生物化学与分子生物学复习归纳笔记
生物化学与分子生物学总结
第一章蛋白质
1．两性离子：指在同一氨基酸分子上含有等量的正负两种电荷，又称兼性离子或偶极离子。
2．必需氨基酸：指人体（和其它哺乳动物）自身不能合成，机体又必需，需要从饮食中获得的氨基酸。
3. 氨基酸的等电点：指氨基酸的正离子浓度和负离子浓度相等时的pH 值，用符号pI表示。
4．稀有氨基酸：指存在于蛋白质中的20 种常见氨基酸以外的其它罕见氨基酸，它们是正常氨基酸的衍生物。5．非蛋白质氨基酸：指不存在于蛋白质分子中而以游离状态和结合状态存在于生物体的各种组织和细胞的氨基酸。6．构型：指在立体异构体中不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排布。构型的转变伴随着共价键的断裂和重新形成。
7．蛋白质的一级结构：指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序，以及二硫键的位置。
8．构象：指有机分子中，不改变共价键结构，仅单键周围的原子旋转所产生的原子的空间排布。一种构象改变为另一种构象时，不涉及共价键的断裂和重新形成。构象改变不会改变分子的光学活性。
9．蛋白质的二级结构：指在蛋白质分子中的局部区域内，多肽链沿一定方向盘绕和折叠的方式。
10．结构域：指蛋白质多肽链在二级结构的基础上进一步卷曲折叠成几个相对独立的近似球形的组装体。
11．蛋白质的三级结构：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。12．氢键：指蛋白质在二级结构的基础上借助各种次级键卷曲折叠成特定的球状分子结构的构象。
13．蛋白质的四级结构：指多亚基蛋白质分子中各个具有三级结构的多肽链以适当方式聚合所呈现的三维结构。14．离子键：带相反电荷的基团之间的静电引力，也称为静电键或盐键。
生物化学与分子生物学重点
生物化学与分子生物学重点
一、名词解释
基因：基因是基因组中的一个功能性遗传单位，是贮存有功能的蛋白质多肽链或rna序列信息及表达这些信息所需的全部核苷酸序列。
基因组：基因组是一个细胞或一种生物体的整套遗传信息。
质粒：是指细菌细胞染色体意外，能独立复制并稳定遗传的共价闭合环状分子。
蛋白质组：是指一种基因所表达的全套蛋白，既包括一个细胞或一个组织或一个机体的基因所表达的全部蛋白质。
DNA重组：是指不同来源的DNA通过磷酸二酯键连接而重新组合成新的DNA分子的过程。
限制性内切酶：是指能识别和水解双链DNA分子的内特异序列的核酸水解酶。
载体：是指携带靶DNA片段进入宿主细胞进行扩曾和表达的运载工具，常用的载体有:质粒载体、噬菌体载体，病毒载体和人工染色体等。
核酸分子杂交：单链的核酸分子在适合的条件下，与具有碱基互补序列的异核酸形成双链杂交的过程。
杂交：将一种核酸单链标记成探针，再与另一核酸单链进行碱基互补配对，可以形成异源核酸分子的双链结构的过程，
PCR：是一个在体外特异的复制一段已知序列的DNA片段的过程，这项技术使人们能够人们很快的从试管中获得大量拷贝的特异核酸片段。
分子生物学检验：从基因水平上解释疾病发生机制，明确疾病诊断，跟踪疾病过程，指导个体化治疗的先进技术手段。
反义核酸：是用人工合成的15-25个核苷酸片段，通过碱基互补配对选择与特定的RNA或DNA互补结合，从而能专一性的抑制基因的转录与翻译。
核酶：是一类具有酶的特异性催化功能的RNA分子，能序列特异性地剪切底物RNA或修复突变的RNA。
生物化学与分子生物学重点
第一章 核酸的结构与功能
1、种类：脱氧核糖核酸（DNA），存在于细胞核和线粒体内。核糖核酸（RNA），存在于细胞质和细胞核内。
2、核酸的分子组成：基本组成单位是核苷酸，而核苷酸则由碱基、戊糖和磷酸三种成分连接而成。戊糖：DNA分子的核苷酸的糖是β-D-2-脱氧核糖，RNA中为β-D-核糖。
3、核酸的一级结构
核苷酸在多肽链上的排列顺序为核酸的一级结构，
4、 DNA的二级结构
DNA双螺旋结构是核酸的二级结构。双螺旋的骨架由糖和磷酸基构成，两股链之间的碱基互补配对，是遗传信息传递者，DNA半保留复制的基础，结构要点： a.DNA是一反向平行的互补双链结构亲水的脱氧核糖基和磷酸基骨架位于双链的外侧，而碱基位于内侧，碱基之间以氢键相结合，其中，腺嘌呤始终与胸腺嘧啶配对，形成两个氢键，鸟嘌呤始终与胞嘧啶配对，形成三个氢键。 b.DNA是右手螺旋结构螺旋直径为2nm。每旋转一周包含了10个碱基，每个碱基的旋转角度为36度。螺距为3.4nm，每个碱基平面之间的距离为0.34nm。 c.DNA双螺旋结构稳定的维系横向靠互补碱基的氢键维系，纵向则靠碱基平面间的疏水性堆积力维持，尤以后者为重要。5、RNA的空间结构与功能
