2蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能2
COOC +NH3
H
L-氨基酸的丙甘通氨氨式酸酸
第八页，编辑于星期三：一点 二十三分。
（一）氨基酸的分类
1. 非极性脂肪族氨基酸 2. 极性中性氨基酸 3. 芳香族氨基酸
4. 酸性氨基酸
5. 碱性氨基酸
第九页，编辑于星期三：一点 二十三分。
1. 非极性脂肪族氨基酸
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第四十二页，编辑于星期三：一点 二十三分。
（2）β-折叠
β-折叠呈折纸状
多肽链充分伸展，各个肽单元以Cα 为旋转点，依次折叠成锯齿状结构，氨
基酸残基侧链交替地位于锯齿状结构的上 下方。
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第四十四页，编辑于星期三：一点 二十三分。
β-折叠
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2. 蛋白质二级结构的主要构象形式
n α-螺旋(α-helix) n β-折叠(β-pleated sheet) n β-转角(β-turn) n 无规卷曲(random coil)
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（1）α-螺旋
多肽链中的主链围绕中心轴有规律的 螺旋式上升，螺旋的走向为顺时针方向， 称右手螺旋。
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蛋白质的元素组成
主要含有碳、氢、氧、氮及硫。 有些蛋白质还含有磷、铁、铜、锌、
锰、钴及钼等。
第五页，编辑于星期三：一点 二十三分。
蛋白质元素组成的特点
蛋白质的含氮量接近，平均为16%。 测定生物样品含氮量可推算出蛋白质
大致含量。
100克样品中蛋白质的含量（g%） =
三级结构 (tertiary structure) 四级结构 (quaternary structure)
第二章蛋白质的结构和生理功能
二、氨基酸的性质和生理特点 （一）性质 1.物理性质 无味、无色晶体物质； 熔点200－300oC之间，会分解成胺和CO2； 具有较高的介电常数； 一般可溶于水，其水溶液为无色透明液体， 溶解度各不相同； 一般不溶于有机溶剂； 均溶于稀酸或稀碱。
2.氨基酸的晶体存在形式
氨基酸晶体是以离子晶格组成的，维系晶 格中质点的作用力是较强的静电吸引力，因而 熔点高，而一般的有机化合物晶体是由分子晶 格组成，其维系力为较弱的范德华力，此类物 质熔点较低。
蛋白质功能的多样性
• 具有储藏氨基酸的功能。用作有机体及其胚胎 或幼体生长发育的原料。如蛋类中的卵清蛋白、 乳中的酪蛋白、小麦种子中的麦醇蛋白。 • 运输功能。脊椎动物红细胞里的血红蛋白、无 脊椎动物中的血蓝蛋白在呼吸过程中起着输送 氧气的作用；血液中的脂蛋白随血流输送脂质； 生物氧化过程中的某些色素蛋白如细胞色素C 等起电子传递体的作用。
• • • • 氨基酸排列随机性 周期性的重复未发现 二硫键的数目和位置也没有明显的规律 每种蛋白质化学结构的独特性 在同源蛋白质氨基酸顺序中有许多位置的氨基 酸对所有种属来说是相同的（不变残基），但 其他位置的氨基酸却不同（可变残基）。这种 相似性被称为顺序同源现象。
蛋白质一级结构的重要性
氨基酸组成及顺序不同会导致蛋 白质生物功能的改变（病态现象）。如 镰刀形细胞贫血病就是血红蛋白（4个 亚基，582个氨基酸组成）中的一个谷 氨酸变为缬氨酸导致的。 一级结构是立体结构的基础。
在研究蛋白质氨基酸组成时一般先用完全 水解的方法，将蛋白质水解成各种氨基酸的 混合物，然后采用高效液相色谱等方法进行 定量测定。通常采用的水解方法有酸水解、 碱水解和酶水解。
酸水解
用硫酸(6 mol/L)或盐酸(4 mol/L)煮沸回流20小时。
高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能
高一生物必修知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能【必修一】高中生物必备知识点：2.2.2蛋白质的结构和功能1、组成及特点：(1) 蛋白质是由C(碳)、H(氢)、O(氧)、N(氮)组成，一般蛋白质可能还会含有P(磷)、S(硫)、Fe(铁)、Zn(锌)、Cu(铜)、B(硼)、Mn(锰)、I(碘)、Mo(钼)等。
这些元素在蛋白质中的组成百分比约为：碳50% 氢7% 氧23% 氮16% 硫0~3% 其他微量。
(2) 一切蛋白质都含N元素，且各种蛋白质的含氮量很接近，平均为16%。
(3) 氨基酸分子相互结合的方式是：一个氨基酸分子的羧基(-COOH)和另一个氨基酸分子的氨基(—NH 2 )相连接，同时脱去一分子水，这种结合方式叫做脱水缩合。
连接两个氨基酸分子的化学键(-NH-CO-)叫做肽键。
有两个氨基酸分子缩合而成的化合物，叫做二肽。
肽链能盘曲、折叠、形成有一定空间结构的蛋白质分子。
2、蛋白质的性质：(1) 两性：蛋白质是由α-氨基酸通过肽键构成的高分子化合物，在蛋白质分子中存在着氨基和羧基，因此跟氨基酸相似，蛋白质也是两性物质。
(2) 水解反应：蛋白质在酸、碱或酶的作用下发生水解反应，经过多肽，最后得到多种α-氨基酸。
(3) 胶体性质：有些蛋白质能够溶解在水里(例如鸡蛋白能溶解在水里)形成溶液。
蛋白质的分子直径达到了胶体微粒的大小(10-9～10-7m)时，所以蛋白质具有胶体的性质。
(4) 盐析：少量的盐(如硫酸铵、硫酸钠等)能促进蛋白质的溶解。
如果向蛋白质水溶液中加入浓的无机盐溶液，可使蛋白质的溶解度降低，而从溶液中析出。
这样盐析出的蛋白质仍旧可以溶解在水中，而不影响原来蛋白质的性质，因此盐析是个可逆过程.利用这个性质，采用分段盐析方法可以分离提纯蛋白质。
(5) 变性：在热、酸、碱、重金属盐、紫外线等作作用下，蛋白质会发生性质上的改变而凝结起来.这种凝结是不可逆的，不能再使它们恢复成原来的蛋白质.蛋白质的这种变化叫做变性。
第2章蛋白质的结构与功能
O
O
NH2-CH-C-N-CH-C
H H H OH
肽键
甘氨酰甘氨酸
* 肽是由氨基酸通过肽键缩合而形成的化 合物。
* 两分子氨基酸缩合形成二肽，三分子氨 基酸缩合则形成三肽……
* 由十个以内氨基酸相连而成的肽称为寡 肽(oligopeptide)，由更多的氨基酸相连 形成的肽称多肽(polypeptide)。(分界..)
