生物化学硕士研究生考试大纲
东北农业大学338生物化学2020考研专业课初试大纲
东北农业大学2020年硕士研究生入学考试初试自命题科目考试大纲
科目代码：338 科目名称：生物化学
一考试要求：
要求考生比较系统地掌握基础生物化学课程的基本概念、基本原理和基本方法，能够运用所学的基本原理和方法分析、判断和解决有关理论和实际问题。
二考试内容：
1氨基酸，蛋白质，核酸，酶，维生素的基础相关知识
2 糖，脂类，氨基酸，核酸的合成与分解
3 DNA，RNA,蛋白质的生物合成
4 代谢调控
三考试形式
1考试为闭卷，笔试；
2 考试时间为3小时，满分150分。
四试卷结构
1 名词（20分）
2 选择（50分）
3 填空或实验题（20分）
4 问答题（60分）
五参考书目
杨荣武《生物化学原理》第二版
- 5 -。
考研《生物化学考试大纲》考试大纲
5、核酸、蛋白质的生物合成；细胞代谢和基因表达的调控；细胞通讯和细胞信号转导的概念；基因工程和蛋白质工程的概念和应用。
参考书目(须与专业目录一致)(包括作者、书目、出版社、出版时间、版次)：
1、杨荣武，生物化学原理，第三版，高等教育出版社，2018
2、王镜岩、朱圣庚、徐长法主编，生物化学，第三版，高等教育出版社，2002
3、张洪渊，生物化学教程，第四版，四川大学出版社，2017
20xx年硕士研究生入学考试专业课课程（考试）大纲
一、考试科目名称:338 生物化学
招生学院和专业：生物科学与工程学院 生物与医药
基本内容:
1、掌握糖、脂肪、蛋白质、核酸等大分子物质的分类、Байду номын сангаас构和重要的一些理化性质、生理功能。
2、掌握酶、维生素和激素的主要结构、作用机制和生理功能。
3、掌握生物氧化中重要的概念，呼吸链和电子传递。
生物化学与分子生物学 考试大纲 复旦
生物化学与分子生物学考试大纲复旦
复旦大学生物化学与分子生物学专业硕士考试大纲主要包括以下几个部分：
一、考试科目：
1. 思想政治理论
2. 英语（一）
3. 生物化学
4. 遗传学和细胞生物学
二、考试内容：
1. 生物化学部分：
- 蛋白质的结构与功能：包括蛋白质的基本结构单位、氨基酸的分类、氨基酸的理化性质、多肽与生物活性多肽、蛋白质的分类等。
- 蛋白质的一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
- 蛋白质的一级结构与功能的关系、蛋白质的空间结构与功能的关系。
- 蛋白质的理化性质、蛋白质胶体性质、蛋白质的变性与复性等。
2. 分子生物学部分：考试大纲中未给出具体内容，请考生参考相关教材和资料。
三、题型及分值分配：
1. 选择题：约占30%
2. 简答题：约占25%
3. 论述题：约占20%
4. 实验题：约占25%
以上信息仅供参考，具体的考试内容和题型可能会根据每年的考试要求有所调整，请考生及时关注复旦大学的官方通知和公告。
生物化学考试大纲
《生物化学》考试大纲一、考试内容绪论生物化学的定义、研究对象和任务、生物化学的发展简史、生物化学与工农医的关系。
第一章蛋白质1、蛋白质的化学组成及分类；蛋白质的分子大小与形状；蛋白质生物功能的多样性；2、氨基酸的基本结构；氨基酸的分类：20种氨基酸的英文名称、缩写符号及结构式及其分类标准；氨基酸的理化性质；氨基酸的分离和分析鉴定。
3、肽的化学结构；肽的物理化学性质；天然存在的活性肽；多肽合成；肽链上氨基酸的排列顺序，N端、C端；氨基酸顺序测定的一般步骤；4、蛋白质空间构象的研究方法；多肽链折叠的空间限制；蛋白质的二级结构；纤维状蛋白；а-角蛋白和β-角蛋白，胶原蛋白与三股螺旋构象，弹性蛋白、肌纤维。
超二级结构、结构域和三级结构，球状蛋白质构象的基本特征、蛋白质分子中的次级键、次级键在维系蛋白质空间构象中的作用；蛋白质的变性和复性。
5、寡聚蛋白质的构象和四级结构；蛋白质一级结构决定高级结构；细胞色素c的种属差异与生物进化；蛋白质一级结构的变异与分子病；肌红蛋白与血红蛋白的结构和功能；蛋白质的分离纯化和鉴定。
第二章酶学酶在生命活动中的重要性；酶催化作用的特点；酶的化学本质及其分子组成；酶的命名和分类；酶的专一性；酶活力测定和酶的分离纯化；核酶和抗体酶；酶促反应动力学；酶的作用机理和酶的调节；酶的活性中心；酶促反应机理；酶活性的调节控制；同工酶、诱导酶的定义及生物学意义。
第三章维生素和辅酶脂溶性维生素的结构和功能；水溶性维生素的结构和功能第四章核酸1、核酸的分类、分布2、核酸的生物学功能：DNA是遗传物质的基础（细菌的转化实验、病毒转导）， RNA 与蛋白质合成。
3、核酸的结构：核酸的基本组成单位---核苷酸；核酸的一级结构；Chargaff法则；DNA双螺旋结构模型、左手螺旋（Z-DNA），DNA的三级结构---超螺旋。
RNA的高级结构。
RNA的类型，RNA的碱基组成等4、核酸的理化性质：核酸的水解；核酸的酸碱性质；核酸的紫外吸收特性；核酸的变性、复性和分子杂交；热变性和Tm值，DNA复性动力学。
初试科目考试大纲-675生物化学
浙江师范大学硕士研究生入学考试初试科目考试大纲科目代码名称: 675生物化学适用专业: 071000生物学（一级学科）、071300生态学（一级学科）一、考试形式与试卷结构（一）试卷满分及考试时间本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
（二）答题方式答题方式为闭卷、笔试。
试卷由试题和答题纸组成；答案必须写在答题纸（由考点提供）相应的位置上。
（三）试卷题型结构填空题:（20格，每格1.5分，共30分）是非题：（20小题，每题1.5分，共30分）选择题：（15小题，每题2分，共30分）简答及计算题：（4小题，每题5分，共20分）问答题：（4小题，每题10分，共40分）二、考查目标（复习要求）全日制攻读硕士学位研究生入学考试生物化学科目考试内容包括生物有机体的组成、生物大分子结构与功能、生物物质在体内的代谢规律及遗传信息的表达，要求考生系统掌握生物化学的基本知识、基础理论和基本方法，并能运用相关理论和方法分析、解决生物学中的实际问题。
三、考查范围或考试内容概要第一章蛋白质的化学第一节蛋白质通论第二节氨基酸：第三节蛋白质共价结构第四节蛋白质构象第五节蛋白质分子结构与功能的关系第六节蛋白质的性质第二章核酸的化学第一节核酸通论第二节核酸的组成第三节 DNA结构第四节 RNA结构与功能第五节核酸的性质第三章糖类的结构与功能第一节糖的概念与分类第二节单糖第三节寡糖及多糖第四节糖复合物第四章脂类的生物膜第一节脂类第二节生物膜第五章酶化学第一节酶学通论第二节酶的作用机制第三节酶促反应动力学第四节酶活力的测定第六章维生素与辅酶第一节引言：维生素的定义和命名第二节脂溶性维生素第三节水溶性维生素第七章新陈代谢总论与生物氧化第一节新陈代谢第二节氧化磷酸化第八章糖代谢第一节多糖的酶解。
第二节糖的无氧酵解第三节糖的有氧分解第四节磷酸戊糖途径第五节乙醛酸途径第六节糖原合成，糖原的异生。
第九章脂类代谢第一节脂类的酶促水解第二节脂肪的分解第三节脂肪的合成第四节磷脂及胆固醇的合成第十章蛋白质的降解及氨基酸的代谢第一节蛋白质的酶促降解。
生物化学生物化学考试大纲