mRNA:1. 真核生物mRNA的5'-端有特殊帽结构2. 真核生物mRNA的3'-末端有多聚腺苷酸尾3. mRNA碱基序列决定蛋白质的氨基酸序列tRNA：1、3′末端为—CCA-OH 2、含10～20% 稀有碱基3、其二级结构呈“三叶草形”4. tRNA的反密码子能够识别mRNA密码子rRNA：rRNA的结构为花状，rRNA 与核糖体蛋白结合组成核糖体(ribosome)，为蛋白质的合成提供场所。rRNA单独存在不执行其功能。
生物化学复习重点
绪论
掌握:生物化学、生物大分子与分子生物学的概念。
【复习思考题】
1、何谓生物化学？
2、当代生物化学研究的主要内容有哪些？
蛋白质的结构与功能
掌握:蛋白质元素组成及其特点;蛋白质基本组成单位--氨基酸的种类、基本结构及主要特点;蛋白质的分子结构;蛋白质结构与功能的关系;蛋白质的主要理化性质及其应用;蛋白质分离纯化的方法及其基本原理。
【复习思考题】
1、名词解释:蛋白质一级结构、蛋白质二级结构、蛋白质三级结构、蛋白质四级结构、肽单元、模体、结构域、分子伴侣、协同效应、变构效应、蛋白质等电点、电泳、层析
2、蛋白质变性的概念及本质就是什么？有何实际应用？
3、蛋白质分离纯化常用的方法有哪些？其原理就是什么？
4、举例说明蛋白质结构与功能的关系？
核酸的结构与功能
掌握:核酸的分类、细胞分布,各类核酸的功能及生物学意义;核酸的化学组成;两类核酸(DNA与RNA)分子组成异同;核酸的一级结构及其主要化学键;DNA右手双螺旋结构要点及碱基配对规律;mRNA一级结构特点;tRNA二级结构特点;核酸的主要理化性质(紫外吸收、变性、复性),核酸分子杂交概念。
第三章酶
掌握:酶的概念、化学本质及生物学功能;酶的活性中心与必需基团、同工酶;酶促反应特点;各种因素对酶促反应速度的影响、特点及其应用;酶调节的方式;酶的变构调节与共价修饰调节的概念。
第四章糖代谢
掌握:糖的主要生理功能;糖的无氧分解(酵解)、有氧氧化、糖原合成及分解、糖异生的基本反应过程、部位、关键酶(限速酶)、生理意义;磷酸戊糖途径的生理意义;血糖概念、正常值、血糖来源与去路、调节血糖浓度的主要激素。
生物化学必看知识点总结优秀
引言概述:
生物化学是研究生物体内化学成分的组成、结构、功能以及各种生物化学过程的机理的学科。掌握生物化学的基本知识是理解生物体内各种生命现象的基础，也是进一步研究生物医学、生物工程等领域的必备知识。本文将从分子生物学、酶学、代谢、蛋白质和核酸等五个方面，总结生物化学中必看的知识点。
正文内容:
1.分子生物学
1.1DNA的结构和功能
1.1.1DNA的碱基组成
1.1.2DNA的双螺旋结构
1.1.3DNA的复制和转录过程
1.2RNA的结构和功能
1.2.1RNA的种类和功能区别
1.2.2RNA的结构和特点
1.2.3RNA的转录和翻译过程
1.3蛋白质的结构和功能
1.3.1氨基酸的结构和分类
1.3.2蛋白质的三级结构和四级结构
1.3.3蛋白质的功能和种类
1.4基因调控
1.4.1转录调控和翻译调控
1.4.2基因的启动子和转录因子1.4.3RNA的剪接和编辑
1.5遗传密码
1.5.1遗传密码的组成和特点
1.5.2密码子的解读和起始密码子
1.5.3用户密码监测
2.酶学
2.1酶的分类和特点
2.1.1酶的命名规则和酶的活性2.1.2酶的结构和功能
2.1.3酶的催化机制
2.2酶促反应动力学
2.2.1酶反应速率和反应速率常数2.2.2酶的最适温度和最适pH值2.2.3酶的抑制和激活调节
2.3酶的应用
2.3.1酶工程和酶的改造
2.3.2酶在医学和工业上的应用
2.3.3酶和药物相互作用
3.代谢
3.1糖代谢
3.1.1糖的分类和代谢路径
3.1.2糖酵解和糖异生
3.1.3糖的调节和糖尿病
3.2脂代谢
3.2.1脂的分类和代谢途径
生物化学与分子生物学知识总结
生物化学与分子生物学知
识总结
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生物化学与分子生物学知识总结
第一章蛋白质的结构与功能
1.组成蛋白质的元素主要有C、H、O、N和 S。
2.蛋白质元素组成的特点各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