亮氨酸 leucine Leu L 5.98
异亮氨酸 isoleucine Ile I 6.02
苯丙氨酸 phenylalanine Phe F 5.48
脯氨酸 proline
Pro P 6.30
目录
2. 极性中性氨基酸
色氨酸 tryptophan Trp W 5.89
丝氨酸 serine
Ser S 5.68
高级 结构
一、蛋白质的一级结构
★定义(primary structure) 蛋白质的一级结构指在蛋白质分子中,从N端
至C端的氨基酸的排列顺序。
主要的化学键 肽键，有些蛋白质还包括二硫键。
氨基酸与多肽
（一）肽(peptide)
* 肽键(peptide bond)是由一个氨基酸的羧基与另一个氨基酸的-氨基脱水缩合 而形成的化学键。
细胞的各个部分都含有蛋白质。 含量高：蛋白质是细胞内最丰富的有机
分子，占人体干重的45％，某些组织含量更 高，例如脾、肺及横纹肌等高达80％。
2. 蛋白质具有重要的生物学功能
1）作为生物催化剂（酶） 2）代谢调节作用(TRH) 3）免疫保护作用:IgA,IgM, IgM, IgG; 4）物质的转运和存储(Hb) 5）运动与支持作用 6）参与细胞间信息传递
第二节蛋白质的结构与功能
第二章蛋白质的结构与功能蛋白质(protein)是生命的物质基础。
种类繁多，人体含蛋白质种类在10万种以上。
是生物体含量最丰硕的生物大分子，约占人体固体成份的45%，细胞干重的70％。
几乎所有的器官都含有蛋白质，并各自具有其特殊的结构，因此决定了蛋白质功能的多样性。
第一节蛋白质的分子组成(protein composition and construction )一、蛋白质的元素组成蛋白质的元素要紧有碳（50%～55%）、氢（6%～7%）、氧（19%～24%）、氮（13%～19%）。
大部份蛋白质还含有硫，有的还含有少量的磷或铁、锰、锌、铜、钴、钼，个别还含有碘。
蛋白质元素组成特点：含氮量很接近，平均为16%。
1g氮相当于6.25g蛋白质。
测定诞生物样品的含氮量可按下式计算出其蛋白质大致含量：100g样品中蛋白质含量（g%）＝每克样品中含氮克数××100二、蛋白质的大体组成单位——氨基酸（the basic unit of protein composition——amino acid）氨基酸(amino acid)是组成蛋白质的大体单位。
（一）氨基酸的命名（略）（二）氨基酸的结构特点自然界中的氨基酸有300余种，组成人体蛋白质的氨基酸仅有20种。
都有相应的遗传密码，故又称为编码氨基酸。
氨基酸的结构通式可用下式表示（R为氨基酸侧链）：尽管各类氨基酸结构各不相同，但都具有如下特点：1.组成蛋白质的氨基酸都是α-氨基酸。
即氨基均连在α-碳原子上。
脯氨酸为α-亚氨基酸。
2.除甘氨酸外，其余氨基酸的α-碳原子是不对称碳原子，有两种不同的构型，即L型和D型。
组成人体蛋白质的氨基酸都是L型，即L-α-氨基酸。
L-α-氨基酸 D-α-氨基酸（三）氨基酸的分类氨基酸的按侧链的结构和理化性质可分为４类：非极性侧链氨基酸：甘氨酸（Gly），丙氨酸(Ala)，缬氨酸，亮氨酸，异亮氨酸，丙氨酸，脯氨酸(Pro)；侧链为烃基、吲哚环或甲硫基等非极性疏水集团。
蛋白质的结构与功能的关系
蛋白质的结构与功能的关系
答：蛋白质的结构与功能的关系是：
1.蛋白质的结构决定了其功能。
蛋白质的特定构象和结构决定了其特定的生物学功能。
例如，蛋白质的催化作用、运输作用、免疫作用等，都是由其特定的结构决定的。
2.蛋白质的一级结构决定其高级结构，因此，最终决定了蛋白质的功能。
一级结构相
似的蛋白质具有相似的功能。
3.蛋白质的进化。
类似物指具有相同的功能，但起源于不同的祖先基因的蛋白质，是
基因趋同进化的产物。
同源蛋白质的氨基酸序列具有明显的相似性，这种相似性称为序列同源。
蛋白质的结构与功能-2
成
人工合成具有生物活性的牛胰岛素
牛胰岛素（insulin）由51个氨基酸残基组成， 分为A、B两条链。A链21个氨基酸残基，B链30 个氨基酸残基。A、B两条链之间通过两个二硫 键联结在一起，A链另有一个链内二硫键。
牛 胰 岛 素 一 级 结 构
测定蛋白质的一级结构的主要意义：
一级结构是研究高级结构的基础。 可以从分子水平阐明蛋白质的结构与功能 的关系。 为生物进化理论提供依据。 为人工合成蛋白质提供参考顺序。
D．—CNOHCNOHCNOH—
E．—CHNOCHNOCHNO—
蛋白质的α螺旋 (C) A. 由二硫键形成周期性结构
B. 与β片层的构象相同
C. 由主链骨架NH与CO之间的氢键维持稳定
D. 是一种无规则卷曲
E. 可被β巯基乙醇破坏
蛋白质分子中α螺旋构象的特点是（E）
A. 靠盐键维持稳定
B. 肽键平面充分伸展
一、蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构（primary structure）是指蛋 白质多肽链中从N-端至C-端的氨基酸排列顺序及
二硫键的连接方式，即多肽链的线状结构。
维系蛋白质一级结构的主要化学键为肽键，还有
二硫键的位置。
牛胰岛素
第一个被测定一级
结构的蛋白质分子；
由英国化学家
