生物化学考试重点
生物化学考试重点总结
生物化学考试重点总结
1. 生物化学基本概念
- 生物大分子：蛋白质、核酸、多糖、脂质
- 酶：催化生化反应的生物催化剂
- 代谢路径：物质在生物体内相互转化的路径
2. 生物大分子的结构与功能
- 蛋白质：结构、功能、种类、合成和降解
- 核酸：DNA和RNA的结构、功能、复制和转录
- 多糖：单糖、二糖、多糖的结构、功能、合成和降解- 脂质：脂肪酸、甘油三酯、磷脂的结构、功能和代谢
3. 代谢途径与调控
- 糖代谢：糖酵解、糖异生、糖原代谢
- 脂肪代谢：脂肪酸氧化、甘油三酯合成、脂肪酸合成- 蛋白质代谢：蛋白质降解、蛋白质合成、氨基酸代谢- 核酸代谢：DNA和RNA的代谢途径及调控机制
4. 其他重点知识点
- 酶动力学：酶的活性、酶动力学参数、酶抑制剂
- 信号转导与调控：细胞信号传导、信号通路、蛋白质磷酸化- 生物膜：细胞膜结构、跨膜转运和信号传导
5. 实验技术
- 分子生物学实验技术：PCR、DNA测序、蛋白质电泳
- 生物化学分离和分析方法：色谱技术、质谱技术、光谱技术
以上是生物化学考试的重点内容总结，希望对你的备考有所帮助。
祝你考试顺利！。
执业医师考试生物化学章节重点汇总
目录生物化学 (1)第一章蛋白质结构和功能 (1)第二章核酸的结构和功能 (6)第三章酶 (10)第四章糖代谢 (16)第五章生物氧化 (22)第六章脂类代谢 (24)第七章氨基酸代谢 (29)第八章核苷酸代谢 (33)第九章遗传信息的传递 (33)第十章蛋白质生物合成 (38)第十一章基因表达调控 (40)第十二章信息物质、受体和信号转导 (42)第十三章DNA重组技术 (45)第十四章癌基因和抑癌基因 (46)第十五章血液生化 (47)第十六章肝胆生化 (48)第十七章维生素 (51)生物化学第一章蛋白质结构和功能一、氨基酸与多肽（一）氨基酸的结构组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸（甘氨酸除外）（三）特殊氨基酸半胱氨酸是唯一含有巯基的氨基酸。
记忆：光了就要求人。
（四）肽键在蛋白质分子中，氨基酸通过肽键连接形成肽。
肽键（—CO—NH—）一分子氨基酸的a-COOH与另一分子氨基酸的a-NH2脱水缩合生成。
肽键性质：具有双键性质，不可自由旋转。
肽键连接氨基酸形成的长链骨架—多肽主链连接于Ca上的各氨基酸残基的R基团—多肽侧链二、蛋白质的结构（一）一级结构1.概念：蛋白质的一级结构指多肽链中氨基酸的排列顺序。
2.基本化学键：肽键3.蛋白水解酶可破坏一级结构牛胰岛素一级结构示意图（二）蛋白质的二级结构1.概念：蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象。
2.主要的化学键：氢键3.基本结构形式：a-螺旋、b-折叠、b-转角、无规卷曲4.a-螺旋结构特点（1）一般为右手螺旋；（2）每3.6个氨基酸残基上升一圈；（3）侧链R基团伸向螺旋外侧，维持螺旋稳定的化学键为链内氢键。
记忆：右手拿一根麻花，一口咬掉3.6节（三）蛋白质的三级结构概念：一条多肽链内所有原子的空间排布，包括主链、侧链构象内容。
一条所有！肌红蛋白三级结构（四）蛋白质的四级结构亚基：有些蛋白质由两条或两条以上具有独立三级结构的多肽链组成，其中每条多肽链称为一个亚基。
生物化学重点知识点
生物化学重点知识点生物化学是研究生物大分子的结构、组成、功能和相互作用的科学。
下面是一些生物化学的重点知识点：1.生物大分子：生物大分子包括蛋白质、核酸、多糖和脂质。
它们是生物体内最重要的分子，发挥着各种生命活动的功能。
2.氨基酸：氨基酸是蛋白质的基本组成部分。
有20种氨基酸，它们通过肽键连接形成多肽链。
氨基酸的顺序和空间结构决定了蛋白质的功能。
3.蛋白质结构：蛋白质的结构可分为四个层次：一级结构是氨基酸的顺序；二级结构是氢键的形成，如α-螺旋和β-折叠；三级结构是各个二级结构的空间排列；四级结构是多个蛋白质链的组装。
4.酶：酶是生物催化剂，能够加速化学反应的速率。
酶通过与底物形成亲和性复合物，降低活化能，使反应在生物条件下发生。
5.代谢途径：生物体的代谢途径包括糖酵解、有氧呼吸、脂肪酸合成、脂肪酸氧化和蛋白质合成等。
这些途径产生能量和所需的中间代谢产物。
6.核酸：核酸是遗传信息的携带者，包括DNA和RNA。
DNA是双链结构，RNA是单链结构。
DNA通过转录生成mRNA，再通过翻译生成蛋白质。
7.遗传密码：遗传密码是DNA碱基序列与蛋白质氨基酸序列之间的对应关系。
这种对应关系由密码子决定，每个密码子对应一种氨基酸。
8.代谢调控：生物体能够根据环境的变化来调控代谢途径。
这种调控发生在基因、酶活性和底物浓度等方面，以维持体内的稳态。
9.脂质：脂质是生物体内的重要功能分子，包括脂肪、磷脂和类固醇。
脂质在细胞膜结构和信号传导中起重要作用。
10.蛋白质折叠和疾病：蛋白质的错误折叠会导致一系列疾病，包括神经退行性疾病和癌症。
了解蛋白质折叠的机制有助于理解疾病的发生并开发新的治疗方法。
以上是生物化学的一些重点知识点。
了解这些知识可以帮助我们更好地理解生命的本质和生物体内各种生物化学过程的发生。
生物化学考试重点1
第一章1、概念：糖糖即碳水化合物(carbohydrates)：是多羟基醛或多羟基酮及其聚合物和衍生物的总称2、糖的主要生物学作用（1）糖是人和动物的主要能源物质（2）糖类具有结构功能（3）糖具有复杂的多方面生物活性与功能3、糖的分类（一）多糖按其来源的分类（1）植物多糖（2）动物多糖（3）微生物多糖（4）海洋生物多糖（5）人工合成多糖（二）多糖按其在生物体内的生理功能的分类（1）储存多糖又称为储能多糖。
淀粉和糖原分别是植物和动物的最主要储存多糖。
（2）结构多糖也称水不溶性多糖。
如几丁质、纤维素。