100克样品中蛋白质的含量 (g %)= 每克样品含氮克数××100
3.组成人体蛋白质的20种氨基酸均属于L- -氨基酸氨基酸
4.可根据侧链结构和理化性质进行分类
非极性脂肪族氨基酸极性中性氨基酸芳香族氨基酸酸性氨基酸碱性氨基酸
5.脯氨酸属于亚氨基酸
6.等电点(isoelectric point, pI)
在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在 280 nm 附近。
氨基酸与茚三酮反应生成蓝紫色化合物
7.蛋白质的分子结构包括:
一级结构(primary structure)
二级结构(secondary structure)
三级结构(tertiary structure)
四级结构(quaternary structure)
1）一级结构定义:蛋白质的一级结构指在蛋白质分子从N-端至C-端的氨基酸排列顺序。主要的化学键:肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
⏹2）二级结构定义：蛋白质分子中某一段肽链的局
部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象主要的化学键：氢键
生物化学与分子生物学复习要素总结
生物化学与分子生物学复习要素总结
本文档旨在总结生物化学与分子生物学的复要点，帮助您系统地复这两门学科。下面是一些重要的复要素：
1. 基本概念：了解生物化学和分子生物学的基本概念，包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等）、代谢途径、酶的作用等。基本概念：了解生物化学和分子生物学的基本概念，包括生物大分子（蛋白质、核酸、多糖等）、代谢途径、酶的作用等。
2. 分子结构与功能：掌握生物分子的结构和功能关系，了解蛋白质折叠、核酸双螺旋结构等重要概念。分子结构与功能：掌握生物分子的结构和功能关系，了解蛋白质折叠、核酸双螺旋结构等重要概念。
3. 酶的动力学：了解酶的动力学及其在代谢途径中的作用，包括酶的底物、产物等。酶的动力学：了解酶的动力学及其在代谢途径中的作用，包括酶的底物、产物等。
4. 代谢途径：熟悉主要的代谢途径，如糖代谢、脂肪代谢、氨
基酸代谢等，了解代谢途径中的关键酶和调控机制。代谢途径：熟
悉主要的代谢途径，如糖代谢、脂肪代谢、氨基酸代谢等，了解代
谢途径中的关键酶和调控机制。
5. 遗传信息：理解DNA、RNA的结构和功能，熟悉基因表达、DNA复制、转录和翻译等过程。遗传信息：理解DNA、RNA的结
构和功能，熟悉基因表达、DNA复制、转录和翻译等过程。
6. 信号转导：了解细胞内外的信号转导机制，如蛋白激酶信号
转导、G蛋白偶联受体信号转导等。信号转导：了解细胞内外的信
号转导机制，如蛋白激酶信号转导、G蛋白偶联受体信号转导等。
7. 免疫系统：掌握免疫系统的基本原理，包括免疫细胞、抗体、抗原结构等。免疫系统：掌握免疫系统的基本原理，包括免疫细胞、抗体、抗原结构等。
生物化学与分子生物学重点知识点摘录
生物化学与分子生物学重点知识点摘录
生物化学与分子生物学重点知识点摘录
一、糖类的生理功用：
① 氧化供能：糖类是人体最主要的供能物质，占全部供能物质供能量的70%；与供能有关的糖类主要是葡萄糖和糖原，前者为运输和供能形式，后者为贮存形式。② 作为结构成分：糖类可与脂类形成糖脂，或与蛋白质形成糖蛋白，糖脂和糖蛋白均可参与构成生物膜、神经组织等。③作为核酸类化合物的成分：核糖和脱氧核糖参与构成核苷酸，DNA，RNA等。④转变为物质：糖类可经代谢而转变为脂肪或氨基酸等化合物。
二、糖的无氧酵解：
糖的无氧酵解是指葡萄糖在无氧条件下分解生成乳酸并释放出能量的过程。其全部反应过程在胞液中进行，代谢的终产物为乳酸，一分子葡萄糖经无氧酵解可净生成两分子ATP。
糖的无氧酵解代谢过程可分为四个阶段：
1. 活化（己糖磷酸酯的生成）：葡萄糖经磷酸化和异构反应生成1,6-双磷酸果糖(FBP)，即葡萄糖→6-磷酸葡萄糖→6-磷酸果糖→1,6-双磷酸果糖（F-1,6-BP)。这一阶段需消耗两分子ATP，己糖激酶（肝中为葡萄糖激酶）和6-磷酸果糖激酶-1是关键酶。
2. 裂解（磷酸丙糖的生成）：一分子F-1,6-BP裂解为两分子3-磷酸甘油醛，包括两步反应：F-1,6-BP→磷酸二羟丙酮+ 3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮→3-磷酸甘油醛。