F.Sanger于1953年完
（三） -转角
（ β turn/bend/hairpin structure）
肽链主链骨架180°的回折结构 由4个连续的AA残基组成 第一个残基C=O 第四个残基NH 形成氢键
特点：
第二个残基常为脯氨酸
比较稳定的环状结构
最经典总结-蛋白质的结构和功能
考点二 蛋白质的结构和功能(5年6考)I 考点自主航理I ，夯基国本提,精华1.蛋白质的结构及其多样性(1)氨基酸的脱水缩合①过程：一个氨基酸分子中的 氨基(一NH 2)和另一个氨基酸分子中的 羧基 2 (—COOH)相连接，同时脱去一分子水。
②二肽形成示例③肽键：连接两个氨基酸分子的化学键可表示为一CO —NH —。
⑵蛋白质的结构层次①肽的名称确定：一条多肽链由几个氨基酸分子构成就称为几肽。
②H 2O 中各元素的来源：H 来自一COOH 和一NH 2，O 来自一COOH 。
③一条肽链上氨基数或羧基数的确定：一条肽链上至少有一个游离的氨基和一个 游离的羧基，分别位于肽链的两端；其余的氨基(或羧基)在R 基上。
(3)蛋白质的结构多样性与功能多样性0-H+11场所：核桃体H-N-C4C-N4C-C-O-H + 氏0 । r II । । II—H H 0 H H 0 fl -M T C近白质 游离段基游离就基 \ 7个,……毕的 瞬 H.N-C-COb CJH+H三HN ・匚一CCDJK +H N-C-CGOH - - H …够…lih- - - ®■助学巧记 巧用“一、二、三、四、五”助记蛋白质的结构与功能（小，忘汗氨底顿的结枸通式.标r 期成全白质的泉舟豉曲随同时具作的标泄有两Vy "个；-星数量祚准，二是位置标准.白、, .蛋白质分子小成过程的鼻色装蚩关系；.脱盅水分 系 子数=肽被蛾=氢.霖酸缴-肽鞋数.原 理白质分子制构多样性的原因有明个：敏魅威相 1小J 看 '种.不同•缸在般的救量不同，氨基酸排列喧 工 序不同，蛋告盾的空间结构不同.八八!期.蛋白质弁子主要有5个功能：细胞的如成物质•■傕 ⑦ 能一化作用，免疫作用.运输作用和调节作用. 2.氨基酸脱水缩合与相关计算（1）蛋白质相对分子质量、氨基酸数、肽链数、肽键数和失去水分子数的关系 ①肽键数=失去水分子数=氨基酸数一肽链数；②蛋白质相对分子质量=氨基酸数目义氨基酸平均相对分子质量一脱去水分子 数又18。
蛋白质的结构与功能
酰胺平面对肽链结构的限制
酰胺平面的存在，使得肽链中的任何一个氨基酸残基只 有2个角度可以旋转。由C-N单键旋转的角度被称为 (phi)，C-C单键旋转的角度被称为 (psi)。当一条肽链 上所有氨基酸残基的和确定以后，该肽链主链骨架的 基本走向也就确定了。
(, )为正值对应于从C观察时单键向顺时针旋转。如果 值为零意味着 C=O 或 N-H 键平分R-C -H角。
前四种二级结构具有规律，反映在拉氏图 上具有相对固定的二面角
α螺旋的主要内容
① 肽链骨架围绕一个轴以螺旋的方式伸展；
② 螺旋形成是自发的，肽链骨架上由n位氨基酸残基上 的-C=O与n＋4位残基上的-NH之间形成的氢键起着稳 定的作用。被氢键封闭的环含有13个原子，因此α螺 旋也称为3.613-螺旋；
His的R基团中接近生理pH下的解离性质
氨基酸的功能
肽包括蛋白质的组成单位 氧化分解供能 合成其他生物分子的原料 本身具有特殊的生物功能，如G、D和E作为神经
递质
肽的定义
肽就是氨基酸之间通过α-氨基和α-羧基缩合以酰 胺键或肽键相连的聚合物，它包括寡肽、多肽和 蛋白质。
构成肽的每一个氨基酸单位被称为氨基酸残基。 各氨基酸残基以肽键相连形成的链状结构被称为 肽链。
③ 侧链基团垂直于相邻两个肽平面的交线，并交替分布 在折叠片层的两侧；
④ 肽段平行的走向有平行和反平行两种，前者指两个肽 段的N-端位于同侧，较为少见，后者正好相反。由于 反平行折叠所形成的氢键N-H-O三个原子几乎位于同 一直线上，因此，反平行β-折叠更稳定。
⑤ 反平行β-折叠的每一个氨基酸残基上升0.347nm，正平 行的每一个氨基酸残基上升0.325nm。β-折叠的二面角 （ф,ψ）等于（－119º，+113º）。
蛋白质的结构与功能
蛋白质的结构与功能蛋白质是生命体中一类重要的生物大分子，它不仅在细胞中发挥着结构支持的作用，在身体健康、免疫系统、酶催化等方面也扮演着重要的角色。
蛋白质的结构非常复杂，由由氨基酸组成的多肽链所构成。
氨基酸是蛋白质的基本构建单元，每个氨基酸分子由一个中心碳原子与一个氨基基团、一个羧基基团和一个侧链基团组成。
侧链基团的特性决定了氨基酸的属性，如极性、疏水性等。
一般而言，蛋白质的主要级别包括了四个层次，即一级结构、二级结构、三级结构和四级结构。
一级结构是指蛋白质中氨基酸的线性顺序，即多肽链的序列。
二级结构是指具有规则重复模式的局部折叠，其中最常见的是α-螺旋和β-折叠。
三级结构则是指多肽链在空间上的折叠方式，由氨基酸之间的相互作用所决定。
最后，四级结构是指由多个多肽链相互作用而形成的复合体。
蛋白质的结构对其功能起到了至关重要的作用。
首先，蛋白质的结构决定了其拥有多种功能。
例如，一些蛋白质具有酶活性，可以催化化学反应。
这是由于蛋白质的结构所提供的理想的活性中心，使其与底物结合形成复合物，从而降低反应能垒，加速化学反应的进行。
