Performance Optimization of Long Running Queries Using OLAP Cache
如何通过运行时优化提高程序性能(一)
如何通过运行时优化提高程序性能概述：在如今的计算机应用领域，性能优化成为了一个重要的课题。
无论是开发应用程序还是设计算法，提高程序运行效率都是开发者追求的目标。
而运行时优化就是一种提高程序性能的重要手段。
本文将从多个角度探讨如何通过运行时优化来提高程序性能。
1. 编译器优化：编译器在将代码转化为机器指令的过程中，可以对代码进行一定的优化，进而提高程序的性能。
常见的编译器优化方式包括循环展开、代码重排、常量折叠等。
通过选择合适的编译器优化选项，以及对程序进行适当的结构调整，能够使得程序在编译阶段就达到更好的性能。
2. 内存管理优化：内存管理是程序运行过程中的一项重要任务。
合理地管理内存可以避免内存泄漏和内存碎片等问题，从而提高程序的性能和稳定性。
通过使用合适的数据结构、及时释放不再使用的内存以及使用内存池等技术，可以减少内存分配与回收的开销，提升程序的运行效率。
3. 并行化与并发优化：随着多核处理器的普及和性能提升，利用多线程和并行计算技术成为了提高程序性能的重要途径。
通过将任务分解为多个独立的子任务，然后将其分配给不同的线程或进程来并行执行，可以充分利用多核处理器的计算能力。
同时，还可以通过使用锁、信号量等机制来保证不同线程之间的同步和互斥，以避免竞争条件和死锁等问题。
4. 算法优化：算法是程序性能的核心。
通过选择合适的算法和数据结构，能够在逻辑上减少计算量和内存消耗，从而提高程序的性能。
例如，对于查找操作频繁的场景，可以选择使用哈希表或二分查找等高效的算法来替代线性查找；对于大规模数据处理，可以使用分治或动态规划等算法，将问题分解为更小的子问题来提高计算效率。
5. IO优化：在许多应用程序中，IO操作是性能瓶颈之一。
通过合理地利用IO 缓冲区、使用非阻塞IO或异步IO技术，可以减少IO操作的等待时间，提高程序的响应速度。
另外，合理地调整IO操作的顺序，可以最大程度地提高IO的效率。
6. 数据存储与访问优化：数据存储和访问方式对程序性能也有重要影响。
大语言模型通识微课课件：分布式训练策略
7.2.2 模型并行性
解决模型并行单节点内存不足的问题，可以用以下两种形式进行切分。 （1）按模型的层切分到不同设备，即层间（算子间）并行或流水线并行。 （2）将计算图层内的参数切分到不同设备，即层内并行或张量并行。
模型并行性的基本含义是把模型本身进行切分，使得每个GPU卡只需要存模 型的一部分。多个GPU配合起来完成一个完整的小批量。
图7-5 单个计算设备和多个计算设备的示例
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微课7.2 分布式训练策略
一个模型训练任务往往会有大量的训练样本作为输入，可以利用一个计算设 备完成，也可以将训练任务拆分成多个子任务，分发给不同的计算设备，实 现并行计算。此后，还需要对每个计算设备的输出进行合并，最终得到与单 个计算设备等价的计算结果，最终实现对整个计算过程的加速。 机器学习模型快速发展，模型参数规模迅速增大的同时，对训练数据量的要 求也呈指数级增长，加剧了对算力的需求，只有通过分布式训练系统才可以 匹配模型不断增长的算力需求，满足机器学习模型的发展需要。分布式训练 的总体目标就是提升总的训练速度，减少模型训练的总体时间。
图7-9 流水线并行
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7.2.4 混合并行性
混合并行是将多并行策略如数据并行、流水线并行和张量并行等混合使用。 通过结合不同的并行策略，可以充分发挥各种并行策略的优点，最大限度地 提高计算性能和效率。
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微课 分布式训练策略
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7.2.3 流水线并行性
流水线并行性使用了经典的管道思想。在模型计算流水线上，每个GPU只负 责模型的一个分片，计算完就交给下一个GPU完成下一个模型分片的计算。 当下个GPU在计算时，上一个GPU开始算下一个小批量属于它的模型分片。 这里需要注意到不同模 型分片使用的参数分片 是否同步的问题，防止 流水线更新参数的问题。
Go语言性能调优工具面试题解析
Go语言性能调优工具面试题解析Go语言性能调优工具是开发人员在进行Go语言程序性能优化时经常使用的工具。
通过使用这些工具，开发人员可以分析程序的性能瓶颈，并进行相应的优化处理，以提高程序的性能和响应速度。
本文将对几个常用的Go语言性能调优工具进行解析和讲解。
一、pprof工具pprof是Go语言内置的性能分析工具，可以用于分析程序的CPU使用情况、内存使用情况以及阻塞等待情况，并生成相应的性能报告。
开发人员可以通过pprof工具查看程序在不同函数中的CPU占用情况、内存占用情况和调用关系等信息，从而找出程序的性能瓶颈。
使用pprof工具有以下几个步骤：1. 导入pprof包：在Go程序中导入pprof包，以便使用pprof提供的功能。
2. 启动性能分析：在程序中适当的位置调用pprof.StartCPUProfile()函数或pprof.StartCPUProfile()函数，开始对程序进行性能分析。
3. 停止性能分析：在程序执行完相应的逻辑后，调用pprof.StopCPUProfile()函数或pprof.StopCPUProfile()函数，停止性能分析。
4. 生成分析结果：使用pprof提供的命令行工具，生成性能分析结果的报告文件。
5. 分析报告：使用pprof提供的查看工具，查看生成的性能分析报告，分析程序的性能瓶颈并进行优化。
二、go-torch工具go-torch是一个用于生成火焰图的工具，通过火焰图可以直观地展示程序在不同函数间的耗时情况，帮助开发人员找出程序的性能瓶颈。
使用go-torch工具有以下几个步骤：1. 安装go-torch：使用go get命令安装go-torch工具。
2. 生成火焰图：使用go-torch工具对程序进行性能分析，并生成火焰图。
3. 分析火焰图：通过查看生成的火焰图，分析程序在不同函数间的耗时情况，找出性能瓶颈。
4. 优化程序：根据火焰图的分析结果，对程序进行相应的优化操作。
解决性能瓶颈的方法与技巧优化程序的关键
解决性能瓶颈的方法与技巧优化程序的关键随着计算机技术的不断进步，人们对软件性能的要求也越来越高。
然而，在开发过程中，程序的性能问题往往会成为一个难题。
本文将介绍解决性能瓶颈的方法以及优化程序的关键技巧。
一、找出性能瓶颈首先，要解决性能问题，需要明确程序中的性能瓶颈。
一般来说，性能瓶颈可能存在于多个方面，比如CPU占用率、内存消耗、网络等。
通过使用性能分析工具，如性能监控器和性能剖析工具，可以帮助我们找出程序的性能瓶颈所在。
二、算法优化与数据结构优化在发现性能瓶颈后，我们需要进行算法优化和数据结构优化。
对于算法优化，可以考虑使用更高效的算法来替代原本低效的算法。
以排序算法为例，如果原本使用的是冒泡排序，可以尝试使用快速排序或归并排序等更高效的算法。
同时，对于数据结构的选择和优化也十分重要。
合理选择数据结构，可以降低算法的时间复杂度和空间复杂度。
例如，在查找操作频繁的情况下，使用哈希表可以提高查找效率。
三、并行与异步编程并发编程是优化程序性能的关键技巧之一。
将程序拆分为多个子任务，并行地执行这些子任务，可以提高程序的处理速度。
线程池和协程是实现并行编程的常用工具。
此外，异步编程也是提高程序性能的一种重要方法。
通过将耗时的I/O操作放在后台执行，主线程可以继续执行其他任务，提高程序的并发能力。
四、内存管理与资源回收合理的内存管理和资源回收也是优化程序性能的关键。
程序过度消耗内存或者无法及时释放占用的资源，都会导致性能下降或者崩溃。
在内存管理方面，可以使用内存池和内存缓存等机制来提高内存的利用率。
同时，程序中的资源需要及时回收，避免内存泄漏和资源浪费。
五、编译与调试优化编译优化可以针对特定的目标平台，通过调整编译器的参数来提高程序的性能。
优化编译器选项、调整优化级别等方法都可以用来优化程序代码生成的质量和效率。
调试优化也是一个重要的环节。
通过使用性能分析工具和调试器，可以及时检测到程序中的问题，并进行修复。
镍柱纯化HisTrapHP
镍柱纯化HisTrapHPGE HealthcareInstructions 71-5027-68 AH HisTrap affinity columns HisTrap HP, 1 ml and 5 mlHisTrap? HP is a ready to use column, prepacked with precharged Ni Sepharose? High Performance. This prepacked column is ideal for preparative purification of Histidine-tagged recombinant proteins by immobilized metal ion affinity chromatography (IMAC).The special design of the column, together with the high-performance matrix of the Ni Sepharose medium, provides fast, simple, and easy separations in a convenient format.Ni Sepharose High Performance has low nickel (Ni2+) ion leakage and is compatible with a wide range of additives used in protein purification. HP columns can be operated with a syringe, peristaltic pump, or liquid chromatography system such as ?KTA? design chromatography systems.CAUTION! Contains nickel. May produce an allergic reaction..1Pack size available by special order.Connector kit1Union 1/16” female/M6 male is also needed.2Union M6 female/1/16” male is also needed.Table of contents1.Description..............................................................................32.General considerations.....................................................63.Operation.................................................................................74.Optimization........................................................................115.Stripping and recharging..............................................126.Cleaning-in-place.............................................................137.Scaling-up............................................................................138.Storage..................................................................................149.Troubleshooting................................................................1410.Intended use.......................................................................1711.Ordering Information (18)Code No. Product No. supplied 17-5247-01 HisTrap HP 5 × 1 ml 17-5247-05 HisTrap HP 100 × 1 ml 117-5248-01 HisTrap HP 1 × 5 ml 17-5248-02 HisTrap HP 5 × 5 ml 17-5248-05HisTrap HP 100 × 5 ml 1Connectors supplied Usage No. supplied 1/16” male/luer femaleConnection of syringe to top of HiTrap column1Tubing connector flangeless/M6 femaleConnection of tubing (e.g. Peristaltic Pump P1) to bottom of HiTrap column 11Tubing connector flangeless/M6 male Connection of tubing (e.g. Peristaltic Pump P1) to top of HiTrap column 21Union 1/16” female/M6 male Connection to original FPLC? System through bottom of HiTrap column1Union M6 female/1/16” maleConnection to original FPLC System through top of HiTrap column 1Stop plug female, 1/16”Sealing bottom of HiTrap column 2, 5 or 71DescriptionMedium propertiesHisTrap HP 1 ml and 5 ml columns are prepacked with NiSepharose High Performance, which consists of 34 µm highlycross-linked agarose beads with an immobilized chelating group.The medium has then been charged with Ni2+-ions.Several amino acids, for example histidine, form complexes with many metal ions. Ni Sepharose High Performance selectively binds proteins if suitable complex-forming amino acid residues areexposed on the protein surface.Additional histidines, such as in the case of (histidine)6 -tag,increase affinity for Ni2+ and generally make the histidine-tagged protein the strongest binder among other proteins in for example an E. coli extract.Column propertiesHisTrap HP columns are made of