（三）多糖按其组成成分的分类（1）同多糖（均一多糖）是由同一种单糖或者单糖衍生物聚合而成（2）杂多糖（不均一多糖）是由不同种类的单糖或单糖衍生物聚合而成（3）黏多糖是一类含氮的杂多糖（4）结合糖是由糖类与蛋白质或脂类等生物分子以共价键连接而成的复合物4、重要多糖的结构单位及其连接方式（一）淀粉淀粉(starch)是高等植物和真菌的储存多糖，在植物种子、块茎和果实中含量很多。
天然淀粉有直链淀粉和支链淀粉两类。
结构单位都是α-D-葡萄糖直链淀粉以α-1,4糖苷键聚合而成，呈螺旋结构。
支链淀粉除了α-1,4糖苷键构成糖链以外，在支点处存在α-1,6糖苷键。
（二）糖原(glycogen)结构单位是α-D-葡萄糖，有α-1,4和α-1,6糖苷键。
（三）纤维素(cellulose)是地球上最多的有机化合物结构单位是β-D-葡萄糖以β-1,4糖苷键相连（四）几丁质(chitin)结构单位是N-乙酰氨基葡萄糖，以β-1,4糖苷键连接。
（五）黏多糖(mucopolysaccharide)是一类含氮的杂多糖（六）细菌多糖（1）肽聚糖(peptidoglycan)多糖部分是由N-乙酰葡糖胺和N-乙酰胞壁酸交替组成的杂多糖。
（2）脂多糖(lipopolysaccharide)一般由外层低聚糖链、核心多糖及脂质三部分组成。
第二章1、概念：脂类(lipid)：脂肪和类脂的总称脂肪酸(fatty acid, FA)是一条长的烃链（R-）和一个羧基（-COOH）组成的羧酸。
生物化学考试复习要点总结
一、蛋白质的结构与功能1.蛋白质的含氮量平均为16%.2.氨基酸是蛋白质的基本组成单位，除甘氨酸外属L-α-氨基酸。
3.酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；碱性氨基酸：赖氨酸、精氨酸、组氨酸。
4.半胱氨酸巯基是GSH的主要功能基团。
5.一级结构的主要化学键是肽键。
6.维系蛋白质二级结构的因素是氢键7.并不是所有的蛋白质都有四级结构。
8.溶液pH>pI时蛋白质带负电，溶液pH<pl时蛋白质带正电。
9.蛋白质变性的实质是空间结构的改变，并不涉及一级结构的改变。
二、核酸的结构和功能1. RNA和DNA水解后的产物。
2.核苷酸是核酸的基本单位。
3.核酸一级结构的化学键是3′，5′-磷酸二酯键。
4. DNA的二级结构的特点。
主要化学键为氢键。
碱基互补配对原则。
A与T, c 与G.5. Tm为熔点，与碱基组成有关6. tRNA二级结构为三叶草型、三级结构为倒L型。
7.ATP是体内能量的直接供应者。
cAMP、cGMP为细胞间信息传递的第二信使。
三酶1.酶蛋白决定酶特异性，辅助因子决定反应的种类与性质。
2.酶有三种特异性：绝对特异性、相对特异性、立体异构特异性酶活性中心概念:必须基因集中存在，并构成一定的空间结构，直接参与酶促反应的区域叫酶的活性中心3.B族维生素与辅酶对应关系。
4. Km含义;Km值一般由一个数乘以测量单位所表示的特定量的大小. 对于不能由一个数乘以测量单位所表示的量，可参照约定参考标尺，或参照测量程序，或两者都参照的方式表示。
5.竞争性抑制特点。
某些与酶作用底物相识的物质，能与底物分子共同竞争酶的活性中心。
酶与这种物质结合后，就不能再与底物相结合，这种作用称酶的竞争性抑制作用。
抑制是可逆的，抑制作用的大小与抑制剂和底物之间的相对浓度有关。
四糖代谢1.糖酵解限速酶：己糖激酶，磷酸果糖激酶，丙酮酸激酶；净生成ATP：2分子ATP；产物：乳酸2.糖原合成的关键酶是糖原合成酶。
糖原分解的关键酶是磷酸化酶。
医学生物化学考试重点复习内容
医学生物化学考试重点复习内容医学生物化学是医学专业中的一门重要课程，它研究生物体内生物化学过程的基本原理和分子机制。
在医学生物化学考试中，学生需要掌握一系列的重点内容，下面将从分子生物学、代谢途径和生化分析等方面进行论述。
一、分子生物学分子生物学是医学生物化学的基础，它研究生物体内的基因表达、蛋白质合成和细胞信号传导等过程。
在考试中，学生需要掌握DNA的结构和复制、RNA的转录和翻译、基因调控以及蛋白质的结构和功能等内容。
1. DNA的结构和复制：DNA是生物体内存储遗传信息的分子，它由核苷酸组成。
学生需要了解DNA的双螺旋结构、碱基配对规律以及DNA的复制过程，包括DNA的解旋、复制酶的作用和DNA链的合成等。
2. RNA的转录和翻译：RNA是DNA的转录产物，它在细胞中起着重要的信息传递和蛋白质合成的作用。
学生需要了解RNA的结构和功能，以及RNA的转录过程和翻译过程中的密码子和氨基酸对应关系。
3. 基因调控：基因调控是细胞内基因表达的调节过程，它包括转录因子的结合和启动子的活化等。
学生需要了解基因调控的机制，包括DNA甲基化、组蛋白修饰和非编码RNA的调控等。
4. 蛋白质的结构和功能：蛋白质是生物体内功能最为复杂和多样的分子，它们具有结构和功能的密切关联。
学生需要了解蛋白质的结构层次、氨基酸序列和蛋白质的功能调控机制等。
二、代谢途径代谢途径是医学生物化学的核心内容，它研究生物体内物质的合成、分解和能量的转化。
在考试中，学生需要掌握糖代谢、脂代谢和蛋白质代谢等重点内容。
1. 糖代谢：糖代谢是维持生命活动所必需的能量供应途径，它包括糖原的合成和分解、糖酵解和糖异生等过程。
学生需要了解糖代谢途径中的关键酶和调控机制，以及糖尿病等疾病的发生机制。
2. 脂代谢：脂代谢是维持细胞结构和功能的重要途径，它包括脂肪酸的合成和分解、胆固醇代谢和脂蛋白转运等过程。
学生需要了解脂代谢途径中的关键酶和调控机制，以及高血脂症等疾病的发生机制。
生物化学 考试重点
第四章蛋白质化学1.大多数氨基酸与茚三酮反应呈色是什么？有何例外？双缩脲反应出现在什么化合物中，该反应有何作用？1，蓝紫色。
谷氨酰胺和天冬酰胺与茚三酮反应则形成棕色产物。
而脯氨酸则与茚三酮反应则形成黄色产物。
可以用于蛋白质定量分析。
2，蛋白质在碱性溶液中也能与硫酸铜反应，产生红紫色络合物。
