苏教版高中化学选修五《有机化学基础》《氨基酸蛋白质核酸》学案-新版

专题5 生命活动的物质基础第二单元氨基酸蛋白质核酸课前预习情景导入1.蛋白质的水解产物是氨基酸，天然蛋白质的水解产物都是α-氨基酸。

鸡蛋白溶液、大豆蛋白溶液中，加入浓的Na2SO4溶液时会有沉淀析出，再继续加入蒸馏水后，沉淀又溶解，又构成蛋白质溶液。

但加入甲醛或加热时，也能析出沉淀，再继续加入蒸馏水后，沉淀不能继续溶解。

这些都是蛋白质的特性。

酶是一类具有催化作用的蛋白质，在人类的生命中起着举足轻重的作用，是天然的最有效的生物催化剂。

在生命活动中，新陈代谢以及与遗传信息传递和表达有关的所有化学变化都是在酶的催化作用下进行的。

2.核酸有两种类型即脱氧核糖核酸(DNA)和核糖核酸(RNA)，基因全部由核酸组成，基因控制着生物从诞生到死亡的全部代谢过程，基因指导着蛋白质、酶、激素及一切生理活性物质的合成、分解，控制着生物体的生长、发育、繁殖、复制，同时自身也处于不断地代谢中。

基因的代谢实际上就是核酸的代谢，核酸的代谢决定了整个生命过程的兴衰。

人类基因组拥有大约32亿对碱基，不同人的基因组中碱基对序列的99.9%都是一样的，只有不到千分之一的序列有所不同。

知识预览一、氨基酸1.蛋白质是构成生命的基础物质，它是由多种不同的________构成的，而核酸对蛋白质的生物合成又起着决定的作用。

因此，研究这些基本的生命物质的结构和性质，有助于揭示生命现象的本质。

2.蛋白质是由氨基酸构成的，迄今人类在自然界已发现数百种________，但是从蛋白质水解得到的氨基酸，最常见的大约有________，并且绝大多数是________，除甘氨酸外，α-氨基酸都是________，构成天然蛋白质的α-氨基酸都是________。

3.由于氨基酸的系统命名通常比较烦琐，实际使用较多的是其俗名。

在表示多肽和蛋白质结构时，普便使用的是氨基酸的缩写，通常情况下，氨基酸的英文缩写取其英文名称前三个字母，中文缩写则将其俗名中的“氨酸”省略。

如甘氨酸的英文缩写为________，中文缩写为“甘”；亮氨酸的英文缩写为________，中文缩写为________。

4.蛋白质是由________通过________等相互连接而形成的一类具有________和________一定的生物大分子，蛋白质是细胞和组织结构的重要组成部分。

在生物体内，蛋白质是实现各种生物学功能的载体，有些蛋白质负责输送________ (色蛋白)，有些在新陈代谢中起________作用(激素或酶)，有些能预防疾病的发生(抗体)，有些与遗传相关(核蛋白)。

5.盐析：向蛋白质溶液中加入浓的________，能够破坏蛋白质溶解的________而降低________，使蛋白质转变为________析出。

盐析作用析出的蛋白质仍然具有原来的活性，加水后能________，因此盐析也可以用来________。

6.变性：蛋白质遇到重金属盐、________、________、________、________等物质也会生成沉淀，但与盐析不同的是，析出的沉淀________在水中重新溶解，蛋白质________原来的活性。

用________、________等照射蛋白质，或者给蛋白质________都能使蛋白质变性。

7.在生命活动中，几乎所有的化学变化都是在________的催化作用下完成的。

酶是活细胞产生的一类具有________的生物分子，绝大多数的酶是________，酶催化反应具有________、________、________等特点。

在人的消化液中，蛋白酶只能催化________水解，脂肪酶只能催化________水解。

8.核酸存在于一切生物体中，最早从细胞核中提取得到。

核酸包括________ (RNA)和________ (DNA)两大类，它们对遗传信息的________、蛋白质的________起着决定性作用。

生物体内，核酸主要以________形式存在于细胞中，核蛋白水解后能得到核酸，核酸是核蛋白的________。

核酸可以进一步水解，得到________，核苷酸则由________、________及________组成。

核糖中的戊糖可以为________或________，对应的核酸分别为________和________。

核酸水解得到的碱基有________、________、________、________和________五种，RNA只能得到________、________、________和尿嘧啶，DNA只能得到________、________、________和________。