biocompatible polypropylenethat does not interact with biomolecules. Columns are deliveredwith a stopper on the inlet and a snap-off end on the outlet. Thecolumns have porous top and bottom frits that allow high flowrates. They cannot be opened or refilled.Columns can be operated with either a syringe and the supplied luer connector, a peristaltic pump, or a chromatography systemsuch as ?KTA design.Note:To prevent leakage, ensure that the connector is tight.Table 1. HisTrap HP characteristics.1Dynamic binding capacity conditions:Note: Dynamic binding capacity is protein-dependent.2H 2O at room temperature 3Ni 2+-stripped mediumMatrixHighly cross-linked spherical agarose, 6%Average particle size 34 µmMetal ion capacity ~ 15 µmol Ni 2+/ml mediumDynamic binding capacity 1 At least 40 mg (histidine)6-tagged protein/ml medium Column volumes 1 ml or 5 ml Column dimensions i.d. × H:0.7 × 2.5 cm (1 ml) 1.6 × 2.5 cm (5 ml)Recommended flow rate 1 and 5 ml/min for 1 and 5 ml column respectivelyMax. flow rates 4 and 20 ml/min for 1 and 5 ml column respectively Max back pressure 20.3 MPa, 3 barCompatibility during use Stable in all commonly used buffers, reducingagents, denaturants, and detergents (s ee Table 2)Chemical stability 30.01 M HCl, 0.1 M NaOH. Tested for 1 week at 40°C.1 M NaOH, 70% acetic acid. Tested for 12 hours.2% SDS. Tested for 1 hour.30% 2-propanol. Tested for 30 min.Avoid in buffers Chelating agents, e.g. EDTA, EGTA, citrate (see Table 2)pH stability 3short term (at least 2 hours): 2 to 14 long term (≤ 1 week): 3 to 12Storage 20% ethanol Storage temperature4°C to 30°CSample:1 mg/ml (histidine)6-tagged pure protein (M r 28 000 or 43 000) inbinding buffer (Q B, 10% determination) or (histidine)6-tagged protein bound from E. coli extractColumn volume: 0.25 ml or 1 ml Flow rate: 0.25 ml/min or 1 ml/min Binding buffer: 20 mM sodium phosphate, 0.5 M NaCl, 5 mM imidazole, pH 7.4Elution buffer: 20 mM sodium phosphate, 0.5 M NaCl, 0.5 M imidazole, pH 7.4The Ni 2+-charged medium is compatible with all commonly used aqueous buffers, reducing agents, denaturants such as 6 M Gua-HCl and 8 M urea, and a range of other additives (see Table 2).Table 2. Ni Sepharose High Performance is compatible with the following compounds, at least at the concentrations given.1See Notes and blank run, p. 10–11.2Tested for 1 week at 40°C.3The strong chelator EDTA has been used successfully in some cases, at 1 mM.Generally, chelating agents should be used with caution (and only in the sample, not the buffers). Any metal-ion stripping may be counteracted by addition of a small excess of MgCl 2 before centrifugation/filtration of the sample. Note that stripping effects may vary with applied sample volume.Reducing agents 15 mM DTE 5 mM DTT20 mM ?-mercaptoethanol 5 mM TCEP10 mM reduced glutathione Denaturing agents 8 M urea 26 M guanidine hydrochloride 2Detergents2% Triton? X-100 (nonionic)2% Tween? 20 (nonionic)2% NP-40 (nonionic)2% cholate (anionic)1% CHAPS (zwitterionic)Other additives500 mM imidazole 20% ethanol 50% glycerol 100 mM Na 2SO 41.5 M NaCl 1 mM EDTA 360 mM citrate 3Buffer substances50 mM sodium phosphate, pH 7.4100 mM Tris-HCl, pH 7.4100 mM Tris-acetate, pH 7.4100 mM HEPES, pH 7.4100 mM MOPS, pH 7.4100 mM sodium acetate, pH 422General considerationsHisTrap HP is supplied precharged with Ni2+ ions. In general, Ni2+ is the preferred metal ion for purification of recombinant histidine-tagged proteins. Note, however, that in some cases it may be wise to test other metal ions, for example Zn2+ and Co2+, as the strength of binding depends on the nature of the histidine-tagged protein as well as the metal ion (see Optimization).We recommend binding at neutral to slightly alkaline pH (pH 7–8) in the presence of 0.5–1.0 M NaCl. Sodium phosphate buffers are often used. Tris-HCl can generally be used, but should be avoided in cases where the metal-protein affinity is very weak, since it may reduce binding strength. Avoid chelating agents such as EDTA or citrate in buffers, see Table2.Including salt, for example 0.5–1.0 M NaCl in the buffers andsamples, eliminates ion-exchange effects but can also have amarginal effect on the retention of proteins.Imidazole at low concentrations is commonly used in the binding and the wash buffers to minimize binding of host cell proteins. For the same reason, it is important to also include imidazole in thesample (generally, at the same concentration as in the washbuffer). At somewhat higher concentrations, imidazole may alsodecrease the binding of histidine-tagged proteins. The imidazole concentration must therefore be optimized to ensure the bestbalance of high purity (low binding of host cell proteins) and high yield (binding of histidine-tagged target protein). This optimalconcentration is different for different histidine-tagged proteins,and is usually slightly higher for Ni Sepharose High Performance than for similar IMAC media on the market (see Data File18-1174-40). Use highly pure imidazole; such imidazole givesessentially no absorbance at 280 nm.As alternatives to imidazole elution, histidine-tagged proteins can be eluted from the medium by several other methods orcombinations of methods – a lowering of pH within the range of2.5–7.5 can be used, for example. At pH values below 4, metal ionswill be stripped off the medium.Note:If the proteins are sensitive to low pH, we recommendcollection of the eluted fractions in tubes containing1 M Tris-HCl, pH 9.0 (60–200 µl/ml fraction) to restore thepH to neutral.Chelating agents such as EGTA or EDTA will also strip metal ionsfrom the medium and thereby cause protein elution, but the target protein pool will then contain Ni2+ ions. In this case, Ni2+ ions can be removed by desalting on a HiTrap? Desalting, a PD-10 Desalting Column, or HiPrep? 26/10 Desalting, (see Table3).Leakage of Ni2+ from Ni Sepharose High Performance is very low under all normal conditions, lower than for other IMAC mediatested. For applications where extremely low leakage duringpurification is critical, leakage can be even further reduced byperforming a blank run (see page 11). Likewise, a blank run should also be performed before applying buffers/ samples containingreducing agents (see page 11).Whatever conditions are chosen, HisTrap HP columns can beoperated with a syringe, peristaltic pump, or chromatographysystem.Note:If Peristaltic Pump P-1 is used, the maximum flow rate that can be run on a HisTrap HP 1 ml column is 3 ml/min.3OperationBuffer preparationWater and chemicals used for buffer preparation should be of high purity. Filter buffers through a 0.22 µm or a 0.45 µm filter beforeuse.Use high purity imidazole as this will give very low or noabsorbance at 280 nm.If the recombinant histidine-tagged protein is expressed asinclusion bodies, include 6 M Gua-HCl or 8 M urea in all buffers and sample. On-column refolding of the denatured protein may bepossible.Recommended conditionsSample preparationFor optimal growth, induction, and cell lysis conditions for your recombinant histidine-tagged clones, please refer