此外，蛋白质的结构也决定了它们的能力来与其他分子相互作用，如激素和受体之间的相互作用，或抗体与抗原之间的特异性结合。
其次，蛋白质的结构对其稳定性和折叠性起到了重要作用。
蛋白质的折叠状态是由其氨基酸序列和相互作用所决定的。
在正常情况下，蛋白质的结构是稳定的，但当蛋白质结构发生改变时，如突变，可能导致蛋白质失去原有的功能，甚至突变蛋白质可能会引起一些疾病。
此外，蛋白质的折叠性也影响着其在细胞中的定位和定向输送，因为只有正确折叠的蛋白质才能被正确地定位到细胞中的特定位置。
最后，蛋白质的结构还决定了其与其他分子的相互作用，并影响其在细胞内外的生理功能。
蛋白质通过与其他分子的结合来实现这些功能。
例如，血红蛋白是一种运输氧气的蛋白质，其结构使其能够与氧气结合，并在肺和组织之间进行运输。
另一个例子是抗体，它是一种免疫系统中的蛋白质，能够与抗原结合以中和病原体，从而保护机体免受疾病的侵害。
2 蛋白质的结构与功能
但氢键的键能较低(~12kJ/mol)，易被破坏。
蛋白质分子中氢键的形成源自2. 疏水键：非极性物质在含水的极性环境中存在时，会产生一种相
互聚集的力，这种力称为疏水键或疏水作用力
(hydrophobic interaction)。
蛋白质分子中的许多氨基酸残基侧链也是非极性的，这 些非极性的基团在水中也可相互聚集，形成疏水键，从 而在蛋白质分子内部形成疏水核心。如Leu，Ile，Val， Phe，Ala等的侧链基团。
• 例如毛发的纤维是由多个原纤维平行排列，并 由氢键和二硫键作为交联键聚集成不溶性的蛋 白质。 • -角蛋白的伸缩性能很好，当-角蛋白被过度 拉伸时，则氢键被破坏而不能复原。此时-角 蛋白转变成-折叠结构，称为-角蛋白。
角 蛋 白 分 子 中 的 二 硫 键
•角蛋白富含半胱氨酸,不溶性、抗伸展
象角。
α-碳原子
非键合原子 接触半径
侧链
Φ=1800，ψ=1800
完全伸展的肽主链构象
Φ=00，ψ=00的多肽主链构象
• 然而 和 同时等于0°时的构象实际上并不能存在， 因为两个相邻平面上的酰胺基H原子和羰基Ｏ原子的 接触距离比其范德华半径之和小，因此将发生空间重 叠(steric overlap)。这样的构象是立体化学所不允许的 。 • 二面角(， )所决定的构象否存在，主要取决于两个 相邻肽单位中，非键合原子之间的接近有无阻碍。
3. 离子键： 离子键(salt bond)是由带正电荷基团与带负电 荷基团之间相互吸引而形成的化学键。 在近中性环境中，蛋白质分子中的酸性氨基酸 残基侧链电离后带负电荷，而碱性氨基酸残基 侧链电离后带正电荷，二者之间可形成离子键。
蛋白质分子中离子键的形成
4．范德华力（vander Waals forces)： 两个相邻的不带电荷的原子之间存在的相 互作用力。 是一种比较弱的、非特异性的作用力。 主要在蛋白质的三级结构的形成中发挥作
蛋白质的一二三四级结构与功能的关系
蛋白质的一二三四级结构与功能的关系
蛋白质的结构与功能之间存在密切的关系。
蛋白质的一、二、三、四级结构决定了其功能和性质。
一级结构是指蛋白质的氨基酸序列，不同的氨基酸序列决定了不同的功能和结构。
例如，胰岛素的氨基酸序列决定了其能够调节血糖水平的功能。
二级结构是指蛋白质中氨基酸的局部空间排列方式。
常见的二级结构包括α-螺旋和β-折叠。
这些二级结构的形成由氢键作用力驱动，能够使蛋白质具有稳定的结构，从而实现其特定的功能。
例如，α-螺旋结构有助于蛋白质在细胞膜中的嵌入，而β-折叠结构则有助于蛋白质的稳定和形成复杂的三维结构。
三级结构是指蛋白质的整体空间结构，包括各个二级结构之间的空间排列和折叠方式。
蛋白质的三级结构决定了其特定的功能和催化活性。
例如，酶的活性部位通常位于蛋白质的特定空间位置，只有正确的三级结构才能发挥催化作用。
四级结构是指由多个蛋白质亚基组合而成的复合物的结构。
这些亚基之间通过非共价相互作用力（如电荷作用力、范德华力等）和共价键（如二硫键）相互连接，形成较大的功能单位。
四级结构决定了蛋白质复合物的特定功能和稳定性。
例如，血红蛋白就是一个四级结构蛋白质，它由四个亚单位组成，每个亚单位含有一个铁原子，起到运输氧气的功能。
综上所述，蛋白质的一、二、三、四级结构与其功能之间有着紧密的联系，不同结构的蛋白质具有不同的功能和性质。
蛋白质的结构与功能-2
---蛋白质二级结构的基础是肽键平面。
肽键平面/肽单元（peptide unit）
由于C=O双键中的π电子云与N原子上
的未共用电子对发生“电子共振”，使
肽键具有部分双键的性质，不能自由旋
转。
O C
O
C N
¨ N
+
共振形式
肽键中C-N键具有部分双键性质 ——组成酰胺的原子处于同一平面
肽单元——由于肽键具有部分双键的性
含有四级结构的蛋白质，单独的亚基一般没有 生物学活性，只有完整的四级结构寡聚体才有生 物学活性
血红蛋白(hemoglobin)分子中亚基的空间排布
牛 胰 岛 素 一 级 结 构
胰岛素分子 的三级结构
胰岛素是两条链通过二硫键 链接起来的，并没有亚基， 也就不存在四级结构了
总结：蛋白质结构的层次
空间位阻的意义