生物化学生物化学考试大纲《生物化学》考试大纲一、考试性质硕士研究生生物化学入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地懂得与掌握生物化学的基本概念、基本理论、基本实验技术与计算方法，掌握生物大分子的结构、构成、性质与功能与分析分离方法，生物大分子在体内的代谢与调节，生物能的转化与利用，生物信息分子的复制、转录、表达与调节等，懂得各类生物大分子在代谢过程的作用机理，灵活运用所学的生物化学知识从分子水平认识与解释生命过程中所发生的现象，能综合运用所学的知识分析问题与解决问题。
二、考试形式与试卷结构（一）考试方式：闭卷，笔试（二）考试时间：180分钟（三）题型及分值1. 填空题30分2. 选择题20分3. 是非题 10分4. 名词解释30分5. 完成反应方程式 10分6. 问答及计算题 50分合计 150分三、参考书目王镜岩,朱圣庚,徐长法主编.《生物化学》（上、下册）（第三版）高等教育出版社2003.四、考试内容及考试要求1. 蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学构成，20种氨基酸的三字母缩写符号●氨基酸的理化性质及化学反应●蛋白质分子的结构（一级、二级、三级、四级结构的概念及形式）●蛋白质一级结构测定的通常步骤及肽链中氨基酸排列顺序的确定●蛋白质的理化性质及分离纯化与纯度鉴定的方法●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●懂得氨基酸、肽的分类●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质与化学性质●掌握蛋白质一级结构的测定方法●懂得氨基酸的通式与结构●懂得蛋白质二级与三级结构的类型及特点，四级结构及亚基的概念●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握蛋白质结构与功能的关系2. 核酸化学考试内容●核酸的基本化学构成及分类●核苷酸的结构●DNA与RNA一级结构的概念与二级结构特点；RNA的三级结构的特点●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的要紧理化特性●核酸的研究方法考试要求●全面熟悉核酸的构成、结构、结构单位与掌握核酸的性质●全面熟悉核苷酸构成、结构、结构单位与掌握核苷酸的性质●掌握DNA的二级结构模型与核酸杂交技术及有关应用3. 糖类结构与功能考试内容●糖的要紧分类及其各自的代表●糖聚合物及其代表与它们的生物学功能考试要求●掌握糖的概念及其分类●掌握糖类的元素构成、化学本质及生物学功用●懂得变旋现象●掌握单糖、二糖、寡糖与多糖的结构与性质●掌握斐林氏法测定糖含量的原理4. 脂质与生物膜考试内容●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点●磷脂类、鞘脂类、固醇类化合物的结构特点及天然脂肪酸的特性；●生物膜的化学构成与结构，“流体镶嵌模型”的要点考试要求●熟悉脂质的类别、功能●熟悉重要脂肪酸、重要磷脂的结构●掌握磷脂、鞘脂的通式与脂肪酸的特性5. 酶学考试内容●酶的作用特点●酶的作用机理●影响酶促反应的因素（含米氏方程的推导）●酶的提纯与活力测定的基本方法●熟悉酶的国际分类与命名●熟悉抗体酶、核酶与同工酶的基本概念与应用考试要求●熟悉酶的概念●掌握酶活性调节的因素、酶的作用机制●熟悉酶的分离提纯基本方法●熟悉酶的国际分类（第一级分类）●熟悉特殊酶，如溶菌酶、丝氨酸蛋白酶催化反应机制●掌握酶活力概念、米氏方程与酶活力的测定方法●熟悉抗体酶、核酶与同工酶的基本概念6. 维生素与辅酶考试内容●维生素的分类及性质●各类维生素的活性形式、生理功能考试要求●熟悉水溶性维生素的结构特点、生理功能与缺乏病●熟悉脂溶性维生素的结构特点与功能7．新陈代谢与生物能学考试内容●新陈代谢的概念、类型及其特点●ATP与高能磷酸化合物●ATP的生物学功能●电子传递过程与ATP的生成●呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序考试要求●懂得新陈代谢的概念、类型及其特点●熟悉高能磷酸化合物的概念与种类●懂得ATP的生物学功能●掌握（NADH与FADH2）呼吸链的组分、呼吸链中传递体的排列顺序●掌握氧化磷酸化偶联机制8.糖的分解代谢与合成代谢考试内容●糖的代谢途径，包含物质代谢、能量代谢与有关的酶●糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位与过程●糖异生作用的概念、场所、原料及要紧途径●糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧与三羧酸循环的反应过程及催化反应的关键酶考试要求●全面熟悉糖的各类代谢途径，包含物质代谢、能量代谢与酶的作用●懂得糖的无氧分解、有氧氧化的概念、部位与过程●熟悉糖原合成作用的概念、反应步骤及限速酶●掌握糖酵解、丙酮酸的氧化脱羧与三羧酸循环的途径及其限速酶调控位点●掌握磷酸戊糖途径及其限速酶调控位点9. 脂类的代谢与合成考试内容●脂类的酶促水解；甘油代谢●脂肪酸的 -氧化过程及其能量的计算●酮体的生成与利用●胆固醇合成的部位、原料及胆固醇的转化及排泄●血脂及血浆脂蛋白考试要求●全面熟悉甘油代谢：甘油的来源与去路，甘油的激活●熟悉脂类的消化、汲取及血浆脂蛋白●掌握脂肪酸β－氧化过程及能量生成的计算●掌握脂肪的合成代谢●懂得脂肪酸的生物合成途径●熟悉磷脂与胆固醇的代谢10. 蛋白质的酶促降解及氨基酸代谢考试内容●蛋白质的酶促降解●氨基酸的通常分解代谢●氨基酸的通常合成代谢考试要求●掌握氨基酸的脱氨基作用、脱羧基作用●掌握L-Glu脱氢酶，GPT， GOT所催化的反应●懂得鸟氨酸循环，生糖氨基酸，生酮氨基酸的概念●熟悉生物体合成氨基酸的基本途径11. 核酸的酶促降解与核苷酸代谢考试内容●嘌呤、嘧啶核苷酸的分解代谢与合成代谢的途径●外源核酸的消化与汲取●碱基的分解●核苷酸的生物合成●常见辅酶核苷酸的结构与作用考试要求●熟悉外源核酸的消化与汲取●懂得碱基的分解代谢●懂得核苷酸的分解与合成途径●掌握核苷酸的从头合成途径●熟悉常见辅酶核苷酸的结构与作用12. 核酸的生物合成考试内容●DNA复制的通常规律●参与DNA复制的酶类与蛋白质因子的种类与作用（重点是原核生物的DNA聚合酶）●DNA复制的基本过程●真核生物与原核生物DNA复制的比较●不对称转录的概念；参与转录的酶●原核生物的转录过程●RNA转录后加工的意义●逆转录的过程考试要求●懂得DNA复制的半保留方式与分子机制●掌握参与DNA复制的酶与蛋白质因子的性质与种类●掌握DNA复制的特点●掌握真核生物与原核生物DNA复制的异同点●掌握RNA转录的通常规律●掌握RNA聚合酶的作用机理●懂得原核生物的转录过程●懂得RNA转录后加工过程及其意义●熟悉逆转录的过程13. 蛋白质的生物合成考试内容●mRNA在蛋白质生物合成中的作用、原理与密码子的概念、特点●tRNA、核糖体在蛋白质生物合成中的作用与原理●蛋白质生物合成的过程●翻译后的加工过程考试要求●全面熟悉蛋白质生物合成的分子基础●掌握翻译的步骤●掌握翻译后加工过程14. 物质代谢的相互联系与调节操纵考试内容●物质代谢的相互联系●代谢的调节考试要求●懂得糖、脂肪、蛋白质与核酸代谢的相互关系●懂得酶水平的调节对物质代谢所起的作用●熟悉激素对代谢所起的调节●熟悉激素的分类●常见激素的结构与功能（甲状腺素、肾上腺素、胰岛素、胰高血糖素）。