to established protocols.Adjust the sample to the composition and pH of the binding buffer by: Adding buffer, NaCl, imidazole, and additives fromconcentrated stock solutions; by diluting the sample with binding buffer; or by buffer exchange, (see Table 3). Do not use strong bases or acids for pH-adjustment (precipitation risk). Filter the sample through a 0.22 µm or a 0.45 µm filter and/or centrifuge it immediately before applying it to the column.To prevent the binding of host cell proteins with exposed histidine, it is essential to include imidazole at a low concentration in the sample and binding buffer (see Optimization).Binding buffer: 20 mM sodium phosphate, 0.5 M NaCl,20–40 mM imidazole, pH 7.4 (The optimal imidazole concentration is protein-dependent; 20–40 mM is suitable for many proteins.)Elution buffer:20 mM sodium phosphate, 0.5 M NaCl, 500 mM imidazole, pH 7.4 (The imidazole concentration required for elution is protein-dependent).Table 3. Prepacked columns for desalting and buffer exchangePurification1Fill the syringe or pump tubing with distilled water. Remove the stopper and connect the column to the syringe (use the luerconnector provided), laboratory pump or chromatographysystem tubing “drop-to-drop” to avoid introducing air into thesystem.2Remove the snap-off end at the column outlet.3Wash the column with 3–5 column volumes of distilled water.4Equilibrate the column with at least 5 column volumes of binding buffer. Recommended flow rates are 1 ml/min or5 ml/min for the 1 and 5 ml columns respectively.In some cases a blank run is recommended before finalequilibration/ sample application (see page 11).5Apply the pretreated sample using a syringe or a pump.6Wash with binding buffer until the absorbance reaches a steady baseline (generally, at least 10–15 column volumes).Note:Purification results are improved by using imidazole insample and binding buffer (see Optimization).7Elute with elution buffer using a one-step or linear gradient.Five column volumes are usually sufficient if the protein ofinterest is eluted by a one-step gradient. A shallow gradient, forexample a linear gradient over 20 column volumes or more,may separate proteins with similar binding strengths.Note:If imidazole needs to be removed from the protein, use HiTrap Desalting, a PD-10 Desalting Column, or HiPrep26/10 Desalting depending on the sample volume (seeTable3).Note:Ni Sepharose High Performance is compatible withreducing agents. However, removal of any weakly boundNi2+ ions by performing a blank run without reducingagents (as described on page 11) before applying buffer/sample including reducing agents is recommended. Do notleave HisTrap HP columns with buffers including reducingagents when not in use.Note:Leakage of Ni2+ from Ni Sepharose High Performance is low under all normal conditions. The leakage is lower than forother IMAC media tested (see Data File Ni Sepharose HighPerformance, 18-1174-40). For very critical applications,leakage during purification can be even further diminishedby performing a blank run (as described below) beforeloading sample.Blank run:Use binding buffer and elution buffer without reducing agents.1Wash the column with 5 column volumes of distilled water (to remove the 20% ethanol).2Wash with 5 column volumes of elution buffer.3Equilibrate with 10 column volumes of binding buffer.4OptimizationImidazole at low concentrations is commonly used in the binding and the wash buffers to minimize binding of host cell proteins. For the same reason, it is important to also include imidazole in thesample (generally, at the same concentration as in the washbuffer). At somewhat higher concentrations, imidazole may alsodecrease the binding of histidine-tagged proteins. The imidazole concentration must therefore be optimized to ensure the bestbalance of high purity (low binding of host cell proteins), and high yield (binding of histidine-tagged target protein). This optimalconcentration is different for different histidine-tagged proteins,and is usually slightly higher for Ni Sepharose High Performance than for similar IMAC media on the market (see Data File NiSepharose High Performance, 18-1174-40). Finding the optimalimidazole concentration for a specific histidine-tagged protein is a trial-and-error effort, but 20–40 mM in the binding and washbuffers is a good starting point for many proteins. Use a high purity imidazole, such imidazole gives essentially no absorbance at280 nm.Ni2+ is usually the first choice metal ion for purifying most(histidine)6-tagged recombinant proteins from nontagged host cell proteins, and also the ion most generally used. Nevertheless, it isnot always possible to predict which metal ion will be best for agiven protein. The strength of binding between a protein and ametal ion is affected by several factors, including the length,position, and exposure of the affinity tag on the protein, the type of ion used, and the pH of buffers, so some proteins may be easier to purify with ions other than Ni2+.A quick and efficient way to test this possibility and optimizeseparation conditions is to use HiTrap IMAC HP 1 ml columns,which are packed with IMAC Sepharose High Performance (notcharged with metal ions). Each column can be charged withdifferent metal ions, for example Cu2+, Co2+, Zn2+, Ca2+, or Fe2+.Instructions are included with each column.A study to compare the purification of six (histidine)6-taggedrecombinant proteins, including three variants of maltose-binding protein, with different metal ions has indicated that Ni2+ generally gives best selectivity between (histidine)-tagged and nontaggedhost-cell proteins (see Application Note 18-1145-18).5Stripping and rechargingNote:The column does not have to be stripped and recharged between each purification if the same protein is going to bepurified; it is sufficient to strip and recharge it after 5–7purifications, depending on the cell extract, extract volume,target protein, etc.Recommended stripping buffer: 20 mM sodium phosphate,0.5 M NaCl, 50 mM EDTA, pH 7.4Strip the column by washing with at least 5–10 column volumes of stripping buffer. Wash with at least 5–10 column volumes ofbinding buffer and 5–10 column volumes of distilled water before recharging the column.Recharge the water-washed column by loading 0.5 ml or 2.5 ml of0.1 M NiSO4 in distilled water on HisTrap HP 1 ml and 5 ml column,respectively. Salts of other metals, chlorides, or sulfates, may also be used (see“Optimization”). Wash with 5 column volumes distilled water, and 5 column volumes binding buffer (to adjust pH) before storage in 20% ethanol.6Cleaning-in-placeWhen an increase in back-pressure is seen, the column can becleaned. Before cleaning, strip off Ni2+ ions using therecommended procedure described above.After cleaning, store in 20% ethanol (wash with 5 column volumes) or recharge with Ni2+ prior to storage in ethanol.The Ni2+-stripped column can be cleaned by the followingmethods;Remove ionically bound proteins by washing the column with several column volumes of 1.5 M NaCl; then wash