3. 放能（丙酮酸的生成）：3-磷酸甘油醛经脱氢、磷酸化、脱水及放能等反应生成丙酮酸，包括五步反应：3-磷酸甘油醛→1,3-二磷酸甘油酸→3-磷酸甘油酸→2-磷酸甘油酸→磷酸烯醇式丙酮酸→丙酮酸。此阶段有两次底物水平磷酸化的放能反应，共可生成2×2=4分子ATP。丙酮酸激酶为关键酶。
生物化学与分子生物学的基础知识
生物化学与分子生物学的基础知识
1. 引言
生物化学与分子生物学是生物科学的重要分支，它们研究生物体内分子水平上的生物化学过程和分子结构与功能之间的关系。本文将介绍生物化学与分子生物学的基础知识。
2. 生物化学的基础知识
生物化学是研究生物体内化学物质的组成、结构、性质和变化的科学。以下是生物化学的基础知识：
2.1 生物大分子
生物体内存在许多重要的生物大分子，包括蛋白质、核酸、多糖和脂质等。这些生物大分子在细胞内发挥着重要的功能，如储存遗传信息、参与代谢过程等。
2.2 生物化学反应
生物化学反应是生物体内发生的化学变化。常见的生物化学反应包括水解反应、氧化还原反应、合成反应等。这些反应是维持生命活动所必需的。
2.3 代谢途径
代谢途径是指细胞内各种生物化学反应按照一定顺序和路径进
行的过程。常见的代谢途径包括糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等。
这些代谢途径能够提供细胞所需的能量和物质。
3. 分子生物学的基础知识
分子生物学是研究生物体内分子结构、功能和相互作用的科学。以下是分子生物学的基础知识：
3.1 基因结构和表达
基因是生物体内储存遗传信息的基本单位，其结构包括编码区
和调控区。基因表达是指基因通过转录和翻译过程转化为蛋白质的
过程。
3.2 DNA复制和修复
DNA复制是指在细胞分裂过程中DNA分子的复制过程。DNA 修复是指细胞对DNA损伤的修复过程，保证基因的完整性和稳定性。
3.3 基因调控
基因调控是指细胞对基因表达进行调控的过程。包括转录因子的结合、染色质的改变等，调控基因的活性和表达水平。
4. 结论
生物化学与分子生物学复习归纳笔记
生物化学与分子生物学重点(1)
2006-11-13 23:44:37 来源：绿色生命网
第一章绪论
一、生物化学的的概念：
生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：
1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：
1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的
一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能
一、氨基酸：
(完整版)生物化学与分子生物学部分章节重点归纳
第二十二章基因表达与细胞信号转导的偶联机制
一、论句：
1、蛋白激酶/蛋白磷酸酶、G蛋白是信号通路开关分子。
2、磷酸化可能提高活性也可能降低活性
3、G蛋白/小G蛋白功能与GTP/GDP结合状态有关。
4、G蛋白偶联受体通过G蛋白-第二信使-靶分子发挥作用。
5、酶偶联受体通过蛋白激激酶-蛋白激酶-靶分子发挥作用。
二、名解
1.受体：
位于细胞膜上的或细胞内能特异识别配体并与之结合，进而引起生物学效应的特殊蛋白质，个别是糖脂。膜受体绝大多数是跨膜糖蛋白，其胞外部分负责结合配体，细胞内部分负责信号的转导；胞内受体（包括胞浆受体和核受体）为DNA结合蛋白。
2.G蛋白偶联受体：
在结构上均为单体蛋白，有7个跨膜区域，又名七跨膜受体。胞外结构负责结合外源信号，胞内部与异源三聚体G蛋白相结合而存在。基本的信号转导方式是通过不同的G蛋白影响腺苷酸环化酶（AC）、磷脂酶C（PLC）等效应分子活性，从而改变细胞内第二信使的浓度，实现跨膜信息传递。
3.G蛋白：
即鸟苷酸结合蛋白。结合有GDP的G蛋白是非活性形式，而结合有GTP的G蛋白是活性形式。G蛋白一般固有GTP酶活性，可以水解结合的GTP是分子恢复非活性形式。异源三聚体G蛋白就是一类非常重要的转导七跨膜受体信号的G蛋白。
4.小G蛋白：
即分子量低的G蛋白，第一个被发现的分子式Ras，故又称为Ras超家族。小G蛋白具有GTP/GDP转换、GTP酶活性等G蛋白的共同特征，是重要的细胞内信号转导分子。
5.信号转导通路：
细胞外信号经由受体在细胞内引起的有序分子变化，信号转导通路由各种信号转导分子相互作用而形成。各种信号转导通路不是孤立的，而是有广泛交叉联系。信号转导通路的形成是动态的，随着信号的种类和强度不断变化。
