第二章 酶(enzyme)

第二节 酶的分类与命名
1961年国际酶学委员会（enzyme commission）
提出的酶的命名和分类方法。
一. 酶的分类 二. 酶的命名
一. 酶的分类
1. 2. 3. 4. 5.
6.
氧化还原酶（Oxidoreductases） 转移酶（Transferases） 水解酶 (Hydrolases) 裂解酶 (Lyases) 异构酶 (Isomerases) 合成酶 (Ligases)
二. 酶的组成



1.单纯酶（apoenzyme）(单体酶)：单纯由蛋 白质构成，水解产物仅为氨基酸。例如，脲酶， 胃蛋白酶，核糖核酸酶等。 2. 结 合 酶 （ holoenzyme ） ： 由 蛋 白 质 部 分 （称酶蛋白）与非蛋白质部分（辅助因子 （cofactor））构成，在催化反应中，酶蛋白与 辅助因子所起的作用不同，酶反应的专一性及高 效性取决于酶蛋白，而辅助因子则直接对电子、 原子或某些化学基团起传递作用。 酶蛋白+辅助因子=全酶 Apoenzyme+cofactor holoenzyme inactive enzyme active enzyme
酶的发展历史



1837年Berzelius认为发酵是活的细胞 造成，首先想到催化作用。 1857年Pasteur认为酒的发酵是酵母 (yeast)细胞生命活动的结果，细胞破裂 则失去发酵作用。 1878年Kü hne提出enzyme，源于希腊 语的酵母中(in yeast), 中文：酵素→酶

α –胰凝乳蛋白酶的活性中心
底物（多肽链）
活性中心 氧离子洞 疏水的口袋 胰凝乳蛋白酶
短的活的中间物
酰基酶中间体
活性中心和必需基团的关系:

活性中心的基团都是必需基团，但 是必需基团也还包括那些在活性部 位以外的，对维持酶空间构象必需 的基团。
结合基团 活性中心 必需基团 催化基团 活性中心以外的必需基团
第二章 酶（enzyme）
第二章 酶（enzyme）


Life is inconceivable without enzyme. Most of the thousands of biochemical reactions that sustain living processes would occur at imperceptible(极微的) rates without enzyme. Enzymes are enormously powerful catalysts exhibiting high specificity. Their catalytic activities can be precisely regulated.
一. 活性中心（活性部位）和必需基团


必需基团：酶分子中与酶活性密切相关 的基团称为必需基团。 活性中心（ active site ）：有些必需基 团在一级结构上可能相距甚远，但在空 间结构上彼此靠近，集中在一起形成具 有一定空间结构的区域，能与底物特异 的结合，并将底物转化成产物，此区域 称为酶的活性中心（活性部位）。
惯用名：只取一个较重要的底物名称和反应类型。
乳酸：NAD+氧化还原酶 乳酸脱氢酶
EC1. 1. 1. 27
酶学委员会 表示第一大类，即氧化还原酶。 表示第一亚类，被氧化基团为CHOH基 表示第一亚亚类，氢受体为NAD+ 表示乳酸脱氢酶在此亚亚类中的顺 序号
第三节 酶的化学本质
一 . 多数酶是蛋白质 二. 酶的组成 三. 单体酶、寡聚酶和多酶复合物
酶活性中心上的基团可分为两类：



结合基团：作用是与底物结合使底物与 酶形成复合物。 催化基团：作用是影响底物中某些化学 键的稳定性，催化底物发生化学反应， 使之转化成产物。 频率最高的活性中心的氨基酸残基： Ser、 His、Cys、Tyr、Asp、Glu、Lys 。
α –胰凝乳蛋白酶 一级结构示意图

1897年Hans Buchner和Eduard Buchner用不含细胞的酵母提取液 完成了发酵，证明酶无生命，只是 一种化学物质。 Eduard Buchner是第一位提出酵 素可以独立出细胞而产生作用，获 1907年Nobel化学奖。
The Nobel Prize in Chemistry 1907
1860-1917
• 1926年Sumner从刀豆中得到脲酶的 结晶，首次证明酶是蛋白质。 • 1930年Northrop得到胃蛋白酶结晶 • 1946年Sumner和Northrop获Nobel 化学奖。
The Nobel Prize in Chemistry 1946
"for his discovery that enzymes can be crystallized"
1887-1955
1897-1987
1904-1971