the columnwith approximately 10 column volumes of distilled water.Remove precipitated proteins, hydrophobically bound proteins, and lipoproteins by washing the column with 1 MNaOH, contact time usually 1–2 hours (12 hours or more forendotoxin removal). Then wash the column withapproximately 10 column volumes of binding buffer, followedby 5–10 column volumes of distilled water.Remove hydrophobically bound proteins, lipoproteins, and lipids by washing the column with 5–10 column volumes 30%isopropanol for about 15–20 minutes. Then wash the columnwith approximately 10 column volumes of distilled water.Alternatively, wash the column with 2 column volumes ofdetergent in a basic or acidic solution. Use, for example,0.1–0.5% nonionic detergent in 0.1 M acetic acid, contact time1–2 hours. After treatment, always remove residual detergentby washing with at least 5 column volumes of 70% ethanol.Then wash the column with approximately 10 column volumesof distilled water.7Scaling-upTwo or three HisTrap HP 1 ml or 5 ml columns can be connected in series for quick scale-up (note that back-pressure will increase).Ni Sepharose High Performance, the medium prepacked inHisTrap HP columns, is supplied preswollen in 25 and 100 ml labpacks (see Ordering Information). An alternative scale-up strategy is thus to pack the medium in empty columns – Tricorn? and XK columns are suitable for this purpose. 8StorageStore HisTrap HP columns in 20% ethanol at 4°C to 30°C.9TroubleshootingThe following tips may be of assistance. If you have any furtherquestions about your HisTrap HP column, please visit/doc/25f3fd1aa76e58fafab0030a.html /hitrap, contact our technical support, or your local representative.Note:When using high concentrations of urea or Gua-HCl,protein unfolding generally takes place. Refolding on-column (or after elution) is protein-dependent.Tips:To minimize dilution of the sample, solid urea or Gua-HCl can be added.Tips:Samples containing urea can be analyzed directly by SDS-PAGE whereas samples containing Gua-HCl must be buffer-exchangedto a buffer with urea before SDS-PAGE.Column has clogged:Cell debris in the sample may clog the column. Clean the column according to the section Cleaning-in-place.It is important to centrifuge and/or filter the sample through a0.22 µm or a 0.45 µm filter, see Sample preparation. Sample is too viscous:If the lysate is very viscous due to a high concentration of host nucleic acid, continue sonication until the viscosity is reduced,and/or add DNase I to 5 µg/ml, Mg2+ to 1 mM, and incubate onice for 10–15 min. Alternatively, draw the lysate through asyringe needle several times.Protein is difficult to dissolve or precipitates during purification:The following additives may be used: 2% Triton X-100, 2% Tween 20, 2% NP-40, 2% cholate, 1% CHAPS, 1.5 M NaCl,50% glycerol, 20 mM ?-mercaptoethanol, 1–3 mM DTT or DTE(up to 5 mM is possible but depends on the sample and thesample volume), 5 mM TCEP, 10 mM reduced glutathione, 8 Murea, or 6 M Gua-HCl. Mix gently for 30 min to aid solubilizationof the tagged protein (inclusion bodies may require longermixing). Note that Triton X-100 and NP-40 (but not Tween)have a high absorbance at 280 nm. Furthermore, detergentscannot be easily removed by buffer exchange.No histidine-tagged protein in the purified fractions:?Elution conditions are too mild (histidine-tagged protein still bound: Elute with an increasing imidazole gradient or decreasing pH to determine the optimal elution conditions.Protein has precipitated in the column: For the nextexperiment, decrease amount of sample, or decrease proteinconcentration by eluting with linear imidazole gradient insteadof imidazole steps. Try detergents or changed NaClconcentration, or elute under denaturing (unfolding)conditions (add 4–8 M urea or 4–6 M Gua-HCl).Nonspecific hydrophobic or other interaction: Add a nonionic detergent to the elution buffer (e.g. 0.2% Triton X-100)or increase the NaCl concentration.Concentration of imidazole in the sample and/or binding buffer is too high: The protein is found in the flow-through material. Decrease the imidazole concentration.Histidine-tag may be insufficiently exposed: The protein is found in the flowthrough material; perform purification of unfolded protein in urea or Gua-HCl as for inclusion bodies.Buffer/sample composition is incorrect: The protein is found in the flowthrough material. Check pH and composition of sample and binding buffer. Ensure that chelating or strongreducing agents are not present in the sample at too highconcentration, and that the concentration of imidazole is nottoo high.SDS-PAGE of samples collected during the preparation of thebacterial lysate may indicate that most of histidine-tagged protein is located in the centrifugation pellet. Possible causes and solutions are:Sonication may be insufficient: Cell disruption may be checked by microscopic examination or monitored bymeasuring the release of nucleic acids at A260. Addition oflysozyme (up to 0.1 volume of a 10 mg/ml lysozyme solution in25 mM Tris-HCl, pH 8.0) prior to sonication may improveresults. Avoid frothing and overheating as this may denaturethe target protein. Over-sonication can also lead tocopurification of host proteins with the target protein.The protein may be insoluble (inclusion bodies): The protein can usually be solubilized (and unfolded) from inclusion bodies using common denaturants such as 4–6 M Gua-HCl, 4–8 Murea, or strong detergents. Prepare buffers containing 20 mMsodium phosphate, 8 M urea, or 6 M Gua-HCl, and suitableimidazole concentrations, pH 7.4–7.6. Buffers with urea shouldalso include 500 mM NaCl. Use these buffers for samplepreparation, as binding buffer and as elution buffer. Forsample preparation and binding buffer, use 10–20 mMimidazole or the concentration selected during optimizationtrials (including urea or Gua-HCl).The protein is collected but is not pure (multiple bands on SDS polyacrylamide gel):Partial degradation of tagged protein by proteases: Add protease inhibitors (use EDTA with caution, see Table2). Contaminants have high affinity for nickel ions: Elute with a stepwise or linear imidazole gradient to determine optimal imidazole concentrations to use for binding and for wash; addimidazole to the sample in the same concentration as thebinding buffer. Wash before elution with binding buffercontaining as high concentration of imidazole as possible,without causing elution of the tagged protein. A shallowimidazole gradient (20 column volumes or more), mayseparate proteins with similar binding strengths. If optimizedconditions do not remove contaminants, further purificationby ion exchange chromotography (HiTrap Q HP orHiTrap SP HP) and/or gel filtration (Superdex? Peptide,Superdex 75 or Superdex 200) may be necessary.Contaminants are associated with tagged proteins: Add detergent and/or reducing agents before sonicating cells. Increase detergent levels (e.g. up to 2% Triton X-100 or2% Tween 20), or add glycerol (up to 50%) to the wash bufferto disrupt nonspecific interactions.Histidine-tagged protein is eluted during sample loading/wash:Buffer/sample composition is incorrect: Check pH and composition of sample and binding buffer. Ensure thatchelating or strong reducing agents are not present in thesample at a too high concentration, and that theconcentration of imidazole is not too high.Histidine-tag is partially obstructed: Purify under denaturing conditions (use 4–8 M urea or 4–6 M Gua-HCl).Column capacity is exceeded: Join two or three HisTrap HP1 ml columns together or change to a HisTrap HP 5 ml column. 