研究生《生物化学》考试大纲
研究生《生物化学》考试大纲一、考试总体要求考查目标生物化学是生命科学的重要基础学科和前沿学科，在现代生物学中具有十分重要的地位和作用。
《生物化学》考试在重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际和综合分析能力。
正确地理解和掌握生物化学有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理分析和解决生物学的基本问题。
要求考生：①系统准确地掌握生物化学的基本概念、基础知识和基本理论；②比较全面了解生物化学的常用技术的原理、方法和应用范围；③能运用生化技术和知识分析生物学基本问题。
同时考生应了解生物化学及相关领域的重大研究进展。
考查内容（一）蛋白质的结构与功能1、蛋白质的化学组成；2、氨基酸的分类及简写符号；3、氨基酸的理化性质及化学反应；4、氨基酸的分析分离方法；5、肽的结构、性质与生物活性肽；6、蛋白质分子结构：一级、二级、高级结构的概念、主要化学键及形式，包括超二级结构、结构域等；7、蛋白质一级结构测定：多肽链N端和C端氨基酸残基测定的各种方法；蛋白酶、肽段的氨基酸序列测定方法；二硫键的断裂和多肽的分离，二硫键位置的确定，多肽的人工合成等；8、蛋白质的理化性质：包括蛋白质的两性解离和等电点、蛋白质分子的大小、紫外吸收和胶体性质、蛋白质的沉淀作用、蛋白质的变性作用、蛋白质的颜色反应等；9、蛋白质分离纯化和纯度鉴定方法与技术：包括蛋白质的分离纯化的一般原则、蛋白质的分离纯化的方法、蛋白质的分析测定等；10、蛋白质结构与功能的关系：包括一级结构和高级结构与功能的关系，如肌红蛋白、血红蛋白的结构和功能，血红蛋白分子病的机理。
（二）核酸的结构与功能1、核酸的基本化学组成、种类、分布和生物学功能；2、核苷酸的结构——组成、碱基分子式、稀有碱基等；3、DNA的分子结构：DNA的一、二、三级结构的概念和结构特点；核酸的早期研究和双螺旋结构模型的理论依据等；4、RNA的分子结构：包括RNA一级结构、高级结构，如tRNA的二、三级结构，真核生物mRNA 结构特点，tRNA及rRNA的结构、RNA的降解等；5、RNA 的分类及各类RNA的生物学功能，包括各种新发现的小RNA的功能；6、DNA测序方法及其过程；7、核酸及核苷酸的性质：包括溶解性、紫外吸收、核酸及其组分的两性性质；8、核酸的变性、复性与杂交；9、核酸及其组分的分离纯化：包括分离核酸的一般原则、DNA的分离纯化、RNA的分离纯化、核酸组分的分离纯化、核酸及其组分含量的测定、核酸纯度的测定、核苷酸的分离分析鉴定等；10、核酸研究的常用技术和方法：包括核酸凝胶电泳技术、核酸分子印迹与杂交技术、PCR技术等。
华中科技大学硕士研究生入学考试生物化学考试大纲
华中科技大学硕士研究生入学考试《生物化学》考试大纲（科目代码：952）第一部分考试说明一、考试性质全国硕士研究生入学考试是为高等学校招收硕士研究生而设置的。
其中《生物化学》由我校自行出题。
它的评价标准是高等学校优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以保证被录取者具有基本的生物化学知识而有利于我校在录取时择优选拔。
二、评价目标《生物化学》考试重点考查生物化学的基础知识、基本理论的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。
•正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断•运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案•准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述三、考试形式和试卷结构o答卷方式：闭卷，笔试，所列题目全部为必答题o答题时间：180分钟o题型比例：名词解释约30％；简答约25％；分析论述约35％o满分150分第二部分考查要点一、糖类葡萄糖的结构和性质，单糖的分类，重要的单糖及其衍生物糖苷键，几种重要的寡糖（糖苷键类型和单糖单位），淀粉和糖原，肽聚糖，糖胺聚糖掌握葡萄糖的结构和性质，单糖的分类，重要的单糖及其衍生物掌握糖蛋白和蛋白聚糖的概念。
熟悉N-连接糖蛋白的概念、结构特点和糖基化位点。
熟悉O-连接糖蛋白的概念及结构特点。
了解糖蛋白寡糖链对糖蛋白新生肽链的影响。
熟悉寡糖链对糖蛋白生物活性的影响。
熟悉寡糖链的分子识别作用二、脂类脂肪酸的结构，脂肪酸的性质，天然脂肪酸脂酰甘油，三酰甘油（脂肪），磷脂酰甘油（甘油磷脂），鞘脂，鞘磷脂，鞘糖脂，萜类和甾类，胆固醇，某些萜类衍生物掌握必需脂肪酸的概念掌握生物膜的组成成分熟悉脂类的生物学功能了解甘油三酯的结构，了解常见的脂肪酸三、蛋白质通论蛋白质的化学组成，蛋白质的分类，蛋白质的大小和分子量，蛋白质的序列和蛋白质的构像掌握组成蛋白质分子的主要元素以及氮元素的组成特点掌握蛋白质一级结构的概念，维系蛋白质一级结构稳定的化学键掌握蛋白质二、三、四级机构的概念，维持二、三、四级结构稳定的化学键熟悉蛋白质的一级结构与功能的关系四、氨基酸与肽20种基本氨基酸，氨基酸的理化性质，氨基酸的分析肽键，肽的理化性质，多肽序列测定掌握构成蛋白质的氨基酸的数量及分类，氨基酸的理化性质熟悉两种特殊的氨基酸掌握肽键的构成熟悉体内重要的生物活性肽掌握肽单元、模体、结构域的概念五、蛋白质构像蛋白质构像的解析，研究蛋白质构像的方法，蛋白质立体化学原则，蛋白质多肽链的折叠熟悉蛋白质构像的解析，研究蛋白质构像的方法熟悉蛋白质的结构异常与疾病了解蛋白质的修饰异常与疾病六、蛋白质二级结构蛋白质二级结构的几种类型，二级结构的预测，超二级结构熟悉超二级结构的概念掌握二级结构的类型及特点七、球状蛋白质的结构与功能氨基酸的序列决定蛋白质的三级结构，维持蛋白质的三级结构的作用力，蛋白质的变性作用，球状蛋白质的结构域三级结构，几种重要蛋白质的结构与功能的关系掌握蛋白质三级结构，结构域的概念掌握酶原、酶原的激活熟悉蛋白质的变构效应八、蛋白质的性质蛋白质的酸碱性，蛋白质分子大小和形状，蛋白质的胶体性质与沉淀，蛋白质的分离纯化与分析，蛋白质分离纯化的一般原理，蛋白质混合物的分离纯化方法，蛋白质的测定与纯度鉴定掌握蛋白质两性解离的概念、蛋白质的等电点的概念掌握溶液稳定的两个因素掌握蛋白质变性、复性、沉淀的概念熟悉蛋白质变性与沉淀的关系掌握蛋白质的紫外吸收性质熟悉蛋白质的呈色反应九、酶酶催化的特征，酶催化的反应与酶的分类，酶的活力的测定酶促反应的动力学，酶动力学研究的意义酶催化反应高效性的机理，催化反应专一性的机理，酶作用机理举例底物浓度对酶促反应速度的影响，pH值对酶促反应速度的影响，温度对酶促反应速度的影响，酶浓度对酶促反应速度的影响，激活剂对酶促反应速度的影响，抑制剂对酶促反应速度的影响酶活性的调节，别构效应调节，共价调节酶，酶原的激活，多酶体系调节掌握单体酶、寡聚酶、多酶体系和多功能酶的概念掌握酶活性中心的概念掌握同工酶的概念了，解同工酶谱的临床意义掌握酶的催化特点，酶催化机制的形式熟悉酶与底物的诱导契合学说掌握酶的变构调节的概念；熟悉变构激活和变构抑制的概念；了解协同效应掌握化学修饰调节的概念，以及共价修饰的形式掌握酶原的激活概念；了解酶原激活的生理意义了解酶蛋白合成可被诱导或阻遏，以及酶的降解了解酶的系统命名和推荐名称，熟悉按酶所催化反应的类型的分类掌握酶活性和比活性的概念；熟悉酶促反应速率的定义掌握有哪些因素影响酶促反应速率；米氏方程掌握K