游离在溶液中的铁卟啉结合CO的能力比O2大25000倍，但 在肌红蛋白中，仅比O2大250倍。原因是由于空间位阻 造成的。这样可以防止代谢过程中产生的CO占据O2的结 合部位。 疏水环境的意义 通常O2与Fe(Ⅱ)接触会使Fe(Ⅱ)氧化为Fe(Ⅲ)，血红素也 是一样。但在肌红蛋白内部，由于疏水的环境， Fe(Ⅱ)不易被氧化。 微环境的作用：固定血红素基，保护血红素铁免遭氧化； 为O2提供一个合适的结合部位．
胰岛素分子的三级结构
溶菌酶分子的三级结构
• 肌红蛋白 (Mb)
C 端 N端
（二）结构域
大分子蛋白质的三级结构常可分割成一个或 数个球状或纤维状的区域，折叠得较为紧密，各 行使其功能，称为结构域(domain) 。 结构域是三级结构层次上的局部折叠区。
蛋白质的结构与功能(2)
NH3+
+H+
R CH COO - +OH- R CH COO-
NH3 +
+H+
NH2
pH<pI
阳离子
pH=pI
氨基酸的兼性离子
pH>pI
阴离子
38
总结
a、各种aa的pI不同； b、同一pH下，各种aa所带电荷不同；用
离子交换、电泳将aa分开。 pH＜pI ：aa+ pH＞pI：aac、处于pI时，aa溶解度最小，易沉淀； 可分离aa。
26
半胱氨酸
-OOC-CH-CH2-SH + HS -CH 2-CH -COO -
+NH3
-HH
+ NH3
-OOC -CH -CH 2-S S -CH 2-CH -COO -
+ NH 3
+ NH 3
二硫键
胱氨酸
27
28
三、稀有氨基酸(也称修饰氨基酸)
是在蛋白质合成后，由基本氨基酸修饰而来。 （1）4-羟脯氨酸 （2）5-羟赖氨酸 这两种氨基酸主要存在于结缔组织的纤维状蛋白中。 （3）6-N-甲基赖氨酸（存在于肌球蛋白中） (4)г-羧基谷氨酸 存在于凝血酶原及某些具有结合Ca2+离子功能的蛋白质中。 （5）Tyr的衍生物： 3.5 -二碘酪氨酸、甲状腺素 （甲状腺蛋
第二章 蛋白质的结构与功能 Chapter 2 Structure and Function of
Protein
1
第一节 蛋白质的一般概念
生命是蛋白体 的存在方式，这种 存在方式本质上就 在于这些蛋白体的 化学组成部分的不 断自我更新。
恩格斯《反杜林 论》1878
高中生物苏教版必修1课件：2.2.2 蛋白质的结构和功能
【跟踪训练】
1．已知苯丙氨酸的分子式是C9H11O2N，那么该氨基酸的R基 是
()
A．—C7H7O
B．—C7H7
C．—C7H7N
D．—C7H7NO
解析 氨基酸的通用分子式为C2H11O2NR，所以去除共同
部分即是苯丙氨酸的R基。
答案 B
探究点二 脱水缩合及相关计算 1．结合“氨基酸脱水缩合示意图”，思考并探讨：
第二课时 蛋白质的结构和功能
学习目标 1．简述氨基酸的结构特点(重点)。 2.说出脱水缩合过程(重难点)。 3.阐述蛋白质结构多样性的原因，认同蛋白质是生命活动的主
要承担者。
|基础知识|
一、蛋白质的组成和基本单位 1．组成元素 除含有_C__、__H_、__O__、__N_外，大多数蛋白质还含有
__1__
3
__2__
__2__
(2)当参与上述过程的氨基酸数为n，形成3条肽链时： ①3条肽链中所含的肽键数＝_n_－__3__。 ②该过程脱去的水分子数＝_n_－__3__。
③若氨基酸的平均相对分子质量为a，则该3条肽链的总相 对分子质量＝_n__a_－__1_8_(n_－__3_)__。
1．蛋白质的结构层次
________________________________________________ ________________________________________________
★双缩脲试剂先加 A 液，后加 B 液，不需加热 ________________________________________________ ________________________________________________
第二章蛋白质的结构与功能
50
毛细血管的p(O2)约 为30 torr，肌红蛋白
Mb很快被饱和，代
谢活跃的细胞线粒体
80
p(O2)约1 torr（此 氧压下Mb约为25%
饱和），当肌肉收缩
引起线粒体氧压下降
23
24
蛋白质空间结构稳定的因素
主要是一些弱的相互作用或称非共价键， 包括静电相互作用（主要是盐键和范德 华力）、氢键、疏水作用。 共价二硫键在稳定某些蛋白质的构象方 面也起着重要作用。
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蛋白质的变性与复性
天然蛋白质分子受到某些物理因素（如热、紫 外线照射、高压和表面张力等）或化学因素 （如有机溶剂、脲素、盐酸胍、酸、碱等）的 影响时，生物活性丧失，一些侧链基团暴露溶 解度降低，粘度增加，旋光和紫外吸收变化以 及其它的物理化学常数发生改变，这种过程称 为蛋白质变性。其实质为蛋白质分子中的次级 键被破坏，天然构象解体。变性不涉及共价键 的破裂，一级结构保持完好。