2.肽键有哪些结构特点？答：一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基缩合形成的化学键称为肽键。
氨基酸通过肽键连接构成的分子称为肽。
3.维持蛋白质一，二，三，四级结构的化学键有哪些？答：一级结构：肽键，二硫键二级结构：氢键三级结构：疏水作用，氢键，部分离子键和少量共价键（如二硫键）四级结构：疏水键4.α螺旋，β折叠结构有什么特点？答：α螺旋：1.多态性：多数为右手（较稳定），亦有少数左手螺旋存在（不稳定）；存在尺寸不同的螺旋。
2.主链呈螺旋上升，每3.6个氨基酸残基上升一圈，相当于0.54nm3.每一个氨基酸残基中的NH和前面相隔三个残基的C＝O之间形成氢键，这是稳定α-螺旋的主要键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。
Β折叠：1.肽平面之间折叠成锯齿状，相邻肽平面间呈110°角。
2.依靠C＝O与H形成氢键，使构象稳定5.何为蛋白质的变性？变性蛋白质有什么特点？具有三级或四级结构的蛋白质变性后结构上有何变化？1.蛋白质变性：某些物理和化学因素使蛋白质分子的空间构象发生改变或破坏，导致其生物活性的丧失和一些理化性质的改变的现象。
2.特点：①某些理化性质的改变：有些原来在分子内部的疏水集团暴露出来，分子的不对称性增加，粘度增加，扩散系数减小，溶解度降低，结晶性丧失，，蛋白质容易被蛋白酶降解。
②生物活性丧失（主要）一般认为蛋白质变性的本质是非共价键破坏，所以蛋白质变性一级结构不变，空间构象改变。
3.三级结构4.四级结构6.蛋白质的沉淀方法有哪些？（1）盐析：在蛋白质溶液中加入大量的中性盐会破坏其胶体溶液稳定性而使其沉淀。
生物化学考试重点概要
生物化学考试重点概要
一、概述
生物化学是研究生物体内的化学成分及其相互关系的学科，涉及生物大分子、代谢途径、酶的功能等领域。
本文档将重点概括生物化学考试中的重要内容。
二、生物大分子
1. 蛋白质：结构、功能、合成与降解
2. 核酸：DNA和RNA的结构、功能和复制过程
3. 碳水化合物：单糖、多糖的组成和功能
4. 脂类：脂肪酸、甘油与脂质的分类和代谢
三、代谢途径
1. 高级碳水化合物代谢：糖原合成与分解、糖酵解、柠檬酸循环
2. 氨基酸代谢：氨基酸合成与降解、尿素循环
3. 脂类代谢：脂肪酸合成与降解
4. 核酸代谢：核苷酸合成与降解
四、酶的功能
1. 酶的分类与特性：氧化还原酶、转移酶、水解酶等
2. 酶促反应：酶的动力学参数、酶反应速率与底物浓度的关系
3. 酶的调控机制：酶的诱导与抑制、酶活性调节因子
五、其他重要知识点
1. 酶联免疫吸附测定(ELISA)原理与应用
2. PCR技术的原理与应用
3. 蛋白质电泳的原理与应用
六、复建议
1. 重点记忆各个代谢途径的关键酶与反应物
2. 针对酶的功能和调控机制进行重点理解与实例分析
3. 多做题和模拟考试，加强对知识点的掌握和应用能力
以上是生物化学考试重点概要的完整版。
希望本文档能帮助你全面复生物化学知识，取得优异的考试成绩。
生物化学考试知识点
一、蛋白质化学 5 学时（1）结构特点：氨基酸(amino acid)是蛋白质分子的基本组成单位。
构成天然蛋白质分子的氨基酸约有20 种，除脯氨酸为α-亚氨基酸、甘氨酸不含手性碳原子外，其余氨基酸均为L- α-氨基酸。
（2）分类：根据氨基酸的R 基团的极性大小可将氨基酸分类。
(3) 性质肽键(peptide bond)是指由一分子氨基酸的α-羧基与另一分子氨基酸的α-氨基经脱水而形成的共价键(-CO-NH-)。
氨基酸分子在参与形成肽键之后，由于脱水而结构不完整，称为氨基酸残基。
每条多肽链都有两端：即自由氨基端(N 端)与自由羧基端(C 端)，肽链的方向是N 端→C端。
蛋白质的分子结构可人为分为一级、二级、三级和四级结构等层次。
一级结构为线状结构，二、三、四级结构为空间结构。
( 1) ．一级结构：指多肽链中氨基酸的排列顺序，其维系键是肽键。
(2) ．二级结构：指多肽链主链骨架盘绕折叠而形成的构象，借氢键维系。
主要有以下几种类型：α-螺旋：其结构特征为：①主链骨架围绕中心轴盘绕形成右手螺旋；②螺旋每上升一圈是3.6 个氨基酸残基，螺距为0.54nm；③相邻螺旋圈之间形成许多氢键；④侧链基团位于螺旋的外侧。
影响α-螺旋形成的因素主要是：①存在侧链基团较大的氨基酸残基；② 连续存在带相同电荷的氨基酸残基；③存在脯氨酸残基。
β-折叠：其结构特征为：①若干条肽链或肽段平行或反平行排列成片；②所有肽键的 C=O 和N—H 形成链间氢键；③侧链基团分别交替位于片层的上、下方。
β-转角：多肽链180°回折部分，通常由四个氨基酸残基构成，借 1、4 残基之间形成氢键维系。
无规卷曲：主链骨架无规律盘绕的部分。
超二级结构(3)．三级结构：指多肽链所有原子的空间排布。
其维系键主要是非共价键（次级键）：氢键、疏水键、范德华力、离子键等，也可涉及二硫键。
结构域。
(4)．四级结构：指亚基之间的立体排布、接触部位的布局等，其维系键为非共价键。
生物化学考试复习资料
⽣物化学考试复习资料⼀、名词解释1、蛋⽩质的⼀级结构：多肽链中氨基酸的排列顺序。
2、蛋⽩质的凝固：蛋⽩质经强酸、强碱作⽤发⽣变性后，仍能溶解于强酸或强碱中，若将pH调⾄等电点，则蛋⽩质⽴即结成絮状的不溶解物，此絮状物仍可溶解于强酸或强碱中。
如再加热则絮状物可变成⽐较坚固的凝块，此凝块不再溶于强酸或强碱中，这种现象称为蛋⽩质的凝固作⽤。
3、变构调节：体内⼀些代谢物与酶分⼦活性中⼼外的调节部位可逆地结合，使酶发⽣构象变化并改变其催化活性，对酶催化活性的这种调节⽅式称为变构调节。
4、酶的化学修饰：酶蛋⽩肽链上的⼀些基团可与某种化学基团发⽣可逆的共价结合，从⽽改变酶的活性，以调节代谢途径，这⼀过程称为酶的化学修饰。
5、维⽣素：是⼀类维持机体正常⽣理功能所必需，⼈体内不能合成或合成数量不能满⾜机体需求，必须由⾷物提供的有机化合物。