m值的概念；熟悉V max的含义和林-贝氏作图熟悉pH和温度对影响酶促反应速率的机制熟悉pH和温度对影响酶促反应速率的机制掌握酶的不可逆抑制作用和可逆抑制作用的概念掌握竞争性抑制作用，以及三种可逆性抑制作用时K m值和V max的的变化了解酶先天性缺陷或酶活性异常与疾病的关系、目前临床上用于诊断疾病的相关的酶、酶的偶联测定法和酶标记测定法、基因工程中的工具酶，以及有哪些酶可用以疾病治疗十、维生素与辅酶维生素的分类脂溶性维生素：维生素A，维生素D，维生素E，维生素K水溶性维生素：维生素B1和硫胺素焦硫酸，维生素B2和黄素辅酶，泛酸和辅酶A，维生素PP和烟酰胺辅酶，维生素B6和磷酸吡哆醛磷酸吡哆胺生物素，叶酸和四氢叶酸，维生素B12和B12辅酶，维生素C，硫辛酸掌握维生素的分类和各种维生素的功能掌握B族维生素作为辅酶的形式、参与传递的基团十一、激素激素的概念，激素的分类，激素的作用特点激素的作用机理：受体及特点，cAMP—Ca2+ -钙调蛋白激活蛋白激酶途径，IP3、Ca2+-钙调节蛋白激酶途径，受体一酪氨酸蛋白激酶途径，细胞内受体途径掌握激素的分类，激素的作用特点熟悉激素的作用机理十二、核酸碱基，核苷，核昔酸DNA的结构：的一级结构，DNA的二级结构，DNA结构的不均一性和多形性，环状DNA染色体的结构RNA的结构：RNA的类型和结构特点，tRNA的结构和功能，mRNA的结构和功能，rRNA的结构和功能核酸的性质：解离性质，水解性质，光吸收性质，沉降特性，变性、复性及杂交核酸研究技术：核酸的分离纯化，限制性核酸内切酶，DNA物理图谱，分子杂交，DNA序列分析，DNA 的化学合成掌握存在于天然核酸结构中的5种碱基，DNA和RNA分别具有的碱基，碱基的原子编号，糖苷键的形成，天然核苷酸的形成熟悉核苷酸的功能，多核苷酸链书写方式。
江西农业大学-2019年-硕士大纲801生物化学或338生物化学或803、906植物生理学与生物化学(生物化学部分)
生物化学考试大纲
一、《生物化学》课程说明
生物化学亦即生命的化学，是从分子水平上研究生命现象化学本质的一门科学，是生命科学的核心课程。
通过本课程的学习，使学生掌握现代生物化学及分子生物学的基本理论，基础知识、基本技能，为进一步学习植物生理学，植物病理学，遗传与育种，微生物学等课程打好基础，并能运用生物化学及分子生物学的理论和技术指导专业实践。
二、《生物化学》考试大纲
（一）绪论
1、生物化学的概念，研究对象和主要内容。
2、生物化学发展简史。
3、生物化学与其他学科的关系。
4、生物化学的应用与发展前景。
基本论点：
1、生物化学是生命的化学。
2、工农业生产推动了生物化学的发展。
3、生物化学是生命科学的领头科学。
（二）蛋白质
1、蛋白质的生物学意义和化学组成。
2、氨基酸。
3、肽。
4、蛋白质的分子结构。
5、蛋白质分子结构与功能的关系。
6、蛋白质的重要性质。
7、蛋白质的分类。
基本论点：
1、蛋白质是由氨基酸构成的。
2、氨基酸具有解离特性、两性性质和特殊的物理化学性质。
3、蛋白质的结构具有层次性。
4、蛋白质的初级结构决定高级结构。
5、蛋白质的结构决定功能。
6、蛋白质具有两性解离、胶体、变性和沉淀的特性。
（三）酶
1、概述。
2、酶的化学本质。
3、酶的分类及命名。
4、酶的专一性。
5、酶的作用机理。
1。
西北师范大学2024年硕士研究生招生考试自命题科目参考大纲 338生物化学初试科目考试大纲
硕士研究生招生考试《生物化学》考试大纲(科目代码：338)学院名称(盖章)：生命科学学院学院负责人(签字)：编制时间：2023年6月12日西北师范大学硕士研究生入学考试初试科目《生物化学》考试大纲(科目代码：338)一、考核要求《生物化学》是为生物与医药专业学位硕士研究生设置的具有选拔性质的初试考试科目。
其目的是科学、公平、有效地测试考生掌握《生物化学》课程的基础知识、基本理论、基本方法的水平和分析问题、解决问题的能力，为择优录取、确保专业学位硕士研究生的入学质量。
在考试形式和试卷结构等方面有如下要求：（一）试卷满分及考试时间试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
（二）答题方式答题方式为闭卷、笔试。
（三）试卷内容结构题型：名词解释、选择题、判断题、填空题、问答题、计算题和论述题。
二、评价目标《生物化学》在考查考生对生物化学基础知识、基本理论理解的基础上，注重考查理论联系实际的能力，说明、提出、分析和解决这些学科中出现的现象和问题。
正确地理解和掌握有关的基本概念、理论、假说、规律和论断；运用掌握的基础理论知识和原理，可以就某一问题设计出实验方案；准确、恰当地使用专业术语，文字通顺、层次清楚、有论有据、合乎逻辑地表述。
三、参考书1. 魏民等主编，《生物化学简明教程》，高等教育出版社（第六版），2020。
2. 朱圣庚徐长法主编，《生物化学》，高等教育出版社（第四版），2017年。
四、考核内容第1章氨基酸、肽和蛋白质考核要点：氨基酸的结构、酸碱性质及氨基酸的化学反应，氨基酸的光学活性；氨基酸混合物分析分离的原理及技术。
肽的结构、蛋白质的一级结构及其测定方法。
主要考核内容：1.氨基酸—蛋白质的单体亚基蛋白质的水解；α-氨基酸的一般结构2.氨基酸的酸碱性质氨基酸的解离；氨基酸的等电点3.氨基酸的化学反应α-羧基参加的反应；α-氨基参加的反应；α-氨基和羧基共同参加的反应4.氨基酸的旋光性和光谱性质氨基酸的旋光性和立体化学；氨基酸的光谱性质6. 氨基酸混合物的分析和分离分配层析法的一般原理；分配柱层析；纸层析；薄层层析；离子交换层析7. 肽肽和肽键的结构；肽的物理和化学性质8. 蛋白质的组成、分类、分子大小和结构层次蛋白质的化学组成和分类；蛋白质分子的形状和大小；蛋白质分子结构的组织层次9. 蛋白质的一级结构蛋白质的氨基酸序列决定蛋白质的功能；蛋白质化学测序的策略10. 蛋白质测序的一些常用方法末端残基分析；二硫键的断裂；氨基酸组成的分析；多肽链的部分裂解；肽段氨基酸序列的测定；肽段在原多肽链中的次序的确定；二硫键位置的确定11. 氨基酸序列与生物进化序列的同源性、同源蛋白质和蛋白质家族；同源蛋白质氨基酸序列的物种差异；同源蛋白质具有共同的进化起源第2章蛋白质的三维结构考核要点：肽键的性质、蛋白质的二级结构、超二级结构、结构域、三级结构、四级结构和亚基缔合；蛋白质的变性主要考核内容：1.蛋白质三维结构的概述蛋白质构象主要由弱相互作用稳定；肽键具有刚性和平面的性质；多肽主链的折叠受到空间位阻的限制2.蛋白质的二级结构α螺旋；氨基酸序列影响α螺旋的稳定性；β构象；β转角和Ω环；无规卷曲3.纤维状蛋白质α-角蛋白；丝心蛋白和β-角蛋白：胶原蛋白；弹性蛋白4.蛋白质超二级结构和结构域超二级结构；结构域5.球状蛋白质与三级结构三级结构的形成；球状蛋白质三级结构的特征；球状蛋白质三级结构/结构域的类型6.四级结构和亚基缔合有关四级结构的一些概念；四级缔合的驱动力；亚基相互作用的方式7.