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纤维状蛋白质可分为不溶性(硬蛋白)和可 溶性二类，前者有角蛋白、胶原蛋白和弹 性蛋白等； 后者有肌球蛋白和纤维蛋白原等，但不包 括微管(microtubule)、肌动蛋白细丝 (actin filament)或鞭毛( flagella)，它 们是球状蛋白质的长向聚集体。
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3、球状蛋白质与三级结构
氧通过血红蛋白从肺部转运到组织毛细 血管，然后从毛细血管扩散到组织中并 被肌红蛋白结合，肌红蛋白刺激O2迅速 扩散，氧化过程产生的CO2通过该转运 系统从肺部排出。
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肌红蛋白和血红蛋白的结构
肌红蛋白的分子十分致密结实，含亲水 侧链的氨基酸残基几乎全分布于分子外 表面，而含疏水侧链的氨基酸残基几乎 都被埋在分子内部。 肌红蛋白由一条含153个氨基酸残基的多 肽链和一个辅基血红素构成。肌红蛋白 分子中多肽主链由长短不等的8段α螺旋 组成。分子中80%的残基处于α螺旋区 内。8段螺旋分别命名为A、B、C、D、 E、F、G、H。
蛋白质的结构与功能教案
蛋白质的结构与功能教案一、教学目标1. 让学生了解蛋白质的基本概念，知道蛋白质在生物体中的重要作用。
2. 使学生掌握蛋白质的结构特点，能够描述蛋白质的空间结构。
3. 培养学生理解蛋白质功能多样性与结构多样性的关系。
4. 引导学生运用所学的蛋白质知识解决实际问题，提高学生的科学素养。
二、教学内容1. 蛋白质的基本概念2. 蛋白质的结构特点3. 蛋白质的功能多样性4. 蛋白质结构与功能的关系5. 蛋白质在生物体中的重要作用三、教学方法1. 采用问题驱动的教学方法，引导学生主动探究蛋白质的结构与功能。
2. 利用多媒体课件，帮助学生直观地理解蛋白质的结构特点。
3. 结合实例，让学生了解蛋白质在生物体中的具体作用。
4. 开展小组讨论，培养学生合作学习的能力。
四、教学步骤1. 引入：通过提问方式引导学生回顾细胞中的有机化合物，为新课的学习做好铺垫。
2. 讲述：讲解蛋白质的基本概念，介绍蛋白质的结构特点。
3. 展示：利用多媒体课件展示蛋白质的结构模型，帮助学生直观地理解。
4. 分析：讲解蛋白质的功能多样性，引导学生认识蛋白质结构与功能的关系。
5. 实例：介绍蛋白质在生物体中的重要作用，如酶、抗体等。
6. 讨论：分组讨论蛋白质结构与功能的关系，鼓励学生提出自己的观点。
7. 总结：对本节课的内容进行归纳总结，强调蛋白质在生物体中的重要性。
8. 作业：布置相关练习题，巩固所学知识。
五、教学评价1. 观察学生在课堂上的参与程度，了解学生对蛋白质结构与功能的掌握情况。
2. 分析学生的作业完成情况，评估学生对课堂所学知识的掌握程度。
3. 通过课后访谈或小组讨论，了解学生对蛋白质知识在实际生活中的应用能力。
4. 综合评价学生的学习效果，为后续教学提供参考。
六、教学内容1. 蛋白质的组成元素2. 蛋白质的基本单位——氨基酸3. 氨基酸的分类及特点4. 氨基酸的脱水缩合反应5. 蛋白质的合成——翻译过程七、教学方法1. 采用问题驱动的教学方法，引导学生主动探究蛋白质的组成元素。
《蛋白质的结构和功能》说课稿
《蛋白质的结构和功能》说课稿《蛋白质的结构和功能》说课稿一、说教材《蛋白质的结构和功能》是必修1第2章第2节的内容，属于“课程标准”必修部分——生物1：分子与细胞的相关内容。
《蛋白质的结构和功能》一课的内容主要包括了蛋白质的元素组成，基本组成单位氨基酸、氨基酸的结构通式、脱水缩合方式、蛋白质的功能等内容。
在本节课之前，学习了糖类和脂质，以及元素的相关知识，为本节课的学习打下了基础。
另外，本节课的学习又为后面学习核酸、酶的相关知识做铺垫。
因此本节课起到了承上启下的作用。
二、说学情高中学生已具备了一定的观察和认知能力，分析思维的目的性，连续性和逻辑性也已初步建立，但还很不完善，对事物的探索好奇，又往往具有盲目性，缺乏目的性，并对探索科学的过程与方法及结论的形成缺乏理性的思考。
因此，对于本节课抽象的知识的学习有一定难度。
在教学过程中应采用一些图片等直观的教学方式，帮助学生对本节课知识的理解和掌握。
三、说教学目标1.理解DNA半保留复制实验，概述DNA分子的复制。
2.通过讨论交流DNA半保留复制的实验和DNA复制过程，提高语言表达能力和逻辑思维能力。
3.探讨DNA复制的生物学意义;体会证明半保留复制的实验的巧妙之处。
四、说教学重难点基于以上对教材、学情的分析和教学目标的设立，我将本节课的教学重点确定为说出氨基酸的结构特点;概述蛋白质的结构与功能。
其中说明氨基酸的脱水缩合方式是本节课的难点。
五、说教法学法为了突出重点，突破难点，顺利达成教学目标，我将采用直观教学法、讨论法、讲授法相结合的教学方式来激发学生对新知的学习兴趣。
在学法上，我贯彻的指导思想是“教师为主导，学生为主体”，把“学习的主动权还给学生”。
所以我采用的学习方法是：自主探究法、合作交流法、观察归纳法。
六、说教学过程1.导入新课首先是导入环节，采用复习导入的方式导入。
引导学生思考以下问题：1.前面学过的糖类由哪些元素组成?可分为几类?有什么功能?2.脂质有哪些种类和功能?学生通过思考得出答案。