6、维⽣素需要量：指能保持⼈体健康、达到机体应有的发育⽔平和能充分发挥效率地完成各项体⼒和脑⼒活动的所需要的维⽣素的必需量。
7、⽣物氧化：营养物质在体内氧化分解为CO2和H2O，并逐步释放能量的过程称⽣物氧化8、呼吸链：位于线粒体内膜上起⽣物氧化作⽤的⼀系列酶（递氢体或递电⼦体），它们按⼀定顺序排列在内膜上，与细胞摄取氧的呼吸过程有关，故称为呼吸链。
9、氧化磷酸化：代谢物脱下的氢经呼吸链氧化的过程中，氧化与磷酸化相偶联称为氧化磷酸化。
10、底物⽔平磷酸化：底物分⼦内部原⼦重排，使能量集中⽽产⽣⾼能键，然后将⾼能磷酸键转给ADP⽣成ATP的过程。
11、乳酸循环：肌糖原分解产⽣乳酸，经⾎液循环运送⾄肝，经糖异⽣作⽤转变为肝糖原或葡萄糖；葡萄糖释放⼊⾎后⼜被肌⾁组织摄取⽤以合成肌糖原12、糖异⽣：由⾮糖物质转变为葡萄糖或糖原的过程称为糖异⽣。
13、糖酵解：在⽆氧条件下，葡萄糖分解为乳酸并释放少量能量的过程称为糖酵解。
14、糖有氧氧化：在有氧条件下，葡萄糖彻底氧化分解为CO2和H2O并释放⼤量能量的过程15、磷酸戊糖途径：是以6-磷酸葡萄糖为起始物，在6-磷酸葡萄糖脱氢酶催化下⽣成6-磷酸葡萄糖酸进⽽⽣成5-磷酸核糖和NADPH过程。
生物化学考试重点
蛋白质1氨基酸的等电点( pI)；在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为，，，2蛋白质的一级结构；指多肽链中氨基酸的排列顺序。
主要的化学键肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
3二级结构；蛋白质分子中某一段肽链的局部空间结构，即该段肽链主链骨架原子的相对空间位置，并不涉及氨基酸残基侧链的构象（氢键）4三级结构；多条肽链中所有原子的空间排布。
包括主链、侧链的构象。
（疏水键、离子键、氢键和范德华力）5四级结构；蛋白质分子中各亚基的空间排布及相互接触关系（疏水键，盐键，氢键，范德华力）6结构域：分子量较大的蛋白质在形成三级结构是肽链中木些局部二级结构汇集在一起形成能发挥生物学功能的特定区域7模体（膜序）；在许多蛋白质分子中可发现两个或三个具有二级结构的肽段，在一级结构上总有其特征性的氨基酸序列，在空间结构上可形成特殊的构像，并发挥其特殊的功能，8蛋白质的等电点；当蛋白质溶液处于某一pH时，蛋白质解离成正、负离子的趋势相等，即成为兼性离子，净电荷为零，此时溶液的pH称为，，，9蛋白质的变性；在某些物理和化学因素作用下，蛋白质特定的空间构象被破坏，从而导致其理化性质改变和生物活性的丧失（加热、乙醇等有机溶剂、强酸、强碱、重金属离子及生物碱试剂）（应用举例临床医学上，变性因素常被应用来消毒及灭菌。
如高温、高压、紫外线、酒精消毒等）10盐析：是中性盐加入蛋白质溶液，使蛋白质表面电荷被中和以及水化膜被破坏，导致蛋白质沉淀论述蛋白质的分子结构与功能的关系？？一、蛋白质一级结构是高级结构和功能的基础1、一级结构的改变可能导致蛋白质功能丧失例：镰刀形红细胞贫血2一级结构是形成空间结构的物质基础3一级结构中的另一部分氨基酸残基，在蛋白质的构象中处于关键部位二、蛋白质空间构象是其功能活性的基础1空间结构相似的蛋白质其功能也相似2血红蛋白的亚基构象变化可影响亚基与氧结构3蛋白质的构象改变可导致疾病如人纹状体脊髓变性病、老年痴呆症、亨停顿舞蹈病、疯牛病酶1同工酶：指催化的化学反应相同，酶蛋白的分子结构、理化性质乃至免疫学性质不同的一组酶2酶的活性中心，指酶分子中必需基团其一级结构的排列上可能相距很远，但空间结构上彼此靠近，形成一个能与底物特异结合并将底物转化为产物的特定空间区域,3绝对特异性；有的酶只能作用于特定结构的底物，进行一种专一的反映，生成一种特定结构的产物4相对特异性；有的酶作用于一类化合物或一种化学键，这种不太严格的选择性称为，，5不可逆性抑制作用；抑制剂通常以共价键与酶活性中心的必需基团相结合，使酶失活不能用透析超滤等方法予以去除的抑制作用。
(完整版)生物化学考试重点_总结(2)
第一节蛋白质的分子组成
一、蛋白质的主要组成元素：C、H、O、N、S特征元素：N（16%）特异元素：S
凯氏定氮法：每克样品含氮克数×6.25×100＝100g样品中蛋白质含氮量（g%）
组成蛋白质的20种氨基酸
（名解）不对称碳原子或手性碳原子：与四个不同的原子或原子基团共价连接并因而失去对称性的四面体碳
第二节蛋白质的分子结构
一、蛋白质的分子结构
一级结构
二级结构↘
三级结构→高级结构（空间构象）
四级结构↗
（一）、蛋白质的一级结构：蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中，从N-端至C-端的氨基酸排列顺序，即蛋白质分子中氨基酸的排列顺序。
1、主要化学键：肽键，有些蛋白质还包含二硫键。
2、一级结构是蛋白质空间构象和特异生物学功能的基础
为L-α-氨基酸，其中脯氨酸（Pro）属于L-α-亚氨基酸
不同L-α-氨基酸，其R基侧链不同
除甘氨酸（Gly）外，都为L-α-氨基酸，有立体异构体
组成蛋白质的20种氨基酸分类
非极性氨基酸：甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、缬氨酸（Val）、
亮氨酸（Leu）、异亮氨酸（Ile）、脯氨酸（Pro）
极性中性氨基酸：丝氨酸（Ser）、半胱氨酸（Cys）、蛋氨酸（Met）
①氨基酸分子中有游离的氨基和游离的羧基，能与酸或碱类物质结合成盐，故它是一种两性电解质。
②氨基酸是两性电解质，其解离程度取决于所处溶液的酸碱度。
③（名解）等电点（pI点）：在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性，此时溶液的pH称为该氨基酸的等电点。
pH<pI阳离子氨基酸带净负电荷，在电场中将向正极移动
生物化学考试重点笔记(完整版)