蛋白质的变性、折叠和结构预测蛋白质的变性；氨基酸序列规定蛋白质的三维结构；蛋白质肽链折叠的动力学和蛋白质结构的预测第3章蛋白质的生物学功能考核要点：通过学习血红蛋白、肌红蛋白结构与功能的关系，理解蛋白质结构与功能的关系主要考核内容：1. 蛋白质功能的多样性2. 氧结合蛋白质—肌红蛋白：贮存氧肌红蛋白的三级结构；辅基血红素；O2与肌红蛋白的结合；O2的结合改变肌红蛋白的构象3. 氧结合蛋白质—血红蛋白：转运氧血红蛋白的结构；氧结合引起的血红蛋白构象变化；血红蛋白的协同性氧结合（Hb氧结合曲线）；H+、CO2和BPG对血红蛋白结合氧的影响4. 血红蛋白分子病分子病是遗传的；镰刀状细胞贫血病第4章蛋白质的性质、分离纯化和鉴定考核要点：蛋白质酸碱性质、胶体性质和蛋白质沉淀，蛋白质分离纯化的方法与原理主要考核内容：1.蛋白质在水溶液中的行为蛋白质的酸碱性质；蛋白质的胶体性质和蛋白质沉淀2. 蛋白质分离纯化的一般程序3. 蛋白质分离纯化的方法等电点沉淀和盐析、有机溶剂分级分离、透析和超滤、密度梯度超速离心、凝胶过滤、凝胶电泳、等电聚焦和双向电泳、离子交换层析、疏水相互作用层析、亲和层析和高效液相层析4. 蛋白质相对分子质量的测定凝胶过滤法测定相对分子质量、SDS-PAGE测定相对分子质量和沉降速度法测定相对分子质量5. 蛋白质的含量测定与纯度鉴定第5章酶的催化作用考核要点：酶的化学本质及其分类和命名；酶的专一性；酶的活力测定；核酶的概念主要考核内容：1.酶是生物催化剂酶与一般催化剂的共同点；酶作为生物催化剂的特点2.酶的化学本质及其组成酶的化学本质；酶的化学组成；单体酶、寡聚酶、多酶复合物3.酶的命名和分类习惯命名法；国际系统命名法；国际系统分类法及酶的编号；六大类酶的特征和举例4.酶的专一性酶的专一性；有关酶作用的专一性的假说5.酶的活力测定和分离纯化酶活力的测定；酶的分离纯化6. 非蛋白质生物催化剂—核酶核酶（ribozyme）的概念；核酶的种类；核酶的研究意义及应用前景第6章酶动力学考核要点：米氏方程和米氏常数的意义；酶的抑制作用；温度、PH及激活剂对酶促反应的影响主要考核内容：1.化学动力学基础化学反应速率及其测定；反应分子数和反应级数；各级反应特征2.底物浓度对酶促反应速率的影响中间复合物学说；酶促反应的动力学方程式；多底物的酶促反应动力学3.酶的抑制作用抑制程度的表示方法；抑制作用的类型；可逆抑制作用和不可逆抑制作用的鉴别；可逆抑制作用动力学；一些重要的抑制剂4.温度对酶促反应的影响5.PH对酶促反应的影响6.激活剂对酶促反应的影响第7章酶作用机制和酶活性调节考核要点：酶活性部位的概念和特点；酶促反应机制及酶活性的别构调节；酶活性的共价调节；同工酶的概念主要考核内容：1.酶的活性部位酶活性部位的特点；研究酶活性部位的方法2.酶催化反应的独特性质3.酶促反应机制酸碱催化；共价催化；金属离子催化；底物和酶的邻近效应与定向效应；底物的形变和诱导契合；多元催化和协同效应；活性部位微环境的影响4.酶活性的别构调节酶的别构效应和别构酶的性质5.酶活性的共价调节酶的可逆共价修饰类型；酶的不可逆共价调节—酶原的激活6.同工酶第8章核酸的结构和功能考核要点：核酸和核苷酸的组成和结构；DNA的结构和功能；RNA的结构与功能主要考核内容：1.核酸的发现2.核酸的种类和分布3.核酸的化学组成4.DNA的结构和功能5.RNA的结构与功能第9章核酸的物理化学性质和研究方法考核要点：核酸的水解；核酸的紫外吸收；核酸的变性、复性及杂交；核酸的分离纯化主要考核内容：1.核酸的水解2.核酸的酸碱性质3.核酸的紫外吸收4.核酸的变性、复性和杂交5.核酸的分离和纯化第10章维生素和辅酶考核要点：维生素的概念、分类及生物学功能；B族维生素与其相应辅酶的关系主要考核内容：1.维生素概论2.脂溶性维生素维生素A；维生素D；维生素E；维生素K3.水溶性维生素维生素B1和硫胺素焦磷酸；维生素PP和烟酰胺辅酶；维生素B2和黄素辅酶；泛酸和辅酶A；维生素B6和磷酸吡哆醛、磷酸吡哆胺；维生素B12（氰钴胺素）及其辅酶；生物素；叶酸和四氢叶酸；硫辛酸；维生素C第11章新陈代谢总论考核要点：新陈代谢的基本概念和原理；新陈代谢的研究方法主要考核内容：1. 新陈代谢的基本概念和原理2. 新陈代谢的研究方法第12章生物能学考核要点：自由能的概念和标准自由能，生物体内ATP与磷酰基转移主要考核内容：1. 自由能的概念2. 标准自由能变化3. ATP与磷酰基转移第13章六碳糖的分解和糖酵解作用考核要点：糖酵解作用的反应机制及能量转变；丙酮酸的去路及糖酵解作用的调节主要考核内容：1. 糖酵解过程概述2. 糖酵解第一阶段的反应机制葡萄糖的磷酸化；葡萄糖-6-磷酸异构化形成果糖-6-磷酸；果糖-6-磷酸形成果糖-1，6-二磷酸；果糖-1，6-二磷酸转变成甘油醛-3-磷酸和二羟丙酮磷酸；二羟丙酮磷酸转变为甘油醛-3-磷酸3. 糖酵解第二阶段的反应机制甘油醛-3-磷酸氧化成1，3-二磷酸甘油酸；1，3-二磷酸甘油酸转移高能磷酸键基团形成ATP；3-磷酸甘油酸转变为2-二磷酸甘油酸；2-二磷酸甘油酸脱水生成磷酸烯醇式丙酮酸；磷酸烯醇式丙酮酸转变成丙酮酸并产生一个ATP分子4. 由葡萄糖转变为两分子丙酮酸能量转变的估算5. 丙酮酸的去路6. 糖酵解作用的调节磷酸果糖激酶是关键酶；2，6-二磷酸果糖对酵解的调节作用；己糖激酶和丙酮酸激酶对糖酵解的调节作用第14章柠檬酸循环考核要点：丙酮酸的脱氢脱羧过程及柠檬酸循环过程；能量转换及调控主要考核内容：1. 丙酮酸转化成乙酰辅酶A的过程2. 柠檬酸循环草酰乙酸与乙酰-CoA缩合形成柠檬酸；柠檬酸异构化形成异柠檬酸；异柠檬酸氧化形成α-酮戊二酸；α-酮戊二酸氧化脱羧形成琥珀酰-CoA；琥珀酰-CoA 转化成琥珀酸并产生一个高能磷酸键；琥珀酸脱氢形成延胡索酸；延胡索酸水合形成L-苹果酸；L-苹果酸脱氢形成草酰乙酸3. 柠檬酸循环的化学总结算4. 柠檬酸循环的调控5. 柠檬酸循环在代谢中的双重角色6. 乙醛酸途径第15章氧化磷酸化作用考核要点：电子传递和氧化磷酸化作用主要考核内容：1.氧化还原电势氧化-还原电势；生物体中某些重要的氧化-还原电势；电势和自由能的关系；标准电动势和平衡常数的关系2.电子传递和氧化呼吸链呼吸链概念的建立；电子传递链；电子传递过程；电子传递的抑制剂3. 氧化磷酸化作用氧化磷酸化作用机制；质子梯度的形成；ATP合成机制；氧化磷酸化的解偶联和抑制；细胞溶胶内NADH的再氧化；氧化磷酸化的调控；一个葡萄糖分子彻底氧化产生ATP分子数的总结算第16章戊糖磷酸途径考核要点：戊糖磷酸途径及其生物需意义主要考核内容：1.戊糖磷酸途径的主要反应2.戊糖磷酸途径反应速率的调控3.戊糖磷酸途径的生物学意义第17章糖异生和糖的其他代谢途径考核要点：糖异生作用的途径及其调控主要考核内容：1.糖异生作用糖异生作用的途径；糖异生途径总览；由丙酮酸形成葡萄糖的能量消耗及意义；糖异生作用的调节；乳酸的再利用和可立氏循环2.乙醛酸途径第18章糖原的分解和生物合成考核要点：糖原的降解和合成过程主要考核内容：1.糖原的生物学意义2.糖原的降解糖原磷酸化酶；糖原脱支酶；磷酸葡萄糖变位酶的作用；6-磷酸葡糖磷酸酶3.糖原的生物合成催化糖原合成的三种酶4.糖原代谢的调控糖原磷酸化酶的调节机制；糖原合酶的调节机制；G蛋白及其对激素信号的传递作用第19章脂质的代谢考核要点：脂肪酸的氧化；不饱和脂肪酸的氧化；酮体的生成；脂质的生物合成主要考核内容：1.脂肪酸的氧化脂肪酸的活化；脂肪酸转入线粒体；β-氧化；脂肪酸氧化是高度放能过程2.