课堂互动三点剖析一、氨基酸及其性质1.定义及命名(1)定义：氨基酸可看作是羧酸分子的烃基上的氢原子被氨基(—NH2)取代后的生成物。

因此其分子结构上的突出特点是含有—NH2和—COOH两种官能团。

(2)命名：以羧酸为母体，氨基为取代基，碳原子的编号通常把离羧基最近的碳原子称为α碳原子，次近的碳原子称为β碳原子，以此类推。

如α-氨基酸的分子结构表示为，β-氨基酸的分子结构表示为……注：①如未说明，一般指α-氨基酸；天然蛋白质水解的最终产物都是α-氨基酸，②氨基酸与硝基化合物可能是同分异构体。

2.常见的氨基酸甘氨酸(氨基乙酸)丙氨酸(α-氨基丙酸)苯丙氨酸(α-氨基-β-苯基丙酸)谷氨酸(α-氨基戊二酸)3.氨基酸的物理性质天然的氨基酸均为无色晶体，熔点较高，在200～300 ℃熔化分解。

它们能溶于强酸或强碱溶液中，除少数氨基酸外，一般都能溶于水，而难溶于乙酸、乙醚。

4.α氨基酸的化学性质(1)两性：碱性：氨基酸分子中的—NH2决定其有碱性，能与酸反应酸性：氨基酸分子中的—COOH决定其有酸性，能与碱反应。

随着水溶液的pH不同，氨基酸在溶液中存在的形态也不同，在酸性条件下，氨基酸主要以阳离子形态存在；在碱性条件下，氨基酸主要以阴离子形态存在。

(2)酯化反应甘氨酸乙酯(3)形成内盐(4)成肽反应氨基酸分子间羧基和氨基可以脱去水分子，经缩合而成的产物叫肽。

两分子的氨基酸之间脱去1分子H2O生成二肽；三分子氨基酸脱去2分子H2O生成三肽。

多分子氨基酸脱水生成多肽和蛋白质。

如：知识总结：(1)“”称作肽键，又叫酰胺键，在一定条件下能发生水解反应，肽键中的C—N键断裂：(2)生成肽键的脱水方式：。

多分子氨基酸脱水生成多肽或蛋白质的反应叫缩聚反应。

5.如何提纯分离氨基酸氨基酸分子中既有氨基，又有羧基，它是两性化合物，氨基酸分子中的氨基和羧基相互作用，使氨基酸成为带有正电荷和负电荷的两性离子(，称为内盐)。

当溶液中的氨基酸主要以两性离子的形态存在时，它在水中的溶解度最小，可以结晶析出。

不同的氨基酸出现这种情况的pH各不相同，利用这一差异，可以通过控制溶液的pH分离氨基酸。

在多肽和蛋白质分子中，也存在氨基和羧基，同样可以通过这种方法分离它们。

二、蛋白质的结构和酶的性质1.蛋白质：由氨基酸通过肽键等相互连接而形成的一类具有特定结构和一定生物学功能的生物大分子。

(1)蛋白质属于天然的高分子化合物，其他的物质还有淀粉和纤维素。

(2)天然蛋白质是由α氨基酸脱水缩合而形成的，所以天然蛋白质水解的最终产物全部是α氨基酸，氨基酸是构成蛋白质的基础。

(3)相对分子质量在10 000以上的多肽一般认为是蛋白质，蛋白质中含有肽键、氨基、羧基。

蛋白质包含50个以上的氨基酸残基。

2.蛋白质的性质(1)有些蛋白质能溶于水，由于蛋白质分子直径较大——达到胶体微粒的大小，故蛋白质溶于水形成胶体，因此蛋白质溶液具有胶体的某些性质。

(2)两性：因结构中含有—NH2和—COOH，故有两性。

(3)水解：在酸、碱或酶的作用下发生水解，水解的最终产物是氨基酸。

(4)盐析：向蛋白质溶液中加入浓的无机盐溶液(如饱和硫酸铵溶液、硫酸钠溶液等)，能够破坏蛋白质溶液的胶体结构而降低蛋白质的溶解性，使蛋白质转变为沉淀析出，这种作用称为盐析。