第一章蛋白质的结构与功能第一节蛋白质的分子组成一、组成蛋白质的元素1、主要有C、H、O、N和S，有些蛋白质含有少量磷或金属元素铁、铜、锌、锰、钴、钼，个别蛋白质还含有碘。
2、蛋白质元素组成的特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16％。
3、由于体内的含氮物质以蛋白质为主，因此，只要测定生物样品中的含氮量，就可以根据以下公式推算出蛋白质的大致含量：100克样品中蛋白质的含量( g % )= 每克样品含氮克数×6.25×100二、氨基酸——组成蛋白质的基本单位（一）氨基酸的分类1.非极性氨基酸（9）：甘氨酸（Gly）丙氨酸（Ala）缬氨酸（Val）亮氨酸（Leu）异亮氨酸（Ile）苯丙氨酸（Phe）脯氨酸（Pro）色氨酸（Try）蛋氨酸（Met）2、不带电荷极性氨基酸（6）：丝氨酸（Ser）酪氨酸(Try) 半胱氨酸 (Cys) 天冬酰胺 (Asn) 谷氨酰胺(Gln ) 苏氨酸(Thr )3、带负电荷氨基酸（酸性氨基酸）（2）:天冬氨酸(Asp ) 谷氨酸(Glu)4、带正电荷氨基酸（碱性氨基酸）（3）:赖氨酸(Lys) 精氨酸(Arg) 组氨酸( His)（二）氨基酸的理化性质1. 两性解离及等电点等电点:在某一pH的溶液中，氨基酸解离成阳离子和阴离子的趋势及程度相等，成为兼性离子，呈电中性。
此时溶液的pH值称为该氨基酸的等电点。
2. 紫外吸收(1)色氨酸、酪氨酸的最大吸收峰在280 nm 附近。
（2）大多数蛋白质含有这两种氨基酸残基，所以测定蛋白质溶液280nm的光吸收值是分析溶液中蛋白质含量的快速简便的方法。
3. 茚三酮反应氨基酸与茚三酮水合物共热，可生成蓝紫色化合物，其最大吸收峰在570nm处。
由于此吸收峰值与氨基酸的含量存在正比关系，因此可作为氨基酸定量分析方法三、肽（一）肽1、肽键是由一个氨基酸的α-羧基与另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的化学键。
2、肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化合物。
生物化学实验考试重点
1.何为离心技术？它有什么用处？离心技术是利用物体高速旋转时产生强大的离心力，使置于旋转体中的悬浮颗粒发生沉降或漂浮，从而使某些颗粒达到浓缩或与其他颗粒分离之目的。
离心机转子高速旋转时，当悬浮颗粒密度大于周围介质密度时，颗粒离开轴心方向移动，发生沉降；如果颗粒密度低于周围介质的密度时，则颗粒朝向轴心方向移动而发生漂浮。
用处：它是分离细胞器和生物大分子物质基本的必备手段之一，它是测定某些纯品物质的部分性质的一种方法。
2.简述离心机的分类（1）工业用：低速，高速，超速离心机（2）试验用：1制备：a普通离心机：台式普通，台式超速离心机。
B冷冻离心机：大容量，高速，超速冷冻离心机。
2分析：分析超速离心机。
3.简述层析法的基本原理及分类原理：所有的层析系统都由两个相组成：一是固定相，另一是流动相。
当待分离的混合物随流动相通过固定相时，由于各组分的理化性质存在差异，与两相发生相互作用（吸附、溶解、结合等）的能力不同，在两相中的分配（含量比）不同，且随流动相向前移动，各组分不断地在两相中进行再分配。
分部收集流出液，可得到样品中所含的各单一组分，从而达到将各组分分离的目的。
分类;氧化铝柱，活性炭柱，纸上，液相，高效液相，硅胶薄层，聚酰胺薄层，离子交换，凝胶，亲和，金属螯合，疏水，共价层析4.简述层析技术的一般过程，层析技术可运用在哪些方面？过程：1层析柱的制作，2加样，3洗脱，4检测与鉴定运用：1小分子有机物质的纸层析及薄层层析。
2用吸附柱层析分离，纯化胡萝卜素。
3用亲和层析法分离青豌豆凝集素。
4凝胶过滤测蛋白质相对分子量。
5用hplc分析维生素5．分光光度发的基本原理。
运用分光光度法是通过测定被测物质在特定波长处或一定波长范围内光的吸光度或发光强度，对该物质进行定性和定量分析的方法。
运用：1蛋白质含量的测定2氨基酸含量的测定3糖类含量的测定4核酸含量的测定5酶活力测定6其他有色物质的测定6简述测定谷物样品中赖氨酸含量的意义？答：赖氨酸是碱性氨基酸（一羧基二氨基），它是人体不能合成的氨基酸，必须由食物提供，所以称为必需氨基酸。
生物化学复习资料重点
生物化学复习资料重点生物化学是生物学中的一门基础学科，它主要研究生物分子及其在细胞中的结构、功能、代谢、调控等方面的基本规律。
因此，对于学习生物化学的学生来说，必须留心掌握一些重点复习资料。
本文将针对这一问题进行一些讨论。
1.氨基酸和蛋白质的结构与功能氨基酸是蛋白质的基本组成单元，而蛋白质则是生物体内最重要的大分子有机化合物之一。
因此，学生需要深入了解氨基酸和蛋白质的结构与功能。
氨基酸的结构包含氮基、羧基、侧链分别连接在中央的碳原子上。
侧链的化学性质、结构和分布情况等是决定蛋白质分子结构和功能的重要因素。
蛋白质分子在生物体内具有多种功能，如酶催化作用、运输、抗原性、调节等。
2.酶和酶促反应酶是生物体内最重要的催化剂，可以加速生物化学反应的速率。
学生需要了解酶的性质、分类、活性位点、催化机理等方面的知识。
在酶促反应方面，学生需要了解酶与底物的结合方式、反应物与产物的转化关系等问题。
同时，生物体内的酶促反应还涉及到许多相关的调节机制，学生需要深入了解这些调节机制的原理和作用。
3.生物膜的结构与功能生物膜是生物体内细胞的界面结构，它在细胞内外起着分隔单元、维持稳定、运输和信息传递等重要功能。
学生需要掌握生物膜的组成、结构和功能等方面的知识。
生物膜主要由磷脂双层、蛋白质和糖类等组成，其中磷脂双层起着屏障和选择通道等作用。
同时，膜蛋白在细胞膜的粘合、检测、传输等方面发挥着重要的作用。
学生还需要了解生物膜内外物质传递的机制和影响因素等方面的知识。