10Intended useThe HisTrap HP is intended for research use only, and shall not be used in any clinical or in vitro procedures for diagnostic purposes. 11Ordering InformationProduct No. supplied Code No.HisTrap HP 5 × 1 ml 17-5247-01100 × 1 ml1 17-5247-051 × 5 ml 17-5248-015 × 5 ml 17-5248-02100 × 5 ml1 17-5248-05 Related products No. supplied Code No.100 ml 17-5268-02 HiTrap Desalting 5 × 5 ml 17-1408-01100 × 5 ml1 11-0003-29 PD-10 Desalting Column 30 17-0851-01 HiPrep 26/10 Desalting 1 × 53 ml 17-5087-014 × 53 ml 17-5087-02HisTrap FF 5 × 1 ml 17-5319-01100 × 1 ml1 17-5319-025 × 5 ml 17-5255-01100 × 5 ml1 17-5255-02 HisTrap FF crude 5 × 1 ml 11-0004-58100 × 1 ml1 11-0004-595 × 5 ml 17-5286-01100 × 5 ml1 17-5286-02 HisTrap FF crude Kit 1 kit 28-4014-77 HisPrep? FF 16/10 1 × 20 ml 28-9365-511Pack size available by special order.1 One connector included in each HiTrap package.2 Two, five, or seven stop plugs female included in HiTrap packages depending on the product.3One fingertight stop plug is connected to the top of each HiTrap column at delivery.AccessoriesNo. Supplied Code No.1Tubing connector flangeless/M6 female 12 18-1003-68Tubing connector flangeless/M6 male 1 2 18-1017-98Union 1/16” female/M6 male 1 6 18-1112-57Union M6 female /1/16” male 1 5 18-3858-01Union luerlock female/M6 female 218-1027-12HiTrap/HiPrep, 1/16” male connector for ?KTA design8 28-4010-81Stop plug female, 1/16”2 5 11-0004-64Fingertight stop plug, 1/16”35 11-0003-55Related literatureCode No.Recombinant Protein Purification Handbook, Principles and Methods18-1142-75Affinity Chromatography Handbook, Principles and Methods18-1022-29Affinity Chromatography, Columns and Media Selection Guide。
performance优化实践
performance优化实践Performance优化实践随着互联网的快速发展，用户对网站和应用程序的性能要求也越来越高。
一个高性能的网站不仅能够提升用户体验，还能够提高网站的竞争力和用户黏性。
因此，对于开发人员来说，性能优化是一项非常重要的工作。
本文将介绍一些常见的性能优化实践，帮助开发人员提高网站和应用程序的性能。
1. 前端优化前端是用户与网站或应用程序进行交互的界面，因此前端的性能优化尤为重要。
以下是一些前端性能优化的实践：1.1 压缩和合并资源：将CSS和JavaScript文件进行压缩和合并，减少HTTP请求和文件大小，提高页面加载速度。
1.2 图片优化：使用合适的图片格式，并通过压缩和裁剪图片来减少文件大小。
1.3 使用缓存：合理使用浏览器缓存和CDN缓存，减少重复请求，提高页面加载速度。
1.4 异步加载：将不需要立即加载的资源延迟加载，通过异步请求或懒加载的方式，减少页面加载时间。
1.5 响应式设计：为不同的设备提供适配的页面布局和样式，提高页面在移动设备上的加载速度和用户体验。
2. 数据库优化数据库是网站和应用程序存储数据的关键组件，对数据库进行优化可以提高系统的响应速度。
以下是一些数据库性能优化的实践：2.1 索引优化：为频繁查询的字段添加索引，减少数据库的扫描时间，提高查询效率。
2.2 数据库分表：将大表拆分为多个小表，减少单表的数据量，提高查询和写入的效率。
2.3 SQL优化：优化SQL语句的写法，避免全表扫描和不必要的联表查询，减少数据库的负载。
2.4 缓存优化：使用缓存技术将热门数据存储在内存中，减少对数据库的访问，提高系统的响应速度。
3. 服务器优化服务器是网站和应用程序的基础设施，对服务器进行优化可以提高系统的性能和稳定性。
以下是一些服务器性能优化的实践：3.1 负载均衡：使用负载均衡技术将请求分发到多台服务器上，减少单台服务器的负载，提高系统的并发处理能力。
3.2 缓存技术：使用缓存技术将动态生成的内容缓存起来，减少服务器的计算和数据库的访问，提高系统的响应速度。
程序性能分析与优化实战
程序性能分析与优化实战随着计算机技术的日益发展，企业和个人所面临的计算任务也越来越复杂，其中最重要的问题之一就是程序的性能。
性能分析和优化是一项非常重要的工作，可以帮助程序员更好地理解和优化程序。
本文将介绍一些程序性能分析和优化的实践技巧。
1. 程序性能分析程序性能分析是为了找出程序中潜在的瓶颈，以便优化程序性能。
常用的程序性能分析工具包括Gprof、Valgrind和Perf等，它们都提供了很多详细的性能数据和报告，可以帮助程序员快速定位性能问题的原因。
下面介绍一些常见的性能分析方法。
1.1 Gprof分析GNU Profiler (Gprof)是GNU工具包中的一个分析器，用于分析程序的性能瓶颈。
它使用计数器来记录程序在每个子程序内的运行时间，并生成图形化报告。
以下是使用Gprof进行性能分析的步骤：- 编译源代码时加上-g参数- 运行程序并生成gmon.out文件- 使用Gprof工具分析gmon.out文件1.2 Valgrind分析Valgrind是一个强大的开源工具包，其主要功能是检测程序运行时的内存泄漏和错误。
Valgrind通过模拟CPU执行，可以对程序进行全面的性能分析。
下面是使用Valgrind进行性能分析的步骤：- 编译源代码时加上-g参数和-fno-omit-frame-pointer参数- 运行程序并使用Valgrind工具进行分析1.3 Perf分析Performance Counters for Linux (Perf)是Linux内核中的一个性能分析工具，通过性能事件统计器来记录程序执行过程中的函数调用情况、CPU占用率等信息，可以非常详细地分析程序的性能问题。
以下是使用Perf进行性能分析的步骤：- 使用perf record命令开始记录执行信息- 使用perf report命令查看报告2. 程序性能优化性能优化是为了提高程序的执行效率，减少程序所占用的计算资源。
求解零空闲流水线调度问题的改进蚁群算法
始化 方法 和更新规 则 ， 用新的 状 态转移策略 构 建新解 ， 采 结合快速 插入 邻域局部 搜 索算 法 ， 解决蚁 群 算 法 易陷入
局部 收敛 的缺点 ， 而提 高算 法的搜 索效率 。基 于典型 算例 的仿 真 实验 ， 明 了改进 算 法具有 高效性 和优越 性。 从 表
关键 词 ：蚁 群算 法 ； 息 素密度 ； 息素更 新规 则 ；零 空闲流水 线调度 ；最 大完工 时间 ；邻域搜 索 信 信 中图分类 号 ：Ｔ Ｉ ； Ｐ ０ ． Ｐ８ Ｔ ３１６ 文 献标 志码 ：Ａ 文章 编号 ：１０ — ６５ ２ １ ） ３ ０ ５ — ３ ０ １３ ９ （ ０ １ ０ — ８ ９ ０
Ｋｅ ｏ ｄ ｙ ｗ ｒ ｓ： ａ ｔｃ ｌ ｎ ｐ ｉ ｚ ｔｏ ｌ ｏ ｔ ； ｐ ｒ ｍ ｏ ｎｓｔ ｐ ｒ ｍｏ ｐｄ ｔｎ ｌｓ； ｎ —ｄｅ ｆｏ ｎ ｏｏ ｙ ｏ ｔｍｉａｉ ｎ ａｇ ｒ ｈｍ ｉ ｈｅｏ ｎ ｄｅ ｉｙ； ｈｅｏ ｎ ｕ ａｉ ｇ ｒ ｅ ｕ ｏ ｉ ｌ ｗ ｓ ｏ ｃ ｄ ｉ ｇ； ｌ ｈ ｐ ｓ ｈｅ ｕｌｎ ｍａ ｓ ａ ｋｅ ｐ ｎ：ｌｃ １ｓ ａｃ ｏ ａ ｅ ｒ ｈ
ｔｅ ｐ ｅ ｅ ｔｄ ａｇ ｒｔｍ ｓ ｅｆｃｉ ｅ ａ ｄ ｓ ｐ ｒｏ ｉ ｎ ｆ ｄｎ ｐ ｉ ｌ ｒｎ ａ ｐ ｉ ｌｓ ｌ ｔ ｎ ． ｈ ｒ ｓ ｎ ｅ ｌ ｏｉ ｈ ｉ ｆ ｔ ｎ ｕ ｅ ｉｒｔ ｉ ｎ ｉ ｇ ｏ ｔ ｅ ｒｏ ｔ ｏ ｕｉ ｓ ｅ ｖ ｙ ｉ ｍａ ｏ ｍａ ｏ
ｄ ｉ１ ．９ ９ ｊｉ ｎ １０ — ６ ５ ２ １ ． ３ ０ ７ ｏ：０ ３ ６ ／．ｓ ．０ １ ３ ９ ．０ １０ ． １ ｓ
Ａｎ － ｏ ｏ ｙ ｈ ｕ ｉｔ ｌ ｏ ｉｈ ｆ ｒ Ｄ －ｄ ｅ ｆｏ ｓ ｏ ｃ ｅ ｕ ｉ ｇ ｐ ｏ ｌｍ ｔｃ ｌ ｎ ｅ ｒｓｉ ａｇ ｒｔ ｍ ｏ Ｏ－ ｌ ｗ ｈ ｐ ｓ ｈ ｄ ｌｎ ｒ ｂ ｅ － ｃ ｉ ｌ
周期性实时任务LLF调度算法改进
制、 航空航天 、 自适应 容错 和机器 人 等 ， 这些 领域 都要 求计算 机在允许 的时 限范围内给出响应 。最低松弛度
优先调度算法 （ｅｓ ｌ ｉ ｒ ， Ｌ ） １ ｔａ ｔ ｆｓ Ｌ Ｆ 是一 种高效 的周 ａ ｘｙ ｉｔ 期性任 务实时调度算法 。为完成实 时处 理任 务而合理 分 配处 理器 ， 从而提 高处 理器 的利用 率 。本 文对最 低
ｓ ｈｅ ｕ ｅ ｃ ｄ ｌ ｄ，ｉ ｈ ｒ ｓ ｏ ｆｔ ｅｅ ｉ ｎ ｍｏ ｅ ｕｒｅ ｔｔｓ ｒ ｇ ｎ ａ ｋ，ｔ ｅ ｅ ｅ ｕ ｉｎ ａ ｋ ｗｉｈ ｒｗｓ ｆｏ ｔｅ ｐ ｏ ｅ ｓ ｒａ ｈｅ ｅ ｄ ｏ ｈ ｐ ｅｅ ｅ ｕｉｎ ｔｍｅ Ｍ ａｌｂ ｈ ｘ ｃ ｔｏ ｔｓ ｔ ｄ ａ ｒｍ ｈ ｒｃ ｓｏ ｔｔ ｎ ｆ ｔｅ ｒ —ｘ ｃ ｔｏ ｉ ． ｔａ
构造的任务控制块代码如下 。
ｓ ｕｔ Ｃ ｔ ｃ Ｔ Ｂ｛ｃａ ａ ［ ］ ｒ ｈｒ ｍｅ ８ ； ｎ
’ ｃ ｌｔ ｙｌ； ｎｃ ｅ
∥任务的名称
／ 当前 Ｃ Ｕ时钟数 ／ Ｐ
最低松弛度优先 算法 Ｌ Ｆ是动态 调度算法 ， Ｌ 可通 过在任务运行 过程中的优先级计算 动态地 改变任务 的
ｔｅｅｒ ｅｔｄａ ｌ ｅｉ ｃｏｅ ｔ ｈ ｏ ｆｔｅ ｑ ｅ ｅ Ｐｅｅｅｕｉｎ ｔ ｓｉｔ ｄ ｃｄ ｉｔ ｔｓ ｏ ｔ ｌｂｏ ｋ（ Ｃ ．ａｔｒｔｅ ｔｓ ｓ ｈ ａｌ ｓ ｅｄｉ ｓ ｌｓ ｏ ｔｅ ｔｐ ｏ ｈ ｕ ｕ ． ｒ．ｘ ｃ ｔ ｉ ｉ ｎｒ ｕｅ ｎｏ ａｋ ｃ ｎｒ ｌｃ Ｔ Ｂ） ｆ ｈ ａｋ ｉ ｉ ｎ ｏ ｍｅ ｏ ｏ ｅ
３ 算法 的改进
为 使 任务 间频 繁 切换 的 次数 和松 弛 度 计 算 次 数 更
时序违例优化方法概述
时序违例（Temporal Violation）通常指的是在有时间限制的任务或流程中，某些操作未能按时完成的情况。
针对时序违例的优化方法可以包括以下几个方面：1. 流程优化：分析整个流程，识别瓶颈和关键节点，对流程进行优化和调整，以缩短整体的处理时间。
这可能涉及重新设计流程、简化步骤、优化资源配置等。
2. 任务调度优化：通过合理的任务调度算法，对任务进行合理的分配和调度，以尽量减少任务之间的等待时间和耗时，从而提高整体的处理效率。
3. 资源管理优化：合理管理和配置资源，包括人力、物力和财力等，在需要的地方增加资源投入，以确保任务得到及时处理。
这可能涉及到人员培训、设备更新、资源调配等方面。
4. 技术手段优化：利用现代技术手段，如自动化、智能化、数据分析等技术，来提高处理效率和准确性，从而减少时序违例的发生。
5. 风险管理：建立风险管理机制，及时识别潜在的时序违例风险点，采取相应的风险控制措施，以降低时序违例的概率和影响。
6. 数据分析和预测：通过对历史数据的分析和建模，可以预测未来可能出现时序违例的情况，从而提前采取措施来避免或减轻时序违例的发生。
当涉及到具体的时序违例优化时，可以考虑以下具体方法：1. 流程分析和重新设计：对整个流程进行详细分析，找出存在的瓶颈和不必要的步骤。
通过重新设计流程，去除冗余步骤，简化操作流程，以加快处理速度。
例如，可以通过并行处理、异步操作等方式来减少等待时间。
2. 并行处理和任务调度：将可以并行处理的任务进行分解，并合理安排任务的执行顺序。
通过并行处理和合理的任务调度算法，最大限度地减少任务之间的等待时间和耗时。
可以利用线程池、任务队列等机制来实现任务的并行处理和调度。
3. 资源优化和平衡：合理管理和配置资源，确保在关键时刻有足够的资源可用。
可以通过资源监控和负载均衡等手段，及时调整资源分配，避免资源瓶颈引起的时序违例。
同时，还可以考虑资源的预留和优先级设置，以保证重要任务的优先处理。
第6章 性能 过早的优化是程序设计中的万恶之源。 -Donald Knuth
第6章性能过早的优化是程序设计中的万恶之源。
-Donald Knuth (attributed to C. A. R. Hoare) 性能是只有趣的怪兽。
性能优化名声并不太好，因为它通常执行得太早，太频繁,以至于会牺牲可读性，可维护性，甚至正确性。
Rails已经足够快了,但如果不小心的话还是可能让它变慢.在进行性能优化时请记住以下几点：算法改进优于代码优化尝试压榨每个代码片段最后一个bit的性能很有诱惑性,但通常会让你迷失大局。
无论怎么优化C或汇编代码都不能使冒泡排序比快速排序更快。
自上而下开始优化。
作为一个通用规则，可维护性优于性能代码首先需要容易被读懂，然后才是速度优化。
只优化有问题的部分通常情况下，代码的时间分布不均匀: 80%的时间花在20%的代码上。
把有限的资源花在能带来重要性能提升的地方才有价值。
三思而后行度量是搞清楚你的代码把时间花在哪里的唯一方法。
就像做木工活一样，如果不知道哪些地方需要改进就动手修改的话会浪费大量时间。
在这一章里，我们将一起来探索一些能帮助我们找出问题根源的最好的工具和方法。
6.1 度量工具当然，为了正确测量性能，我们需要一些工具。
这部分是关于Ruby和Rails代码的分析，也包括一般的web应用。
有一系列工具可用来分析整个Rails堆栈，从HTTP一直到Ruby内部。