不饱和脂肪酸的氧化不饱和脂肪酸的氧化；奇数碳原子脂肪酸的氧化生成丙酰-CoA；脂肪酸还可发生α-或ω-氧化3.酮体乙酰-CoA的代谢结局；肝中酮体的形成；肝外组织使用酮体作为燃料4.脂肪酸代谢的调节5.脂质的生物合成贮存脂肪；脂肪酸的生物合成；脂酰甘油的生物合成；磷脂类的生物合成；其他脂类的生物合成第20章蛋白质降解和氨基酸的分解代谢考核要点：蛋白质的降解，氨基酸的分解代谢、尿素的形成过程；氨基酸碳骨架的氧化途径；生糖氨基酸和生酮氨基酸；氨基酸与一碳单位主要考核内容：1.蛋白质降解蛋白质降解的特性；蛋白质的降解的反应机制；机体对外源蛋白质的需要及其消化作用2.氨基酸的分解代谢氨基酸的脱氨基作用；氧化脱氨基作用：其他的脱氨基作用；联合脱氨基作用；氨基酸的脱羧基作用；氨的命运3.尿素的形成尿素循环的发现；尿素循环；尿素循环的调节4.氨基酸碳骨架的氧化途径形成乙酰-CoA的途径；α-酮戊二酸途径；形成琥珀酰-CoA的途径；形成延胡索酸途径；形成草酰乙酸途径5.生糖氨基酸和生酮氨基酸6.由氨基酸衍生的其他重要物质氨基酸与一碳单位；氨基酸与生物活性物质第21章氨基酸的生物合成和生物固氮考核要点：氨基酸的生物合成主要考核内容：1.氨的同化作用—氨通过谷氨酸和谷氨酰胺掺入生物分子2.氨基酸的生物合成由α-酮戊二酸形成的氨基酸—谷氨酸、谷氨酰胺、脯氨酸、精氨酸、赖氨酸；由草酰乙酸形成的氨基酸—天冬氨酸、天冬酰胺、甲硫氨酸、苏氨酸、赖氨酸；由丙酮酸族的氨基酸—丙氨酸、缬氨酸、亮氨酸；丝氨酸族的氨基酸—丝氨酸、甘氨酸、半胱氨酸；芳香族氨基酸及组氨酸的生物合成3.氨基酸生物合成的调节第22章核酸的降解和核苷酸代谢考核要点：核酸和核苷酸的分解代谢，核苷酸的生物合成主要考核内容：1.核酸和核苷酸的分解代谢核酸的降解；核苷酸的分解；嘌呤碱的分解；嘧啶碱的分解2.核苷酸的生物合成嘌呤核糖核苷酸的合成；嘧啶核糖核苷酸的合成；核苷一磷酸转变成核苷三磷酸；脱氧核糖核苷酸的合成。
川农854生化考研大纲
川农854生化考研大纲
川农854生化考研大纲是四川农业大学针对研究生入学考试生化科目所制
定的考试大纲。
该大纲旨在为考生提供一个明确的复习方向，帮助考生了解考试范围、内容、题型及分数分布等信息，以便考生进行有针对性的复习。
以下是川农854生化考研大纲的部分信息：
一、考试性质
本考试是全日制攻读硕士学位研究生入学考试生化科目的考试，其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具备继续攻读硕士学位所需要的知识和能力。
二、考试形式
本考试采取闭卷、笔试形式。
考试时间为180分钟，满分150分。
三、考试内容
本考试内容包括两部分：第一部分为有机化学，第二部分为生物化学。
四、题型与分数分布
1. 选择题：40分（每题2分）
2. 填空题：30分（每空1分）
3. 名词解释：20分（每题5分）
4. 简答题：20分（每题10分）
5. 计算题：20分（每题10分）
五、考试要求
1. 考生应掌握有机化学和生物化学的基本概念、基本原理和基本方法，能够运用所学知识分析问题和解决问题。
2. 考生应具备良好的实验操作技能和实验设计能力，能够运用实验方法验证所学知识。
3. 考生应具备良好的语言表达能力，能够准确、清晰地表达自己的观点和思路。
六、参考书目
《有机化学》（第二版），高鸿宾主编，中国农业出版社；《生物化学》（第五版），王镜岩主编，高等教育出版社。
以上是川农854生化考研大纲的部分信息，考生可根据大纲的要求进行有针对性的复习。
同时，建议考生在复习过程中结合教材和相关资料进行深入学习，以提高自己的考试成绩。
2023年研究生招生《生物化学》考试大纲
佛山科学技术学院2023年硕士研究生招生考试大纲科目名称：生物化学一、考查目标《生物化学》是佛山科学技术学院生物技术与工程专业硕士研究生入学考试的科目。
生物化学主要研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律，是生物类、工程类、医学类及药学类众多学科的基础性课程，并在工业、农业和医药产业的发展中发挥出越来越明显的促进作用。
要求考生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
二、考试形式与试卷结构1.考试形式：生物化学考试采用闭卷笔试形式，试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
2.试卷结构：考查内容，基础知识占50%，简答、分析题占30%，创造性思维题占20%。
试卷主要由选择题、名词解释、简答题、论述题等组成。
其中选择题分值为70分，判断题分值为10分，名词解释分值为20分，简答题分值为30分，论述题分值为20分。
(1)选择题：共计70分。
其中单项选择题共50道题，1分/题，共计50分；多项选择题共10道题，2分/题，共计20分。
(2)判断题：共计10分，10道题，1分/题。
(3)名词解释：共计20分，5道题，4分/题。
(4)简答题：共计30分，3道题，10分/题。
(5)论述题：共计20分，1道题，20分/题。
说明：选择题，判断题名词解释主要考察内容为概念和基本知识，主要覆盖本门课程的各部分知识点；简答题主要考察各部分重要知识点的理解和分析；论述题主要考察各部分重要知识点的理解，分析和综合运用。
三、考查范围第一章蛋白质的结构与功能一、蛋白质的分子组成蛋白质的元素组成特点，基本结构单位氨基酸的结构特点、分类及三字英文缩写符号，一字符号，等电点；氨基酸的理化性质；肽键和肽的概念。
二、蛋白质的分子结构蛋白质一级、二级、三、四级结构的概念、结构特点和维持其稳定的化学键；α-螺旋，β-折叠，β-转角与无规卷曲，α-螺旋，β-折叠的结构特点；肽单元、模序、超二级结构、结构域、分子伴侣、结构域和亚基的概念，蛋白质结构与功能的关系。
重庆医科大学2024年硕士研究生招生考试自命题考试大纲 802+生物化学
重庆医科大学2024年硕士研究生招生考试考试大纲802生物化学Ⅰ.考试性质生物化学考试是为高等院校和科研院所招收生物学及医学专业的硕士研究生而设置具有选拔性质的考试科目，其目的是科学、公平、有效地测试考生是否具有备继续攻读硕士学位所需要的生物化学与分子生物学的基础知识和基础技能，评价的标准是高等学校生物学及医学相关专业优秀本科毕业生能达到的及格或及格以上水平，以利于择优选拔，确保硕士研究生的招生质量。
Ⅱ.考查目标要求考生系统掌握生物化学与分子生物学学科中的基本理论、基本知识和基本技能，能够运用所学的基本理论、基本知识和基本技能综合分析、判断和解决有关理论问题和实际问题。
Ⅲ考试形式和试卷结构一、试卷满分及考试时间本试卷满分为150分，考试时间为180分钟。
二、答题方式答题方式为闭卷、笔试。
三、试卷题型结构1.A型题（单选题）每小题2分，共30题，共60分。
2.X型题（多选题）每小题2分，共5题，共10分。
3.简答题每小题6分，共10题，共60分4.问答题每小题10分，共2题，共20分Ⅳ.考查内容一、生物大分子的结构和功能1.组成蛋白质的20种氨基酸的结构特点和分类。
2.氨基酸的重要理化性质。
3.蛋白质的元素组成特点，蛋白质的功能。
4.蛋白质的一级结构及高级结构。
5.蛋白质结构和功能的关系。