4.核酸的结构与功能核酸是生物体内负责储存和传递遗传信息的大分子有机化合物，其中DNA是基因物质的主要组成成分。
学生需要了解核酸的组成、结构和功能等方面的知识。
DNA分子的结构包括碱基对、磷酸骨架和螺旋结构等，它在生物体内的作用是存储、传递和维护遗传信息。
RNA是DNA信息的复制、转录和翻译过程中的直接参与者，主要包括mRNA、tRNA和rRNA等。
在这些方面，学生需要系统地了解核酸分子的结构、特性和功能等。
生物化学知识点(考试必备)
第一章蛋白质一名词解释1蛋白质：由多种α—氨基酸按一定序列通过肽键（酰胺键）缩合而成的具有一定功能的生物大分子，体内的大部分生命活动，是在蛋白质的参与下完成的。
2简单蛋白质（又称单纯蛋白质）：只含由α-氨基酸组成的肽链，不含其它辅助成分。
按溶解度的差别分为7类：清蛋白、球蛋白、醇溶蛋白、谷蛋白、精蛋白、组蛋白、硬蛋白。
3结合蛋白质（缀合蛋白质）：由简单蛋白与其它非蛋白辅助成分（辅基）结合而成。
按照辅基的不同，分为5类：核蛋白、糖蛋白、脂蛋白、色蛋白、磷蛋白。
4氨基酸的等电点：当溶液浓度为某一pH值时，氨基酸分子中所含的-NH3+和-COO-数目正好相等，净电荷为0，这一pH值即为氨基酸的等电点，简称p I。
在等电点时，氨基酸既不向正极也不向负极移动，即氨基酸处于两性离子状态。
5蛋白质的一级结构：指蛋白质分子中氨基酸的连接方式和排列顺序（氨基酸序列）以及二硫键的位置，又称蛋白质的化学结构或初级结构。
是蛋白质最基本结构。
6构型（Configuration）：是指一个分子中某不对称碳原子上相连的各原子或取代基团的空间排列。
任何一个不对称碳原子相连的四个不同原子或基团，只可能有两种不同的空间排布，即两种构型：D-构型和L-构型。
构型的改变涉及共价键的断裂和重组。
7构象（Conformation）：是指相同构型的化合物中，与碳原子相连的原子或取代基团在单键旋转时形成的相对空间排布。
构象的改变不需要共价键的断裂和重新形成，只需单键旋转方向或角度改变而即可。
8蛋白质的二级结构：是指多肽链主链本身通过氢键沿一定方向盘绕、折叠而形成的构象。
天然蛋白质一般都含有α-螺旋、β-折叠片、β-转角和自由卷曲等二级结构。
9结构域：指多肽链在二级结构或超二级结构的基础上形成三级结构的局部折叠区，它是相对独立的紧密球状实体，称为结构域。
10蛋白质的三级结构：指在二级结构基础上，肽链的不同区段的侧链基团相互作用在空间进一步盘绕、折叠形成的包括主链和侧链构象在内的特征三维结构。
生物化学考试重点
1.DNA半保留复制DNA复制保留原模板DNA的一条链，另一条链为新合成。
2.蛋白质变性在某些理化因素作用下，蛋白质的空间构象被破坏，理化性质改变，生物学活性丧失。
3.核酸分子杂交不同来源核酸变性后在一起复性，互补核算片段形成局部双链。
4.酶活性中心发挥酶活性所必需的特定空间结构区域。
5.逆转录以RNA为模板合成DNA的过程。
由于与转录过程相反，称为反转录，催化此反应的酶是逆转录酶。
6.三羧酸循环乙酰辅酶A经过循环体系，氧化分解成CO2和水的过程，由于含三羧酸的柠檬酸为其第一个中间产物，又名柠檬酸循环，是三大类营养物分解代谢的共同通路。
7实时PCR 在PCR体系中引入荧光标记分子，以计算PCR产物量，常用于定量分析。
8.生物氧化生物体内的氧化分解，最终生成CO2和水的过程，并逐步放出能量。
9.糖的有氧氧化葡萄糖在有氧条件下，彻底氧化生成水和二氧化碳，并释放出能量的过程。
10.糖异生非糖物质转变成葡萄糖或糖原的过程。
11.同工酶催化相同的化学反应，但酶蛋白的分子结构，理化性质等不同的一组酶。
12.酮体乙酰乙酸，B羟丁酸，丙酮的统称，是脂肪酸分解代谢的中间产物。
13.限制性核酸内切酶识别DNA的特意序列，并在识别部位或其周围切割DNA 的一类内切酶，是基因工程的重要工具酶。
14.氧化磷酸化生物氧化脱氢与氧结合生成水，与ADP磷酸化生成ATP的过程相偶联，称为氧化磷酸化。
是体内生成ATP的主要方式。
15.一碳单位某些氨基酸在分解代谢中产生的含有一个碳原子的基团，由四氢叶酸携带参加代谢。
1.DNA 二级结构的特点【1】DNA 是反向平行双链结构，以一共同轴为中心缠绕成右手螺旋。
【2】碱基配对使双链结构互补，脱氧核糖基和磷酸基位于双链的外侧，而碱基位于内侧。
且 A=T.G=C.【3】疏水力和氢键维系DNA双螺旋结构的稳定。
【4】螺旋直径为2nm, 螺旋旋转一圈刚好为10个碱基对螺距为3。
4nm.2.简述糖的生理功能和糖分解代谢途径的概念与意义。
临床检验 生物化学 考试重点
很多生化成分受膳食影响，因此，采血前 要确认病人是否空腹。 标准真空采血管 采用国际通用的头盖和标签颜色显示 采血管内忝加剂种类和试验用途。可根据 需要选择相应的盛血试管。 普通血清管 红色头盖，采血管内有促凝剂，适用于急 诊血清生化试验。肝素抗凝管 绿色头盖， 采血管内添加有肝素。适用于红细胞脆性 试验、血气分析、红细胞压积试验、血沉 及普通生化测定，不适于做血凝试验。 EDIA抗凝管 紫色头盖，适用于一般血 液学检验，不适用于凝血试验。枸橼酸钠 凝血试验管 浅蓝头盖，适用于凝血实验， 抗凝剂与血液的比例是１：９。枸橼酸钠 血沉试验管 黑色头盖，抗凝剂与血液的 比例为１：４。
第二节 标本的处理 １. 抗凝剂 对抗凝剂的一般要求是用量 少、溶解度大、不影响测定。生化检验常用 的抗凝剂有以下几种： 肝素 、 草酸钾一氟 化钠 ，草酸钾一氟化钠是血糖 测定标本常使用的抗凝剂。２．防腐剂 常 用的防腐剂有：浓盐酸 、甲苯 、冰醋酸 。 第三节 影响检验结果的生物学因素 生理因素的影响：１．年龄 个体一般可 分为新生儿期、儿童期、成年期和老年期四 个阶段。２．性别，３． 体型，４．妊娠 ，５．昼夜节律的变化(时间)。６．运动。 饮食和药物的影响：１．饮食的影响，饮 食对体液生化成分的影响取决于饮食的成分 和进食时间。一般主张空腹12小时以后取血 。２．药物和毒物的影响。