生物化学与分子生物学复习归纳笔记
生物化学与分子生物学复习归纳笔记 2006-11-13 23:44:37 来源：绿色生命网
第一章绪论
一、生物化学的的概念：
生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物
学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：
1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成
分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内
各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关
系。
三、生物化学研究的主要方面：
1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此
外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收?中间代谢?排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互
变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定
的方式方式相互交织
在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能
之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学
与分子生物学研究的
一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能
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第一章绪论
一、生物化学的的概念：
生物化学（biochemistry)是利用化学的原理与方法去探讨生命的一门科学，它是介于化学、生物学及物理学之间的一门边缘学科。
二、生物化学的发展：
1．叙述生物化学阶段：是生物化学发展的萌芽阶段，其主要的工作是分析和研究生物体的组成成分以及生物体的分泌物和排泄物。
2．动态生物化学阶段：是生物化学蓬勃发展的时期。就在这一时期，人们基本上弄清了生物体内各种主要化学物质的代谢途径。
3．分子生物学阶段：这一阶段的主要研究工作就是探讨各种生物大分子的结构与其功能之间的关系。
三、生物化学研究的主要方面：
1．生物体的物质组成：高等生物体主要由蛋白质、核酸、糖类、脂类以及水、无机盐等组成，此外还含有一些低分子物质。
2．物质代谢：物质代谢的基本过程主要包括三大步骤：消化、吸收→中间代谢→排泄。其中，中间代谢过程是在细胞内进行的，最为复杂的化学变化过程，它包括合成代谢，分解代谢，物质互变，代谢调控，能量代谢几方面的内容。
3．细胞信号转导：细胞内存在多条信号转导途径，而这些途径之间通过一定的方式方式相互交织在一起，从而构成了非常复杂的信号转导网络，调控细胞的代谢、生理活动及生长分化。
4．生物分子的结构与功能：通过对生物大分子结构的理解，揭示结构与功能之间的关系。
5．遗传与繁殖：对生物体遗传与繁殖的分子机制的研究，也是现代生物化学与分子生物学研究的
一个重要内容。
第二章蛋白质的结构与功能
一、氨基酸：
1．结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L-α-氨基酸。
2．分类：根据氨基酸的R基团的极性大小可将氨基酸分为四类：① 非极性中性氨基酸(8种)；
② 极性中性氨基酸(7种)；③ 酸性氨基酸(Glu和Asp)；④ 碱性氨基酸(Lys、Arg和His)。
二、肽键与肽链：
肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N端)与自由羧基端(C端)，肽链的方向是N端→C端。
三、肽键平面(肽单位)：
肽键具有部分双键的性质，不能自由旋转；组成肽键的四个原子及其相邻的两个α碳原子处在同一个平面上，为刚性平面结构，称为肽键平面。
四、蛋白质的分子结构：
蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
1．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。蛋白质的一级结构决定其空间结构。