6.1.1 黑盒分析你会感兴趣的最基本的高级度量是：在典型情况下，服务器处理请求有多快？即使回答有些模糊，并与典型情况下的实际性能关系不大时，它仍然对测试缓存或部署一组新特性时的回归测试有用。
这项技术被称作黑盒分析：把服务器当作一个黑盒子来测量它可以处理多大的流量。
现在不关心盒子里边是什么，只关心它处理请求有多快。
我们先避开分析和调优的细节。
在这个阶段，我们需要一个基准测试工具──但是首先，先简短地转移到数学世界看看。
6.1.1.1 统计分析：必须知道的东西正确理解黑盒分析的结果不需要太多的统计分析知识，但有些东西还是必须要知道的。
优化代码性能的实用技巧和方法
优化代码性能的实用技巧和方法优化代码性能是程序员在开发过程中面临的一个重要问题。
一个高效的代码可以提高程序的运行速度、占用的系统资源等，从而提高用户体验。
下面列举了一些优化代码性能的实用技巧和方法。
1.基本算法优化：对于需要频繁执行的代码块，可以考虑使用更高效的算法。
例如，选择排序的时间复杂度为O(n^2)，而使用快速排序的时间复杂度为O(nlogn)。
选择合适的算法可以大大提高代码的性能。
2.减少循环次数：避免在循环中进行重复的计算。
例如，在遍历一个列表的过程中，如果需要多次计算列表的长度，可以在循环外进行计算，并将结果存储在一个变量中。
3.减少内存使用：对于需要大量数据处理的程序，内存使用是一个非常重要的问题。
可以尝试使用较小的数据类型或者设计一些高效的数据结构来减少内存使用量。
4.代码并行化：对于计算密集型任务，可以尝试使用多线程或者多进程来并行执行任务。
这样可以充分利用计算机的多核处理器，提高程序的运行速度。
5.缓存优化：合理使用缓存可以减少对磁盘或网络的读写操作，提高代码的性能。
例如，可以将一些需要频繁访问的数据存储在缓存中，避免重复的读取过程。
6.选择合适的数据结构：根据程序的需求选择合适的数据结构可以大大提高代码的性能。
例如，如果需要频繁插入或删除元素，可以选择使用链表而不是数组。
7.懒加载：延迟加载是一种常见的性能优化方法。
通过在需要的时候才加载数据或执行操作，可以避免不必要的计算和资源浪费。
8.数据预处理：对于一些需要复杂计算的数据，可以事先进行预处理，并将结果存储在数组或者哈希表中。
这样可以避免重复计算，提高程序的性能。
9.代码复用：合理使用函数或类可以避免代码的重复编写和冗余。
代码复用可以提高程序的可维护性和性能。
10.提前退出：在代码中尽可能避免使用无限循环。
当满足某个条件时，可以提前退出循环，减少代码的执行次数。
11.使用编译器优化选项：大多数编译器都提供一些优化选项，可以帮助改进代码的性能。
nvpmodel指令 -回复
nvpmodel指令-回复nvpmodel是英伟达公司为Jetson平台提供的一款配置功耗模式的实用工具。
Jetson是英伟达针对嵌入式应用的计算平台系列，广泛应用于无人驾驶、智能机器人、无人机等领域。
nvpmodel工具通过更改系统的功耗模式，以实现动态平衡系统性能与功耗之间的关系。
下面将逐步介绍nvpmodel指令的用途、指令的基本用法以及常用的功耗模式。
首先，我们来了解一下nvpmodel指令的用途。
nvpmodel可以帮助用户在Jetson平台上灵活控制系统的功耗与性能表现。
在应用开发、调试和产品部署等阶段，nvpmodel能够有效地优化系统的功耗和性能，找到最佳平衡点。
通过调整功耗模式，我们可以控制CPU和GPU的工作频率、核数以及电压等参数，以满足不同应用场景的需求。
nvpmodel指令的基本用法如下所示：nvpmodel -qnvpmodel -m [model]其中，`-q`选项用于查询当前的功耗模式，返回当前模式的编号。
`-m`选项后跟着功耗模式的编号，用于设置特定的功耗模式。
在Jetson平台上，有多种功耗模式可供选择，常见的功耗模式包括：- `0`：最大性能模式，所有CPU和GPU核心均工作在最高频率，功耗较高。
- `1`：动态功耗模式，系统在满足性能要求的前提下，尽可能降低功耗。
- `2`：最大效能模式，所有CPU和GPU核心工作在较高频率，功耗略高。
- `3`：最低功耗模式，所有CPU和GPU核心工作在较低频率，功耗最低，适用于资源受限的应用场景。
接下来，我们将使用nvpmodel指令在Jetson平台上设置不同的功耗模式，以感受不同模式下系统的性能与功耗的表现。
第一步，我们先查询当前的功耗模式，可以使用以下指令：nvpmodel -q假设返回结果为`2`，表示当前模式为最大效能模式。
接下来，我们将尝试将功耗模式切换到最低功耗模式。
第二步，我们执行以下指令将功耗模式设置为最低功耗模式：nvpmodel -m 3执行后，系统将切换到最低功耗模式，所有CPU和GPU核心将工作在较低频率，功耗最低。
铝掺杂富锂锰基正极材料Li_(1.2)Ni_(0.2)Mn_(0.6)O_2的研究
Vol.53 No.6June,2021第53卷第6期2021年6月研究与开发无机盐工业INORGANIC CHEMICALS INDUSTRYDoi:10.19964/j.issn.1006-4990.2020-0415铝掺杂富锂锰基正极材料Li 1-2Ni 0.2Mn 0.6O 2的研究周 伟「，陈彦逍「，郭孝东「，向 伟2（1.四川大学，四川成都610065 ； 2.成都理工大学）摘要:针对无钻锰基富锂材料Li ,.2Ni ….2Mn ….6O 2固有的循环稳定性差、循环电压衰减严重等问题，研究了铝掺杂结合固相煅烧法对该材料在微观形貌及结构、电化学性能等方面的影响。
研究结果显示，铝掺杂不仅能促使该材料 的表层形貌更加致密，而且可以为该材料带来更稳定的晶体结构,这有利于该材料在长充放电循环中抵抗因结构降 级带来的一系列不利因素,最终致使其电化学性能更加优异。
此外,当铝掺杂量为1%（物质的量分数）时该材料在高倍率下的放电比容量、循环稳定性、电压保持率等均达到最优效果，在2.0~4.8 V 电压区间内0.1C 倍率下首圈放电比容量高达248.8 mA ・h/g,200圈循环充放电后其放电比容量保持率由未掺杂时的57.9%提升至77.6%,循环电压保持 率也由84.2%提升至85.6%o 以上结果充分显示了 1%铝掺杂对锰基富锂材料Li 1.2Ni 0.2Mn 0.6O 2具有优异的改良效果。
关键词:锂离子电池;正极材料;铝掺杂；Li 1.2Ni o.2Mn o.6O 2中图分类号:TQ131.11 文献标识码:A 文章编号：1006-4990（2021 ）06-0128-06Study on aluminum -doped lithium -rich manganese -based cathode materials of Li 1.2Ni 0.2Mn 0.6O 2Zhou Wei 1 袁 Chen Yanxiao 1, Guo Xiaodong 1 袁 Xiang Wei 2（1.Sichuan University , Che ngdu 610065, China ；1.Che n gdu Univ e rs ity of Te c h n o l ogy ）Abstract : In order to solve the inherent problems of poor cycling stability and serious cycling voltage attenuation of cobalt- free Mn-based lithium-rich materials of Li 1.2Ni （）.2Mn （）.6O 2, the effect of aluminum doping combined with solid phase calcination method on the micromorphology , structure and electrochemical properties of the material were studied in this paper.The resu lts showed that the aluminum doping not only made the surface morphology of the material denser , but also brought a morestable crystal structure to the material , which was conducive to the resistance of the material to a series of adverse factors caused by the structural reversion in the long charge-discharge cycle , and finally led to its more excellent electrochemical per-formance.In addition , when the doping amount of aluminum was 1%, the discharge specific capacity , cycle stability and voltage retention of the material at high rate all achieved the best optimization performance.The discharge specific capacity of the first cycle at 0.1C ratio was as high as 248.8 mA ・h/g in the voltage range of 2.0~4.8 V.After 200 cycles of charging and dis charging , the discharge specific capacity retention rate increased from 57.9% to 77.6%, and the cycle voltage retention rate also increased from 84.2% to 85.6%.The above results fully showed that 1% aluminum doping had excellent improvement ef fect on Mn-based lithium-rich materials of Li 1.2Ni （）.2Mn （）.6O 2.Key words : lithium-ion battery ； cathode materials ； aluminum doping ；Li 1.2Ni （）.2Mn （）.6O 2近年来，新兴智能电子产品及电动汽车市场的快速发展对锂离子电池的能量密度提出了更高的要求，富锂锰基正极材料Li 1.2Ni 0.2Mn 0.6O 2作为新一代高 容量活性材料展现出诱人的发展前景咱T 。
如何处理代码中的长时间运行问题
如何处理代码中的长时间运行问题在编程过程中，我们常常会遇到长时间运行的问题，例如大数据处理、复杂算法、网络请求等。
如果不恰当地处理这些问题，会导致程序的执行时间过长，影响用户体验或造成程序崩溃。
因此，我们需要采取一些策略来优化长时间运行的代码。
本文将探讨以下方法来处理长时间运行问题：1.代码优化：-立足于算法：通过改进算法来减少长时间运行的问题。
评估算法的时间复杂度，并通过选择更高效的算法来优化代码。
-减少循环次数：在循环中执行的操作如果可以少进行几次，可以有效减少程序的运行时间。
-并行处理：如果任务可以被分解为独立的子任务，可以使用并行处理的方法来同时执行子任务，以减少运行时间。
2.数据处理-数据压缩：对于处理大量数据的问题，可以考虑使用数据压缩算法来减少数据的体积。
这样可以减少数据的传输时间和处理时间。
-数据索引：对于需要频繁查找数据的问题，可以使用索引数据结构来加快查找速度，减少运行时间。
-数据过滤：在处理大量数据时，可以在读取数据时对数据进行过滤，只保留符合条件的数据，减少对无用数据的处理，提高运行效率。
3.异步编程-回调函数：使用回调函数可以在长时间运行的代码中适时检查任务的状态，并及时通知其他模块或进行下一步的操作。
-多线程/多进程：使用多线程或多进程可以同时执行多个任务，提高代码的并发性，从而减少整体运行时间。
-协程/异步：使用协程或异步编程可以在无需等待某个任务完成的情况下，继续执行其他任务，充分利用系统资源，提高代码的运行效率。
4.缓存-数据缓存：如果某个计算结果不经常发生变化，可以将其缓存起来，避免重复计算，减少运行时间。
-查询缓存：对于频繁查询的数据库操作，可以使用查询缓存机制，在缓存中保存查询结果，减少数据库查询的次数，提高系统性能。
5.资源管理-内存管理：及时释放无用的内存空间，避免内存泄漏，优化代码的运行性能。
-文件管理：在进行文件操作时，及时关闭文件句柄，释放文件资源，避免资源浪费。
tekton 代码库过大拉取耗时 -回复
tekton 代码库过大拉取耗时-回复如何解决tekton代码库过大拉取耗时的问题1. 引言（大约150-200字）：Tekton是一个开源的可扩展的云原生持续集成和持续部署（CI/CD）框架，它由一系列云原生风格的自定义资源组成。
当我们使用Tekton时，有时会遇到拉取代码库耗费过长时间的问题，特别是当代码库足够庞大时。
这不仅令开发者不耐烦，也影响了CI/CD的效率。
本文将逐步探讨如何解决这个问题，帮助您充分发挥Tekton的优势。
2. 了解拉取代码库耗时的原因（大约200-300字）：在解决问题之前，我们首先需要了解导致Tekton代码库拉取耗时的原因。
常见的原因包括网络延迟、硬盘速度较慢、代码库大小等。
网络延迟可能由于远程代码库服务器位置距离远造成，硬盘速度慢则可能是由于物理硬件性能不足所致。
而大型代码库往往包含许多历史记录、大量的文件和目录等，这也会导致拉取耗费时间。
因此，我们要针对这些问题逐个进行解决。
3. 提高网络连接速度（大约300-400字）：首先，我们可以通过提高网络连接速度来降低代码库拉取耗时。
可以考虑使用CDN（内容分发网络）来加速从远程代码库服务器拉取代码的过程。
CDN可以将代码镜像分发到全球的多个节点，当用户请求访问代码时，它们会从离用户最近的节点进行拉取，以减少网络延迟。
另外，可以选择距离较近的远程代码库服务器，以减少网络延迟。
4. 使用快速硬盘（大约300-400字）：其次，我们可以升级硬盘为更快的存储设备。
通常情况下，硬盘的读取速度会影响到代码库拉取的效率。
使用SSD（固态硬盘）相对于传统的机械硬盘，可以大幅提高读取速度。
因此，可以选择使用SSD作为存储设备，来加快代码库拉取的速度。
5. 优化代码库结构（大约300-400字）：大型的代码库可能包含许多历史记录、庞大的文件以及大量的目录等，这些因素也会导致拉取耗费时间。
因此，我们可以考虑优化代码库的结构，以减少不必要的文件和目录。
编程语言性能优化技巧
编程语言性能优化技巧在当今的数字化时代，编程已经成为了一项至关重要的技能。
无论是开发大型企业应用程序，还是创建小型的个人项目，我们都希望我们的代码能够高效运行，提供出色的性能。
然而，要实现这一目标并非易事，需要我们掌握一些关键的性能优化技巧。
首先，让我们来谈谈算法和数据结构的选择。
这是性能优化的基础。
不同的算法在时间复杂度和空间复杂度上有着显著的差异。
例如，在查找操作中，如果数据量较大且频繁进行查找，使用哈希表可能会比线性搜索快得多。
同样，在处理大量数据的排序时，快速排序、归并排序等高效算法通常比冒泡排序等简单算法更能节省时间。
选择合适的数据结构也同样重要。
例如，如果需要频繁地在头部和尾部进行添加和删除操作，双端队列可能是一个好的选择；而如果需要快速查找特定元素，二叉搜索树或者红黑树可能更合适。
内存管理也是一个关键的方面。
在许多编程语言中，尤其是像 C 和C+＋这样的低级语言中，手动内存管理是常见的。
如果不正确地分配和释放内存，可能会导致内存泄漏，从而逐渐消耗系统资源，影响程序性能。
另外，过度的内存分配和释放操作也会带来性能开销。
因此，我们应该尽量复用内存，避免频繁的分配和释放。
在一些高级语言，如 Java 和 Python 中，虽然有自动的内存管理机制（垃圾回收），但我们仍然需要注意对象的创建和使用，避免创建过多不必要的对象，以免触发频繁的垃圾回收，影响程序的运行效率。
对于代码的逻辑和结构，简洁清晰的代码往往能够带来更好的性能。
复杂的嵌套循环和过多的条件判断可能会增加程序的执行时间。