第三章 生物化学检验实验室基本知识 第二节 实验用玻璃仪器 实验用玻璃仪器分为容器类和量器类。容 器类玻璃仪器包括试管、烧杯、锥形瓶、滴瓶 、漏斗等。量器类玻璃仪器用于计量溶液体积 ，不可用做实验容器，包括量筒、移液管、吸 量管、容量瓶、滴定管等。量筒不能用做反应 容器，不能装热的液体，更不可对其加热。容 量瓶不能在烘箱中烘烤，不许以任何形式对其 加热。 第三节 实验方法的选择 实验方法的分级：根据分析方法的准确性 与精密度的不同，将其分为决定性方法、参考 方法和常规方法三级。标准试剂的分级：在临 床化学中将其分为三级。一级标准品(原级参考 物)、二级标准品(次级参考物)、控制物。
- 1、下载文档前请自行甄别文档内容的完整性，平台不提供额外的编辑、内容补充、找答案等附加服务。
- 2、"仅部分预览"的文档,不可在线预览部分如存在完整性等问题,可反馈申请退款(可完整预览的文档不适用该条件!)。
- 3、如文档侵犯您的权益，请联系客服反馈,我们会尽快为您处理(人工客服工作时间：9:00-18:30)。
一、糖类化学1、糖的概念与分类糖是多羟基的醛或酮及其缩聚物和某些衍生物。
单糖是最简单的糖，不能再被水解为更小的单位。
寡糖是由2~10个分子单糖缩合而成，水解后产生单糖。
低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物多糖是由多个单糖分子缩合而成。
多糖中由相同的单糖基组成的称同多糖，不相同的单糖基组成的称杂多糖。
按其分子中有无支链，则有直链、支链多糖之分按其功能不同，可分为结构多糖、贮存多糖、抗原多糖等按其分布来说，则又有胞外多糖、胞多糖、胞壁多糖之别如果糖类化合物含有非糖物质部分，则称糖缀合物或复合糖类，例如糖肽、糖脂、糖蛋白等。
2、单糖的构型、结构、构象1）构型是指一个分子由于其中各原子特有的固定的空间排列，而使该分子所具有的特定的立体化学形式。
当某一物质由一种构型转变为另一种构型时，要求共价键的断裂和重新形成。
★2）单糖的D-、L-型：以距羰基最远的不对称碳原子为准，羟基在左面的为L构型，羟基在右面为D构型。
3）环状结构——葡萄糖的某些性质不能用链式结构来解释: 葡萄糖不似醛发生NaHSO3和Schiff试剂的加成反应；葡萄糖不能和醛一样与两分子醇形成缩醛，只能与一分子醇反应；葡萄糖溶液有变旋现象。
4）一般规定半缩醛碳原子上的羟基(称为半缩醛羟基)与决定单糖构型的碳原子上的羟基在同一侧的称为α-葡萄糖，不在同一侧的称为β-葡萄糖。
5) 构象指一个分子中，不改变共价键结构，仅靠单键的旋转或扭曲而改变分子中基团在空间的排布位置，而产生不同的排列方式。
3、寡糖寡糖是少数单糖（2-10个）缩合的聚合物。
低聚糖通常是指20以下的单糖缩合的聚合物。
4、多糖多糖是由多个单糖基以糖苷键相连而形成的高聚物。
多糖完全水解时，糖苷键裂断而成单糖。
4.1 淀粉1）直链淀粉：葡萄糖分子以α（1-4）糖苷键缩合而成的多糖链。
可溶于热水、250~300个糖分子、遇碘呈紫蓝色2）支链淀粉：由多个较短的1、4-苷键直链结合而成，不可溶于热水、可溶于冷水、＞6000个糖分子、遇碘呈紫红色3）淀粉的降解：在酸或淀粉酶作用下被降解，终产物为葡萄糖：淀粉→红色糊精→无色糊精→麦芽糖→葡萄糖4.2 糖原：α-D-葡萄糖多聚物1）结构：同支链淀粉；区别在于分支频率及分子量为其二倍。
2）分布：主要存在于动物肝、肌肉中。
3）特点：遇碘呈红色。
4）功能：同淀粉，亦称动物淀粉。
其合成与分解取决于血糖水平4.3 纤维素--植物细胞壁结构多糖1）结构：由D-葡萄糖以β（1-4）糖苷键连接起来的无分支线形聚合物。
2）性质：游离-OH中的H可被其它基团取代，构成各种高分子化合物；纤维素酶水解成葡萄糖4.4 几丁质：N-乙酰D-氨基葡萄糖以β（1，4）糖苷键缩合而成。
结构与纤维素类似，但氢键比其多。
藻类、昆虫及甲壳类动物的结构组分。
基本单位是乙酰氨基葡萄糖5、糖复合物——糖与非糖物质结合而成。
5.1糖与蛋白质的复合物1）糖蛋白——主要性质接近蛋白质种类多：酶、激素、血浆糖蛋白、补体、粘液物质及膜蛋白。
特点：高粘度功能多：润滑作用、保护作用、肽链加工、运输作用、分子识别、临床鉴定。
血浆糖蛋白：除清蛋白外，其余均含糖。
有运输功能、参与凝血酶原和纤维蛋白原。
2）蛋白多糖——性质以多糖为主蛋白聚糖：由糖胺聚糖与核心蛋白以共价键连接而成。
有结缔组织的组分；抗凝血作用；保护作用等功能。
透明质酸：葡萄糖醛酸和N-乙酰氨基葡萄糖以β-1,3和β-1,4糖苷键交替连接而成在皮肤、眼玻璃体、脐带等组织及卵子表面，起保护作用硫酸软骨素：由N-乙酰半乳糖胺硫酸酯与葡糖醛酸组成。
是软骨、腱和骨的主要结构成分。
肝素：由2-硫酸艾杜糖醛酸与二硫酸氨基葡糖以β-1,4和α-1,4糖苷键交替连接而成。
抗血凝剂。
3）糖脂类——脂类与糖的缩合物种类：脑苷脂、神经节苷脂、脂多糖、功能：主要在细胞膜表面，是细胞识别的分子基础。
糖代谢糖的生理功能：结构物质、能量物质、为其它物质合成提供碳骨架、功能物质结构物质：1）糖脂、糖蛋白构成生物膜；2）核糖构成核酸；3）抗体、酶、激素、受体均有糖功能物质：保持水分、防止震动、信息传递、细胞识别、防止血液凝固1、多糖和低聚糖的酶促降解：糖类中多糖和低聚糖，由于分子大，不能透过细胞膜，所以在被生物利用之前必须水解成单糖，其水解均依靠酶的催化。
1)淀粉（或糖原）的酶水解α-淀粉酶：切酶，随机水解链α-1，4糖苷键，产生α-构型的还原末端β-淀粉酶：外切酶，作用于非还原端，水解α-1，4糖苷键，放出β-麦芽糖。
α-，β-淀粉酶不能水解α-1，6糖苷键α-1，6糖苷键酶水解淀粉中的α-1，6糖苷键淀粉酶水解：淀粉→糊精→麦芽糖2)纤维素的酶促水解：不少微生物如细菌、真菌、放线菌、原生动物等能产生纤维素酶及纤维二糖酶，它们能催化纤维素完全水解成葡萄糖。
3)双糖的酶水解：有麦芽糖酶、纤维二糖酶、蔗糖酶、乳糖酶等。