2．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。主要有以下几种类型：
⑴α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③ 相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④ 侧链基团位于螺旋的外侧。
影响α-螺旋形成的因素主要是：① 存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③ 存在脯氨酸残基。
⑵β-折叠：其结构特征为：① 若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；② 所有肽键的C=O和
N—H形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
⑶β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借1、4残基之间形成氢键维系。
⑷无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
3．三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
4．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。亚基是指参与构成蛋白质四级结构的而又具有独立三级结构的多肽链。
五、蛋白质的理化性质：
1．两性解离与等电点：蛋白质分子中仍然存在游离的氨基和游离的羧基，因此蛋白质与氨基酸一样具有两性解离的性质。蛋白质分子所带正、负电荷相等时溶液的pH值称为蛋白质的等电点。
2．蛋白质的胶体性质：蛋白质具有亲水溶胶的性质。蛋白质分子表面的水化膜和表面电荷是稳定蛋白质亲水溶胶的两个重要因素。
3．蛋白质的紫外吸收：蛋白质分子中的色氨酸、酪氨酸和苯丙氨酸残基对紫外光有吸收，以色氨酸吸收最强，最大吸收峰为280nm。
4．蛋白质的变性：蛋白质在某些理化因素的作用下，其特定的空间结构被破坏而导致其理化性质改变及生物活性丧失，这种现象称为蛋白质的变性。引起蛋白质变性的因素有：高温、高压、电离辐射、超声波、紫外线及有机溶剂、重金属盐、强酸强碱等。绝大多数蛋白质分子的变性是不可逆的。
六、蛋白质的分离与纯化：
1．盐析与有机溶剂沉淀：在蛋白质溶液中加入大量中性盐，以破坏蛋白质的胶体性质，使蛋白质从溶液中沉淀析出，称为盐析。常用的中性盐有：硫酸铵、氯化钠、硫酸钠等。盐析时，溶液的pH在蛋白质的等电点处效果最好。凡能与水以任意比例混合的有机溶剂，如乙醇、甲醇、丙酮等，均可引起蛋白质沉淀。
2．电泳：蛋白质分子在高于或低于其pI的溶液中带净的负或正电荷，因此在电场中可以移动。电泳迁移率的大小主要取决于蛋白质分子所带电荷量以及分子大小。
3．透析：利用透析袋膜的超滤性质，可将大分子物质与小分子物质分离开。
4．层析：利用混合物中各组分理化性质的差异，在相互接触的两相（固定相与流动相）之间的分布不同而进行分离。主要有离子交换层析，凝胶层析，吸附层析及亲和层析等，其中凝胶层析可用于测定蛋白质的分子量。
5．超速离心：利用物质密度的不同，经超速离心后，分布于不同的液层而分离。超速离心也可用来测定蛋白质的分子量，蛋白质的分子量与其沉降系数S成正比。
七、氨基酸顺序分析：
蛋白质多肽链的氨基酸顺序分析，即蛋白质一级结构的测定，主要有以下几个步骤：
1. 分离纯化蛋白质，得到一定量的蛋白质纯品；
2. 取一定量的样品进行完全水解，再测定蛋白质的氨基酸组成；
3. 分析蛋白质的N-端和C-端氨基酸；
4. 采用特异性的酶（如胰凝乳蛋白酶）或化学试剂（如溴化氰）将蛋白质处理为若干条肽段；
5. 分离纯化单一肽段；
6. 测定各条肽段的氨基酸顺序。一般采用Edman降解法，用异硫氰酸苯酯进行反应，将氨基酸降解后，逐一进行测定；
7. 至少用两种不同的方法处理蛋白质，分别得到其肽段的氨基酸顺序；
8. 将两套不同肽段的氨基酸顺序进行比较，以获得完整的蛋白质分子的氨基酸顺序。
第三章核酸的结构与功能
一、核酸的化学组成：
1．含氮碱：参与核酸和核苷酸构成的含氮碱主要分为嘌呤碱和嘧啶碱两大类。组成核苷酸的嘧啶碱主要有三种——尿嘧啶（U）、胞嘧啶（C）和胸腺嘧啶（T），它们都是嘧啶的衍生物。组成核苷酸的嘌呤碱主要有两种——腺嘌呤（A）和鸟嘌呤（G），它们都是嘌呤的衍生物。