6.蛋白质的理化性质(两性解离、变性与复性、沉淀等)。
7.分离、纯化蛋白质的常用方法及其原理。
8.核酸分子的组成，核苷及核苷酸的基本结构。
9.核酸的一级结构与空间结构，DNA的功能。
RNA的空间结构与功能。
10.核酸的变性与复性、核酸分子杂交及其应用。
11.酶的基本概念，全酶、辅助因子，酶活性中心的概念。
维生素的概念、分类，维生素与酶的辅助因子。
12.酶的作用机制与酶的性质。
13.酶促反应动力学（米-曼氏方程，酶浓度、温度、pH对酶促反应的影响，酶抑制剂、激活剂的概念，不可逆抑制与可逆性抑制，竞争性抑制的概念、特点及应用举例等）。
338生物化学考试大纲
生物化学考试大纲一、考试的基本要求生物化学研究生入学考试是为所招收与生物化学有关专业硕士研究生而实施的具有选拔功能的水平考试。
要求学生比较系统地理解和掌握生物化学的基本概念和基本理论；掌握各类生化物质的结构、性质、功能及其合成代谢和分解代谢的基本途径和调控方法；理解基因表达、调控和基因工程的基本理论；能综合运用所学的知识分析问题和解决问题。
二、考试方式和考试时间闭卷考试，总分，考试时间为小时。
三、参考书目（仅供参考）《生物化学原理》第二版，杨荣武主编，高等教育出版社《生物化学原理》第二版，张楚富主编，高等教育出版社《生物化学实验多媒体教程》第二版，谢宁昌主编，华东理工大学出版社四、试题类型主要包括填空题、选择题、名词解释、计算与简答题、论述题等类型，并根据每年的考试要求做相应的调整。
五、考试内容及要求第一部分生物分子掌握包括糖类、脂类、蛋白质、酶、核酸、维生素与辅酶以及激素等的分子组成、结构、主要理化性质，能在分子水平上阐述其结构与功能的关系。
糖类化学：掌握糖的概念、分类和物理性质及其用途，重要单糖的构型、分子互变和化学性质，寡糖的单体单位、糖苷键类型、主要功能及性质。
熟悉杂多糖、结合糖的基本概、结构特点及生理功能。
脂类化学：掌握脂类的定义、分类、特点及功能，重要脂肪酸、油脂、磷脂的结构（通式）以及脂肪酸的特性、油脂的理化性质。
熟悉脂的前体及衍生物的结构特点，固醇类脂的基本结构及生物学功能。
掌握生物膜结构特点，熟悉生物膜与物质运输的关系。
蛋白质化学：掌握蛋白质的组成、分类及生物学功能，种氨基酸的结构特点，氨基酸的重要物理、化学性质，等电点的计算，小肽结构特点及重要理化性质，蛋白质性质及各级结构特点。
掌握氨基酸、蛋白质的分离纯化方法及相应原理。
熟悉蛋白质一级测定的一般步骤、相应方法，蛋白质结构与功能的关系。
酶与辅酶：掌握酶的基本概念（分类、命名），酶活性的调节及酶活力测定、计算方法，酶分离纯化一般步骤、相应方法及判断标准，特殊的酶种类及功能。
生物化学考试大纲
教学要求及内容绪论【目的要求】1、掌握生物化学的含义；2、熟悉生物化学研究的主要内容；3、了解生物化学的发展史，在医学中的地位和作用及与中医药学的关系。
【教学内容】1、生物化学发展简史2、生物化学研究的主要内容3、生物化学在医学中的地位和作用及与医学及中医药学的关系第一章蛋白质的结构与功能【目的要求】1、掌握蛋白质的组成和分子结构；2、熟悉蛋白质在生命活动过程中的重要性与理化性质；3、了解蛋白质的分子结构与功能的关系【教学内容】1、蛋白质的分子组成⑴氨基酸的结构⑵氨基酸的分类⑶非标准氨基酸⑷氨基酸的两性电离与等电点⑸蛋白质中的非氨基酸成分2、蛋白质的分子结构⑴肽⑵蛋白质的一级结构⑶蛋白质的二级结构⑷蛋白质的三级结构⑸蛋白质的四级结构⑹维持蛋白质构象的主要作用力3、蛋白质的生理功能4、蛋白质结构与功能的关系5、蛋白质的理化性质⑴一般性质：紫外吸收特征，呈色反应；两性电离与等电点⑵大分子特性：蛋白质是胶体溶液，透析，沉降与沉降系数，沉淀，变性与复性第二章酶【目的要求】1、掌握酶的化学本质、组成、酶反应特点和酶原与同工酶的概念；2、熟悉酶促反应动力学；3、了解酶与医学的关系。
【教学内容】1、酶的分子结构与催化功能⑴酶的分子组成⑵酶的活性中心⑶酶催化作用机制2、酶促反应特性⑴酶促反应的高效性⑵酶促反应的特异性⑶酶促反应的调节性3、酶促反应动力学：酶浓度、底物浓度、温度、pH、抑制剂、激活剂对酶促反应速度的影响。
4、酶的命名与分类5、酶与医学的关系第三章核酸的结构与功能【目的要求】1、掌握核酸的化学组成，核苷酸的从头合成途径、补救合成途径，DNA的分子结构及生物学意义；2、熟悉嘌呤核苷酸分解代谢产物的临床意义，RNA的种类及其生物学作用；3、了解嘌呤核苷酸与嘧啶核苷酸的抗代谢物的作用机理，核酸的理化性质。
【教学内容】1、核酸的结构单位⑴核苷酸的组成⑵核苷酸的结构⑶核苷酸的功能2、核苷酸代谢⑴嘌呤核苷酸合成⑵嘧啶核苷酸合成⑶核苷酸的抗代谢物3、DNA的结构与功能⑴核酸的一级结构⑵DNA的二级结构⑶DNA的超螺旋结构⑷RNA的功能RNA的分子结构4、RNA的结构与功能⑴信使RNA⑵转运RNA⑶核糖体RNA⑷其他RNA5、核酸的理化性质⑴核酸的紫外吸收⑵DNA的变性与复性⑶分子杂交与探针技术补充：糖类化学【目的要求】1、掌握单糖的结构；2、熟悉单糖的化学性质，双糖的分子组成和结构；3、了解糖的分类、命名，单糖的构象，同多糖的组成、结构。
生物化学考试大纲
2.PCR 技术、分子杂交与印迹技术的原理。 3.分子克隆的概念、基本过程。 Ш.参考书 主编：查锡良,药立波；生物化学与分子生物学，第 8 版；人民卫生出版社
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《生理学》考试大纲
一、绪论 生理学概念，生理学研究的三个水平，细胞和分子水平，器官和系统水平， 整体水平。 机体的内环境，稳态及生理意义。机体生理功能的调节。反馈控制 系统。前馈控制系统。
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细菌的作用，食物中纤维素对肠功能的影响。小肠内主要营养物质的吸收。
七、能量代谢与体温 能量代谢的概念。食物的能量转化。能量代谢测定的原理，直接和间接测热 法，食物的热价，氧热价，呼吸商的概念，氧耗量和 CO2 产生量的测定。影响能 量代谢的因素。基础代谢率及其临床意义。 体温的概念及其正常变动。机体主要产热器官、产热形式和产热活动的调节。 机体主要散热方式，汗液与汗腺活动的调节，循环系统在散热反应中的作用。体 温调节的调定点学说。
九、感觉器官和神经系统的功能 神经元的基本结构与功能，神经纤维传导兴奋的特征，神经纤维的分类和传 导速度，神经元的轴浆运输，神经的营养性作用和支持神经的营养性因子。神经 胶质细胞的功能。 经典突触的分类和微细结构。突触传递的过程。突触后神经元的电活动变化， 兴奋性突触后电位和抑制性突触后电位，动作电位在突触后神经元的产生。突触 后抑制，突触前抑制，突触前易化。突触传递的特征，突触的可塑性。神经递质 和受体的基本概念，递质和调质的分类，递质的共存。乙酰胆碱及其受体系统， 去甲肾上腺素及其受体系统。 反射弧的组成及反射的基本过程。中枢神经元辐散式联系，聚合式联系，链 锁状和环状联系。反射活动的调节。 脊髓感觉传导通路，脑干的感觉分析功能，丘脑的特异投射系统与非特异投 射系统，脑干网状结构上行激动系统。大脑皮层的感觉代表区部位和功能特征， 第二体表感觉代表区，本体感觉代表区，内脏感觉代表区。躯体感觉和内脏感觉， 深感觉和浅感觉传入通路特点，内脏痛与牵涉痛。 感受器、感觉器官的定义和分类，感受器的一般特性。眼的视觉功能，眼的 折光能力异常和调节能力异常。视杆细胞感光换能系统，视锥细胞感光换能系统， 视觉三原色学说。视力，暗适应和明适应，视野，视后像，双眼视觉和立体视觉。 人耳的听阈和听域。耳廓和外耳道的集音作用和共鸣腔作用，外耳和中耳的传音