食物中的双糖类经肠道消化为葡萄糖，果糖，半乳糖等单糖。
4)糖的吸收： D-葡萄糖、半乳糖和果糖可被小肠粘膜上皮细胞吸收不能消化的二糖、寡糖及多糖不能吸收，由肠细菌分解，以CO2、甲烷、酸及H2形式放出或参加代谢2、糖的分解代谢★糖酵解：酶将葡萄糖降解成丙酮酸并伴随着生成ATP的过程。
a、与酵解有关的物质：1）磷酸（磷酸酯）；2）辅酶（NAD+）；3）ADP、ATP及金属离子；4）抑制剂（碘乙酸、氟化物）b、糖酵解中的变化：1）碳骨架的变化：6C糖变为2个3C糖；葡萄糖变为2 乳酸或葡萄糖变为2 乙醇 + 2 CO2；2）能量的变化：酵解（产生乳酸） 2ATP发酵（产生酒精） 2ATP物质代谢 ADP+Pi ATP放能过程吸能过程c、酵解途径：1）葡萄糖磷酸化形成6-磷酸葡萄糖，反应是不可逆的，已糖激酶是一个限速酶。
2）6-磷酸葡萄糖转化成6-磷酸果糖（F-6-P）是一个同分异构化反应，由磷酸葡萄糖异构酶所催化。
3）F-6-P磷酸化成1,6-二磷酸果糖（F-1,6-2P）F-6-P被磷酸果糖激酶所催化。
反应是不可逆的，酵解中的关键反应步骤。
因此磷酸果糖激酶是重要的限速酶。
4）F-1,6-2P裂解成3-磷酸甘油醛和磷酸二羟丙酮（DHAP）在1，6-二磷酸果糖醛缩酶的催化下进行。
5）磷酸三碳糖的同分异构化，在磷酸丙糖同分异构酶的催化下进行6）3-磷酸甘油醛氧化成1，3-二磷酸甘油酸，在3-磷酸甘油醛脱氢酶催化下进行，此反应既是氧化反应又是磷酸化反应。
7）3-磷酸甘油酸磷酸将酰基转给ADP形成了磷酸甘油酸和ATP，在磷酸甘油激酶催化下进行，第一次产生ATP，也是底物水平的磷酸化反应。
8）3-磷酸甘油酸转变成2-磷酸甘油酸。
凡是在催化分子化学功能基团的位置移动的酶都称为变位酶。
Mg2+在催化反应中是必须的。
在磷酸甘油酸变位酶催化下进行。
9）2-磷酸甘油酸脱水形成磷酸烯醇式丙酮酸，在Ｍg2+或Ｍn2+存在下，经烯醇化酶催化下进行。
10）磷酸烯醇式丙酮酸将磷酰基转移给ADP形成ATP和丙酮酸，经丙酮酸激酶催化，反应需K+，Mg2+或Mn2+参加。
（1）（2）（3）（4）（5）（6）（7）（8）d、葡萄糖酵解总反应式为：葡萄糖＋2Pi＋２ADP+NAD+→２丙酮酸＋2ATP＋ NADH+2H+ +2H2O2、糖的有氧氧化a、分三个阶段：糖酵解途径：葡萄糖→丙酮酸丙酮酸→乙酰CoA三羧酸循环和氧化磷酸化★三羧酸循环1、亦称柠檬酸循环。
此名称源于其第一个中间产物是一含三个羧基的柠檬酸。
大多数动、植物和微生物，在有氧的情况下将酵解产生的丙酮酸氧化脱羧形成乙酰CoA。
乙酰CoA经一系列氧化、脱羧，最终生成CO2和H2O并产生能量的过程。
2、循环历程：①草酰乙酸与乙酰CoA缩合成柠檬酸；②经顺乌头酸生成异柠檬酸③异柠檬酸氧化形成α酮戊二酸。
NAD为辅酶，需Mg2+（线粒体）异柠檬酸脱氢酶NADP为辅酶（胞质也有）④α酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-CoA；⑤琥珀酰-CoA转化为琥珀酸哺乳动物—GTP/ATP 三羧酸循环中唯一底物水平磷酸化植物、微生物—ATP 直接产生高能磷酸的步骤⑥琥珀酸脱氢形成延索酸FAD与酶共价连接，丙二酸为竞争性抑制剂，这是三羧酸循环中第三步氧化还原反应，由琥珀酸脱氢酶催化，氢的受体是酶的辅基FAD。
⑦延索酸水合生成 L-苹果酸，由延索酸酶催化。
此酶具有立体异构特异性⑧ L-苹果酸脱氢形成草酰乙酸，被草酰乙酸与乙酰CoA缩合（高度放能）反应所推动。
这是三羧酸循环中第4次氧化还原反应，也是最后一步。
3、三羧酸循环所生成的ATP：每分子葡萄糖经酵解，三羧酸循环及氧化磷酸化3个阶段共产生32个ATP分子。
4、三羧酸循环的生物学意义：动物、植物及微生物，都普遍存在着三羧酸循环途径，因此它具有普遍的生物学意义。
三羧酸循环为完成糖代谢、产生大量能量供机体生命活动之用的重要反应，他不仅是糖代谢所需的重要反应，而且亦是脂质和氨基酸分解代谢的共同必须的重要反应。
5、三羧酸循环的重要性：①是机体利用糖或其他物质氧化而获得能量的最有效方式。
②糖、脂、蛋白质三大物质转化的枢纽；③中间产物，是其他化合物的生物合成的起点。
★磷酸戊糖途径（磷酸己糖支路）1、磷酸戊糖途径的生理意义：在组织中添加酵解抑制剂如碘乙酸或氟化物等葡萄糖仍可以异柠檬酸柠檬酸延胡索酸苹果酸草酰乙酸CoASH 三羧酸循环乙酰CoA α-酮戊二酸琥珀酰CoA 乙酰乙酰CoA 苯丙氨酸酪氨酸亮氨酸赖氨酸色氨酸丙氨酸苏氨酸甘氨酸丝氨酸半胱氨酸丙酮酸精氨酸组氨酸谷氨酰胺脯氨酸谷氨酸异亮氨酸甲硫氨酸缬氨酸苯丙氨酸酪氨酸天冬酰胺谷氨酰胺柠檬酸循环—焚烧炉被消耗，证明葡萄糖还有其它代谢途径。
2、磷酸戊糖途径的全过程磷酸戊糖途径的总反应式为：注：是位于细胞质的代谢途径。
合成5分子6-磷酸葡萄糖并非是开始反应时的分子骨架3、磷酸戊糖途径的生物学意义：（1）NADPH的生成及其功能特点。
是生物体NADPH来源的主要途径①在许多物质（如：脂肪酸，胆固醇，类固醇）的生成合成中作为H和电子供体。
② NADPH是生物体一些酶的辅酶。
（2）在磷酸戊糖途径中，5-磷酸核糖是重要的中间产物。
5-磷酸核糖是合成核苷酸、ATP、ADP、核酸的原料。
（3）磷酸戊糖途径中4-磷酸赤藓糖也是一个非常重要的中间产物。
4-磷酸赤藓糖是合成苯丙氨酸、酪氨酸、色氨酸的原料，因而磷酸戊糖途径与蛋白质代谢关系密切。
（4）磷酸戊糖途径与糖酵解有着共同的中间产物，因而两条途径是可以互相转变的、互相协调的糖的其他代谢途径★葡萄糖异生——以非糖物质为前体合成葡萄糖机体先消耗葡萄糖然后消耗糖原糖异生维持血糖稳定1、糖异生途径部位：肝脏（线粒体、细胞质）克服糖酵解中3个不可逆步骤动物可以将丙酮酸、甘油、乳酸及某些氨基酸等非糖物质转化成糖。
2、糖异生的生理功能：（１）重要的生物合成葡萄糖的途径。