我们应该尽量简化代码逻辑，将复杂的任务分解为多个简单的函数，这样不仅便于代码的维护，也有助于提高性能。
此外，避免不必要的函数调用和重复计算也是很重要的。
如果一个计算结果在多个地方需要使用，并且计算过程较为复杂，我们可以将其缓存起来，避免重复计算。
在处理字符串操作时，要特别小心。
字符串的连接和操作在一些语言中可能会比较低效。
如何利用编译器选项优化代码性能(一)
代码性能优化是软件开发中一个关键的环节。
优化代码性能可以使我们的程序更快、更高效。
而编译器选项则是优化代码性能的一个重要手段。
本文将带您探讨如何利用编译器选项来优化代码性能的方法和技巧。
一、编译器选项简介编译器选项是编译器提供的一些命令行参数，它们可以对编译器的行为进行配置和调整，从而影响到最终生成的可执行文件的性能。
不同的编译器具有不同的选项，但是常见的编译器选项大致可以分为优化选项、调试选项和警告选项三类。
二、优化选项的使用优化选项是用来提高程序性能的最常用选项。
我们可以将代码中的一些不必要的计算和重复工作优化掉，从而使程序运行更快。
常见的优化选项有：-O0、-O1、-O2、-O3。
- -O0：不进行任何优化。
这个选项主要用于调试阶段，可以生成易于调试的代码。
但是由于没有进行任何优化，所以程序的性能会比较低。
- -O1：进行一些基本的优化，比如在循环中使用寄存器变量来减少内存访问次数等。
这个选项适用于大多数情况，可以提高程序的性能而不会引入过多的额外复杂性。
- -O2：进行更多的优化，比如循环展开、内联函数等。
这个选项适用于一些对性能要求较高的场景，但是也可能会增大可执行文件的体积。
- -O3：进行最高级别的优化。
这个选项会使用更多的优化技术，比如自动向量化等。
但是要注意的是，这个选项可能会增加编译时间，并且在某些情况下可能会引入一些编译器的错误。
三、调试选项的使用调试选项主要用于在程序调试阶段定位和解决问题。
常见的调试选项有：-g、-ggdb、-pg。
- -g：生成供调试器使用的调试信息。
这个选项会在可执行文件中生成调试信息，可以方便地使用调试器进行调试。
- -ggdb：生成供 GDB 调试器使用的调试信息。
与 -g 选项相比，-ggdb 选项会生成更详细的调试信息，可以提供更强大的调试能力。
- -pg：生成供 gprof 分析器使用的性能分析信息。
这个选项可以用来分析程序的运行时间和函数调用等信息，帮助我们定位性能瓶颈。
计算机组成原理流水线与超标量技术的性能优化
计算机组成原理流水线与超标量技术的性能优化近年来，随着计算机应用的日益广泛和复杂化，对计算机性能的要求也越来越高。
为了提高计算机的运算速度和效率，人们不断探索和研究各种性能优化技术。
其中，流水线和超标量技术是两种常见且有效的优化方法。
一、流水线技术流水线技术是一种基于指令级并行的优化方法，它将计算机指令划分为不同的阶段，每个阶段分配一个专门的硬件模块来执行相应的操作。
通过将多条指令同时并行执行，流水线技术能够显著提高计算机的执行效率。
在流水线技术中，我们通常将指令的执行过程分为取指令、译码、执行、访存和写回五个阶段。
每个阶段由不同的硬件模块负责完成，并且能够同时处理多条指令。
这样一来，计算机就可以在同一个时间周期内执行多条指令，提高了整体的运算速度。
然而，流水线技术也存在一些问题。
首先，流水线的效率受制于指令之间的依赖关系。
如果一条指令的执行需要依赖前面指令的结果，那么流水线就会发生阻塞，降低了执行效率。
此外，流水线还会引入一定的硬件代价，包括冲突检测和调度机制的设计等。
为了更好地优化流水线技术的性能，人们提出了一系列的解决方案。
例如，通过添加冗余的硬件单元来处理指令间的依赖关系，即预测执行和乱序执行技术。
此外，还可以通过设置更多的流水线段数，增加流水线的深度，从而提高整体的执行效率。
二、超标量技术相比于流水线技术，超标量技术更加复杂和灵活，可以同时启动并行执行多条指令，进一步提高计算机的性能。
超标量技术可以通过增加硬件资源和优化指令调度的方式来实现。
在超标量技术中，我们将计算机指令分为多个指令流，并且每个指令流都可独立执行。
这样一来，计算机就能够同时执行多条指令，提高整体的运算速度。
超标量技术的核心在于指令调度，通过智能地选择和排序指令，使得多条指令可以并行执行。
与流水线技术相比，超标量技术能够更好地处理指令之间的依赖关系。
当一条指令的执行需要依赖其他指令的结果时，超标量技术可以灵活地选择其他可执行的指令来填充空闲的硬件执行单元。
优化代码性能：减少运行时间和内存占用
优化代码性能：减少运行时间和内存占用优化代码性能是我们在编写程序时经常要面对的一个重要问题。
一个程序的性能直接影响着用户的体验，如果程序运行缓慢或者占用大量的内存，将会给用户带来很差的体验，甚至可能导致程序的崩溃。
因此，优化代码性能是我们编写程序时需要重点关注的一个方面。
代码性能优化涉及到多个方面，包括算法优化、内存优化、并发优化等。
在本文中，我们将重点讨论如何通过优化算法和内存来减少程序的运行时间和内存占用。
首先，我们来讨论如何通过优化算法来减少程序的运行时间。
算法优化是提高程序性能的一种有效的方法，通过选择更加高效的算法，可以大大减少程序的运行时间。
在实际编写程序时，我们经常面对不同的算法选择，有时候不同的算法会导致截然不同的性能表现。
为了更好地理解算法优化，让我们来看一个实际的例子。
假设我们需要从一个数组中找到一组数的最大值。
最简单的方法就是遍历整个数组，然后找到最大的数。
这种算法的时间复杂度是O(n)，其中n是数组的长度。
然而，如果我们使用一个更加高效的算法，比如分而治之的方法，可以将时间复杂度降低到O(logn)。
这种算法的速度明显比遍历整个数组的算法要快很多，尤其是在数组很大的情况下。
除了选择更加高效的算法外，我们还可以通过优化算法的实现来进一步减少程序的运行时间。
比如，我们可以通过使用递归或者动态规划来降低算法的时间复杂度，或者通过使用更加高效的数据结构来提高算法的执行效率。
在实际编写程序时，我们应该根据具体的场景选择最合适的算法，并且对算法进行细致的分析和优化，以提高程序的性能。
除了优化算法，我们还可以通过优化内存来减少程序的内存占用。
内存优化是提高程序性能的另一个关键方面，通过减少程序的内存占用，可以有效地减少程序的内存开销，提高程序的执行效率。
在实际编写程序时，我们应该关注程序的内存分配和释放。
比如，在使用循环时，我们应该尽量避免在循环体中重复分配和释放内存，可以通过在循环外分配一次内存，然后在循环体中重复使用这块内存来减少内存的分配和释放次数。
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Performance Optimization of LongRunning Queries Using OLAPCacheApplies to:SAP BW 7.0. For more information, visit the Business Intelligence homepage.SummaryThis article explains how to improve performance of long running queries using Information Broadcasting by pre-filling the OLAP cache and the automation of the same by using process chain and an ABAP program. Authors:Raghavendra Padmanaban T.S, Ananda Theerthan JCompany:Wipro TechnologiesCreated on: 21 October 2009Author BioRaghavendra Padmanaban is working as BI Consultant at Wipro Technologies.Ananda Theerthan J is working as BI Consultant at Wipro Technologies.Table of ContentsIntroduction (3)Creating Query Variant & Broadcaster Settings (3)Enable Cache (9)Automation of Event (11)Cache Monitor (13)Automation of Query Variant (15)Source Code of the Tool Used to Automate the Query Variant (17)Related Content (20)Disclaimer and Liability Notice (21)IntroductionIncrease query performance through Information Broadcasting of key queries by filling the OLAP cache where large number of users accessing a query or have query that access high volume of data. This article explains how to increase performance of long running BEx queries by filling the OLAP cache using information broadcasting which offers functions to optimize performance and for exception reporting. With the BEx Broadcaster, we can precalculate queries, query views, Web templates, reports and workbooks .The broadcasting function that we will be using for tuning query performance is "Filling the OLAP Cache".The distribution type Fill OLAP Cache allows you to precalculate queries and to fill the OLAP cache with the generated data. If the users call Web Applications, queries, reports or workbooks that are based on this data, the access time is significantly reduced and the workload on the application server is considerably less. Whenever a query is run, it looks out for data in cache memory and if not found then hits database using select statements. This increases the time taken to execute a query. Hence the OLAP cache can be prefilled for the value for which the query will be run and next time when the query is actually run, it fetches the data from cache memory rather than database which will increase the performance. Here, we will start by creating a variant for query and use the created variant for filling the OLAP cache.Creating Query Variant & Broadcaster SettingsSteps:1. Open BEx Analyzer.2. Run the query for which OLAP cache needs to be filled.3. Create a global variant in query for the required selection.4. Open BEx Query Designer and navigate to BEx Broadcaster.After successful login, the below screen will be displayed.Click on “create new settings” to create new broadcaster setting. In the distribution type menu select …Fill OLAP Cache‟Next, click on “General Precalculation” tab.Do the setting as shown below.Give the username for background processing having required authorization. If the user doesn‟t have sufficient authorization, the cache process would fail.Select the first option to give a constant value to the variable VAR_01 for which cache will be filled every time the event is triggered. These VAR_01,VAR_02 are static and if this option is selected, cache will be filled for the same value every time the event is triggered. Click on create link to create variable values as shown belowWe will be dealing with dynamic variant option as explained below.Give suitable description for the variable.The next option …Determine from Variants‟ is used to get values from variants created in query. So the pull down menu shows the list of variants created in query. Select the required variant in this screen as cache will be filled based on the variant value.After selecting the required variants, save the setting created by clicking on the …Save‟ button.The filling of OLAP cache is scheduled using the “Schedule” option as shown below.Once the setting is created for a query, the filling of OLAP cache can be scheduled either with an event trigger or on daily, weekly or monthly basis. The option “Execution with Data change in the InfoProvider” is used to fill OLAP cache when ever there is a change in data load status. The