1965年Blake对溶菌酶的结晶进行 了X-射线衍射分析，酶的活性中心 的催化机理获得直接而具体的解释。 1982年Cech发现个别RNA具有自 我催化作用，提出ribozyme概念。
第二章 酶（enzyme）
第一节 第二节 第三节 第四节 第五节 第六节 第七节 酶的概述 酶的分类与命名 酶的化学本质 酶的结构与功能的关系 酶作用的专一性 酶的作用机制 酶促反应的速度和影响酶促反应速度 的因素 第八节 酶活力的测定
"for his biochemical researches and his discovery of cell-free fermentation"
Eduard Buchner
Landwirtschaftliche Hochschule (Agricultural College) Berlin, Germany
一 . 多数酶是蛋白质

从1926年James Summer 首次由刀豆 制出脲酶结晶并证明它是蛋白质的工作 公诸于世，立即引起了酶学史上的一场 激烈争论。争论的焦点是酶的化学本质 是否是蛋白质。通过 Summer 等人的近 十年的实验确立了所有酶是蛋白质的观 点。

半个多世纪以来，酶是蛋白质的观念深 入人心。直到1981-1982年Thomas R. Cech实验室在研究原生动物 Tetrahymena thermophiea（四膜虫 的喜热生物） 的rRNA前体加工成熟时 发现了第一个有催化活性的天然RNA， 取名为“ribozyme(核酶)”。
第一节 酶的概述
一. 酶的定义 二. 酶与一般生物催化剂的比较
一. 酶的定义

酶的定义：有活细胞合成的具有高 度催化效能和高度特异性的生物催 化剂（绝大多数是蛋白质）。
二. 酶与一般生物催化剂的比较


1．相同点： 化学反应前后催化剂没有质和量的改变。加快 了化学反应速度，但不改变反应的平衡常数， 降低了反应的活化能。 Catalyst is not permanently altered by the reaction, it cannot alter the equilibrium of the reaction, but they can increase the rate toward equilibrium.
2. 不同点：
催化效率高，酶在正常的情况下比一般催化剂的催化效率 高106-1013倍。 酶的作用具有高度的专一性。 酶是蛋白质受温度、pH以及其它各种因素的影响。 酶有更新和调控的机制。 Enzymes have several remarkable properties. First, the rates of enzymatically catalyzed reactions are often phenomenally high.(rate increases by factors of 106-1013). Second, in marked contrast to inorganic catalysts, the enzymes are highly specific to the reactions they c a t a l y z e . S i d e pr o d u c t s a re r ar el y f o r me d . Finally, because of their complex structures, enzymes can be regulated. This is an especially important consideration in living organisms, which must conserve （ 保存） energy and raw materials .



辅助因子包括金属离子(metal irons)和小分 子有机化合物。 在生物体中重要的金属离子有两种类型：过渡 态离子（Fe2+和Cu2+）以及碱和碱土金属 （Na+, K+, Mg2+, Ca2+）。由于它们的电子 结构，过渡态金属更经常地参与催化作用。 通常将这些有机小分子称为辅酶或辅基。 辅酶(coenzyme)和辅基(prosthetic group) 并没有什么本质上的差别，只不过它们与蛋白 质部分结合的牢固程度不同而已。通常与酶蛋 白结合比较松的，用透析法可以除去的小分子 有机物称为辅酶。而把那些与酶蛋白结合比较 紧的，用透析法不易除去的小分子物质称为辅 基。
合成酶 (Ligases)


与ATP（或相应的核苷三磷酸）的一个焦磷酸 断裂相偶联，催化两个分子合成一个分子的反 应。 反应通式：
二. 酶的命名 Enzyme Nomenclature
系统名：包括所有底物的名称和反应类型。 乳酸 + NAD+ 丙酮酸 + NADH + H+