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结构单位：20种L-α氨基酸（芳香族、含硫、酸性、碱性氨基酸等）
一级结构：肽键；多肽链；N端C端 二级结构：稳定力（氢键）；类型（螺旋，折叠，转角，无规卷曲） 三级结构特点 四级结构特点
肽链
：
多肽
一条多肽链盘曲折叠形成蛋白质 多条多肽链盘曲折叠形成蛋白质
四、氨基酸在蛋白质分子中的连接方式
1、肽键
肽键(peptide
bond)：一个氨基酸
的羧基与另一氨基酸
的氨基缩水而成的酰
胺键称为肽键。
（…CONH…）
氨基酸的连接
H H N
H O C C OH H R´
H H O N C C OH R ´´
长度缩短：球形、椭球形、杆状，等 多数同时含有α-螺旋和β-折叠 次级键维系：疏水键、盐键、氢键、范德华力、二硫键 功能区：表面或特定部位
（三）四级结构(quarternary structure)
具有二条或二条以上独立三级结构的多肽链 组成的蛋白质，其多肽链间通过次级键相互组 合而形成的空间结构称为蛋白质的四级结构
3、紫外吸收： Trp、Tyr和 Phe在280nm波 长附近具有最大 吸收峰，其中 Trp的最大吸收 最接近280nm
4、显色反应： 茚三酮反应
最大吸收峰在 570nm波长处， 其大小与氨基 酸的含量成正 比，因此可作 为氨基酸定量 分析方法
氨基酸如何一步步组成蛋白质？ 氨基酸 二肽
三肽
（）结絮：变性蛋白质的絮状沉淀，沉淀可溶于强酸、
强碱
（3）凝固：沉淀结块，凝块不溶于强酸、强碱
5、呈色反应：
Folin-酚试剂反应 蛋白质分子中含有一定量的酪氨酸残基，其中的酚 基在碱性条件下与酚试剂的磷钼酸及磷钨酸还原成蓝色 化合物。
6、紫外吸收
• 蛋白质分子中含有色氨酸、酪氨酸和苯 丙氨酸残基，这些氨基酸的侧链基团具 有紫外光吸收能力，最大吸收峰在在 280nm 处，故通过对280nm 波长的紫外 吸光度的测量可对蛋白质溶液进行定量 分析。
氨基酸的数目不同，构成的肽链不同
氨基酸的排列次序不同，构成的肽链不同
肽链的数目和空间结构不同，构成的蛋白质不同
第二节 蛋白质的分子结构
一、蛋白质的一级结构(primary structure)
一级结构是指蛋白质的多肽链中氨基酸的排列顺
序；主要靠肽键维系。
二～四级结构称为蛋白质的空间结构，或空间构
3、氧化供能
第一节 蛋白质的分子组成
一、元素组成
1、主要元素：碳、氢、氧、氮和硫，有些蛋白
质还含有少量磷和金属元素。
2、特点：各种蛋白质的含氮量很接近，平均含
氮量为16%。
3、定氮法测定蛋白质含量：
蛋白质含量＝6.25×样品含氮量
我们吃富含蛋白质的食物，食物中的蛋白质能被直接吸收到
人体作为人体内的蛋白质来行使生活活动的功能吗？
n H2O
多肽：由多个氨基酸分子缩合而成的，含有多个肽键的化合物
根据下面图解，回答问题：
三 肽化合物；含_____ 两 个肽键。 （1）该图示_____
（2）填写虚线框内结构的名称：A．_____ B．____C．_____
氨基
肽键
羧基
（3）生成此化合物的反应叫________。
缩合
2、肽与多肽
每个肽分子都有一 个游离的α-NH2末 端称氨基末端或N端， 和一个游离α-COOH 末端称羧基末端或C 端
3、生物活性肽：
谷胱甘肽(GSH)
神经肽：脑啡肽、内啡肽、强啡肽、P物质、Y肽
肽类激素：催产素、加压素等
其他：生长因子；短杆菌S；甜味肽等
蛋白质结构的多样性
氨基酸的种类不同，构成的肽链不同
二级结构的主要形式
1、α-螺旋(α-helix)
右手螺旋：3.6个AA/
圈，螺距0.54nm；
氢键维系：链内氢键，
平行长轴；
侧链伸出螺旋
C
N
0.54nm 3.6残基
-螺旋模型图
2、β-折叠(β-pleated sheet)
多肽链充分伸展，肽平面折叠成锯齿状； 侧链交错位于锯齿状结构的上下方； 氢键维系：氢键的方向垂直长轴； 可有顺平行片层和反平行片层结构。
②极性、中性氨基酸(不带电荷的极性R基氨基酸) ： Ser, Thr（含羟基）；Tyr, Trp（芳香族）； Cys（含硫）；Gln, Asn（含酰氨） ③酸性氨基酸（含有两个羧基）：
Glu（含γ羧基）、Asp（含β羧基）
④碱性氨基酸（含有两个以上氨基）：
三、氨基酸的理化性质
1、物理性质 2、两性解离 等电点（isoelectric point, pI）：在某一pH环 境中，氨基酸解离成阳性离子及阴性离子的趋势 相等，所带净电荷为零，在电场中不泳动。此时， 氨基酸所处环境的pH值称为该种氨基酸的等电点 (pI)。
①利用变性：
酒精消毒
高压灭菌
②防止变性：低温保存生物制品
③取代变性：乳品解毒(用于急救重金属中毒)
4、蛋白质的沉淀(precipitation) 蛋白质分子凝聚从溶液中析出的现象称为蛋 白质沉淀
蛋白质在溶液中维持稳定的因素： 表面电荷、水化层（溶剂化层） 变性蛋白不一定沉淀，沉淀蛋白也不一定变性 （1）沉淀：不稳定蛋白质从溶液中析出
头大， 嘴小， 浮肿， 低烧。
我们非常缺蛋白
蛋白质-英文为“Protein”——第一重要.