612生物化学与分子生物学 - 大纲
中国科学院大学硕士研究生入学考试《生物化学与分子生物学》考试大纲一、考试内容1.蛋白质化学考试内容●蛋白质的化学组成，20种氨基酸的简写符号●根据蛋白质的化学分析，蛋白质含有C、H、O、N以及少量的S。
有些蛋白质上含其他一些元素，主要P、Fe、Cu、I、Zn、和Mo等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为C50%，H7%，O23%，N13%，S0~3%，其他元素微量蛋白质中。
蛋白质中的平均含氮量约为16%，这是蛋白质元素组成的一个特点，是凯氏（Kjedahl）定氮法的测量基础：蛋白质含量=蛋白氮*6.25式中，6.24，即16%的倒数，为1g氮所代表的蛋白质质量（克数）。
●氨基酸的理化性质及化学反应氨基酸的酸碱性质氨基酸●蛋白质分子的结构（一级、二级、高级结构的概念及形式）●蛋白质一级结构测定的一般步骤●蛋白质的理化性质及分离纯化和纯度鉴定的方法●蛋白质的变性作用●蛋白质结构与功能的关系考试要求●了解氨基酸、肽的分类●理解氨基酸的通式与结构●理解蛋白质二级和三级结构的类型及特点，四级结构的概念及亚基●掌握氨基酸与蛋白质的物理性质和化学性质●掌握肽键的特点●掌握蛋白质的变性作用●掌握目前蛋白质一级结构的测定方法●掌握蛋白质结构与功能的关系2.核酸化学考试内容●核酸的基本化学组成及分类●核苷酸的结构●DNA和RNA一级结构的概念和二级结构要特点；DNA的三级结构●RNA的分类及各类RNA的生物学功能●核酸的主要理化特性●核酸的研究方法考试要求●全面了解核酸的组成、结构、结构单位以及掌握核酸的性质●全面了解核苷酸组成、结构、结构单位以及掌握核苷酸的性质●掌握microRNA的序列结构特点及其研究现状●掌握DNA的二级结构模型和核酸杂交技术3.糖类结构与功能考试内容●糖的主要分类及其各自的代表●糖聚合物及其代表和它们的生物学功能●糖链和糖蛋白的生物活性考试要求●理解旋光异构●掌握糖的概念及其分类●掌握糖类的元素组成、化学本质及生物学功用●掌握单糖、二糖、寡糖和多糖的结构和性质●掌握糖的鉴定原理4.脂质与生物膜考试内容●生物体内脂质的分类，其代表脂及各自特点●甘油脂、磷脂以及脂肪酸特性。
生物化学代码701考试大纲
《生物化学》（代码：701）考试大纲I. 考查目标《生物化学》是为我校招收生物学及相关专业的硕士研究生而设置的具有选拔性质的基础考试科目。
该课程是研究生命的化学组成及其在生命活动中变化规律的一门学科。
其任务主要是从分子水平阐明生物体的化学组成，及其在生命活动中所进行的化学变化与其调控规律等生命现象的本质。
由于生物化学与分子生物学的迅速发展，其已成为新世纪生命科学领域的前沿学科。
考试要求是测试考生掌握生物大分子的分子结构、主要理化性质，并在分子水平上阐述其结构与功能的关系，并讲授它们的理化性质在生产中的应用。
物质的代谢变化，重点阐述主要代谢途径、生物氧化与能量转换、代谢途径间的联系以及代谢调节原理及规律。
阐明遗传学中心法则所揭示的信息流向，包括DNA复制、RNA转录、翻译、基因表达等。
基本技能使学生掌握一些生物化学的基本实验方法（离心法、分光光度法、电泳法、层析法）和一些常见仪器（离心机、电泳仪、天平等）的使用及掌握一些与生命科学研究与生物技术产品生产的基本实验技能。
能用所学技术与方法进行某些生物成分的分离、提取、定性、定量测量。
能准确观察实验现象，记录、分析实验结果和数据。
II. 考试形式和试卷结构一、试卷满分及考试时间试卷满分为150分，考试时间180分钟。
二、答题方式答题方式为闭卷、笔试三、试卷题型结构1. 名词解释，共30分。
2. 选择题，共40分。
3. 填空题，共20分。
4. 问答题，共60分。
III. 考试内容第一单元：绪论(一)生物化学定义；(二)生物化学研究内容；(三) 生物体内生物大分子的种类；(四) 生物体内生物大分子的组成特点。
第二单元蛋白质化学(一) 氨基酸的分类；(二) 氨基酸的酸碱性质和等电点；(三) 蛋白质各级结构概念及特点；(四) 蛋白质的结构与功能的关系。
第三单元蛋白质代谢(一) 氨基酸的分解代谢；(二) 尿素循环。
第四单元酶化学(一) 酶的概念、化学本质与组成；(二) 酶的专一性；(三) 米氏常数的意义；(四)酶的作用特点。
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生物化学硕士研究生考试大纲
一、糖类
1．糖类的概念与分类
2. 单糖的命名、结构、分类及理化性质3．寡糖和多糖
4．糖蛋白、蛋白聚糖和细胞外基质
二、脂质
1．脂质概念与分类
2. 脂肪酸的定义、结构特点和表示方式等3．单纯脂质类型及理化性质
4．复合脂质类型及理化性质
5．衍生脂质类型及理化性质
脂质的提取, 分离与分析
三、氨基酸和蛋白质
1. 氨基酸
2. 氨基酸的一般结构
3. 氨基酸的分类
4. 氨基酸的酸碱化学
5. 氨基酸的化学反应
6. 氨基酸的光学活性和光谱性质
7. 蛋白质的生物学功能
8. 蛋白质的分子组成
9. 蛋白质的分子结构
10. 蛋白质结构与功能的关系
11.蛋白质的理化性质及分离纯化
12.蛋白质一级结构测定简介
四、核酸化学
1．核酸的发现和研究进展概况
2. 核酸的分类、分布和生物学意义
3．核酸的化学组成
4．DNA的分子结构
5．RNA的结构与功能
6．核酸的理化性质
7．核酸酶的分类原则及作用特点
8．核酸的核苷酸序列测定基本原理
五、酶
1．酶的生物学功能
2．酶的化学本质、分子结构
3．酶促反应的特点及机理
4. 酶促反应的动力学
5．调节酶
6．酶活性测定
7．酶的命名与分类原则
六、维生素与辅酶
1．维生素的定义、命名、分类及缺乏症发生原因 2．脂溶性维生素
3．水溶性维生素
七、糖代谢
1．糖的生理功能
2．食物中糖的消化吸收概况
3．糖的无氧分解
4．糖的有氧氧化
5．磷酸戊糖途径概况
6．糖原合成、分解及糖异生
7．血糖及其调节
八、生物氧化
1. 生物氧化的概念、特点及物质氧化方式
2．线粒体氧化体系
3．非线粒体氧化体系类型、特点、组成及功能九、脂类代谢
1．脂类的生理功能
2．脂类的消化吸收
3．甘油三酯的中间代谢
4．磷脂代谢
5．胆固醇代谢
十、核苷酸代谢
1．嘌呤核苷酸代谢
2．嘧啶核苷酸代谢
十一、氨基酸代谢
1．蛋白质的生理功能、需要量及营养价值
2．蛋白质消化、吸收和腐败简介
3．氨基酸的一般代谢
4．氨的代谢
5．个别氨基酸的代谢
十二、物质代谢的相互联系与调节控制
1．体内物质代谢特点
2．代谢途径间的相互联系
3．器官间代谢联系及区别
4. 细胞水平的调节
5．激素的调节
6．整体调节
7．代谢调节障碍简介
十三、核酸的生物合成
1．DNA的生物合成
2．RNA的生物合成
3．基因工程原理
十四、蛋白质的生物合成
1．蛋白质生物合成体系
2．蛋白质生物合成过程
3．蛋白质合成后加工和输送
4．蛋白质生物合成的干扰和抑制十五、基因表达与调控
1．基因表达的基本概念与原理
2．原核基因转录调节
3．真核基因转录调节。