物体内还存在一些特殊的环核苷酸，常见的为环一磷酸腺苷（cAMP）和环一磷酸鸟苷（cGMP），它们通常是作为激素作用的第二信使。
核苷酸通常使用缩写符号进行命名。
第一位符号用小写字母d代表脱氧，第二位用大写字母代表碱基，第三位用大写字母代表磷酸基的数目，第四位用大写字母P代表磷酸。
三、核酸的一级结构：核苷酸通过3’,5’-磷酸二酯键连接起来形成的不含侧链的多核苷酸长链化合物就称为核酸。
核酸具有方向性，5’-位上具有自由磷酸基的末端称为5’-端，3’-位上具有自由羟基的末端称为3’-端。
DNA由dAMP、dGMP、dCMP和dTMP四种脱氧核糖核苷酸所组成。
DNA的一级结构就是指DNA分子中脱氧核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
RNA由AMP，GMP，CMP，UMP四种核糖核苷酸组成。
RNA的一级结构就是指RNA分子中核糖核苷酸的种类、数目、排列顺序及连接方式。
四、DNA的二级结构：DNA双螺旋结构是DNA二级结构的一种重要形式，它是Watson和Crick两位科学家于1953年提出来的一种结构模型，其主要实验依据是Chargaff研究小组对DNA的化学组成进行的分析研究，即DNA分子中四种碱基的摩尔百分比为A=T、G=C、A+G=T+C（Chargaff原则），以及由Wilkins 研究小组完成的DNA晶体X线衍射图谱分析。
天然DNA的二级结构以B型为主，其结构特征为：①为右手双螺旋，两条链以反平行方式排列；②主链位于螺旋外侧，碱基位于内侧；③两条链间存在碱基互补，通过氢键连系，且A-T、G-C（碱基互补原则）；④螺旋的稳定因素为氢键和碱基堆砌力；⑤螺旋的螺距为3.4nm，直径为2nm。
五、DNA的超螺旋结构：双螺旋的DNA分子进一步盘旋形成的超螺旋结构称为DNA的三级结构。
绝大多数原核生物的DNA都是共价封闭的环状双螺旋，其三级结构呈麻花状。
在真核生物中，双螺旋的DNA分子围绕一蛋白质八聚体进行盘绕，从而形成特殊的串珠状结构，称为核小体。
核小体结构属于DNA的三级结构。
六、DNA的功能：DNA的基本功能是作为遗传信息的载体，为生物遗传信息复制以及基因信息的转录提供模板。
DNA分子中具有特定生物学功能的片段称为基因（gene）。
一个生物体的全部DNA序列称为基因组（genome）。
基因组的大小与生物的复杂性有关。
七、RNA的空间结构与功能：RNA分子的种类较多，分子大小变化较大，功能多样化。
RNA通常以单链存在，但也可形成局部的双螺旋结构。
1．mRNA的结构与功能：mRNA是单链核酸，其在真核生物中的初级产物称为HnRNA。
大多数真核成熟的mRNA分子具有典型的5’-端的7-甲基鸟苷三磷酸（m7GTP）帽子结构和3’-端的多聚腺苷酸(polyA)尾巴结构。
mRNA的功能是为蛋白质的合成提供模板，分子中带有遗传密码。