生老病死，万物轮回(蛋白质层次)
• 生（诞生、生长）：在蛋白质（酶）控制（催化）下 的老细胞计划性凋亡和新细胞的再生（细胞新陈代谢 ）、活细胞物质的代谢。 • 老？ • 蛋白质功能的普遍衰退(?)。 • 病——个别蛋白质的功能障碍。 • 死？ • 蛋白质功能的全部停止。 • 蛋白质是生命的物质基础，没有蛋白质就没有生命。
• 技能要求：
• 通过蛋白质理化性质的学习加深对一些生活和临床、科研现象的理解 。
• 素质要求：
• 通过蛋白质结构与功能关系的理论，解释一些临床疾病现象（如镰刀 状红细胞贫血、疯牛病、老年痴呆症等）。
知识体系
• 任务一 蛋白质的分子组成 • 任务二 蛋白质的分子结构 • 任务三 蛋白质的理化性质
我们体内有丰富 的蛋白质
变性的本质： 分子中各种次级键断裂，使其空间构象从紧密有 序的状态变成松散无序的状态，一级结构不破坏。 蛋白质变性后的表现： （1）生物学活性消失 （2）理化性质改变：溶解度下降，粘度增加，紫外 吸收增加，侧链反应增强，对酶的作用敏感，易被水 解。
（2）复性：去除变性因素回复原来结构与功能
（3）应用
H H O H N C C R OH H
H H O N C C OH R
脱水缩合反应
肽键
H O C C R
二肽
H
H N
H H O N C C OH R
OH H
H2O
三肽
H
H
O
H
H
N
C C R1
N
H C R2
O H H C OH H N C COOH R3 H 2O
多肽
O H H R1 O H H R2 O H H R3 O H H R4 O H C－N－ C－ C－ N－ C－ C－N－ C－ C－N－ C－ C－N
（一）一级结构与功能的关系
1、一级结构中的保守序列决定空间结构
（1）不同蛋白质之间的比较：相似结构相似功能、不同结 构不同功能 （2）同一蛋白质不同状态的比较：一级结构决定空间结构 【经典举例】酶原激活、分子病、蛋白变性与复性 （3）保守序列、保守氨基酸改变，功能改变；保守氨基酸 不变，功能不变 【经典举例】分子病
食物中蛋白质
消 化
氨基酸
吸收
组织细胞中氨基酸
蛋白质的基本单位 ---氨基酸。
人体内蛋白质
合 成
二、结构单位——氨基酸（amino acid）
（一）蛋白质的结构单位
H O ︱ ‖ H2N —C— C—OH ︱ H 甘氨酸
H O ︱ ‖ H2N —C— C—OH ︱ CH
3
缬氨酸
H O ︱ ‖ H2N —C— C—OH ︱ CH
亚基(subunit)：寡聚蛋白中的单条独立的多肽链，具有独 立的一、二、三级结构，单独存在时一般无生物学活性。亚 基之间以非共价键联系，亚基可以相同或不同。
亚基之间以非共价键联系，包括疏水键（主要）、盐键、
氢键、范德华力。 亚基可以相同或不同。
三、蛋白质结构与功能的关系 蛋白质一级结构是空间结构和生物 功能的基础，一级结构决定空间结 构；但一级结构并非决定空间结构 的唯一因素。空间结构是生物活性 的直接体现。
任务四、蛋白质的分类
1、按照组成分类：单纯蛋白、结合蛋白 单纯蛋白：只有氨基酸组分 结合蛋白：氨基酸组分＋其他组分（辅基） 2、按照生物功能分类：酶、调节蛋白、转运蛋白、
运动蛋白、防御蛋白、营养蛋白、储存蛋白、结构蛋白、 毒蛋白，等
3、根据形状分类 纤维蛋白 球状蛋白
小结：
1、重要名词：等电点；一级结构；空间结构; 亚基；蛋白质变性; 2、结构层次
蛋白质溶液有胶体溶液的性质，如：扩散 慢、易沉降、 粘度大、不能透过半透膜，在 + ++ + ++ + + + 水溶液中可形成亲水的胶体。 + + + + + + + + + 蛋白质胶体溶液的稳定因素：水化膜、带 + ++ + 电荷。当破坏这两个因素时，蛋白质中从溶液+ + + + + 中析出而产生沉淀。
“氨基酸”代表了氨基酸分子结构中主要的部分-----氨基和羧基. 氨基酸分 子通式 羧基