option “Direct Scheduling” can be used to schedule this job daily, monthly or weekly basis.Enable CacheThe OLAP cache will be filled only if the cache property is enabled for a particular query or infoprovider.To enable cache for a query, navigate to TCODE RSRT.Input the query technical name and click on properties.Change the cache mode setting as shown below.Note: Cache will be enabled only for the query for which this setting has been made. If there are multiple queries from an info provider, cache should be enabled for all queries individually.To enable cache for an infoprovider,Select the infoproviderNavigate to Environment - > Infoprovider Properties - > Change.Select the cache mode as shown below.Note: If cache is enabled for an infoprovider, cache will be filled for all queries built on the infoprovider.Automation of EventThe OLAP cache is filled for the selected variant once the Event is triggered. So, we need to create a process chain to automate this event trigger.Goto RSPCCreate New Chain as shown belowAfter selecting the “Trigger Event Data Change” process, navigate to the process maintenance screen by double clicking on the process.Select the required infoprovider and activate the chain after connecting the start variant and event trigger process. The chain can be scheduled as per the report frequency and the OLAP cache is filled accordingly. To check whether cache is filled for the selected variant, navigate Tcode RSRCACHE and check as shown below.Cache MonitorOn the Cache Monitor screen you can get information on the global cache parameters, the amount of memory used by the query runtime objects and the current underlying cache structure.Click on “Main Memory”IF the cache is filled successfully, a folder below the query directory is created with the query technical name and the list of variants created for that query is shown. On double clicking the highlighted item, the selection for which the cache is filled can be seen.Automation of Query VariantThe variant which is created in query is static and doesn‟t change dynamically. To make the query variant get dynamic values, we need to automate the process using an ABAP program. The variants created in query, workbook, web application etc are stored in database table rsrparametriza.The field PARAMNM stores the variant technical name and ELTUID stores the query technical name for which the variant is created. The field CONTENT stores the values given for the variant in XML format as shown below.Select the required entry and click on display which will take us to the above screen. Copy the entire contents from the field …CONTENT‟ and paste it in a notepad file which will look as below.<?xml version="1.0" encoding="iso-8859-1"?>#<asx:abap xmlns:asx="/abapxml" version="1.0"><asx:values><PAGE><item><VNAM>0PCALMON</VNAM><DATA_PROV>DATA_PROVIDE R_1</DATA_PROV><RANGE><RRRANGE><SIGN>I</SIGN><OPT>EQ</OPT><LOW>200904</LOW><H IGH/></RRRANGE></RANGE></item><item><VNAM>ZP_COMP</VNAM><DATA_PROV>DATA_PROVID ER_1</DATA_PROV><RANGE><RRRANGE><SIGN>I</SIGN><OPT>EQ</OPT><LOW>XXX</LOW><HI GH/></RRRANGE></RANGE></item></PAGE></asx:values></asx:abap>The values between the tags <VNAM> & </VNAM> are the variable technical names used in query. The tag <RANGE> stores either the single or range values given for a particular variant within <LOW> and <HIGH> tags. We need to identify the LOW and HIGH values for a date field which needs to be changed frequently so that cache can be filled for the required selection. Now, the values between the tags <LOW> and <HIGH> needs to be changed and updated back to the table. A sample program is given on how to update the tablevalues having standard naming convention for the variants. This program finds and updates the date values for which a query variant is created.Note If the format of the XML code in CONTENT field is not maintained correctly, the query doesn‟t run and the entry from rsrparametriza needs to be deleted manually for the query to open.Source Code of the Tool Used to Automate the Query Variant CONSTANTS : lc_pat TYPE c LENGTH 2VALUE'20',lc_parameter TYPE c LENGTH 7VALUE'ZCACHE1' “Give variant name.DATA : l_count TYPE i,l_off TYPE i,l_moff TYPE i,l_mlen TYPE i,l_startdate_old TYPE sy-datum,l_enddate_old TYPE sy-datum,l_startdate TYPE sy-datum,l_enddate TYPE sy-datum,l_month_old type /bi0/oicalmonth,l_month_new TYPE /bi0/oicalmonth.DATA: l_year TYPE i,l_month TYPE i.DATA : lt_variant TYPE TABLE OF rsrparametriza,lw_variant LIKE LINE OF lt_variant.SELECT * FROM rsrparametriza INTO TABLE lt_variantWHERE paramnm LIKE lc_parameter AND objvers = 'A'.LOOP AT lt_variant INTO lw_variant.sy-subrc = 0.CLEAR:l_off,l_moff,l_month,l_year,l_count.WHILE sy-subrc = 0.FIND lc_pat IN SECTION OFFSET l_off OFlw_variant-contentMATCH OFFSET l_moffMATCH LENGTH l_mlen.IF sy-subrc = 0.**- counter to track no.of hitsl_count = l_count + 1.**- fetch value(low) , considering there are no ranges given in variant IF l_count = 1.l_month_old = lw_variant-content+l_moff(6).l_year = l_month_old+0(4).l_month = l_month_old+4(2).IF l_month = 12.l_year = l_year + 1.l_month_new+0(4) = l_year.l_month_new+4(2) = 01.ELSE.l_month_new+0(4) = l_year.l_month_new+4(2) = l_month + 1.ENDIF.ENDIF.**- set the offset for next search.l_off = l_moff + 6.**- if a range variable is used, l_count will be 2 for HIGH value and the above block should be modified.ENDIF.ENDWHILE.REPLACE ALL OCCURRENCES OF l_month_old IN lw_variant-content WITH l_month_new.UPDATE rsrparametriza FROM lw_variant.ENDLOOP.Before running the program, the value of the variant is as shownAfter execution of program,This program can be scheduled based on the report frequency and once this is done, the event should be triggered using process chain so that cache is filled for the updated variant. So when the report is run, the data is fetched from cache memory which is prefilled and this increases the performance of long running queries.Related ContentInformation BroadcastingFilling the OLAP CacheFor more information, visit the Business Intelligence homepage.Performance Optimization of Long Running Queries Using OLAP CacheDisclaimer and Liability NoticeThis document may discuss sample coding or other information that does not include SAP official interfaces and therefore is not supported by SAP. Changes made based on this information are not supported and can be overwritten during an upgrade.SAP will not be held liable for any damages caused by using or misusing the information, code or methods suggested in this document, and anyone using these methods does so at his/her own risk.SAP offers no guarantees and assumes no responsibility or liability of any type with respect to the content of this technical article or code sample, including any liability resulting from incompatibility between the content within this document and the materials and services offered by SAP. You agree that you will not hold, or seek to hold, SAP responsible or liable with respect to the content of this document.SAP COMMUNITY NETWORK SDN - | BPX - | BOC - © 2009 SAP AG 21。