①盐析所用盐必须是轻金属盐或铵盐的浓溶液，少量盐的溶液能促进蛋白质的溶解。

②盐析过程是可逆的，即盐析作用析出的蛋白质仍然具有原来的性质及活性，加水后仍能溶解，蛋白质溶液蛋白质白色沉淀。

③盐析可用来分离、提纯蛋白质。

(5)变性：蛋白质遇到重金属盐、强酸、强碱、甲醛、酒精等物质也会生成沉淀，使蛋白质的结构发生变化而凝结，失去蛋白质的生理活性，这种凝结是不可逆的。

①变性使用的盐是重金属盐(Cu2+,Pb2+,Hg2+等)。

②变性过程是不可逆的，不能在水中重新溶解。

③变性原理可以用于消毒，但也可以引起中毒，应用如下，医疗上高温灭菌；福尔马林能防腐，用于浸制标本；酒精用于消毒，用蛋清或牛奶解重金属盐中毒等。

④紫外线、X射线照射或加热都能使蛋白质变性。

(6)颜色反应：①在过量的NaOH溶液中加入硫酸铜溶液，可制得双缩脲试剂，蛋白质遇该试剂时会呈现紫玫瑰色。

含有两个及两个以上肽键的化合物均能发生该反应。

②含有苯环的蛋白质与浓硝酸作用时会产生黄色固态物质。

知识总结：①天然的蛋白质都含有苯环。

②常用颜色反应来检验蛋白质。

(7)灼烧实验：蛋白质中除了C、H、O元素外，还有N、S等元素，因此被灼烧时，产生烧焦羽毛的气味。

3.蛋白质的结构蛋白质可能包含一条或多条肽链，不同肽链中所含的氨基酸数量以及它们的排列方式各不相同，多肽链本身以及多肽链之间还存在空间结构问题，科学家们将蛋白质的结构层次分为四级进行研究。

(1)1953年，英国科学家桑格测定出牛胰岛素的一级结构，并因此获得1958年诺贝尔化学奖。

氨基酸在蛋白质肽链中的排列顺序称为蛋白质的一级结构，蛋白质的生物活性首先取决于蛋白质的一级结构。

每种蛋白质都有唯一而确切的氨基酸序列。

(2)1948年，美国科学家鲍林和科里共同研究发现了蛋白质的二级结构，他们提出了蛋白质的α螺旋结构，1952年，他们又提出了蛋白质的β-折叠结构。

蛋白质分子中肽链并非直链状，而是按一定规律卷曲或折叠形成特定的空间结构，这是蛋白质的二级结构。

蛋白质的二级结构主要依靠肽链中氨基酸残基亚氨基(—NH—)上的氢原子与羰基()上的氧原子之间形成的氢键而实现的。

无论是α螺旋结构还是β折叠结构，空间形状都有一定的规律。

(3)在二级结构的基础上，肽链还按照一定的结构进一步形成更复杂的三级结构。

肌红蛋白、血红蛋白正是通过这种结构使其表面的空穴恰好容纳一个血红素分子。

(4)具有三级结构的多肽链按一定的空间排列方式结合在一起，形成的聚集体结构称为蛋白质的四级结构。

其中，血红蛋白由四个具有三级结构的蛋白质链构成，其中两个是α 链，另两个是β 链，其四级结构近似椭球形状。

4.酶一种高效的生物催化剂，生物体新陈代谢过程中的几乎所有的化学变化都是在酶的催化作用下进行的。

生物体内存在着上千种具有不同功能的酶。